02.第二章 蛋白质的结构与功能
农学考研第二章蛋白质的结构与功能(简答论述)
第二章蛋白质的结构与功能（简答论述）1.什么是蛋白质变性？指出3种常见蛋白质的变性剂。
变性后的蛋白质能否复性？(简答已考，还是要掌握住，应对选择)解:天然蛋白质分子受到某些物理因素或化学因素的影响时，次级键被破坏，天然构象解体，生物活性丧失，这种作用称为蛋白质变性作用。
蛋白质变性后，理化性质也会有明显改变，如溶解度降低，黏度增加，扩散系数降低。
蛋白质研究中常用的变性剂有脲(尿素)、盐酸胍、SDS等。
变性后的蛋白质有的可以复性，有的不能，这既取决于蛋白质本身的结构、组成，也与变性条件强度有关。
蛋白质结构组成越简单，变性条件越温和，复性的可能性就越大。
2.试比较肌红蛋白和血红蛋白在结构、功能上的异同点(掌握住下表)解:主要异同点如下表3. 什么是蛋白质辅基？以肌红蛋白为例，阐述辅基与蛋白质结构、功能的关系？（掌握住第一段，例子理解即可）解:蛋白质辅基是缀合蛋白质分子中的非蛋白部分。
辅基与蛋白质结合紧密，以共价键相连，用普通透析技术不能除去。
辅基是整个分子一部分，是蛋白质实现功能所必需的，脱辅基蛋白会部分甚至完全丧失活性。
肌红蛋白的辅基是血红素。
血红素位于肌红蛋白分子表面裂缝的疏水微环境中，它由有机分子和Fe原子两部分组成。
Fe原子除了与原卟啉环上的4个N原子分别形成4个配位键外，在环一侧与附近多肽链上的His形成1个配位键，在环另一侧与氧形成1个配位键。
可见没有肌红蛋白多肽链折叠成合适的微环境，血红素就不能与蛋白质亚基结合，肌红蛋白也就没有结合氧的能力。
4.还原性谷胱甘肽分子中的肽键有何特点？还原性与氧化性谷胱甘肽的结构有何不同？(这道题曾经出现在2010年研究生统考题中)。
解:典型的肽键是一个氨基酸的a羧基和另一个氨基酸的a氨基脱水形成的。
而还原性谷胱甘肽分子中的肽键为r-肽键，即谷氨酸的r羧基和半胱氨酸的氨基脱水所形成的肽键。
还原性与氧化性谷胱甘肽的结构区别主要有两点：①还原性谷胱甘肽含有自由巯基(- SH)，氧化性谷胱甘肽含有二硫键。
第二章第二节 蛋白质的结构与功能
探究二：蛋白质的结构、功能
• 氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸是如 何构成蛋白质的呢？
• 若10个氨基酸脱水缩合形成一条肽链，该化合 物的名称是什么？此时氨基酸数与肽链数、肽 键数及脱去的水分子数之间的数量关系。
氨基酸的连接方式：
R1
H — C — CO-OH NH2
比较下列氨基酸并找到他们的共同部分： H H H2 N C H
甘氨酸
COOH
H2 N
C
COOH
CHCOOH
天冬氨酸
H H2 N C COOH H2 N
H C COOH
CH3
丙氨酸
CH2CH2CO基酸结构通式
C
COOH
羧基
H
（1）至少含一个氨基和一个羧基，并且都有
一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上
多肽链
空间结构
☞ 请阅读课本第19页2-4表格，了解蛋
白质的功能？
1.催化作用 细胞内的化学反 应离不开酶的催 化。绝大多数酶 都是蛋白质。 （图示为胃蛋白 酶结晶）
2.运输作用 作为运输载体， 如血红蛋白、载 体蛋白。
3.运动
肌动蛋白
4、防御作用： 抗体
5.调控 ：生长激素
肢 端 肥 大 症
脱水缩合
R2
H-N — C — COOH
H
H H
H2O
R1 R2
H — C — CO
NH2
肽键
NH — C — COOH
H
二肽
探究二：蛋白质的结构、功能
若一个蛋白质是由n个氨基酸构 成的m条肽链，且氨基酸的平均分 子量为A，则该蛋白质的相对分子 量为多少？
第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
第二章蛋白质的结构和生理功能
二、氨基酸的性质和生理特点 （一）性质 1.物理性质 无味、无色晶体物质； 熔点200－300oC之间，会分解成胺和CO2； 具有较高的介电常数； 一般可溶于水，其水溶液为无色透明液体， 溶解度各不相同； 一般不溶于有机溶剂； 均溶于稀酸或稀碱。
2.氨基酸的晶体存在形式
氨基酸晶体是以离子晶格组成的，维系晶 格中质点的作用力是较强的静电吸引力，因而 熔点高，而一般的有机化合物晶体是由分子晶 格组成，其维系力为较弱的范德华力，此类物 质熔点较低。
蛋白质功能的多样性
• 具有储藏氨基酸的功能。用作有机体及其胚胎 或幼体生长发育的原料。如蛋类中的卵清蛋白、 乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇蛋白。 • 运输功能。脊椎动物红细胞里的血红蛋白、无 脊椎动物中的血蓝蛋白在呼吸过程中起着输送 氧气的作用；血液中的脂蛋白随血流输送脂质； 生物氧化过程中的某些色素蛋白如细胞色素C 等起电子传递体的作用。
• • • • 氨基酸排列随机性 周期性的重复未发现 二硫键的数目和位置也没有明显的规律 每种蛋白质化学结构的独特性 在同源蛋白质氨基酸顺序中有许多位置的氨基 酸对所有种属来说是相同的（不变残基），但 其他位置的氨基酸却不同（可变残基）。这种 相似性被称为顺序同源现象。
蛋白质一级结构的重要性
氨基酸组成及顺序不同会导致蛋 白质生物功能的改变（病态现象）。如 镰刀形细胞贫血病就是血红蛋白（4个 亚基，582个氨基酸组成）中的一个谷 氨酸变为缬氨酸导致的。 一级结构是立体结构的基础。
在研究蛋白质氨基酸组成时一般先用完全 水解的方法，将蛋白质水解成各种氨基酸的 混合物，然后采用高效液相色谱等方法进行 定量测定。通常采用的水解方法有酸水解、 碱水解和酶水解。
酸水解
用硫酸(6 mol/L)或盐酸(4 mol/L)煮沸回流20小时。
高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能
高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能【必修一】高中生物必备知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能1、组成及特点：(1) 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(2) 一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
(3) 氨基酸分子相互结合的方式是：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH 2 )相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。
连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)叫做肽键。
有两个氨基酸分子缩合而成的化合物，叫做二肽。
肽链能盘曲、折叠、形成有一定空间结构的蛋白质分子。
2、蛋白质的性质：(1) 两性：蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(2) 水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
(3) 胶体性质：有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(4) 盐析：少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。
如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。
(5) 变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性。
第二章--蛋白质的结构和功能
COOH
COO-
H2N C H 或 H3N+ C H
R
R
R代表氨基酸侧链
1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸 （脯氨酸为α-亚氨基酸）。
α -碳原子，即与-COOH相邻碳原子。 氨基均连在α -碳原子上，故为α-氨基 酸。
2.组成人体蛋白质的氨基酸都是 L 型，即 L-α-氨基酸。
不同的氨基酸其侧链不同，除甘氨酸外，其余 氨基酸的α-碳原子分别连接 4 个不同原子或基团， 是手性碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。
(一)氨基酸的命名
1.系统命名法 以 羧基为母体，碳原子的 位次以阿拉伯数字或希 腊字母标示。
2.俗称
H3C CH COOH NH2
α -氨基丙酸（丙氨酸）
（二）氨基酸的结构特点
自然界存在的氨基酸有300多种，但组成人体 蛋白质氨基酸仅有20种，且都有特异的遗传密码， 为编码氨基酸。
氨基酸的结构通式可用下式表示：
COOH
H2N C H R
L-α -氨基酸
COOH
H C NH2 R
D-α -氨基酸
（三）氨基酸的分类
（三）氨基酸的分类
基本氨基酸的分类方法一： 按侧链结构分类
脂肪族氨基酸(15种) 芳香族氨基酸(3种) 杂环氨基酸(2种)
（三）氨基酸的分类
基本氨基酸的分类方法二： 按侧链R基团极性分类 非极性(疏水)氨基酸(9种) 极性不带电荷氨基酸(6种) 极性带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3种) 极性带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2种)
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接形成 的具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可分为一级、二级、三级和 四级。一级结构是蛋白质的基本结构，二级、 三级、四级结构称为高级或空间构象。
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
蛋白质的结构与功能
C
COOH
肽
R1
R2
H2O
氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽。
第一节 蛋白质的分子组成
氨基酸的连接方式：肽键
HOH
NH2 C C N 肽键
R1
HOH
CCN 肽键
R2
H
三肽
C COOH
R3
二肽
H2O
H2O
第一节 蛋白质的分子组成
寡肽: ＜10肽
肽
多肽：≥10肽
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全， 被称为氨基酸残基。
第二章 蛋白质的结构与功能
第二章 蛋白质的结构与功能
情景导入： 还记得2008年的
“三鹿奶粉事件”吗？
思考问题： 1. 不法分子为什么在牛
奶中添加三聚氰胺？ 2. 如何防止类似事件的
再次发生？
蛋白质？
第二章 蛋白质的结构与功能
第二章 蛋白质的结构与功能
蛋白质的重要性
1.蛋白质是生命的物质基础
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质。 含量高：蛋白质占人体干重的45％，某些组织含量更高，
三鹿奶粉事件
思考题：
三聚氰胺的结构 中主要含有哪种 元素？
不法分子添加三 聚氰胺的目的？
第一节 蛋白质的分子组成
第一节 蛋白质的分子组成
二、蛋白质的基本单位——氨基酸
自然界中的氨基酸有300余种，但组成人 体蛋白质的氨基酸仅有20种。
第一节 蛋白质的分子组成
观察下列几种氨基酸的结构：
HO
HO
H2N C C OH
第二节 蛋白质的分子结构
（4）无规卷曲
第二节 蛋白质的分子结构
第二节 蛋白质的分子结构
四种二级结构可存在同一个蛋白质中
第二节蛋白质的结构与功能
第二章蛋白质的结构与功能蛋白质(protein)是生命的物质基础。
种类繁多，人体含蛋白质种类在10万种以上。
是生物体含量最丰硕的生物大分子，约占人体固体成份的45%，细胞干重的70％。
几乎所有的器官都含有蛋白质，并各自具有其特殊的结构，因此决定了蛋白质功能的多样性。
第一节蛋白质的分子组成(protein composition and construction )一、蛋白质的元素组成蛋白质的元素要紧有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）。
大部份蛋白质还含有硫，有的还含有少量的磷或铁、锰、锌、铜、钴、钼，个别还含有碘。
蛋白质元素组成特点：含氮量很接近，平均为16%。
1g氮相当于6.25g蛋白质。
测定诞生物样品的含氮量可按下式计算出其蛋白质大致含量：100g样品中蛋白质含量（g%）＝每克样品中含氮克数××100二、蛋白质的大体组成单位——氨基酸（the basic unit of protein composition——amino acid）氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的大体单位。
（一）氨基酸的命名（略）（二）氨基酸的结构特点自然界中的氨基酸有300余种，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
都有相应的遗传密码，故又称为编码氨基酸。
氨基酸的结构通式可用下式表示（R为氨基酸侧链）：尽管各类氨基酸结构各不相同，但都具有如下特点：1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。
即氨基均连在α-碳原子上。
脯氨酸为α-亚氨基酸。
2.除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。
组成人体蛋白质的氨基酸都是L型，即L-α-氨基酸。
L-α-氨基酸 D-α-氨基酸（三）氨基酸的分类氨基酸的按侧链的结构和理化性质可分为４类：非极性侧链氨基酸：甘氨酸（Gly），丙氨酸(Ala)，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸(Pro)；侧链为烃基、吲哚环或甲硫基等非极性疏水集团。
第02章：蛋白质结构与功能(science ediion)
定义：多肽链中，从N端至C端的氨基酸 排列顺序。
主要化学健：肽键，二硫健
primary structure of bovine insulin
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构
Secondary structure refers to regularities in local conformations, maintained by hydrogen bonds between amide hydrogens and carbonyl oxygens of the peptide backbone. 定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间 位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 主要化学键：氢键
8、参与凝血作用：凝血因子
三、氧化供能
蛋白质分解产生氨基酸，脱氨基作用产生 酮酸，可进入三羧酸循环，提供能量。
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
The element composition of protein
1. main elements：C、H、O、N and S.
1、非极性疏水性氨基酸
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脯氨酸
苯丙氨酸
甲硫（蛋）氨酸
色氨酸
2、极性中性氨基酸
丝氨酸
酪氨酸
谷氨酰胺
天冬酰胺
半胱氨酸
苏氨酸
3、酸性氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
4、碱性氨基酸
组氨酸
赖氨酸
精氨酸
含苯环的氨基酸
侧链含有硫元素的氨基酸
第二章讲义蛋白质的结构与功能
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine
Thr T 5.60
目 录目录
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
高级 结构
目录
一、蛋白质的一级结构
定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至
C-端的氨基酸排列顺序。 主要的化学键:
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目录
二、蛋白质二级结构
定义: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
精品
第二章蛋白质的结构与功能
什么是蛋白质? 蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸
(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
目录
第1节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：氢键
目录
参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平 面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同 一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
（二）天然存在的活性肽
蛋白质结构与功能
第二章蛋白质的结构与功能一、内容提要蛋白质是生命的物质基础，是组成一切细胞和组织的重要成分，蛋白质的平均含氮量约为16％，基本组成单位是α－氨基酸。
构成天然蛋白质分子的氨基酸有20种，根据侧链基团的结构和性质可将其分为非极性侧链氨基酸、极性中性侧链氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸四类。
氨基酸属于两性电解质，在溶液的pH等于其pI时，氨基酸呈兼性离子。
蛋白质分子中的氨基酸通过肽键连接，肽键是蛋白质分子中的主要共价键。
氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽，小于10个氨基酸残基组成的肽称为寡肽，反之则称为多肽。
多肽链中α-氨基游离的一端称为氨基端（N-端），α-羧基游离的一端称为羧基端（C-端）；肽链中的氨基酸称为氨基酸残基；肽的命名从N －端开始指向C－端。
蛋白质的结构分为一级结构和空间结构。
蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
肽键是其主要的化学键，有的多肽链含有二硫键。
蛋白质的一级结构是蛋白质的基本结构，是决定蛋白质空间结构的基础。
蛋白质的空间结构按其构成的基础和复杂程度分为二级结构、三级结构和四级结构。
二级结构是指多肽链主链中各原子的局部空间排列方式。
构成蛋白质二级结构的基础是肽单元，二级结构的主要形式有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲，维系二级结构的稳定靠氢键。
三级结构是指一条多肽链内所有原子的空间排布，三级结构的形成和稳定主要靠侧链基团相互作用生成的次级键，主要有氢键、盐键、疏水键和范德华力等非共价键，属于共价键的二硫键在三级结构中也起重要作用。
分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成能发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
蛋白质空间结构的正确形成还需一类称为分子伴侣的蛋白质参与。
仅由一条多肽链构成的蛋白质，它的最高结构是三级结构。
四级结构是指两条或两条以上具有三级结构的多肽链通过非共价键相互聚合而成的结构。
在四级结构中每个具有三级结构的多肽链称为一个亚基。
(生物化学)第二章蛋白质的结构与功能
06
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关联性
蛋白质一级结构与功能的关系：蛋白质的一级结构决定了其二级结构和三级结构，进而影响其 功能。
蛋白质二级结构与功能的关系：蛋白质的二级结构如α-螺旋、β-折叠等，对其三级结构和功 能具有重要影响。
蛋白质三级结构与功能的关系：蛋白质的三级结构决定了其四级结构和功能，如酶的活性中心、 运输蛋白的通道等。
蛋白质功能异 常的检测方法： 如基因测序、 质谱分析等可 用于检测蛋白 质功能异常。
蛋白质功能异 常的治疗方法： 针对不同疾病， 可采用不同的 治疗方法，如 药物治疗、基 因治疗等。
07
蛋白质的研究方法与应用
蛋白质的分离与纯化技术
分离技术：根据蛋白质的理化性质进行分离，如盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀等。
学院
生物化学第二章蛋白质的结构与功 能
单击添加副标题
汇报人：
目录
01
单击添加目录项标题
02
03蛋白质的结构来自0405蛋白质的合成与降解
06
07
蛋白质的研究方法与应用
蛋白质的组成与分类 蛋白质的功能
蛋白质的结构与功能的关系
01
添加章节标题
02
蛋白质的组成与分类
氨基酸的种类与结构
氨基酸的种类：20种天然氨基酸
细胞生物学方法：通过观察细胞内蛋白质的表达、定位、相互作用等，研究蛋白质在细胞生物学过程中的功 能
蛋白质在生物医药领域的应用
蛋白质的结构与功能：介绍蛋白质的基本结构、功能及其在生物医药领域的应用
蛋白质的功能调节
蛋白质的磷酸化修饰
蛋白质的乙酰化修饰
蛋白质的糖基化修饰
蛋白质的泛素化修饰
蛋白质的结构与功能
不带电 荷的极 性氨基
酸
（半cy胱ste氨in酸e） （a天sp冬ara酰gi胺ne）
谷氨酰胺 （glutamine）
苯丙氨酸 （phenylalanine）
芳香族 氨基酸
色氨酸 （tryptophan）
酪氨酸 （tyrosine）
酸性氨 基酸
天冬氨酸 （aspartic acid）
谷氨酸 （glutamic acid）
100：16 = x：0.416 x = 2.6g
所以100ml奶粉中含有2.6g蛋白质
三聚氰胺（Melamine，C3H6N6），俗称 蛋白精，白色晶体，几乎无味，含氮量约 为66.67%，在奶粉中加入三聚氰胺，用非 蛋白氮冒充蛋白氮，可提高表观粗蛋白含 量，造成许多婴幼儿发生膀胱、肾部结石 ，严重者，可诱发膀胱癌。
赖氨酸 （lysine）
碱性氨 基酸
精氨酸 （arginine）
组氨酸 （histidine）
半胱，Cys，C 天胺，Asn，N 谷胺，Gln ，Q
苯丙Phe，F 色，Tre，W 酪，Tyr，Y 天，ASP，D 谷，Glu，E 赖，Lys，K 精，Arg，R 组，His，H
HS CH2 CH COOH NH2
蛋白质元素组成的特点
各种不同生物蛋白质中N的含量很接近，平 均为16%，用凯氏定氮法测定生物样品中的 含氮量即可推算出蛋白质的含量。
样品中蛋白质含量（g） = 样品中含氮量（g）×6.25
1/(16%)
某品牌奶粉，按照标准冲调100ml，用凯氏 定氮法测得含氮量为0.416g，那么奶粉中蛋 白质的含量为多少呢？
肽 氨基酸通过肽键相连形成的化合物。
酸、蛋氨酸、脯氨酸、甘氨酸。 2．不带电荷的极性氨基酸
第二章蛋白质的结构与功能
50
毛细血管的p(O2)约 为30 torr，肌红蛋白
Mb很快被饱和，代
谢活跃的细胞线粒体
80
p(O2)约1 torr（此 氧压下Mb约为25%
饱和），当肌肉收缩
引起线粒体氧压下降
23
24
蛋白质空间结构稳定的因素
主要是一些弱的相互作用或称非共价键， 包括静电相互作用（主要是盐键和范德 华力）、氢键、疏水作用。 共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方 面也起着重要作用。
25
26
蛋白质的变性与复性
天然蛋白质分子受到某些物理因素（如热、紫 外线照射、高压和表面张力等）或化学因素 （如有机溶剂、脲素、盐酸胍、酸、碱等）的 影响时，生物活性丧失，一些侧链基团暴露溶 解度降低，粘度增加，旋光和紫外吸收变化以 及其它的物理化学常数发生改变，这种过程称 为蛋白质变性。其实质为蛋白质分子中的次级 键被破坏，天然构象解体。变性不涉及共价键 的破裂，一级结构保持完好。
16
纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可 溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹 性蛋白等； 后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包 括微管(microtubule)、肌动蛋白细丝 (actin filament)或鞭毛( flagella)，它 们是球状蛋白质的长向聚集体。
17
3、球状蛋白质与三级结构
氧通过血红蛋白从肺部转运到组织毛细 血管，然后从毛细血管扩散到组织中并 被肌红蛋白结合，肌红蛋白刺激O2迅速 扩散，氧化过程产生的CO2通过该转运 系统从肺部排出。
34
肌红蛋白和血红蛋白的结构
肌红蛋白的分子十分致密结实，含亲水 侧链的氨基酸残基几乎全分布于分子外 表面，而含疏水侧链的氨基酸残基几乎 都被埋在分子内部。 肌红蛋白由一条含153个氨基酸残基的多 肽链和一个辅基血红素构成。肌红蛋白 分子中多肽主链由长短不等的8段α螺旋 组成。分子中80%的残基处于α螺旋区 内。8段螺旋分别命名为A、B、C、D、 E、F、G、H。
第二章蛋白质的结构与功能一．名词解释1肽单元2模序3蛋白变性
第二章蛋白质的结构与功能一．名词解释:1. 肽单元2. 模序3. 蛋白变性4. 谷胱甘肽5. β-折叠6. 分子伴侣7. 蛋白质的四级结构8. 结构域9. 蛋白质等电点10. α-螺旋11. 变构效应12. 蛋白质三级结构13. 肽键二.填空:1．人体蛋白质的基本组成单位为___________，组成蛋白质的氨基酸共有___________种。
2．根据其侧链的结构和理化性质，氨基酸可分成_________，_________，________和_________四类。
3．组成人体蛋白质的氨基酸均属于__________，除_________外。
4．在______nm波长处有特征性吸收峰的氨基酸有__________和__________。
5．许多氨基酸通过________键，逐一连接而成__________。
6．多肽链中氨基酸的________称为一级结构，主要化学键为__________。
7．谷胱甘肽的第一个肽键由________羧基与半胱氨酸的氨基组成，其主要功能基团为________。
8．蛋白质二级结构是指________的相对空间位置，并_________氨基酸残基侧链的构象。
9．体内有生物活性的蛋白质至少具备__________结构，有的还有__________结构。
10．由于肽单元上_________原子所连的二个单键的__________，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
11．α-螺旋的主链绕_______作有规律的螺旋式上升，走向为________方向，即所谓的_________螺旋。
12. 蛋白质变性主要是其_________结构遭到破坏，而其_________结构仍可完好无损。
13．蛋白质空间构象的正确形成，除_________为决定因素外，还需一类称为________的蛋白质参与。
14．血红蛋白是含有_________辅基的蛋白质，其中的________离子可结合1分子O2。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
1. -螺旋
1951年根据 X 线衍射图提出。以碳 原子为转折点，形成右手螺旋。
(1)螺旋每圈含 3.6个氨基酸残 基，残基跨距 0.15nm，螺距 0.54nm。
(2)螺旋以氢键 保持稳固。 (3)各氨基酸残 基的R基团均伸 向螺旋外侧。
2.-折叠
(1)是多肽链一种比较伸展、成锯齿状的肽链结构。 (2)两条肽链走向相同，称为顺向平行结构，反 之，则称为反向平行结构。后者更为稳定。
HOOC -CH-CH2 - S
NH 2
二硫键
胱氨酸
CH2 2.芳香族氨基酸 苯丙氨酸 CH3 3.支链氨基酸 CH3 亮氨酸 4.亚氨基酸 CH2 CH2 CH2 CH CH2
CHCOOH NH2 CHCOOH NH2
CHCOOH
NH 脯氨酸
(四)氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离方式取决 于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。
四级结构(quaternary structure)
一、蛋白质的一级结构
(一)定义与主要化学键
1.定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基 酸的排列顺序。 2.主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括 二硫键。 肽键的键长为0.132nm，短于单键的0.147nm， 长于双键的0.123nm，故具有部分双键的特性，不 能旋转。
+ NH OH H
CH
C OH
H
甘氨酸
O NH CH H
C
C
OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
(二)肽(peptide)
1.肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 2.两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩 合则形成三肽…… 3.由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由 更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。 4.肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全， 被称为氨基酸残基(residue)。 5.多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间 以肽键连接而成的一种结构。分别有： N 末端：多肽链中有自由氨基的一端，
等电点
CHCOOH NH2 CHCOOH
9.74
NH2-CNHCH2CH2CH2 NH HC N C H C NH CH2
NH2 CHCOOH
10.76 7.59
NH2
(三)几种特殊氨基酸
1.含硫氨基酸
HOOC -CH-CH2 - SH + HS- CH2- CH - COOH
NH 2 半胱氨酸 -HH NH 2 半胱氨酸 S- CH2- CH - COOH NH 2
COO
+
CH3 H R
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
(二)氨基酸的分类
1. 非极性侧链氨基酸(8种) 水溶性小。其侧链为非 极性疏水基团。
2. 极性中性侧链氨基酸(7种) 易溶于水，但色氨酸 微溶于水。其侧链具有亲水性(除外色氨酸) 。 3. 酸性氨基酸(2种) 侧链上有羧基，在水溶液中能 释放出H+而带负电荷。 4. 碱性氨基酸（3种） 侧链上有氨基、胍基、咪唑 基等，在水溶液中能接受H+ 而带正电荷。
20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1.非极性侧链氨基酸 (8种)
中文名称
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
英文名称
glycine alanine valine leucine isoleucine
缩写符号
Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F
结构式
H CHCOOH NH2 CHCOOH
CHCOOH NH2
5.07
5.41 5.65 5.60
H2N-C-CH2 CHCOOH NH2 H2N-C-CH2-CH2 CHCOOH NH2 HO-CH CHCOOH CH3 NH2
3.酸性氨基酸 (2种)
中文名称 英文名称 缩写符号 Asp D E 结构式
HOOC-CH2 CHCOOH
等电点 2.97 3.22
R CH COOH NH2
+OHR CH COOH
+ NH3
+OHR CH COOR CH COO-
+H+
NH3
+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
色氨酸
2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
N
0.147nm
H
0.100nm
R2 H
C
肽键平面示意图
二、蛋白质的二级结构
(一)定义与主要化学键
1.定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位 置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 2.主要的化学键 氢键
(二)蛋白质二级结构的主要形式
-螺旋 ( -helix ) -折叠 ( -pleated sheet ) -转角 ( -turn ) 无规卷曲 ( random coil )
(二)肽单元 (肽键平面)
参与肽键的6个原子C1 、C、O、N、H、C2 位于同一平面，C1 和C2 在平面上所处的位置为 反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了 所谓的肽单元 (peptide unit) 。
R1
O
0.360nm
0.153nm
第二章 蛋白质的结构与功能
(Structure and Function of Protein)
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学功能
(一) 蛋白质在生物体内的分布特征
O
N
2
+ R-CH-COOH
O
NH2
+ RCHO + CO2 + H+
O
水合茚三酮
罗曼紫
(蓝紫色)
三、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式
(一)肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧 基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的 化学键。 O O
NH2
CH H 甘氨酸 O -HOH NH2 CH H C
光 密 度
酪氨酸
240 250 260 270 280 290 300 310
波长(nm)
芳香族氨基酸的紫外吸收
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由 于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系， 因此可作为氨基酸定量分析方法。
O OH OH O O
3.-转角
肽链出现 180°回折的 部分形成β转角。
4.无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
三、蛋白质的三级结构
(一)定义与主要化学键
1. 定义 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置， 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。只有
具有三级结构的多肽链才能称为蛋白质。
2.主要的化学键 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
2.多肽类激素
体内许多激素属寡肽或多肽。
O C N CH H CH2 N 焦谷氨酸 N 组氨酸 C O NH2 脯氨酰胺
O
N
O
C N
促甲状腺素释放激素(TRH)
第二节 蛋白质的分子结构
(The Molecular Structure of Protein)
蛋白质的分子结构包括：
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 空间结构
P
蛋氨酸
methionine
Met M
CH2 NH CH2 CH3SCH2CH2 CHCOOH NH2
5.74
2.极性中性侧链氨基酸 (7种)
中文名称 色氨酸 丝氨酸 酪氨酸 英文名称 tryptophan serine tyrosine 缩写符号 Try W Ser Try S Y 结构式
-CH2
C 末端：多肽链中有自由羧基的一端。
N末端
1
+H N 3 Lys
10
Ala Lys Phe Glu Arg Gln Ala Ala His Met Glu Thr
20
Asp
Tyr Met Met Lys Ile Ser Met Thr Ser Gln Asn Cys Tyr Ser Gln Thr Cys Thr Ser Cys 80 Asp Asn Glu Arg Cys Ala Gly Thr Arg 70 Thr Lys 120 Ser Val Asn Asn His Val Pro Val Gln Tyr Ser 90 Ala Asp Phe Glu Asn Pro Leu Ser Asn Gly Lys Lys 110 Glu Val Thr Gln Cys O Tyr Ser Ala 124 Lys C 60 Pro Cys Val Asp Asn Ala O Ile Arg Cys Gln Ile Ala Cys 100 His Val Tyr 40 Lys Lys Thr Thr Gln Ala Asn Lys Asp Pro Ala Val Asn Thr Thr Val His Glu Ser Leu