生物化学实验报告参考
生化实验报告
生化实验报告
实验原理，实验结果，实验分析。
分光光度技术及蛋白含量的测定
实验一双缩脲法测定蛋白质含量
实验原理：蛋白质分子在碱性溶液中能与铜离子结合成紫色的化合物，即为双缩脲反应。
在一定浓度内，颜色与浓度成正比。
实验结果:由于第五组数据误差较大，图像绘制时予以舍去。
实验分析：根据标准曲线及其公式，并血清吸光度为0.089，得出每100ml血清样品中蛋白质的克数为0.548g。
实验二考马结合法测定蛋白质含量
实验原理：考马与蛋白质结合后最大吸收峰从465nm变成595nm，即其595nm处光吸收增加量可知蛋白质的量。
实验结果:标准溶液的吸光度为0.407，标本溶液的吸光度为0.088。
实验分析：根据公式，可得样品中蛋白质的含量为10.811g/ml。
实验三紫外分光光度法测定蛋白质含量
实验原理:蛋白质具有吸收紫外线的性质，其高峰在280nm波长处。
在此波长范围内，吸收峰的光密度值与其浓度成正比。
实验结果：
实验分析：。
生物化学实验报告格式范文
生物化学实验报告格式范文
生物化学实验报告格式范文主要包括以下几个部分：实验名称、实验目的、实验原理、实验材料与试剂、实验过程、实验结果与分析、结论。
下面是一个具体的实验报告范例：
实验名称：蛋白质的提取与分离
实验目的：掌握蛋白质的提取与分离方法，了解蛋白质纯化的过程。
实验原理：蛋白质是生物体内重要的功能分子，其提取与分离在生物研究和应用中具有重要意义。
本实验通过盐析、透析等方法对蛋白质进行提取，然后利用凝胶色谱技术对蛋白质进行分离纯化。
实验材料与试剂：蛋白质溶液、盐析剂、透析袋、凝胶色谱柱、缓冲液、标签试剂等。
实验过程：
1.蛋白质的提取：将蛋白质溶液与盐析剂混合，静置后收集上清液，进行透析，得到纯化的蛋白质溶液。
2.蛋白质的分离：将纯化的蛋白质溶液上样到凝胶色谱柱，用缓冲液洗脱，收集目标蛋白质峰。
3.蛋白质的鉴定：对分离得到的蛋白质进行SDS-PAGE电泳，然后转移到膜上进行Western Blot分析，验证蛋白质的分离效果。
实验结果与分析：
1.SDS-PAGE电泳结果显示，提取的蛋白质分子量与理论值相符。
2.Western Blot分析结果显示，分离纯化的蛋白质能够与对应的抗体特异性结合，说明分离效果良好。
结论：通过本实验，我们成功提取并分离了蛋白质，掌握了蛋白质纯化的基本方法。
实验结果表明，盐析、透析和凝胶色谱技术等方法可以有效地用于蛋白质的提取与分离。
2023年生物化学实验报告化学实验报告
2023年生物化学实验报告化学实验报告在当下这个社会中，报告的使用成为日常生活的常态，报告具有成文事后性的特点。
那么报告应该怎么制定才合适呢？下面我就给大家讲一讲优秀的报告文章怎么写，我们一起来了解一下吧。
生物化学实验报告化学实验报告篇一实验目的：1.熟悉清洗设备2.掌握清洗流程以及清洗前预准备实验设备：1.半导体兆声清洗机（sfq-1006t）-1；sc-2清洗的目的在于清除表面污染杂质，包括有机物和无机物。
这些杂质有的以原子状态或离子状态，有的以薄膜形式或颗粒形式存在于硅片表面。
有机污染包括光刻胶、有机溶剂残留物、合成蜡和人接触器件、工具、器皿带来的油脂或纤维。
无机污染包括重金属金、铜、铁、铬等，严重影响少数载流子寿命和表面电导；碱金属如钠等，引起严重漏电；颗粒污染包括硅渣、尘埃、细菌、微生物、有机胶体纤维等，会导致各种缺陷。
清除污染的方法有物理清洗和化学清洗两种。
我们这里所用的的是化学清洗。
清洗对于微米及深亚微米超大规模集成电路的良率有着极大的影响。
sc-1及sc-2对于清除颗粒及金属颗粒有着显著的作用。
仪器准备：①烧杯的清洗、干燥②清洗机的预准备：开总闸门、开空气压缩机；开旋转总电源（清洗设备照明自动开启）；将急停按钮旋转拉出，按下旁边电源键；缓慢开启超纯水开关，角度小于45o；根据需要给1#、2#槽加热，正式试验前提前一小时加热，加热上限为200o。
本次实验中选用了80℃为反应温度。
③sc-1及sc-2的配置：我们配制体积比例是1:2:5，所以选取溶液体积为160ml，对sc-1 nh4oh：h2o2：h2o=20:40:100ml，对sc-2 hcl：h2o2：h2o=20:40:100ml。
① 1#号槽中放入装入1号液的烧杯，待温度与槽中一样后，放入硅片，加热10min,然后超纯水清洗。
② 2#号槽中放入装入2号液的烧杯，待温度与槽中一样后，放入硅片，加热10min,然后超纯水清洗。
工作报告之生物化学实验报告书
工作报告之生物化学实验报告书生物化学实验报告书【篇一：2014生物化学实验报告册模板】生物化学实验报告姓名：学号：专业年级：组别：第六实验室生物化学与分子生物学实验教学中心实验名称实验日期2014-03-01合作者评分folin-酚试剂法测定蛋白质含量实验地点指导老师教师签名第二实验室批改日期格式要求：正文请统一用：小四号，宋体，1.5倍行距；数字、英文用times new roman；标题用：四号，黑体，加粗。
需强调的地方请用蓝颜色标出。
不得出现多行、多页空白现象。
一、实验目的二、实验原理三、材料与方法：以流程图示意四、结果与讨论：①结果：实验数据、现象、图谱；②讨论：以结果为基础的逻辑推论，并得出结论。
【篇二：生物化学实验报告】实验一糖类的性质实验（一）糖类的颜色反应一、实验目的1、了解糖类某些颜色反应的原理。
2、学习应用糖的颜色反应鉴别糖类的方法。
二、颜色反应2、器材试管及试管架，滴管3、试剂1％葡萄糖溶液100 ml1％果糖溶液100 ml1％蔗糖溶液100 ml1％淀粉溶液100 ml0.1％糠醛溶液100 ml浓硫酸500 ml4、实验操作取5支试管，分别加入1％葡萄糖溶液、1％果糖溶液、1％蔗糖溶液、1％淀粉溶液、0.1％糠醛溶液各1 ml。
再向5支试管中各加入2滴莫氏试剂，充分混合。
倾斜试管，小心地沿试管壁加入浓硫酸1 ml，慢慢立起试管，切勿摇动。
观察记录各管颜色。
（二）间苯二酚反应1、原理在酸作用下，酮醣脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。
此反应是酮醣的特异反应。
醛糖在同样条件下呈色反应缓慢，只有在糖浓度较高或煮沸时间较长时，才呈微弱的阳性反应。
实验条件下蔗醣有可能水解而呈阳性反应。
2、器材试管及试管架，滴管3、试剂塞氏试剂：0.05％间苯二酚－盐酸溶液1000 ml，称取间苯二酚0.05 g溶于30 ml浓盐酸中，再用蒸馏水稀至1000 ml。
1％葡萄糖溶液100 ml1％果糖溶液100 ml1％蔗糖溶液100 ml4、实验操作取3试管，分别加入1％葡萄糖溶液、1％果糖溶液、1％蔗糖溶液各0.5 ml。
生物化学实训课实验报告
一、实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法二、实验目的：1. 理解凝胶层析法的原理和操作步骤。
2. 掌握蛋白质分子量测定的方法。
3. 分析实验结果，并探讨影响实验结果的因素。
三、实验原理：凝胶层析法是一种分离和纯化蛋白质的方法，其原理是利用凝胶的分子筛作用，根据蛋白质分子大小不同进行分离。
凝胶是一种多孔材料，其孔径大小与蛋白质分子大小相匹配，使得小分子蛋白质能够进入凝胶内部，而大分子蛋白质则无法进入，从而实现分离。
四、实验材料与试剂：1. 蛋白质样品：如鸡蛋清、血清等。
2. 凝胶：如聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶等。
3. 电泳缓冲液：如Tris-HCl缓冲液、硼酸缓冲液等。
4. 标准蛋白质分子量对照品：如已知分子量的蛋白质。
5. 电泳仪、电泳槽、紫外灯等。
五、实验步骤：1. 准备凝胶：将凝胶溶解在适当浓度的缓冲液中，倒入模具中，制成凝胶板。
2. 准备样品：将蛋白质样品与适量的电泳缓冲液混合，加入样品缓冲液，制成样品溶液。
3. 制备标准蛋白质分子量对照品：将已知分子量的蛋白质溶解在电泳缓冲液中，制成标准蛋白质溶液。
4. 加样：将样品溶液和标准蛋白质溶液分别加入凝胶板上的孔中。
5. 电泳：将凝胶板放入电泳槽中，加入电泳缓冲液，接通电源，进行电泳。
6. 显色：电泳完成后，将凝胶板取出，放入含有显色剂的溶液中，进行显色。
7. 测量：用紫外灯照射凝胶板，观察蛋白质条带的位置，并记录下蛋白质分子量。
六、实验结果与分析：1. 通过观察电泳图谱，可以清晰地看到蛋白质条带，其中标准蛋白质分子量对照品的条带位置已知，可以用来判断样品蛋白质分子量的大小。
2. 实验结果显示，样品蛋白质分子量分布较广，存在多个分子量大小不同的蛋白质。
3. 通过比较样品蛋白质条带与标准蛋白质条带的位置，可以估算出样品蛋白质的分子量。
4. 影响实验结果的因素包括凝胶的制备、电泳条件、显色剂的选择等。
七、讨论与心得：1. 凝胶层析法是一种常用的蛋白质分离和纯化方法，具有操作简单、分离效果好等优点。
生物化学实验报告
实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法实验日期：2023年10月26日实验目的：1. 理解凝胶层析法的原理和操作步骤。
2. 通过凝胶层析法测定蛋白质的分子量。
3. 掌握蛋白质分离和鉴定技术。
实验原理：凝胶层析法，也称为分子筛层析法或排阻层析法，是一种基于分子大小差异进行分离的方法。
凝胶是一种多孔材料，其孔径大小不一，能够根据分子的大小将混合物中的不同组分分离。
在凝胶层析中，大分子蛋白质不能进入凝胶内部的孔洞，因此沿着凝胶颗粒间的缝隙快速移动，而小分子蛋白质则可以进入凝胶内部，移动速度较慢。
通过比较不同蛋白质在凝胶层析中的迁移距离，可以推断其分子量。
实验器材与试剂：- 凝胶层析柱- 凝胶- 蛋白质样品- 标准蛋白质分子量对照品- 缓冲液（pH 7.4）- 标记笔- 移液器- 洗脱液- 紫外线检测仪实验步骤：1. 准备凝胶层析柱，用标记笔标记起始线。
2. 将凝胶加入层析柱中，使其填充均匀，注意避免气泡。
3. 准备蛋白质样品和标准蛋白质对照品，用缓冲液稀释至适当浓度。
4. 用移液器将蛋白质样品和标准蛋白质对照品分别加入层析柱的起始线处。
5. 加入洗脱液，调节流速，保持洗脱液面始终高于凝胶表面。
6. 收集洗脱液，每隔一定时间取样，用紫外线检测仪检测蛋白质的吸收峰。
7. 根据标准蛋白质对照品的分子量和迁移距离，绘制标准曲线。
8. 根据样品的迁移距离和标准曲线，计算样品的分子量。
实验结果：- 蛋白质样品和标准蛋白质对照品在凝胶层析中的迁移距离分别为：样品A 2.5 cm，样品B 3.0 cm；标准蛋白质对照品1 2.0 cm，标准蛋白质对照品2 3.5 cm。
- 根据标准曲线，样品A的分子量为 10 kDa，样品B的分子量为 15 kDa。
讨论与分析：本实验成功地将蛋白质样品与标准蛋白质对照品分离，并测定了样品的分子量。
凝胶层析法是一种简单、有效的蛋白质分离和鉴定技术，广泛应用于生物化学和分子生物学研究中。
生化实验报告生物氧化
一、实验目的1. 了解生物氧化的基本概念和过程。
2. 掌握生物氧化过程中酶的催化作用和能量代谢。
3. 通过实验观察生物氧化过程中的物质变化，加深对生物氧化原理的理解。
二、实验原理生物氧化是指生物体内有机物质在酶的催化作用下，与氧气发生氧化还原反应，产生能量、二氧化碳和水的过程。
生物氧化是生物体能量代谢的重要途径，分为线粒体氧化体系和非线粒体氧化体系。
线粒体氧化体系是生物氧化过程中的主要途径，包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化三个阶段。
非线粒体氧化体系包括过氧化物酶体和微粒体等，主要参与生物转化和解毒作用。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：- 酵母提取物- 0.1 mol/L Tris-HCl缓冲液（pH 7.4）- 0.1 mol/L NADH溶液- 0.1 mol/L NAD+溶液- 0.1 mol/L FAD溶液- 0.1 mol/L FMN溶液- 0.1 mol/L 苹果酸脱氢酶溶液- 0.1 mol/L 琥珀酸脱氢酶溶液- 0.1 mol/L 3-磷酸甘油醛脱氢酶溶液- 0.1 mol/L 琥珀酸溶液- 0.1 mol/L 3-磷酸甘油醛溶液- 0.1 mol/L 苹果酸溶液- 0.1 mol/L 线粒体提取物- 氧气- 氮气- 二氧化碳- 水合氯醛- 红外光谱仪- 紫外光谱仪- 高速离心机- 烧杯- 移液管- 滴定管- 恒温水浴锅2. 实验仪器：- 红外光谱仪- 紫外光谱仪- 高速离心机- 烧杯- 移液管- 滴定管- 恒温水浴锅四、实验方法1. 线粒体氧化体系实验：- 将线粒体提取物加入Tris-HCl缓冲液中，制成线粒体悬浮液。
- 向线粒体悬浮液中加入苹果酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶和3-磷酸甘油醛脱氢酶溶液，启动生物氧化反应。
- 通过红外光谱仪和紫外光谱仪检测反应过程中产生的CO2和H2O。
- 记录反应过程中线粒体悬浮液的吸光度变化，分析生物氧化过程中的能量代谢。
2. 非线粒体氧化体系实验：- 将酵母提取物加入Tris-HCl缓冲液中，制成酵母悬浮液。
生物化学实验报告参考模板
实验一考马斯亮蓝G-250染色法测定蛋白质的含量（p24）一、目的要求掌握考马斯亮蓝（Coomassie Brilliant Blue）法测定蛋白质含量原理和方法。
二、实验原理考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度，是利用蛋白质─染料结合的原理，定量的测定微量蛋白浓度的快速、灵敏的方法。
这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点，因而正在得到广泛的应用。
这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法。
考马斯亮兰G-250染料在酸性溶液中为棕红色，当它与蛋白质通过范德华键结合后，变为蓝色。
在酸性溶液中与蛋白质结合，使染料的最大吸收峰（lmax）的位置，由465nm变为595nm。
且在蛋白质一定浓度范围内符合比尔定律，通过测定595nm处光吸收的增加量可知与其结合蛋白质的量。
研究发现，染料主要是与蛋白质中的碱性氨基酸（特别是精氨酸）和芳香族氨基酸残基相结合。
考马斯亮蓝染色法的突出优点是：（1）灵敏度高，据估计比Lowry法约高四倍，其最低蛋白质检测量可达1mg。
这是因为蛋白质与染料结合后产生的颜色变化很大，蛋白质－染料复合物有更高的消光系数，因而光吸收值随蛋白质浓度的变化比Lowry法要大的多。
（2）测定快速、简便，只需加一种试剂。
完成一个样品的测定，只需要5分钟左右。
由于染料与蛋白质结合的过程，大约只要2分钟即可完成，其颜色可以在1小时内保持稳定，且在5分钟至20分钟之间，颜色的稳定性最好。
因而完全不用像Lowry法那样费时和严格地控制时间。
（3）干扰物质少。
如干扰Lowry法的K+、Na+、Mg2+离子、Tris缓冲液、糖和蔗糖、甘油、巯基乙醇、EDTA等均不干扰此测定法。
此法的缺点是：（1）由于各种蛋白质中的精氨酸和芳香族氨基酸的含量不同，因此考马斯亮蓝染色法用于不同蛋白质测定时有较大的偏差，在制作标准曲线时通常选用g—球蛋白为标准蛋白质，以减少这方面的偏差。
（2）仍有一些物质干扰此法的测定，主要的干扰物质有：去污剂、Triton X-100、十二烷基硫酸钠（SDS）等。
生物质化学实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解生物质化学的基本概念和实验方法。
2. 掌握生物质化学实验的基本操作技巧。
3. 通过实验，加深对生物质化学原理的理解。
二、实验原理生物质化学是研究生物质中化学组成、结构和性质的一门学科。
生物质包括植物、动物、微生物等，其化学组成主要包括碳水化合物、蛋白质、脂质、核酸等。
生物质化学实验主要包括生物质提取、分离、鉴定和测定等。
三、实验材料与仪器1. 实验材料- 生物质样品（如玉米秸秆、小麦秸秆等）- 酶（如纤维素酶、淀粉酶等）- 酸、碱等化学试剂- 乙醇、丙酮等有机溶剂2. 实验仪器- 研钵- 烧杯- 试剂瓶- 电子天平- 离心机- 恒温水浴锅- 显微镜- 紫外可见分光光度计1. 生物质提取（1）称取一定量的生物质样品，置于研钵中，加入适量的水，研磨成浆状。
（2）将浆状物过滤，收集滤液。
2. 生物质分离（1）取一定量的滤液，加入适量的酶，在恒温水浴锅中反应一定时间。
（2）反应结束后，加入适量的丙酮，使蛋白质沉淀。
（3）离心分离，收集沉淀物。
3. 生物质鉴定（1）取一定量的沉淀物，加入适量的双缩脲试剂，观察颜色变化。
（2）取一定量的沉淀物，加入适量的苏丹Ⅲ试剂，观察颜色变化。
4. 生物质测定（1）取一定量的沉淀物，加入适量的葡萄糖标准溶液，用紫外可见分光光度计测定吸光度。
（2）根据吸光度计算生物质中葡萄糖的含量。
五、实验结果与分析1. 生物质提取实验成功提取了生物质中的可溶性成分。
2. 生物质分离实验成功分离了生物质中的蛋白质和脂质。
3. 生物质鉴定实验结果表明，生物质中主要含有蛋白质和脂质。
4. 生物质测定实验结果表明，生物质中葡萄糖的含量为X g/g。
1. 生物质提取过程中，研磨时间和水量对提取效果有较大影响。
适当增加研磨时间和水量可以提高提取效果。
2. 生物质分离过程中，酶的种类和反应时间对分离效果有较大影响。
选择合适的酶和反应时间可以提高分离效果。
3. 生物质鉴定过程中，试剂的种类和用量对鉴定结果有较大影响。
生物化学实验报告答案
生物化学实验报告答案生物化学实验报告答案引言：生物化学是研究生物体内化学成分和化学反应的科学，实验是学习生物化学知识和技能的重要途径。
本文将针对一系列生物化学实验进行解析和讨论，旨在帮助读者更好地理解实验原理和结果，并提供相应的实验报告答案。
实验一：酶的活性测定酶是生物体内起催化作用的蛋白质，其活性的测定是了解酶功能和性质的重要手段。
本实验中，我们以过氧化氢酶为例，通过测定其对过氧化氢的催化活性来评估酶的活性。
实验结果表明，过氧化氢酶的活性在不同温度和pH条件下均有所变化。
在适宜的温度和pH范围内，酶活性较高，催化作用较为显著。
而在过高或过低的温度和pH条件下，酶的活性会受到抑制或降低。
实验二：酵母发酵产生二氧化碳酵母是一种常见的微生物，其能够通过发酵作用将葡萄糖转化为二氧化碳和乙醇。
本实验中，我们通过观察酵母发酵产生的气泡来检测其发酵活性。
实验结果显示，酵母在葡萄糖存在的条件下，能够快速进行发酵反应，并释放出大量的二氧化碳气泡。
而在无葡萄糖的情况下，酵母无法进行发酵反应，气泡产生极少或几乎没有。
实验三：酸碱中和反应酸碱中和反应是生物体内许多重要反应的基础，也是维持生物体内酸碱平衡的重要机制。
本实验中，我们通过添加酸或碱来调节溶液的pH值，并观察酸碱中和反应的结果。
实验结果表明，在酸碱中和反应中，酸和碱的反应产生盐和水。
当酸和碱的摩尔比例为1:1时，溶液的pH值接近中性。
而当酸或碱的摩尔比例不同于1:1时，溶液的pH值会偏向酸性或碱性。
实验四：DNA提取与鉴定DNA是生物体内存储遗传信息的重要分子，其提取和鉴定是研究生物遗传学的关键步骤之一。
本实验中，我们通过提取番茄细胞中的DNA，并利用凝胶电泳技术进行鉴定。
实验结果显示，经过DNA提取和凝胶电泳分析，我们成功获得了番茄细胞中的DNA，并确定其大小和纯度。
凝胶电泳结果显示DNA在电场作用下呈现出明显的条带，证明提取的DNA具有较高的完整性。
结论：生物化学实验是学习和研究生物化学知识的重要途径，通过实验可以更直观地了解生物体内化学成分和反应的特性。
生物化学检验技术实验报告
生物化学检验技术实验报告一、实验目的1. 熟悉生物化学检验的基本原理和实验操作步骤。
2. 掌握常用生物化学检验技术，如光谱分析、电泳分析、层析分析、酶学分析等。
3. 提高实验操作能力和分析问题的能力。
二、实验原理生物化学检验技术是研究人体健康和疾病时的生物化学过程，通过测定组织、体液的成分，揭示疾病变化和药物治疗对机体生物化学过程和组织、体液成分的影响，以提供疾病诊断、病情监测、药物疗效、预后判断和疾病预防等信息的一门学科。
本实验将通过进行一系列生物化学检验技术实验，验证相关原理并分析实验结果。
三、实验材料与仪器1. 材料：淀粉酶、淀粉、碘液、不同温度和pH值的缓冲溶液等。
2. 仪器：分光光度计、电泳仪、层析柱、酶标仪、显微镜等。
四、实验方法与步骤1. 光谱分析技术实验：(1) 准备标准溶液：配制不同浓度的淀粉酶溶液。
(2) 测定吸光度：使用分光光度计，在特定波长下测定标准溶液的吸光度。
(3) 绘制标准曲线：以淀粉酶浓度为横坐标，吸光度为纵坐标，绘制标准曲线。
(4) 样品测定：将待测样品加入分光光度计，测定其吸光度，并从标准曲线中计算出样品中淀粉酶的浓度。
2. 电泳分析技术实验：(1) 制备样品：将淀粉酶溶液与适当比例的蛋白质混合，作为样品。
(2) 进行电泳：将样品加入电泳仪，应用适当电压进行电泳。
(3) 观察并记录结果：观察电泳后的条带分布，记录相关数据。
3. 层析分析技术实验：(1) 准备层析柱：选用适当固定相和流动相，填充层析柱。
(2) 样品进样：将淀粉酶溶液加入层析柱，进行层析分离。
(3) 检测并记录结果：检测层析后的物质分布，记录相关数据。
4. 酶学分析技术实验：(1) 制备酶标板：将淀粉酶溶液分别加入酶标板的小孔中。
(2) 添加底物：向每个小孔中加入适量的淀粉溶液。
(3) 孵育：将酶标板放入恒温箱中，孵育一定时间。
(4) 检测并记录结果：使用酶标仪测定每个小孔的吸光度，记录相关数据。
生化大实验实验报告范文
生化大实验实验报告范文一蛋白质提取、纯化及分析技术实验一多酚氧化酶（PPO）的分离提取一、材料与试剂（1）马铃薯（大约每小组200-300g）（2）试剂：0.03M磷酸缓冲液PH6.0(内含0.02m巯基乙醇，0.001mEDTA，5%甘油，1%的聚乙烯吡咯烷酮)配制时配某10倍的浓缩液1000ml；固体硫酸铵；0.03M磷酸缓冲液PH6.0（内含0.02m巯基乙醇，0.001mEDTA，0.005mMgCL2）配置时配。
（3）实验器械与仪器设备：试管与试管架；烧杯、玻璃搅棒；移液管、滴管等；试剂瓶；透析袋；过滤纱布；植物组织匀浆器；PH计和PH试纸；GL-20C高速冷冻离心机；DL-7A大容量低速冷冻离心机二、操作步骤1：粗酶提取：马铃薯组织按1：1（W/V）比例与0.03m磷酸缓冲液PH6.0（内含0.02M巯基乙醇，0.001mEDTA，5%甘油，1%聚乙烯吡咯烷酮）混合，匀浆4层后纱布过滤，滤液以6000rpm离心10min，弃除沉淀获得酶提取液。
2：盐析分级沉淀：在酶提取液中加入固体硫酸铵使其达到40%饱和度（边加边搅拌达到充分溶解），然后6000rpm离心20min弃除沉淀；离心上清液在加入固体硫酸铵达到70%饱和度（边加边搅拌达到充分溶解），再以6000rpm离心20min，弃除上清夜，收集粗酶沉淀。
沉淀用0.03M磷酸缓冲液PH6.0（内含0.02巯基乙醇，0.001MEDTA，0.005MMgCL2）溶解，装入透析袋中用0.02NKCL溶液透析至无硫酸铵根离子，获得粗酶液供上柱使用。
三、实验结果获得PPO粗酶液供上柱使用。
实验二柱层析纯化PPO一、材料与试剂试剂：0.02MTri-HCL缓冲液Ph7.4(内含0.001MEDTA)配制时配某10倍浓缩液1000ml;NaCL;聚已二醇；葡聚糖凝胶Sephade某G-200等；实验器械与仪器设备：试管与试管架、烧杯、玻璃搅棒、移液管、滴管等；试剂瓶、层析柱、pH计和pH试纸、恒流泵、梯度混合仪、核酸蛋白监测仪、GL-20C高速冷冻离心机、DL-7A大容量低速冷冻离心机二、操作步骤1．葡聚糖凝胶的处理、装柱及平衡（1）柱材处理称取一定量的Sephade某G-200干粉，加无离子水或蒸馏水浸泡溶胀48h,去掉悬浮的细微颗粒，为防止凝胶颗粒中的空气存在，影响层析效果，凝胶装柱前一定要将凝胶液中的气体除掉，其办法是将凝胶液放进抽滤瓶中，进行抽真空处理，直到凝胶液中没有气泡出现为止。
生物生化实验报告
一、实验目的1. 探究不同微生物对有机大分子物质的水解能力，分析其酶系统的差异。
2. 掌握微生物大分子物质水解试验的原理和方法。
3. 了解糖发酵的原理及其在肠道细菌鉴定中的重要作用。
4. 学习通过糖发酵鉴别不同微生物的方法。
5. 理解吲哚和甲基红试验的原理及其在肠道细菌鉴定中的意义和方法。
二、实验原理微生物的生理生化反应是微生物生命活动的重要组成部分。
微生物通过酶促反应将有机大分子物质分解为小分子物质，以获取能量和营养。
不同微生物具有不同的酶系统，对底物的水解能力存在差异。
糖发酵试验和吲哚、甲基红试验是常用的微生物鉴定方法。
三、实验仪器与试剂菌种：枯草芽孢杆菌、大肠杆菌、金黄色葡萄球菌、铜绿假单胞菌、普通变形杆菌、产气肠杆菌培养基：- 固体淀粉培养基- 固体油脂培养基- 葡萄糖发酵培养基- 乳糖发酵培养基- 蛋白胨水培养基- 葡萄糖蛋白胨水培养基试剂：- 卢戈氏碘液- 乙醚- 吲哚试剂- 甲基红试剂- 蒸馏水仪器：- 酒精灯- 接种针- 培养皿- 试管- 试管架- 烧杯- 量筒- 德汉氏小管四、实验方法1. 菌种接种：将待测菌种接种于相应的培养基上，置于适宜的条件下培养。
2. 糖发酵试验：将培养好的菌液接种于葡萄糖发酵培养基和乳糖发酵培养基中，观察培养基颜色变化。
3. 吲哚试验：将培养好的菌液加入吲哚试剂，观察颜色变化。
4. 甲基红试验：将培养好的菌液加入甲基红试剂，观察颜色变化。
五、实验结果与分析1. 糖发酵试验：- 枯草芽孢杆菌：葡萄糖发酵培养基变黄，乳糖发酵培养基不变色。
- 大肠杆菌：葡萄糖发酵培养基变黄，乳糖发酵培养基变红。
- 金黄色葡萄球菌：葡萄糖发酵培养基不变色，乳糖发酵培养基变红。
- 铜绿假单胞菌：葡萄糖发酵培养基不变色，乳糖发酵培养基变红。
- 普通变形杆菌：葡萄糖发酵培养基变黄，乳糖发酵培养基变红。
- 产气肠杆菌：葡萄糖发酵培养基变黄，乳糖发酵培养基变红。
2. 吲哚试验：- 枯草芽孢杆菌：呈阳性反应。
生物化学实验报告
生物化学实验报告实验目的本实验旨在探究生物化学中的相关理论知识，并通过实际操作来加深对生物化学实验的理解和应用能力。
具体目的如下：1.理解生物化学的基本概念和原理；2.掌握常见的生物化学实验操作技巧；3.学习实验数据的收集、处理和分析方法；4.培养实验室中的安全意识和团队合作精神。
实验材料和设备1.试剂：葡萄糖、淀粉、蛋白酶、酵母；2.试管及离心管；3.加热装置；4.显微镜；5.试剂瓶及其他实验常用器材。
实验原理本实验主要涉及生物化学的基本知识和实验技术。
以下是各个实验环节的原理说明：实验一：酵母发酵及产酒精实验酵母发酵是一种常见的生物化学现象。
酵母通过分解葡萄糖生成乙醇和二氧化碳，并释放出能量。
通过观察酵母在葡萄糖溶液中的发酵作用，我们可以证实酵母对葡萄糖的利用能力，并测定生成的乙醇浓度。
实验二：淀粉的酶解实验淀粉是一种多糖，能够被淀粉酶酶解成葡萄糖单体。
本实验利用淀粉酶对淀粉进行酶解反应，通过对酶解过程中淀粉浓度变化的测定，来确定淀粉酶的活性，并评估淀粉的可消化性。
实验三：酵母与淀粉反应观察在本实验中，我们将混合酵母与淀粉，并加热反应混合物。
酵母会产生酵酶分解淀粉为葡萄糖，而葡萄糖则会与酵母发生发酵反应，生成乙醇和二氧化碳。
通过观察反应过程中的气泡和颜色变化，我们可以确定酵母对淀粉的酶解能力。
实验四：蛋白质的分子结构观察蛋白质是生物体内最重要的大分子有机化合物之一，其分子结构的完整性对其功能发挥至关重要。
通过显微镜观察蛋白质的结晶形状和分子结构，我们可以了解蛋白质的结构特点，并揭示其在生物体内的功能和作用。
实验步骤以下是本实验的具体操作步骤：实验一：酵母发酵及产酒精实验1.依次向三个试管中加入10 mL葡萄糖溶液；2.在第一个试管中加入适量的酵母，摇匀后进行观察；3.第二个试管作为对照组，不加入酵母；4.将第三个试管置于加热装置中，加热5分钟后进行观察。
实验二：淀粉的酶解实验1.依次向三个试管中加入10 mL淀粉溶液；2.在第一个试管中加入适量的淀粉酶，摇匀后进行观察；3.第二个试管作为对照组，不加入淀粉酶；4.将第三个试管置于加热装置中，加热5分钟后进行观察。
基础生物化学实验报告
基础生物化学实验报告基础生物化学实验报告引言：生物化学是研究生物体内化学反应的科学，它通过实验方法来揭示生物体内各种化学反应的机理和特性。
本次实验旨在通过一系列基础的生物化学实验，探索生物体内重要的化学过程，并理解其在生命活动中的作用和意义。
实验一：酶的活性测定酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内催化各种化学反应。
本实验通过测定酶的活性，来评估酶在不同条件下的催化效率。
首先，我们选取了一种常见的酶——过氧化氢酶，用其催化过氧化氢的分解反应来测定酶的活性。
实验结果表明，在适宜的温度和pH值下，酶的活性最高，而过高或过低的温度和pH值会显著降低酶的催化效率。
这一实验结果对于理解生物体内酶的催化机制和调节酶活性的因素具有重要意义。
实验二：蛋白质的分离与纯化蛋白质是生物体内最基本的生物大分子，它在细胞结构和功能的维持中起着重要作用。
本实验通过离心、层析和电泳等方法，对混合蛋白质样品进行分离与纯化。
通过实验，我们成功地将不同蛋白质分离出来，并得到其纯化产物。
这一实验结果为研究蛋白质的结构和功能提供了重要的基础。
实验三：核酸的提取与分析核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的重要分子，它在细胞的遗传物质DNA和RNA中存在。
本实验通过提取和分析DNA和RNA，来研究核酸的结构和功能。
实验结果显示，DNA和RNA具有不同的物理和化学性质，其分子结构和碱基组成也不同。
这一实验结果对于理解生物体内遗传信息的传递和表达具有重要意义。
实验四：酸碱平衡的调节生物体内的酸碱平衡对于维持细胞内外环境的稳定非常重要。
本实验通过调节酸碱度和测定酸碱度对生物体内酶活性的影响，来研究酸碱平衡的调节机制。
实验结果表明，生物体内存在一系列酸碱调节系统，能够维持细胞内外环境的稳定。
这一实验结果对于理解生物体内酶的催化机制和细胞内环境的稳定具有重要意义。
结论：通过一系列基础的生物化学实验，我们深入了解了生物体内重要的化学过程。
酶的活性测定实验揭示了酶的催化机制和调节因素；蛋白质的分离与纯化实验为研究蛋白质的结构和功能提供了基础；核酸的提取与分析实验揭示了核酸的结构和功能；酸碱平衡的调节实验研究了细胞内外环境的稳定。
高校生物化学实验报告范文及模板
高校生物化学实验报告范文及模板实验目的：研究酶在体内消化食物的作用及其适宜环境。
实验原理：酶是一种生物催化剂，它可以降低活化能，加速生物体内的化学反应。
本实验以淀粉分解酶为研究对象，通过测定不同温度和pH值对淀粉分解的影响，探究酶的最适环境条件。
实验材料与仪器：1. 淀粉溶液2. 淀粉分解酶溶液3. 碘液4. 不同温度的水浴器5. pH值测定仪器6. 试管实验步骤：1. 准备不同温度的水浴器，分别设定为30℃、40℃、50℃、60℃和70℃。
2. 准备含有不同pH值的溶液，分别调整为pH4、pH6、pH8、pH10和pH12。
3. 取5个试管，分别加入适量的淀粉溶液。
4. 将试管1放入30℃的水浴器中，试管2放入40℃的水浴器中，以此类推，每个水浴器只放一个试管。
5. 在试管中加入适量的淀粉分解酶溶液，同时启动计时器，计时10分钟。
6. 在10分钟后，取出试管，加入适量的碘液进行观察。
根据颜色的变化，判断淀粉是否分解。
7. 重复步骤5和6，记录并比较不同温度条件下淀粉的分解情况。
8. 重复步骤5和6，记录并比较不同pH值条件下淀粉的分解情况。
实验结果：根据实验观察和记录，得到以下结果：1. 不同温度对淀粉分解的影响：- 在低温（30℃和40℃）条件下，淀粉几乎未被分解，添加碘液后仍呈现蓝色。
- 在适中温度（50℃和60℃）条件下，淀粉有部分被分解，添加碘液后呈现棕色至深棕色。
- 在高温（70℃）条件下，淀粉完全被分解，添加碘液后呈现黄色至无色。
2. 不同pH值对淀粉分解的影响：- 在酸性条件（pH4）下，淀粉几乎未被分解，添加碘液后仍呈现蓝色。
- 在中性条件（pH6和pH8）下，淀粉有部分被分解，添加碘液后呈现棕色至深棕色。
- 在碱性条件（pH10和pH12）下，淀粉完全被分解，添加碘液后呈现黄色至无色。
实验讨论：根据实验结果，可以得出以下结论：1. 酶在体内消化食物的作用受温度的影响。
在适宜的温度范围内（50℃至60℃），酶活性最高，能够有效地分解淀粉。
医学检验生化实验报告(3篇)
第1篇一、实验名称血清酶活性检测二、实验目的1. 掌握血清酶活性检测的基本原理和方法。
2. 学会使用生化分析仪进行血清酶活性检测。
3. 了解血清酶活性检测在临床诊断中的应用。
三、实验原理血清酶活性检测是通过测定血清中某种酶的活性来反映该酶在体内的代谢状况。
酶活性测定通常采用比色法、电化学法等方法，其中比色法是最常用的方法。
本实验采用比色法检测血清中丙氨酸转氨酶（ALT）和天冬氨酸转氨酶（AST）的活性。
四、实验材料1. 试剂：丙氨酸转氨酶（ALT）试剂盒、天冬氨酸转氨酶（AST）试剂盒、缓冲液、磷酸盐缓冲盐溶液（PBS）、硫酸钠、氢氧化钠、盐酸、三氯乙酸等。
2. 仪器：生化分析仪、离心机、移液器、比色皿等。
3. 样品：血清样本。
五、实验步骤1. 样本处理：取血清样本，按照实验要求进行离心处理，分离出血清。
2. 丙氨酸转氨酶（ALT）活性检测：（1）按照试剂盒说明书配置反应体系，加入血清样本。
（2）将反应体系放入生化分析仪中，按照仪器操作步骤进行测定。
3. 天冬氨酸转氨酶（AST）活性检测：（1）按照试剂盒说明书配置反应体系，加入血清样本。
（2）将反应体系放入生化分析仪中，按照仪器操作步骤进行测定。
4. 结果记录与分析：记录实验数据，与正常值范围进行比较，分析实验结果。
六、实验结果1. 丙氨酸转氨酶（ALT）活性检测结果：实验测得的ALT活性为30 U/L，正常值范围为10-40 U/L。
2. 天冬氨酸转氨酶（AST）活性检测结果：实验测得的AST活性为25 U/L，正常值范围为15-35 U/L。
七、讨论与分析1. 丙氨酸转氨酶（ALT）活性检测：ALT主要存在于肝脏细胞中，其活性升高可反映肝脏损伤。
本实验中ALT活性检测结果在正常范围内，说明受试者肝脏功能正常。
2. 天冬氨酸转氨酶（AST）活性检测：AST广泛存在于人体各组织中，但以肝脏细胞中的含量最高。
AST活性升高可反映心肌损伤、肝脏损伤等。
中医学生物化学实验报告
实验名称：中医学生物化学实验实验日期：2023年3月15日实验地点：中医学院生物化学实验室一、实验目的1. 了解生物化学实验的基本操作步骤。
2. 掌握常用生物化学实验仪器的使用方法。
3. 学习生物化学实验数据的记录与分析方法。
4. 培养中医学生物化学实验技能，为今后从事中医临床、科研工作打下基础。
二、实验原理生物化学实验是研究生物体内各种化学成分、化学反应及其相互关系的实验。
本实验旨在通过一系列生物化学实验，了解生物体内主要物质的性质、含量及代谢过程，为中医临床、科研工作提供理论依据。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：- 鸡蛋清- 牛血清白蛋白- 磷酸盐缓冲液- 乙二胺四乙酸二钠（EDTA）- 氢氧化钠- 酚酞指示剂- 硫酸铜溶液- 酒精- 甲醛溶液- 硫酸铵- 碘液- 氢氧化钠溶液2. 实验仪器：- 752型紫外-可见分光光度计- 离心机- 电子天平- 恒温水浴锅- 移液器- 试管- 烧杯- 玻璃棒四、实验方法与步骤1. 蛋白质含量测定：- 称取0.1g鸡蛋清，加入5ml磷酸盐缓冲液，充分溶解。
- 加入0.5ml硫酸铜溶液，混匀。
- 加入1ml氢氧化钠溶液，混匀。
- 加入2滴酚酞指示剂，混匀。
- 加入甲醛溶液，观察颜色变化。
- 记录所需甲醛溶液的体积。
2. 碱性磷酸酶活性测定：- 称取0.1g牛血清白蛋白，加入5ml磷酸盐缓冲液，充分溶解。
- 加入0.5ml硫酸铜溶液，混匀。
- 加入1ml氢氧化钠溶液，混匀。
- 加入2滴酚酞指示剂，混匀。
- 加入碘液，观察颜色变化。
- 记录所需碘液的体积。
3. 硫酸铵沉淀实验：- 称取0.1g牛血清白蛋白，加入5ml磷酸盐缓冲液，充分溶解。
- 加入0.5ml硫酸铜溶液，混匀。
- 加入1ml氢氧化钠溶液，混匀。
- 加入2滴酚酞指示剂，混匀。
- 加入硫酸铵溶液，观察沉淀现象。
4. 氢氧化钠溶液浓度测定：- 称取0.1g氢氧化钠，加入50ml去离子水，溶解。
- 用移液器取5ml溶液，加入5ml酚酞指示剂，混匀。
生物化学吸光实验报告
一、实验目的1. 理解吸光光度法的基本原理。
2. 掌握吸光光度法测定物质浓度的实验操作步骤。
3. 学会使用分光光度计进行实验操作。
二、实验原理吸光光度法是一种基于物质对特定波长光吸收特性的分析方法。
根据比尔定律，吸光度与溶液中待测物质的浓度成正比。
即：A = εlc其中，A为吸光度，ε为摩尔吸光系数，l为光程，c为待测物质的浓度。
三、实验仪器与试剂1. 仪器：分光光度计、移液管、容量瓶、比色皿、电子天平、pH计等。
2. 试剂：待测溶液、标准溶液、缓冲溶液、酸碱指示剂等。
四、实验步骤1. 标准曲线的绘制（1）配制一系列不同浓度的标准溶液。
（2）用移液管取一定量的标准溶液，分别置于比色皿中。
（3）用分光光度计测定各溶液在特定波长下的吸光度。
（4）以浓度为横坐标，吸光度为纵坐标，绘制标准曲线。
2. 待测溶液的测定（1）用移液管取一定量的待测溶液，置于比色皿中。
（2）用分光光度计测定待测溶液在特定波长下的吸光度。
（3）根据标准曲线，从横坐标上找到对应的吸光度值，读取对应的浓度。
五、实验结果与分析1. 标准曲线的绘制根据实验数据，绘制标准曲线，得到标准曲线方程：A = 0.123c + 0.0042. 待测溶液的测定根据实验数据，测定待测溶液的吸光度为0.98。
根据标准曲线方程，得到待测溶液的浓度为：c = (A - 0.004) / 0.123 = 8.02 mmol/L六、实验讨论1. 实验过程中，应严格控制实验条件，如光程、波长等，以保证实验结果的准确性。
2. 在绘制标准曲线时，应选择合适的浓度范围，以保证曲线的线性。
3. 待测溶液的浓度测定结果与理论值存在一定的误差，可能原因是实验过程中操作不规范、仪器误差等。
4. 吸光光度法是一种常用的分析方法，具有操作简便、快速、灵敏等优点，广泛应用于生物化学、药物分析等领域。
七、实验总结通过本次实验，我们掌握了吸光光度法的基本原理和实验操作步骤。
实验结果表明，吸光光度法可以用于测定物质的浓度，具有较高的准确性和灵敏度。
学生生化实验报告
实验名称：酶促反应速率的测定实验日期：2023年10月26日实验目的：1. 了解酶促反应的基本原理和影响因素。
2. 学习使用分光光度计测定酶促反应速率的方法。
3. 探究温度、pH值和底物浓度对酶促反应速率的影响。
实验原理：酶是一种生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
在适宜的条件下，酶的活性较高，可以显著提高反应速率。
本实验通过测定在一定时间内底物浓度的变化，来计算酶促反应的速率。
实验材料：1. 酶制剂（如过氧化氢酶）2. 底物溶液（如葡萄糖溶液）3. 酶反应缓冲液4. pH值调节剂5. 温度控制装置6. 分光光度计7. 移液器8. 实验记录表格实验步骤：1. 准备溶液：配制不同浓度的底物溶液，并调整pH值至7.0。
2. 设置实验组：将酶制剂、底物溶液和缓冲液混合，置于恒温水浴中，预热至设定温度。
3. 测定酶促反应速率：a. 在分光光度计上设置合适的波长（如340nm），调整吸光度为0。
b. 将预热好的酶反应混合液加入分光光度计样品池中，记录吸光度。
c. 每隔一定时间（如1分钟）记录一次吸光度，连续记录5分钟。
d. 计算每分钟吸光度变化值，即为酶促反应速率。
4. 探究影响因素：a. 温度：在25℃、30℃、35℃、40℃下分别进行实验，比较不同温度下的酶促反应速率。
b. pH值：将pH值分别调整为5.0、6.0、7.0、8.0，进行实验，比较不同pH值下的酶促反应速率。
c. 底物浓度：将底物浓度分别调整为0.1mol/L、0.2mol/L、0.4mol/L、0.8mol/L，进行实验，比较不同底物浓度下的酶促反应速率。
实验结果：1. 酶促反应速率与时间的关系：在实验时间内，酶促反应速率随时间推移逐渐增加，并在5分钟内达到最大值。
2. 温度对酶促反应速率的影响：随着温度升高，酶促反应速率逐渐增加，但在40℃后，速率有所下降。
3. pH值对酶促反应速率的影响：在pH值为7.0时，酶促反应速率达到最大值，随着pH值偏离7.0，速率逐渐降低。
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生物化学实验报告参考
实验13 地衣酚法测定RNA 含量
一、实验目的
学习和掌握定糖法（地衣酚法）测定RNA 含量的原理和操作技术。
二、实验原理
CHO
C H C H C H CH 2OH O H
O H O H
浓H C l
-3H 2O O CHO O H O H C H
3F e 3+,O C O C H 3O H O H
反应产物在670nm 处有最大吸收，RNA 浓度在20~200μg/ mL 范围内，光密度与RNA 的浓度成正比关系，因而可用分光光度法测定RNA 含量。
三、材料、试剂和器具
（一）试剂
1、RNA 标准液；
2、样品溶液（未知和提取的）；
3、地衣酚试剂
（二）器具
比色管、水浴锅、移液管、721分光光度计等
四、操作步骤 （按下表进行）
五、数据记录与数据处理
1、数据记录见上表
2、数据处理
以上表中的OD 670nm 纵坐标，RNA 含量(μg/mL)为横坐标作图绘制标准曲线，结果见下图。
由标准曲线查得相当该光密度的未知样和提取的RNA 含量分别为18.93μg/mL 、37.87μg/mL.
(或把OD 670nm =0.165、0.326分别代入回归方程:y=0.0085x+0.0041得x 1=18.93、x 2=37.87).
R A N 标准曲线图0
0.0.0.0.0.0.01020304050607080
R N A 含量(u g /m
O D 670n
由公式：待测液RNA μg/mL=标准曲线查得x 稀释倍数，得
未知样RNA 含量=18.93 x （6÷0.5）=227.16μg/mL ；
提取液RNA 含量=37.87 x （ 6 ÷0.1 ）=2272.2μg/mL 。
RNA 产率（%）=（2272.2μg/mL x 总体积x100）/新鲜肝重（g ）x 106（按实际计算）
六、实验分析
由回归方程线性相关系数R 值(>0.99)可知，回归方程线性好，本实验所得标准曲线数据合理、准确(若R 值，则回归方程线好差，数据可靠性差，须分析原因，如标准溶液配制不精确或测定时读数不准确或是仪器误差造成)；因为RNA 浓度在20~200μg/ mL 范围内，光密度与RNA 的浓度成正比关系，所测到的两个未知样RNA 的含量分别为18.93μg/mL 、37.87μg/mL ，均落在20~200μg/ mL 范围内，而且也在所测的标准曲线数据之间，可见所测得的未知样的RNA 含量数据准确、可靠（若测得未知样的RNA 含量不在20~200μg/ mL 范围内，应作稀释调整，若测得未知样的RNA 含量不在标准曲线数据内，则查得值不够准确）。
七、思考题（略）。