氨基酸有机化学23页PPT
合集下载
氨基酸结构与性质PPT课件
3 氨基酸的化学性质及其应用
第1页/共61页
蛋白质的元素组成
蛋白质是有机化合物，离不开C、H、O三种元素，还含 有N、P、S、金属元素等。 元素组成 ： C H O N S 其它 含量% ： 50～55 6～7 20～23 15～～3 微量或无
蛋白质中N是特征元素，且含量恒定，为16%左右 ，即16克 氮/100克蛋白质，故可以用定氮法测量蛋白质含量，即：每 100克蛋白质含氮16克，克蛋白质含氮1克。所以，每克样品 含氮量×6.25×100=100克样品蛋白质含量（克%）。
第37页/共61页
羧基参加的反应： (1)与碱反应成盐 (2)与醇反应成酯 (3)与酰化试剂反应成酰氯
第38页/共61页
氨基与α-羧基共同参加的反应 与茚三酮的反应：除脯氨酸与羟脯氨酸外，可与其它氨基酸生成 蓝紫色化合物。脯氨酸与羟脯氨酸为黄色化合物。
第39页/共61页
第40页/共61页
5.侧链反应（颜色反应）：
4..旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
5.光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外 区含苯环氨基酸有光的吸收。
第20页/共61页
第21页/共61页
（二）化学性质
1.氨基酸的两性电离及等电点： ➢ 氨基酸既含有氨基，可接受H+，又含有羧基，可电离 出H+，所以氨基酸具有酸碱两性性质。通常情况下，氨 基酸以两性离子的形式存在，如下图所示：
第25页/共61页
通过氨基酸的滴定曲线，可用下列 HendersonHasselbalch 方程求出各解离基团的解离常数 （pK’）：
根据pK’可求出氨基酸的等电点，可由其等电 点左右两个pK，值的算术平均值求出。
第26页/共61页
氨基酸等电点的计算 中性氨基酸：
第1页/共61页
蛋白质的元素组成
蛋白质是有机化合物，离不开C、H、O三种元素，还含 有N、P、S、金属元素等。 元素组成 ： C H O N S 其它 含量% ： 50～55 6～7 20～23 15～～3 微量或无
蛋白质中N是特征元素，且含量恒定，为16%左右 ，即16克 氮/100克蛋白质，故可以用定氮法测量蛋白质含量，即：每 100克蛋白质含氮16克，克蛋白质含氮1克。所以，每克样品 含氮量×6.25×100=100克样品蛋白质含量（克%）。
第37页/共61页
羧基参加的反应： (1)与碱反应成盐 (2)与醇反应成酯 (3)与酰化试剂反应成酰氯
第38页/共61页
氨基与α-羧基共同参加的反应 与茚三酮的反应：除脯氨酸与羟脯氨酸外，可与其它氨基酸生成 蓝紫色化合物。脯氨酸与羟脯氨酸为黄色化合物。
第39页/共61页
第40页/共61页
5.侧链反应（颜色反应）：
4..旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
5.光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外 区含苯环氨基酸有光的吸收。
第20页/共61页
第21页/共61页
（二）化学性质
1.氨基酸的两性电离及等电点： ➢ 氨基酸既含有氨基，可接受H+，又含有羧基，可电离 出H+，所以氨基酸具有酸碱两性性质。通常情况下，氨 基酸以两性离子的形式存在，如下图所示：
第25页/共61页
通过氨基酸的滴定曲线，可用下列 HendersonHasselbalch 方程求出各解离基团的解离常数 （pK’）：
根据pK’可求出氨基酸的等电点，可由其等电 点左右两个pK，值的算术平均值求出。
第26页/共61页
氨基酸等电点的计算 中性氨基酸：
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因： 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
氨基酸的生物有机化学
色氨酸
16
第二节 氨基酸的性质
一 等电点 二 与茚三酮反应
三 氨基酸金属盐络合物的形成 四 氨基酸的重要反应
17
第十七页，课件共62页
总述：具有胺和羧酸的共性。例如形成酰胺
+
- - 2H2O
2 H3NCH2COO
O
NH HN
2分子甘氨酸
O 2,5-二嗪哌酮
O
HOOCCH2CH2CHCOO-
- H2O
33
第三十三页，课件共62页
6.与醛反应生成西佛碱(Schiff’s base)
R1CHO
COOH
H2N R
COOH R1 N R
Schiff’sw base
34
第三十四页，课件共62页
7.叠氮反应
O R
O NHY
NH2NH2H2O
OH
R
N
O NH2
NHY
HNO2
O
R
N- N
ON
+
NHY
35
第三十五页，课件共62页
四 盖布瑞尔法
RCHCOOH Br
NH3
在封管或高 压釜内进行
RCHCOOH NH2
O
O
NK O
H3O+
+ RCHCOOCH3 Br
N CHCOOCH3
O
R
COOH COOH
+ + NH3CHCOO- + CH3OH R
应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。
40
第四十页，课件共62页
五 丙二酸酯法
1. 通过酰基丙二酸酯法
37
第三十七页，课件共62页
高中化学教学课件 氨基酸的结构与性质
两性
成肽
与酸反应体现碱性
与碱反应体现酸性
当堂巩固
1、根据最近的美国《农业研究》杂志报道，美国科学家发现半胱氨酸 能增强艾滋病病毒感染者的免疫力，对控制艾滋病病毒的蔓延有奇效。 已知半胱氨酸的结构简式为 ，则下列说法不正确的是 ( C )
A．半胱氨酸属于α 氨基酸 B．半胱氨酸是一种两性化合物 C．两分子半胱氨酸脱水形成的二肽的结构简式为 D. 与NaOH溶液加热时可放出一种碱性气体
总结感悟 （2）、成肽反应
肽键
交流讨论
二肽是由几个氨基酸分子形成的？
多肽分子和其所含的肽键数目有什么关系？ 酶或酸或碱
CH3CHCOOH + NH2 丙氨酸
CH2COOH
NH2 甘氨酸 CH3 O H
O
NH2—CH—C—N—CH2—C—OH + H2O 二肽 根据氨基酸分子数的多少叫二肽、三肽…等
资料卡片 几种常见氨基酸
甘氨酸 （α -氨基乙酸）
谷氨酸 （2-氨基-1,5-戊二酸）
丙氨酸 （α -氨基丙酸）
苯丙氨酸 （α -氨基-β -苯基丙酸）
总结感悟 二、氨基酸的性质 1、物理性质
• 无色晶体
• 熔点较高，在200—3000C时熔化分解。
• 一般能溶于水，难溶于乙醇、乙醚。
总结感悟
当堂巩固 2、四种化合物：①NaHCO3、②Al(OH)3、③(NH4)2S、④H2N— CH2—COOH，其中跟盐酸和NaOH溶液都反应的是( D A．只有②④ B．只有①② )
C．只有①②③
D．①②③④
化学 ·选修5《有机化学基础》
氨基酸的结构与性质
教学目标
了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质
氨基酸PPT课件
和平亲善
1487年
寻找黄金，发展贸易，获取商业利 益。
殖民扩张，
经济 基础
影响
封建自然经济
逐渐兴起的资本主义经济
增进了中国同亚非各国人 正面影响：加强各大陆的联系，促进
民的友谊，促进了中国与 了不同地区人民的相互融合，形成了
亚非各国的经济文化交流， 新的民族；促进了国际贸易的发展；
有助于中国人对世界的了 促进了不同区域文明之间的交流尤其
4、路线：江苏刘家港出发，经东南亚、南亚、西亚，最远到达红海沿岸和非洲东海岸地区。
5、对外贸易：
传出的物品、技术
传入的物品、技术
丝织品、瓷器、茶叶、 印花布、铁器
香料、药材、染料及大量供皇室享用 的珍珠、玛瑙、宝石、象牙等奢侈品
6、意义：是世界航海史上的壮举。促进了中国与亚非各国的经济文化交流，有 助于中国人对世界的了解
应用：分离、提纯蛋白质。
【实验1】在盛有鸡蛋清溶液的试管里，缓慢加 入饱和(NH4)2SO4溶液，观察沉淀的析出。然 后把少量带有沉淀的液体加入到盛有蒸馏水的 试管里，观察沉淀是否溶解。
4.变性
蛋白质发生化学变化凝聚成固体物质而析出。 蛋 白质在加热、紫外线、X射线、强酸、强碱、重金 属盐以及一些有机化合物如甲醛、酒精等的作用 下，均能使蛋白质发生变性，变性是个不可逆的 过程，属于化学变化。蛋白质变性后失去了原来 的可溶性，同时也失去了生理活性。 应用：杀菌消毒、农药等
【实验2】在盛有鸡蛋清溶液的试管里，缓慢加入饱和
CuSO4溶液，观察沉淀的析出。然后把少量带有沉淀的 液体加入到盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否溶解。
5.水解 蛋白质在酸、碱或酶的作用下能发生水解， 水解的最终产物是多种氨基酸。天然蛋白质水解的 产物是多种α-氨基酸。
1487年
寻找黄金，发展贸易，获取商业利 益。
殖民扩张，
经济 基础
影响
封建自然经济
逐渐兴起的资本主义经济
增进了中国同亚非各国人 正面影响：加强各大陆的联系，促进
民的友谊，促进了中国与 了不同地区人民的相互融合，形成了
亚非各国的经济文化交流， 新的民族；促进了国际贸易的发展；
有助于中国人对世界的了 促进了不同区域文明之间的交流尤其
4、路线：江苏刘家港出发，经东南亚、南亚、西亚，最远到达红海沿岸和非洲东海岸地区。
5、对外贸易：
传出的物品、技术
传入的物品、技术
丝织品、瓷器、茶叶、 印花布、铁器
香料、药材、染料及大量供皇室享用 的珍珠、玛瑙、宝石、象牙等奢侈品
6、意义：是世界航海史上的壮举。促进了中国与亚非各国的经济文化交流，有 助于中国人对世界的了解
应用：分离、提纯蛋白质。
【实验1】在盛有鸡蛋清溶液的试管里，缓慢加 入饱和(NH4)2SO4溶液，观察沉淀的析出。然 后把少量带有沉淀的液体加入到盛有蒸馏水的 试管里，观察沉淀是否溶解。
4.变性
蛋白质发生化学变化凝聚成固体物质而析出。 蛋 白质在加热、紫外线、X射线、强酸、强碱、重金 属盐以及一些有机化合物如甲醛、酒精等的作用 下，均能使蛋白质发生变性，变性是个不可逆的 过程，属于化学变化。蛋白质变性后失去了原来 的可溶性，同时也失去了生理活性。 应用：杀菌消毒、农药等
【实验2】在盛有鸡蛋清溶液的试管里，缓慢加入饱和
CuSO4溶液，观察沉淀的析出。然后把少量带有沉淀的 液体加入到盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否溶解。
5.水解 蛋白质在酸、碱或酶的作用下能发生水解， 水解的最终产物是多种氨基酸。天然蛋白质水解的 产物是多种α-氨基酸。
化学课件《氨基酸》优秀ppt 苏教版
第3章氨基酸
(AminoAcid,AA,Aa,aa)
一、氨基酸
——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（一） 蛋白质水解
蛋白质——月示——胨——多肽——肽——AA
1*104
5*103 2*103 1000 200 100
-500
蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物 酶水解一般是部分水解
得到多肽片段和AA的混合物
氨基酸是蛋白质的基本结构单元
（二） 氨基酸的结构
地球上天然形成的AA300种以上。 构成蛋白质的AA只有20余种，且都 是α-氨基酸。
什么是氨基酸？
什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH γβα
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH • ----C-C-C(NH2)-C-COOH
点（pI）。 • 在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负
极移动，即处于两性离子状态。
Ka1*Ka2=……
侧链不含离解基团的中性AA pI = (pK’1 + pK’2 )/2
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
• 对于侧链含有可解离基团的AA
• pI取决于两性离子两边pK’值的算术平均
值
• 酸性AA：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 • 碱性AA：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
（一）AA的光学活性和立体化学
（二）氨基酸的光谱性质
1、紫外吸收光谱
可见光区：无吸收 远紫外和红外区：都吸收
近紫外区（200—400nm）：Tyr/Trp/Phe 原因：-C=C-C=C-C=C-C=C-
(AminoAcid,AA,Aa,aa)
一、氨基酸
——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（一） 蛋白质水解
蛋白质——月示——胨——多肽——肽——AA
1*104
5*103 2*103 1000 200 100
-500
蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物 酶水解一般是部分水解
得到多肽片段和AA的混合物
氨基酸是蛋白质的基本结构单元
（二） 氨基酸的结构
地球上天然形成的AA300种以上。 构成蛋白质的AA只有20余种，且都 是α-氨基酸。
什么是氨基酸？
什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH γβα
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH • ----C-C-C(NH2)-C-COOH
点（pI）。 • 在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负
极移动，即处于两性离子状态。
Ka1*Ka2=……
侧链不含离解基团的中性AA pI = (pK’1 + pK’2 )/2
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
• 对于侧链含有可解离基团的AA
• pI取决于两性离子两边pK’值的算术平均
值
• 酸性AA：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 • 碱性AA：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
（一）AA的光学活性和立体化学
（二）氨基酸的光谱性质
1、紫外吸收光谱
可见光区：无吸收 远紫外和红外区：都吸收
近紫外区（200—400nm）：Tyr/Trp/Phe 原因：-C=C-C=C-C=C-C=C-
有机化学氨基酸PPT课件
第21页/共45页
(3)三级结构—— 在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用， 在三维空间沿多个方向进行卷曲、折叠、盘绕形成紧密的球状结构称为蛋白质的三级
结构。
蛋白质的三级结构 是其他次级键，如 －S－S－（二硫 键）、离子键、氢 键、疏水键、支链 等，共同作用的结 果。
第22页/共45页
第4页/共45页
2、茚三酮反应 用途：鉴别α-氨基酸
O
OH
2
OH
O
水合茚三酮
+ RCHCOOH
NH2
α-氨基酸
O
O
N
O
O
兰紫色
第5页/共45页
1 大蒜的药用价值与氨基酸
O H2 O S C CHC OH
NH2
O SS
S OH
蒜素
现代抗生素问世之前，大蒜制剂被用来治疗霍乱， 痢疾，肺结核等疾病，大蒜制剂还能降低胆固醇， 阻止血小板聚集，对心血管有利，并有一定的抗 菌作用。副作用：味道大
第13页/共45页
2、分类 二肽 三肽 多肽
3、命名 以含有完整羧基的氨基酸为母体，将以羧基
参加形成肽链的氨基酸中的酸字改为“酰”,依次 加在母体前面
O
NH2CH2 C NHCH2COOH 甘氨酰甘氨酸 或甘·甘
CH3 O
O
O
CH2OH
NH2CH C NH CH C NH CH2C NH CHCOOH
第17页/共45页
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程和血栓形成的中心 酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维 蛋白相互作用会进一步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白原识别部位结合,拮 抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N末端核心结构域通过和凝血酶的活性部 位结合而抑制它的催化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝素。因此被认为是 2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。全球约有20亿美元市场销售量。
氨基酸的结构和功能(共23张PPT)
含共轭双键的氨基酸具 有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最大 吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有这两种氨 基酸残基，所以测定蛋白质溶液
280nm的光吸收值是分析溶液 中蛋白质含量的快速简便的方 法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反响〔氨基酸定量分析〕 氨基酸与2，4-二硝基氟苯反响生成二硝基苯基氨基酸〔鉴定
蛋白质N-末端氨基酸〕
氨基酸与亚硝酸反响生成氮气〔氨基酸定量和蛋白质水解程度〕
含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质〔蛋白质含量分析〕
薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法
〔570nm光吸收峰〕
第一章
氨基酸的结构与功能
The Structure and Function of Amino Acids
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L--氨基酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L- -氨基酸〔除甘氨酸外〕。
COO-
甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。 蛋白质中的L- -氨基酸依据极性的分类 非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例 (2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸 此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化，使之带正电荷。 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。 组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的
趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH
值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
+OH+H+
氨基酸的简介详解演示文稿
丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸的侧链具有高 度疏水性，在维持蛋白质的三维结构中起重要作用。
当前16页，共64页，星期日。
一、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine
O
H 2N CH C OH CH 2 OH
S
（ α-氨基-β-羟基丙酸 ）
当前17页，共64页，星期日。
一、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
H3N+ C H H3N+ C H
CH2 S S CH2
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
当前21页，共64页，星期日。
人头发的电子显微镜照片与模型
当前22页，共64页，星期日。
烫发过程： 1、加还原剂（巯基乙 醇）打开二硫键。 2、加氧化剂（双氧水） 重新生成错位二硫键。
当前23页，共64页，星期日。
氨基（-NH2）质子化为-NH3+ 羧基（-COOH）离子化为COO-
当前5页，共64页，星期日。
绝大多数氨基酸是L型氨基酸
α-氨基酸除R为H（甘氨酸）外，其α-碳原子是 一个手性碳原子，具有旋光性，存在着两种不能 叠合的镜像立体异构体。
将α-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与
立体化学参考化合物甘油醛相比较， α-氨基位于α碳左边的为L-异构体，位于右边的为D-异构体。
当前40页，共64页，星期日。
非 极 性 氨 基 酸 （ 八 种 ）
当前41页，共64页，星期日。
不 带 电 何 的 极 性 氨 基 酸
（ 八 种 ）
当前42页，共64页，星期日。
带负电荷的氨基酸（2种）
当前43页，共64页，星期日。
带正电荷的氨基酸（2种）
当前44页，共64页，星期日。
当前16页，共64页，星期日。
一、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine
O
H 2N CH C OH CH 2 OH
S
（ α-氨基-β-羟基丙酸 ）
当前17页，共64页，星期日。
一、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
H3N+ C H H3N+ C H
CH2 S S CH2
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
当前21页，共64页，星期日。
人头发的电子显微镜照片与模型
当前22页，共64页，星期日。
烫发过程： 1、加还原剂（巯基乙 醇）打开二硫键。 2、加氧化剂（双氧水） 重新生成错位二硫键。
当前23页，共64页，星期日。
氨基（-NH2）质子化为-NH3+ 羧基（-COOH）离子化为COO-
当前5页，共64页，星期日。
绝大多数氨基酸是L型氨基酸
α-氨基酸除R为H（甘氨酸）外，其α-碳原子是 一个手性碳原子，具有旋光性，存在着两种不能 叠合的镜像立体异构体。
将α-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与
立体化学参考化合物甘油醛相比较， α-氨基位于α碳左边的为L-异构体，位于右边的为D-异构体。
当前40页，共64页，星期日。
非 极 性 氨 基 酸 （ 八 种 ）
当前41页，共64页，星期日。
不 带 电 何 的 极 性 氨 基 酸
（ 八 种 ）
当前42页，共64页，星期日。
带负电荷的氨基酸（2种）
当前43页，共64页，星期日。
带正电荷的氨基酸（2种）
当前44页，共64页，星期日。