蛋白质工艺学题库

1.何谓氨基酸？必需氨基酸有那几种？

从化学的角度上讲，氨基酸（Amino acid,简写AA）是一分子中含有一个以上氨基（－NH2）和一个以上羧基（－COOH）的化合物总称。

1. 必需氨基酸（EAA）：八种

Val、Leu、Ile、Phe、Met、Try、 Lys 、Thr

缬亮异苯蛋色赖苏

2.氨基酸熔点非常高的原因是什么？

答:在加热至熔点时，氨基酸溶解的同时分解生成胺，并放出co2气体，这说明氨基酸是以内盐形式存在，比相应的有机酸熔点更高。

3.那三种氨基酸在紫外区有吸收？为什么？

答：在紫外区只有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸有吸收，因为都带有苯环。

4.氨基酸等电点的定义？

答：调节氨基酸水溶液的酸碱性，使其酸性和碱性解离恰好相等，氨基酸在溶液中呈两性离子存在，氨基酸分子内的正电荷与负电荷相等，即净电荷为零，此时的PH值称为氨基酸的等电点。

5氨基酸为何具有缓冲作用？

答：

6.酸水解蛋白质有哪些特点？

答：优点：（1）能完全水解，AA基本上都是游离的。

（2）不会引起消旋作用

缺点：（1）对设备要求高，要求耐酸耐高温。

（2）其中一个AA被破坏—Try

（3）Gln、Asn的酰胺上的氨基被水解下来，因而Glu、Asp的量增加。

（4）Cys水解成CySH，必须用磺酸代替。

（5）水解液含有大量的腐黑质，颜色呈黑色，用作化装品需脱色成黄色.

7.什么是蛋白酶和肽酶？酶水解蛋白质有什么特点？

答：1.蛋白酶：水解蛋白质内部肽键而形成各种短肽的酶。又称为内肽酶，有专一性。

2.肽酶：把肽从一端水解，放出一个AA的酶。又称外肽酶。

优点：（1）反应条件温和，AA不受破坏。

（2）水解速度性（催化效率高）。

缺点：（1）酶水解Pr需要多种酶协同进行。

（2）酶很难提纯，活力变化大。

（3）水解产品很易腐蚀，须加防腐剂。

（4）酶的价格昂贵，来源不充分

8.何谓分配定律？

答：一定温度下，溶质在两种互不相溶或几乎不相溶的溶剂中分配达到平衡时，它在这两相中的浓度比值与它在这两种溶剂中的溶解度的比值相等，这就是分配定律。

9.氨基酸有那些重要的呈色反应？

（1）一般氨基酸的呈色反应

①茚三酮法紫红色

②吲哚法

③邻苯二甲醛法

（2）个别氨基酸的呈色反应

①酚基的显色反应（酪氨酸）

•米伦反应

•福林反应

②蛋黄白反应（含苯环的氨基酸）

10.氨基酸在食品中有那几方面的应用？

答：（1）氨基酸用作调味品

（2）氨基酸用作食品香料

（3）氨基酸用作食品抗氧化剂

(4)氨基酸用作食品强化剂

11.肽键学说正确性依据是什么？何谓肽？

答：蛋白质分子中AA连接的基本方式是肽键（－CO－NH－）。

我国在世界上首次合成的人工蛋白质——结晶牛胰岛素的成功

人工合成多聚AA的X－射线衍射图案，红外光谱与天然纤维状蛋白十分相似

水解作用的结果

包含－CO－NH－基团的化合物

人工合成的蛋白质能被蛋白酶所水解，而且能催化它的逆过程

12.何谓N-末端和C-末端？什么是氨基酸残基？

答：多肽链中的R1、R2、R3，……，Rn称为侧链，在链的两端仍有一个游离的a-氨基和游离的a-羧基，在一条多肽链中含有游离a-氨基的一端称N末端，而含游离a-羧基的一端称C末端。

肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不再是原来的完整分子，称为氨基酸残基。

13.一级、二级、三级结构的定义是什么？

答：一级结构是指AA在蛋白质分子中的连接方式和AA在多肽链中的排列顺序。

二级结构是多肽链主链骨架中的若干肽段各自沿着某个轴盘旋或折迭，并以氢键维持，从而形成具有规律的构象。

三级结构是一条多肽链在二级结构的基础上，由于其顺序相隔较远的氨基酸残基侧链基团R 的相互作用，而进行范围广泛的盘旋和折迭，从而产生具有特定的球状构象，成为球状蛋白质分子。

14.构成蛋白质种类众多的原因是什么？

答：导致蛋白质种类众多的原因是组成蛋白质的氨基酸种类、氨基酸数量及排列顺序的不同。

15.何谓构型和构象？

答：构型指的是在一个化合物中，原子的空间排列，这种排列的改变会涉及到共价键的生成

与断裂，但与氢键无关，如AA的D、L一构型。

构象指的是多肽链中的一切原子，由于单键的旋转而产生不同的空间排布，这种空间排布的变化仅涉及到氢键等次级键的生成与断裂，但不涉及到共价键的生成与断裂。

16.蛋白质分子中有那些重要的次级键？它们是怎样形成的？

答：蛋白质和多肽中的氨基酸是以多肽链连接而成的共价链化合物。除此之外，蛋白质和肽分子中还有一些重要的次级键：如氢键、盐键、酯键、疏水键等。

氢键是与电负性原子共价相连的氢原子和另一电负性原子间的相互作用。

二硫键的形成形成：CySH + CySH — S —S —

酯键是具有自由－COOH和自由－OH的AA残基侧链之间形成的。

疏水键的形成：是由蛋白质中的一些疏水性较强的侧链基团，为避开水分子而互相粘聚在一起形成的。

配位键是指在两个原子之间，由单方面提供共用电子对所形成的共价键，在蛋白质分子中，不提供电子的元素往往是金属元素，所以又称为金属键。

17.蛋白质立体化学结构所允许的基本原则是什么？

答：（1）所有肽单位是刚性平面，N－Cα与Cα－C呈反式结构，此时，肽平面处于稳定体系。

（2）肽平面中的肽键具有单键和双键的性质。

（3）N－Cα和Cα－C键都可以旋转，形成不同构象，即二面角（φ,ψ）决定肽链的构象。（4）构象是否稳定，就在于非键合原子之间的距离是否符合标准接触距离d。

18. —螺旋稳定的原因是什么？

答：（1）在α－螺旋体中，所有肽单位是刚性平面结构，且所有Cα原子的键角均为正四面体（109028´ ）。

（2）在α－螺旋体中，非键合原子之间的接触比较紧密，但不小于最小接触距离。

（3）氢键中氢原子位于C＝O H－N的直线上，氢键键长2.86Å，并且允许所有的肽键都参与链内氢键的形成。因此，α－螺旋体比其它螺旋更稳定。

19.影响形成—螺旋的因素有那些？哪两种氨基酸是破坏者？

答：氨基酸的组成和排列顺序、多肽链氨基酸残基侧链基团的性质都会影响a螺旋体的形成。最大破坏者：Gly、Pro；

20.酶的化学本质是什么？催化本质是什么？专一性和反应类型由什么决定？

答：酶的化学本质是一种具有催化功能的蛋白质。

催化本质是降低反应所需的活化能，加速反应的进行。

专一性:一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。

绝对专一性这类酶只对一定化学键两端带有一定原子基团的化合物发生作用，即只能催化某一种底物的反应。

相对专一性属于这一类专一性的酶，有的只对作用物的某一化学键发生反应，而对此化学键两端所连接的原子基团并无多大的选择。