生物化学综合实验报告
华理生物化学实验报告
华理生物化学实验报告华理生物化学实验报告一、引言生物化学实验是生物学和化学两个学科的交叉领域，通过实验手段研究生物体内的化学反应和分子结构。
本次实验旨在探究华理生物化学实验的实验内容和实验方法，并对实验结果进行分析和讨论。
二、实验目的本次实验的主要目的是掌握华理生物化学实验的相关知识和技能，了解生物体内的化学反应过程，培养实验操作能力和科学思维。
三、实验内容本次实验涉及到以下几个方面的内容：1. 蛋白质的分离与纯化：通过离心、过滤、电泳等方法，将蛋白质从混合溶液中分离出来，并进行纯化处理，以获得高纯度的蛋白质样品。
2. 酶的活性测定：通过酶促反应，测定酶的活性，了解酶在生物体内的重要作用。
常用的测定方法有比色法、荧光法和放射性同位素法等。
3. 脂类的提取与分析：通过溶剂萃取、薄层色谱等方法，提取和分析生物体内的脂类物质，了解脂类在生物体内的功能和代谢。
4. 糖类的测定和分析：通过酶促反应、比色法等方法，测定生物体内的糖类含量，并对其进行分析和研究，了解糖类在生物体内的重要作用。
四、实验方法1. 蛋白质的分离与纯化：将混合溶液经过离心分离，得到上清液，然后通过过滤、电泳等方法进行纯化处理。
2. 酶的活性测定：将酶样品与底物反应，观察反应产物的生成情况，并通过比色法、荧光法等测定酶的活性。
3. 脂类的提取与分析：将生物样品与有机溶剂进行溶剂萃取，得到脂类提取物，然后通过薄层色谱等方法进行分析。
4. 糖类的测定和分析：将生物样品与酶反应，观察反应产物的生成情况，并通过比色法等方法测定糖类的含量。
五、实验结果与讨论根据实验方法的操作步骤，我们得到了一系列实验结果。
通过对实验结果的分析和讨论，我们可以得出以下结论：1. 蛋白质的分离与纯化：通过离心、过滤、电泳等方法，我们成功地将蛋白质从混合溶液中分离出来，并获得了高纯度的蛋白质样品。
2. 酶的活性测定：通过酶促反应和比色法的测定，我们得到了酶的活性数据，并对其进行了分析和讨论。
生物化学实验报告（共2篇）
生物化学实验报告（共2篇）篇一：生物化学实验报告2012年生物化学实验b姓名：学号：实验时间：实验分组：组内成员：任课教师：实验报告xxxx 2012年11月17日摘要1. 实验部分1.1试剂与仪器1.试剂：（2）1 mol/l 醋酸，1 mol/l naoh，硫酸铵。
（3）平衡缓冲液：0.01 mol/l tris-hcl，ph 8.0。
（5）酶的底物溶液：用底物缓冲液配制15×10-3 mol/l 对硝基苯磷酸二钠溶液。
（7）分离胶缓冲液：1.5 mol/l tris-hcl缓冲液，ph 8.8，已加入10% sds。
（8）浓缩胶缓冲液：0.5 mol/l tris-hcl缓冲液，ph 6.8，已加入10% sds。
（13）脱色液：500 ml 10%甲醇和10%冰醋酸的脱色液1000 ml。
匀浆机、eppebdorf5型冷冻离心机、gsy—2型恒温水浴、uv762型紫外可见分光光度计。
1.2 小牛肠碱性磷酸酶提取方法2）将小肠粘膜液集中倒入匀浆机中，加冰冷蒸馏水，高速匀浆，重复多次。
3）缓慢加入冰冷正丁醇高速匀浆重复多次。
在4℃，10000 rpm条件下离心。
4）用滤布过滤去除杂质，倒入分液漏斗中，静止分层，取下层水相，用hac溶液调ph到4.9。
5）得到上清后放入离心管中，用naoh溶液调ph至6.5，称取硫酸铵加到离心管中溶解；再加冰冷丙酮，混匀，4℃静置30 min以上。
6）上清液中加入冰冷丙酮，4℃放置30 min以上。
4℃，10000 rpm，离心。
7）取沉淀溶于平衡缓冲液至全部溶解至冰箱保存待用。
1.3 小牛肠碱性磷酸酶酶活检测方法2）紫外分光光度计检测条件为405 nm波长，测定时间60 s，取值2 s，记录范围0.0-1.5。
上下倒2次，放回分光光度计中，测定酶动力学曲线1.4 聚丙烯凝胶制备分离胶制备（浓度10%，制备量10 ml）试剂用量 h2o30% 丙烯酰胺1.5 mol/l tris-hcl缓冲液ph 8.810% 过硫酸铵temed4.1 ml 3.4 ml 2.4 ml 100 μl 10 μl浓缩胶制备（浓度5%，制备量6 ml）试剂 h2o30% 丙烯酰胺0.5 mol/l tris-hcl缓冲液ph 6.810% 过硫酸铵temed用量3.4 ml 1.0 ml 1.5 ml 60 μl 8 μl1.5 考马斯亮蓝法测定蛋白质含量3）各取100 μl加入到5 ml考马斯亮蓝试管中，混匀，反应5 min以上。
生物化学实验报告
生物化学实验报告实验目的，通过本次实验，掌握生物化学实验的基本方法和技能，了解生物化学实验的原理和应用，提高实验操作能力和实验结果分析能力。
实验原理，生物化学实验是利用生物化学原理和方法，对生物体内的化学成分和代谢过程进行研究的实验。
其中包括蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子的分离、鉴定和定量分析。
实验材料和仪器，本次实验所需材料包括，蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子样品；试剂，酚酞、硫酸、氢氧化钠、蛋白质定性试剂、酶定性试剂等；仪器，分光光度计、离心机、电泳仪、显微镜等。
实验步骤：1. 蛋白质的定性实验，取少量蛋白质样品，加入蛋白质定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
2. 核酸的定性实验，取少量核酸样品，加入核酸定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
3. 酶的定性实验，取少量酶样品，加入酶定性试剂，观察反应情况并记录结果。
4. 碳水化合物的定性实验，取少量碳水化合物样品，加入酚酞试剂，观察颜色变化并记录结果。
5. 生物分子的定量分析，利用分光光度计、离心机、电泳仪等仪器，对生物分子进行定量分析。
实验结果分析，根据实验结果，可以对样品中的蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子进行鉴定和定量分析，从而了解生物体内的化学成分和代谢过程。
实验结论，通过本次实验，掌握了生物化学实验的基本方法和技能，了解了生物分子的定性和定量分析方法，提高了实验操作能力和实验结果分析能力。
实验意义，生物化学实验是生物化学理论与实践相结合的重要环节，通过实验可以加深对生物化学原理和方法的理解，为今后的科研工作和实验教学提供了重要的基础。
在本次实验中，我们不仅学会了生物分子的定性和定量分析方法，还培养了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
通过本次实验，我们对生物化学实验的原理和应用有了更深入的了解，提高了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
生物化学综合实验报告(毛豆总蛋白质的提取及亲缘关系的研究)
生物化学综合实验毛豆总蛋白质的提取及亲缘关系的研究姓名：学号:201064学院：生物与食品工程学院班级：食品科学与工程10-2班目录摘要 (2)关键词 (2)引言 (2)目的 (3)原理 (3)试剂与器材 (5)实验操作流程 (6)实验结果及处理 (8)讨论 (11)参考文献 (12)毛豆不同组织可溶性蛋白提取和多肽组分差异研究摘要：本实验对毛豆的子叶与豆荚中可溶性蛋白进行提取，用考马斯亮蓝法对其定量分析，并采用SDS-聚丙烯酰胺凝胶不连续电泳分离且比较其中的多肽组分，掌握蛋白质的一般研究方法和操作，而且对毛豆的不同组织的可溶性蛋白的性质有所了解。
关键词：毛豆可溶性蛋白考马斯亮蓝 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳Abstract:The experiments of soybean cotyledon and it's rind of soluble protein extraction, with Coomassie Brilliant Blue to test its quantitativeanalysis, and even a SDS polyacerylamide gel electrophoresis separationand is one of the protein components, polypeptide of the generalmethod ,and operation of sweet potatoes, and the organization of theprotein in nature have been resolved.Keywords:soybean solution protein Coomassie Brilliant Blue SDS-PAGE 引言蛋白质的性质、结构和功能的研究，以及生物体内蛋白质构象的变化都是建立在蛋白质分离纯化基础上的。
生物化学的实训报告
一、实训背景生物化学作为一门研究生命现象中的化学过程和原理的学科，是生命科学和医学领域的基础课程。
为了加深对生物化学理论知识的理解，提高实验技能，我们进行了为期两周的生物化学实训。
本次实训旨在通过实际操作，巩固课堂所学，培养学生的动手能力和创新意识。
二、实训目的1. 理解并掌握生物化学实验的基本操作和技能。
2. 培养严谨的科学态度和良好的实验习惯。
3. 加深对生物化学基本理论知识的理解和应用。
4. 提高分析问题和解决问题的能力。
三、实训内容本次实训主要包括以下内容：1. 蛋白质的鉴定与分离- 通过双缩脲法鉴定蛋白质的存在。
- 利用SDS-PAGE技术对蛋白质进行分离。
2. 核酸的提取与鉴定- 从细胞中提取DNA和RNA。
- 通过琼脂糖凝胶电泳法检测DNA和RNA的纯度和完整性。
3. 酶活性的测定- 测定不同底物对酶活性的影响。
- 分析温度、pH值等因素对酶活性的影响。
4. 代谢途径的实验研究- 研究糖酵解、三羧酸循环等代谢途径。
四、实训过程1. 蛋白质的鉴定与分离- 在实验开始前，我们首先复习了蛋白质的鉴定方法和SDS-PAGE技术。
- 通过实验操作，我们成功地将蛋白质从样品中提取出来，并利用双缩脲法进行了鉴定。
- 在SDS-PAGE实验中，我们严格按照操作步骤进行，成功分离了蛋白质。
2. 核酸的提取与鉴定- 在核酸提取实验中，我们学习了从细胞中提取DNA和RNA的方法。
- 通过琼脂糖凝胶电泳法，我们检测了DNA和RNA的纯度和完整性。
3. 酶活性的测定- 在酶活性测定实验中，我们研究了不同底物对酶活性的影响，并分析了温度、pH值等因素对酶活性的影响。
- 通过实验，我们得出了酶活性与底物浓度、温度和pH值之间的关系。
4. 代谢途径的实验研究- 在代谢途径实验研究中，我们重点研究了糖酵解、三羧酸循环等代谢途径。
- 通过实验，我们加深了对代谢途径的理解，并掌握了相关实验技能。
五、实训结果与分析1. 蛋白质的鉴定与分离- 双缩脲法成功鉴定了蛋白质的存在。
还原糖和总糖的测定
生物化学综合实验报告题目：3，5—二硝基水杨酸比色法测定还原糖和总糖姓名：学号：同组成员：分院(系）：专业班级：指导教师:完成日期：年月日1。
实验目的用比色法测定山芋中还原糖和总糖含量2。
实验原理先用已知浓度的葡萄糖标准溶液与DNS反应测其分光度，制得标准曲线，在测山芋中糖与DNS反应后的分光度A从而得其总糖和还原糖含量。
3。
实验仪器和试剂试剂：1g/L葡萄糖标准液、3,5-二硝基水杨酸、6mol/L HCl，6mol/L NaOH仪器:25，100ml容量瓶、1，5ml吸量管、50ml移液管、100ml 量筒、试管、滴管、离心管、玻璃棒、洗耳球、100ml容量瓶、比色皿离心机、分光光度计、恒温水箱4。
实验步骤一、取六只比色管向其中加入葡萄糖标液0、0。
2、0。
4、0.6、0。
8、1.0毫升在加入蒸馏水2。
0、1.8、1。
6、1。
4、1.2、1.0毫升，最后向其中各加入DNS试剂1。
5毫升混合均匀后100摄恒温水浴5min，冷却后加入蒸馏水至25ml刻度线，用1号样调零，测其分光度，制得标准曲线。
二、还原糖提取：取3g山芋粉，加入30ml水，搅匀后在50摄水中保温20min，离心，取滤液,用100ml容量瓶定容得还原糖待测液.总糖提取：取0.2克山芋粉，加入试管中吸取5ml HCL溶液，8ml蒸馏水搅匀,100摄下恒温水浴30min，冷却,NaOH调节PH至中性,离心,滤液用100ml容量瓶定容，得总糖待测液.测定时取5支比色管分别加入还原糖0、1。
0、1。
0、0、0毫升，总糖0、0、0、0.5、0。
5毫升,蒸馏水2。
0、1。
0、1。
0、1。
5、1。
5毫升,DNS试剂1.5毫升100摄恒温水浴5min后冷却，稀释至25毫升用一号管调节分光度为0，测总糖和还原糖的分光度.5数据处理葡萄糖标准曲线表管号0 1 2 3 4 5 含糖总量（mg）0 0.2 0。
4 0。
6 0。
8 1 葡萄糖标液(ml）0 0.2 0.4 0。
实验报告生物化学实验结果与分析
实验报告生物化学实验结果与分析实验报告：生物化学实验结果与分析本次实验旨在研究蛋白质的组成和功能。
通过对不同样本进行定性和定量分析，我们探索了不同蛋白质的特性和潜在应用。
以下是实验结果和分析。
1. 实验方法我们使用了多种技术和试剂来分析蛋白质样本。
首先，我们采用聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）方法，将不同样本中的蛋白质分离。
接着，我们使用染色剂对蛋白质进行染色，并通过分析染色带的迁移距离和颜色密度，评估蛋白质的相对含量。
最后，我们利用质谱技术，鉴定和分析蛋白质的序列和结构。
2. 实验结果与分析2.1 蛋白质组成分析在SDS-PAGE实验中，我们观察到每个样本中的多个蛋白质带。
根据迁移距离和颜色密度，我们可以初步判断不同样本中蛋白质的相对含量和分布情况。
通过与已知标准品进行比对，我们鉴定了几种主要蛋白质。
进一步的质谱分析结果显示，这些蛋白质具有不同的氨基酸序列和结构。
2.2 蛋白质功能分析针对不同样本中的蛋白质，我们通过文献研究和功能检测，评估了它们可能的功能和应用。
例如，在样本A中，我们发现一种具有抗氧化性质的蛋白质，可以用于制备抗氧化剂；在样本B中，我们发现一种具有抗菌活性的蛋白质，对抗多种细菌有显著抑制作用。
这些发现为进一步研究和应用这些蛋白质提供了潜在的方向。
2.3 蛋白质结构与功能关系通过蛋白质质谱分析和文献研究，我们尝试探究蛋白质结构与功能之间的关系。
通过比对不同样本中蛋白质的结构，我们发现不同结构和序列的蛋白质可能具有不同的功能和特性。
例如，在一些样本中，我们发现含有特定结构域的蛋白质对特定生物过程具有重要影响。
这一发现为进一步研究和改造蛋白质提供了理论基础。
3. 结论和展望通过本次实验，我们成功分析了不同样本中蛋白质的组成和功能。
我们发现不同样本中存在多种蛋白质，并且这些蛋白质具有不同的氨基酸序列、结构和功能。
这为进一步研究和应用蛋白质提供了基础和方向。
然而，本次实验还存在一些限制，如样本数量不足和分析深度有限等。
大学生物化学实验报告
一、实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法二、实验目的：1. 了解凝胶层析法的基本原理和操作步骤。
2. 学习利用凝胶层析法测定蛋白质的分子量。
3. 培养实验操作技能和数据处理能力。
三、实验原理：凝胶层析法是一种利用凝胶作为固定相，通过分子大小不同的物质在凝胶孔径中的移动速度差异来实现分离的方法。
在凝胶层析中，大分子物质不能进入凝胶内部的孔径，而小分子物质可以进入孔径，从而在洗脱过程中，大分子物质先流出，小分子物质后流出。
通过测量不同分子量蛋白质的洗脱体积，可以计算出其分子量。
四、实验材料与试剂：1. 凝胶层析柱（直径1.5cm，长30cm）2. 凝胶（聚丙烯酰胺凝胶）3. 蛋白质样品（已知分子量）4. 标准样品（已知分子量）5. 洗脱液（Tris-HCl缓冲液）6. 显色剂（考马斯亮蓝G-250）7. 移液器8. 旋转混匀器9. 分光光度计五、实验步骤：1. 准备凝胶层析柱：将凝胶倒入层析柱中，用洗脱液充分浸泡凝胶，直至凝胶膨胀并固定在层析柱中。
2. 准备样品：将蛋白质样品和标准样品分别稀释至适当浓度。
3. 加样：将蛋白质样品和标准样品分别加入凝胶层析柱中，用洗脱液洗脱，收集不同洗脱体积的洗脱液。
4. 显色：将收集到的洗脱液加入考马斯亮蓝G-250显色剂，室温下显色10分钟。
5. 测量：用分光光度计测定显色液在595nm处的吸光度值。
6. 数据处理：以标准样品的分子量为横坐标，吸光度值为纵坐标，绘制标准曲线。
根据蛋白质样品的吸光度值，从标准曲线上查得蛋白质的分子量。
六、实验结果：（此处插入实验数据表格，包括标准样品和蛋白质样品的分子量、洗脱体积、吸光度值等）七、实验分析：通过凝胶层析法，成功分离了蛋白质样品，并测定了其分子量。
实验结果表明，蛋白质样品的分子量与标准样品的分子量相符，说明实验操作正确。
八、讨论与心得：1. 凝胶层析法是一种简单、有效的蛋白质分离方法，可用于测定蛋白质的分子量。
2. 在实验过程中，要注意凝胶层析柱的制备、样品的加入和洗脱液的收集等操作步骤，以保证实验结果的准确性。
生物化学综合实验报告
实验目的：1、学会和掌握核酸制备的一些基本操作和方法，并通过分光光度法和电泳等实验技术研究核酸的性质；2、学习用紫外分光光度计和水平琼脂糖凝胶电泳检测DNA的纯度、浓度的原理与方法。
3、掌握利用限制性内切酶酶切DNA的原理和方法,培养学生利用限制性内切酶位点图谱进行实验设计的能力；4、学会通过琼脂糖凝胶电泳法分析不同材料之间DNA的亲缘关系。
关键词：核酸制备，CTAB法，限制性内切酶，分光光度法，电泳Abstract：1.The extraction of plant DNA.2.Determination of plant DNA purityand concentration.3.Plant DNA restriction endonucleaseenzymatic.4.DNA agarose gel electrophoresis toseparate DNA fragments.5.Studies on the relationships of plantDNA.Key words:Nucleic acid preparation, CTAB, Restriction endonuclease, Spectrophotometry, Electrophoesis.一．黄豆芽DNA的提取1.材料：正在生长的黄豆芽2.主要仪器和用具：（1）高速冷冻离心机（16 000 r/min）;(2) 恒温水溶；（3）紫外可见光分光光度计；（4）电泳仪及微型电泳槽；（5）电冰箱；（6）凝胶成像系统或手提式紫外检测仪；（7）微波炉；（8）电子天平；（9）纯水系统；（10）1.5 mL离心管及离心架；（11）微量移液管10 uL、200uL、1 000uL各1支及各量程吸头；（12）常用玻璃仪器及滴管等；（13）一次性塑料手套。
3. 试剂（1）0.1 mol/LTris-HCl (pH8.0)缓冲液（0.607gTris碱溶于40ml灭菌双蒸水。
生物化学实验报告
实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法实验日期：2023年10月26日实验目的：1. 理解凝胶层析法的原理和操作步骤。
2. 通过凝胶层析法测定蛋白质的分子量。
3. 掌握蛋白质分离和鉴定技术。
实验原理：凝胶层析法，也称为分子筛层析法或排阻层析法，是一种基于分子大小差异进行分离的方法。
凝胶是一种多孔材料，其孔径大小不一，能够根据分子的大小将混合物中的不同组分分离。
在凝胶层析中，大分子蛋白质不能进入凝胶内部的孔洞，因此沿着凝胶颗粒间的缝隙快速移动，而小分子蛋白质则可以进入凝胶内部，移动速度较慢。
通过比较不同蛋白质在凝胶层析中的迁移距离，可以推断其分子量。
实验器材与试剂：- 凝胶层析柱- 凝胶- 蛋白质样品- 标准蛋白质分子量对照品- 缓冲液（pH 7.4）- 标记笔- 移液器- 洗脱液- 紫外线检测仪实验步骤：1. 准备凝胶层析柱，用标记笔标记起始线。
2. 将凝胶加入层析柱中，使其填充均匀，注意避免气泡。
3. 准备蛋白质样品和标准蛋白质对照品，用缓冲液稀释至适当浓度。
4. 用移液器将蛋白质样品和标准蛋白质对照品分别加入层析柱的起始线处。
5. 加入洗脱液，调节流速，保持洗脱液面始终高于凝胶表面。
6. 收集洗脱液，每隔一定时间取样，用紫外线检测仪检测蛋白质的吸收峰。
7. 根据标准蛋白质对照品的分子量和迁移距离，绘制标准曲线。
8. 根据样品的迁移距离和标准曲线，计算样品的分子量。
实验结果：- 蛋白质样品和标准蛋白质对照品在凝胶层析中的迁移距离分别为：样品A 2.5 cm，样品B 3.0 cm；标准蛋白质对照品1 2.0 cm，标准蛋白质对照品2 3.5 cm。
- 根据标准曲线，样品A的分子量为 10 kDa，样品B的分子量为 15 kDa。
讨论与分析：本实验成功地将蛋白质样品与标准蛋白质对照品分离，并测定了样品的分子量。
凝胶层析法是一种简单、有效的蛋白质分离和鉴定技术，广泛应用于生物化学和分子生物学研究中。
生物化学实验报告
生物化学实验报告一、实验目的本实验的目的是通过比较原淀粉、糖粉、滑石粉及无机盐等对酶水解作用的影响，了解和掌握酶的底物特异性、温度敏感性及pH敏感性。
二、实验原理酶是一类具有催化功能的特殊蛋白质，可以在生物体内加速对物质的转化过程。
酶的活性受到多种因素的影响，如底物特异性、温度、pH值等。
本实验中，选取了α-淀粉酶作为模型酶，通过观察其对不同底物的水解作用，以及在不同温度和pH值下的活性变化情况，来分析上述因素对酶活性的影响。
三、实验步骤1. 准备四个试管，分别加入原淀粉溶液、糖粉溶液、滑石粉溶液及无机盐溶液。
2. 在每个试管中加入适量的α-淀粉酶溶液，混匀后放置于恒温水浴中反应一段时间。
3. 分别取出各试管，加入碘液进行显色反应，观察溶液颜色的变化，并记录结果。
四、实验结果与分析经过实验观察发现，原淀粉溶液和滑石粉溶液没有出现颜色变化，说明α-淀粉酶对它们没有水解作用；而糖粉溶液和无机盐溶液出现了蓝黑色，说明α-淀粉酶对它们有水解作用。
这说明α-淀粉酶对底物的水解具有一定的特异性。
此外，实验还发现α-淀粉酶的活性受到温度和pH值的影响。
在不同温度下，α-淀粉酶的活性变化情况如下：当温度较低时，酶的活性较低，水解作用较慢；当温度逐渐升高时，酶的活性逐渐增强，水解作用加快；当温度超过一定范围后，酶的活性开始下降，甚至完全失活。
这表明酶的活性受到温度的限制，存在一个较适宜的工作温度范围。
同样地，在不同pH值下，α-淀粉酶的活性也有所变化。
实验结果显示，当pH值在酶的最适范围内时，酶的活性最高，水解作用最强；当pH值偏离最适范围时，酶的活性下降，水解作用减弱。
这说明酶的活性也受到环境的静电作用的影响，存在一个较适宜的pH值范围。
五、实验总结通过本次实验，我们进一步了解了酶的特性和具体影响因素。
酶的底物特异性以及温度和pH值对酶活性的影响是使用酶进行实验和应用的重要参考因素。
此外，本实验还展示了酶与底物之间的相互作用和调控机制，在理解酶的功能和应用方面具有重要意义。
生物化学实验报告参考模板
实验一考马斯亮蓝G-250染色法测定蛋白质的含量（p24）一、目的要求掌握考马斯亮蓝（Coomassie Brilliant Blue）法测定蛋白质含量原理和方法。
二、实验原理考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度，是利用蛋白质─染料结合的原理，定量的测定微量蛋白浓度的快速、灵敏的方法。
这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点，因而正在得到广泛的应用。
这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法。
考马斯亮兰G-250染料在酸性溶液中为棕红色，当它与蛋白质通过范德华键结合后，变为蓝色。
在酸性溶液中与蛋白质结合，使染料的最大吸收峰（lmax）的位置，由465nm变为595nm。
且在蛋白质一定浓度范围内符合比尔定律，通过测定595nm处光吸收的增加量可知与其结合蛋白质的量。
研究发现，染料主要是与蛋白质中的碱性氨基酸（特别是精氨酸）和芳香族氨基酸残基相结合。
考马斯亮蓝染色法的突出优点是：（1）灵敏度高，据估计比Lowry法约高四倍，其最低蛋白质检测量可达1mg。
这是因为蛋白质与染料结合后产生的颜色变化很大，蛋白质－染料复合物有更高的消光系数，因而光吸收值随蛋白质浓度的变化比Lowry法要大的多。
（2）测定快速、简便，只需加一种试剂。
完成一个样品的测定，只需要5分钟左右。
由于染料与蛋白质结合的过程，大约只要2分钟即可完成，其颜色可以在1小时内保持稳定，且在5分钟至20分钟之间，颜色的稳定性最好。
因而完全不用像Lowry法那样费时和严格地控制时间。
（3）干扰物质少。
如干扰Lowry法的K+、Na+、Mg2+离子、Tris缓冲液、糖和蔗糖、甘油、巯基乙醇、EDTA等均不干扰此测定法。
此法的缺点是：（1）由于各种蛋白质中的精氨酸和芳香族氨基酸的含量不同，因此考马斯亮蓝染色法用于不同蛋白质测定时有较大的偏差，在制作标准曲线时通常选用g—球蛋白为标准蛋白质，以减少这方面的偏差。
（2）仍有一些物质干扰此法的测定，主要的干扰物质有：去污剂、Triton X-100、十二烷基硫酸钠（SDS）等。
生物质化学实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解生物质化学的基本概念和实验方法。
2. 掌握生物质化学实验的基本操作技巧。
3. 通过实验，加深对生物质化学原理的理解。
二、实验原理生物质化学是研究生物质中化学组成、结构和性质的一门学科。
生物质包括植物、动物、微生物等，其化学组成主要包括碳水化合物、蛋白质、脂质、核酸等。
生物质化学实验主要包括生物质提取、分离、鉴定和测定等。
三、实验材料与仪器1. 实验材料- 生物质样品（如玉米秸秆、小麦秸秆等）- 酶（如纤维素酶、淀粉酶等）- 酸、碱等化学试剂- 乙醇、丙酮等有机溶剂2. 实验仪器- 研钵- 烧杯- 试剂瓶- 电子天平- 离心机- 恒温水浴锅- 显微镜- 紫外可见分光光度计1. 生物质提取（1）称取一定量的生物质样品，置于研钵中，加入适量的水，研磨成浆状。
（2）将浆状物过滤，收集滤液。
2. 生物质分离（1）取一定量的滤液，加入适量的酶，在恒温水浴锅中反应一定时间。
（2）反应结束后，加入适量的丙酮，使蛋白质沉淀。
（3）离心分离，收集沉淀物。
3. 生物质鉴定（1）取一定量的沉淀物，加入适量的双缩脲试剂，观察颜色变化。
（2）取一定量的沉淀物，加入适量的苏丹Ⅲ试剂，观察颜色变化。
4. 生物质测定（1）取一定量的沉淀物，加入适量的葡萄糖标准溶液，用紫外可见分光光度计测定吸光度。
（2）根据吸光度计算生物质中葡萄糖的含量。
五、实验结果与分析1. 生物质提取实验成功提取了生物质中的可溶性成分。
2. 生物质分离实验成功分离了生物质中的蛋白质和脂质。
3. 生物质鉴定实验结果表明，生物质中主要含有蛋白质和脂质。
4. 生物质测定实验结果表明，生物质中葡萄糖的含量为X g/g。
1. 生物质提取过程中，研磨时间和水量对提取效果有较大影响。
适当增加研磨时间和水量可以提高提取效果。
2. 生物质分离过程中，酶的种类和反应时间对分离效果有较大影响。
选择合适的酶和反应时间可以提高分离效果。
3. 生物质鉴定过程中，试剂的种类和用量对鉴定结果有较大影响。
生物化学实验报告_2
生物化学实验报告蛋白质的定量测定第四组2015.10.15姓名：XXX学号：XXXXXXXX学院：XXXXXXXXXXXXX 班级: XXXXXXXXX蛋白质的定量测定（BCA试剂盒法）一、实验内容：蛋白质的定量测定二、实验目的：求知蛋白液浓度三、实验器材：96孔板、微版比色仪、酶标仪、定量移液器及吸头、离心管、H2O、WR、不同浓度的BSA标准品。
四、实验步骤1、配制不同浓度蛋白标准品：取0.5ml离心管6个，以96孔板为支架2、配制工作液（标准品6个+空白1+待测1）·平行孔2个·200ul=3200ul取10ml离心管1个BCA Reagent 5mlCu Reagent 100ul3、加样：96孔板H2O 800 400 200 100 50 25 待测H2O 800 400 200 100 50 25 待测每孔25ul不同浓度蛋白+200ul工作液，先加蛋白工作液4、预温烘箱40℃5、40℃30min（盖盖孵育，以免蒸发），放至常温后，570nm读数6、标准曲线绘制（Excel表）第一组0.791 0.396 0.199 0.071 0.064 0.008 0.472第二组0.814 0.411 0.215 0.077 0.054 0.011 0.358吸光度X轴0.8025 0.4035 0.207 0.074 0.059 0.0095 0.415标准品浓度Y800 400 200 100 50 25 Y=413.40 轴五、实验结果溶液吸光度和浓度呈正比关系，待测样品吸光度平均值为X=0.415，则Y=413.40得出待测样品蛋白浓度为413.40ug/ml。
生物化学实验实训报告总结
一、实验背景与目的生物化学实验是生物学与化学交叉的一门实验科学，旨在通过实验手段探究生物体内化学反应的规律和机制。
本次实训报告旨在总结生物化学实验实训过程中的经验与收获，提升对生物化学实验原理和方法的理解，以及实验操作技能。
二、实验内容与过程本次实训涵盖了多个实验项目，包括但不限于以下内容：1. 蛋白质的制备与鉴定- 实验原理：利用硫酸铵盐析法从鸡蛋清中提取蛋白质，并通过比色法测定蛋白质含量。
- 实验步骤：取鸡蛋清，加入硫酸铵溶液，搅拌，离心，取上清液，加入考马斯亮蓝G-250染料，比色测定蛋白质含量。
2. 酶的活性测定- 实验原理：利用底物-酶反应动力学原理，通过测定在一定时间内底物的消耗量或产物的生成量来反映酶的活性。
- 实验步骤：配制底物溶液，加入酶样品，记录反应时间，测定底物消耗量或产物生成量。
3. 核酸的提取与鉴定- 实验原理：利用酚-氯仿法从细胞中提取DNA，通过紫外分光光度法测定DNA 含量。
- 实验步骤：取细胞样品，加入酚-氯仿溶液，振荡，离心，取上清液，测定DNA含量。
4. 生物大分子的电泳分离- 实验原理：利用生物大分子在电场中的迁移速率差异，通过电泳技术实现分离。
- 实验步骤：配制凝胶，加入样品，施加电压，观察电泳结果。
三、实验结果与分析1. 蛋白质的制备与鉴定- 通过硫酸铵盐析法成功提取蛋白质，比色法测定蛋白质含量为1.2mg/mL。
- 结果分析：实验结果表明，硫酸铵盐析法是一种有效的蛋白质提取方法，比色法可以准确测定蛋白质含量。
2. 酶的活性测定- 实验结果表明，在一定时间内，底物的消耗量与酶的活性呈正相关。
- 结果分析：实验结果表明，酶的活性可以通过底物消耗量来反映，为酶活性的研究提供了可靠的方法。
3. 核酸的提取与鉴定- 通过酚-氯仿法成功提取DNA，紫外分光光度法测定DNA含量为50ng/μL。
- 结果分析：实验结果表明，酚-氯仿法是一种有效的DNA提取方法，紫外分光光度法可以准确测定DNA含量。
生物化学实验实训报告
一、实验目的1. 熟悉生物化学实验的基本操作流程。
2. 掌握常见生物化学实验方法及原理。
3. 培养严谨的科学态度和实验技能。
二、实验原理本实验主要涉及以下原理：1. 酸碱滴定法：利用酸碱指示剂的颜色变化来判断滴定终点，通过计算反应物的摩尔比来确定待测溶液的浓度。
2. 紫外-可见光谱法：通过测量待测物质在特定波长下的吸光度，根据比尔定律计算其浓度。
3. 酶活性测定：通过检测酶催化反应的速率来评估酶的活性。
三、实验器材与试剂1. 器材：酸式滴定管、碱式滴定管、锥形瓶、移液管、移液器、试管、紫外-可见分光光度计、恒温水浴锅、天平等。
2. 试剂：0.1mol/L盐酸溶液、0.1mol/L氢氧化钠溶液、酚酞指示剂、甲基橙指示剂、葡萄糖标准溶液、淀粉溶液、过氧化氢溶液、酶制剂等。
四、实验步骤1. 酸碱滴定法测定氢氧化钠溶液浓度- 准备好0.1mol/L盐酸溶液、酚酞指示剂。
- 用碱式滴定管准确吸取一定体积的氢氧化钠溶液于锥形瓶中。
- 加入适量的酚酞指示剂，观察溶液颜色变化。
- 用酸式滴定管逐滴加入盐酸溶液，直至溶液颜色由粉红色变为无色，记录滴定终点。
- 根据消耗的盐酸体积计算氢氧化钠溶液的浓度。
2. 紫外-可见光谱法测定葡萄糖浓度- 准备好葡萄糖标准溶液、淀粉溶液、过氧化氢溶液。
- 将一定量的淀粉溶液与过氧化氢溶液混合，置于紫外-可见分光光度计中，测定吸光度。
- 将一定量的葡萄糖标准溶液与过氧化氢溶液混合，置于紫外-可见分光光度计中，测定吸光度。
- 根据比尔定律计算葡萄糖的浓度。
3. 酶活性测定- 准备好酶制剂、底物溶液、缓冲溶液。
- 将底物溶液与酶制剂混合，置于恒温水浴锅中。
- 定时取样，测定酶催化反应的速率。
- 根据反应速率计算酶的活性。
五、实验结果与分析1. 酸碱滴定法测定氢氧化钠溶液浓度- 消耗的盐酸体积为V1 mL，计算氢氧化钠溶液的浓度为C1 mol/L。
2. 紫外-可见光谱法测定葡萄糖浓度- 根据比尔定律，计算葡萄糖的浓度为C2 mol/L。
生物化学综合实验实验报告
生物化学综合实验实验报告项目名称：核酸的分离纯化及性质研究指导老师：商亚芳班级：食品科学与工程类13-04班姓名：刘澎学号：2013218669日期：2015/07/02-07/03小组成员：刘澎徐成合肥工业大学核酸的分离纯化及其性质研究摘要：为了提取植物组织和动物肝脏中的DNA，我们先破碎了细胞，提取了脱氧核糖和蛋白（DNP），再将蛋白质去除。
然后利用阴离子去垢剂SDS使DNA与蛋白质进行分离，用氯仿-异戊醇去蛋白质蛋白质变性，然后离心除去变性蛋白质，最后用乙醇把DNA从抽提液中沉淀出来。
将提取出来的粗DNA进过多次纯化，再利用DNA紫外吸收特性测定DNA的纯度时发现提取出来的DNA纯度比较低。
之后通过琼脂糖凝胶电泳分离DNA，最后通过紫外线观察所跑出来的条带发现其中一条带并不是很清晰。
Abstract：In order to extract DNA from plant tissues and animal liver, we first break the cells and extracted the DNA and protein (DNP), and then removed the protein.Then using anionic detergent SDS to protein and DNA were e alcohol Mixture to make protein denaturation,and then place it on the centrifugal machine to remove the protein , finally with ethanol and the DNA precipitated from the extract.We extract the crude DNA into a number of purification, and then use the DNA UV absorption characteristics of DNA's purity was found to extract the DNA purity is higher..We were finally separated by agarose gel electrophoresis of DNA, and the last one of the bands was found to be not very clear.关键词：核酸分离提取纯化电泳Key words：DNA Separate extraction purification electrophores前言：核酸（nucleic acid）是遗传信息的携带者，是基因表达的物质基础。
生物化学实验报告
生物化学实验报告实验目的本实验旨在探究生物化学中的相关理论知识，并通过实际操作来加深对生物化学实验的理解和应用能力。
具体目的如下：1.理解生物化学的基本概念和原理；2.掌握常见的生物化学实验操作技巧；3.学习实验数据的收集、处理和分析方法；4.培养实验室中的安全意识和团队合作精神。
实验材料和设备1.试剂：葡萄糖、淀粉、蛋白酶、酵母；2.试管及离心管；3.加热装置；4.显微镜；5.试剂瓶及其他实验常用器材。
实验原理本实验主要涉及生物化学的基本知识和实验技术。
以下是各个实验环节的原理说明：实验一：酵母发酵及产酒精实验酵母发酵是一种常见的生物化学现象。
酵母通过分解葡萄糖生成乙醇和二氧化碳，并释放出能量。
通过观察酵母在葡萄糖溶液中的发酵作用，我们可以证实酵母对葡萄糖的利用能力，并测定生成的乙醇浓度。
实验二：淀粉的酶解实验淀粉是一种多糖，能够被淀粉酶酶解成葡萄糖单体。
本实验利用淀粉酶对淀粉进行酶解反应，通过对酶解过程中淀粉浓度变化的测定，来确定淀粉酶的活性，并评估淀粉的可消化性。
实验三：酵母与淀粉反应观察在本实验中，我们将混合酵母与淀粉，并加热反应混合物。
酵母会产生酵酶分解淀粉为葡萄糖，而葡萄糖则会与酵母发生发酵反应，生成乙醇和二氧化碳。
通过观察反应过程中的气泡和颜色变化，我们可以确定酵母对淀粉的酶解能力。
实验四：蛋白质的分子结构观察蛋白质是生物体内最重要的大分子有机化合物之一，其分子结构的完整性对其功能发挥至关重要。
通过显微镜观察蛋白质的结晶形状和分子结构，我们可以了解蛋白质的结构特点，并揭示其在生物体内的功能和作用。
实验步骤以下是本实验的具体操作步骤：实验一：酵母发酵及产酒精实验1.依次向三个试管中加入10 mL葡萄糖溶液；2.在第一个试管中加入适量的酵母，摇匀后进行观察；3.第二个试管作为对照组，不加入酵母；4.将第三个试管置于加热装置中，加热5分钟后进行观察。
实验二：淀粉的酶解实验1.依次向三个试管中加入10 mL淀粉溶液；2.在第一个试管中加入适量的淀粉酶，摇匀后进行观察；3.第二个试管作为对照组，不加入淀粉酶；4.将第三个试管置于加热装置中，加热5分钟后进行观察。
生物化学实验报告
生物化学实验报告实验目的，通过本实验，掌握生物化学实验的基本操作技能，了解生物化学实验的原理和方法，培养实验动手能力和观察能力。
实验仪器与试剂：1. 实验仪器，分光光度计、离心机、pH计、恒温水浴器等。
2. 实验试剂，葡萄糖、淀粉酶、苯酚等。
实验原理：本实验主要通过观察酶在不同条件下的活性变化来了解酶的特性，探究酶的最适工作条件。
酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内的化学反应，而酶的活性受到温度、pH值等因素的影响。
通过本实验，可以对酶的活性变化进行实验观察，从而更好地理解酶的作用机理。
实验步骤：1. 实验前准备，将所需试剂及仪器准备齐全，并按照实验要求进行标定和校准。
2. 实验操作，将淀粉溶液分别加入不同温度下的酶液中，反应一定时间后，加入碘液观察淀粉的变化情况。
3. 数据记录，记录不同温度下反应的时间和淀粉的变化情况，以及相应的酶活性。
4. 数据处理，根据实验数据，绘制反应时间与温度的曲线图，分析酶活性随温度变化的规律。
实验结果与分析：实验结果显示，酶在不同温度下的活性存在明显的变化。
在适宜的温度范围内，酶的活性较高，反应速率较快；而在温度过高或过低时，酶的活性明显下降，反应速率变慢甚至失活。
这说明酶的活性受温度影响较大，而且存在一个最适温度范围。
结论：通过本实验，我们深入了解了酶的活性变化规律，掌握了生物化学实验的基本操作技能，提高了实验动手能力和观察能力。
同时，也加深了对生物化学实验原理和方法的理解，为今后的实验学习打下了坚实的基础。
总结：生物化学实验是学习生物化学课程的重要组成部分，通过实验学习，可以更直观地了解生物化学的基本原理和方法。
我们将继续努力，不断提高实验技能，深入探究生物化学的奥秘，为将来的科学研究和实践工作打下坚实的基础。
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存车处生物化学综合实验实验报告项目名称：核酸的分离纯化及性质研究指导教师：商亚芳班级：食品科学与工程类13-04班姓名：俞海清学号：2013218687 日期：2015/07/02-07/03 小组成员：俞海清曾斯棋核酸的分离纯化及其性质研究摘要：提取植物组织DNA和动物肝脏的DNA，先要破碎细胞，然后通过离心获得沉淀。
分理出脱氧核糖蛋白（DNP）。
利用阴离子除垢剂（SDS），将蛋白质和DNA 分离开来，用氯仿-异戊醇去蛋白质蛋白质变性，然后离心除去变性蛋白质，之后用乙醇将DNA沉淀出来，得到粗蛋白质。
为了获得高纯度的DNA，采用适量的RNase来降解残留的RNA，再利用乙醇来提取DNA，重复多次来获得较纯的DNA。
再利用DNA紫外吸收特性测定DNA的纯度时，发现提取出来的DNA纯度比较高。
利用二苯胺法测定DNA的含量，发现DNA含量偏低。
DNA产率很低。
最后采用琼脂糖凝胶电泳来分离DNA，测定DNA片段的分子质量。
结果实验成功的在紫外线下观察出了标准DNA条带以及待测样品条带。
Abstract: In order to extract the plant’s DNA and the pluck’s DNA.we should break cells,then separate the e the SDS to break protein and DNA.Phenol – chloroforM – isoaMyl alcohol Mixture can make protein denaturation .place it on the centrifugal machine to remove the protein .Then,take let the DNA dip into ethylalcohol.it can separate the DNA .In order to obtain high purity DNA, use the right amount of RNase to degradate residual RNA, recycled ethanol to extract DNA over and over ing ultraviolet absorption characteristics determine the purity of DNA .we found that the purity of DNA is high.Diphenylamine is used to check the content of DNA, the discovery of DNA’s content is low. DNA’s yield is very low.Finally, agarose gel electrophores is used to separate DNA and check molecular weight of DNA fragments.Under the uv light,we found standard DNA banding and the banding which belong to pending text sample successfully.关键词：DNA 分离二苯胺乙醇琼脂糖凝胶电泳氯仿-异戊烷Key words：DNA separate diphenylamineethylalcohol agarose gel electrophoresPhenol – chloroforM – isoaMyl alcohol Mixture前言：核酸（nucleic acid）是遗传信息的携带者，是基因表达的物质基础。
核酸是由许多核苷酸聚合成的生物大分子化合物，为生命的最基本物质之一。
核酸广泛存在于所有动植物细胞微生物体内，生物体内的核酸常与蛋白质结合形成核蛋白。
无论是进行核酸结构，还是功能研究，首先需要对核酸进行分离和纯化。
核酸样品质量将直接关系到实验的成败。
在核酸分离提取中最重要的是要防止核酸的生物降解,细胞内或外来的各种核酸酶能消化核酸的磷酸二酯键，破坏核酸一级结构。
所用器械和一些试剂需高温灭菌，提取缓冲液中需加核酸酶抑制剂。
实验原理：1.植物组织中核酸的分离与纯化原理：DNA存在于细胞核中，天然状态的DNA大多数是以脱氧核糖核蛋白的形式存在，从细胞中提取DNA时，一般先获得脱氧核糖（DNP），在将蛋白质除去。
阴离子去垢剂SDS可使DNA与蛋白质分离，再用含少量的氯仿去蛋白质，最后用乙醇把DNA从抽提液中沉淀出来。
DNP与核糖核蛋白（RNP）在不同浓度的电解质溶液中溶解度差别很大，利用这一特性可将二者分离。
以NACL为例RNP0.14mol/LNACL中溶解度很大，而DNP在其中的溶解度仅为纯水中的1%；当NACL浓度逐渐增大时，RNP的溶解度变化不大，而DNP的溶解度则随之增加；当NACL的浓度为1mol/L时，DNP的溶解度最大，为纯水中溶解度的2倍，因此通常可用1mol/LNACL提取DNA。
进一步制备高纯度的DNA,可用适量的RNase处理提取液，以降解DNA中掺杂的RNA.为了防止提取过程中DNA被细胞中释放出来的DNase 降解以及DNA变性，整个提取过程应该在低温度下进行，同时可在研磨缓冲液中加柠檬酸三钠和Na2-EDTA抑制DNase的活性。
提取的DNA是否为纯净，双链，高分子化合物，一般要通过紫外吸收，化学测定和电镜观察等方面的鉴定，本实验采用紫外吸收法。
2. 肝脏中DNA的提取及纯度鉴定原理：在细胞核内，核酸通常是与某些组织蛋白质结合成复合物-核糖核蛋白和脱氧核糖核蛋白形式存在的，因此，在制备核酸时，需先将组织或细胞匀浆或破碎，使之释放出核蛋白，再设法将这两大类蛋白分开，再通过蛋白质变性如苯酚，氯仿等，去垢剂如十二烷磺基硫酸钠或使用蛋白酶处理，除去蛋白质，使核酸与蛋白质分离，从而将核酸与蛋白质分离开。
RNP和DNP在不同浓度的电解质溶液中的溶解度差异很大。
如在高浓度氯化钠（12mol/L）溶液中，脱氧核糖核蛋白的溶解度很大，核糖核蛋白的溶解度很小。
在低浓度氯化钠溶液中（0.14mol/L）,DNP的溶解度很小，RNP的溶解度很大。
因此，可以利用不同浓度的氯化钠，将两者分离。
将抽提得到的核蛋白用SDS或苯酚处理使核蛋白解聚，DNA/RNA及与蛋白质分开；用氯仿-异戊醇将蛋白质沉淀除去，而DNA 则溶解于溶液中。
经上述分离纯化后的核酸盐溶液，再利用其不溶于有机溶剂的性质，而使其在适当浓度的亲水有机溶剂（如乙醇）中呈絮状沉淀析出。
重复进行上述处理，即可制成所要求纯度的脱氧核糖核酸制品。
提纯的DNA或DNA钠盐为白色纤维状固体。
为了防止DNA酶解，提取时加入EDTA。
因为EDTA是抑制DNA酶活性最好的抑制剂之一，由于DNA 酶的酶解作用必须有Ca2+及Mg2+的存在，故只要在提取液中加入少量的金属螯合剂EDTA，就可使DNA酶失活。
本实验采用动物新鲜肝脏为提取DNA的材料，通过组织匀浆，使细胞破碎，利用RNP和DNP在一定浓度氯化钠溶液中溶解度不同的特点，提取DNP。
用SDS使蛋白质变性和核蛋白解聚，释放出DNA。
用氯仿使蛋白质变性沉淀，离心去除。
用乙醇作沉淀剂，得到较纯的DNA。
用Rnsae去除RNA，再用氯仿使酶蛋白变性沉淀，离心去除，最后用乙醇作沉淀剂，得到更纯的DNA。
DNA纯度鉴定需要测定A260，A230和A280的值，经验数据表明，高纯度DNA样品A260/A280的值在1.9左右，当比值高时说明样品中混杂有RNA，当比值低时表明样品中蛋白质没有脱净；而A260/A230应大于或等于2.0，若比值过小则表明有杂质（一般多酚类或色素）。
因此，可利用A260/A280和A260/A230比值的大小来鉴定DNA样品的纯度。
3. 二苯胺法测定核酸的含量原理：脱氧核糖核酸中的α—脱氧核糖在酸性环境中变成ω—羟基—γ酮基戊醛与二苯胺试剂一起加热产生蓝色化合物，在595nm处有最大的吸收，在每毫升含DNA20~400微克范围内，光密度与DNA的浓度成正比，在反应液中加入少量乙醛，可以提高反应的灵敏度。
除DNA外，脱氧木糖，阿拉伯糖也有同样的反应。
DNA HO CH2C — CH2 CHO 蓝色化合物酸性条件二苯胺==Oω—羟基—γ酮基戊醛4.DNA的琼脂糖凝胶电泳原理：DNA分子在碱性环境中（pH8.3缓冲液）带负电荷，外加电场作用下，向正极泳动。
不同的DNA片段由于其电荷、分子量大小及构型的不同，在电泳时的泳动速率就不同，从而可以区分出不同的区带，电泳后经溴乙锭染色，在波长254nm 紫外光照射下，DNA显橙红色荧光。
琼脂糖凝胶电泳对DNA的分离作用主要依据DNA的分子量及分子构型，同时与凝胶的浓度也有密切关系。
一定大小的DNA 片段在不同浓度的琼脂糖凝胶中，电泳迁移率不相同。
不同浓度的琼脂糖凝胶适宜分离DNA片段大小范围见表1。
因而要有效分离大小不同的DNA片段，主要是选用适当的琼脂糖凝胶浓度。
不同构型的DNA 在琼脂糖凝胶中的电泳速度差别较大。
在分子量相当的情况下，不同构型的DNA移动速度次序如下：共价闭环DNA＞直线DNA＞开环的双链环状DNA。
在同一浓度的凝胶中，分子量较小的DNA片段比较大的片段快。
DNA片段的迁移距离（迁移率）与它的大小（分子量）的对数成反比。
将未知DNA的迁移距离与已知分子大小的DNA标准物的电泳迁移距离进行比较，即可计算出未知DNA片段的大小。
1.实验仪器与试剂：1.实验试剂（1）以小白菜为材料提取DNA（2）研磨缓冲液：1mol/氯化钠，0.045mol/L 柠檬酸三钠盐，0.1mol/L乙二胺四乙酸二钠盐（Na2-EDTA），1%的十二烷基硫酸钠（SDS）,并调到PH=7.0.（3）氯仿-异戊醇（V/v）：氯仿：异戊醇=24:1（4）95%乙醇溶液（5）RNase溶液（6）TE溶液：含10mmol/L的Tris-HCL, 1mol/L的Na2-EDTA。
动物新鲜肝脏（猪）。
（7） 4mol/L 氯化钠溶液：将233.84g氯化钠溶于水，稀释至1000mL.（8） 0.14mol/L氯化钠-0.15mol/L乙二胺四乙酸钠溶液：溶解8.18g氯化钠及37.2g 乙二胺四乙酸钠于蒸馏水，稀释至1000mL。
（9） 10%的SDS溶液：25g 十二烷基硫酸钠溶于100mL 蒸馏水中。
（10） 15mol/L氯化钠-1.5mol/L柠檬酸三钠溶液：0.88g氯化钠和0.44g柠檬酸三钠溶于蒸馏水中，稀释至1000mL.(11) 1.5mol/L氯化钠-0.15mol/L柠檬酸三钠溶液：87.66g氯化钠和44.12g柠檬酸三钠溶于蒸馏水中，稀释至1000mL.（12）ＲＮａｓｅ溶液（10mg/mL）：将RNaseA 10mg 溶解于1mL TE 缓冲液中。