生物化学第一章蛋白质
生物化学课件-蛋白质及其分离纯化
• 构成蛋白质的基本氨基酸共20种。 构成蛋白质的基本氨基酸共20 20种 • 共同点：除脯氨酸外，均为α-氨 共同点：除脯氨酸外，均为α 基酸，即同一碳原子上有羧基、 基酸，即同一碳原子上有羧基、氨 基与氢。 基与氢。 • 不同点：侧链R基团不同。 不同点：侧链R基团不同。
3、氨基酸的分类
Ⅰ 蛋白质氨基酸
Hale Waihona Puke 补充： 补充：1.4.5 结构域：多肽链上由相邻的超 结构域：
二级结构单元联系而成的局部性区域 折叠成近乎球状的高级结构。 ，多肽链折叠成近乎球状的高级结构。
1.4 .6 蛋白质的三级结构
定义：建立在二级结构、超二级结构 建立在二级结构、 建立在二级结构 乃至结构域的基础上， 乃至结构域的基础上，一条多肽链 所有氨基酸残基的空间关系（ 中所有氨基酸残基的空间关系（构 象）。
1）20种基本氨基酸 ） 种基本氨基酸 按侧链极性分类 按侧链结构分类 按人体能否合成分类 2）稀有氨基酸 ）
Ⅱ 非蛋白质氨基酸
按侧链结构分类
脂肪族氨基酸(15种) 脂肪族氨基酸 种 芳香族氨基酸(3种 芳香族氨基酸 种) 杂环氨基酸(2种 杂环氨基酸 种)
芳香族氨基酸(3种 芳香族氨基酸 种)
Ⅱ β-折叠
定义： 两条或多 条几乎完 全伸展的 多肽链侧 向聚集在 一起， 一起，靠 链间氢键 联结的片 层结构
β－折叠的特征要点： 折叠的特征要点：
相邻肽链走向可平行也可反平行 平行也可反平行。 ① 相邻肽链走向可平行也可反平行。 肽链的N 端在同侧为平行式， 肽链的N-端在同侧为平行式，不在同侧 为反平行式。 为反平行式。从能量角度考虑反平行式 更为稳定 稳定性是靠链间氢键维持的， 链间氢键维持的 ② 稳定性是靠链间氢键维持的，氢键是 由相邻肽链主链上的N C=O之间形成 由相邻肽链主链上的N-H和C=O之间形成 的 氨基酸残基的R ③ 氨基酸残基的R侧链交替分布在片层 的上下两侧
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学名词解释
第一章：蛋白质化学蛋白质系数：由于蛋白质中氮的百分含量比较恒定，一般平均为16%，所以蛋白质的总质量除以含氮量总等于6.25，称之为蛋白质系数。
酰胺（肽键）平面：肽键具有双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫做肽键平面。
变性作用：天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键断裂，引起天然构象的改变，导致其生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象称为蛋白质的变性作用。
两性解离：蛋白质和氨基酸一样，既能和酸作用，也能和碱作用。
这种既能在酸环境下解离，又能在碱环境下解离的现象就称为两性解离。
等电点：当溶液在某pH值时，使蛋白质所带正电荷与负电荷恰好相等，即总静电荷为零，这是溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（pI）。
盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐时，可使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀，这种现象称为盐析。
沉降：在强离心场中，大分子化合物向离心力方向移动的现象。
透析：利用胶体对半透膜的选择透性，可将蛋白质溶液内低分子量的杂质与蛋白质分离开，因而得到较纯净的蛋白质。
这种以半透膜提纯蛋白质的方法称透析法。
一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。
二级结构：蛋白质多肽链骨架的折叠和盘绕方式。
天然蛋白质的二级结构主要有四种基本类型：α–螺旋、β–折叠、β–转角和无规则卷曲。
超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
超二级结构在结构的组织层次上高于二级结构，可充当三级结构的构件，但没有形成完整的结构域。
已知的超二级结构有三种基本组合形式：αα、βχβ、βββ。
结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。
三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构乃至结构域的基础上进一步折叠、卷曲形成借各种次级键维持的复杂的球状分子构象，称为三级结构。
生物化学第一章蛋白质概论
一般动物: 6.25 牛奶: 6.38
植物: 5.7
大米: 5.95
（二） 蛋白质的分子组成
1.蛋白质的水解产物
• 蛋白质的水解过程为:
蛋白质 月示 胨 多肽 二肽 α-氨基酸 分子量：>104 5×103 2×103 500-103 200 100
• α-氨基酸(amino acid)是蛋白质的基本组成 单位
2.根据R基团的化学结构分类
（1）脂肪族氨基酸：Gly,Ala,Val,Leu,IleSer,Thr，
Cys,Met,Asn,Gln,Asp,Glu,Lys,Arg；
（2）芳香族氨基酸：Phe,Tyr,Try； （3）杂环氨基酸：His； （4）杂环亚氨基酸：Pro；
3.根据R基团的极性分类
（1）非极性氨基酸
（二）蛋白质在自然界的分布及重要性
2. 凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质在起作用。
蛋白质和核酸是生命的主要物质基础。 蛋白质是生Байду номын сангаас表现千差万别的功能的基本物质。
3．蛋白质在食品加工中的重要性；
蛋白质的加工特性影响食品的营养及感官品质; 某些食品的制造利用蛋白质的特性;
二、蛋白质的分类
•按分子形状分两类： 球状蛋白和纤维状蛋白
（二）蛋白质在自然界的分布及重要性
1.蛋白质是一切生物体的重要组成成分
•从高等动植物到低等微生物 •从最复杂的人类到最简单的病毒 例：蛋白质在生物体中占干重为
人体：45% 横纹肌：80% 心脏：60% 细菌：50~80% 酵母：46.6% 病毒： 60% 小麦：约9% 大豆：约36% 花生：26%
营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋 白、酪蛋白
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸（二羧基一氨基） pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸：pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸（一pK羧1 基二p氨K2基pK）3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案：
• 提问：为什么偏酸性？
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
• 更酸（3.0 左 右）
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为： （1）非极性氨基酸 （2）极性氨基酸 （不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸）
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
生物化学 第一篇 蛋白质的结构与功能
第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
生物化学 复习资料 重点+试题 第一章 蛋白质
第一章蛋白质一、知识要点〔一〕氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。
20种氨基酸结构的差异就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸〔8种〕；不带电荷的极性R基氨基酸〔7种〕；带负电荷的R基氨基酸〔2种〕；带正电荷的R基氨基酸〔3种〕。
〔二〕氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm 处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的根底。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反响性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反响性。
较重要的化学反响有：〔1〕茚三酮反响，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反响，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
〔2〕Sanger反响，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
〔3〕Edman反响，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物〔PIT-氨基酸〕。
Sanger反响和Edmen反响均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
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（1）中性氨基酸
O
H2N
CH C OH CH CH3 CH2 CH3
蛋白质： Pr(Protein)是以氨基酸为组成单位的经肽键连接
而成的结构复杂的生物高分子。
2.蛋白体？
“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋 白体的化学组成部分的不断地自我更新”。
恩格斯《反杜林论》(1878年) ∴蛋白体≈核酸＋Pr
（结合蛋白质:核蛋白）
3. 为什么说：蛋白质是生命的物质基础？
1、脂肪族氨基酸 甘氨酸 Glycine
（1）中性氨基酸
O H2N CH C OH
H
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸
Glycine Alanine
（1）中性氨基酸
O H2N CH C OH
CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
Glycine Alanine Valine
（1）中性氨基酸
O H2N CH C OH
调控功能：
参与物质代谢调控：蛋白激酶A,蛋白激酶C,磷酸化酶a,
钙调蛋白,G蛋白,腺苷酸环化酶等。 参与生理功能调控： 多种生长因子，如表皮生长因子等
蛋白质类激素，如胰岛素等。
参与基因调控： 组蛋白、非组蛋白、阻遏蛋白、 基因激活蛋白等。
二.蛋白质的分子组成
元素组成：
1、主要元素：碳、氢、氧、氮和硫，有些蛋白 质还含有少量磷和金属元素。
凡可以从D-甘油醛通过化学反应而得到的化合物，或可 以转变成D-甘油醛的化合物，
都具有与D-甘油醛相同的构型，即D型。与L-甘油醛的 相同构型的化合物则是L型。
除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通
式。
COБайду номын сангаасH
不变部
-氨基酸 H2N C H
分
R
可变部
分
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
氨基酸的结构
一、蛋白质概述
1.蛋白质？
Protein：
A word coined by Jons J. Berzelius in 1838 to emphasize the importance of this class molecules. Derived from the Greek word proteios,which means “of the first rank.”
微量凯氏定氮装置
1、电炉； 2、水蒸气发生器（2L平底烧瓶）；3、螺旋夹a； 4、小漏斗及棒状玻璃塞（样品入口处）；5、反应室；6、 反应室外层；7、橡皮管及螺旋夹b；8、冷凝管；9、蒸馏液接 收瓶。
三、蛋白质的基本结构单位──氨基酸
(一)、 氨基酸的通式 (二)、二十种常见的蛋白质氨基酸分类、结构
及三字符号 (三)、氨基酸的性质
蛋白质水解
➢ 蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被酸碱或蛋白酶催化水解， 酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解.
➢ 完全水解得到各种氨基酸的混合物，部分水解通常得到多肽片段。最后得到 各种氨基酸的混合物。
➢ 所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。
➢ 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。这20种氨基酸被称为基本氨基酸。
与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为 α-氨基酸
COOH H2N CH
R
α-氨基酸基本结构通式
α-碳原子基团 R基团
除甘氨酸外，氨基酸 均含有一个手性-碳 原子，因此都具有旋 光性。比旋光度是氨 基酸的重要物理常数 之一，是鉴别各种氨 基酸的重要依据
手性碳原子：连接四个不同的原子或基团。 手性分子：与自身镜像不能重叠的分子。
分类与依据：
1.氨基和羧基的位置: 分为α-、β-氨基酸等. 2.连接在手性碳原子上各原子或基团在空间分布
分为L-氨基酸或D-氨基酸. 3.氨基的不同, 分为氨基酸和亚氨基酸 4.是否有密码：编码和非编码氨基酸
20种氨基酸
(一)、氨基酸的结构
氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单 位。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯 氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：
旋光度：偏振光旋转的角度α。 比旋光度：
t
B l
t ：测定时的温度
：光源的波长
：旋光度
：质量浓度(g/ml) B
l ：盛液管的长度（dm）
构型和命名法
D,L-构型表示法： 羟基在碳链右边的为 D 型，它的对映体为 L 型。
CHO
CHO
H
OH
HO H
CH2OH D-甘油醛
CH2OH
L-甘油醛
含量多：
湿重：约占体重的17－22% ；
种类多：一个大肠杆菌：＞3000种
干重一：个约真占核细细胞胞干：重数45千% 种
人体内蛋白质：＞ 10万种
生物界：
约1百亿种
功能多：
主要表现在： 参与构成各种细胞及组织 参与体内的物质代谢、细胞信号的转导 及生理功能的调节控制 特殊功能: 催化、运输、储存、凝血与 纤溶、识别、免疫等等 氧化供能: 17.15kJ/g蛋白质
CH CH3 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
（1）中性氨基酸
O
H2N
CH C OH CH2 CH CH3 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine
碳 50％ 氢 7％ 氧 23％ 氮 16% 硫 0—4％ 其他 微 量(磷、铁、碘、锌和铜)
2、特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮量为16%。 3、定氮法测定蛋白质含量： 蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
应用：微量凯氏定氮法
凯氏定氮法
实验原理：蛋白质是含氮的化合物。食品与浓 硫酸和催化剂共同加热消化，使蛋白质分解， 产生的氨与硫酸结合生成硫酸铵，留在消化液 中，然后加碱蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后， 再用盐酸标准溶液滴定，根据酸的消耗量来乘 以蛋白质换算系数，即得蛋白质含量。
第一章蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
蛋白质存在于所有的生物细胞中， 是构成生物体最基本的结构物质 和功能物质。
蛋白质是生命活动的物质基础， 它参与了几乎所有的生命活动过 程。
❖ 一：蛋白质概述 ❖ 二：氨基酸 ❖ 三：肽与肽键 ❖ 四：蛋白质的分子结构 ❖ 五：蛋白质的分子结构与功能关系 ❖ 六：蛋白质的重要性质 ❖ 七：蛋白质的分类