第2章氨基酸
第2章 蛋白质的构件-氨基酸
二、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
§１ 蛋白质的元素组成
碳50-55% 蛋白质的元 氢6-8% 素组成特点 氧20-23% 氮15-18% *平均含氮16% 硫0%-4%
有些蛋白质还含 有微量的磷、铁、 锌、铜、钼、碘等 元素。 蛋白质系数:6.25
氮 1 5 % -1 8 %
参照甘油醛
COO| H — C — NH 3+
氨基位置
L-Aa
D-Aa
什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH
γ β α
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸
• ----C-C-C(NH2)-C-COOH
β-氨基酸
• ----C-C(NH2)-C-C-COOH
γ-氨基酸
当溶液的pH值低于某氨基酸的等电点时， 则该氨基酸带正电荷，在电场中向负极移动。
当溶液的pH值高于等电点时，则该氨基酸 带负电荷，在电场中向正极移动。 当液的pH等于等电点时，氨基酸所带净 电荷为零，在电场中不移动。
等电点的特点和意义： • 溶解度最低，易沉淀， 用于分离纯化等。
等电点时不电泳， 电泳液的pH值要 偏离等电点。
• 谷氨酸钠－味精；
• 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并
使香味浓厚爽口；
• 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：－甜味素APM
（4）农业
• 杀虫剂：刀豆氨酸、5-羟色氨酸可使南方毛虫拒 食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍 生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果； • 杀菌剂：N-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病；-1， 4环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等； • 除草剂：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；
第2章氨基酸
2014/10/20
海洋生命学院
40
（一）α-氨基参加的反应 1.与亚硝酸反应 2.与甲醛反应 3.与酰化试剂反应√ 4.烃基化反应√ 5.Schiff s碱反应 6.脱氨基反应
⒈ 与亚硝酸的反应
NH2 R CH COOH + HNO2
OH R CH COOH + H2O + N2
↑
标准状态下测定氮气体积计算出氨基酸的含量 α-氨基反应快，赖氨酸ε-氨基可发生此反应，速度慢 Van Slyke 法测氨基氮的基础。 N2中的1/2为氨基氮。
海洋生命学院
50
（二） α-羧基参加的反应
1.成盐或成酯反应 2.成酰氯反应√ 3.脱羧基反应 4.叠氮反应
1、成盐和成酯反应： 氨基酸在盐酸气体的条件下与无水乙醇作用即 产生氨基酸的乙酯。 羧基在变成甲酯、乙酯或成盐后羧基的化学反 应即能被掩盖（羧基保护）
H H2N H H2N C R COOH
2014/10/20
α-氨基己二酸 谷蛋白
肌球蛋白
海洋生命学院
N-甲基精氨 酸
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㈡ 不常见的蛋白质氨基酸
4-羟脯氨酸 胶原蛋白
5-羟赖氨酸
ε-甲基赖氨酸
ε-N，N，N-三 甲基赖氨酸
N-乙酰赖氨酸 组蛋白
肌球蛋白
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海洋生
甜菜碱
β-丙氨酸
γ-氨基丁酸
+ C2H5OH 干燥HCl + NaOH
C R
COONa + H2O
H HCl · H2N C R COOC2H5 + H2O
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海洋生命学院
2、成酰氯反应
2020-2021学年人教版必修1 第2章 第2节 第1课时 氨基酸及蛋白质的形成过程 学案
第2节生命活动的主要承担者——蛋白质第1课时氨基酸及蛋白质的形成过程1．说出氨基酸的结构特点及其种类。
(重点)2．概述蛋白质的形成过程及相关计算。
(重点)知识点一氨基酸的结构和种类阅读教材P20～P211．氨基酸的结构(1)写出图中结构的名称①氨基；②④R基；③羧基。
(2)比较图中两种氨基酸，写出氨基酸分子的结构通式：。
(3)氨基酸的结构特点①数量关系：至少都含有一个氨基(—NH2)和一个羧基(—COOH)。
②位置关系：都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
氨基酸结构通式的形象记忆中心碳原子——人的躯干；氨基、羧基——人的左、右臂；H——人的下肢；R基——人的头。
如右图2．氨基酸的种类(1)生物体内组成蛋白质的氨基酸约为20种，其区别为R基不同。
(2)根据人体细胞能否合成分类①人体细胞能合成的是非必需氨基酸。
②人体细胞不能合成的是必需氨基酸。
1．“两看法”判断组成蛋白质的氨基酸2．组成蛋白质的氨基酸的正确书写(1)“中心碳原子”有四个邻居，其中三个固定不变，即—NH2、—COOH、—H，还有一个是可变的—R。
(2)氨基、羧基和R基的正确书写格式：—NH2、—COOH、—R(不要忘记前面要有短线“—”)。
1．下列物质中，属于构成蛋白质的氨基酸的是()解析：选C。
构成蛋白质的氨基酸中至少有一个氨基和一个羧基，且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
2．(2019·江阴高一检测)甲硫氨酸的R基是—CH2—CH2—S—CH3，则它的分子式是()A．C5H11O2NS B．C3H7SC．C4H11O2S D．C5H10O2N解析：选A。
氨基酸的结构通式为，所以甲硫氨酸的分子式为C5H11O2NS。
知识点二蛋白质的结构和形成过程阅读教材P21～P221．脱水缩合的过程(1)图示①过程称为脱水缩合，得到的化合物称为二肽。
该化合物至少含有一个氨基和一个羧基，如果还有其他氨基或羧基，则位于R基上。
第4章蛋白质化学——2.氨基酸
第一个氨基酸早在1806年就已经被发现，而最 后一个氨基酸在1935年才发现。
直到1965年才搞清楚，合成天然蛋白质的原料 只有20种氨基酸（ 称为基本氨基酸， Primary amino acid）。
自然界中存在的氨基酸有300余种，在动植物组 织中可以分离得到26～30种不同的氨基酸。
蛋白质
CH3
L-苏氨酸 (L-threonine)
CH3
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH
COOH
H2N C H
H C NH 2
HO C H
H C OH
CH3
CH3
L-别-苏氨酸
D-别-苏氨酸
(L-allo-threonine) (D-allo-threonine)
旋光异构体数目为 2n（n为不对称碳原子数目）
Asn, Gln
正电荷（3种）：His组, Lys赖, Arg精
带电荷
负电荷（2种）：Asp天冬, Glu
氨基酸的极性分类总结
“极性或非极性，是蛋白质性质之所系。”
按氨基酸是否能在人体内合成分类
必需氨基酸（8种） ：指人体不能合成，必须从食 物中摄取： Ile, Met, Val, Leu, Trp, Phe, Thr, Lys
半胱氨酸（Cysteine）和胱氨酸（Cystine）
胱氨酸的光学 异构体有？种
二硫键
Disulfide bond
胱氨酸有三种立体异构体：L-胱氨酸、 D-胱氨酸、 内消旋胱氨酸。
内消旋物：分子内消旋 外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物；
如：L-胱氨酸和D-胱氨酸是外消旋物
氨基酸的旋光性
L-亮氨酸
子，因此都具有旋光性。 比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是
2第二章氨基酸与蛋白质的一级结构
第二节.氨基酸的分离与分析
一、氨基酸的电泳分离
•电泳(Electrophoresis)是指带电颗粒在电场中的移动。
•如果带电质点在恒定电压和恒定粘度的介质中泳动，带电质 点的迁移率(µ )可用下式表示： µ ∝ Q/r 如果它们在大小方面也没有明显的的差别，带电质点的迁 移率可用下式表示： µ∝ Q 各氨基酸所带净电的差异（Q）可用pI- pH表示。
H—C—NH3 H—C—OH CH3
L-苏氨酸
D-苏氨酸
L-别-苏氨酸
D-别-苏氨酸
四、 氨基酸的酸碱性质
（一） 氨基酸的两性电离性质
– 氨基酸分子中既含有酸性的-COOH，又含有 碱性的-NH2。属两性离子。
– 带相反电荷的极性分子叫做两性离子或偶极 离子。 – -COOH的 pK = 2左右；-NH2的pKa = 9 左右（ pK 解离常数的负对数） – Arg: pKa = 12.5； Lys: pKa = 10.5； His: pKa = 6.0；
Ile
Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val
I
L K M F P S T W Y V
二、 非标准氨基酸 1. 不常见的蛋白质氨基酸
由常见的蛋白质氨基酸经化学修饰而成 常见的是羟基氨基酸和甲基氨基酸
不常见的蛋白质氨基酸
存在于凝血酶原中
存在于胶原蛋白中
存在于弹性蛋白中
地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 20 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多的）。 答案： ----C-C-C-C-COOH γβα
提问：什么是α-氨基酸？
第二章 氨基酸化学
DNFB
DNP-氨基酸 黄色
Frederick Sanger (桑格)
• 英国化学家，在生物化 学领域的贡献很大，他 两次获诺贝尔奖1958和1 980年；1953年确定了牛 胰岛 素 一级 结 构 ；1975 年和1977年确定了DNA的 两种用酶测序的方法加 减法和终止法。
④ 与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）
半必需氨基酸：2种 指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是
婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
非必需氨基酸：10种 人体自身能够合成的氨基酸。
-C-C-C-N-C-N N+
Arg R
=
Aromatic Trp W -C-
N
Amino Acid Subway Map
Basic Lys K
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体 最基本的结构物质和功能物质
人体中（成年人）
水
55%
蛋白质 19%
脂肪
19%
糖类 ＜1%
无机盐 7%
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%∼80% 真菌 14%∼52% 酵母菌 14%∼50% 白地菌 50%
A few examples on protein diversity…
甘油醛构型
➢ 构型与构象？
构型：一个分子中原子的特定空间排布 构象：原子或基团绕单键旋转二形成的不同空间排布
（二）氨基酸（20种）的分类
1.按酸碱性质
①酸性氨基酸：2种 ②碱性氨基酸：3种 ③中性氨基酸：15种
Asp、Glu Arg、Lys、His
2.按R基团的化学结构
①脂肪族氨基酸：15种 ②芳香族氨基酸：3种 Phe、Lyr、Trp ③杂环氨基酸：2种 His、Pro
生物化学第2章 氨基酸(共77张PPT)
• Ala Arg Asp
Asn
Cys Glu Gln Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met Phe Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
、 20种氨基酸可按其侧链分类
• 氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为 三类，即：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸； 杂环氨基酸。
1）脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine
非极性氨基酸（八种）
不带电何的极性氨基酸（八种）
带负电荷的氨基酸（2种）
带正电荷的氨基酸（2种）
➢第21种基本氨基酸是硒代半胱氨酸（Selenocysteine, Sec） ➢第22种基本氨基酸是吡咯赖氨酸（Pyrrolysine, Pyr） ➢两种罕见基本氨基酸是在特定生物的特定调控条件下生成。
O
H 2N CH C OH
CH 2
SH
C
（ α-氨基-β-巯基丙酸 ）
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
人头发的电子显微镜照片与模型
烫发过程：
1、加还原剂（巯基乙醇） 打开二硫键。
2、加氧化剂（双氧水） 重新生成错位二硫键。
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 甲硫氨酸 Methionine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸 ）
L-Threonine D-Threonine
L-alloThreonine
D-allo-
Threonine
苏氨酸的光学异构体
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
第二章氨基酸
第⼆章氨基酸第⼆章氨基酸蛋⽩质是⽣物分⼦中⽣物功能的载体，要了解⽣命的基本活动规律，必须了解蛋⽩质。
⽽氨基酸是蛋⽩质的基本构件。
⼀、蛋⽩质⽔解特性蛋⽩质的⽔解⽅法主要有三种：1.酸⽔解，优点：⽔解彻底，不引起消旋作⽤；缺点：引起部分氨基酸被破坏：⾊氨酸完全破坏丝氨酸和苏氨酸（羟基氨基酸）部分破坏天冬氨酸和⾕氨酰氨（酰氨氨基酸）酰氨基被⽔解2.碱⽔解，优点：可使蛋⽩质完全⽔解，⾊氨酸稳定缺点：产⽣消旋，部分氨基酸破坏：精氨酸被脱氨⽣成鸟氨酸。
酸⽔解和碱⽔解可以互补3.酶⽔解：优点：不产⽣消旋，也不破坏氨基酸缺点：只⽤⼀种酶时⽔解不完全，需要⼏种酶协同作⽤才能彻底⽔解。
⼆、氨基酸是蛋⽩质的基本组成材料氨基酸的名称与符号丙氨酸Ala A精氨酸Arg R天冬酰氨Asn Asx N天冬氨酸Asp Asx D半胱氨酸Cys C⾕氨酰胺Gln Glx Q⾕氨酸Glu Glx E⽢氨酸Gly G组氨酸His H异亮氨酸Ile I亮氨酸Leu L赖氨酸Lys K甲硫氨酸Met M苯丙氨酸Phe F脯氨酸Pro P丝氨酸Ser S苏氨酸Thr T⾊氨酸Trp W酪氨酸Tyr Y缬氨酸Val V三、L-氨基酸的基本结构残基：在肽链中每个氨基酸都脱去⼀个⽔分⼦，脱⽔后的残余部分叫残基（residue), 因此蛋⽩质肽链中的氨基酸统统是残基形式。
判断法（看CAR的⾛向）将H原⼦靠近⾃⼰，观察CAR的⾛向，逆时针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。
四、氨基酸的分（合成蛋⽩质）氨基酸分类：1. 20种常见（合成蛋⽩质）氨基酸分类：根据R链的结构分3类（见教科书124-127）脂肪簇氨基酸15种（包含：中性氨基酸5种；羟基氨基酸2种；含硫氨基酸2种；酰氨氨基酸2种，酸性氨基酸2种,碱性氨基酸2种）芳⾹族氨基酸2种杂环族氨基酸3种根据带电和极性⼜分4类：⾮极性；不带电的极性; 带正电荷；带负电荷2. 不常见（蛋⽩质中被修饰）的氨基酸：如：4-羟脯氨酸；4-羟赖氨酸；6-N-甲基赖氨酸；锁链素等。
第2章氨基酸与蛋白质的一级结构
pI = (pK’-COO- + pK’R-COO- )/2 ， pI～2
• 碱性氨基酸：两个酸性解离基团的算术平均值
pI = (pK’-NH2+ pK’R-NH2 )/2 ， pI>7
2020/4/22
不同pH值时所带电荷
• pH=pI 氨基酸呈电中性，电泳不移动 • pH<pI 氨基酸带正电荷，向阴极移动
• 但是，也有许多分子量比较小的多肽以 游离状态存在。这类多肽通常都具有特 殊的生理功能，常称为活性肽。
• 如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多 肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。
• 部分肽中含有D-氨基酸。
2020/4/22
GSH+GSH----GSSG
• CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
CH2 CH2
2. 具有酸碱两性性质和等电点。肽的酸碱 性质主要来自游离末端-NH2和游离末 端-COOH以及侧链R上可解离的基团 。每一种肽都有其相应的等电点。末端
-NH2,- COOH比游离氨基酸的酸碱
度降低。
2020/4/22
2020/4/22
3. 具有旋光性。这是由于肽中有不对称C原子存
在。
4.具双缩脲颜色反应（三肽以上）。
R
侧链反应
与 茚
除Pro生成黄色化合物外,其它AA生成蓝 紫色化合物（570nm）;
三
酮
O
O
反 应
茚三酮
C CO
C
H2O H2O
C OH C
水合茚三酮
C OH
O
O
(28)
O C O H C CO H +H 2 NC R H C O O H
第2章 蛋白质的构件--氨基酸
3. 基于NMR的代谢组学研究方法和应用
4. 生物组织的高分辨NMR分析方法和应用
中国科学技术大学生命科学学院核磁共振波谱实验室：主
要用多维核磁共振波谱及计算生物学研究与重大疾病或重要生理功能相关的 蛋白质结构,动力学与功能关系,以及蛋白质相互作用。
蛋白质因含有这些氨基酸，所以也有紫外吸收 能力，一般在280nm波长处有最大光吸收，因此 能利用紫外吸收法鉴定并测定样品中蛋白质的 含量。
胶原蛋白中的Lys侧链氧化时 能形成很强的分子间 (或分子 内)交联。 Arg碱性很强，与NaOH相当。 His是天然的缓冲剂，它往往 存在于许多酶的活性中心。
（二）不常见的蛋白质氨基酸
也称修饰氨基酸，是在蛋白质合成后，由基本氨 基酸修饰而来。 4-羟脯氨酸和5-羟赖氨酸，这两种氨基酸主要存 在于结缔组织的纤维状蛋白中。
二、蛋白质的水解
酸水解 ：H2SO4或 HCI能使蛋白质完全水解；不引起消旋作用，
但色氨酸完全被破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基；
碱水解：NaOH能使蛋白质完全水解；色氨酸稳定，但大多数氨
基酸遭破坏并引起消旋现象；
酶水解：部分水解；不产生消旋，不破坏氨基酸；主要用于蛋白
质一级结构分析，如：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等。
层析法的基本原理
层析法是利用混合物中各组分物理化学性质的差异 （如吸附力、分子形状及大小、分子亲和力、分配 系数等），使各组分在两相（一相为固定的，称为 固定相；另一相流过固定相，称为流动相）中的分 布程度不同，从而使各组分以不同的速度移动而达 到分离的目的。
Cys(－SH)
2—硝基苯甲酸：分光光度法定量测定巯基； 易被氧化成胱氨酸
胱氨酸的氧化（产物：磺基丙氨酸。氧化剂：过甲酸） 胱氨酸的还原（产物：半胱氨酸。 还原剂：巯基乙醇等）
生物人教版必修1课件：第2章 第2节 第1课时 氨基酸及其种类 蛋白质的形成过程和相关计算
(2)根据氨基酸的结构通式，可知①的 R 基为 —H，③的 R 基为—CH2—COOH，④的 R 基 为—CH2OH，⑤的 R 基为—(CH2)4—NH2，因 R 基不参与脱水缩合，故形成的肽链中 R 基为 4 种。(3)据(2)分析 R 基中含有氨基的是⑤，含 有羧基的是③，因 R 基不参与脱水缩合，故该 肽链中游离氨基和羧基数量都为 2。(4)该四肽 的相对分子质量与组成其氨基酸的相对分子 质量相比减少了 54(4 个氨基酸失去 3 分子水形 成四肽)。
1．描述从氨基酸到蛋白质的形成过程： 氨基酸→二肽(由 两个氨基酸 缩合成的 化合物)→多肽(由多个氨基酸缩合而成，含有 多个 肽键 的化合物，通常呈 链状 结构)→ 盘曲、折叠→具有一定 空间结构 的蛋白质。
(1)肽：氨基酸脱水缩合所形成的化合物， 以组成的 氨基酸数 来命名，如二肽、三肽、多 肽。
，那么 10
个氨基酸(同学)形成一条肽链时，脱掉 9 个水
分子。
(2)若 n 个氨基酸形成 m 条肽链，肽键数与 失去水分子数的关系为： 肽键数＝失去水分子 数＝n－m 。
(3)若 20 个氨基酸(同学)脱水缩合形成环状 多肽(即首尾的两个同学手牵手形成环状)，氨基 酸数与肽键数之间的数量关系为：环状多肽相当 于肽链数为 0，则此时 氨基酸数＝肽键数 。
(4) 它 与 另 一 个 同 类 分 子 结 合 的 方式 为 ________。形成的化学键叫________，可表示 为________，反应后的产物是________。
(2)肽链：多肽所呈的 链状结构 。
2．在上面左图中，第一个氨基酸分子的 羧基 和第二个氨基酸分子的 氨基 相连接，同时 脱去一分子 水 的结合方式，叫脱水缩合 。该 反应过程具有以下特点：
第二章蛋白质化学氨基酸
氨基的羧酸。是羧酸分子中Cα 上 的一个H被氨基取代而成的化合物。
R-COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
R-C α H -COOH
H
R-C α H -COOH
NH2
蛋白质氨基酸
• 自然界中存在的氨基酸有300余种，但组成蛋白 质的有22种，称为蛋白质氨基酸，又名标准氨基 酸，其中最早发现的20种较为常见，
• 20种氨基酸中，第一个被发现的是Asn，是1806 年在植物芦笋中发现的；最后一个被发现的是 Thr，是1938年在小麦麸质中发现的。
• 2种不常见的蛋白质氨基酸：含硒半胱氨酸（第 21种）和吡咯赖氨酸（第22种）
一、氨基酸的结构
氨基酸的结构通式
COO+α
H3N C H
COOH
或
H2N
α
CH
R
（1） L-α-氨基酸的衍生物 L-瓜氨酸和L-鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。
（2）D-α-氨基酸 D-Ala存在于肽聚糖中，D-Phe是短杆菌肽S的组分 （3）β、γ、δ-氨基酸 β-Ala是泛酸的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化 学介质。
五、AA的重要理化性质
（一）氨基酸的物理性质
• 状态：无色晶体或粉末 • 溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，
凯氏定氮法：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
蛋白质含量的测定： 凯氏定氮法(测定氮的经典方法)
三聚氰胺（Melamine）
• 分子量126.12。
• 牛奶中总蛋白质由大约 94%的纯 蛋白质（约3.1g/100g）和约6% 非蛋白质（约0.2g/100g）组成。 总蛋白质平均含量为3.3%。
人教版高中生物必修一第二章第二节 第一课时氨基酸的结构及其特点 教学设计
必修一分子与细胞第二章组成细胞的分子第2节生命活动的主要承担者——蛋白质教学目标：1、知识与技能（1）了解氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
（2）简述氨基酸的结构特点。
（3）书写氨基酸的结构通式。
2、过程与方法通过多媒体课件进行教学。
运用图片增强学生的直观感受，以问题的形式引出知识点，培养学生分析资料、思考与总结的能力。
3、情感态度与价值观（1）认同“蛋白质是生命活动的主要承担者”。
（2）使学生形成“生物体的结构与功能相适应”的观点。
教学重难点：重点：（1）氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
（2）氨基酸的结构特点。
难点：氨基酸的结构特点。
学情分析：经过第1节的学习，学生已经对细胞的物质组成有了一定的了解，同时，蛋白质类食品与生活和人体健康息息相关，可以引起学生们的学习兴趣，为本节课的学习奠定了良好的基础。
但本节课涉及氨基酸的微观结构，给学生对知识点的理解带来了一定的难度。
所以在教学过程要多联系学生的生活经验，并以图片等方式加强教学的直观性，促进学生对微观内容的理解，提高观察、思考和获取信息的能力，形成“结构与功能相适应”的观点。
教学方法：（1）创设问题情境，联系实际生活，引导学生积极思考并激发学习兴趣。
（2）直观法：运用多媒体展示图片、动画等，引导学生进行观察，并协助学生总结氨基酸的结构特点等。
课前准备：多媒体课件、学案等。
教学过程：导入新课：师：用PPT展示几张生活中常见的富含蛋白质的食物的图片，并让学生说出这几种食物的共同特点是什么？生：共同特点是富含蛋白质。
师：这几种食物的共同特点是富含蛋白质。
经过上一节课的学习，我们已经知道了，细胞中含量最多的有机化合物就是蛋白质。
而且从营养均衡的角度来说，我们每天都需要补充一定量的蛋白质，这说明蛋白质对我们的生命活动是非常重要的。
请同学们参考书本内容思考一下，进入消化道的蛋白质能够直接被人体吸收吗？生：不能，蛋白质必须经过消化，成为各种氨基酸，才能够被吸收和利用。
02-氨基酸
氨基酸和蛋白质的一级结构
2.1 氨基酸 2.1.1 氨基酸的种类和结构 2.1.2 非标准氨基酸 2.1.3 氨基酸的旋光性和构型 2.1.4 氨基酸的酸碱性质
2.2 氨基酸分离和分析 2.2.1 氨基酸的电泳分离 2.2.2 离子交换层析
2.3 肽
2.3.1 肽、肽键和肽链 2.3.2 肽的性质 2.3.3 生物活性肽 2.4 蛋白质的分离与鉴定 2.4.1 溶解性质和盐析分离 2.4.2 离子交换柱层析 2.4.3 凝胶过滤层析 2.5 蛋白质的一级结构测定
● 非极性氨基酸
4
● 极性但不带电荷氨基酸
5
● 带电荷氨基酸
天冬氨酸Asp 谷氨酸Glu
赖氨酸Lys 精氨酸Arg 组氨酸His
6
● 氨基酸名称的缩写符号
每个氨基酸都有一个3英文字母缩写组成的符号 与之相对应，有时还用单个字母符号来代表氨基酸。
名称
三字母 单字母
中文名称符号 3字符母号 缩名写称 单个字母
参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，
维护蛋白质活性中心的巯基处于还原状态。
还原型谷胱甘肽，含有游离SH基，用GSH表示 氧化型谷胱甘肽，含二硫键，用GSSG表示
H2O2 + 2GSH
2H2O + GS—SG
34
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
H R1
H R2
H R3
H R4
H Rn
肽键
多肽链的结构 AA残基
氨基酸残基 多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失
去了一分子水，成为不完整的分子形式。
第二章氨基酸与蛋白质的一级结构
第二章氨基酸与蛋白质的一级结构一、选择题（部分题目为多选题）1.用茚三酮试剂鉴定氨基酸是靠它与下面什么功能集团起作用？（D）A.氨基B.羧基C.R基D.A和B2.在适当条件下，盐酸胍变性球蛋白的可逆性，可证明（D）。
A．蛋白质高级结构虽然脆弱，但有机试剂引起的变性可以复性B．蛋白质高级结构很稳定，变性后可以恢复C．蛋白质高级结构不稳定，变性后去掉变性因素就可复性D．蛋白质高级结构不稳定，温和条件下的变性在去掉变性因素后可以复性3.胰蛋白酶水解由下列（AD）的羧基所形成的肽键。
A.ArgB.GluC.ApD.Ly4.用DNFB确定氨基酸是靠它与下面（A）功能集团起作用。
A．α-氨基B.α-羧基C.α-氨基和α-羧基D.两者都不是5.当多肽键存在(D)残基时，α螺旋就被中断。
A.GlyB.AlaC.PheD.Pro6.溴化氰(CNBr)作用于(A)。
A.Met-某B.Arg-某C.某-TrpD.某-Hi7.Trypin降解肽键的特点是（A）。
A．Ly和Arg的羧基形成的肽键B.Ap和Glu的羧基形成的肽键C．Ly和Arg的氨基形成的肽键D.Ap和Glu的氨基形成的肽键8.Chymotrypin降解肽键的特点是（C）。
A．Ly和Arg的羧基形成的肽键B.Ap和Glu的羧基形成的肽键C．Phe、Trp和Tyr的羧基形成的肽键D.Met和Ile的羧基形成的肽键9.当Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Ap和Hi的混合物在pH3.9进行纸电泳时，哪些氨基酸移向正极？（D）A.Arg和HiC.Phe和LeuD.Ser和AlaD.ApE.没有10.当Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Ap和Hi的混合物在pH3.9进行纸电泳时，哪些氨基酸移向负极？（E）A.Arg和HiC.Phe和LeuD.Ser和AlaD.ApE.除Ap以外的氨基酸11.用食盐和硝酸盐腌制的干鱼中含有一种基因诱变剂：2-氯-4-甲基硫丁酸（2-chloro-4-methylthiobutanoicacid,CMBA），它是（A）衍生物。
第2章氨基酸
弱酸 加热
脯氨酸为黄色
（四） 侧链R基参加的反应
1、Tyr 22、、碱碱性性AAAA 3、带硫AA
Tyr酚基在3和5位上易发生亲电取代反应， 如碘化和硝化 黄色反应
HO
O
H2N
O
OH
HO
O
NH2
H2N
HO
O
H2N
I
HO
I
I
OH
O2N NO 2 OH
NO 2 HO
Arg侧链胍基与 环己二酮生成 缩合物
含游离-羧基的一端：羧基端或C-端 AA顺序是从N-端开始以C-端氨基酸残基为终点
如上述五肽：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽键的结构
①肽键中C-N键有部分 双键性质 ——不能自由旋转
②组成肽键原子处于 同一平面（肽平面）
③键长及键角一定 ④大多数情况以反式
结构存在
共价主链
2.3.2、 生物活性肽的功能
Ser
Val
Tyr
Asp
Gln
H
H
H
H
H
O
O
O
O
H3N+ C C N C C N C C N C C N C COO-
N-端 CH2
H CH
H CH2
H CH2
H CH2 C-端
OH
CH3 CH3
CO2H
CH2
肽键 OH
CONH2
多肽链中AA残基按一定顺序排列：氨基酸顺序 含游离-氨基的一端：氨基端或N-端
3、根据功能分 酶
调节蛋白（如激素）
贮存蛋白
转动蛋白
运动蛋白
2.2 蛋白质的组成单位－氨基酸
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它们尿素循环的中间物
鸟氨酸 瓜氨酸
2.2.3 氨基酸的理化性质
2.2.3.1 两性解离和等电点
氨基酸分子是一种两性电解质。 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基 或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中， 氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(COO-)存在。
对于侧链含有可解离基团的AA
pI取决于两性离子两边pK’值的算术平均
值
酸性AA：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 碱性AA：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
2.2.3.2 氨基酸的化学
（一）α-氨基参加的反应
1.与亚硝酸反应 2.与酰化试剂反应
----C-C-C-C-COOH δγβα
----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 ----C-C-C(NH2)-C-COOH β-氨基酸
----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸
脯氨酸是α-亚氨基酸
2.2.2 氨基酸的分类
（一）常见的蛋白质氨基酸
构成蛋白质的20种氨基酸出现频率高，直接 作为合成蛋白质的构件分子，有自己的密码 子，这类氨基酸称为标准氨基酸，为方便分 析，一般按照氨基酸侧链的极性和电荷情况 将20种氨基酸分为5类；
3、根据功能分 酶
调节蛋白（如激素）
贮存蛋白
转动蛋白
运动蛋白
2.2 蛋白质的组成单位－氨基酸
蛋白质的水解成氨基酸 酸水解：5N或10NHCl，煮沸回流16-24hr。水解
彻底，得L－氨基酸。但色氨酸几乎全部被破坏 碱水解：6NNaOH,煮沸6hr。色氨酸不被破坏，
但产生的氨基酸发生旋光异构作用， 得D－型和L －型两类氨基酸（ D型不被人体利 用），营养价 值减半 蛋白酶水解：条件温和，氨基酸完全不被破坏， 不发生旋光异构现象，但水解不彻底，中间产物 较多
）法测定蛋白质含量的计算基础。 蛋白质的含量＝（总氮量－无机氮含量）×6.25
蛋白质的分类：
蛋白质是生物体内种类最多，结构最复杂， 功能多样化的大分子。
1、根据分子形状分类 球状蛋白 肌纤维状蛋白 膜蛋白 2、根据分子组成分类
简单蛋白（清蛋白、球蛋白、谷蛋白、精 蛋白、组蛋白等）
结合蛋白（核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色 蛋白、磷蛋白）
１、脂肪径侧链aa （１）中性aa
（2）含羟基或硫aa
丝氨酸
半胱氨酸
苏氨酸
甲硫氨酸
（３）酸性aa及其酰胺
天冬氨酸
谷氨酸
天冬酰氨
谷酰氨
（４）碱性aa
赖氨酸
精氨酸
２、芳香族aa
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
３、杂环aa
组氨酸
脯氨酸
（二）不常见的蛋白质氨基酸
由常见aa经修饰而来。
脯氨酸
4-羟脯氨酸
PITC
H
pH8.3
Edman降解法基础
H
HR
—N—C—N—CH—COOH
S 无水HF
PTC-氨基酸
S 苯氨基硫甲酰衍生物
—N—C
CN O
C
HR
PTH-氨基酸
苯乙内硫脲衍生物
（二）氨基酸的等电点
当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离 子的形式存在，分子中所含的正负电荷数 目相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的
等电点（pI）。 在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负
极移动，即处于两性离子状态。
根据氨基酸PI值和溶液PH值，很容易判断 氨基酸分子的带电情况：
第2章 蛋白质
2.1蛋白质的分类
蛋白质占生物体干重最多的有机质，一般为45% －50%。
蛋白质是由C50%、H7%、O23%、N16%及少量 的S0－3%,有些蛋白质还含有Fe、Cu、P等。
蛋白质的平均含氮量为16%，这是蛋白质元素组 成的一个特点，也是凯氏定氮（kjeldah method
当PH=PI时，在电场中不移动 当PH>PI时，氨基酸分子带负电荷，在电场
中向正极移动。
当PH<PI，氨基酸分子带正电荷，在电场中 向负极移动。
PI的利用
甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A）
甘氨酸钠（A-）
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
一氨基一羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´1+pK´2 2
3.烃基化反应
4.形成Schiff’s碱反 应 5.脱氨基反应
NH2 R CH COOH + HNO2
OH R CH COOH+H2O+N2
范斯莱克法测氨基氮（体积）的基础。 N2中的1/2为氨基氮。
氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。
3、烃基化反应：异硫氰酸苯酯PITC
HR —N=C=S + N—CH—COOH
。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
（一）氨基酸的解离
R
+
H3N—CH—COOH
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO（pH=pI）
R
H2N—CH—COO（pH＞pI）
氨基酸在水中的兼性离子既起酸（质子供体）的作用，也起到碱 （质子受体的作用）； 氨基酸完全质子化时，可以看作多元酸； 侧链不解离的中性氨基酸可看作二元酸； 酸性氨基酸和碱性氨基酸可视为三元酸。
按Ｒ基性质分类：
１、非极性脂肪族Ｒ基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
甘氨酸
甲硫氨酸
2、非极性芳香族族Ｒ基aa
苯丙氨酸
色氨酸
脯氨酸
3、不带电荷的极性Ｒ基aa
丝氨酸 天冬酰胺
苏氨酸
谷 氨 酰 氨
酪氨酸 半胱氨酸
4、带正电荷的Ｒ基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
5、带负电荷的Ｒ基aa
谷 氨 酸 天冬氨酸
按Ｒ基的化学结构分类：
赖氨酸
5－羟赖氨酸 以上二种氨基酸存在于结缔组织的胶原蛋白中，能为纤维 蛋白起保护和支撑作用
Ε－N－甲基赖氨酸是肌球蛋白的成分 Γ－羧基谷氨酸，最先在凝血酶原中发现
（三）非蛋白质氨基酸
除了参与蛋白质组成的氨基酸以外，还在各种组织和细胞中找到200多种其他氨 基酸。
•多是蛋白质中L型α-AA衍生物 •有一些是β-，γ-，δ-AA •有些是D-型AA
氨基酸是蛋白质的基本氨基酸（amino acids） 简写AA ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（二） 氨基酸的结构通式
地球上天然形成的AA300种以上。 构成蛋白质的AA只有20余种，且都 是α-氨基酸。
氨基酸的结构通式
什么是α-氨基酸？