生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学
生物化学--蛋白质部分习题及答案
第四章蛋白质化学一、单项选择题1．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16%2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/LB．20g/LC．31/LD．45g/LE．55g/L3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸5．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．苏氨酸8．蛋氨酸是A．支链氨基酸B．酸性氨基酸C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸E．含硫氨基酸9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？A．8种B．15种C．20种D．25种E．30种10．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是A．瓜氨酸B．蛋氨酸C．丝氨酸D．半胱氨酸E．丙氨酸12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？A．疏水分子B．非极性分子C．负离子D．正离子E．兼性离子13．所有氨基酸共有的显色反应是A．双缩脲反应B．茚三酮反应C．酚试剂反应D．xx反应E．考xxxx反应14．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键B．二硫键C．疏水键D．肽键E．氢键16蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构E．高级结构17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键B．离子键C．氢键D．二硫键E．疏水键18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基？A．2.5B．2.6C．3.0D．3.6E．5.419．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nmC．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：A．β转角B．β片层C．α螺旋D．无规则卷曲E．以上都不是21．模体属于：A．二级结构B．超二级结构C．三级结构D．四级结构E．以上都不是22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白孩子分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基23．具有四级结构的蛋白质特征是A．分子中必定含有辅基B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24．维持蛋白质四级结构的化学键是A．盐键B．氢键C．二硫键D．xx力E．次级键25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键B．盐键C．二硫键D．疏水键E．氢键26．分子病患者体内异常蛋白质是由于A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒C．蛋白质的空间结构发生改变D．一级结构中某一氨基酸缺失E．以上都不是27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是A．苯丙氨酸的苯环B．半胱氨酸的巯基C．肽键D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响29．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？A．pH3.5B．pH4.9C．pH5.9D．pH6.5E．pH8.630．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解C．肽键断裂D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7.4E．在水溶液中32．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀33．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷B．去掉水化膜C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A．8B．＞8C．＜8D．≤8E．≥835．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸D．氯化汞E．钨酸36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开？A．电泳B．阳离子交换层析C．阴离子交换层析D．纸层析E．凝胶过滤37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A．过氧化氢酶（分子量247500）B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500）D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（pI5.96）B．精氨酸（pI10.76）C．赖氨酸（pI9.74）D．酪氨酸（pI5.66）E．天冬氨酸（pI2.77）39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的？Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的？A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成Ｅ．是由2α和2δ亚基组成41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代Ｅ．以上都不是二、多项选择题1．稳定蛋白质空间结构的作用力是A．氢键B．疏水键C．盐键D．二硫键E．xx引力2．关于蛋白质基本组成正确的是A．由C、H、O、N等多种元素组成B．含氮量约为16%C．可水解成肽或氨基酸D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链？A．丝氨酸B．谷氨酸C．苏氨酸D．亮氨酸E．苯丙氨酸4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起？A．组氨酸B．色氨酸C．酪氨酸D．赖氨酸E．缬氨酸5．蛋白质的二级结构包括A．α螺旋B．β片层C．β转角D．双螺旋E．以上都是6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质？A．分子的大小和形状B．溶解度不同C．电荷不同D．粘度不同E．以上都是7．含硫氨及酸包括A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胱氨酸E．丝氨酸8．下列哪些是碱性氨基酸A．组氨酸B．蛋氨素C．精氨酸D．赖氨酸E．谷氨酸9．芳香族氨基酸是A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸E．组氨酸10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的？A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．两链间形成离子键维持稳定D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为4.5的蛋白质B．pI为7.4的蛋白质C．pI为3.4的蛋白质D．pI为7的蛋白质E．pI为6.5的蛋白质12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有A．中性盐沉淀蛋白质B．鞣酸沉淀蛋白质C．低温乙醇沉淀蛋白质D．重金属盐沉淀蛋白E．以上方法均可以13．变性蛋白质的特性有A．凝固B．沉淀C．溶解度显著下降D．生物学活性丧失E．易被蛋白酶水解14．谷胱甘肽A．可用GSSG表示其还原型B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应D．GSH具有解毒作用E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定？A．Folin酚试剂xxB．双缩脲xxC．紫外吸收xxD．茚三酮xxE．考xx蓝法16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的？A．亲水基团及可解离基团位于表面B．亲水基团位于内部C．疏水基团位于内部D．羧基多位于内部E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。
第四章 蛋白质的功能【生物化学】
• 153个氨基酸残基的多肽主链 • 由长短不等的8段直ɑ-螺旋组 成(A,B,C,D,E,F,G,H) • 螺旋段间为自由卷曲，相应的 非螺旋区段(也称拐弯)为 NA(N-末端区段)、AB、 BC…FG、GH、HC （C-末端区 段）。其中4个脯氨酸各处于一 个拐弯处。Ser, Thr, Asn, lle处于 其余4个拐弯处； • 整个分子分成两层，构成其单 结构域。
卟啉环 血红素
卟啉的充填模型
氧可以与血红素辅基结合
蛋白质不能与氧发生可逆结合， 而是通过与原卟啉Ⅸ固定的铁原 子来进行的 原卟啉Ⅸ与Fe的络合物铁原卟 啉Ⅸ称血红素，血红素位于肌红 蛋白分子的一个沟缝中。 卟啉环的中心亚铁原子只有六 个配位键，四个与平面的卟啉环 的氮原子结合，另外两个与卟啉 平面垂直 配体的4个氮原子有助于抑制 血红素铁原子转变为三价态。亚 铁可以可逆地结合氧，三价铁则 不能结合氧。
氧与肌红蛋白的结合
氧结合部位
亚铁离子的第5配位键与肌红蛋 白组氨酸残基（His F8）（近侧） 的咪唑N结合 如果Fe以三价存在，Fe3+将与水 结合而不能再与氧结合,血红素周围 的疏水环境能保护Fe2+不被氧化成 Fe3+ 远侧组氨酸残基为E7，其咪唑环N 能与O2分子相互作用，使O2分子夹 在Fe和咪唑环中间的空间位阻区域。
Hb含4个血红素辅基，能结合4个O2。Hb中作为氧结合部位的空穴与 Mb中的极相似, 它们都有两个关键的His残基(E7和F8)和两个疏水残基 (Phe-CDl和Leu-F4)。
血红蛋白(Hb)的三维结构
四个氧的结合部位彼此保 持一定的距离 两个不同亚基间即α1β2 或α2β1间作用力大而α α或β β间作用力小.
血红蛋白的结构与功能
第四章蛋白质的化学合成
O R1
O R2
CH O C CH NH C CH NH tBocBiblioteka Re s inO R1
O R2
CH O C CH NH C CH NH
O
O
O
CF3COOH+ HBr HO C CH NH C CH NH C CH
目标多酞
O Rn C CH NH tBoc
O Rn
CN
固相多肽合成已经有40年的历史了，然而到现在，人们还只 能合成一些较短的肽链，更谈不上随心所欲地合成蛋白质了， 同时合成中的试剂毒性，昂贵费用，副产物等一直都是令人头 痛的问题。
而在生物体内，核糖体上合成肽链的速度和产率都是惊人的。
是否能从生物体合成蛋白质的原理上得到一些启发，应用在 固相多肽合成（树脂）上，这是一个令人感兴趣的问题，也许 是今后多肽合成的发展。
C CH NH3+
1965年，中国科学院和北京大学生物系联手首次人工 合成了牛胰岛素，成了轰动世界的大事。
这也是世界上第一个蛋白质的全合成。这是我国科技人员在奋力攀 登世界科学高峰，为祖国在基础研究方面争得的一项世界冠军。
1953年du Vigneaud (维格诺德)首次化学合成了多肽激素—催产 素(8AA), 1955年诺贝尔化学奖。
种基本方法。 1965年梅里菲尔德制成了第一台自动化合成仪。 1969年他用这台仪器高速地合成由124个氨基酸残基组成的核糖核酸酶A。
核糖核酸酶A是世界上首次人工合成的酶。 他因发明多肽固相合成法,对发展新药物和遗传工程的重大贡献而获1984
年诺贝尔化学奖。 现在广泛应用的＂蛋白质自动合成仪＂就是在这个基础上发展起来的。
目的基因 + 载体DNA
医学系生物化学期末考试复习提纲蛋白质化学
第四章蛋白质化学一、选择题A型题1．单纯蛋白质不含A CB HC ND OE S2．蛋白质的特征性元素是A CB HC ND OE P 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸4．各种蛋白质氮含量很接近，平均为A 6.25% B9% C16% D25% E36%5．选出亚氨基酸A精氨酸 B 脯氨酸C色氨酸D丝氨酸E组氨酸6．不参与蛋白质合成的是A 半胱氨酸B 苯丙氨酸C谷氨酰胺D脯氨酸E羟赖氨酸7 ．下列氨基酸除哪种以外属于同一类氨基酸A丙氨酸B谷氨酸C甲硫氨酸D牛磺酸E天冬氨酸8．根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种A胱氨酸 B 精氨酸C脯氨酸D色氨酸E缬氨酸9．关于氨基酸的错误叙述是A谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基B赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸C 酪氨酸和苯丙氨酸含苯环D 酪氨酸和丝氨酸含羟基E亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸10．等电点最高的是A 谷氨酸B精氨酸C亮氨酸D色氨酸 E 组氨酸11．在生理条件下，带负电荷最多的是A 甘氨酸B谷氨酸C赖氨酸D亮氨酸 E 色氨酸12．两种蛋白质A和B，现经分析确知A的等电点比B高，所以下面一种氨基酸在A的含量可能比在B多，它是A苯丙氨酸 B 谷氨酸C甲硫氨酸D赖氨酸E天冬氨酸13．在蛋白质分子内的一个氨基酸最多形成几个肽键A 1B 2C 3D 4E 514．在多肽链中，一个氨基酸参与形成主链的原子的正确排列是A -C-N-Cα-B -Cα-C-N-C -Cα-N-C-D –N-C-Cα-E –N-Cα-C-15．人体内的一种重要的肽类抗氧化剂是A催产素 B 谷胱甘肽 C 脑啡肽D内啡肽 E 血管紧张素Ⅱ16．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是17．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键B．二硫键C．疏水键D．肽键E．氢键18．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键B．离子键C．氢键D．二硫键E．疏水键19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nmC．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白质分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基21．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16%22．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L23.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸D．氯化汞E．钨酸24．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸25．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸26．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸27．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？A．8种B．15种C．20种D．25种E．30种28．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码29．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键B．盐键C．二硫键D．疏水键E．氢键30．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响31．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？A．PH 3.5 B．pH 4.9 C．pH 5.9 D．pH 6.5 E．pH 8.632．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解C．肽键断裂D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变33．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀34．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷B．去掉水化膜C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固35．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A．8B．＞8 C．＜8D．≤8E．≥836. 疯牛病的致病物质是A. α-螺旋朊蛋白B. β-折叠朊蛋白C. 变性的朊蛋白D. β-转角朊蛋白E. 以上都不是37. 蛋白质分子的肽键是A. 由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基脱水而形成的B. 由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水而形成的C. 由赖氨酸的氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱水而形成的D. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键E. 以上都不是38. 蛋白质的一级结构是指A. 氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形状和大小D. 多肽链中氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键39. 含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH=9的环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是A. Ala，Cys，Lys，AspB. Asp，Cys，Ala，LysC.Asp，Ala，Lys，CysD. Cys，Lys，Ala，AspE. Lys，Ala，Cys，Asp41.Hb的氧解离曲线是S形的原因是A. Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C. Hb属于变构蛋白D. Hb存在于红细胞内E. 由于存在有2,3-BPG42.对于稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键A. 盐键B. 氢键C. 脂键D. 疏水键E. 范德华力43.稳定蛋白质分子中α-螺旋和β-折叠的化学键是A. 肽链B. 氢键C. 盐键D. 二硫键E. 疏水作用44.关于蛋白质二级结构的描述，错误的是A. 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象B. 二级结构仅指主链的空间构象C. 多肽链主键构象由每个肽键的两个二面角所确定D. 整条多肽链中全部氨基酸的位置E. 无规卷曲也属二级结构范围45.以下哪种氨基酸是含硫的氨基酸A. 谷氨酸B. 赖氨酸C. 苏氨酸D. 甲硫氨酸E. 酪氨酸46. 关于蛋白质分子三级结构的描述，错误的是A. 天然蛋白质分子均有这种结构B. 有三级结构的多肽链都具有生物学活性C. 三级结构的稳定性主要是电次级键维系的D. 亲水基团聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基47. 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置属于蛋白质的A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 模体结构48.蛋白质的等电点是A. 蛋白质溶液为7时溶液的pHB. 蛋白质溶液为7.4时溶液的pHC. 蛋白质分子呈现正离子状态时溶液的pHD. 蛋白质分子呈现负离子状态时溶液的pHE. 蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH49.组成人体蛋白质的氨基酸有A. 10种B. 15种C. 20种D. 25种E. 30种50.经测定，一份血清标本的含氮量为10g/L，那么，蛋白质的浓度是A. 52.5g/LB. 57.5 g/LC. 62.5 g/LD. 67.5 g/LE. 72.5 g/L51.下列描述血红蛋白的概念，正确的是A. 血红蛋白含有铁卟啉的单亚基球蛋白B. 血红蛋白氧解离曲线为S形C. 一个血红蛋白分子可与1个氧分子可逆结合D. 血红蛋白不属于变构蛋白E. 血红蛋白的功能与肌红蛋白相同52.镰状细胞贫血患者Hb分子中氨基酸替换及位置是A. α链第六位Glu-ValB. α链第六位Val-GluC. β链第六位Glu-ValD. β链第六位V al-GluE. 以上都不是53.盐析法沉淀蛋白质的原理是A. 降低蛋白质溶液的介电常数B. 无机盐与蛋白质结合成不溶性的蛋白盐C. 破坏蛋白质的一级结构D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 破坏水化膜，中和电荷54.下列叙述正确的是A. 变性的蛋白质一定沉淀B. 沉淀的蛋白质一定变性C. 沉淀的蛋白质就不再有生物学活性D. 沉淀的蛋白质可溶于酸性溶液或碱性溶液中E. 盐析法使蛋白质变性55.蛋白质变性不包括A. 蛋白质空间构象破坏B. 蛋白质亚基的解聚C. 蛋白质的水解D. 蛋白质一级结构的改变E. 辅基的脱落56.不使蛋白质变性的因素是A. 重金属B. 强酸，强碱C. 加热，振荡D. 有机溶液E. 盐析57.关于谷胱甘肽的叙述，正确的是A. 是体内重要的氧化剂B. 含有胱氨酸C. 其中的谷氨酸α-羧基是游离的D. C端羧基是主要的功能基团E. 所含的肽键均为α-肽键58.蛋白质的一级结构及高级结构取决于A. 分子中的氢键B. 分子中的盐键C. 分子中疏水键D. 氨基酸的组成及排列顺序E. 氨基酸残基的性质59.某一蛋白质分子中一个氨基酸发生了改变，这个蛋白质的A. 功能不一定改变B. 功能一定改变C. 二级结构一定改变D. 二级结构一定不变E. 三级结构一定改变60.下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 促甲状腺激素释放激素B. 血管紧张素C. 催产素D. 促肾上腺皮质激素E. 血红素61.胰岛素分子A链与B链的交联是靠A. 盐键B. 疏水键C. 二硫键D. 氢键E. 范德华力62.蛋白质的最大吸收峰波长是A. 260nmB. 280nmC. 340nmD. 450nmE. 560nm63.关于蛋白质二级结构的下列叙述，正确的是A.局部主链的构象B.氨基酸的排列顺序C.氨基酸侧链的空间布局D.亚氨基酸相对的空间布局E.每个原子的相对空间布局64.不属于蛋白质二级结构的是A. α螺旋B. β折叠C. β转角D.无规则卷曲E.右手双螺旋65.蛋白质二级结构中通常不存在的构象A. α螺旋B. β折叠C. α转角D.无规则卷曲E. β转角66.关于蛋白质分子中的α螺旋特点的下列叙述，正确的是A.呈左手螺旋B.靠盐键维持稳定C.氨基酸R基伸向外面D.螺旋方向与长轴垂直E.每个螺旋含5.4个氨基酸残基67.蛋白质分子中α螺旋的特点是A.为左手螺旋B.结构中含有脯氨酸C.靠氢键维持的紧密结构D.氨基酸侧链伸向螺旋内部E.每个螺旋含3个氨基酸残基68.整条肽链中全部氨基酸残基的空间布局属于蛋白质的A.基序B.一级结构C.二级结构D.三级结构E.四级结构69.维持蛋白质三级结构的主要化学键A.氢键B.二硫键C.离子键D.范德华力E.疏水作用70.在蛋白质三级结构中，趋向于避开蛋白质分子表面的是A.谷氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.亮氨酸E.丝氨酸71.在但比啊之的三级结构中，主要位于蛋白质分子内部的是A.谷氨酸B.酪氨酸C.丝氨酸D.缬氨酸E.天冬酰胺72.关于蛋白质结构的下列叙述，不正确的是A. α螺旋属于二级结构B.三级结构属于空间结构C.各种蛋白质都具有一~四级机构D.一级结构决定空间结构E.无规则卷曲是在一级结构基础上形成的73.氧在血中的主要运输形式是A.溶解氧B.水合氧C.碳酸氢根D.氧合血红蛋白E.氨基甲酸血红蛋白74.稳定蛋白质构象的化学键通常不包括A．氢键 B.盐键 C.酯键 D.范德华力 E.疏水作用75.下列试剂中，常用语还原二硫键的是A.尿素B.酚试剂C.双缩脲D.茚三酮E.巯基乙醇76.一分子血红蛋白分子中含有Fe2+的个数A.1B.2C.3D.4E.577.血红蛋白氧解离曲线呈S形的原因是A.Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C.Hb属于变构蛋白 E.存在有2,3-二磷酸甘油酸78.两种蛋白质A和B，现经分析确知A的等电点比B的高，所以A含下面一种氨基酸比B多A.蛋氨酸B.谷氨酸C.赖氨酸D.苯丙氨酸E.天冬氨酸79.蛋白质溶液的主要稳定因素是A.蛋白质溶液的黏度高B.蛋白质分子的疏水作用C.蛋白质溶液有分子扩散现象D.蛋白质在溶液中有布朗运动E.蛋白质分子表面有水化膜和同性电荷80.蛋白质变性是由于A.肽键断裂B.蛋白质水解C.氨基酸序列改变D.蛋白质构象破坏E.蛋白质组成改变81.蛋白质变性是不应出现的变化是A.溶解度降低B.天然构象破坏C.失去原有的生理功能D.分子中个别肽键被破坏E.分子中各种次级键被破坏81.关于蛋白质变性的下列叙述，错误的是A.球蛋白变性后水溶性降低B.蛋白质变性时理化性质发生变化C.蛋白质变性时一级结构不受影响D.蛋白质变性时生物活性降低或丧失E.去除变性因素后，所有变性蛋白质都可以复性82.蛋白质变性的主要特点是A.活性丧失B.分子量降低C.溶解度增大D.共价键结构破坏E.不易被蛋白酶降解83.蛋白质盐析的原理是A.改变蛋白质的一级结构B.使蛋白质的等电点发生变化C.使蛋白质变性，破坏空间结构E.中和蛋白质表面电荷破坏水其化膜84.向血清中加入等体积的饱和硫酸铵，可以析出的是A.白蛋白B.球蛋白C.球蛋白D.球蛋白原E.白蛋白和球蛋白85.某蛋白质的PI=8，在PI=6的缓冲液中进行自由界面电泳，其泳动方向为A.不确定B.没有泳动C.向负极泳动D.向正极泳动E.向正负极扩散86.有一种蛋白质溶液，所含各种蛋白质的等电点是4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。
生物化学：第四章 蛋白质合成的调控(讲义)
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第四章第四节 蛋白质合成调控
Poly(A)对翻译的促进作用是需要PABP（poly(A) 结合蛋白）的存在，PAPB结合poly(A)最短的长 度为12 nt，当poly(A)缺乏PAPB的结合时， mRNA 3′端的裸露易招致降解。
AAAAAAAAAAAA PABP
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第四章第四节 蛋白质合成调控
（二）mRNA的稳定性对翻译水平的影响
在细胞质中所有的RNA都要受到降解控制 （degradation control）在控制中RNA降解的速率 （也称为RNA的转换率)是受到调节的；
mRNA分子的稳定性很不一致，有的mRNA的寿 命可延续好几个月，有的只有几分钟；
Lin-4调控翻译机制的模式图
3′非翻译区
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第四章第四节 蛋白质合成调控
Lin-4调控Lin-14mRNA翻译作用的示意图
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第四章第四节 蛋白质合成调控
引发基因沉默的microRNA (miRNA)
microRNA (miRNA) 是一类长度约为2024个核苷酸长度的具有调控基因表达功 能的非编码RNA。
• 由此可见，eIF4E、eIF2-GTP在转录起始过程中起到了关键 作用。
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第四章第四节 蛋白质合成调控
① eIF-4E
真核生物翻译起始的限速步骤
eIF-4E结合蛋白4E-BP抑制4E 与Cap结合，从而抑制翻译的 起始；
生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学
第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
碱水解：所有氨基酸产生外消旋。
氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。
氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。
茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。
二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。
超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。
球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。
变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。
维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
生物化学--蛋白质部分习题及答案
第四章蛋白质化学一、单项选择题1．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳 B．含大量的糖C．含少量的硫 D．含少量的铜E．含氮量约16%2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸A．亮氨酸 B．赖氨酸C．甘氨酸 D．谷氨酸E．脯氨酸4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸A．天冬氨酸 B．丙氨酸C．脯氨酸 D．精氨酸E．甘氨酸5．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸 B．苏氨酸C．酪氨酸 D．谷氨酸E．赖氨酸6．在的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动A．丙氨酸 B．精氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸E．天冬氨酸7．在时，哪种氨基酸带正电荷A．精氨酸 B．亮氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸E．苏氨酸8．蛋氨酸是A．支链氨基酸 B．酸性氨基酸C．碱性氨基酸 D．芳香族氨酸E．含硫氨基酸9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种A．8种 B．15种C．20种 D．25种E．30种10．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型 C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链 E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是A．瓜氨酸 B．蛋氨酸C．丝氨酸 D．半胱氨酸E．丙氨酸12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在A．疏水分子 B．非极性分子C．负离子 D．正离子E．兼性离子13．所有氨基酸共有的显色反应是A．双缩脲反应 B．茚三酮反应C．酚试剂反应 D．米伦反应E．考马斯亮蓝反应14．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键 B．二硫键C．疏水键 D．肽键E．氢键16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于A．一级结构 B．二级结构C．三级结构 D．四级结构E．高级结构17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键 B．离子键C．氢键 D．二硫键E．疏水键18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基A． B．C． D．E．19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋 B．螺距为C．每圈包含10个氨基酸残基 D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：A．β转角 B．β片层C．α螺旋 D．无规则卷曲E．以上都不是21．模体属于：A．二级结构 B．超二级结构C．三级结构 D．四级结构E．以上都不是22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白孩子分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基23．具有四级结构的蛋白质特征是A．分子中必定含有辅基B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24．维持蛋白质四级结构的化学键是A．盐键 B．氢键C．二硫键 D．范德华力E．次级键25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键 B．盐键C．二硫键 D．疏水键E．氢键26．分子病患者体内异常蛋白质是由于A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒C．蛋白质的空间结构发生改变D．一级结构中某一氨基酸缺失E．以上都不是27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是A．苯丙氨酸的苯环 B．半胱氨酸的巯基C．肽键 D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响29．等电点分别是和的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好A． B．C． D．E．30．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏 B．蛋白质水解C．肽键断裂 D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于E．在水溶液中32．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降 B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀33．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷 B．去掉水化膜C．蛋白质变性 D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A． 8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥835．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸 D．氯化汞E．钨酸36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开A．电泳 B．阳离子交换层析C．阴离子交换层析 D．纸层析E．凝胶过滤37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A．过氧化氢酶（分子量247500） B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500） D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（） B．精氨酸（）C．赖氨酸（） D．酪氨酸（）E．天冬氨酸（）39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成Ｅ．是由2α和2δ亚基组成41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代Ｅ．以上都不是二、多项选择题1．稳定蛋白质空间结构的作用力是A．氢键 B．疏水键C．盐键 D．二硫键E．范得华引力2．关于蛋白质基本组成正确的是A．由C、H、O、N等多种元素组成 B．含氮量约为16%C．可水解成肽或氨基酸 D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链A．丝氨酸 B．谷氨酸C．苏氨酸 D．亮氨酸E．苯丙氨酸4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起A．组氨酸 B．色氨酸C．酪氨酸 D．赖氨酸E．缬氨酸5．蛋白质的二级结构包括A．α螺旋 B．β片层C．β转角 D．双螺旋E．以上都是6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质A．分子的大小和形状 B．溶解度不同C．电荷不同 D．粘度不同E．以上都是7．含硫氨及酸包括A．蛋氨酸 B．苏氨酸C．组氨酸 D．半胱氨酸E．丝氨酸8．下列哪些是碱性氨基酸A．组氨酸 B．蛋氨素C．精氨酸 D．赖氨酸E．谷氨酸9．芳香族氨基酸是A．苯丙氨酸 B．酪氨酸C．色氨酸 D．脯氨酸E．组氨酸10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状C．两链间形成离子键维持稳定 D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷A．pI为的蛋白质 B．pI为的蛋白质C．pI为的蛋白质 D．pI为7的蛋白质E．pI为的蛋白质12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有A．中性盐沉淀蛋白质 B．鞣酸沉淀蛋白质C．低温乙醇沉淀蛋白质 D．重金属盐沉淀蛋白E．以上方法均可以13．变性蛋白质的特性有A．凝固 B．沉淀C．溶解度显著下降 D．生物学活性丧失E．易被蛋白酶水解14．谷胱甘肽A．可用GSSG表示其还原型 B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应 D．GSH具有解毒作用E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定A．Folin酚试剂法 B．双缩脲法C．紫外吸收法 D．茚三酮法E．考马斯亮蓝法16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的A．亲水基团及可解离基团位于表面 B．亲水基团位于内部C．疏水基团位于内部 D．羧基多位于内部E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。
生物化学 考试重点
第四章蛋白质化学1.大多数氨基酸与茚三酮反应呈色是什么？有何例外？双缩脲反应出现在什么化合物中，该反应有何作用？1，蓝紫色。
谷氨酰胺和天冬酰胺与茚三酮反应则形成棕色产物。
而脯氨酸则与茚三酮反应则形成黄色产物。
可以用于蛋白质定量分析。
2，蛋白质在碱性溶液中也能与硫酸铜反应，产生红紫色络合物。
2.肽键有哪些结构特点？答：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。
氨基酸通过肽键连接构成的分子称为肽。
3.维持蛋白质一，二，三，四级结构的化学键有哪些？答：一级结构：肽键，二硫键二级结构：氢键三级结构：疏水作用，氢键，部分离子键和少量共价键（如二硫键）四级结构：疏水键4.α螺旋，β折叠结构有什么特点？答：α螺旋：1.多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。
2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm3.每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
Β折叠：1.肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。
2.依靠C＝O与H形成氢键，使构象稳定5.何为蛋白质的变性？变性蛋白质有什么特点？具有三级或四级结构的蛋白质变性后结构上有何变化？1.蛋白质变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。
2.特点：①某些理化性质的改变：有些原来在分子内部的疏水集团暴露出来，分子的不对称性增加，粘度增加，扩散系数减小，溶解度降低，结晶性丧失，，蛋白质容易被蛋白酶降解。
②生物活性丧失（主要）一般认为蛋白质变性的本质是非共价键破坏，所以蛋白质变性一级结构不变，空间构象改变。
3.三级结构4.四级结构6.蛋白质的沉淀方法有哪些？（1）盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。
基础生物化学复习题
基础生物化学复习题《基础生物化学》复习题第一章蛋白质化学1、简述蛋白质的1、2、3、4级结构及维持各级结构的作用力。
蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
维持蛋白质一级结构的化学键是肽键。
蛋白质的二级结构是指多肽链主链折叠的有规则重复的构象，不涉及侧链上的原子在空间的排列。
维持二级结构的作用力是主链形成的氢键。
蛋白质的三级结构是指一条多肽链中所有原子和基团的总的三维结构，包括所有主链和侧链的构象。
维持三级结构的作用力主要是次级键，即氢键、范德华力、疏水作用力、离子键等，也包括二硫键。
蛋白质四级结构是指具有三级结构的亚单位通过非工价键彼此缔合在一起的聚集体，维持蛋白质四级结构的作用力是次级键。
2、用实例说明蛋白质的高级结构与功能的关系（1）核糖核酸酶的变性与复性：当天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。
（2）血红蛋白的别构效应：血红蛋白是一个含有4个亚基的寡聚蛋白质，具有别构效应，当它未与氧结合时，血红蛋白分子处于紧密型构象状态，不易与氧结合；当氧与血红蛋白分子中1个亚基结合后，会引起该亚基构象改变，这个亚基构象改变又会引起其他3个亚基的构象改变，使整个血红蛋白的结构变得松弛，易于与氧结合，大大加快了氧合速度。
3、名词：氨基酸等电点：使氨基酸处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的pH即为该氨基酸的等电点。
盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如饱和硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
第二章核酸化学4、比较DNA、RNA在化学组成、细胞定位及生物功能上的区别。
DNA和RNA的基本结构单位是核苷酸。
核苷酸由一个含氮碱基（嘌呤或嘧啶），一个戊糖（核糖或脱氧核糖）和一个或几个磷酸组成。
生物化学原理 (杨荣武主编)第三版 第四章 蛋白质的理化性质
生物化学原理第三版第四章蛋白质的理化性质1. 引言蛋白质是生物体中最重要的大分子有机物之一，它们在细胞的结构组成和生理功能中起着重要的作用。
了解蛋白质的理化性质对于深入理解生物体内部的生物化学过程具有重要的意义。
本文将介绍蛋白质的理化性质，包括其组成、结构和功能等方面的内容。
2. 蛋白质的组成蛋白质是由一系列氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有20种常见的氨基酸。
蛋白质的组成不仅包括氨基酸的种类和数量，还涉及到氨基酸的排列顺序和二级结构等方面。
蛋白质的组成特点决定了其在结构和功能上的多样性。
3. 蛋白质的结构蛋白质的结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的线性氨基酸序列，二级结构是指氨基酸链的局部空间排列方式，包括α-螺旋和β-折叠等形式。
三级结构是指整个蛋白质链的三维空间结构，由二级结构以及各种非共价相互作用力所决定。
四级结构是由多个蛋白质亚基组合而成的大分子复合物。
4. 蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括结构支持、催化反应、运输物质、免疫防御和信号传导等。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同结构的蛋白质具有不同的功能特点。
例如，酶是一类具有催化作用的蛋白质，具有特定的结构来促进化学反应的发生。
抗体是一种具有免疫防御作用的蛋白质，通过特定的结构与抗原结合来识别和中和病原体。
5. 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质包括溶解性、电荷特性、吸光性和热稳定性等方面。
5.1 溶解性蛋白质的溶解性与其氨基酸组成、二级结构和环境条件等有关。
根据溶解性的不同，蛋白质可以分为可溶解蛋白质和不溶蛋白质。
可溶解蛋白质具有较好的溶解性，在水或缓冲溶液中可以溶解。
不溶蛋白质在水中不溶，一般需要在强酸或强碱的条件下才能溶解。
5.2 电荷特性蛋白质的电荷特性与其氨基酸组成以及环境的pH值有关。
氨基酸分子中的基团会带有正电荷或负电荷，在特定的pH值下，蛋白质可以带有净电荷或带有正电荷或负电荷。
生物化学习知识点与题目第四章蛋白质化学
第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
碱水解：所有氨基酸产生外消旋。
氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。
氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。
茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。
二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。
超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。
球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。
变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。
维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
生物化学 蛋白质、核酸代谢小结与习题
蛋白质与核酸代谢一、知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物，它们共同决定和参与多种多样的生命活动。
在自然界的氮素循环中，大气是氮的主要储库，微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨，硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨，在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮，进而参与蛋白质和核酸的合成。
（一）蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中，蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。
氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物（如卟啉、激素等），也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量，脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。
（二）氨基酸的生物合成转氨基作用是氨基酸合成的主要方式。
转氨酶以磷酸吡哆醛为辅酶，谷氨酸是主要的氨基供体，氨基酸的碳架主要来自糖代谢的中间物。
不同的氨基酸生物合成途径各不相同，但它们都有一个共同的特征，就是所有氨基酸都不是以CO2 和NH3 为起始原料从头合成的，而是起始于三羧酸循环、糖酵解途径和磷酸戊糖途径的中间物。
不同生物合成氨基酸的能力不同，植物和大部分微生物能合成全部20 种氨基酸，而人和其它哺乳动物及昆虫等只能合成部分氨基酸，机体不能合成的氨基酸称为必须氨基酸，人有八种必需氨基酸，它们是：Lys、Trp、Phe、Val、Thr、Leu、Ile 和Met。
三）核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸，核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。
戊糖参与糖代谢，嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸，尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。
其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。
植物体内嘌呤代谢途径与动物相似，但产生的尿囊酸不是被排出体外，而是经运输并贮藏起来，被重新利用。
嘧啶的降解过程比较复杂。
胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸，两者经脱氨后转变成相应的酮酸，进入TCA 循环进行分解和转化。
生物化学：第四章 蛋白质
➢ 氨基酸用于饲料添加剂，主要是甲硫氨酸、赖氨酸。 ➢ 氨基酸及其衍生物与皮肤成分相似，有调节皮肤pH值和保护皮
肤的功能，现已广泛用以配制各种化妆品。 ➢ 聚谷氨酸因性质上接近角蛋白，被开发作为人造革的涂料，使
人造革具备天然皮革的特点。
酪氨酸
色氨酸
氨基酸的分类
——根据氨基酸R基侧链的极性
R基团带正电荷的氨基酸
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
氨基酸的分类
——根据氨基酸R基侧链的极性
R基团带负电荷的氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
氨基酸的分类
根据生物体的需要，可将氨基酸分为
必需氨基酸 半必需氨基酸 非必需氨基酸
Lys Val Ile Leu phe Met
氨基酸的分类
根据氨基酸R基侧链的极性，可将氨基酸分为 疏水性氨基酸（非极性氨基酸）
Ala Val Ile Leu Pro Met phe Trp
亲水性氨基酸（极性氨基酸）
不带电荷的极性氨基酸 带正电荷的碱性氨基酸 带负电荷的酸性氨基酸
Ser Thr Tyr Asn Gln Cys Gly
Lys Arg His
K2
2
氨基酸的酸碱性质
➢ 2个概念：氨基酸的等电点 pI 氨基酸的可解离基团的pK值
➢ 以谷氨酸为例：
pI= ½ (pK1+pKR) = ½ (2.19+4.25) = 3.22
氨基酸的酸碱性质
➢ 氨基酸的每一功能基团可被酸碱所滴定，可根据氨基酸的 滴定曲线来推算pK值。
氨基酸的酸碱性质
结论：
➢ 高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中 将向正极移动。
生物化学(1)
第四章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成1、蛋白质的元素组成有哪些特点？已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量？第二节蛋白质的分子结构1、蛋白质的分子结构包括哪些？2、蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么？何谓肽键？3、蛋白质多肽链的方向是怎样的？4、何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构？5、蛋白质二级结构有哪些基本形式？6、维系蛋白质各级结构的化学键分别是什么？第四节蛋白质的理化性质1、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少?2、什么是蛋白质的等电点？当溶液PH小于、等于、大于PI时，蛋白质在溶液中分别带何种电荷？3、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么？4、蛋白质变性的实质是什么？蛋白质变性后理化性质有哪些改变？蛋白质变性的应用第五章核酸化学第一节核酸的分子组成1、核酸分为哪两大类？2、核酸的基本组成单位是什么？3、核苷酸的基本组成成分有哪些？第二节核酸的分子结构1、核酸分子中核苷酸的连接方式是什么？何谓核酸的一级结构？2、DNA双螺旋结构的要点有哪些？Chargaff法则有哪些？第三节核酸的理化性质6、何谓Tm？DNA分子中的G-C含量或A-T含量与Tm有何关系？7、何谓DNA变性？DNA变性的实质是什么？核酸变性后有什么特征？8、核酸的最大紫外吸收峰是多少?第六章酶第一节酶的分子组成与活性中心1、全酶的组成成分有哪些？各组成成分的作用是什么？2、何谓酶的活性中心？酶活性中心内有哪两种必需基团？第二节酶促反应的特点和机制1、酶与一般催化剂的不同点有哪些？2、酶具有高效性的机制是什么？第三节酶促反应动力学1、影响酶促反应速度的因素有哪些？2、何谓Km？有何意义？3、酶的抑制作用包括哪几类？4、磺胺类药物的作用机制？5、什么叫竞争性抑制作用及非竞争性抑制作用？动力学参数有何变化？各有什么主要特点？6、反竞争性抑制作用的动力学参数有何变化？7、高温及低温影响酶活性的机制分别是什么？8、激活剂的定义？唾液淀粉酶的非必需激活剂是什么？第四节酶的调节1、酶原的定义及其无活性的根本原因。
第4章蛋白质的化学第五节 蛋白质的理化性质
食品生物化学
二、蛋白质的两性解离和等电点
蛋白质和氨基酸一样，既能和酸作用又能和碱作用，是两 性 电 解 质 。 分 子 中 ， 除 氨 基 末 端 的 α-NH2 和 羧 基 末 端 的 αCOOH，肽链内多种氨基酸残基的R侧链还有许多可离子化基 团，如－NH3、－COOH、－OH等。在一定的pH条件下，这 些基团解离而使蛋白质分子带电荷。其解离过程和带电状态取 决于溶液的pH。当某一pH条件时，蛋白质解离成阳、阴离子 的数量相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质等电点。 等电点时蛋白质以兼性离子状态存在。
NH2 P
COO-
蛋白质的阴离子
三、蛋白质的溶解性
蛋白质在低盐溶液中溶解度较大，在高盐溶液中溶解度下 降。前者称为盐溶，后者称为盐析。当盐溶液较低时，蛋白质 颗粒上吸附盐离子，使蛋白质颗粒带有同种电荷而相互排斥， 并加强与水分子的作用，溶解度增加。
食品生物化学
在高盐溶液中，盐不仅与水的亲合性很强，而且又是强电 解质。一方面从蛋白质中夺取水分，破坏蛋白质表面的水膜； 另一方面，由于盐离子浓度比较高，可以大量中和蛋白质颗粒 上的电荷，破坏了蛋白质胶体的稳定性，出现沉淀。
食品生物化学
第四章 蛋白质的化学
• 第一节 概述 • 第二节 蛋白质的化学组成 • 第三节 氨基酸的化学 • 第四节 蛋白质的结构 • 第五节 蛋白质的理化性质 • 第六节 蛋白质的分类 • 第七节 食物中的蛋白质 • 第八节 食品加工储藏对蛋白质的影响
食品生物化学
学习目标
1．掌握常见氨基酸的种类、结构/重要的性质以及常见氨 基酸名称和符号。
食品生物化学
五、蛋白质的呈色反应
1．双缩脲反应 尿素在加热时，两分子尿素缩合生成双缩脲并放出一分子 氨。双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应产生紫红色络合物。 蛋白质分子中含有许多与双缩脲结构相似的肽键，因此蛋白质 分子与碱性铜溶液中的铜离子形成紫红色络合物的反应，称为 双缩脲反应。碱性铜溶液称为双缩脲试剂。该反应可用于蛋白 质和多肽的定性、定量测定，也可用于蛋白质水解程度的测定。
食品生物化学第四章 蛋白质与食品加工
第四章 蛋白质与食品加工
技能训练 拓展知识
第一节 概 述
一、蛋白质的化学组成 存在于自然界中的氨基酸有300多种，而组成人体蛋白质的氨基酸仅 有20种，且均属L-((-氨基酸（甘氨酸除外）。 二、蛋白质的分类 1.按分子形状分类 (1)球状蛋白 外形近似球体，大都具有活性，多溶于水，如酶、转运 蛋白、蛋白激素等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。 (2)纤维状蛋白 大都是结构蛋白，外形细长，分子量大，如胶原蛋白、 角蛋白等。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维 蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等，后者如 胶原蛋白、角蛋白等结构蛋白。 2.按分子组成分类
第二节 氨 基 酸
(2)旋光性和光吸收性 旋光性是鉴别各种氨基酸的重要依据。20种氨 基酸中，除甘氨酸外，其他氨基酸的(-碳原子均为不对称碳原子，有 旋光性、光吸收性和立体异构。 (3)味感 1)氨基酸类鲜味剂。 2)呈味核苷酸类。 2.氨基酸的化学性质 (1)两性解离及其等电点 蛋白质是两性电解质。蛋白质分子中可以解 离的基团除末端(-氨基与羧基外，还有肽链上氨基酸残基的侧链基团， 如咪唑基(能解离成带电基团)。因此，蛋白质分子与氨基酸一样，在 碱性溶液中作酸性解离，成为带负电荷的阴离子；在酸性溶液中作 碱性解离，成为带正电荷的阳离子。
第二节 氨 基 酸
(2)极性R基团 2.根据R基团的化学结构分类 (1)脂肪族AA 中性、酸性、碱性。 (2)杂环AA 脯氨酸Pro、组氨酸His。 (3)芳香族AA 酪氨酸Tyr、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp。 3.根据营养学分类 (1)非必需氨基酸 甘氨酸Gly、丙氨酸Ala、丝氨酸Ser、酪氨酸Tyr、 半胱氨酸Cys、脯氨酸Pro、天冬酰胺Asn、天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu、 谷氨酰胺Gln。 (2)必需氨基酸 赖氨酸Lys、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、 蛋氨酸Met、苯丙氨酸Phe、苏氨酸Thr、色氨酸Trp、精氨酸Arg、组 氨酸His。
生物化学名解问答题
生物化学提纲及答案一.名词解释第四章蛋白质化学8、肽键：在蛋白质分子内，一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键。
9、肽：氨基酸通过肽链连接构成的分子。
11、蛋白质的一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序和二硫键的位置。
12、蛋白质的二级结构：蛋白质多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布。
16、蛋白质的亚基：有些蛋白质有几条甚至几十条肽链构成，肽链之间没有共价键连接，每一条肽链都形成相对独立的三级结构，成为该蛋白质的一个亚基。
17、蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构。
23、分子病：由基因突变造成的蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病。
25、蛋白质的等电点：蛋白质是两性电解质，其解离状态受溶液的PH值影响。
在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，该PH值称为蛋白质的等电点。
29、盐析：蛋白质沉淀技术之一，即在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。
第五章核酸化学6、ATP：即5’—三磷酸腺苷，是生物体内最重要的高能化合物。
11、反密码子：tRNA反密码子环上的一个三碱基序列，在蛋白质合成过程中识别密码子。
12、核糖体：由rRNA与蛋白质构成的超分子复合体，是合成蛋白质的机器。
14、DNA变性：双链DNA解旋、解链，形成无规线团，从而发生性质改变。
*16、增色效应：单链DNA的紫外吸收比双链DNA高40%，所以DNA变性导致其紫外吸收增加，称为增色效应。
*17、减色效应：复性导致变性DNA恢复天然构象时，其紫外吸收减少，称为减色效应。
18、解链温度：使DNA变性解链达到50%时的温度。
第六章酶3、全酶：脱辅基酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。
4、辅酶：酶的一类辅助因子，与脱辅基酶蛋白结合不牢固，可以用透析或超滤的方法除去。
5、酶的辅基：酶的一类辅助因子，与脱辅基酶蛋白结合牢固，不能用透析或超滤的方法除去9、酶的必需基团：酶蛋白所含的基团并不都与酶活性有关，其中那些与酶活性密切相关的基团称为酶的必需集团。
食品化学必考点难题解析(第四章蛋白质)
第四章主要考点题型解析一、名词解释1、单细胞蛋白：单细胞蛋白，也叫微生物蛋白，它是用许多工农业废料及石油废料人工培养的微生物菌体。
因而，单细胞蛋白不是一种纯蛋白质，而是由蛋白质、脂肪、碳水化合物、核酸及不是蛋白质的含氮化合物、维生素和无机化合物等混合物组成的细胞质团。
单细胞蛋白中重要的是酵母蛋白、细菌蛋白和藻类蛋白，它们的化学组成中一般以蛋白质、脂肪为主。
2、蛋白质变性：蛋白质变性是指当天然蛋白质受到物理或化学因素的影响时，使蛋白质分子内部的二、三、四级结构发生异常变化，从而导致生物功能丧失或物理化学性质改变的现象。
3、盐析：当溶液中的中性盐浓度在 0.5mol/L 时，可增加蛋白质的溶解性，盐作用减弱蛋白质分子之间的相互作用。
4、盐溶：当溶液中的中性盐的浓度大于 1mol/L 时，蛋白质会沉淀析出，这是盐与蛋白质竞争水分的结果。
5、蛋白质织构(组织)化：是指采用物理或化学方法改变原料蛋白质的组织形式，使其形成具有咀嚼性和良好持水性的产品。
6、面团形成：小麦胚乳中的面筋蛋白质在当有水分存在时在室温下混合和揉搓能够形成强内聚力和粘弹性糊状物的过程。
7、蛋白质共凝胶作用：不同的蛋白质相互混合，可促进凝胶的形成，将这种现象称为蛋白质的共凝胶作用。
在蛋白质溶液中添加多糖，如在带正电荷的明胶与带负电荷的褐藻酸盐或果胶酸盐之间通过离子相互作用形成高熔点凝胶。
三、问答题1、试论述影响蛋白质水溶性的因素，并举例说明蛋白质的水溶性在食品加工中的重要性。
答：蛋白质与水的相互作用：蛋白质的水溶性蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键（偶极-偶极相互作用或氢键），或氨基酸的侧链（解离的、极性甚至非极性基团）同水分子之间发生了相互作用。
影响蛋白质水溶性的应素很多：（1）pH>pI 时，蛋白质带负电荷，pH=pI 时，蛋白质不带电荷，pH<pI 时，蛋白质带正电荷。
溶液的 pH 低于或高于蛋白质的 pI 都有利于蛋白质水溶性的增加，一方面是加强了蛋白质与水分子的相互作用，另一方面蛋白质链之间的相互排斥作用。
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第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
碱水解：所有氨基酸产生外消旋。
氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。
氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。
茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。
二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。
超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。
球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。
变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。
维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
碱水解：所有氨基酸产生外消旋。
氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。
氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。
茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。
填空题1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。
碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是。
这三种氨基酸三字母代表符号分别是、、。
4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
5．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在。
6．侧链含—OH的氨基酸有、和三种。
侧链含—SH的氨基酸是氨基酸。
7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。
选择题1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（）A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸2．PH为8时，荷正电的氨基酸为（）A、GluB、LysC、SerD、Asn3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04（α-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（）A、1/2(2.17+9.04)B、1/2(2.17+12.48)C、1/2(9.04+12,48)D、1/3（2.17+9。
04+12。
48）4．谷氨酸的Pk1=2.19(α-COOH)、pk2=9.67(α-NH3)、pk3=4.25(γ-COOH) pl=（）A、1/2（2.19+9。
67）B、1/2（9.67+4.25）C、1/2(2.19+4.25)D、1/3(2.17+9.04+9.67)5．氨基酸不具有的化学反应是（）A、肼反应B、异硫氰酸苯酯反应C、茚三酮反应D、双缩脲反应6．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中，氨基酸的贡献是（）A、25%B、50%C、80%D、100%是非题1．苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强.2、蛋白质经过碱水解，可活动所有的天然氨基酸。
3、蛋白质经酸水解可破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
4、酶水解蛋白质反应条件温和，不破坏色氨酸也不产生外消旋，但副产物多。
5、氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以两性离子的形式存在。
6、组成蛋白质的二十种氨基酸都有旋光性。
7．由于静电作用，在等电点时氨基酸的溶解度最小。
8．构成天然蛋白质的氨基酸，其D－构型和L－型普遍存在。
问答题1、一溶液中含有氨基酸Asp和Lys，通入强酸性离子交换层析柱，若原溶液的PH为7，则哪一种氨基酸先被洗脱？2. 肌肉中氧携带者是肌球蛋白，下列哪些氨基酸最可能位于该分子内部？Leu, Asp, Phe, Met, Val, Ala极性氨基酸通常位于分子表面，但一些氨基酸如Ser和Asn通常位于分子内部，为什么？二、结构肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。
超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。
球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。
变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。
维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等名词解释：1．二面角 2．蛋白质一级结构 3．蛋白质二级结构4．蛋白质三级结构 5．蛋白质四级结构 6．超二级结构7．别构效应 8．结构域 9．寡聚蛋白10．构象 11．构型 12．肽单位13．肽平面 14．α-螺旋 15．β-折叠或β-折叠片16．超二级结构 17．β-转角 18．亚基填空题1．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键。
2．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。
其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。
有关。
而当多肽链中出现残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会被破坏。
3．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。
选择题1．下列叙述中不属于蛋白质一级结构内容的是（）A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序B、多肽链中氨基酸残基的键链方式C、多肽链中主肽链的空间走向，如α-螺旋D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A7-S-S-B7，A20-S-S-B19 2．下列叙述中哪项有误（）A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、三级结构乃至四级结构中起重要作用。
B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个Cα碳原子。
C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性。
D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力。
3．下列因素中主要影响蛋白质α-螺旋形成的是（）A、碱性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在4．蛋白质中多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（）A、疏水键B、肽键C、氢键D、二硫键5．关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（）A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物体系中，它具有特定的三维结构C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的6．有关亚基的描述，哪一项不恰当（）A、每种亚基都有各自的三维结构B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性7．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（）A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部8．蛋白质三级结构形成的驱动力是（）A、范德华力B、疏水作用力C、氢键D、离子键9．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（）A、胰岛素B、RnaseC、血红蛋白D、肌红蛋白10．关于二级结构叙述哪一项不正确（）A、右手α-螺旋比左手α-螺旋稳定，因为左手α-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链空间位阻大，不稳定；B、一条多肽链或某多肽片断能否形成α-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成α-螺旋；D、β-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。
11．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于（）A、氨基酸的组成、顺序和数目B、氢键、盐键、范德华力和疏水力C、温度、pH和离子强度等环境条件D、肽链间或肽链内的二硫键是非题1．胰岛素分子中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成。