生化实验报告资料
生理性生化实验报告(3篇)
![生理性生化实验报告(3篇)](https://img.taocdn.com/s3/m/09193910f342336c1eb91a37f111f18583d00cc5.png)
第1篇一、实验目的1. 了解细菌生理生化反应原理;2. 掌握细菌鉴定中常见的生理生化反应方法;3. 了解生理生化反应在鉴别细菌中的意义。
二、实验原理通过测定微生物校内某些酶类的有无、对某些糖的利用能力、代谢产物的类型等来研究微生物的多样性。
某些细菌产生色氨酸酶,能分解培养基蛋白胨中的色氨酸,产生吲哚,吲哚与对二甲基氨基苯甲醛发生反应,形成红色的玫瑰吲哚,为吲哚反应阳性。
微生物发酵葡萄糖成丙酮酸,2分子丙酮酸缩合脱羧成乙酰甲基甲醇。
乙酰甲基甲醇在碱性条件下与肌酸类物质反应,生成红色物质,为甲基红反应阳性。
三、实验方法1. 吲哚试验:将细菌接种于含有色氨酸的培养基中,加入吲哚试剂,观察颜色变化。
2. 甲基红试验:将细菌接种于含有葡萄糖的培养基中,加入甲基红试剂,观察颜色变化。
四、实验结果1. 吲哚试验:接种了大肠杆菌的试管在加入乙醚和吲哚试剂后,能在乙醚和液体培养基的交界面上产生红色环状物质,大肠杆菌的吲哚试验显阳性。
2. 甲基红试验:大肠杆菌甲基红试验阳性,即大肠杆菌在培养期仍维持酸性pH。
五、实验分析1. 吲哚试验失败原因分析:可能是因为乙醚加量太少,影响实验现象的观察;另一个可能的原因是大肠杆菌菌种有问题。
2. 甲基红试验结果分析:大肠杆菌在培养后仍能维持酸性,而产气杆菌则转化为非酸性末端产物。
六、实验结论1. 通过本实验,我们了解了细菌生理生化反应原理;2. 掌握了细菌鉴定中常见的生理生化反应方法;3. 认识到生理生化反应在鉴别细菌中的意义。
七、实验注意事项1. 实验过程中要严格按照操作规程进行,避免污染;2. 注意观察实验现象,记录实验数据;3. 分析实验结果,找出实验失败的原因。
第2篇一、实验目的1. 了解生理性生化实验的基本原理和方法。
2. 掌握常用的生理性生化指标及其检测方法。
3. 通过实验,学会使用生理性生化检测仪器,提高实验技能。
二、实验原理生理性生化实验是研究生物体内各种生化反应及其代谢过程的重要手段。
生化新陈代谢实验报告(3篇)
![生化新陈代谢实验报告(3篇)](https://img.taocdn.com/s3/m/4739642332687e21af45b307e87101f69e31fb8a.png)
第1篇一、实验目的1. 了解生化新陈代谢的基本原理。
2. 掌握生化实验的基本操作技能。
3. 通过实验验证酶促反应的特性和效率。
二、实验原理新陈代谢是生物体内物质和能量的交换与转变过程,包括同化作用和异化作用。
同化作用是指生物体将外界环境中的营养物质转变为自身的组成物质并储存能量;异化作用是指生物体将自身的一部分组成物质分解,释放能量并排出分解产物。
酶是生物体内一类具有催化活性的蛋白质,能显著降低反应活化能,加速生化反应的进行。
三、实验设备与试剂1. 实验设备:离心机、移液器、恒温水浴锅、显微镜等。
2. 实验试剂:葡萄糖、果糖、淀粉、蛋白质、DNA、RNA、酶、指示剂等。
四、实验步骤1. 酶促反应实验(1)将酶与底物混合,观察反应速率。
(2)改变酶浓度、底物浓度、pH值、温度等条件,观察反应速率的变化。
(3)比较不同酶的催化效率。
2. 新陈代谢实验(1)将生物样本(如细胞、组织等)放入反应体系中,观察物质和能量的变化。
(2)改变反应条件,如pH值、温度等,观察反应的变化。
(3)检测代谢产物,如葡萄糖、乳酸等。
五、实验结果与分析1. 酶促反应实验(1)实验结果显示,随着酶浓度的增加,反应速率逐渐加快。
(2)改变底物浓度,反应速率也随之增加。
(3)pH值和温度对酶促反应速率有显著影响,最适pH值和温度条件下,反应速率最高。
(4)不同酶的催化效率不同,如脲酶催化尿素水解速度比一般催化剂高10~10倍。
2. 新陈代谢实验(1)实验结果显示,生物样本在反应体系中发生代谢反应,物质和能量发生转变。
(2)改变反应条件,代谢反应速率发生变化。
(3)检测到代谢产物,如葡萄糖、乳酸等。
六、讨论1. 酶促反应具有高效、特异、可调节等特点,是生物体内新陈代谢的重要催化剂。
2. 新陈代谢是生物体维持生命活动的基础,酶在代谢过程中起着至关重要的作用。
3. 实验结果表明,酶浓度、底物浓度、pH值、温度等条件对酶促反应速率有显著影响。
生化条实验报告
![生化条实验报告](https://img.taocdn.com/s3/m/b3373d79cdbff121dd36a32d7375a417866fc1be.png)
一、实验目的1. 了解生化实验的基本原理和操作方法。
2. 掌握常见生化指标的测定方法,如蛋白质等电点、血糖浓度、酶的作用及竞争性抑制、谷丙转氨酶的测定等。
3. 通过实验操作,提高实验技能和数据分析能力。
二、实验原理1. 蛋白质等电点测定:蛋白质的等电点是指蛋白质在溶液中带有正电荷和负电荷相等时的pH值。
通过测定不同pH值下蛋白质的电泳迁移率,可以确定其等电点。
2. 血糖浓度测定:血糖浓度是指血液中葡萄糖的含量。
通过葡萄糖氧化酶法测定血液中的葡萄糖浓度,可以了解机体血糖水平。
3. 酶的作用及竞争性抑制:酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
通过测定酶的活性,可以了解其在生物体内的作用。
竞争性抑制是指抑制剂与底物竞争酶的活性中心,从而降低酶的活性。
4. 谷丙转氨酶(ALT)的测定:ALT是一种在肝细胞内广泛存在的酶,其活性可以反映肝细胞损伤的程度。
三、实验仪器与试剂1. 仪器:电泳仪、移液枪、pH计、离心机、分光光度计等。
2. 试剂:蛋白质样品、缓冲液、pH指示剂、葡萄糖氧化酶试剂盒、ALT试剂盒等。
四、实验步骤1. 蛋白质等电点测定(1)配制不同pH值的缓冲液。
(2)将蛋白质样品与缓冲液混合,进行SDS-PAGE电泳。
(3)观察电泳图谱,确定蛋白质的等电点。
2. 血糖浓度测定(1)取一定量的血液样品。
(2)按照葡萄糖氧化酶试剂盒说明书操作,测定血液中的葡萄糖浓度。
3. 酶的作用及竞争性抑制(1)配制酶反应体系。
(2)加入不同浓度的抑制剂,观察酶活性的变化。
(3)分析竞争性抑制的程度。
4. 谷丙转氨酶(ALT)的测定(1)取一定量的肝细胞样品。
(2)按照ALT试剂盒说明书操作,测定肝细胞中的ALT活性。
五、实验结果与分析1. 蛋白质等电点测定:通过SDS-PAGE电泳,观察到蛋白质在pH 4.7时电泳迁移率最小,说明该蛋白质的等电点为4.7。
2. 血糖浓度测定:根据葡萄糖氧化酶试剂盒的结果,血液中的葡萄糖浓度为5.2 mmol/L。
生化反应设计实验报告(3篇)
![生化反应设计实验报告(3篇)](https://img.taocdn.com/s3/m/e3297cd8c67da26925c52cc58bd63186bdeb9204.png)
第1篇一、实验目的1. 掌握生化反应的基本原理和操作方法。
2. 通过实验验证不同生化反应的特性和规律。
3. 提高实验操作技能和数据分析能力。
二、实验原理生化反应是指生物体内发生的化学反应,主要包括酶促反应、非酶促反应等。
本实验选取了以下几种生化反应进行探究:1. 酶促反应:以淀粉酶催化淀粉水解为例,研究酶促反应的特性和影响因素。
2. 非酶促反应:以蛋白质变性为例,研究非酶促反应的特性和影响因素。
三、实验材料与仪器1. 实验材料:- 淀粉酶- 淀粉- 碘液- 氢氧化钠- 蛋白质溶液- 乙醇- 硫酸铜- 水浴锅- 试管- 移液枪- 滴管- 研钵- 研杵2. 实验仪器:- 恒温水浴锅- 酶标仪- 紫外可见分光光度计- 精密天平- 移液枪- 试管架- 移液器四、实验方法1. 酶促反应实验:(1)将淀粉酶与淀粉按一定比例混合,加入适量水,置于恒温水浴锅中,在一定温度下反应一段时间。
(2)取一定量的反应液,加入碘液,观察颜色变化。
(3)以未加淀粉酶的反应液为对照组,分析酶促反应的特性和影响因素。
2. 非酶促反应实验:(1)将蛋白质溶液与氢氧化钠按一定比例混合,观察颜色变化。
(2)将混合液加入乙醇,观察沉淀形成情况。
(3)将沉淀加入硫酸铜溶液,观察颜色变化。
(4)以未加氢氧化钠的反应液为对照组,分析非酶促反应的特性和影响因素。
五、实验结果与分析1. 酶促反应实验结果:通过实验观察,加入淀粉酶的反应液颜色逐渐变浅,说明淀粉被水解。
在对照组中,未加淀粉酶的反应液颜色未发生变化。
这说明淀粉酶具有催化淀粉水解的作用。
2. 非酶促反应实验结果:通过实验观察,加入氢氧化钠的反应液颜色逐渐变深,说明蛋白质发生变性。
在对照组中,未加氢氧化钠的反应液颜色未发生变化。
这说明氢氧化钠可以导致蛋白质变性。
六、实验结论1. 酶促反应具有高效、专一性等特点,是生物体内重要的化学反应类型。
2. 非酶促反应也具有重要的作用,如蛋白质变性等。
生化实验报告_酮体
![生化实验报告_酮体](https://img.taocdn.com/s3/m/73d122504b7302768e9951e79b89680203d86bd2.png)
一、实验目的1. 了解酮体的生成过程。
2. 掌握酮体代谢的基本原理。
3. 学习通过实验方法检测酮体的生成和代谢。
二、实验原理酮体(Ketone bodies)是脂肪酸在肝脏中氧化分解的产物,主要包括乙酰乙酸、β-羟基丁酸和丙酮。
当机体糖原储备耗尽,血糖供应不足时,脂肪酸氧化生成的乙酰辅酶A(Acetyl-CoA)无法进入三羧酸循环(TCA cycle)进行彻底氧化,于是通过酮体生成途径产生酮体,供机体利用。
酮体生成过程分为以下几个步骤:1. 脂肪酸β-氧化:脂肪酸在细胞质中被氧化成乙酰辅酶A。
2. 乙酰辅酶A进入线粒体:乙酰辅酶A通过肉碱棕榈酰转移酶I(CPT I)进入线粒体。
3. 酮体生成:乙酰辅酶A在线粒体中缩合成乙酰乙酰辅酶A,再与另一分子乙酰辅酶A缩合成β-酮丁酸,β-酮丁酸还原成β-羟基丁酸,最终脱羧生成丙酮。
酮体代谢过程如下:1. 靶器官摄取:血液中的酮体被靶器官(如脑、肌肉等)摄取。
2. 酮体氧化:在靶器官中,酮体被重新合成成乙酰辅酶A,进入三羧酸循环进行彻底氧化,产生能量。
三、实验材料与仪器1. 实验材料:- 纯净脂肪酸- 肉碱棕榈酰转移酶I(CPT I)抑制剂- 乙酰辅酶A- β-羟基丁酸脱氢酶- 丙酮- 实验试剂:磷酸缓冲液、三氯化铁溶液、硫酸铜溶液、碘液等- 实验动物:小鼠2. 实验仪器:- 离心机- 恒温水浴锅- 分光光度计- 移液器- 试管四、实验方法1. 脂肪酸氧化实验:- 将纯净脂肪酸与磷酸缓冲液混合,加入肉碱棕榈酰转移酶I抑制剂,观察乙酰辅酶A的生成情况。
- 将脂肪酸与磷酸缓冲液混合,加入乙酰辅酶A,观察酮体的生成情况。
2. 酮体代谢实验:- 将小鼠麻醉后处死,取肝脏和肌肉组织。
- 分别提取肝脏和肌肉组织中的酮体。
- 测定肝脏和肌肉组织中酮体的含量。
- 检测肝脏和肌肉组织中乙酰辅酶A的含量。
3. 酮体检测实验:- 取少量乙酰乙酸、β-羟基丁酸和丙酮,分别与三氯化铁溶液、硫酸铜溶液和碘液反应,观察颜色变化,判断酮体的种类。
生化反应实验报告
![生化反应实验报告](https://img.taocdn.com/s3/m/4b053c3b49d7c1c708a1284ac850ad02de8007ef.png)
一、实验目的1. 了解生化反应的基本原理和实验方法。
2. 掌握常见生化试剂的使用方法。
3. 通过实验,观察和分析生化反应的现象,加深对生化反应的理解。
二、实验原理生化反应是指生物体内或生物体外,生物分子之间发生的化学反应。
这些反应是生命活动的基础,包括酶促反应、非酶促反应、氧化还原反应、酸碱反应等。
本实验主要涉及酶促反应和氧化还原反应。
三、实验材料与仪器1. 实验材料:- 菌种:枯草芽孢杆菌、大肠杆菌- 培养基:葡萄糖蛋白胨水培养基、蛋白胨水培养基- 试剂:斐林试剂、双缩脲试剂、碘液、酚酞指示剂、硫酸铜溶液、氢氧化钠溶液、葡萄糖、蛋白质、淀粉2. 实验仪器:- 酒精灯、试管、试管架、烧杯、量筒、移液枪、滴管、试管夹、超净工作台、恒温培养箱四、实验步骤1. 酶促反应实验:(1)将葡萄糖蛋白胨水培养基分别接种枯草芽孢杆菌和大肠杆菌,置于恒温培养箱中培养24小时。
(2)取培养好的菌液,加入斐林试剂,观察颜色变化。
(3)取培养好的菌液,加入双缩脲试剂,观察颜色变化。
2. 氧化还原反应实验:(1)取淀粉溶液,加入碘液,观察颜色变化。
(2)取淀粉溶液,加入葡萄糖,观察颜色变化。
(3)取蛋白质溶液,加入硫酸铜溶液,观察颜色变化。
3. 酸碱反应实验:(1)取一定量的葡萄糖溶液,加入酚酞指示剂,观察颜色变化。
(2)向上述溶液中加入氢氧化钠溶液,观察颜色变化。
五、实验结果与分析1. 酶促反应实验结果:- 枯草芽孢杆菌菌液加入斐林试剂后,溶液变为红色,表明其含有葡萄糖氧化酶。
- 大肠杆菌菌液加入斐林试剂后,溶液无明显变化,表明其不含葡萄糖氧化酶。
- 枯草芽孢杆菌菌液加入双缩脲试剂后,溶液变为紫色,表明其含有蛋白质。
2. 氧化还原反应实验结果:- 淀粉溶液加入碘液后,溶液变为蓝色,表明淀粉存在。
- 淀粉溶液加入葡萄糖后,蓝色消失,表明葡萄糖与淀粉发生反应,生成葡萄糖淀粉。
- 蛋白质溶液加入硫酸铜溶液后,溶液变为蓝色,表明蛋白质存在。
生化实验报告
![生化实验报告](https://img.taocdn.com/s3/m/3f54d80df6ec4afe04a1b0717fd5360cba1a8d83.png)
生化实验报告引言:生化实验是现代生物科学研究中不可或缺的一部分。
通过生化实验,可以深入了解生物体的分子组成和功能,揭示生物体的生理过程和相关疾病的发生机制。
本报告将就我们进行的一系列生化实验结果进行总结和分析。
实验一:蛋白质浓度测定实验蛋白质是生物体的重要组成部分,也是许多生理过程的关键调节因子。
通过本实验,我们采用比色法测定了不同样本中的蛋白质含量,并得出以下结论:1. 样本A的蛋白质浓度明显高于样本B,表明样本A可能含有更多的蛋白质。
2. 样本C的蛋白质浓度最低,可能是由于样本C中存在其他干扰物质,影响了测定结果。
实验二:酶活性测定实验酶是生物体内参与代谢反应的重要分子,其活性的变化可以反映生物体的生理状态。
本实验中,我们通过测定不同条件下酶的活性,得出以下结论:1. 酶活性随着温度的升高呈先增加后下降的趋势,说明酶在适宜温度下具有最高的活性。
2. pH值的变化对酶活性也有一定影响,酶活性在酸性和碱性条件下均降低,表明酶对于特定pH值有一定的适应性。
3. 离子浓度的改变可以显著影响酶的活性,高浓度的阳离子对酶活性的抑制效果较大。
实验三:DNA提取实验DNA是生物体内存储遗传信息的重要分子,在基因研究和生物技术中应用广泛。
本实验中,我们采用了几种常见的DNA提取方法,得出以下结论:1. 不同提取方法对于不同样本的DNA提取效果有所差异,需要根据实际情况选择合适的方法。
2. 样本中其他杂质的存在会干扰DNA的提取,需要进行适当的纯化步骤以提高提取纯度。
3. 所得到的DNA质量可以通过比色法或荧光法进行检测,得出相对准确的结果。
实验四:酸碱滴定实验酸碱滴定是一种常用的分析方法,在酸碱度测定和沉淀反应等方面有广泛应用。
本实验中,我们进行了一系列的酸碱滴定实验,得出以下结论:1. 强酸和强碱的滴定过程呈现出明显的酸碱中和点,通过计算可以得到溶液中目标物质的浓度。
2. 在滴定过程中,我们需要通过指示剂的颜色变化来判断滴定终点,需注意颜色的变化程度和持续时间。
生化反应鉴定实验报告(3篇)
![生化反应鉴定实验报告(3篇)](https://img.taocdn.com/s3/m/ce2b107153d380eb6294dd88d0d233d4b14e3ff5.png)
第1篇一、实验目的1. 了解生化反应在微生物鉴定中的重要性。
2. 掌握常见生化反应的原理和方法。
3. 通过实验,对给定的微生物进行鉴定。
二、实验原理生化反应是指微生物在生长过程中,通过酶的催化作用,将营养物质转化为自身所需的物质,同时产生一些代谢产物。
这些代谢产物可以用来鉴定微生物的种类。
常见的生化反应包括糖发酵试验、吲哚试验、甲基红试验等。
三、实验材料与仪器1. 材料:- 菌种:大肠杆菌、金黄色葡萄球菌、枯草芽孢杆菌、变形杆菌等。
- 培养基:葡萄糖蛋白胨水培养基、蛋白胨水培养基、糖发酵培养基(葡萄糖、乳糖或蔗糖)、V-P试剂、甲基红试剂、吲哚试剂等。
- 试剂:卢戈氏碘液、乙醚、吲哚试剂、甲基红试剂、蒸馏水等。
- 仪器:酒精灯、接种针、培养皿、试管、试管架、烧杯、量筒、德汉氏小管等。
2. 仪器:- 酒精灯- 接种环- 超净工作台- 恒温培养箱- 高压灭菌锅- 试管- 移液枪- 滴管四、实验方法1. 菌种培养:将菌种接种于葡萄糖蛋白胨水培养基,置于恒温培养箱中培养24小时。
2. 糖发酵试验:- 将培养好的菌种接种于糖发酵培养基(葡萄糖、乳糖或蔗糖),置于恒温培养箱中培养24小时。
- 观察培养基颜色变化,记录发酵结果。
3. 吲哚试验:- 将培养好的菌种接种于蛋白胨水培养基,置于恒温培养箱中培养24小时。
- 加入吲哚试剂,观察颜色变化,记录结果。
4. 甲基红试验:- 将培养好的菌种接种于蛋白胨水培养基,置于恒温培养箱中培养24小时。
- 加入甲基红试剂,观察颜色变化,记录结果。
五、实验结果与分析1. 糖发酵试验:- 大肠杆菌:发酵葡萄糖、乳糖,不发酵蔗糖。
- 金黄色葡萄球菌:不发酵葡萄糖、乳糖、蔗糖。
- 枯草芽孢杆菌:不发酵葡萄糖、乳糖、蔗糖。
- 变形杆菌:发酵葡萄糖、乳糖、蔗糖。
2. 吲哚试验:- 大肠杆菌:吲哚试验阳性。
- 金黄色葡萄球菌:吲哚试验阴性。
- 枯草芽孢杆菌:吲哚试验阴性。
- 变形杆菌:吲哚试验阳性。
细菌生化实验报告
![细菌生化实验报告](https://img.taocdn.com/s3/m/1da967b89a89680203d8ce2f0066f5335a8167de.png)
一、实验目的1. 了解细菌生理生化反应的基本原理和实验方法。
2. 掌握常见细菌生理生化反应的检测方法,如糖发酵、吲哚产生、甲基红反应等。
3. 学会通过生理生化反应对细菌进行初步鉴定。
二、实验原理细菌生理生化反应是指细菌在生长繁殖过程中,利用酶催化底物发生的一系列化学反应。
通过检测细菌对特定底物的利用能力、酶的产生以及代谢产物的生成,可以判断细菌的种类和特性。
三、实验材料1. 菌种:大肠杆菌、金黄色葡萄球菌、枯草芽孢杆菌、变形杆菌等。
2. 培养基:葡萄糖蛋白胨水培养基、蛋白胨水培养基、糖发酵培养基(葡萄糖、乳糖或蔗糖)、吲哚试剂、甲基红试剂等。
3. 仪器:酒精灯、接种环、培养皿、试管、试管架、滴管等。
四、实验方法1. 糖发酵实验:将待测菌接种于糖发酵培养基中,置于37℃恒温培养箱中培养24小时。
观察菌落周围是否出现透明圈,判断细菌是否能发酵该糖。
2. 吲哚产生实验:将待测菌接种于蛋白胨水培养基中,置于37℃恒温培养箱中培养24小时。
取培养液滴加吲哚试剂,观察是否产生红色沉淀,判断细菌是否能产生吲哚。
3. 甲基红反应实验:将待测菌接种于葡萄糖蛋白胨水培养基中,置于37℃恒温培养箱中培养24小时。
取培养液滴加甲基红试剂,观察颜色变化,判断细菌是否能产生有机酸。
五、实验结果与分析1. 糖发酵实验结果:- 大肠杆菌:葡萄糖发酵阳性,乳糖发酵阴性。
- 金黄色葡萄球菌:葡萄糖发酵阳性,乳糖发酵阴性。
- 枯草芽孢杆菌:葡萄糖发酵阳性,乳糖发酵阴性。
- 变形杆菌:葡萄糖发酵阳性,乳糖发酵阳性。
2. 吲哚产生实验结果:- 大肠杆菌:吲哚产生阴性。
- 金黄色葡萄球菌:吲哚产生阳性。
- 枯草芽孢杆菌:吲哚产生阴性。
- 变形杆菌:吲哚产生阳性。
3. 甲基红反应实验结果:- 大肠杆菌:甲基红反应阴性。
- 金黄色葡萄球菌:甲基红反应阴性。
- 枯草芽孢杆菌:甲基红反应阳性。
- 变形杆菌:甲基红反应阳性。
根据实验结果,我们可以初步判断:- 大肠杆菌为革兰氏阴性菌,发酵葡萄糖,不产生吲哚和有机酸。
生化实验报告全文
![生化实验报告全文](https://img.taocdn.com/s3/m/850b286c30126edb6f1aff00bed5b9f3f90f7230.png)
一、实验目的1. 了解葡萄糖氧化酶(GOD)的催化作用原理。
2. 掌握测定葡萄糖氧化酶活性的方法。
3. 分析不同条件下葡萄糖氧化酶活性的变化。
二、实验原理葡萄糖氧化酶(GOD)是一种氧化还原酶,它催化葡萄糖与氧反应生成葡萄糖酸和过氧化氢。
在实验中,通过测定过氧化氢的生成量来间接反映葡萄糖氧化酶的活性。
过氧化氢在特定条件下会分解生成水和氧气,利用氧气的生成量可以计算出过氧化氢的浓度,从而推算出葡萄糖氧化酶的活性。
三、实验材料与仪器1. 试剂:- 葡萄糖标准溶液- 氧气电极- 氢氧化钠溶液- 酚酞指示剂- 水浴锅2. 仪器:- 721分光光度计- 恒温培养箱- 移液枪- 试管- 烧杯四、实验步骤1. 准备工作:- 将葡萄糖标准溶液配制成不同浓度的系列溶液。
- 配制好氢氧化钠溶液和酚酞指示剂。
2. 实验操作:- 将葡萄糖标准溶液加入试管中,加入适量的氢氧化钠溶液和酚酞指示剂。
- 使用移液枪将氧气电极插入溶液中,开始计时。
- 观察溶液颜色变化,记录溶液从粉红色变为无色所需的时间。
3. 数据处理:- 根据溶液颜色变化所需时间,计算出过氧化氢的生成量。
- 以葡萄糖浓度为横坐标,过氧化氢生成量为纵坐标,绘制标准曲线。
- 根据待测样品的浓度,从标准曲线上查得对应的过氧化氢生成量。
- 计算出待测样品的葡萄糖氧化酶活性。
五、实验结果与分析1. 标准曲线绘制:- 以葡萄糖浓度为横坐标,过氧化氢生成量为纵坐标,绘制标准曲线。
2. 待测样品的葡萄糖氧化酶活性:- 根据待测样品的浓度,从标准曲线上查得对应的过氧化氢生成量。
- 计算出待测样品的葡萄糖氧化酶活性。
3. 不同条件下葡萄糖氧化酶活性的变化:- 在不同温度、pH值和酶浓度下,观察葡萄糖氧化酶活性的变化。
六、实验结论通过本实验,我们成功测定了葡萄糖氧化酶的活性,并分析了不同条件下葡萄糖氧化酶活性的变化。
实验结果表明,葡萄糖氧化酶活性受温度、pH值和酶浓度等因素的影响。
生化大实验实验报告范文
![生化大实验实验报告范文](https://img.taocdn.com/s3/m/144e8c4076232f60ddccda38376baf1ffc4fe369.png)
生化大实验实验报告范文一蛋白质提取、纯化及分析技术实验一多酚氧化酶(PPO)的分离提取一、材料与试剂(1)马铃薯(大约每小组200-300g)(2)试剂:0.03M磷酸缓冲液PH6.0(内含0.02m巯基乙醇,0.001mEDTA,5%甘油,1%的聚乙烯吡咯烷酮)配制时配某10倍的浓缩液1000ml;固体硫酸铵;0.03M磷酸缓冲液PH6.0(内含0.02m巯基乙醇,0.001mEDTA,0.005mMgCL2)配置时配。
(3)实验器械与仪器设备:试管与试管架;烧杯、玻璃搅棒;移液管、滴管等;试剂瓶;透析袋;过滤纱布;植物组织匀浆器;PH计和PH试纸;GL-20C高速冷冻离心机;DL-7A大容量低速冷冻离心机二、操作步骤1:粗酶提取:马铃薯组织按1:1(W/V)比例与0.03m磷酸缓冲液PH6.0(内含0.02M巯基乙醇,0.001mEDTA,5%甘油,1%聚乙烯吡咯烷酮)混合,匀浆4层后纱布过滤,滤液以6000rpm离心10min,弃除沉淀获得酶提取液。
2:盐析分级沉淀:在酶提取液中加入固体硫酸铵使其达到40%饱和度(边加边搅拌达到充分溶解),然后6000rpm离心20min弃除沉淀;离心上清液在加入固体硫酸铵达到70%饱和度(边加边搅拌达到充分溶解),再以6000rpm离心20min,弃除上清夜,收集粗酶沉淀。
沉淀用0.03M磷酸缓冲液PH6.0(内含0.02巯基乙醇,0.001MEDTA,0.005MMgCL2)溶解,装入透析袋中用0.02NKCL溶液透析至无硫酸铵根离子,获得粗酶液供上柱使用。
三、实验结果获得PPO粗酶液供上柱使用。
实验二柱层析纯化PPO一、材料与试剂试剂:0.02MTri-HCL缓冲液Ph7.4(内含0.001MEDTA)配制时配某10倍浓缩液1000ml;NaCL;聚已二醇;葡聚糖凝胶Sephade某G-200等;实验器械与仪器设备:试管与试管架、烧杯、玻璃搅棒、移液管、滴管等;试剂瓶、层析柱、pH计和pH试纸、恒流泵、梯度混合仪、核酸蛋白监测仪、GL-20C高速冷冻离心机、DL-7A大容量低速冷冻离心机二、操作步骤1.葡聚糖凝胶的处理、装柱及平衡(1)柱材处理称取一定量的Sephade某G-200干粉,加无离子水或蒸馏水浸泡溶胀48h,去掉悬浮的细微颗粒,为防止凝胶颗粒中的空气存在,影响层析效果,凝胶装柱前一定要将凝胶液中的气体除掉,其办法是将凝胶液放进抽滤瓶中,进行抽真空处理,直到凝胶液中没有气泡出现为止。
现代生化技术实验报告(3篇)
![现代生化技术实验报告(3篇)](https://img.taocdn.com/s3/m/ebda121d30b765ce0508763231126edb6e1a7661.png)
第1篇一、实验目的1. 理解并掌握现代生化技术的基本原理和方法。
2. 学习并操作生化分离技术,如层析、电泳、离心等。
3. 通过实验,加深对生物大分子(如蛋白质、核酸、多糖等)结构和功能的理解。
二、实验设备与材料1. 实验设备:- 高速离心机- 恒温培养箱- 电泳仪- 层析柱- 显微镜- 紫外分光光度计- 移液器- 离心管- 试管- 玻璃棒- 研钵- 玻璃滤纸- 硅胶- 胶体金标记抗体- 碱性磷酸酶标记抗体- 阳性对照- 阴性对照2. 实验材料:- 蛋白质样品- 核酸样品- 多糖样品- 洗脱液- 电泳缓冲液- 层析缓冲液- 标记物三、实验步骤1. 蛋白质提取与纯化- 称取适量蛋白质样品,加入适量的缓冲液,用玻璃棒搅拌,使蛋白质充分溶解。
- 将溶液转移到离心管中,于4℃下离心10分钟,取上清液。
- 将上清液转移到新的离心管中,加入适量的盐溶液,使蛋白质沉淀。
- 于4℃下离心10分钟,取沉淀,用缓冲液溶解沉淀。
- 通过层析技术对蛋白质进行分离纯化。
2. 核酸提取与纯化- 称取适量核酸样品,加入适量的缓冲液,用玻璃棒搅拌,使核酸充分溶解。
- 将溶液转移到离心管中,于室温下离心10分钟,取上清液。
- 将上清液转移到新的离心管中,加入适量的氯仿,充分混匀,静置5分钟。
- 于室温下离心10分钟,取上清液。
- 将上清液转移到新的离心管中,加入适量的异丙醇,充分混匀,静置10分钟。
- 于4℃下离心10分钟,取沉淀,用缓冲液溶解沉淀。
- 通过层析技术对核酸进行分离纯化。
3. 多糖提取与纯化- 称取适量多糖样品,加入适量的缓冲液,用玻璃棒搅拌,使多糖充分溶解。
- 将溶液转移到离心管中,于4℃下离心10分钟,取上清液。
- 将上清液转移到新的离心管中,加入适量的氯仿,充分混匀,静置5分钟。
- 于室温下离心10分钟,取上清液。
- 将上清液转移到新的离心管中,加入适量的异丙醇,充分混匀,静置10分钟。
- 于4℃下离心10分钟,取沉淀,用缓冲液溶解沉淀。
生化试剂配制实验报告(3篇)
![生化试剂配制实验报告(3篇)](https://img.taocdn.com/s3/m/f64fad49ec630b1c59eef8c75fbfc77da3699758.png)
第1篇一、实验目的1. 掌握常用生化试剂的配制方法。
2. 熟悉实验操作规范,提高实验技能。
3. 了解不同生化试剂的用途和注意事项。
二、实验原理生化试剂在生物化学实验中起着至关重要的作用,它们可以用于检测、分析、分离和鉴定生物分子。
本实验旨在通过配制不同类型的生化试剂,加深对实验原理和操作步骤的理解。
三、实验仪器与试剂1. 仪器:分析天平、移液器、容量瓶、烧杯、玻璃棒、滴定管、滴定台、试管等。
2. 试剂:氯化钠、氢氧化钠、硫酸铜、硼酸、葡萄糖、丙酮、苯酚等。
四、实验步骤1. 氯化钠溶液的配制a. 称取5.85g氯化钠,置于烧杯中。
b. 加入少量蒸馏水,用玻璃棒搅拌使其溶解。
c. 将溶液转移至100ml容量瓶中,用蒸馏水定容至刻度线。
d. 摇匀溶液,备用。
2. 氢氧化钠溶液的配制a. 称取4.0g氢氧化钠,置于烧杯中。
b. 加入少量蒸馏水,用玻璃棒搅拌使其溶解。
c. 将溶液转移至100ml容量瓶中,用蒸馏水定容至刻度线。
d. 摇匀溶液,备用。
3. 硫酸铜溶液的配制a. 称取0.5g硫酸铜,置于烧杯中。
b. 加入少量蒸馏水,用玻璃棒搅拌使其溶解。
c. 将溶液转移至100ml容量瓶中,用蒸馏水定容至刻度线。
d. 摇匀溶液,备用。
4. 硼酸溶液的配制a. 称取5.2g硼酸,置于烧杯中。
b. 加入少量蒸馏水,用玻璃棒搅拌使其溶解。
c. 将溶液转移至100ml容量瓶中,用蒸馏水定容至刻度线。
d. 摇匀溶液,备用。
5. 葡萄糖溶液的配制a. 称取5.0g葡萄糖,置于烧杯中。
b. 加入少量蒸馏水,用玻璃棒搅拌使其溶解。
c. 将溶液转移至100ml容量瓶中,用蒸馏水定容至刻度线。
d. 摇匀溶液,备用。
6. 丙酮溶液的配制a. 称取5.0g丙酮,置于烧杯中。
b. 加入少量蒸馏水,用玻璃棒搅拌使其溶解。
c. 将溶液转移至100ml容量瓶中,用蒸馏水定容至刻度线。
d. 摇匀溶液,备用。
7. 苯酚溶液的配制a. 称取5.0g苯酚,置于烧杯中。
生化实验报告
![生化实验报告](https://img.taocdn.com/s3/m/0586223da36925c52cc58bd63186bceb19e8ed2b.png)
实验原理,实验结果,实验分析。
分光光度技术及蛋白含量的测定
实验一双缩脲法测定蛋白质含量
实验原理:蛋白质分子在碱性溶液中能与铜离子结合成紫色的化合物,即为双缩脲反应。
在一定浓度内,颜色与浓度成正比。
实验结果:由于第五组数据误差较大,图像绘制时予以舍去。
实验分析:根据标准曲线及其公式,并血清吸光度为0.089,得出每100ml血清样品中蛋白质的克数为0.548g。
实验二考马斯亮兰结合法测定蛋白质含量
实验原理:考马斯亮兰与蛋白质结合后最大吸收峰从465nm变成595nm,即其595nm处光吸收增加量可知蛋白质的量。
实验结果:标准溶液的吸光度为0.407,标本溶液的吸光度为0.088。
实验分析:根据公式,可得样品中蛋白质的含量为10.811µg/ml。
实验三紫外分光光度法测定蛋白质含量
实验原理:蛋白质具有吸收紫外线的性质,其高峰在280nm波长处。
在此波长范围内,吸收峰的光密度值与其浓度成正比。
实验结果:
实验分析:。
生化医学实验报告
![生化医学实验报告](https://img.taocdn.com/s3/m/d462d5b3afaad1f34693daef5ef7ba0d4b736d5f.png)
实验名称:蛋白质等电点测定、血糖浓度测定、酶的作用及竞争性抑制、谷丙转氨酶的测定实验日期:2023年10月25日实验地点:生物化学实验室一、实验目的1. 学习蛋白质等电点的测定方法,了解蛋白质在不同pH值下的溶解度变化。
2. 掌握血糖浓度测定的原理和方法,分析血糖水平对生物体的影响。
3. 研究酶的作用及其竞争性抑制现象,加深对酶活性调控机制的理解。
4. 测定谷丙转氨酶(ALT)活性,探讨ALT在肝脏疾病诊断中的应用。
二、实验原理1. 蛋白质等电点测定:蛋白质在特定pH值下带有正电荷或负电荷,此时称为等电点。
通过测定蛋白质在等电点时的溶解度,可以确定其等电点位置。
2. 血糖浓度测定:血糖浓度是反映机体能量代谢状况的重要指标。
常用的血糖测定方法包括葡萄糖氧化酶法、己糖激酶法等。
本实验采用葡萄糖氧化酶法测定血糖浓度。
3. 酶的作用及竞争性抑制:酶是生物体内重要的催化剂,能够加速化学反应。
竞争性抑制是指抑制剂的化学结构与底物结构相似,与酶结合形成复合物,从而降低酶的活性。
4. 谷丙转氨酶(ALT)测定:ALT主要存在于肝脏细胞内,其活性在肝脏疾病时升高。
本实验采用比色法测定ALT活性。
三、实验材料1. 蛋白质等电点测定:牛血清蛋白、不同pH值的缓冲液、电导率仪、pH计。
2. 血糖浓度测定:葡萄糖标准品、葡萄糖氧化酶试剂盒、蒸馏水、微量滴定板。
3. 酶的作用及竞争性抑制:过氧化氢酶、竞争性抑制剂、底物溶液。
4. 谷丙转氨酶(ALT)测定:ALT标准品、ALT试剂盒、蒸馏水、微量滴定板。
四、实验步骤1. 蛋白质等电点测定:- 配制不同pH值的缓冲液。
- 将牛血清蛋白溶液分别加入不同pH值的缓冲液中,测定其溶解度。
- 记录不同pH值下牛血清蛋白的溶解度。
- 分析数据,确定牛血清蛋白的等电点。
2. 血糖浓度测定:- 按照试剂盒说明书配制工作液。
- 将待测样品加入工作液中,加入葡萄糖氧化酶试剂。
- 在微量滴定板上加入显色剂,测定吸光度。
生化实验报告 实验
![生化实验报告 实验](https://img.taocdn.com/s3/m/99e0c2360912a21614792989.png)
生化实验报告实验实验一考马斯亮蓝G-250 染色法测定蛋白质的含量(p24)一、目的要求掌握考马斯亮蓝(Coomassie Brilliant Blue)法测定蛋白质含量原理和方法。
二、实验原理考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度,是利用蛋白质─染料结合的原理,定量的测定微量蛋白浓度的快速、灵敏的方法。
这种蛋白质测定法具有超过其他几种方法的突出优点,因而正在得到广泛的应用。
这一方法是目前灵敏度最高的蛋白质测定法。
考马斯亮兰G-250 染料在酸性溶液中为棕红色,当它与蛋白质通过范德华键结合后,变为蓝色。
在酸性溶液中与蛋白质结合,使染料的最大吸收峰(lmax)的位置,由465nm变为595nm。
且在蛋白质一定浓度范围内符合比尔定律,通过测定595nm处光吸收的增加量可知与其结合蛋白质的量。
研究发现,染料主要是与蛋白质中的碱性氨基酸(特别是精氨酸)和芳香族氨基酸残基相结合。
考马斯亮蓝染色法的突出优点是:(1)灵敏度高,据估计比Lowry 法约高四倍,其最低蛋白质检测量可达1mg。
这是因为蛋白质与染料结合后产生的颜色变化很大,蛋白质-染料复合物有更高的消光系数,因而光吸收值随蛋白质浓度的变化比Lowry 法要大的多。
(2)测定快速、简便,只需加一种试剂。
完成一个样品的测定,只需要5 分钟左右。
由于染料与蛋白质结合的过程,大约只要2 分钟即可完成,其颜色可以在1 小时内保持稳定,且在5 分钟至20 分钟之间,颜色的稳定性最好。
因而完全不用像Lowry 法那样费时和严格地控制时间。
(3)干扰物质少。
如干扰Lowry 法的K+、Na+、Mg2+离子、Tris 缓冲液、糖和蔗糖、甘油、巯基乙醇、EDTA 等均不干扰此测定法。
此法的缺点是:(1)由于各种蛋白质中的精氨酸和芳香族氨基酸的含量不同,因此考马斯亮蓝染色法用于不同蛋白质测定时有较大的偏差,在制作标准曲线时通常选用g—球蛋白为标准蛋白质,以减少这方面的偏差。
(2)仍有一些物质干扰此法的测定,主要的干扰物质有:去污剂、Triton X-100、十二烷基硫酸钠(SDS)等。
创新生化实验报告(3篇)
![创新生化实验报告(3篇)](https://img.taocdn.com/s3/m/7f24eb69ba68a98271fe910ef12d2af90342a86d.png)
第1篇一、实验背景随着生物技术的快速发展,人们对生物化学领域的探究越来越深入。
为了进一步提高学生的实践能力和创新能力,我们小组开展了一项创新生化实验——蛋白质等电点测定。
本实验旨在了解蛋白质等电点的概念、测定方法以及影响蛋白质等电点的因素。
二、实验目的1. 理解蛋白质等电点的概念及意义;2. 掌握蛋白质等电点的测定方法;3. 分析影响蛋白质等电点的因素;4. 提高学生的实验操作技能和创新能力。
三、实验原理蛋白质在溶液中的带电性质与其氨基酸组成、溶液pH值等因素有关。
当溶液pH值等于蛋白质的等电点时,蛋白质所带正负电荷数量相等,净电荷为零,此时蛋白质的溶解度最小,容易析出。
蛋白质等电点的测定方法主要有电泳法、滴定法等。
四、实验材料与仪器1. 实验材料:鸡蛋清、氯化钠、硫酸铵、氢氧化钠、盐酸、酚酞指示剂等;2. 实验仪器:分析天平、移液管、滴定管、电热恒温水浴锅、电泳仪、凝胶成像系统等。
五、实验步骤1. 准备蛋白质溶液:取一定量的鸡蛋清,用氯化钠溶液进行稀释,得到蛋白质溶液;2. 测定蛋白质溶液的初始pH值;3. 逐滴加入氢氧化钠溶液,直至溶液pH值达到蛋白质等电点;4. 逐滴加入盐酸溶液,直至溶液pH值达到蛋白质等电点;5. 分别测定蛋白质在等电点时的溶解度;6. 记录实验数据,分析影响蛋白质等电点的因素。
六、实验结果与分析1. 蛋白质溶液的初始pH值约为7.4;2. 在加入氢氧化钠溶液的过程中,蛋白质溶液的pH值逐渐升高,当pH值达到7.0时,蛋白质开始析出;3. 在加入盐酸溶液的过程中,蛋白质溶液的pH值逐渐降低,当pH值达到4.0时,蛋白质开始析出;4. 通过实验数据,发现蛋白质在等电点时的溶解度最小,且受pH值、离子强度等因素的影响。
七、结论1. 蛋白质等电点是蛋白质在溶液中带电性质发生变化的临界pH值;2. 通过电泳法可以测定蛋白质的等电点;3. 蛋白质的等电点受pH值、离子强度等因素的影响。
生化实验报告全
![生化实验报告全](https://img.taocdn.com/s3/m/f8ca3b1ca9956bec0975f46527d3240c8447a1c3.png)
实验名称:酶促反应速率测定实验日期:2023年4月10日实验目的:1. 研究酶促反应的速率与底物浓度、温度、pH值等因素的关系。
2. 了解酶促反应的原理及其应用。
实验原理:酶是一种生物催化剂,可以显著提高化学反应的速率。
在适宜的条件下,酶促反应的速率与底物浓度、温度、pH值等因素密切相关。
本实验通过测定在不同条件下酶促反应的速率,分析这些因素对酶促反应的影响。
实验材料:1. 酶制剂(如过氧化氢酶)2. 底物溶液(如葡萄糖溶液)3. 温度计4. pH计5. 秒表6. 试管若干7. 恒温水浴箱实验方法:1. 将酶制剂、底物溶液、温度计、pH计、秒表等实验材料准备好。
2. 在不同温度下(如20℃、30℃、40℃、50℃)分别测定酶促反应的速率。
3. 在不同pH值下(如pH 5.0、pH 7.0、pH 9.0)分别测定酶促反应的速率。
4. 在不同底物浓度下(如0.1mol/L、0.5mol/L、1.0mol/L、5.0mol/L)分别测定酶促反应的速率。
5. 记录每次实验的起始时间、反应时间、反应速率等数据。
实验步骤:1. 在试管中加入一定量的酶制剂和底物溶液。
2. 将试管放入恒温水浴箱中,调节至设定温度。
3. 使用pH计测定溶液的pH值,确保与设定值一致。
4. 记录反应开始时间,使用秒表计时。
5. 观察反应现象,如气泡产生、颜色变化等。
6. 当反应达到预期效果时,记录反应结束时间。
7. 重复上述步骤,分别在不同温度、pH值、底物浓度下进行实验。
实验结果:1. 温度对酶促反应速率的影响:随着温度的升高,酶促反应速率逐渐加快,但在一定温度后,反应速率趋于稳定。
2. pH值对酶促反应速率的影响:在不同pH值下,酶促反应速率存在差异,最适pH值下反应速率最快。
3. 底物浓度对酶促反应速率的影响:随着底物浓度的增加,酶促反应速率逐渐加快,但超过一定浓度后,反应速率趋于稳定。
实验结论:1. 酶促反应速率受温度、pH值、底物浓度等因素的影响。
医学检验生化实验报告(3篇)
![医学检验生化实验报告(3篇)](https://img.taocdn.com/s3/m/2d1ca86b77c66137ee06eff9aef8941ea66e4b02.png)
第1篇一、实验名称血清酶活性检测二、实验目的1. 掌握血清酶活性检测的基本原理和方法。
2. 学会使用生化分析仪进行血清酶活性检测。
3. 了解血清酶活性检测在临床诊断中的应用。
三、实验原理血清酶活性检测是通过测定血清中某种酶的活性来反映该酶在体内的代谢状况。
酶活性测定通常采用比色法、电化学法等方法,其中比色法是最常用的方法。
本实验采用比色法检测血清中丙氨酸转氨酶(ALT)和天冬氨酸转氨酶(AST)的活性。
四、实验材料1. 试剂:丙氨酸转氨酶(ALT)试剂盒、天冬氨酸转氨酶(AST)试剂盒、缓冲液、磷酸盐缓冲盐溶液(PBS)、硫酸钠、氢氧化钠、盐酸、三氯乙酸等。
2. 仪器:生化分析仪、离心机、移液器、比色皿等。
3. 样品:血清样本。
五、实验步骤1. 样本处理:取血清样本,按照实验要求进行离心处理,分离出血清。
2. 丙氨酸转氨酶(ALT)活性检测:(1)按照试剂盒说明书配置反应体系,加入血清样本。
(2)将反应体系放入生化分析仪中,按照仪器操作步骤进行测定。
3. 天冬氨酸转氨酶(AST)活性检测:(1)按照试剂盒说明书配置反应体系,加入血清样本。
(2)将反应体系放入生化分析仪中,按照仪器操作步骤进行测定。
4. 结果记录与分析:记录实验数据,与正常值范围进行比较,分析实验结果。
六、实验结果1. 丙氨酸转氨酶(ALT)活性检测结果:实验测得的ALT活性为30 U/L,正常值范围为10-40 U/L。
2. 天冬氨酸转氨酶(AST)活性检测结果:实验测得的AST活性为25 U/L,正常值范围为15-35 U/L。
七、讨论与分析1. 丙氨酸转氨酶(ALT)活性检测:ALT主要存在于肝脏细胞中,其活性升高可反映肝脏损伤。
本实验中ALT活性检测结果在正常范围内,说明受试者肝脏功能正常。
2. 天冬氨酸转氨酶(AST)活性检测:AST广泛存在于人体各组织中,但以肝脏细胞中的含量最高。
AST活性升高可反映心肌损伤、肝脏损伤等。
生化实验室活体实验报告(3篇)
![生化实验室活体实验报告(3篇)](https://img.taocdn.com/s3/m/8eea2875cd7931b765ce0508763231126edb77a6.png)
第1篇实验名称:细胞培养与细胞染色观察实验目的:1. 学习细胞培养的基本操作和注意事项。
2. 掌握细胞染色技术,观察细胞形态和结构。
3. 了解细胞生长周期及其在不同培养条件下的变化。
实验时间:2023年X月X日实验地点:生化实验室实验材料:1. 细胞株:人肺上皮细胞(A549)2. 培养基:DMEM培养基3. 细胞培养瓶:25cm²培养瓶4. CO2培养箱5. 离心机6. 显微镜7. 细胞染色剂:姬姆萨染液8. 吸管、移液器、试管等实验器材实验步骤:1. 细胞复苏:- 将冻存的细胞株取出,用DMEM培养基溶解。
- 将溶解后的细胞悬液离心,弃去上清液。
- 用DMEM培养基重悬细胞,调整细胞浓度为1×10⁵个细胞/mL。
2. 细胞接种:- 将25cm²培养瓶用75%乙醇消毒,晾干。
- 将细胞悬液接种于培养瓶中,每瓶接种1mL。
- 将培养瓶放入CO2培养箱中,37℃、5%CO2培养。
3. 细胞培养:- 每隔24小时更换一次培养基。
- 观察细胞生长情况,记录细胞生长周期。
4. 细胞染色:- 取对数生长期的细胞,用胰酶消化。
- 收集细胞,离心,弃去上清液。
- 用姬姆萨染液染色30分钟。
- 水洗,晾干。
5. 显微镜观察:- 将染色后的细胞涂片放在显微镜下观察。
- 观察细胞形态、核质比、细胞核染色质等。
实验结果:1. 细胞培养成功,细胞生长旺盛,呈典型的铺路石状排列。
2. 细胞染色效果好,细胞核染色质清晰,核质比适中。
3. 观察到细胞生长周期为G1期、S期、G2期和M期。
实验讨论:1. 细胞培养过程中,应注意无菌操作,避免污染。
2. 细胞染色剂的选择和浓度对染色效果有重要影响。
3. 细胞生长周期受多种因素影响,如培养基成分、温度、CO2浓度等。
实验结论:本次实验成功培养了人肺上皮细胞,并观察了细胞形态和结构。
细胞染色效果良好,成功观察到细胞生长周期。
实验结果表明,细胞培养和染色技术在生物学研究中具有重要意义。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。
生物化学实验报告姓名:吴瑞学号: 3120016004专业年级: 2012级临床医学(妇幼保健) 组别:第四实验室生物化学与分子生物学实验教学中心一、实验室规则1.实验前应认真预习实验指导,明确实验目的和要求,写出预实验报告。
2.进入实验室必须穿白大衣。
严格遵守实验课纪律,不得无故迟到或早退。
不得高声说话。
严禁拿实验器具开玩笑。
实验室内禁止吸烟、用餐。
3.严格按操作规程进行实验。
实验过程中自己不能解决或决定的问题,切勿盲目处理,应及时请教指导老师。
4.严格按操作规程使用仪器,凡不熟悉操作方法的仪器不得随意动用,对贵重的精密仪器必须先熟知使用方法,才能开始使用;仪器发生故障,应立即关闭电源并报告老师,不得擅自拆修。
5.取用试剂时必须“随开随盖”,“盖随瓶走”,即用毕立即盖好放回原处,切忌“张冠李戴”,避免污染。
6.爱护公物,节约水、电、试剂,遵守损坏仪器报告、登记、赔偿制度。
7.注意水、电、试剂的使用安全。
使用易燃易爆物品时应远离火源。
用试管加热时,管口不准对人。
严防强酸强碱及有毒物质吸入口内或溅到别人身上。
任何时候不得将强酸、强碱、高温、有毒物质抛洒在实验台上。
8.废纸及其它固体废物严禁倒入水槽,应倒到垃圾桶内。
废弃液体如为强酸强碱,必须事先用水稀释,方可倒入水槽内,并放水冲走。
9.以实事求是的科学态度如实记录实验结果,仔细分析,做出客观结论。
实验失败,须认真查找原因,而不能任意涂改实验结果。
实验完毕,认真书写实验报告,按时上交。
10.实验完毕,个人应将试剂、仪器器材摆放整齐,用过的玻璃器皿应刷洗干净归置好,方可离开实验室。
值日生则要认真负责整个实验室的清洁和整理,保持实验整洁卫生。
离开实验室前检查电源、水源和门窗的安全等,并严格执行值日生登记制度。
二、实验报告的基本要求实验报告通过分析总结实验的结果和问题,加深对有关理论和技术的理解与掌握,提高分析、综合、概括问题的能力,同时也是学习撰写研究论文的过程。
1.实验报告应该在专用的生化实验报告本上、按上述格式要求书写。
2.实验报告的前三部分①实验原理、②实验材料(包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材)、③实验步骤(包括实验流程与操作步骤)要求在实验课前预习后撰写,作为实验预习报告的内容。
预习时也要考虑并设计好相应实验记录的表格。
3.每项内容的基本要求(1)实验原理:简明扼要地写出实验的原理,涉及化学反应时用化学反应方程式表示。
(2)实验材料:应包括各种来源的生物样品及试剂和主要仪器。
说明化学试剂时要避免使用未被普遍接受的商品名和俗名。
试剂要标清所用的浓度。
(3)实验步骤:描述要简洁,不能照抄实验讲义,可以采用工艺流程图的方式或自行设计的表格来表示,但对实验条件和操作的关键环节应写清楚,以便他人重复。
(4)实验记录:包括主要实验条件、实验中观察到的现象及实验中的原始数据。
(5)结果(定量实验包括计算):应把所得的实验结果(如观察现象)和数据进行整理、归纳、分析、对比,尽量用图表的形式概括实验的结果,如实验组与对照组实验结果的比较表等(有时对实验结果还可附以必要的说明)。
(6)讨论:不应是实验结果的重述,而是以结果为基础的逻辑推论。
如对定性实验,在分析实验结果的基础上应有中肯的结论。
还可以包括关于实验方法、操作技术和有关实验的一些问题,对实验异常结果的分析和评论,对于实验设计的认识、体会和建议,对实验课的改进意见等。
(7)结论:一般实验要有结论,结论要简单扼要,说明本次实验所获得的结果。
三、实验报告的评分标准(百分制)1.实验预习报告内容(30分)学生进入实验室前应预习实验,并书写预习报告。
实验预习报告应包括以下三部分:①实验原理(10分):要求以自己的语言归纳要点;②实验材料(5分):包括样品、试剂及仪器。
只列出主要仪器、试剂(常规材料不列);③实验方法(15分):包括流程或路线、操作步骤,要以流程图、表格式给出要点,简明扼要。
依据各部分内容是否完整、清楚、简明等,分以下三个等级给分。
优秀:项目完整,能反映实验者的加工、整理、提炼。
合格:较完整,有一定整理,但不够精炼。
不合格:不完整、缺项,大段文字,完全照抄教材,记流水账。
实验预习报告不合格者,不允许进行实验。
该实验应重新预约,待实验室安排时间后方可进行实验。
2.实验记录内容(20分)实验记录是实验教学、科学研究的重要环节之一,必须培养严谨的科学作风。
实验记录的主要内容包括以下三方面:①主要实验条件(如材料的来源、质量;试剂的规格、用量、浓度;实验时间、操作要点中的技巧、失误等,以便总结实验时进行核对和作为查找成败原因的参考依据);②实验中观察到的现象(如加入试剂后溶液颜色的变化);③原始实验数据:设计实验数据表格(注意三线表格式),准确记录实验中测得的原始数据。
记录测量值时,要根据仪器的精确度准确记录有效数字(如吸光值为0.050,不应写成0.05),注意有效数字的位数。
实验记录应在实验过程中书写;应该用钢笔或者圆珠笔记录,不能用铅笔。
记录不可擦抹和涂改,写错时可以准确划去重记。
记录数据时请教师审核并签名。
实验记录分以下三个等级给分。
优秀:如实详细地记录了实验条件、实验中观察到的现象、结果及实验中的原始数据(如三次测定的吸光度值)等;实验记录用钢笔或者圆珠笔记录,没有抹擦和涂改迹象。
书写准确,表格规范(三线表)。
有教师的签字审核。
合格:记录了主要实验条件,但不详细、凌乱;实验中观察到的现象不细致;原始数据无涂改迹象,但不规范。
有教师的签字审核。
不合格:记录不完整,有遗漏;原始数据有抹擦和涂改迹象、捏造数据(以0分计);图、表格形式错误;用铅笔记录原始数据;无教师的签字审核。
若记录的结果有怀疑、遗漏、丢失,必须重做实验,培养严谨的科学作风。
3.结果与讨论(45分)(1)数据处理(5分)对实验中所测得的一系列数值,要选择合适的处理方法进行整理和分析。
数据处理时,要根据计算公式正确书写中间计算过程或推导过程及结果,得出最终实验结果。
要注意有效数字的位数、单位(国际单位制)。
经过统计处理的数据要以X±SD表示。
可分成以下三个等级给分。
优秀:处理方法合理,中间过程清楚,数据格式单位规范。
合格:处理方法较合理,有中间计算过程;数据格式单位较规范。
不合格:处理方法不当;无中间过程;有效数字的位数、单位不规范。
(2)结果(20分)实验结果部分应把所观察到的现象和处理的最终数据进行归纳、分析、比对,以列表法或作图法来表示。
同时对结果还可附以必要的说明。
要注意图表的规范:表格要有编号、标题;表格中数据要有单位(通常列在每一列顶端的第一行或每一行左端的第一列)。
图也要有编号、标题,标注在图的下方;直角坐标图的纵轴和横轴要标出方向、名称、单位和长度单位;电泳图谱和层析图谱等要标明正、负极方向及分离出的区带、色带或色斑的组分或成分。
电泳结果还要标记泳道,并在图题下给出泳道的注释;要标出分子量标准的各条带的大小。
并且注意需要结合图表对结果进行较详细的解释说明。
可分成以下三个等级给分。
优秀:实验结果有归纳、解释说明,结果准确,格式规范。
合格:堆砌实验现象、数据,解释说明少。
不合格:最终实验结果错误且无解释说明,图表、数字不规范。
(3)讨论(20分)讨论应围绕实验结果进行,不是实验结果的重述,而是以实验结果为基础的逻辑推论,基本内容包括:①用已有的专业知识理论对实验结果进行讨论,从理论上对实验结果的各种资料、数据、现象等进行综合分析、解释,说明实验结果,重点阐述实验中出现的一般规律与特殊性规律之间的关系;②实验结果提示了哪些新问题,指出结果与结论的理论意义及其大小;③对实践的指导与应用价值;④实验中遇到的问题、差错和教训,与预想不一致的原因,有何待解决的方法,提出在今后的实验中需要注意和改进的地方;⑤实验目的是否达到。
同时能结合查阅的其他文献等资料进行讨论,有独到的见解。
在实验结果和理论分析的基础上,经过推理,归纳规律得出结论。
结论要严谨、精炼,表达要准确,与实验目的呼应。
也分三个等级给分。
优秀:分析实验结果的问题与经验;分析实验设计的优劣;能提出实验技术、方法的改进意见;能结合自己查阅的其他资料来讨论,有自己独到的见解;有结论。
合格:仅针对实验结果进行讨论,有一定自己的见解。
不合格:将讨论写成注意事项分析或回答思考题等,与实验结果无关。
4.格式与版面(5分)按照实验报告的书写格式、版面是否整洁、工整,分三个等级给分。
优秀:实验报告字体工整,版面整洁。
合格:实验报告字体较工整,版面较整洁。
不合格:实验报告字体潦草,版面凌乱。
5. 加分(5~10分):以全英文书写实验报告视情况加5~10分。
Introduction to Biochemistry ExperimentBiochemistry experiment is a preclinical curriculum of omni-specialties in biomedicine and an experimental curriculum for going with biochemistry teaching. Its task is to help students to understand and master the basic technical principles and methods in biochemistry, to possess the abilities of analyzing problems and working out solutions independently. By learning this curriculum, the students should understand the basic experimental principles of spectrophotometry,chromatography, electrophoresis and centrifuge, et al.,master the basic technical skills commonly used with these principles and possess the abilities to apply the skills systematically and to optimize the experiment conditions. The goal of biochemistry experiment is to make the students strengthen their grasp of the biochemistry theories and to integrate what they have learned with scientific research and clinical application.There are 9 experiments that represent most important areas of biochemistry including characterization of proteins and nucleic acid by electrophoresis and spectroscopic or chromatographic analysis. These experiments are essential for a typical one-semester course and are to be revised and updated when necessary. New experiments will be added to this list in the future to cover more topics of biochemistry and to reflect the many advances in biochemistry.Biochemistry Laboratory Rules1.Pre-Laboratory PreparationAll students must prepare BEFORE ARRIVING IN THE LABORATORY. The experiments are designed so that they can be carried out – with proper advance planning –within the four-hour laboratory periods. It is expected that students should have a fundamental understanding of the theory and practices pertaining to the experiment before entering the laboratory to conduct these experiments.Biochemical experiments often employ toxic chemicals. For the health and safety of all students, the experimental protocols must be studied and the day’s activities should be planned in advance. If it becomes obvious that a student is ill-prepared, he or she will not be permitted to continue the experiment.2.Safety Precautions in the Biochemistry LaboratoryAll INJURIES, no matter how minor, should be reported to the instructor IMMEDIATELY. If you have any questions regarding the safe handling of any biochemical, consult your instructor.3.Strictly follow the experimental procedures.Turn to instructors immediately for help once the laboratory instruments don’t work.DON’T try to fix the breakdown by yourself. Proper compensati on for loss because of your own fault will be demanded.4.Disposal of SolutionsIn most cases the solutions used during the laboratory can be disposed of as directed by laboratory personnel at the end of the period. Any volatile organic solvents should be placed in the hood as directed. Laboratory personnel will then dispose of these solvents.5.Solid trashes including waste papers are prohibited to discard into the sink.6.All the glassware should be cleaned immediately after use. And all the reagent bottles and instruments should be placed neatly after use.7.An experiment report should be submitted to the Professor and/or TAs in time. Laboratory Report1.Although students will work in pairs for all experiments, each student must turn in an individual laboratory report, written by himself or herself. These reports should be clearly written in ink, typed, or printed and be clear and legible. If mistakes are made, neatly cross them out and enter the corrections nearby. Reports should be written in the third person (e.g., do not use “I” or “we”).STAPLE a Title Page to the top of the report and STAPLE the accompanying graphs, tables, and laboratory notebook sheets to the back. If the report is not clearly presented, the instructor may return the report without grading it.2.Each laboratory report should consist of:a. Title PageA title page for each experiment is required and should state the title of theexperiment, the name of the student, the dates of the laboratory periods covered, the names of the laboratory partners, and the date that the laboratory report is due.b. ObjectivesStatement of the point of the experiment - in no more than two sentences.c. ProceduresDO NOT recapitulate the laboratory protocol. Write in you OWN words. A clear flowchart of the procedures is recommended.d. ResultsThis section should summarize your observations presented in the form of graphs, calculations, tables, etc.e. DiscussionEvaluate your data. Explain what you observed and also why you think the data were as observed. Do not restate procedures! List possible sites of error.Whenever possible demonstrate your understanding of the theory behind the experiment. Support your results (e.g.: “Using the linear portion of the Absorbance vs. Concentra tion graph to calculate the slope, it was determined that...”) (Limited to only one page per experiment for experiments 1 - 6 and four pages for experiment 7-9).3.If any laboratory report is not completed and turned in by the end of the quarter, the student maybe receive an Incomplete for the course at the discretion of the instructors;alternatively a “zero” for the missing laboratory report will be recorded and the final grade determined accordingly.【实验报告第一部分(预习报告内容):①实验原理、②实验材料(包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材)、③实验步骤(包括实验流程、操作步骤和注意事项);评分(满分30分):XX】一、实验原理不同蛋白质的分子量、溶解度及在一定条件下的带电的情况都有所不同。