生物化学复习资料

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生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。

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生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。

它是生物学和化学两门学科的交叉领域，通过对生物体内的化学物质进行分析和研究，揭示生命现象的基本原理和机制。

以下是关于生物化学的复习资料，希望能够帮助同学们温故知新。

一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的物质之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。

了解蛋白质的结构层次（一级结构、二级结构、三级结构和四级结构）、功能和分类是生物化学的基础。

例如，酶是一类重要的蛋白质，它可以催化生物体内的化学反应。

2. 核酸：核酸是构成生物体遗传信息的基本单位，包括DNA和RNA。

DNA是遗传信息的存储介质，RNA参与蛋白质的合成。

了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。

3. 多糖：多糖是一类碳水化合物，由单糖分子通过糖苷键结合而成。

多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。

了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。

二、代谢与能量1. 代谢途径：代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化。

了解代谢途径（如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等）和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。

2. 能量产生与转化：生物体内的能量主要来自ATP（三磷酸腺苷）的合成和分解。

了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。

三、酶的性质与调节1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和催化效率。

了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。

2. 酶的调节：生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节，如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。

了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。

四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体：细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分，包括离子通道和酶联受体等。

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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。

只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。

(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。

(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。

（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。

(P39)超二级结构：也称之基元。

在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。

(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。

(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。

(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。

符号：Tm。

每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。

(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。

(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。

酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。

(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。

提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。

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⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。

2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。

3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。

即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。

4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。

（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。

（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。

3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。

生物化学复习材料

生物化学复习材料1.氨基酸、蛋白质等电点？Pl和ph的关系氨基酸等电点：不同的氨基酸结构不同，等电点也不同。

在水溶液中，氨基和羧基的解离程度不同，所以氨基酸的水溶液一般不呈中性。

一般来讲，所谓中性氨基酸，酸性比碱性稍微强一点，正离子浓度小于负离子浓度，要调节到等电点，需要向溶液中加酸，抑制羧酸的解离。

中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.3之间，酸性氨基酸在2.8-3.2，碱性氨基酸为7.6-10.9.氨基酸的两性电解质性质，氨基酸可以作为缓冲试剂使用。

在等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度最小。

可以根据等电点分离氨基酸的混合物。

第一种方法：利用等电点时溶解度最小，将某种氨基酸沉淀出来；第二种方法：利用同一ph下，不同氨基酸所带的电荷不同而分离。

蛋白质的等电点：2.蛋白质的1-4级结构分别是什么，有什么特点，有哪些类型第一结构：多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。

特点：是蛋白质最基本的结构。

第二结构：多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。

a-螺旋、b-折叠、b-转角。

特点:有周期性，有规则。

类型：（1）a-螺旋：最常见的结构，广泛的存在于纤维状蛋白和球蛋白中。

在水溶液中，a螺旋的N端带有部分正电荷，C端带有部分负电荷，a螺旋可构成偶极矩。

L型氨基酸组成的a螺旋多为右手螺旋，D型氨基酸组成的多为左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。

（2）b-折叠：是一种重复性的结构。

可有多条肽链组成也可由一条肽链组成。

折叠的两种方式：平行式（相邻肽链是同向的）（更规则）和反平行式（相邻肽链是反向的）。

（3）b-转角（b-弯曲、发夹结构）：简单的二级结构。

多肽链需要经过弯曲和回折才能形成稳定的球形结构。

是比较稳定的结构。

（4）b凸起：是一种小的非重复性结构，能单独存在，大多数为b折叠中的一种不规则的情况，可引起多肽链方向的改变，但改变程度不如b转角。

（5）无规卷曲：没有一定规律的松散肽链结构（但对于一定的球蛋白来说，特定的区域有特定的卷曲方式，因而归入二级结构），酶的功能结构常处于该构象中，故而受到人们的重视。

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第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。

生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。

第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。

糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。

最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。

Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。

Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。

如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。

复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。

二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。

单糖构型的确定以甘油醛为标准。

距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。

2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。

如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。

4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。

如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。

5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。

（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。

分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。

1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。

2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。

生物化学复习重点

生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。

3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。

不带电荷。

4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。

在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。

5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。

肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。

氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。

肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。

7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。

其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。

生物化学超详细复习资料图文版

一。

核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。

在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。

原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。

核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。

DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为DNA旋相互盘绕而形成。

?—C配对（碱基配对原则，?结构每隔隔为DNA?氢键??DNADNA构.?RNA类别：?信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；?核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；?转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。

rRNA的分子结构特征：?单链，螺旋化程度较tRNA低?与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（PolyA）－3′核酸的变性、复性和杂交变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。

复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。

不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交Tm：熔解温度DNA的熔6、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。

生物化学复习资料

⽣物化学复习资料⽣物化学复习资料1.氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了⽢氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原⼦都结合了4个不同的原⼦或基团（羧基、氨基、R基和⼀个氢原⼦）。

所以α-碳原⼦是⼀个⼿性碳原⼦，氨基酸是⼿性分⼦，有L-氨基酸与D-氨基酸之分，标准氨基酸均为L-氨基酸。

2.酸性氨基酸：天冬氨酸、⾕氨酸（R基所含的羧基在⽣理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在⽣理条件下可以给出H+的带负电荷）芳⾹族氨基酸：⾊氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有氨基和羧基，氨基可以结合H+⽽带正电荷，羧基可以给出H+⽽带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离。

等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某⼀ph值条件下，氨基酸解离成阴离⼦和阳离⼦的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点。

4.试⽐较蛋⽩质和多肽的区别：多肽链是蛋⽩质的基本结构，实际上蛋⽩质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋⽩质（①分⼦量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽>，分⼦量＞10kDa的是蛋⽩质，胰岛素例外，它是蛋⽩质②⼀个多肽分⼦只有⼀条肽链，⽽⼀个蛋⽩质分⼦通常含有不⽌⼀条肽链③多肽的⽣物活性可靠与其构象⽆关，⽽蛋⽩质则不然，改变蛋⽩质的构象会改变其⽣物活性④许多蛋⽩质含有辅基，⽽多肽⼀般不含辅基5.简述蛋⽩质的⼀⼆三四级结构，常见的⼆级结构有哪些？⼀：蛋⽩质分⼦内氨基酸的排列顺序称为蛋⽩质的⼀级结构，包括⼆硫链的位置⼆：蛋⽩质多肽链局部⽚段的构象，不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转⾓、⽆规则卷曲。

三：在⼀级结构中相隔较远的⼀些氨基酸依靠⾮共价键及少量共价键相互结合，使多肽链在⼆级结构基础上进⼀步折叠，形成特定的空间结构，这就是蛋⽩质的三级结构。

生物化学复习资料【名解、简答】

NADH穿梭机制：①α-磷酸甘油穿梭—FAD—1.5A TP—脑、骨骼肌；②苹果酸-天冬氨酸穿梭—NAD—2.5A TP—肝心肌。

【氮平衡：是一种测定摄入氮量与排出氮量，间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。

】氮的总平衡：摄入N=排出N，正常成人；氮的正平衡：摄入N>排出N，儿童、孕妇及恢复期病人；氮的负平衡：摄入N<排出N，饥饿、严重烧伤、出血及消耗性疾病。

靓医生来本家借书：亮异色赖苯甲缬苏【腐败作用：未被消化的蛋白质及氨基酸在大肠下部受大肠杆菌的分解作用】①脱羧产胺—组赖色酪苯丙—组尸色酪苯乙；②脱氨基/尿素酶产氨；③其他有害产物：苯酚、吲哚、H2S。

氨基酸脱氨基途径：①转氨基作用【GPT肝│GOT心】；②L-谷氨酸脱氢酶；③嘌呤核苷酸循环；④氨基酸氧化酶。

脱羧作用：原料—酶—产物—作用谷氨酸—谷氨酸脱羧酶—γ-氨基丁酸【GABA】—抑制性神经递质；组氨酸—组氨酸脱羧酶—组胺—血管扩张剂，增加毛细血管通透性；同时还引起支气管平滑肌痉挛致哮喘；鸟氨酸—鸟氨酸脱羧酶—腐胺—继续分解—精胺+精脒—癌瘤辅助诊断。

α-酮酸代谢去路：①进入TCA循环，彻底氧化分解；②经氨基化生成非必需氨基酸；③转变成糖和脂类化合物。

NH3代谢：来源：①氨基酸脱氨基作用；②腐败作用；③谷氨酰胺分解【肾小管上皮细胞】。

运输：①丙氨酸-葡萄糖循环—氨—从肌肉—到肝；②谷氨酰胺—氨—从脑和肌肉—到肝或肾。

去路：①合成尿素——肝脏；②合成非必需氨基酸和含N化合物；③合成谷氨酰胺；④直接被分泌——肾小管【一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团】如【手写】：_________，__________，_________，___________，____________。

四氢叶酸是一碳单位的载体。

功能：参与嘌呤、嘧啶的合成。

含S氨基酸：甲硫氨酸—SAM—甲基供体肝生物转化形成硫酸酯半胱氨酸—牛磺酸、 PAPS 类固醇激素灭活胱氨酸。

生化复习重点

一、名词解释生物化学复习材料1. 血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。

2. 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原分解是指糖原分解成葡萄糖的过程。

3. 糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。

4. 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程。

5. 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸在经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环。

6. 有氧氧化：在供养充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量，称为有氧氧化途径。

7. 血脂：血浆中脂类的总称。

主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。

8. 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。

（一类由脂肪、磷脂、胆固醇及其酯与不同载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体，包括CM、VLDL、LDL 和HDL。

）9. 脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。

10. 酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。

11. 必需脂肪酸：亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必需脂肪酸。

12. 必需氨基酸：8种体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。

13. 食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。

14. 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羧基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。

生物化学考试复习资料

⽣物化学考试复习资料⼀、名词解释1、蛋⽩质的⼀级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。

2、蛋⽩质的凝固：蛋⽩质经强酸、强碱作⽤发⽣变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调⾄等电点，则蛋⽩质⽴即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。

如再加热则絮状物可变成⽐较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强碱中，这种现象称为蛋⽩质的凝固作⽤。

3、变构调节：体内⼀些代谢物与酶分⼦活性中⼼外的调节部位可逆地结合，使酶发⽣构象变化并改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节⽅式称为变构调节。

4、酶的化学修饰：酶蛋⽩肽链上的⼀些基团可与某种化学基团发⽣可逆的共价结合，从⽽改变酶的活性，以调节代谢途径，这⼀过程称为酶的化学修饰。

5、维⽣素：是⼀类维持机体正常⽣理功能所必需，⼈体内不能合成或合成数量不能满⾜机体需求，必须由⾷物提供的有机化合物。

6、维⽣素需要量：指能保持⼈体健康、达到机体应有的发育⽔平和能充分发挥效率地完成各项体⼒和脑⼒活动的所需要的维⽣素的必需量。

7、⽣物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程称⽣物氧化8、呼吸链：位于线粒体内膜上起⽣物氧化作⽤的⼀系列酶（递氢体或递电⼦体），它们按⼀定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。

9、氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。

10、底物⽔平磷酸化：底物分⼦内部原⼦重排，使能量集中⽽产⽣⾼能键，然后将⾼能磷酸键转给ADP⽣成ATP的过程。

11、乳酸循环：肌糖原分解产⽣乳酸，经⾎液循环运送⾄肝，经糖异⽣作⽤转变为肝糖原或葡萄糖；葡萄糖释放⼊⾎后⼜被肌⾁组织摄取⽤以合成肌糖原12、糖异⽣：由⾮糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异⽣。

13、糖酵解：在⽆氧条件下，葡萄糖分解为乳酸并释放少量能量的过程称为糖酵解。

14、糖有氧氧化：在有氧条件下，葡萄糖彻底氧化分解为CO2和H2O并释放⼤量能量的过程15、磷酸戊糖途径：是以6-磷酸葡萄糖为起始物，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下⽣成6-磷酸葡萄糖酸进⽽⽣成5-磷酸核糖和NADPH过程。

生物化学重点知识归纳

生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。

2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。

2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。

3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。

4.甘油醛是最简单的单糖。

5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。

8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。

9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。

同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。

10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。

糖原分为肝糖原和肌糖原。

11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。

第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。

2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。

3. 脂肪又称甘油三酯。

下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。

皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。

6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。

7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。

8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。

9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。

10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。

11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。

其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。

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目录名词解释 (2)蛋白质 (3)蛋白质 (3)蛋白质 (3)蛋白质 (3)填空题 (5)蛋白质 (5)核酸 (5)简答题 (8)蛋白质 (10)蛋白质 (13)核酸 (14)核酸 (14)1名词解释等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳。

利用带电粒子在电场中移动速度不同而达到分离的技术称为电泳技术。

DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合酶：由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质。

酶原：无活性的酶的前身物质称为酶原米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度竞争性抑制作用：抑制剂与酶的正常底物结构相似，抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低，此种结合不影响酶与底物分dZ子的结合，同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。

底物与抑制剂之间没有竞争关系，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化生物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程成为生物氧化血糖：血液中的葡萄糖称为血糖。

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生物化学复习资料一、单项选择题1.样品中氮的含量是4g，此样品中蛋白质的含量是（25g）2.关于肽键的叙述，错误的是（肽键旋转而形成了β—折叠）3.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是（包括各原子的空间位置）4.维系蛋白质二级结构稳定的化学键是（氢键）5.蛋白质α—螺旋的特点是（氨基酸侧链伸向螺旋外侧）6.关于蛋白质二级结构错误的是（整条多肽链中全部氨基酸的空间位置）7.关于蛋白质三级结构的描述错误的是（具有三级结构的多肽链都有生物学活性）8.每种完整蛋白质分子必定具有（三级结构）9.关于蛋白质四级结构叙述正确的是（蛋白质亚基间通过共价键聚合）10.蛋白质溶液的稳定因素是（蛋白质表面带有水化膜和电荷层）11.蛋白质变性伴随的结构改变是（次级键断裂）12.白蛋白【PI为4.7】在（PH4.0）的溶液中带正电荷13.核酸中核苷酸之间的连接方式是（3’，5’—磷酸二酯键）14.DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是（A+G与C+T的比值为1）15.关于RNA的说法错误的是（细胞质中只有一种RNA，即mRNA）16.真核生物的mRNA（有帽子结构和多聚A尾巴）17.DNA的T是指（50％DNA变性时的温度）18.tRNA的结构特点不包括（5’末端具有特殊的帽子结构）19.有关tRNA分子正确的描述是（tRNA3’末端有氨基酸臂）20.DNA变性是指（互补碱基之间的氢键断裂）21.关于辅助因子叙述错误的是（决定酶促反应的特异性）22.决定酶促反应的特异性的是（酶蛋白）23.有关酶活性中心不正确的是（活性中心这是必需基团起作用而与整个酶分子无关）24.有关酶活性中心正确的是（所有酶都要有活性中心）25.酶具有催化活性的结构基础是（有空间构象）26.酶与一般催化剂的相同点（降低反应的活化能）27.酶催化反应的机制是（降低反应的活化能）28.酶的特异性是指（对催化底物的选择性）29.关于KM的叙述错误的是（与酶催化的底物无关）30.关于温度与酶促反应速度关系的叙述错误的是（最适温度是酶的特征性常数）31.关于温度与酶促反应速度关系的叙述正确的是（最适温度不是酶的特征性常数，延长反应时间，其最适温度降低）32.有关酶与温度的关系，错误论述是（酶是蛋白质，即使反应的时间很短，也不能提高反应温度）33.关于酶的抑制剂叙述正确的抑制剂的论述，错误的是（除去抑制剂后，酶活性可恢复）34.有关竞争性抑制剂的论述，错误的是（抑制程度至于抑制剂的浓度有关）35.竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学的特点是（Km↑，Vmax不变）36.磺胺类药物的类似物是（对氨基苯甲酸）37.关于酶原及其激活的叙述错误的是（体内所有的酶均有酶原形式）38.酶原没有酶活性的原因是（活性中心未形成或未暴露）39.引起酶原的激活方式是（由部分肽键断裂，酶分子空间构象）40.关于糖酵解的正确描述是（在胞浆中进行）41.缺氧时为机体提供能量的是（糖酵解途径）42.丙酮酸脱氧复合体中不包括（生物素）43.肌糖原分解不能直接补充血糖的原因（肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶）44.（胰岛素）是血糖浓度下降45.氧化物和CO中毒时被抑制的细胞色素【CYT】是（Cytoa3）46.呼吸链位于（线粒体内膜）47.关于氧化呼吸链的叙述，错误的是（递电子体必然也是递氢体）48.ATP生成的主要方式是（氧化磷酸化）49.有琥珀酸脱下的一对氢，经呼吸链氧化可产生（1.5分子ATP和1分子水）50.心肌细胞液的NDAH进入线粒体主要通过（苹果酸—天冬氨酸穿梭）51.肌肉组织中能量贮藏的主要形式是（磷酸肌酸）52.胞液NADH经苹果酸—天冬氨酸穿梭进入线粒体发生氧化磷酸化，生成ATP数量是（2,5分子ATP）53.在调节氧化磷酸化作用中，最主要的因素（[ATP]／[ADP]）54.长期饥饿后血液中（酮的含量增加）55.脂肪大量动员时肝内生成的乙酰辅酶A主要转变为（酮体）56.脂肪动员的限速酶是（激素性敏感性限速酶）57.脂肪酸分解的限速酶（肉碱限制酶转移酶Ι）58.脂肪酸β—氧化过程（脱氢、加水、在脱氢、硫解）59.关于1分子软脂酸【16C】彻底氧化的叙述正确的是（可产生8分子乙酰COA）60.关于酮体的叙述错误的是（肝脏生成酮体，也可利用酮体）61.酮体叙述错误的是（酮体生成过多可导致酸中毒，因此是异常代谢）62.肝脏生成乙酰乙酸的直接前体是（HMGCOA）63.（肉碱）不参与脂肪酸的合成64.肉碱的作用（转运酯酰COA）65.甘油三酯合成时，脂肪酸的活化形式是（酯酰COA）66.胆固醇甾体类的主要去路是（转变胆汁酸）67.胆固醇合成的原料是（乙酰COA）68.胆固醇是（维生素D3）的前体69.胆固醇生物合成的限速酶（HMGCOA）70.密度最低的血浆脂蛋白（CM）71.（HDL）脂蛋白具有抗动脉粥样硬化的作用72.内源性甘油三酯主要由(VLDL)血浆脂蛋白运输73.在胆固醇逆向运转中起主要作用的血浆脂蛋白的是（HDL）74.严重饥饿时，脑组织的能量主要来自于（酮体氧化）75.鸟苷酸循环的作用是（合成尿素）76.与运载一碳单位有关的维生素是（叶酸）77.VB12缺乏，N-甲基四氢叶酸的甲基不能转交给（同型半胱氨酸）78.人体的营养非必氨基酸是（谷氨酸）79.食物蛋白的互补作用是指（几种蛋白质混合食用，提高营养价值）80.营养充足的婴儿、孕妇、恢复期的病人常保持（氮的正平衡）81.生物体内氨基酸脱氨的主要方式是（联合脱氨）82.肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是（嘌呤核苷酸循环）83.哺乳类动物体内氨的主要去路是（在肝中合成尿素）84.体内氨的贮存以及运输的主要形式之一是（谷氨酰胺）85.由肌肉组织通过血液向肝进行转运的过程是（丙氨酸-葡萄糖循环）86.鸟氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于（天冬氨酸）87.（CO2）不属于一碳单位88.体内一碳单位的载体是（四氢叶酸）89.嘌呤核苷酸从头合成途径首先合成的是（IMP）90.嘌呤核苷酸合成的特点（在磷酸核糖焦磷酸的基础上逐步合成嘌呤核苷酸）91.嘧啶核苷酸从头合成途径首先的核苷酸为（UMP）92.痛风症是因为血液中某种物质在关节、软组织处沉淀，其成分是（尿酸）93.5-FU是（C）剪辑的结构类似物。

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生物化学名词解释和答案蛋白质化学一.名词解释1.基本氨基酸：2.α-碳原子：直接与氨基和羧基相连的碳原子。

3.两性电解质：同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。

4.氨基酸的等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为0。

这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI5.肽（peptide）：氨基酸通过肽键连接而成的化合物。

6.肽键（peptide bond）一个氨基酸分子的α羧基与另一分子的α氨基脱水缩合而成的酰胺键。

7.二肽（dipeptide）：两个氨基酸残基通过一个肽键连接而成的肽。

8.多肽（polypeptide）：含十个氨基酸残基以上的肽。

9.氨基酸残基（residue）：组成多肽的氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整，称为氨基酸残基（酰）。

10.二硫键（disulfide bond）：肽链之间或肽链内部的两个半胱氨酸残基的巯基氧化后形成的共价相互作用力，有较高的强度。

11.离子键（ionic bond）：又称盐键，是正电荷和负电荷之间的一种静电相互作用。

12.配位键（dative bond）：由两个原子之间提供共用电子对所形成的共价键。

13.氢键（hydrogen bond）：多肽链中的氮原子或氧原子的故对电子与氢原子间相互吸引而形成的键。

14.范德华力（Van der waal,s）:一种普遍存在的作用力，是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。

15.疏水作用力hydrophobic bond疏水基团或疏水侧链避开水分子而相互靠近聚集的作用力。

16.一级结构（primary structure）：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

17.二级结构（secondary structure）：多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。

18.三级结构（tertiary structure）：球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置二形成特定的构象。

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生物化学课程复习资料第一章：糖一、填空题1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。

根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。

5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。

7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4糖苷键相连。

9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。

12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。

二、是非题1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。

错。

L—葡萄糖不存在于自然界。

2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。

第二章：脂质一、是非题1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。

（错）2 磷脂是中性脂（错）3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对）4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。

（对）5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。

（错）6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。

（对）7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。

（对）8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。

（错）9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。

（对）10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。

（错）二、选择题2 下列不属于脂的物质是（ D ）A 维生素EB 前列腺素C 胆汁酸D 甘油3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ）A 甘油三硬脂酸酯B 胆固醇硬脂酸酯C 羊毛蜡D 石蜡6下列哪个是饱和脂酸（ D ）A 油酸B 亚油酸C 花生四烯酸D 棕榈酸第三章：氨基酸、肽类、蛋白质化学一、选择题9在组蛋白的组氨酸侧链上进行（A ）以调节其生物功能。

A 磷酸化B 糖基化C 乙酰化D 羟基化11 如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中选择一个你认为最合适的（D）A 茚三酮B CNBr C胰蛋白酶 D 异硫氰酸苯酯22 前胰岛素原中信号肽的主要特征是富含哪些氨基酸残基（D ）A 碱性B 酸性C 羟基D 疏水性23 蛋白质的糖基化是翻译后的调控之一，糖基往往与肽链中哪一个氨基酸残基的侧链结合（D）A 谷氨酸B 赖氨酸C 酪氨酸D 丝氨酸29 在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓（C ）A 三级结构B 缔合现象 C四级结构 D 变构现象30 蛋白质的构象特征主要取决于（A）A 氨基酸的组成、顺序和数目B 氢键、盐键、范德华力和疏水力C 各氨基酸之间的肽键D 肽链间及肽链内的二硫键31 氨基酸与蛋白质共同的理化性质（B ）A 胶体性质B 两性性质C 变性性质D 双缩脲反应二、问答及计算题4 蛋白质化学中常用的试剂有下列一些：CNBr，尿素，β-巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6mol/L HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。

生物化学复习资料

第一章核酸名词解释1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。

2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结合在一起。

3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。

4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。

5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。

填空题：1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二脂键连接成多聚体。

2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。

3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。

4. Z－DNA为左手螺旋。

5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。

6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。

选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）1、有关核酸的杂交AA．DNA变性的方法常用加热变性B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间E．把待测DNA标记成探针进行杂交2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCDA．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为DA．15% B．30% C．40% D．35% E．70%4．DNA变性是指DA．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂E．DNA分子中碱基丢失5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCDA．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力E．螺旋每转一圈包含10个碱基对6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的ABA．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。

生物化学复习资料(全)

生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。

氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。

蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。

这就是氨基酸的两性性质。

氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。

蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。

镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。

第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。

肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。

少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。

谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。

参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。

化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。

蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。

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生物化学复习资料生物化学一、名词解释1.蛋白质变性与复性：蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。

变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

2.盐析与盐溶：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。

在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。

3.激素与受体：激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。

受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。

4.增色效应与减色效应：增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。

减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。

5.辅酶与辅基：根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。

与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。

6.构型与构象：构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。

构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。

即分子中原子的三维空间排列称为构象。

7.α-螺旋与β-折叠：α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。

β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。

8.超二级结构与结构域：超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。