生化问答题
生化简答题
名词解释:1 、蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物,是机体表现生理功能的基础。
2 、蛋白质的变性:在某些物理和化学因素的作用下,蛋白质的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3 、蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4 、蛋白质的二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5 、蛋白质的三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6 、蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7 、蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
8 、DNA的变性:在某些理化因素的作用下,DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂,使DNA双螺旋结构松散,变成单链,称DNA变性。
9 、DNA的复性:变性DNA在适当条件下,两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象,称为DNA的复性。
10 、核酸酶:所有可以水解核酸的酶。
可分为DNA酶和RNA酶。
11 、酶:由活细胞合成的,对其特异底物起高效催化作用的蛋白质,是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12 、核酶:是具有高效,特异催化作用的核酸,是近年发现的一类新的生物催化剂。
13 、酶原:无活性的酶的前体称为酶原。
14 、酶的必需基团:酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15、同工酶:指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16、糖酵解:缺氧情况下,葡萄糖生成乳糖的过程。
17 、酵解途径:由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18 必需脂酸:某些不饱和脂肪酸,动物机体自身不能合成,需要从植物油摄取,是动物不可缺少的营养素,称为必需脂酸。
生化问答题
医学生物化学复习题各章节问答题小集1.试述肽链中α–螺旋的结构特点。
答:①α-螺旋外观似棒状,肽链的主链形成紧密的螺旋,侧链伸向外侧;②肽链中全部NH都和CO生成氢键,使α-螺旋的结构十分牢固;③螺旋的一圈由3.6个aa残基组成,螺距为0.54 nm;④螺旋的走向都为顺时针方向,所谓右手螺旋。
2. 什么是蛋白质的四级结构? 什么是均一四级结构和不均一四级结构?答:蛋白质分子中各个亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。
由相同的亚基构成的四级结构称为均一四级结构,由不同亚基构成的,则称为不均一四级结构。
3. 以血红蛋白与O2的结合为例,说明什么是协同效应?答:协同效应是指一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力,如果是促进作用,则称为正协同效应,反之则为负协同效应。
以血红蛋白为例,当Hb的第一个亚基与O2结合以后,促进第二及第三个亚基与O2的结合,当第三个亚基与O2结合后,又大大促进了第四个亚基与O2结合,这种效应为正协同效应。
4.举例说明蛋白质一级结构和功能的关系。
答:蛋白质的一级结构(即氨基酸残基排列顺序)是空间结构和性质的基础,蛋白质分子中的氨基酸残基的改变有的会严重影响其功能,有的则影响甚微。
有的结构相似的功能也相似。
①结构相似的具有相似的功能:例如从哺乳动物胰脏中分离出来的胰岛素,都由A链和B链组成,不同来源的胰岛素氨基酸排列顺序不完全相同,但相似,分子量也几乎相等,均具有降低血糖的生物学功能。
②一级结构与分子病:血红蛋白是由四个亚基构成的四聚体。
珠蛋白有两条α-链和两条β链,它们分别由141和146个氨基酸残基组成。
由于基因突变使珠蛋白多肽链的氨基酸残基改变所致的异常血红蛋白近400种。
其中只有某些残基改变才影响该蛋白带O2功能。
例如正常珠蛋白β链上第6位的谷氨酸被缬氨酸取代,使血红蛋白溶解度改变而导致镰刀状红细胞贫血。
5.试述如何分析多肽链中氨基酸的顺序?答:首先分析已纯化蛋白质的氨基酸残基的组成。
生化问答
分析“蛋炒饭”中主要营养素在代谢中存在的相互转变关系。
这个问题就转化成三大营养物质在代谢中存在的相互转变关系是什么蛋炒饭中主要营养:蛋白质,糖,脂肪。
(1)糖类代谢和蛋白质代谢的关系糖类和蛋白质在体内是可以相互转化的。
几乎所有组成蛋白质的天然氨基酸都可以通过脱氨基作用,形成的不含氮部分进而转变成糖类;糖类代谢的中间产物可以通过氨基酸转换作用形成非必需氨基酸。
(2)糖类代谢与脂质代谢的关系糖类代谢的中间产物可以转化成脂肪,脂肪分解产生的甘油、脂肪酸也可以转化成糖类。
糖类可以大量转化成脂肪,而脂肪却不能大量转化成糖类。
(3)蛋白质代谢和脂质代谢的关系一般情况下,动物体内的脂肪不能转化为氨基酸,但在一些植物和微生物体内可以转化;一些氨基酸可以通过不同的途径转变成甘油和脂肪酸进而合成脂肪。
三大营养物质代谢的终末过程都是三羧酸循环。
1、运动生物化学的研究任务是什么答:(1)揭示运动人体变化的本质(2)评定和监控运动人体的机能(3)科学地指导体育锻炼和运动训练2、试述运动生物化学的发展简史答:运动生物化学的研究开始于 20 世纪 20 年代,在 40-50 年代有较大发展,尤其是该时期前苏联进行了较为系统的研究,并于 1955 年出版了第一本运动生物化学的专著《运动生物化学概论》初步建立了运动生物化学的学科体系, 60 年代,,到该学科成为一门独立的学科。
至今,运动生物化学已经成为体育科学中一门重要的专业基础理论学科。
1、简答运动对人体化学物质的影响答:(1)构成人体的化学物质在机体中复杂联系,并处于动态变化中,既实现与外界环境的物质交换又受到运动的影响;(2)运动时人体内物质的化学反应加快,各种化学物质的含量和比例也发生相应的变化;(3)运动还影响体内的调节物质,如激素、递质等。
2、酶催化反应的特点答:(1)高效性;(2)高度专一性;(3)可调控性3、影响酶促反应速度的因素答:(1) 底物浓度、酶浓度对反应速度有影响;(2)PH 对反应速度有影响(3)温度对反应速度有影响(4)激活剂、抑制剂对反应速度有影响4、ATP 的生物学功能答:(1)生命活动的直接能源,ATP 水解释放的能量可以供应合成代谢和其他所有需能的生理活动;(2)合成磷酸肌酸和高能磷酸化合物5、简述运动时 ATP 的再合成途径答:(1)高能磷酸化合物如磷酸肌酸快速合成 ATP;(2)糖类无氧酵解再合成 ATP; (3)有氧代谢再合成 ATP:糖类、脂类、蛋白质的有氧氧化6、生物氧化合成 ATP 的方式有哪两种,分别解释答:ATP 的合成方式包括氧化磷酸化和底物水平磷酸化。
生化问答题
生化问答题1.试述糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异糖酵解:(1)葡萄糖(Glucose)磷酸化形成6-磷酸葡萄糖-G6P(2)6-磷酸果糖磷酸化形成1,6-磷酸果糖-FBP(3)磷酸烯醇式丙酮酸将磷2">转移给ADP形成ATP和丙酮酸糖异生(1)丙酮酸→草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸, 丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化(2)1,6-二磷酸果糖→6-磷酸果糖,果糖二磷酸酶催化 |(3)6-磷酸葡萄糖→葡萄糖,葡萄糖6磷酸酶催化2.糖异生途径中有哪些酶可以克服糖酵解的哪“三步能障”?丙酮酸羧化酶磷酸已糖异构酶葡萄糖6-磷酸酶糖异生途径和糖酵解是基本上是可逆反应但是有3个步骤是不可逆·,在糖异生途径之中须由另外的反应和酶代替。
这三步反应是:①丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸,有2个反应组成,分别由丙酮酸所化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化;② 1,6-双磷酸果糖转变成6-磷酸果糖,由磷酸已糖异构酶化;③ 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖,由葡萄糖-6-磷酸酶催化。
3.试述无氧酵解、有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条糖代谢途径之间的关系?1.在缺氧情况下进行的糖酵解。
糖酵解,又叫无氧呼吸。
在缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。
糖酵解的反应部位:胞浆。
第一阶段:一分子葡萄糖分解成2分子的丙酮酸;第二阶段:由丙酮酸转变成乳酸。
由葡萄糖分解成丙酮酸,称之为糖酵解途径。
糖酵解的原料:葡萄糖。
糖酵解的产物:2丙酮酸(乳酸)+2ATP。
关键步骤(底物水平磷酸化)4.在氧供应充足时进行的有氧氧化。
有氧条件下,葡萄糖或糖原氧化成C02和H2O的过程称为糖的有氧氧化。
分为三个阶段:1》.葡萄糖或糖原的葡萄糖单位转变为丙酮酸。
2》.丙酮酸氧化生成乙酰CoA.在线粒体内膜进行,医学教`育网搜集整理由丙酮酸脱氢酶复合体催化。
3》.乙酰CoA进入三羧酸循环完全氧化生成CO2和H2O.四步脱氢生成3个NADH+H+、1个FADH2、一步底物水平磷酸化生成GTP.三种关键酶:①柠檬酸合酶;②异柠檬酸脱氢酶;③α-酮戊二酸脱氢酶复合体5.生成磷酸戊糖中间代谢物的磷酸戊糖途径。
生化问答题集
生化问答题集1、试述血浆脂蛋白的分类及主要生理功能?CM(乳糜微粒):转运来自食物的外源性甘油三酯。
VLDL(极低密度脂蛋白):转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
LDL(低密度脂蛋白;):从肝脏向肝外组织转运胆固醇。
HDL(高密度脂蛋白)从肝外组织向肝脏转运胆固醇。
IDL(中密度脂蛋白)2、血糖的来源于去路有哪些?试述胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素对血糖浓度额调节作用。
来源:①食物糖消化吸收②肝糖原分解③肝脏内糖异生作用去路:①氧化分解供能②合成糖原③转化成其他糖类或非糖类物质④血糖过高时随尿液排出肝脏调节:肝糖原合成与分解、糖异生;肾脏调节:肾小管的重吸收能力;神经和激素的调节:⑴神经调节⑵激素调。
3、什么是解链温度?影响DNATm值大小的因素有哪些?为什么?解链温度是指核酸在加热变性过程中,紫外吸收值达到最大值的一半的温度,也称为Tm值。
因素:DNA分子中碱基的组成、比例、DNA分子的长度。
原因:在DNA分子中,如果G-C含量较多,Tm值则较大,A-T含量较多,Tm值则较小,因G-C间有三个氢键,A-T间有两个氢键,G-C较A-T稳定。
DNA分子越长,在解链时所需的能量也越高,所以Tm值也越大4、何为蛋白质变性作用?试举例说明其在临床上的应用,以及避免蛋白质变性的例子。
答:蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下,严格的空间构象受到破坏,从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。
(1)利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌;(2)口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人;(3)临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质;(4)加热煮沸蛋白质食品,有利于蛋白酶的催化作用,促进蛋白质食品的消化吸收等。
5、简述tRNA二级结构的基本特点及各种RNA的生物学功能。
答:tRNA典型的二级结构为三叶草型结构,是由一条核糖核苷酸链折叠、盘绕而成,在分子单链的某些区域回折时,因存在彼此配对的碱基构成局部双螺旋区,不能配对的碱基则:形成突环而排斥在双螺旋之外,形成了tRNA的三叶草结构。
生化问答题
1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?①三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。
②糖代谢过程中一分子已糖经糖酵解分解成二分子丙酮酸,在有氧的情况下丙酮酸进入线粒体,通过三羧酸循环彻底氧化分解③脂肪分解的脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化,脂肪分解的甘油也可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化分解;同时,三羧酸循环中产生的乙酰CoA和其他中间产物也可用于合成脂肪;④蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环,同时,三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成氨基酸。
例如草酰乙酸和α酮戊二酸分别是天冬氨酸和谷氨酸合成的碳架,延胡索酸是苯丙氨酸和酪氨酸合成的前体等。
所以,三羧酸循环是三大物质代谢的共同通路。
2、蛋白质变性天然蛋白质受物理或化学因素的影响,分子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化,致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失,这种作用称蛋白质的变性作用。
3、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
4、DNA的半保留复制在复制时DNA的两条链先分开,然后分别以每条DNA链为模板,根据碱基互补配对原则合成新的互补链,以组成新的DNA分子。
因此子代DNA的一条链来自亲代,另一条是新合成的,这种复制方式称为半保留复制。
5、中心法则中心法则认为DNA指导其自身复制及转录为RNA,然后翻译成蛋白质。
遗传信息的流向是从DNA到RNA,再到蛋白质(DNA→RNA→蛋白质)。
同时有些病遗传信息是从RNA传递到DNA的反转录。
这些规则就构成了遗传学的中心法则。
中心法则应表示为DNA⇌RNA →蛋白质。
6、核酸杂交两种来源不同的具有互补碱基序列的核苷酸片段在溶液中冷却时可以再形成双螺旋结构(不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基序列,可以通过变性、复性以形成局部的双链,即所谓杂化双链)7、写出糖酵解途径中三个关键限速酶及其催化的生化反应。
生化名词解释及问答题
生化名词解释及问答题一.名词解释1. Tm(解链温度):当核酸分子加热变性时,其在260nm处的紫外吸收会急剧增加,当紫外吸收达到最大变化的半数值时,此时对应的温度称为溶解温度,用Tm表示。
热变性的DNA解链到50%时的温度。
2. 增色效应:DNA变性时,其溶液A260增高的现象。
3. 退火:热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为~。
4. 核酸分子杂交:这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成,也可以在不同的RNA单链形成,甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成,这一现象叫做核酸分杂交。
5. DNA复性:当变性条件缓慢去除后,两条解链的互补链可以重新配对,恢复到原来的双螺旋结构。
这一现象称为DNA复性。
6. Chargaff规则:包括 [A] = [T],[G] = [C];不同生物种属的DNA的碱基组成不同;同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。
8. 核酸酶:所有可以水解核酸的酶。
9. 糖酵解:在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis),亦称糖的无氧氧化10. 糖异生:是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11. 丙酮酸羧化支路:糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应,丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12. 乳酸循环(Cori循环):肌收缩(尤其是供氧不足时)通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低,所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝,在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取,这就构成了一个循环,此循环称为~,也称Cori循环。
13. 糖原合成:指由葡萄糖合成糖原的过程。
14. 糖原分解:习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15. 血糖:血液中的葡萄糖。
16. 脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸,并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
生化问答题(下)
10 核苷酸代谢1.嘧啶核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样?2.嘌呤核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样?3.嘌呤和嘧啶碱基是真核生物的主要能源吗,为什么?4.用两组人作一个实验,一组人的饮食主要是肉食,另一组人主要是米饭。
哪一组人发生痛风病的可能性大?为什么?5.为什么一种嘌呤和嘧啶生物合成的抑制剂往往可以用作抗癌药和/或抗病毒药?6.不同种类的生物分解嘌呤的能力不同,为什么?参考答案四、问答题1.答:(1)各原子的来源:N1、C4、C5、C6-天冬氨酸;C2-二氧化碳;N3-氨;核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖。
(2)合成特点:氨甲酰磷酸 + 天冬氨酸→乳清酸乳清酸 + PRPP →乳清酸核苷-5′-磷酸→尿苷酸2.答:(1)各原子的来源:N1-天冬氨酸;C2和C8-甲酸盐;N7、C4和C5-甘氨酸;C6-二氧化碳;N3和N9-谷氨酰胺;核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖(2)合成特点:5′磷酸核糖开始→5′磷酸核糖焦磷酸(PRPP)→5′磷酸核糖胺(N9)→甘氨酰胺核苷酸(C4、C5 、N7)→甲酰甘氨酰胺核苷酸(C8)→5′氨基咪唑核苷酸(C3)→5′氨基咪唑-4-羧酸核苷酸(C6)5′氨基咪唑甲酰胺核苷酸(N1)→次黄嘌呤核苷酸(C2)。
3. 答:在真核生物中,嘌呤和嘧啶不是主要的能源。
脂肪酸和糖中碳原子能够被氧化产生ATP,相比较而言含氮的嘌呤和嘧啶没有合适的产能途径。
通常核苷酸降解可释放出碱基,但碱基又能通过补救途径重新生成核苷酸,碱基不能完全被降解。
另外无论是在嘌呤降解成尿酸或氨的过程还是嘧啶降解的过程中都没有通过底物水平的磷酸化产生ATP。
碱基中的低的C:N 比使得它们是比较贫瘠的能源。
然而在次黄嘌呤转变为尿酸的过程中生成的NADH也许能够通过氧化磷酸化间接产生ATP。
4. 答: 痛风是由于尿酸的非正常代谢引起的,尿酸是人体内嘌呤分解代谢的终产物,由于氨基酸是嘌呤和嘧啶合成的前体,所以食用富含蛋白质饮食有可能会导致过量尿酸的生成,引起痛风病。
生化问答题
请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。
答案要点:三羧酸循环;乙醛酸循环;从头合成脂肪酸;酮体代谢;合成胆固醇等。
酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一,其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。
请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。
答案要点:在某些酵母和某些微生物中,丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛,该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。
乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。
葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O(6分)脱氢反应的酶:3-磷酸甘油醛脱氢酶(NAD+),醇脱氢酶(NADH+H+)(2分)底物水平磷酸化反应的酶:磷酸甘油酸激酶,丙酮酸激酶(Mg2+或K+)(2分)试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。
答案要点:①mRNA是遗传信息的传递者,是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
(3分)②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体,还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。
(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所(3分)。
为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路!!!!!!!!!哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节!!!!!!!!!为什么答案要点:①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径(2分);三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料(1分),要举例(2分)。
②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物(3分),糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径(2分)写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程,注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子,并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP 的摩尔数。
答案及要点:天冬氨酸+α酮戊二酸--→(谷草转氨酶)草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶)α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶)PEP+GDP+CO2PEP+ADP→(丙酮酸激酶)丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系)乙酰COA+NADH+H+CO2 乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环)2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP ①耗1ATP 生2ATP5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1•5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶:L-谷氨酸脱氢酶(NAD+),丙酮酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,FAD,Mg2+),异柠檬酸脱氢酶(NAD+,Mg2+),a-酮戊二酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,NAD+,Mg2+),琥珀酸脱氢酶(FAD,Fe3+),苹果酸脱氢酶(NAD+)。
生化习题
第七章脂质和生物膜一、问答题1. 构成生物膜的化学成分有那些?解答:化学分析表明,所有的生物膜几乎都是由蛋白质(包括酶)和脂类(主要是磷脂)两大类物质组成,此外,还含有糖(糖蛋白及糖脂)、微量的核酸、无机元素等。
在各种生物膜中,蛋白与脂类含量的比例大体上有三种情况:在神经髓鞘膜中,脂类含量高,约占79%,蛋白质含量低,约占18%;在线粒体的内膜和细菌的质膜上,则相反,蛋白质含量高,约占75,脂类含量低,约占25%;在其他一些膜中,蛋白质与脂类含量差不多,约占50%。
2. 为什么说生物膜具有不对称性和流动性?什么是“流动镶嵌”模型?解答:20世纪60年代以后,由于新的实验技术的发展,对生物膜结构有了更深的了解,认为生物膜的结构是不对称的,并且具有流动性。
不对称主要表现在两个方面,一是膜蛋白分布不对称,二是膜脂分布不对称。
膜上蛋白质有数十种,通常占膜重50%以上,研究证明,蛋白质分子在膜上分布是不均一的,在膜的某些区域内,外侧分布比较多,内侧少;而在另一些区域内,则外侧分布少,内侧分布多。
有的部位蛋白质分子分布很密集,有的部位则很稀疏,像呼吸链酶系和光合链酶系,就是有序地密集于膜的一定部位中。
有的蛋白质如糖蛋白,多分布在膜的外侧,糖链伸出膜外,造成膜两侧蛋白质分布极不均一现象。
膜脂分布也是不对称的,例如在红细胞膜的脂质双层中,外层含神经鞘磷脂和卵磷脂较多而内层则含脑磷脂和丝氨酸磷脂较多。
膜的流动性:膜的流动性决定于磷脂分子的性质或者说决定于不饱和脂肪酸的含量。
不饱和脂肪酸在常温下处于液态,使膜蛋白和膜脂分子均有可能发生流动。
镶嵌在脂质双分子层中的蛋白质分子,可作侧向扩散和旋转扩散运动,即沿着双分子层的平面移动,据推算,蛋白质分子每分钟可移动数微米。
磷脂分子也可以发生扩散运动和围绕与膜平面相垂直的轴左右摆动及旋转运动。
磷脂分子较蛋白质分子小,因此移动速度较蛋白质分子快。
有人计算,翻转运动速度比侧向运动的速度要慢10亿倍,几乎不能进行翻转运动。
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生物化学问答题汇总第二章蛋白质1、组成蛋白质的基本单位是什么?结构有何特点?氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
结构特点:①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸2、氨基酸是如何分类的?按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类①非极性疏水性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋白质的分子组成。
蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物,氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4、蛋白质变性的本质是什么?哪些因素可以引起蛋白质的变性?蛋白质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素(酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等)和物理因素(加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等)可引起蛋白质的变性。
5、简述蛋白质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应6、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类?各举2-3例。
①非极性疏水性氨基酸7种:蛋氨酸,脯氨酸,缬氨酸②极性中性氨基酸8种:丝氨酸,酪氨酸,色氨酸③酸性氨基酸2种:天冬氨酸,谷氨酸④碱性氨基酸3种:赖氨酸,精氨酸,组氨酸第三章核酸1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平行的互补双链,呈右手双螺旋结构②每个螺旋含10bp,螺距3.4nm,直径2.0nm。
每个碱基平面之间的距离为0.34nm,并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架,位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧,碱基平面与双螺旋的长轴垂直;两条链位于同一平面的碱基以氢键相连,满足碱基互补配对原则:A=T,GºC⑤双螺旋的稳定:横向—氢键,纵向—碱基堆积力⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。
生化问答题
第三章3第四章8第五章7第七章4第八章17第九章11第十章12第十三章7第十五章6第十八章5简述氨基酸的分类简述蛋白质的结构层次及其维持力简述导致蛋白质变性的因素简述核苷酸的功能简述Chargaff法则简述B-DNA右手双螺旋结构的基本内容从以下几方面对蛋白质及DNA进行比较:①分子组成;②一、二级结构;③主要生理功能简述tRNA的一级结构简述tRNA的二级结构试比较真核生物与原核生物核糖体简述DNA变性及其影响因素简述酶的活性中心及其所含的必需基团简述酶的辅助因子简述酶促反应的特点简述酶的特异性及其分类简述抑制剂对酶的可逆抑制作用及其特点试比较变构调节和化学修饰调节的异同点酶以酶原形式存在有何生理意义?简述生物氧化的特点简述生物氧化三个阶段的特点生物体内典型的呼吸链有哪几种?其组成怎样?简述生物体内ATP生成的两种主要方式、在真核细胞中生成部位葡萄糖的分解代谢途径主要有哪些?试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同:反应条件、反应场所、终产物、释放能量简述人体内6-磷酸葡萄糖的来源和去路简述人体内丙酮酸的来源和去路糖酵解有何生理意义?写出糖酵解和糖异生过程中涉及的不可逆反应和关键酶简述糖的有氧氧化乙酰辅酶A的来源、去路有哪些?一分子葡萄糖完全氧化能产生多少个ATP一分子丙酮酸完全氧化能产生多少个ATP磷酸戊糖途径有何生理意义?简述糖原代谢生理意义试述丙氨酸、天冬氨酸生糖过程试述乳酸、草酰乙酸生糖过程糖异生有何生理意义?血糖有哪些来源与去路?机体如何对血糖进行调节简述脂类在体内的分布简述脂肪动员及其影响因素甘油如何氧化成二氧化碳和水?以中文物质名称及箭头图写出其氧化途径,并计算ATP生成数量脂肪酸是如何通过线粒体膜的?试述一分子软脂酸(或硬脂酸)彻底氧化为二氧化碳和水的详细反应过程及所需酶,计算净生成ATP的分子数列表比较软脂酸β氧化与软脂酸合成试述酮体代谢的生理意义乙酰辅酶A是如何通过线粒体膜的?简述柠檬酸在脂肪酸合成中的作用简述胆固醇代谢过程(摄入、转运、合成、转化、调节)简述各类血浆脂蛋白的功能假如膳食中含有丰富的丙氨酸,但缺乏天冬氨酸,机体是否会出现天冬氨酸缺乏的现象?为什么?简述肝昏迷的假神经递质学说简述肝细胞内联合脱氨基作用全过程(包括参与的酶和辅助因子)及其意义血氨主要有哪些来源和去路?简述氨在血液中的转运机制简述鸟氨酸循环过程及其意义简述肝昏迷的氨中毒学说分析一分子谷氨酸完全氧化能产生的ATP数分析一分子天冬氨酸完全氧化能产生的ATP数简述甲硫氨酸循环过程及其意义简述维生素B12缺乏导致巨幼红细胞性贫血的生化机制请写出四种由甘氨酸参与合成的不同类型的生物活性物质,并分别说明它们的主要功能简述DNA复制的基本特征怎样知道DNA的复制是半保留式而不是全保留式的?请解释Meselson和Stahl关于大肠杆菌DNA复制实验的结果参加原核生物DNA半保留复制的酶和蛋白质有哪些?简述其作用简述DNA聚合酶、RNA聚合酶、逆转录酶、氨酰-tRNA合成酶的作用及特点简述大肠杆菌DNA聚合酶I的活性与功能试述大肠杆菌DNA半保留复制的基本过程简述逆转录酶的生物学意义。
生化试题答案
生化试题答案一、选择题1. 生化过程中,下列哪项是细胞获取能量的主要途径?A. 光合作用B. 呼吸作用C. 蛋白质合成D. 核酸代谢答案:B2. 酶的催化作用主要依赖于其结构中的哪个部分?A. 活性中心B. 辅基C. 亚基D. 底物结合位点答案:A3. 在蛋白质合成过程中,tRNA的主要功能是什么?A. 运输氨基酸B. 提供能量C. 催化肽键形成D. 指导蛋白质折叠答案:A4. 核糖体的主要功能是在哪里?A. 细胞核B. 内质网C. 线粒体D. 核糖体答案:B5. 以下哪种物质不是脂肪酸β-氧化的产物?A. 乙酰辅酶AB. 丙酮酸C. 还原型NADHD. 二氧化碳和水答案:B二、填空题1. 细胞呼吸的最终电子受体是________,在有氧条件下是氧气,在无氧条件下可能是其他物质如硫化氢等。
答案:氧气2. 三羧酸循环的第一步反应是由________酶催化的,该反应的产物是柠檬酸。
答案:柠檬酸合成酶3. 在DNA复制过程中,负责解开双链DNA的酶是________。
答案:解旋酶4. 蛋白质的一级结构是指其________的线性排列顺序。
答案:氨基酸5. 脂肪酸合成过程中,每次延长碳链需要消耗一个分子的________。
答案:丙二酸单酰辅酶A三、简答题1. 简述酶的动力学特性及其影响因素。
答:酶的动力学特性通常通过Michaelis-Menten动力学来描述,包括最大速率(Vmax)和Michaelis常数(Km)。
Vmax表示在饱和底物浓度下酶催化反应的最大速率,Km则是底物浓度在Vmax一半时的值。
酶活性受多种因素影响,包括温度、pH值、底物浓度、酶浓度、底物亲和力以及可能存在的抑制剂或激活剂等。
2. 描述细胞膜的结构特点及其在细胞中的功能。
答:细胞膜是由磷脂双层构成的半透膜,其中嵌入有多种蛋白质。
磷脂双层的疏水尾部朝向内部,亲水头部朝向细胞内外环境。
细胞膜的功能包括维持细胞形态、保护细胞内部稳定性、选择性物质输送(通过通道蛋白和载体蛋白)、信号传导(通过受体蛋白)以及细胞间的相互作用等。
生化(名词解释及问答题)
37.底物水平磷酸化:在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解:1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径:是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
4.何谓酶的抑制剂?酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么?
通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或者丧失的作用称为抑制作用,具有抑制作用的物质称为抑制剂。主要类别:不可逆抑制剂,可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需集团以共价键结合,引起酶的永久失活。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合,引起暂时性失活。
(3)β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?
蛋白质变性后哪些性质会发生改变?蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下,蛋白质分子的空间构象被破坏,并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化:
(1)生物活性丧失;
(2)理化性质的改变,包括:溶解度降低,因为疏水侧链基团暴露;结晶能力丧失;分子形状改变,由球状分子变成松散结构,分子不对称性加大;粘度增加;光学性质发生改变,如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3.蛋白质的α—螺旋结构有何特点?
(1)多肽链主链绕中心轴旋转,形成棒状螺旋结构,每个螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm(2)α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键,每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C=O 形成氢键。(3)天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
生化大题问答题含答案解析-大全精华必备
.什么是生物化学?它的研究对象和目的是什么?答:①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学,从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子,研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2.什么是分子生物学?它与生物化学的关系是什么?答:①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分,是生物化学的发展和延续。
3.当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么?生物化学与分子生物学和医学的关系是什么?答:①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是:生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科,与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明,诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施,无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1.生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量,为什么?试验中是如何计算的。
答:由于蛋白质是体内的主要含氮物,且平均含氮量为16%,因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)2.什么是蛋白质的两性解离?利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些?答:蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基,在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团,此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3.简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
生物化学问答
3、试述五种脂蛋白的组成特点和生理功能(或意义)。
答:
CM【(乳糜微粒)含甘油三酯最多,占脂蛋白颗粒的80%~95%。】功能主要是转运来自食物的外源性甘油三酯。
VLDL【(极低密度脂蛋白)含甘油三酯占脂蛋白的50%~70%。】功能主要是转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
LDL【(低密度脂蛋白)含40%~50%胆固醇及其酯。】功能为从肝脏向肝外组织转运胆固醇。
②醛固酮的调节:醛固酮(是肾上腺皮质球状带分泌的一种类固醇激素,)主要生理功能是促进肾远曲小管H﹢-Na﹢交换和K﹢- Na﹢交换,同时也促进水和氯的重吸收,即排钾泌氢、保钠保水。【醛固酮的作用机制可能是通过促进Na﹢K﹢ATPase的合成而增强肾小管上皮细胞基膜面的Na﹢K﹢ATPase活性,利于排钾泌氢和保钠,也可能是增强肾小管上皮细胞膜对离子的通透性。】
6、氨与胆红素对人体有毒性,人体分别是如何进行氨与胆红素的转运,以避免其对组织的毒性作用?
答:氨的转运:(1)在肝脏合成尿素,通过肾脏排除体外;
(2)合成非必需氨基酸和嘌呤碱基和嘧啶碱基等含氮物质;
(3)部分由谷氨酰胺转运至肾脏,水解产生NH3,与H+结合成NH4+,排除体外。
胆红素的转运:
③在滑面内质网,胆红素与两分子UDP-葡糖醛酸结合生成胆红素二葡糖醛酸酯,称为结合胆红素或肝胆红素;
④结合胆红素(的水溶性强,)易于从肝细胞分泌,汇入胆汁并排入肠道;
⑤排入肠道的结合胆红素在肠道菌的作用下脱去葡糖醛酸,再还原成无色胆素原。(80%~90%的)胆素原随粪便排出体外。未排出的胆素原一部分由肠道重吸收,通过门静脉回到肝脏,形成胆素原的肠肝循环;其余进入体循环,随尿液排出体外。
(3)神经和激素调节:正副交感神经调节;胰岛β细胞分泌的胰岛素是唯一能降低血糖的激素;而能升高血糖浓度的激素主要有胰岛细胞分泌的胰高血糖素、肾上腺髓质分泌的肾上腺素、肾上腺皮质分泌的糖皮质激素、腺垂体分泌的生长激素和甲状腺分泌的甲状腺激素等。这些激素主要通过调节糖代谢的各主要途径来维持血糖浓度。
生化问答题——精选推荐
⽣化问答题⽣化问答题1.以镰状红细胞性贫⾎为例简述⼀级结构决定⾼级结构的原因。
患者⾎红蛋⽩中有⼀个氨基酸残基发⽣改变,HbA(正常⾎红蛋⽩) β链的第6位为⾕氨酸,⽽HbS(患者⾎红蛋⽩)β链的第6位为缬氨酸,亲⽔侧链被⾮极性的疏⽔侧链所取代,出现了⼀个因疏⽔作⽤⽽形成的局部结构。
⾎红蛋⽩聚集成丝,相互黏着,红细胞形状改变,脆性增加,氧结合能⼒⼤⼤降低→红细胞破碎,溶⾎性贫⾎2.⽶⽒⽅程中动⼒学参数的意义1)Km值在数值上等于酶促反应速度为最⼤反应速度⼀半时对应的底物浓度2)Km值反应了酶对底物的亲和⼒,Km值越⼤,亲和⼒越⼩3)Km是酶对其底物的特征常数,取决于酶⾃⾝和底物的结构,与酶和底物浓度⽆关4)酶的转换数5)天然底物和限速步骤的推断3.酶动⼒学对反应速度的影响酶浓度:(初速度)底物浓度:⽶⽒⽅程抑制剂:不可逆抑制剂:专⼀性和⾮专⼀性可逆性抑制剂:○1竞争性抑制作⽤:取决于抑制剂浓度与底物浓度的⽐例和酶的亲和⼒K m↑,Vmax不变○2⾮竞争性抑制作⽤:Km不变,Vmax↓○3反竞争性抑制作⽤:与酶底物复合物的特定空间结合 Km↓,Vmax↓激活剂:必需激活剂:⽆活性→有活性⾮必需激活剂:有活性→⽆活性温度:影响酶与它们的亲和⼒。
影响酶蛋⽩、底物、酶与底物复合物的解离。
4.酶原激活的意义。
○1保护消化器官本⾝受蛋⽩酶⽔解被破坏。
○2保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作⽤○3酶的存储形式6.糖酵解的⽣理意义。
1.少数组织在氧化条件下的能量来源。
2.某些情况下,在缺氧状态下的能量补充。
3.某些病理情况下获取能量的⽅式。
7.糖的有氧氧化反应过程。
葡萄糖、糖原(胞液)→6-P-G→2丙酮酸(线粒体)→2⼄酰辅酶A→三羧酸循环8.三羧酸循环的途径总结:1个分解:⼄酰CoA分解2次脱氢:异柠檬酸→a-酮戊⼆酸→琥珀酰CoA3个关键酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸合酶、a-酮戊⼆酸脱氢酶复合体4次脱氢:见图,⽣成12分⼦ATP5次能量⽣成:3NADH +FADH2+底物磷酸化↓↓↓3ATP*3 + 2ATP + GTP→ATP=12ATP9.糖有氧氧化的⽣理意义。
生化简答题
生化问答题1.简述糖酵解的途径。
答案:1.迅速供能,这对肌肉收缩更为重要,当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流不足时,能量主要通过糖酵解途径获得。
2.是某些组织获能的必要途径。
如:神经白细胞骨髓组织等。
即使再有氧时也进行强烈的酵解而获能3 成熟的红细胞无线粒体仅靠无氧酵解供能。
2.简述三羧酸循环的特点及生理意义。
答案:TAC 反应的特点:从草酰乙酸和乙酰辅酶A结合成柠檬酸开始,每次循环消耗一分子乙酰基。
反应过程中有4次脱氢,2.。
TAC 在线粒体中进行,有三个催化不可逆反应的关键酶,分别是柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶,a-酮戊2酸脱氢酶复合体 3 的中间产物包括草酰乙酸再循环中起催化作用不会因参与循环而被消耗掉。
生理意义:1是三大营养物质代谢的最终通路2是三大营养物质互相转变的枢纽。
3为其他物质合成提供小分子前提物质为氧化磷酸化提供还原当量。
3.试述磷酸戊糖途径的生理意义答案 1 提供5-磷酸核糖作为体内合成各种核苷酸及核酸的原料。
2 提供代谢所需要的还原型辅酶2 NADPH>4 试述酮体的生理意义酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物,包括乙酰乙酸Β-羟丁酸和丙酮。
1酮体分子小极性大易溶于水能通过血脑屏障及肌肉的毛细血管壁是脑心肌和骨骼肌等组织的重要能源2 长期饥饿或糖供给不足时酮体利用的增加可减少糖的利用利于维持血糖节省蛋白质的消耗 3 严重饥饿或糖尿病时可作为脑组织的主要能源。
5 试述脂肪酸β氧化的过程1 脂肪酸在胞液中活化为脂酰辅酶A2 脂酰辅酶A 进入线粒体3 脂酰辅酶A进行Β氧化包括4步连续反应:脱氢加水脱氢和硫解 4 产生的乙酰辅酶A彻底氧化分解为co2 h2o 和能量。
影响酶促反应速率的因素有哪些答:1)温度:温度对酶促反应速率的影响曲线一般呈钟罩型,每种酶都有最适温度,在最适温度下反应速率最大。
2)PH:PH对酶促反应速率的影响一般呈钟罩型,每种酶都有最适PH,在最适PH下反应速率最大。
生化问答题
1999年1. 今有一蛋白质混合物,各组分基本性质如下:A: M=12,000 PI=10 B: M=62,000 PI=4C: M=28,000 PI=7 D: M=9,000 PI=5若不考虑其它因素影响,当它们(A)流经象DEAE-纤维素这样的阴离子交换剂,用线性梯度洗脱时;(B)流经Saphadex G-50排阻层析时,这些蛋白质的洗脱顺序如何(A)流经象DEAE-纤维素这样的阴离子交换剂,用线性梯度洗脱时洗脱顺序是,B、D、C、A,因为使用阴离子交换剂说明蛋白质带负电荷,溶液的pH大于它们的等电点,即大于10,而溶液的pH值距蛋白质等电点越远,蛋白质的电荷越多,洗脱越困难。
(B)流经Saphadex G-50排阻层析时,这些蛋白质的洗脱顺序是B、C、A、D,即根据分子量从大到小的顺序洗脱。
2. 原核生物由30S小亚基和50S大亚基组成,但核糖体本身为70S而不是80S,•说明理由。
原核生物中大部分核糖体游离于细胞质中。
70s是指核糖体的沉降系数为70S,由大亚单位(50S)与小亚单位(30S)组成,大亚单位含有23SrRNA,5SrRNA与30多种蛋白质,小亚单位含有16SrRNA与20多种蛋白质。
30S的小亚单位对四环素与链霉素很敏感,50S 的大亚单位对红霉素与氯霉素很敏感。
并不是说30s+50s就会是80s, 另外真核生物是80s(60s+40s)。
3. 磺胺药物作为一种抗菌素可抑制微生物生长,对人体副作用比较小,有机磷农药不仅可杀死害虫,对人也有很大的毒性,•为什么?磺胺类药物通过竞争性抑制二氢叶酸还原酶,干扰核酸合成,从而影响细菌生长繁殖,发挥其抑菌作用。
由于竞争性抑制属于可逆抑制,能用物理方法除去抑制剂而使酶复活,故对人体的副作用较小。
而有机磷农药如605、敌百虫、DDV等,能抑制某些蛋白酶及酯酶活力,与酶分子活性部位的丝氨酸羟基共价结合,从而使酶失活。
这类化合物强烈地抑制对神经传导有关的胆碱酯酶活力,使乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱,引起乙酰胆碱的积累,使一些以乙酰胆碱为传导介质的神经系统处于过渡兴奋状态,引起神经中毒症状,因此这类有机磷化合物又称为神经毒剂,能杀死害虫,对人也有很大的毒性。
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1肝脏除能合成自己固有蛋白质以外,还可以合成与分泌90%以上的血浆蛋白质。血浆脂蛋白所含的多种载脂蛋白也是在肝合成的;胚胎期肝可合成一种结构与清蛋白相近的甲胎蛋白。2肝还是清除血浆脂蛋白(清蛋白除外)的重要器官。大多数血浆蛋白都是糖蛋白。3肝是体内除支链氨基酸以外的所有氨基酸分解和转变的重要场所。肝中转氨基、脱氨基、脱硫、脱羧基、转甲基等反应均很活跃。4肝脏还可以解氨毒,它是处理氨基酸代谢产物的重要器官.肝脏通过鸟氨酸循环将有毒的氨合成无毒的尿素,其次肝还可将氨转成谷氨酰胺。5肝也是胺类物质的重要生物转化器官。
简述血红蛋白结构与功能的关系?
血红蛋白是一种寡聚蛋白质,由四个亚基组成,即2个α亚基和2个β亚基,每个亚基均有一个血红素,且有与氧结合的高亲和力,每个血红素都可以和一个氧分子结合。当四个亚基组成血红蛋白后其结合氧的能力就会随着氧分压及其他因素的改变而改变。由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化,从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。另外,血红蛋白分子上残基若发生变化,也会影响其功能的改变,如血红蛋白β-链中的N末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代,就会产生镰刀形红细胞贫血症,使红细胞不能正常携带氧。
问答题
试述使用酶作为催化剂的优缺点。优点:①反应条件温和②污染小,较环保③效率高④专一性好
缺点:①寿命短,易失活②催化的反应较局限③造价昂贵,成本高④对外界环境变化敏感。
试简述Km的意义及应用。酶促反应速率和底物浓度的关系可用米氏方程式来表示,其中Km即为米氏常数。Km在数值上值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度。它是酶的特征性常数,只与酶的结构、底物和反应环境有关,与酶的浓度无关。Km值近似于ES的解离常数Ks,可表示酶对底物的亲和力,且Km与亲和力成反比关系,即Km值愈小,酶对底物的亲和力愈大。
NADH呼吸链中有几个氧化磷酸化偶联部位?有3个,分别是复合体Ⅰ,Ⅲ,Ⅳ。
在体内ATP有那些生理作用?维持机体的正常生命活动。如骨骼肌收缩,物质的主动运输,发光发电,物质代谢等。
血液保持不凝的基本条件;
1)血管壁的光滑完整、健康而没有损伤,血流快速。
2)凝血因子处于非活化状态。
3)肝脏可以处理活化的凝血因子。
为什么说肌糖原不能直接补充血糖?请说明肌糖原是如何转变为血糖的。
肌肉中没葡萄糖-6-磷酸酶。肌糖原先分解为G-1-P,再转变为G-6-P,进入糖酵解生成乳酸,肌肉内糖异生活性低,乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝,在肝内异生生成G,G释放入血液。
何谓糖酵解?糖异生与糖酵解代谢途径有那些差异?
(一)在机体缺氧情况下,G经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程称糖酵解。糖酵解可以分为两个途径:(一)G经过糖酵解途径分解为两分子的丙酮酸(二)丙酮酸还原生成乳酸。反应在胞质中进行。
(二)1,糖异生的途径-----基本是糖酵解的逆反应,但有三个能障要克服。
糖酵解中,磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶的催化下生成丙酮酸
糖异生中,丙酮酸经丙酮酸羧化之路(线粒体),在丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的作用变为磷酸烯醇式丙酮酸。
2,糖酵解中,6-磷酸果糖在PFK-1的催化下生成1,6-二磷酸果糖
问答题:简述胰岛素原的激活过程?胰岛素原随细胞浆中的微泡进入高尔基体,经蛋白水解酶的作用,切去31、32、60三个精氨酸连接的链,断链生成没有作用的C肽,同时生成胰岛素,分泌到B细胞外,进入血液循环中
参与维持蛋白质空间结构的力有那些?
二级结构:氢键;三级结构:次级键,如疏水键、盐键、和范德华力等;四级结构:氢键和离子键
影响酶促反应速度的因素有那些,用曲线表示并说明它们各有什么影响。一、底物浓度对反应速率的影响。当底物浓度较小时,酶促反应速率随着底物浓度的增加而变快,当酶完全被底物饱和时,底物浓度增加,反应速率不再改变。二、酶浓度对酶促反应速度的影响。当底物浓度远大于酶浓度时,酶被底物饱和时,反应速率和酶浓度变化呈正比关系。三、pH对酶促反应V的影响。四、温度对酶促反应V的影响。五、抑制剂对酶促反应速率的影响。抑制剂可逆或不可逆地降低酶促反应速率。其中不可逆性抑制剂与酶活性中心上的必需基团以共价键相结合,使酶失活。可逆性抑制剂通过非共价键与酶和(或)酶—底物复合物可逆结合,使酶活性降低或消失。
能直接生成游离氨的氨基酸脱氨基方式有那些?各有何特点?能直接生成游离氨的氨基酸脱氨基方式有氧化脱氨基和联合脱氨基。氧化脱氨基又包括L-谷氨酸氧化脱氨(高效)和L-氨基酸氧化脱氨,L-谷氨酸氧化脱氨由L-谷氨酸氧化脱氢酶催化,存在于肝、脑、肾中,辅酶为NAD+或NADP+,受GTP、ATP抑制,受GDP、ADP激活。L-氨基酸氧化脱氨由L-氨基酸氧化酶催化,存在于肝、肾中,辅酶为FMN或FAD。联合脱氨基=转氨基+脱氨基——体内主要的脱氨方式。包括:转氨基+L-谷氨酸氧化脱氨和转氨基+嘌呤核苷酸循环脱氨。前者主要位于肝和肾,后者主要位于肌肉。
凝血酶原的活性:
凝血酶原在凝血酶原激活物(Va-Xa-PG-Ca2+)和Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ、V K的作用下转化为凝血酶,催化纤维蛋白原转化为纤维蛋白,纤维蛋白网络血细胞形成血块,从而进行凝血。
此过程存在于内源性凝血系统和外源性凝血系统中。
怎样维持凝血与的动态平衡:
凝血与抗凝血的动态平衡是血液凝固的重要条件
糖异生中1,6-二磷酸果糖在果糖二磷酸酶-1的催化下生成6-磷酸果糖
3,糖酵解中,G在己糖激酶催化下生成6-磷酸葡萄糖
糖异生中6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶的催化下生成G
乙酰CoA可进入那些代谢途径?请列出。答:1,可进入TCA,直接氧化供能。2,合成脂酸。3,合成胆固醇。4,生成酮体
血浆脂蛋白有那两种分类?各种血浆脂蛋白的功能和组成有什么特点?答:血浆脂蛋白根据其运输方向可分为顺向和逆向。顺向包括外源性的CM,及内源性的VLDL, LDL。逆向的为HDL。在组成上由CM,VLDL,LDL,HDL蛋白质含量逐渐增高,脂质含量逐渐降低。其中LDL胆固醇含量最高。功能:CM外源性甘油三酯和胆固醇的主要运输形式,能运输外源性甘油三酯至骨骼肌,心肌,脂肪等组织,运输外源性胆固醇至肝。VLDL是由肝细胞合成,是运输内源性甘油三酯的主要形式。LDL主要由VLDL在人血浆中转变而来,是运输肝合成的内源性胆固醇的主要形式。HDL主要由肝细胞合成,小肠亦可合成部分,主要功能是参与胆固醇的逆向转运,即将胆固醇从肝外组织转运至肝。
阐述血氨的来源与去路。来源:体内有毒性的氨有三个重要来源:1.氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨,其中氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。2.肠道细菌腐败作用产生氨,蛋白质和氨基酸在肠道细菌的作用下产生氨,肠道细菌经细菌尿素酶水解也产生氨。3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺,谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解成谷氨酸和氨,降低肾小管管腔内的PH,NH3转变为NH4+以胺盐形式排出,可减少氨的吸收,这是酸性利尿的依据。去路:1、高等动植物中重新利用,合成非必需氨基酸2、通过胺化酶贮存在Gln和Asn中3、形成尿素排出体外。正常情况下体内的氨主要在肝合成尿素,只有少部分氨在肾以铵盐形式随尿排出。氨在肝中合成尿素的过程称为鸟氨酸循环:首先NH3,CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸,该部由限速酶氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ在肝细胞线粒体中催化完成。接下来氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸。瓜氨酸在线粒体合成后,即被运到线粒体外,在胞液中与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸,进而裂解成精氨酸和延胡索酸,精氨酸分解释放尿素并再生成鸟氨酸,鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进入线粒体参与瓜氨酸的合成,如此反复完成尿素循环。尿素作为代谢终产物排出体外。
为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?
糖,脂、蛋白质在体内生物氧化都将产生乙酰辅酶A,然后进入TCA循环进行降解。糖酵解变成丙酮酸转变为乙酰辅酶A;脂代谢产生的脂肪酸通过β氧化变为乙酰辅酶A,产生的甘油进入糖酵解也变为乙酰辅酶A。蛋白质降解产物多为三羧酸循环的中间物。
请指出血糖的来源与去路。为什么说肝脏是维持血糖浓度的重要器官?(一)来源:食物糖的消化吸收,肝糖原的分解,非糖物质的糖异生。去路:氧化分解,糖原合成,磷酸戊糖途径,脂类氨基酸代谢合成脂肪、氨基酸等。(二)肝脏能维持血糖浓度恒定,保障全身各组织。
什么是蛋白质的变性作用?引起学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,即有序的空间结构变为无序的空间结构,从而导致其理化性质和生物活性的丧失,成为蛋白质的变性。
因素:加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂。
什么是别构效应(变构效应)?
别构效应又称为变构效应,即蛋白质(或亚基)因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质(或亚基)功能的变化,称为蛋白质的变构效应。
简述胆汁酸和胆汁酸肠肝循环的生理功能。胆汁酸的生理功能:1促进脂类物质的消化与吸收2维持胆汁中胆固醇的溶解状态以抑制胆固醇析出(具体的看课本421页)胆汁酸肠肝循环的生理功能:胆汁酸随胆汁排入肠腔,经小肠粘膜上皮细胞重吸收经门静脉再回到肝,游离胆汁酸在肝内转变为结合型胆汁酸,经胆道再次排入肠腔。借此有效的肝肠循环机制可使有限的胆汁酸库存循环利用,以满足机体对胆汁酸的生理需要。
肝脏在胆红素代谢中有何作用?
1游离胆红素可渗透肝细胞膜而被摄取血中胆红素以胆红素-清蛋白的形式送输到肝脏,在与清蛋白分离后很快被肝细胞摄取。胆红素可以自由双向通透肝血窦肝细胞膜表面进入肝细胞。胆红素进入肝细胞后,随即与细胞液中Y和Z蛋白结合,主要是与Y蛋白结合将其携带至肝细胞滑面内质网。
2胆红素在内质网结合葡糖醛酸生成水溶性结合胆红素胆红素分子的丙酸基与葡萄糖醛酸以酯键结合,生成葡糖醛酸胆红素。把这些在肝与葡糖醛酸结合转化的胆红素称为结合胆红素或肝胆红素。
3肝细胞向胆小管分泌结合胆红素结合胆红素水溶性强,被肝细胞分泌进入胆管系统,随胆汁排入小肠。肝细胞向胆小管分泌结合胆红素是一个逆浓度梯度的耗能过程,也是肝脏处理胆红素的一个溥弱环节。糖蛋白糖链的功能与其结构的关系1、可影响糖蛋白生物活性;2、糖蛋白聚糖加工可参与新生肽链折叠;3、可参与维系亚基聚合;4、聚糖对蛋白质在细胞内的分拣、投送和分泌中作用;5、具有分子间识别作用。