第01章氨基酸酸与核苷酸(过健俐)

合集下载

朱圣庚《生物化学》(第4版)(上册)笔记和课后习题考研真题复习答案

朱圣庚《生物化学》（第4版）（上册）笔记和课后习题考研真题完整版>精研学习䋞>无偿试用20％资料全国547所院校视频及题库全收集考研全套>视频资料>课后答案>往年真题>职称考试第1章生命的分子基础1.1复习笔记1.2课后习题详解1.3考研真题详解第2章氨基酸、肽和蛋白质2.1复习笔记2.2课后习题详解2.3考研真题详解第3章蛋白质的三维结构3.1复习笔记3.2课后习题详解3.3考研真题详解第4章蛋白质的生物学功能4.1复习笔记4.2课后习题详解4.3考研真题详解第5章蛋白质的性质、分离纯化和鉴定5.1复习笔记5.2课后习题详解5.3考研真题详解第6章酶的催化作用6.1复习笔记6.2课后习题详解6.3考研真题详解第7章酶动力学7.1复习笔记7.2课后习题详解7.3考研真题详解第8章酶作用机制和酶活性调节8.1复习笔记8.2课后习题详解8.3考研真题详解第9章糖类和糖生物学9.1复习笔记9.2课后习题详解9.3考研真题详解第10章脂质和生物膜10.1复习笔记10.2课后习题详解10.3考研真题详解第11章核酸的结构和功能11.1复习笔记11.2课后习题详解11.3考研真题详解第12章核酸的物理化学性质和研究方法12.1复习笔记12.2课后习题详解12.3考研真题详解第13章维生素与辅酶13.1复习笔记13.2课后习题详解13.3考研真题详解第14章激素和信号传导14.1复习笔记14.2课后习题详解14.3考研真题详解。

生物化学(PDF)版

有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能
所以，没有蛋白质就没有生命。
二、蛋白质的分类
（一）根据分子形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质。
（二）根据功能分：活性蛋白质、结构蛋白质。
（三）根据组成分：
� 简单蛋白质：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白。
� 结合蛋白质：色素蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白。
由 108 个氨基酸残基构成的前胰岛素原 pre-proinsulin），在合成的时候完全没有活性，当切去 N-端的 24 个氨基酸信号肽，形成 84 个氨基酸的胰岛素原（proinsulin），胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、 B 链之间的 33 个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。
c. 在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基因突变导致血红蛋白β-链第六位氨基酸残基由谷氨酸改变为缬氨
� 参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋
白。
� 参与机体的防御：机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。
� 接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。
� 调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。
� 其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还
水键，如 Leu，Ile，Val，Phe，Ala 等的侧链基团。 3. 离子键（盐键）： � 离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。 � 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离
后带正电荷，二者之间可形成离子键。 4．范德华氏（van der Waals)引力：原子之间存在的相互作用力。三、蛋白质的二级结构 � 蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧

鲁科版选修5高中化学《有机化学基础》教材解析

本模块教材在编写上突出物质的结构决定性质这一主线，建立起结构、性质、反应、合成之间的有机联系，以结构—反应类型—反应—合成—应用为线索,将全书串联为一个有机的整体。
12
必修课程
学习个别重要的有机化合物，初步体会有机化学对于人类文明、社会发展和个人生活质量提高的重要作用。
系统研究有机化合物的组成与结构，学习各类有机物的性质和应用，认识有机物在人类生活和经济发展中的重要意义。
有机化学结构体系学习方式与必修不同 30
烃的概述
烃
烃的化学性质
对物质的学习抓官能团，按类别学习。
烃的分类、命名、存在及物理性质
对试剂的学习是具体化
的试剂！
烷烃的化学性质
烯烃、炔烃的化学性质
苯及其同系物的化学性质
1、与卤素单质反应 2、与氧气的反应
1、卤素、卤化氢等反应 2、酸性KMnO4溶液反应
大学的Kishi领导24名博士和博士后完成.)
7
美国化学文摘CAS登录的化合物 1900年55万种， 1945年110万种 1999年2340万种 2005-5-20 8220万种
前45年增加1倍后60年增加80倍近6年，平均每年增加980万种
8
“有机化学极大的改善了人类的生活，使人类在旧的自然界旁边建立起一个新的自然界” ——伍德沃得
选修课程
按类别学习有机物
系统学习有机物
自主学习有机物
全面认识有机反应
13
必修化学学习的有机物烃类物质：甲烷乙烯苯烃的衍生物：乙醇
乙酸、乙酸乙酯油脂、糖类、蛋白质
有机化学基础选修模块学习的有机物烃类物质：烷烃烯烃乙炔、炔烃、苯及其同系物烃的衍生物：乙醇、醇类物质乙醛、醛和酮糖类乙酸、乙酸乙酯、取代羧酸氨基酸油脂、糖类、蛋白质和核酸

【课外阅读】生物学家钮经义

钮经义钮经义(1920～)中国生物化学家。

生于1920年12月26日,江苏省兴化县人。

1942年毕业于昆明西南联大化学系。

1942～1946年任重庆国立药专助教，1946～1948年任北京清华大学助教、教员。

1948年赴美国得克萨斯大学攻读生物化学，1953年获哲学博士学位。

1948～1954年任得克萨斯大学生化所研究助教和研究助理；1954～1956年任伯克利加利福尼亚大学病毒所研究助理。

1956年回国后历任中国科学院生理生物化学研究所副研究员，中国科学院生物化学研究所副研究员、研究员、室副主任、室主任。

1981年当选为中国科学院生物学部委员。

他的主要研究领域为天然有机物化学包括：蛋白质和多肽的结构分析和化学合成。

1953年在美国完成了题为“大肠杆菌的微量元素营养”的博士论文。

在美期间还对烟草花叶病毒外壳蛋白亚基的结构测定提出了新见解，并应用他首创的部分肼解和酶解方法测出病毒不同种属或菌株的羧基端排列次序。

他肯定了植物病毒颗粒中蛋白质亚基的存在，阐明了病毒外壳的结构规律，同时还更正了当时搞错了的几种重要蛋白质如核糖核酸酶和卵白蛋白的羧端结构。

1958年生物化学研究所开始了人工合成结晶牛胰岛素的研究，纽经义是主要负责人之一。

他精心设计合成路线，为中国于1965年在世界上首次用化学方法人工全合成蛋白质作出了重大贡献。

这项成果获得1982年国家自然科学一等奖。

他参与撰写的有关胰岛素合成的论文共20余篇，得到国际学术界的高度评价。

他还在具有重要临床及科研价值的人胰岛素原 C肽的合成中做出新的成绩，并与协作单位共同研制出放射免疫测定药箱，获得1983年国家发明二等奖。

多年来他通过讲学、带研究生和实际科研工作培养出一批多肽化学的优秀人才。

他曾访问过日本、美国和欧洲的一些实验室；多次参加国际的多肽学术讨论会，并在中国举办相似的会议，为促进科学交流作出了贡献。

他曾任中国生物化学会理事(1979～1984)，现任中国化学会理事(1978年起)和上海市第6届政协委员(1983年起)。

氨基酸的酸

R CH COOH + N2 + H2O OH
反应是定量完成的，衡量的放出N2，测定N2的体积便可计算出氨基酸只氨基的含量。
NH2 R CH COOH
各种氨基酸在结构上的差异主要是其R不同。
第一节氨基酸>一、结构、分类和命名
2、分类
（1）根据氨基酸分子中烃基的不同可分为脂肪氨基酸、芳香氨基酸和杂环氨基酸。
NH2 H3C CH COOH
NH2 COOH
脂肪氨基酸
芳香氨基酸
NH2 CH2 CH COOH N H
杂环氨基酸
R CH COOH NH2
OH
R CH COO
NH2
H
溶液pH>等电点
R CH COO NH3
等电点(pI)
H R CH COOH
OH
NH3
溶液pH<等电点
第一节氨基酸>三、氨基酸的性质
注：1°等电点为电中性而不是中性（即pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁移为零。
中性氨基酸 pI = 4.8~6.3 酸性氨基酸 pI = 2.7~3.2 碱性氨基酸 pI = 7.6~10.8 2°等电点时，偶极离子在水中的溶解度最小，易结晶析出。
第一节 Байду номын сангаас基酸>三、氨基酸的性质 3、物理性质
（1）溶解性
大多数氨基酸为无色晶体，除胱氨酸、酪氨酸外，都
可溶于水；除脯氨酸、半胱氨酸外，都难溶于有机溶剂。
（2）旋光性
除甘氨酸外，其它氨基酸都具有旋光性。
（3）熔点
氨基酸的熔点远高于其异构体羟基酰胺，这是因为-
氨基酸是以内盐形式存在。
H2N CH2 COOH

生物化学第一章

1、蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系？.蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性1，蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。

如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。

这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。

2.一级结构与生物进化，研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。

如比较不同生物的细胞色素C 的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。

3生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。

蛋白质空间橡象与功能活性的关系蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。

如血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。

研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。

一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。

2、糖、脂肪、蛋白质代谢相互关系？糖类代谢和蛋白质代谢的关系糖类和蛋白质在体内是可以相互转化的。

几乎所有组成蛋白质的天然氨基酸都可以通过脱氨基作用，形成的不含氮部分进而转变成糖类；糖类代谢的中间产物可以通过氨基酸转换作用形成非必需氨基酸。

注意：必需氨基酸在体内不能通过氨基转换作用形成。

（2）糖类代谢与脂质代谢的关系糖类代谢的中间产物可以转化成脂肪，脂肪分解产生的甘油、脂肪酸也可以转化成糖类。

糖类可以大量转化成脂肪，而脂肪却不能大量转化成糖类。

生物化学(2017年高等教育出版社出版的图书)

高等教育出版社的王莉编辑在该教材编写、插图绘制、书稿审阅等工作中提供了策划与多方面的支持，高等教育出版社各位同志在该教材编写与出版过程中的支持与帮助。该教材插图主要由吴学强绘制，封面的蛋白质结构图由清华大学施一公教授提供。
2017年3月20日，《生物化学》由高等教育出版社出版。
内容简介
该教材共分29章，其中第1章至第12章内容是蛋白质、糖类、脂质、核酸等生物分子的结构、性质与功能，其中重点介绍生物分子结构的内在规律，生物分子结构与功能之间的关系，生物分子的相互作用，生物分子的研究方法；第13章至第25章内容是新陈代谢，重点介绍四大类生物分子的物质代谢与能量代谢途径、彼此之间的联系与调控机制；第26章至第29章内容是遗传信息，重点介绍遗传信息的传递与表达过程及其调控机制。同时，还为每一章提供了该章节核心内容的总结性概括，并附有文献导读、参考书、思考题与答案等大量辅助学习用材，并重点阐述具有核心地位与广泛应用价值的知识点。
成书过程
该教材由清华大学周海梦、北京师范大学李森和厦门大学陈清西主编，多位具有一线教学经验的大学教师参与编写。参加编写人员均为相关领域从事科研与教学的专家。教材编写人员的具体分工是：绪论、第1~4章、25 章由北京师范大学李森编写，第5章由清华大学周海梦、陈哲编写，第6章由清华大学魏香编写，第7~9章由华侨大学罗伟编写，第10~11章由厦门大学王洪睿编写，第12、28章由四川大学蒋彦编写，第13~15章由湖北师范大学潘继承编写，第16~18章由华东理工大学杨弋编写，第19~26章由南方医科大学周宏伟编写，第20~21章、27章由贵州民族大学汤洪敏编写，第22章24章由厦门大学陈清西编写，第29章由蒋彦、牟航编写。
生物化学（2017年高等教育出版社出版的图书）

第01章-氨基酸酸和核苷酸(过健俐)

组氨酸
异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸
赖氨酸、精氨酸
甲硫氨酸脯氨酸丝氨酸、苏氨酸
氧化状态下，多肽链中不相邻的两个半胱氨酸通过二硫键相连，增强蛋白质结构的稳定性；巯基易与重金属离子结合
携带强负电荷，常位于水溶性蛋白的表面；可结合带正电荷的分子或金属离子
侧链结构大且极性较弱或无极性，常位于水溶性蛋白的内部
组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例
氨基酸名称
重要功能及衍生物
甘氨酸
神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成
谷氨酸
神经递质；其-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质
色氨酸
转化生成重要的神经递质5–羟色胺
精氨酸
产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸循环
甲硫氨酸
为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用
目录
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L--氨基酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L- -氨基酸（除甘氨酸外）。
目录
COO-
CHRH3
C
+N H 3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
目录
二、氨基酸的侧链结构决定其功能（一）氨基酸的差异在于侧链结构-R基团
His H
见上
7.59
苯丙氨酸 Phenylalanine Phe
F
5.48
酪氨酸
Tyrosine
Tyr Y
5.66
色氨酸 Tryptophan Trp W
5.89
亚氨基酸
脯氨酸
Proline
Pro P
6.30
目录
几种特殊氨基酸

高中生物《遗传密码的破译》文字素材2 新人教版必修2

《遗传密码的破译》1953年，沃森和克里克弄清DNA的双链双螺旋结构之后，分子生物学像雨后春笋蓬勃发展。

许多科学家的研究，使人们基本了解了遗传信息的流动方向：DNA→信使RNA→蛋白质。

也就是说蛋白质由信使RNA指导合成，遗传密码应该在信使RN A上。

的破译是六十年代分子生物学最辉煌的成就。

先后经历了五十年代的数学推理阶段和1961-1965年的实验研究阶段。

1954年，物理学家George Gamov根据在D NA中存在四种核苷酸，在蛋白质中存在二十种氨基酸的对应关系，做出如下数学推理:如果每一个核苷酸为一个氨基酸编码，只能决定四种氨基酸(41=4);如果每二个核苷酸为一个氨基酸编码，可决定16种氨基酸(42=16)。

上述二种情况编码的氨基酸数小于20种氨基酸，显然是不可能的。

那么如果三个核苷酸为一个氨基酸编码的，可编64种氨基酸(43=64);假设四个核苷酸编码一个氨基酸，可编码256种氨基酸(44= 256)，以此类推。

Gamov认为只有43=64这种关系是理想的，因为在有四种核苷酸条件下，64是能满足于20种氨基酸编码的最小数。

而44=256以上。

虽能保证20种氨基酸编码，但不符合生物体在亿万年进化过程中形成的和遵循的经济原那么，因此认为四个以上核苷酸决定一个氨基酸也是不可能的。

1961年，Brenner和Grick根据DNA链与蛋白质链的共线性(colinearity)，首先肯定了三个核苷酸的推理。

随后的实验研究证明上述假想是正确的。

1962年，克里克用T4噬菌体侵染大肠杆菌，发现蛋白质中的氨基酸顺序是由相邻三个核苷酸为一组遗传密码来决定的。

由于三个核苷酸为一个信息单位，有4^3=6 4种组合，足够20种氨基酸用了破译密码的竞赛中，美国的尼伦伯格博士走在前面。

他用严密的科学推理对蛋白质合成的情况进行分析。

既然核苷酸的排列顺序与氨基酸存在对应关系，那么只要知道RNA链上碱基序列，然后由这种链去合成蛋白质，不就能知道它们的密码了吗？用仅仅含有单一碱基的尿嘧啶〔U〕，做试管内合成蛋白质的研究。

朱圣庚《生物化学》(第4版)(下册)笔记和课后习题考研真题复习答案

朱圣庚《生物化学》（第4版）（下册）笔记和课后习题（含考研真题）详解完整版>精研学习䋞>无偿试用20％资料全国547所院校视频及题库全收集考研全套>视频资料>课后答案>往年真题>职称考试第15章新陈代谢总论15.1复习笔记15.2课后习题详解15.3考研真题详解第16章生物能学16.1复习笔记16.2课后习题详解16.3考研真题详解第17章六碳糖的分解和糖酵解作用17.1复习笔记17.2课后习题详解17.3考研真题详解第18章柠檬酸循环18.1复习笔记18.2课后习题详解18.3考研真题详解第19章氧化磷酸化作用19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3考研真题详解第20章戊糖磷酸途径20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3考研真题详解第21章糖异生和糖的其他代谢途径21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3考研真题详解第22章糖原的分解和生物合成22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3考研真题详解第23章光合作用23.1复习笔记23.3考研真题详解第24章脂质的代谢24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3考研真题详解第25章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3考研真题详解第26章氨基酸的生物合成和生物固氮26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3考研真题详解第27章核酸的降解和核苷酸代谢27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3考研真题详解第28章新陈代谢的调节控制28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3考研真题详解第29章基因与染色体29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3考研真题详解第30章DNA的复制和修复30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3考研真题详解第31章DNA的重组31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3考研真题详解第32章RNA的生物合成和加工32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3考研真题详解第33章蛋白质合成、加工和定位33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3考研真题详解第34章基因表达调节34.1复习笔记34.3考研真题详解第35章基因工程、蛋白质工程及相关技术35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3考研真题详解第36章基因组学及蛋白质组学36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3考研真题详解。

氨基酸与牛乳复合对保加利亚乳杆菌生长的影响

氨基酸与牛乳复合对保加利亚乳杆菌生长的影响
安莉;吕嘉枥;李旭华
【期刊名称】《陕西科技大学学报（自然科学版）》
【年(卷),期】2009(27)1
【摘要】将保加利亚乳杆菌接入添加特定氨基酸的牛乳培养基中培养,研究了不同氨基酸对保加利亚乳杆菌生长状况的影响.实验结果表明,添加丝氨酸、赖氨酸和亮氨酸培养保加利亚乳杆菌,活菌数均可达到109 cfu/mL,较对照组提高了一个数量级.
【总页数】3页(P65-67)
【作者】安莉;吕嘉枥;李旭华
【作者单位】陕西科技大学生命科学与工程学院,陕西,西安,710021;陕西科技大学生命科学与工程学院,陕西,西安,710021;陕西科技大学生命科学与工程学院,陕西,西安,710021
【正文语种】中文
【中图分类】Q939.11+7;TS201.3
【相关文献】
1.研究不同氨基酸模式对奶牛乳腺上皮细胞生长的影响 [J], 陈智梅;高民;刘桂瑞;王瑶;李正洪;李兆林
2.氨基酸锌及氨基酸锌、铜、锰复合对育成期蛋鸡生长性能及组织抗氧化机能的影响 [J], 成廷水;呙于明;袁建敏
3.复合氨基酸对断奶仔猪背最长肌生长的影响 [J], 纪昌正;田俊杰;朱哲坤;王倩;孟
禹璇;李宝成;王蕾;侯永清
4.复合氨基酸增效剂与尿素配施对水稻幼苗生长及土壤氮素的影响 [J], 葛明慧;章力干;齐永波;张国漪;蒋东;程林
5.复合益生菌和氨基酸优化对妊娠后期母羊繁殖性能、羔羊生长性能的影响 [J], 马宁;许迟;叶均安;徐宁宁;赵元;吴仙花;李博宁;赵莉;何立荣
因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。

生物化学(查锡良,人卫七版)

生物化学（查锡良，人卫七版）绪论 (2)第一章蛋白质的结构与功能 (3)第二章核酸的结构与功能 (5)第三章酶 (7)第四章糖代谢 (9)第五章脂类代谢 (12)第六章生物氧化 (16)第七章氨基酸代谢 (18)第八章核苷酸代谢 (21)第九章物质代谢的联系与调节 (22)第十章DNA的生物合成 (24)第十一章RNA的生物合成 (26)第十二章蛋白质的生物合成 (28)第十三章基因表达调控 (31)第十四章基因重组与基因工程 (34)第十五章细胞信号转导 (36)第十六章血液的生物化学 (39)第十七章肝的生物化学 (42)第十八章维生素与无机物 (43)第十九章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质 (45)第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子 (46)第二十一章常用分子生物学技术的原理及应用 (48)绪论第一节生物化学发展简史一、叙述生物化学阶段二、动态生物化学阶段三、分子生物学时期1.DNA双螺旋结构被发现2.DNA克隆使基因操作无所不能3.基因组学及其他组学的研究四、我国科学家对生物化学发展的贡献1.协和-吴宪-血液化学分析-血滤液的制备、血糖测定法、蛋白质变性学说2.刘思职-免疫化学-定量分析法研究抗原抗体反应机制3.1965年-人工合成-牛胰岛素-解出三方二锌猪胰岛素的晶体结构4.有机合成+酶促→酵母丙氨酰tRNA第二节当代生物化学研究的主要内容1.生物分子的结构与功能2.物质代谢及调节3.基因信息传递及其调控第三节生物化学与医学一、生物化学已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言二、生物化学为推动医学各学科发展做出了重要的贡献第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成人体蛋白质的20种氨基酸属于L-α-氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类三、20种氨基酸具有相同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽（二）体内存在多种重要的生物活性肽1.谷胱甘肽2.多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上（二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构（三）β-折叠使多肽链形成片层结构（四）β-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在（五）模体是具有特殊功能的超二级结构（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置（二）结构域是三级结构层次上的局部折叠区（三）分子伴侣参与蛋白质折叠分子伴侣可分为3类：①热休克蛋白70（Hsp70）②伴侣蛋白③核质蛋白四、含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构五、蛋白质的分类六、蛋白质组学（一）蛋白质组学基本概念（二）蛋白质组学研究技术平台1.双向电泳分离样品蛋白质2.蛋白质点的定位、切取3.蛋白质点得质谱分析（三）蛋白质组学研究的科学意义第三节蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础（一）一级结构是空间构象的基础（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能（三）氨基酸序列提供重要的生物进化信息（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病二、蛋白质的功能依赖特定空间结构（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合（三）蛋白质构象改变可引起疾病第四节蛋白质的理化性质一、蛋白质具有两性电离性质二、蛋白质具有胶体性质三、蛋白质空间结构破坏而引起变性四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量1.茚三酮反应2.双缩脲反应第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列七、应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定1.同源模建2.折叠识别3.从无到有表格&示意图1.表格-氨基酸分类（结构式、英文名、三字符、一字符）2.芳香族氨基酸的紫外吸收3.GSH与GSSH之间的转换4.超二级结构与蛋白质模体（αα、βαβ、ββ、锌指结构、钙结合蛋白之螺旋-转角-螺旋）5.β-巯基乙醇及尿素对核糖核酸酶的作用6.肌红蛋白与血红蛋白的氧解离曲线7.PrP c转变为PrP sc的过程8.离子交换层析分离蛋白质9.凝胶过滤分离蛋白质肽的氨基酸末端测定法第二章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成及一级结构一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位二、DNA是脱氧核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的大分子三、RNA也是具有3’,5’-磷酸二酯键的线性大分子四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序第二节DNA的空间结构与功能一、DNA的二级结构是双螺旋结构（一）DNA双螺旋结构的研究背景（二）DNA双螺旋结构模型要点1.DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构2.DNA双链之间形成了互补碱基对3.疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构（三）DNA双螺旋结构的多样性（四）DNA的多链螺旋结构二、DNA高级结构是超螺旋结构（一）原核生物DNA的环状超螺旋结构（二）真核生物DNA高度有序和高度致密的结构三、DNA是遗传信息的物质基础第三节RNA的结构与功能一、mRNA 是蛋白质合成的模板1.大部分真核细胞mRNA的5’-末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷（m7GpppN）为起始结构2.在真核生物mRNA的3’-末端，有一段由80~250个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构，称为多聚腺苷酸尾或多聚A尾3.mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成，也就是为氨基酸的生物合成提供模板4.mRNA的成熟过程是hnRNA 的剪接过程二、t RNA是蛋白合成的氨基酸载体1.t RNA含有多种稀有碱基2.t RNA具有茎环结构3.t RNA的3’-末端连有氨基酸4.t RNA的反密码子能够识别mRNA的密码子三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所四、snmRNA参与了基因表达的调控五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现了不同的时空特异性第四节核酸的理化性质一、核酸分子具有强烈的紫外吸收二、DNA变性是双链解离为单链的过程三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链第五节核酸酶结构&流程图1.构成核苷酸的嘌呤和嘧啶的化学结构式2.构成核苷酸的核糖和脱氧核糖的化学结构式3.核苷和脱氧核苷的化学结构式4.核苷酸的化学结构（包括3’,5’-cAMP）5.多聚腺苷酸的化学结构式6.DNA双螺旋结构示意图（数据）7.封闭的环状DNA分子（形成超螺旋）8.真核生物DNA形成核小体的示意图9.双链DNA经历折叠、盘绕形成高度有序和高度致密染色体的示意图10.表格-真核细胞内主要RNA的种类和功能（5+3）11.成熟的真核mRNA的结构示意图12.mRNA的甲基化位点（2点）13.真核生物mRNA的帽结构及加帽过程14.真核生物mRNA多聚A尾结构的形成过程15.鸡卵清蛋白mRNA的成熟过程16.t RNA分子中含有的稀有碱基17.t RNA的二级结构和三级结构18.t RNA的反密码子与m RNA的密码子相互识别示意图19.表格-核糖体的组成（原核、真核）20.由核糖体、mRNA和t RNA形成的复合体21.真核细胞和原核细胞基因表达的时空特异性22.DNA在解链过程中表现出得增色效应23.DNA解链温度曲线24.核酸分子复性和杂交的示意图第三章酶第一节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成中常含有辅助因子二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶第二节酶的工作原理一、酶反应特点（一）酶反应具有极高的效率（二）酶促反应具有高度的特异性1.绝对特异性2.相对特异性3.有些酶具有立体异构特异性（三）酶促反应具有可调节性二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能（二）酶和底物的结合有利于底物形成过渡态1.诱导契合作用使酶与底物密切结合2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心3.表面效应使底物分子去溶剂化（三）酶的催化机制呈多元催化1.酸碱催化作用：酶是两性电离的蛋白质，活性中心可为质子供体，或质子受体，参与质子转移2.共价催化作用：酶的催化基团通过形成瞬间共价键而将底物激活3.亲核催化作用：中心基团属于亲核基团，可提供电子给带正电荷的过渡态中的中间物，加速产物生成第三节酶促反应动力学一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线（一）米-曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性（二）Km与Vm是最有意义的酶促反应动力学参数1.Km值=酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度2.Km值愈小，酶对底物的亲和力愈大3.Km值是酶特性常数之一，只于酶的结构、底物和反应环境（T Ph 离子强度等）有关，与酶的浓度无关4.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度呈正比（三）Km值和Vmax值可以通过作图法求取二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系三、温度对反应速率的影响具有双重性四、P H通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合（二）可逆性抑制剂与酶和（或）酶-底物复合物非共价结合1.竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心2.非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力3.反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合六、激活剂可加快酶促反应速率第四节酶的调节一、调节酶实现对酶促反应速率的快调节（一）变构酶通过变构调节酶的活性（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶共价结合与分离实现的（三）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶二、酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏（二）酶的降解与一般蛋白质降解途径相同第五节酶的分类与命名一、酶可根据其催化的反应类型予以分类：1.氧化还原酶类2.转移酶类3.水解酶类4.裂解酶类（裂合酶类，synthase）：合酶属此类5.异构酶类6.合成酶类（连接酶酶，ligases）二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称第六节酶与医学的关系一、酶和疾病密切相关（一）酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病（二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断1.酶活性测定和酶活性单位是定量酶的基础2.血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值（三）酶和某些疾病的治疗关系密切二、酶在医学上的应用领域广泛（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究1.酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法2.酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法3.工具酶广泛地应用于分子克隆领域（二）酶的分子工程是方兴未艾的酶工程学1.固定化酶是固相酶2.抗体酶是具有酶活性的抗体结构&流程示意图1.表格-某些辅酶（辅基）在催化中的作用2.表格-几种蛋白激酶的共有序列3.底物浓度对酶促反应速率的影响4.对氨基苯甲酸-磺胺类药物5.表格-各种可逆性抑制作用的比较第四章糖代谢第一节概述一、糖的主要生理功能是氧化供能二、糖的消化吸收主要是在小肠进行三、糖代谢的概况第二节糖的无氧代谢一、糖无氧氧化反应过程分为糖酵解途径和乳酸生成两个阶段（一）葡萄糖经糖酵解途径分解为两分子丙酮酸1.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2.6-磷酸葡萄糖变为6-磷酸果糖3.6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖4.磷酸己糖裂解为2分子磷酸丙糖5.磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛6.3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油酸7.1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸8.3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9.2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸10.磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP形成ATP和丙酮酸（二）丙酮酸被还原为乳酸二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节（一）6-磷酸果糖激酶-1对调节糖酵解途径的流量最重要（二）丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要调节点（三）己糖激酶受到反馈调节三、糖酵解的主要生理意义是机体缺氧的情况下快速功能第三节糖的有氧氧化一、糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化（一）葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸（二）丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA1.丙酮酸脱羧形成羟乙基-TPP2.由二氢硫辛酰胺转乙酰酶E2→乙酰硫辛酰胺-E23.生成乙酰CoA,E2二硫键还原为两个巯基4.二氢硫辛酰胺脱氢酶E3，脱氢生成FADH2和硫辛酰胺5.FADH2→NADPH+H+二、三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统（一）TCA循环由8步代谢反应组成1.乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸2.柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸3.异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸4.α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA5.琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应6.琥珀酸脱氢生成延胡索酸7.延胡索酸加水生成苹果酸8.苹果酸脱氢生成草酰乙酸（二）TCA循环受底物、产物、关键酶活性的调节1.TCA循环中有3个关键酶2.TCA循环与上游和下游的反应相协调3.TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽三、糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式四、糖有氧氧化的调节是基于能量的需求五、巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象第四节葡萄糖的其它代谢途径一、磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖（一）磷酸戊糖途径的反应过程分为两个阶段1.6-磷酸葡萄糖在氧化阶段生成磷酸戊糖和NADPH2.经过基团转移反应进入糖酵解途径（二）磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP+比值调节（三）磷酸戊糖途径的生理意义在于生成NADPH和5-磷酸核糖1．为核酸的生物合成提供核糖2．提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应二、糖醛酸途径可生成葡萄糖醛酸三、多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等第五节糖原的合成与分解一、糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行二、糖原分解产物—葡萄糖可补充血糖三、糖原的合成与分解受到彼此相反的调节（一）糖原磷酸化酶是糖原分解的关键酶（二）糖原合酶是糖原合成的关键酶四、糖原累积症是由先天性没缺陷所致第六节糖异生一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应（一）丙酮酸经丙酮酸羧化支路变为磷酸烯醇式丙酮（二）1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖（三）6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖二、糖异生的调节是通过对两个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调（一）第一个底物循环：在6-磷酸果糖和1,6-二磷酸果糖之间进行（二）第二个底物循环：磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间进行三、糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定（一）维持血糖水平的恒定是糖异生最主要的生理作用（二）糖异生是补充或恢复肝糖原储备的重要途径（三）肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡四、肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环第七节其他单糖的代谢一、果糖被磷酸化后进入糖酵解途径二、半乳糖可转变为1-磷酸葡萄糖成为糖酵解的中间代谢产物三、甘露糖可转变为6-磷酸果糖进入糖酵解途径第八节血糖及其调节一、血糖的来源和去路是相对平衡的二、血糖水平的平衡主要是受激素调节（一）胰岛素是体内唯一降低血糖的激素（二）机体在不同状态下有相应的升高血糖的激素1.胰高血糖素2.糖皮质激素可引起血糖升高3.肾上腺素是强有力的升高血糖激素三、血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱（一）低血糖是指血糖浓度低于3.0mmol/L（二）高血糖是指空腹血糖高于6.9 mmol/L（三）糖尿病是最常见的糖代谢紊乱疾病结构&流程示意图：1.糖酵解的代谢途径2.2,6-二磷酸果糖激酶-1的活性调节3.丙酮酸脱氢酶复合体作用机制4.三羧酸循环5.表格-葡萄糖有氧氧化生成的ATP6.三羧酸循环的调控7.磷酸戊糖途径8.糖醛酸途径9.分支酶的作用10.脱支酶的作用11.糖原合成、分解的共价修饰调节12.糖异生途径13.乳酸循环14.半乳糖的代谢15.甘露糖的代谢第五章脂类代谢第一节不饱和脂酸的命名及分类一、脂酸的系统命名遵循有机酸命名的原则二、脂酸主要根据其碳链长度和饱和度分类（一）脂酸根据其碳链长度分为短链、中链、长链脂酸（二）脂酸根据其碳链是否存在双键分为饱和脂酸和不饱和脂酸1.饱和脂酸的碳链不含双键2.不饱和脂酸的碳链含有一个或一个以上双键第二节脂类的消化吸收一、脂类的消化发生在脂-水界面，需要胆汁酸盐参与二、饮食脂肪在小肠被吸收第三节甘油三酯代谢一、甘油三酯是甘油的脂酸酯（一）甘油三酯是脂酸的主要储存形式（二）甘油三酯的主要作用是为机体提供能量1.甘油三酯是机体重要的能量来源2.甘油三酯是机体主要能量储存形式二、甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化（一）脂肪动员是甘油三酯分解的起始步骤（二）甘油经糖代谢途径代谢（三）脂酸经β-氧化分解功能1.脂酸的活化形式为脂酰CoA2.脂酰CoA经肉碱转运入线粒体3.脂酸的β-氧化的终产物主要是乙酰CoA（1）脱氢（2）加水（3）再脱氢（4）硫解4.脂酸氧化是体内能量的重要来源（四）脂酸的其他氧化方式1.不饱和脂酸的氧化2.过氧化物酶体的β-氧化3.奇数碳原子脂酸的氧化（五）酮体的生成及利用1.酮体在肝细胞中生成（1）2个乙酰辅酶A→乙酰乙酰辅酶A（2）乙酰乙酰辅酶A+乙酰辅酶A→HMG CoA（3）HMGCoA 裂解为乙酰乙酸和乙酰辅酶A2.酮体在肝外组织中利用3.酮体生成的生理意义4.酮体生成的调节（1）饱食及饥饿的影响（2）肝细胞糖原含量及代谢影响（3）丙二酰CoA抑制脂酰CoA进入线粒体三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成（一）软脂酸的合成1.合成部位2.合成原料3.脂酸合成酶系及反应过程（1）丙二酰CoA的合成（2）脂酸合成（二）脂酸碳链的加长1.脂酸碳链在内质网中的延长2.脂酸碳链在线粒体中的延长（三）不饱和脂酸的合成（四）脂酸合成的调节1.代谢物的调节作用2.激素的调节作用四、甘油和脂酸合成甘油三酯（一）合成部位（二）合成原料（三）合成基本过程1.甘油一酯途径2.甘油二酯途径五、几种多不饱和脂酸衍生物具有重要生理功能（一）前列腺素、血栓烷、白三烯的化学结构和命名（二）PG、TX、LT的合成1.前列腺素及血栓烷的合成2.白三烯的合成（三）PG、TX、LT的生理功能1.PG的主要生理功能2.TX的主要生理功能3.LT的主要生理功能第四节磷脂代谢一、含磷酸的脂类被称为磷脂（一）由甘油构成的磷脂统称为甘油磷脂（二）由鞘氨醇或二氢鞘氨醇构成的磷脂称为鞘磷脂二、磷脂在体内具有重要的生理功能（一）磷脂是构成生物膜的重要成分1.卵磷脂存在于细胞膜中2.心磷脂是线粒体膜的主要脂质（二）磷脂酰肌醇是第二信使的前体（三）缩醛磷脂存在于脑和心组织中（四）神经鞘磷脂和卵磷脂在神经髓鞘中含量较高三、甘油磷脂的合成与降解（一）甘油磷脂的合成1.合成部位2.合成的原料及辅因子3.合成的基本过程（1）甘油二酯合成途径（2）CDP-甘油二酯合成途径（二）甘油磷脂的降解四、鞘磷脂的代谢（一）鞘氨醇的合成1.合成部位2.合成原料3.合成过程（二）神经鞘磷脂的合成（三）神经鞘磷脂的降解第五节胆固醇代谢一、胆固醇的合成原料为乙酰CoA和NADPH（一）合成部位（二）合成原料（三）合成基本过程1.甲羟戊酸的合成2.鲨烯的合成3.胆固醇的合成（四）胆固醇合成受多种因素调节1.限速酶2.饥饿与饱食3.胆固醇4.激素二、转变为胆汁酸及类固醇激素是体内胆固醇的主要去路（一）胆固醇可转变为胆汁酸（二）胆固醇可转变为类固醇激素（三）胆固醇可转化为维生素D3前体第六节血浆脂蛋白代谢一、血脂是血浆所含脂类的统称二、不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同（一）血浆脂蛋白的分类1.电泳法2.超速离心法（二）血浆脂蛋白的组成（三）载脂蛋白（四）脂蛋白结构三、血浆脂蛋白是血脂的运输形式，但代谢和功能各异（一）乳糜微粒（二）极低密度脂蛋白（三）低密度脂蛋白（四）高密度脂蛋白四、血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症（一）高脂血症（二）动脉粥样硬化1.LDL和VLDL具有致AS作用2.HDL具有抗AS作用（三）遗传缺陷结构&流程示意图1.常见的脂酸2.甘油一酯途径3.脂肪动员4.长链脂酰CoA进入线粒体5.脂酸的β-氧化6.酮体在干细胞中的生成7.酮体的氧化8.柠檬酸-丙酮酸循环9.软脂酸的生物合成10.表格-体内几种重要的甘油磷脂11.磷脂酶对磷脂的水解12.胆固醇的生物合成13.血浆脂蛋白琼脂糖凝胶电泳示意图14.超速离心分离血浆脂蛋白示意图15.血浆脂蛋白结构示意图16.脂蛋白代谢示意图第六章生物氧化第一节生成ATP的氧化磷酸化体系一、氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分（一）氧化呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成1.复合体Ⅰ作用是将NADPH+H+中的电子传递给泛醌2.复合体Ⅱ作用是将电子从琥珀酸传递到泛醌3.复合体Ⅲ作用是将电子从还原型泛醌传递给细胞色素C4.复合体Ⅳ将电子从细胞色素C传递给氧（二）氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列二、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成ATP偶联（一）氧化磷酸化偶联部位在复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ内1.P/O比值2.自由能变化（二）氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度（三）质子顺梯度回流释放能量被ATP合酶利用催化ATP合成三、氧化磷酸化作用可受某些内外源因素影响（一）有3类氧化磷酸化抑制剂1.呼吸链抑制剂阻断氧化磷酸化的电子传递过程2.解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度3.ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成（二）ADP是调节正常人体氧化磷酸化速率的主要因素（三）甲状腺激素刺激机体耗氧量和产热同时增加（四）线粒体DNA突变可影响机体氧化磷酸化功能四、ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用五、线粒体内膜对各种物质进行选择性转运（一）胞质中NADH通过穿梭机制进入线粒体氧化呼吸链1.α-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中2.苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌中（二）ATP-ADP转位酶促进ADP进入和ATP移出紧密偶联第二节其他不生成ATP的氧化体系一、抗氧化酶体系有清除反应活性氧类的功能二、微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化结构&流程示意图1.表格-人线粒体呼吸链复合体2.电子传递链各复合体位置示意图3.化学渗透假说示意图4.ATP合酶结构和质子的跨内膜流动机制模式图5.ATP合酶的工作机制6.不同底物和抑制剂对线粒体氧耗的影响。

《医学生物化学》各章节知识点习题及参考答案（单项选择题）

《医学生物化学》各章节知识点习题及参考答案（单项选择题）《医学生物化学》各章节知识点习题及参考答案（单项选择题）第一章蛋白质化学1.盐析沉淀蛋白质的原理是(A )A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。

具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。

2.关于肽键与肽，正确的是( A )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。

氨基酸借肽键联结成多肽链。

……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。

3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于( C )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。

蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。

……。

具体参见教材20页小结。

4.分子病主要是哪种结构异常（A）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。

蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。

具体参见教材15页。

5.维持蛋白质三级结构的主要键是( E )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3'，5'-磷酸二酯键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。