生化复习提纲
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（3）组氨酸的脱羧作用产生组胺。
12、酶的竞争性抑制剂，非竞争性抑制剂对酶的Km和Vmax有什么影响？
①竞争性抑制剂存在时，Km增大，且Km随[I]的增加而增加，Vmax的数值不变；
②非竞争性抑制剂的动力学特点为：a:当有I存在时，Km不变而Vmax减小，Km/Vmax增大；b：Vappmax随[I]的加大而减小；c:抑制程度只与[I]成正比，而与[S]无关。
12、第二信使：水溶性激素不能自由的通过细胞膜，当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物，通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成，被合成的小分子物质可以看成是第二信使。
第二信使有：cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等
13、级联放大：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫做级联放大。
4、必需氨基酸：机体需要但机体不能合成或合成量少，不能满足要求，必须由食物供给的氨基酸
5、酮体：肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，ß-羟丁酸及丙酮的统称。
蛋白质一级结构：构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序，又称共价结构或基本结构。
6、酶的活性中心：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路
是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽，在提供生物合成的前提中其重要作用。
16、简述调节血糖水平的几种激素的作用机理
胰岛素：体内唯一降低血糖的激素，唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。血糖升高—>胰岛素分泌。
促进肌肉、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞
生化复习大纲
第一章1.现代生物技术包括：基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程2.生物技术的特点：①多学科综合性的科学技术②过程中需要生物催化剂的参与③最终目的是建立工业生产过程或为社会服务3.生物反应过程：当采用活细胞(主要是整体的微生物细胞)为催化剂时，称为发酵过程；而利用从细胞中提取得到的酶为催化剂时，则称为酶反应过程。
4.生物反应过程特点①利用生物催化剂生产②反应条件温和，生产设备简单、能耗少③多以光合作用产物为原料（可再生资源）④废弃物的危害程度小，产品价值高第二章2.1 微生物的特点1.微生物定义：存在于自然界中的一些个体微小，需借助显微镜才能看清其外形、构造简单的低等生物。
2.微生物的特点体积小、（比）表面大（最基本特点）：有利于与周围环境进行物质、能量和信息交换吸收快、转化快种类多、分布广生长旺、繁殖快易变异、适应强3.微生物具有惊人的繁殖速度，以二均分裂最突出。
2.2 工业生产中常见的微生物1.微生物的分类原核生物类：有核区，没有核膜、核仁，仅有一条DNA；如细菌、放线菌、蓝线菌等真核生物类：有细胞核、核膜、核仁、一至数条DNA构成的染色体；如酵母菌、霉菌非细胞生物类：无完整的细胞结构，仅含一种类型的核酸（DNA或RNA)；如病毒2.细菌的结构基本结构：细胞壁、细胞膜、细胞质、类核特殊结构：荚膜、鞭毛（细菌的运动器官）、菌毛、芽胞3.芽胞：某些细菌在一定条件下，细胞质脱水浓缩，在菌体内形成的圆形或椭圆形的小体。
因含水量少，具有致密而不易渗透的芽孢壁，具有极强的抗热、抗辐射、抗化学药品能力。
芽孢是细菌的休眠状态。
由于芽胞抵抗力强，在临床上常以杀灭芽胞作为灭菌是否彻底的标准。
发酵工业中常用的细菌主要是杆菌。
4. 放线菌：广泛存在于偏碱土壤中，抗生素大约2/3由放线菌产生酵母菌：主要生长在偏酸性的含糖环境中霉菌：多在偏酸环境中生长2.3 微生物菌种的分离选育与保藏1.从自然界分离菌种的一般步骤：采样、增殖培养、纯种分离（划线法、稀释法）、筛选较优菌株2.诱变育种的实质：通过适当方法或途径使微生物的遗传物质（DNA）的分子结构发生改变，从而形成异常的遗传信息。
生物化学复习提纲
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能掌握:1.蛋白质一至四级结构的概念、主要化学键2.蛋白质二级结构的基本形式，肽键、肽单元及模体(motif)、结构域概念。
3.蛋白质重要的理化性质。
熟悉:1.蛋白质的分子组成及特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。
2.蛋白质分离和纯化的方法及其原理。
第二章核酸的结构与功能掌握:1.核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。
2.核酸一级结构的概念及连接键。
3.DNA的碱基组成及Chargaff规则、DNA的双螺旋结构要点。
4.RNA的分类；mRNA和 tRNA的结构特点及功能；rRNA的功能。
5.DNA的变性、DNA的复性及分子杂交。
熟悉:1.核酸的一般理化性质。
2.DNA的超螺旋结构、核小体的组成。
第三章酶掌握:1.酶活性中心的概念、活性中心的必须基团。
2.酶促反应的特点。
3.影响酶的反应动力学因素、米-曼氏方程式、Km与Vm的意义、酶的最适温度、最适pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。
4.酶原概念、酶共价修饰的概念、同工酶的概念及特点。
熟悉:1.酶原激活的机理、酶的变构调节、化学修饰调节的特点。
2.酶的分子组成：全酶的组成、辅酶与辅基、金属离子的作用。
第四章糖代谢掌握:1.糖酵解的概念、细胞定位、反应过程、关键酶。
2.糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶；3.磷酸戊糖途径的特点及生理意义；4.糖原合成与分解的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意义；5.糖异生的概念、原料、关键酶及生理意义6.血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源与去路、胰岛素降低血糖的机制、胰高血糖素升高血糖的机制熟悉:1.糖有氧氧化的ATP生成及生理意义。
2.糖原合成和分解的过程及调节；3.糖酵解的ATP生成及生理意义。
4.磷酸戊糖途径的限速酶；5.肾上腺素的调节机制。
了解:1.磷酸戊糖途径的反应过程及调节;糖酵解的调节; 糖原累积症。
本科生化复习题纲
第一章糖化学1、糖的概念和分类2、单糖的结构（以G和F为代表），链状结构和环状结构、D/L、α/β构型是如何确定的？3、糖的性质：重点是变旋性及其原因、还原性、差向异构化、成脎、成糖苷、酸的作用4、Sliwanoff试验、间苯三酚实验、Bial试验、Molisch试验、蒽酮反应5、单糖的构象：船式和椅式6、解释名词：糖苷、异头体、差向异构体7、麦芽糖、蔗糖、乳糖的结构组成特点，它们是否具有还原性和变旋现象？8、淀粉、糖原和纤维素的结构特点和性质.9、了解糖蛋白中糖肽键的类型、糖链的分类10、糖胺聚糖的通式及代表性化合物有哪些？第二章脂类和生物膜1、了解脂质的分类2、了解脂质的生物学功能3、三脂酰甘油的结构组成4、天然脂肪酸的特点有哪些？5、什么叫必需脂肪酸，人体的必需脂肪酸有哪些？6、三脂酰甘油的化学性质:皂化、氢化、卤化,酸败的作用或原因？皂化价与分子量有什么关系？7、以卵磷脂和脑磷脂为代表掌握磷脂的结构组成。
掌握各种磷脂在中性环境中的带电情况。
8、什么叫糖脂，分几类？9、天然磷脂的构型是什么型的。
10、掌握胆固醇和麦角固醇的结构。
11、血浆脂蛋白的组成和分类12、生物膜主要是由哪些成分组成的？13、简述生物膜的液体镶嵌结构模型的特点。
14、生物膜的生物学意义有哪些？15、影响生物膜流动性的因素。
第三章蛋白质化学1、蛋白质的元素组成特点、蛋白质的分类、蛋白质的功能2、记住20种氨基酸的结构、分类和代号3、掌握氨基酸的两性解离和等电点（包括概念和计算）4、AA的性质：AA的甲醛滴定、紫外吸收特性、氨基酸与亚硝酸反应、与酰化试剂反应（重点丹横酰氯反应）、烃基化反应（DNFB反应、PITC反应）、茚三酮反应、Pauly反应。
5、为什么氨基酸的酰基化和烃基化需要在碱性溶液中进行?6、蛋白质的水解方法有哪些？各有什么优缺点？7、纸层析法和离子交换法分离AA法的基本原理。
8、什么叫双缩脲反应？9、掌握谷胱甘肽的结构特点及肽的等电点的计算。
生化简答题复习纲要
1.什么是酶？酶与一般催化剂有何区别？酶是有活细胞产生的、对特异底物具有高效催化作用的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
酶与一般催化剂的区别：1.高效性：酶能够大幅度地降低反应的活化能。
2.特异性：酶仅能作用于一种或一类化合物，或作用于一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
分为绝对特异性、相对特异性和立体特异性三种。
3.可调节性：酶促反应可以受多种因素的调控，使机体能够适应不断变化的内外环境。
4.反应条件温和，可在常温常压下进行。
2.什么是酶原？某些酶以酶原形式存在具有什么生物学意义？酶原：无活性的酶的前体。
酶以酶原形式存在的意义：A.保护和定位作用：避免细胞产生的酶对自身消化，同时保证酶在特定的部位和环境发挥作用，保证机体代谢正常进行。
B.酶原是酶的贮存形式。
一旦机体需要，可发挥其催化作用。
3.简述酮体代谢的特点和生理意义。
特点：A.肝内合成，肝外利用：肝是生成酮体的器官，但是不能利用胴体；肝外组织不能生成酮体，却能利用酮体，肝外组织最终把酮体转变成乙酰辅酶A，后进入三羧酸循环彻底氧化利用。
B.游离脂肪酸是合成酮体的前体，调节脂肪动员释放游离脂肪酸的因素能影响酮体的合成。
平时血液中酮体较少，有大量乙酰辅酶A必需代谢时酮体增多，可引起代谢性酸中毒，如糖尿病。
生理意义：A.酮体是肝脏输出能源的一种形式，并且酮体可以透过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。
B.酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平稳定，节省蛋白质的消耗。
4.简述体内氨基酸代谢库的来源与去路。
来源：A.从食物中消化吸收获B.组织蛋白降解C.自身合成非必需氨基酸去路：A.脱氨基作用：①氨气：尿素、谷氨酰胺、其他含氮物质②α-酮酸：转变为糖、酮体、非必需氨基酸与氧化供能B.脱羧基作用：生成胺类C.转化或合成某些含氮化合物D.合成组织蛋白5.参与大肠杆菌（原核生物）复制的酶类和蛋白质因子有哪些？:辨认复制起始点(解螺旋酶）：解开双链：运送和协同(引物酶）:催化引物的合成:维持模板处于单链状态并保护单链的完整拓补酶：理顺链:复制延长中起主要作用的酶I:水解引物、填补空隙、修复作用连接酶：催化双链中单链缺口的连接6.试述肽链的延伸步骤。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
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生物化学复习提纲第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的元素组成：主要有碳、氢、氧、氮、硫。
元索组成特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
2、蛋口质组成的基木单位：氨基酸组成人体蛋白质的20种氨基酸均屈于L・a・氨基酸（除廿氨酸外）氨基酸的三字符号：见课本P9 （了解）3 •氨基酸的理化性质①氨基酸的等屯点（pl）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离了，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
大负小」1•:: pH>pI,为阴离子；pH<pI,为阳离子；pH=pI则为两性离子。
3、氨基酸的连接：氨基酸通过（肽键）连接而形成肽。
在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（是由…个氨基酸的a ■竣基与另一个氨基酸的a ■氨基脱水缩合而形成的酰胺键）。
由更多（大于10个）的氨基酸相连而成的肽链称为多肽链。
4、蛋口质的一级结构：在蛋口质分子中，从N■端至C•端的氨基算排列顺序称为蛋白质的一级结构。
其稳定力是：肽键、二硫键。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原了的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
其稳定力是：氢键。
肽单元（肽平面）参与肽键的6个原子C a 1、C、0、N、H和Ca2位于同一平面，构成了肽单元。
二级结构的主要类型包括（4个）：◊a■螺旋：（特点）多肽链的主链遵循右手螺旋。
氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每圈含3.6个氨基酸残基，每圈高度0.54nm,氢键封闭环内含13个原子。
肽键的N・H和第4个肽键的拨基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
◊ B •折叠◊ B ■转角◊无规卷曲蛋白质的三级结构：是指整条肽链屮全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其稳定力是：次级键（如疏水键、盐键、氢键和Van derWaals）o蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋口质的四级结构。
生化提纲
Chapter 3 蛋白质（Protein）1.氨基酸的两性解离与等电点：NH2R C COOHHCOOH COO-COO- +H++OH-R CH R CH R CH NH3+NH3+NH2 PH < PI PH = PI PH > PI 2.蛋白质的性质：1.）两性解离：酸、碱性。
2.）胶体性质酸碱中性盐3.）沉淀作用：（水化膜）有机溶剂重金属盐4.）变性作用：（空间构象）3.蛋白质结构：1.）一级结构分析：（片段重叠法）A．测定氨基酸种类与数量。
（酸、碱水解）B．末端分析：N-末端：DNFB（Sanger 法）DNS-ClPITC（Edman法）氨肽酶法C-末端：肼解法羧肽酶法C．二硫键的打开与保护巯基乙醇（还原剂）碘乙酸（保护剂）D．多肽水解成小片段酶：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）、胃蛋白酶O O O—HN—C—C—NH—C—C—NH—C—C—NH—R1 R2 R3胰蛋白酶：R1=Lys，Arg；R2=Pro 抑制水解胃蛋白酶：R1和R2=Phe，Leu，Trp，Tyr等疏水性残基；R1=Pro时不水解。
2.）二级结构：α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲α-螺旋：右手螺旋（天然），上升一圈共3.6个氨基酸残基，相邻残基之间0.15n m 第一个氨基酸残基的羧基（—C O—）的氧与第四个氨基酸残基的氨基（—N H—）的H 形成H键。
β-折叠：多肽链几乎完全伸直。
相连两肽链以相同或相反方向折叠成片层结构。
相邻氨基酸残基距离0.325n m（平行）—0.35n m（反平行）。
H键在两条多肽链间形成。
β-转角：180O回折。
C h a p t e r4核酸（n u c l e i c a c i d）1．结构： D N A：A G C TR N A：A G C U糖；核糖（戊糖） C2位所连-O H脱去O称脱氧核糖核苷酸碱基：嘌呤：腺嘌呤，鸟嘌呤嘧啶：胞嘧啶，胸腺嘧啶，尿嘧啶磷酸一级结构：核苷酸以3’,5’-磷酸二酯键相连DNA：碱基组成A=T，C=GDNA的二级结构：（DNA双螺旋）1）两条相互平行，方向相反的多核苷酸链，围绕中心轴形成双螺旋。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、蛋白质化学（一）蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法（根据侧链性质）2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性（N 端和 C 端）3、蛋白质的一级结构定义和测定方法（如 Edman 降解法）一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键（氢键）5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力等）6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系（二）蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法（如盐析）3、变性和复性变性的概念和因素（物理因素、化学因素）复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学（一）核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型（Watson 和 Crick 模型）双螺旋结构的特点（碱基互补配对、大沟和小沟等） DNA 的三级结构（超螺旋结构）3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用（二）核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点（增色效应）复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学（一）酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法（系统命名法和习惯命名法）酶的分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶）（二）酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用（三）酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等（四）影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线（双曲线）2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响（最适温度）低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响（最适 pH）酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化（一）生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分（NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶）呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制（化学渗透学说）ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例（二）生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物（如 ATP、GTP 等）其他高能化合物（如硫酯键、甲硫键等）五、糖代谢（一）糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶（如淀粉酶、麦芽糖酶等）消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制（主动运输、被动扩散）（二）糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式（三）糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段（糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环）的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义（四）磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖（五）糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义（六）糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢（一）脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶（如胰脂肪酶等）消化的产物（甘油一酯、脂肪酸等）2、脂类的吸收吸收的部位和方式（二）甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径（甘油二酯途径、甘油一酯途径）2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程（活化、转运、β氧化、能量产生）（三）磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂（如卵磷脂、脑磷脂等）的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物（四）胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义（二）氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪（三）个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢（SAM、同型半胱氨酸等）半胱氨酸的代谢（牛磺酸、谷胱甘肽等）3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（多巴胺、黑色素等）色氨酸的代谢（5-羟色胺等）八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物（尿酸）痛风症的发病机制（二）嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节（二）代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）酶含量的调节（基因表达调控）2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。
生化重点 提纲
第一章氨基酸和核苷酸掌握氨基酸的通式与结构特点；氨基酸三字母英文缩写。
掌握核苷酸的分子组成。
Amino acid;Carboxyl group;Amino group;Dipolar ion and PI;Nucleotide;Ribose or deoxyribose;Purine and pyrimidine.第二章多肽与蛋白质掌握蛋白质的元素组成、基本组成单位。
GSH由哪三个氨基酸残基组成？有何生理功能？蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？蛋白质二级结构的基本形式？并试述α-螺旋的结构特点。
何谓蛋白质的变性？蛋白质在溶液中稳定的因素、盐析、等电点及定量方法举例说明蛋白质结构与功能的关系。
第三章多聚核苷酸与核酸掌握DNA双螺旋结构模式的要点。
掌握mRNA、tRNA、rRNA的组成、结构特点和生物学功能。
DNA变性、DNA复性、解链温度(Tm)增色效应、核酸杂交的概念。
掌握核酶、核酸酶的概念第四章糖与复合糖单糖、二糖与多糖糖蛋白糖链的N-连接型与O-连接型蛋白聚糖由糖胺聚糖共价连接于核心蛋白所组成第七章酶与催化反应掌握酶的概念及酶作用的特点。
掌握酶的活性中心、必需基团的概念。
掌握单纯酶、结合酶的概念。
掌握B族维生素及其参与形成的辅酶。
掌握影响酶促反应的因素，米氏方程，米氏常数的概念及意义；酶的活性单位定义。
掌握酶原、酶原的激活、酶原激活的机理、生理意义。
同工酶、酶的化学修饰及酶的变构调节的概念。
掌握三种可逆性抑制及其酶促反应的动力学特点。
掌握酶与疾病的关系。
第八章生物氧化与氧化磷酸化掌握底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念。
呼吸链的概念、种类、排列顺序及ATP生成部位。
掌握P/O比值的概念，生物氧化概念。
掌握两种穿梭方式。
熟悉抑制剂对呼吸链抑制作用的部位。
ATP的生成、贮存。
了解化学渗透学说的内容。
第九章糖代谢酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解、糖异生：定义/概念场所起始物/终产物重要中间物代谢关键步骤调节酶能量利用与产生生理意义1分子G、3-磷酸甘油醛、丙酮酸、乳酸彻底氧化分解产生的ATP数？从糖原开始产生的G 彻底氧化分解产生的ATP数？掌握血糖的概念、正常值；血糖来源去路、参与血糖调节的因素。
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第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
生化复习提纲
1.酶的结构（催化反应机制）及活性表征；
2.酶促反应动力学（米氏方程、酶的可逆抑制和不可逆抑制及其原理）。
第七章维生素和辅酶
1.维生素的定义及其生理功能；
2.水溶性维生素（VB1、VB2、VPP、泛酸、VB6、VB12、生物素、叶酸分别对应何种辅酶，
有何功能？）；
3.重要的脂溶性维生素（VA、VD、VE、VK）。
第八章新陈代谢和氧化
1.新陈代谢的概念（分阶段含义）机研究方法；
2.高能化合物（自由能、ATP的定义及生理学功能）；
3.生物氧化（概念、电子传递链、氧化还原酶复合物）；
4.氧化磷酸化（电子传递与氧化磷酸化的偶联、质子泵）。
第九章糖代谢
1.多糖及寡糖降解的简单步骤；
2.糖的酵解途径（C6 C3详细过程、能耗、生物学意义）；
3.TCA循环（过程详解、生物学意义）；
4.简单了解HMP途径、乙醛酸回补途径、糖异生途径；
5.糖代谢和发酵工业（简单了解）。
第十章脂类代谢
1.脂肪的降解、吸收和转运过程；
2.甘油代谢的降解途径；
3.脂肪酸的分解代谢（β-氧化）详细过程；
4.脂肪酸的合成代谢的过程（侧重分解代谢和合成代谢的异同）。
第十一章核酸代谢
1.核酸的酶促降解过程；
2.嘌呤、嘧啶的分解与合成过程（从头合成，补救合成）；
3.DNA、RNA的合成过程；
4.DNA的复制过程。
第十二章蛋白质代谢
1.蛋白质的消化和吸收；
2.氨基酸代谢方式及其过程（脱氨、脱羧）；
3.苯丙氨酸的代谢过程（生理学意义）。
生化++复习提纲(答案)
复习提纲一、蛋白质化学名词：１.蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序。
２.蛋白质等电点：使蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的ＰＨ，称为蛋白质的等电点。
３.蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
1.构成蛋白质的氨基酸的结构特点，碱性氨基酸和酸性氨基酸的种类答：结构特点：组成人体蛋白质的氨基酸有20种，除甘氨酸外，均属L-α-氨基酸。
不同氨基酸R基团不同。
脯氨酸是α-亚氨基酸。
带负电荷的R基氨基酸（酸性氨基酸）：谷氨酸、天冬氨酸带正电荷的R基氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸、精氨酸、组氨酸2.蛋白质各级结构的维系键答：一级结构：肽键，此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。
二级结构：氢键。
三级结构：主要靠次级键疏水作用，离子键，氢键和范德华力等。
四级结构：非共价键，主要是氢键和离子键，其次是疏水作用。
3.蛋白质变性的本质和特点答：本质：是破坏维系空间结构的键（非共价键、二硫键），不改变蛋白质的一级结构。
（不破坏肽键）构象破坏是蛋白质变性的结构基础。
特点：理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、容易消化），生物活性丧失，易被蛋白酶水解等。
4.蛋白质280nm紫外吸收的原因答：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
5.蛋白质亲水胶体的稳定因素答：蛋白质属于生物大分子，其分子的直径可达1-100nm，为胶粒范围之内。
蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，水化膜和蛋白质胶粒表面电荷，是稳定胶粒的重要因素。
若除去蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中析出。
6.常见的不编码的氨基酸答：P64在蛋白质组成中，除了20种常见的氨基酸外，某些氨基酸，如二碘酪氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸，胱氨酸等，在遗传密码字典中没有其对应的三联体密码子，所以被称为非编码氨基酸。
生化提纲
P8酸性、碱性、含羟基的氨基酸。
P10氨基酸的等电点，肽键。
P13蛋白质的一、二、三、四级结构。
二级结构的类型。
（α—螺旋等）P30蛋白质的等电点。
P32蛋白质分离、纯化的常用方法。
（透析，盐析的概念）P40核酸的基本组成和连接方式。
P43核酸的一级结构。
P45双螺旋结构模型要点。
P52三种RNA及其功能。
P62分子杂交。
P67同工酶。
P68酶反应的特点。
P76可逆性抑制的种类及其特点。
P79酶的变构调节。
P80酶原，酶原激活。
P88糖的无氧氧化。
P93糖的有氧氧化。
P103磷酸戊糖途径的生理意义。
P109糖异生的途径、概念、原料。
P115血糖的来源和去路。
P125脂肪动员P127脂酸的β氧化。
P129酮体的生成、利用及生理意义。
P167底物水平磷酸化，氧化磷酸化。
P160氧化呼吸链。
P180营养必需氨基酸，非必需氨基酸的概念。
八种必需氨基酸。
P197一碳单位种类、功能。
P208核苷酸的从头合成和补救合成。
嘌呤、嘧啶分解代谢产物。
P238半保留复制。
P241半不连续复制。
P242DNA复制的酶、蛋白质的种类作用。
P256逆转录P266转录与复制的异同。
P291三种RNA在蛋白质合成中的作用。
P322基因表达的时间、空间特异性并举例说明。
P329乳糖操纵子的结构及调控机制。
P345同源重组P352DNA克隆P356重组DNA的基本操作步骤。
P352限制性内切酶P370第二信使及种类。
P383G蛋白PKA、PKC的传导途径。
P4022，3—二磷酸甘油酸旁路。
P413两相反应P420初级、次级胆汁酸P423胆汁酸的肠肝循环及生理意义。
P423胆红素的生成及排泄。
P430黄疸P454N—连接糖蛋白、O—连接糖蛋白及相连氨基酸。
P469原癌基因，癌基因，抑癌基因。
P483PCR的基本组成和反应步骤。
P486DNA链末端合成终止法。
P496基因诊断和基因治疗。
生化复习提纲汇总
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、名词解释1、辅酶：与酶分子以共价键松散结合，可用透析法除去而使酶丧失活性2、别构酶：某些调节物质与酶融合，可以影响酶与底物或者与调节物的融合，发生改变酶的活性，称作别构调节，能够展开别构调节的酶叫作别构酶3、减色效应：变性后的dna单键重新形成双螺旋结构时，碱基又处于双螺旋结构内部此时dna溶液紫外吸收降低的现象称为减色效应。
4、增色效应：天然dna双螺旋结构中，碱基密切墩砌，其π电子云0之间相互弱化了对紫外线的稀释。
dna变性时，双链找出变为单链，并使碱基充份曝露，并使其紫外线稀释明显增加，约减少40%，这种现象叫作增色效应、5、氧化磷酸化作用：氧化磷酸化作用是指在生物氧化中伴随着atp生成的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
6、底物水平磷酸化作用：是指由酶催化进行的atp等高能磷酸化合物的形成，是产生与氧化磷酸化或光合磷酸化不同的atp的体系。
7、转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
8、联手退氨基促进作用：转回氨基促进作用和谷氨酸脱氢酶催化剂的水解退氨基促进作用两种方式联手出来展开退氨基9.构型：所指的就是一个有机分子中各个原子特有的紧固的空间排序。
比如说：正异zers这种排序不经过共价键的脱落和再次构成就是不能发生改变的。
构型的发生改变往往并使分子的光学活性发生变化。
10.构象：有机化学的一个重要概念。
最简单的构象分析建立在乙烷分子上。
最重要的构象分析则是建立在环己烷上的构象分析。
11.同工酶：就是指催化剂同一生化反应，但酶蛋白结构共同组成有所不同的一组酶。
12.别构酶：调节物的结构与第一个酶的底物和直接产物的结构完全不同，以这种方法调节的酶叫别构酶。
13.变构效应：蛋白质空间结构的发生改变充斥着其功能的变化。
14.等电点：当溶液处在某一个特定的ph值时，氨基酸要以极化离子形式存有，分子所带透亮电荷为0，将此时的溶液ph值称作该氨基酸的等电点。
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名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位臵上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
（共有64个密码子，其中有61个密码子编码20种氨基酸。
另3个密码子代表终止信号。
）17、中心法则：是DNA、RNA和蛋白质之间基本功能关系的解释，即DNA是自身复制及转录合成RNA的模板，RNA是翻译合成蛋白质的模板，因此，遗传信息的流向是DNA →RNA →蛋白质18、半保留复制：（半保留复制是DNA复制最重要的特征。
）当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板，按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA 链和一股新生DNA链，这种复制方式称为半保留复制。
19、逆转录：是以RNA为模板、以dNTP为原料、由逆转录酶催化合成DNA的过程，该过程的信息传递方向是从RNA到DNA，与从DNA转录到RNA的信息传递方向相反，所以称为逆转录。
20、转录：是指生物体按碱基互补配对原则把DNA碱基序列转化成RNA碱基序列、从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程。
21、启动子：原核生物和真核生物基因的启动子均由RNA聚合酶结合位点、转录起始位点及控制转录起始的其他调控序列组成，是启动转录的特异序列。
22、翻译：翻译又称为蛋白质的生物合成过程，是核糖体协助tRNA从mRNA读取遗传信息、用氨基酸合成蛋白质的过程，是mRNA碱基序列决定蛋白质氨基酸序列的过程，或者说是把碱基语言翻译成氨基酸语言的过程。
23、点突变：点突变又称错配，即单一碱基配对错误造成的变异，包括转换和颠换。
24、框移突变：DNA损伤可以分为四种类型：错配、缺失、插入和重排。
缺失指的是DNA链上一个或一段核苷酸的消失,插入指的是原来没有的一个碱基或一段核苷酸链插入到DNA分子中间。
在为蛋白质编码的序列中如果缺失或插入核苷酸，则发生读框移动，使其后译读的氨基酸序列全部混乱，这种现象称框移突变。
25、基因表达：是指基因经过转录和翻译等一系列复杂过程，指导合成具有特定生理功能的产物。
26、变构调节：指特定物质与酶蛋白活性中心之外的某一部位以非共价键结合结合，改变酶蛋白构像，从而改变其活性。
27、化学修饰调节：通过酶促反应使酶蛋白以共价键结合某种特定基团，或脱去该特定基团，导致酶蛋白构象改变，酶活性也随之改变。
28、外显子：是真核生物基因经过转录加工后保留于RNA中的序列和相应的DNA序列。
内含子：真核生物基因在转录后加工时被切除的RNA序列和相应的DNA序列。
29、胆色素：胆色素是铁卟啉化合物在体内的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等，主要随胆汁、粪便排出。
30、生物转化：肝脏将外源性或内源性非营养物质进行转化，最终增加其水溶性（或极性），使其易于随胆汁或尿液排出体外，这一过程称为生物转化。
31、碱储：血浆NaHCO3的含量在一定程度上代表了机体缓冲酸的能力，习惯上将血浆NaHCO3称为碱储或碱储备。
32、酶：是由活细胞合成、起催化作用的蛋白质。
33、酶原：有些酶在细胞内刚合成时、初分泌时或发挥作用前只是无活性前体，必须水解一个或几个特定肽键，或水解掉一个或几个特定肽段（称为激活肽），使酶蛋白的构象发生改变，从而表现出酶的活性。
酶的这种无活性前体称为酶原。
酶原激活：无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。
34、同工酶：是指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。
35、生物氧化：是指糖、脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成二氧化碳和水并释放能量满足机体生命活动需要的过程。
36、呼吸链：是指位于真核生物线粒体内膜或原核生物细胞膜上的一组排列有序递氢体和递电子体，其作用是接受营养物质释出的氢原子（还原当量），并将其电子传递给氧分子，生成水。
（操纵子：原核生物绝大多数基因的转录单位，由启动子、操纵基因和受操纵基因调控的一组结构基因组成。
顺式作用原件：真核生物的调控序列。
反式作用原件：增强子：真核生物促进基因转录的调控序列。
胆汁酸的肠肝循环：在肠道中重吸收的各种胆汁酸，经门静脉重新入肝脏。
肝脏再把游离胆汁酸转变成结合胆汁酸，与重吸收的结合胆汁酸一道，重新随胆汁排入肠腔，此过程称为胆汁酸的肠肝循环。
）问答题1、简要说明血糖的来源和去路及机体对其的调节来源：①食物糖消化吸收；②肝糖原分解；③肝脏内糖异生作用去路：①氧化分解供能；②合成糖原；③转化成其他糖类或非糖类物质；④血糖过高时随尿液排出机体对其的调节(1)肝脏的调节：肝脏是维持血糖浓度的最主要器官，是通过控制糖原的合成与分解及糖异生来调节血糖的。
当血糖浓度高于正常水平时，肝糖原合成作用加强，促进血糖消耗；糖异生作用减弱，限制血糖补充，从而使血糖浓度降至正常水平。
当血糖浓度低于正常水平时，肝糖原分解作用加强，糖异生作用加强，从而使血糖浓度升至正常水平。
当然，肝脏对血糖浓度的调节是在神经和激素的控制下进行的。
(2)肾脏调节：肾脏对糖具有很强的重吸收能力，其极限值（可以用血糖浓度来表示，为8.9~10.0mmol/L（160~180mg/L），该值）称为肾糖阈。
当血糖浓度低于肾糖阈时，肾小管就能重吸收肾小球滤液中的葡萄糖，以维持正常的血糖浓度。
当血糖浓度高于肾糖阈，从肾小球滤出的糖过多，超过肾小管重吸收糖的能力，就会出现糖尿。
(3)神经和激素调节：正副交感神经调节；胰岛β细胞分泌的胰岛素是唯一能降低血糖的激素；而能升高血糖浓度的激素主要有胰岛细胞分泌的胰高血糖素、肾上腺髓质分泌的肾上腺素、肾上腺皮质分泌的糖皮质激素、腺垂体分泌的生长激素和甲状腺分泌的甲状腺激素等。
这些激素主要通过调节糖代谢的各主要途径来维持血糖浓度。
2、简要说明血浆甘油三酯的来源和去路及激素对其的调节答：（1）、甘油三酯的合成代谢合成的部位：肝脏、脂肪组织、小肠粘膜等原料：①甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢；②CM中的FFA（来自食物脂肪）。
基本合成过程：①甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）。
②甘油二酯途径（肝、脂肪细胞）。
（2）、甘油三酯的分解代谢①脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
其中关键酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶②甘油的氧化：甘油经血运至肝、肾、肠等组织，彻底氧化。
③脂酸的β-氧化：氧化部位：除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。
过程:（a)脂酸的活化——脂酰CoA 的生成（胞液）。
（b）脂酰CoA进入线粒体：借助于肉碱的携带。
3、试述五种脂蛋白的组成特点和生理功能（或意义）答：CM【（乳糜微粒）含甘油三酯最多，占脂蛋白颗粒的80%～95%。
】功能主要是转运来自食物的外源性甘油三酯。
VLDL【（极低密度脂蛋白）含甘油三酯占脂蛋白的50%～70%。
】功能主要是转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
LDL【（低密度脂蛋白）含40%～50%胆固醇及其酯。
】功能为从肝脏向肝外组织转运胆固醇。
HDL【（高密度脂蛋白）中含蛋白质最多，占50%，密度最高，磷脂占25%，胆固醇占20%。
颗粒最小，密度最大。
】功能主要是从肝外组织向肝脏转运胆固醇。
IDL（中密度脂蛋白）是VLDL在血浆中代谢的中间产物【又称为VLDL残体】。
多数IDL被肝细胞摄取【，其余IDL的甘油三酯继续被脂蛋白脂酶水解，】这些IDL最后成为【富含胆固醇、胆固醇酯和apoB-100的】LDL。
4、请叙述胆固醇的生物合成与糖代谢的关系答：除了脑组织和成熟红细胞之外，人体各组织都可以合成胆固醇，其中肝脏的合成能力最强，占全身胆固醇总量的80％，另外有10％由小肠合成。
胆固醇的合成场所是细胞液和内质网，合成原料是乙酰CoA，此外还需要NADPH供氢，ATP供能。
乙酰CoA和ATP主要来自糖的有氧氧化，NADPH主要来自磷酸戊糖途径。
5、试叙述进食过量糖类（淀粉）食物可导致发胖的生化机理答：体内糖转化成脂肪的过程：糖代谢产生的乙酰CoA可以合成脂肪酸和胆固醇，糖代谢产生的磷酸二羟丙酮可以还原生成3-磷酸甘油。
糖代谢可产生ATP、NADPH＋H＋，然后由ATP供能，NADPH＋H＋供氢，在3-磷酸甘油基础上逐步结合3分子脂肪酸，合成甘油三脂。
所以从食物中摄取的糖可以生成脂肪酸和3-磷酸甘油，进而合成甘油三酯，进入脂库。
因此，进食过量的糖类食物会导致体内脂肪合成增多，从而引起发胖。
6、简述以下代谢的大致过程和生理意义有氧氧化的过程：有氧氧化途径分为三个阶段：（1）葡萄糖在细胞液中氧化分解生成丙酮酸；（2）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化作用下（氧化脱羧）生成乙酰CoA；（3）乙酰基进入三羧酸循环彻底氧化成CO2和H2O。