蛋白酶和肽酶
蛋白酶和肽酶在水解蛋白质方面的区别
生物学教学 2011年 ( 第 36卷 ) 第 1期
进行再生研究。而日本科 学家的 该项 研究使 用的 方法是 向 因脊髓受损变得半身不遂的 21只白鼠身上 移植入神经 干细 胞, 并注射一周时 间的癫 痫药 物。结果 显示, 6周 后其中 15 只白鼠恢复了行走能力, 其余 6只 的症状 也大 为改观; 如 果 用一定方法除掉由干细胞生成的神经细胞, 白鼠就会再 次失 去行走能力; 不注射癫痫药物 的白鼠 中仅有 1% 的干细 胞可 以生成神经细胞, 注射癫 痫药物 后, 约 20% 的神 经干细 胞生 成了神经细胞。这些结果说明, 植入的神经 干细胞在癫 痫药 物的作用下可以直接生成神经细胞并发挥治疗作 用, 让 脊髓 受损的白鼠恢复行走能力。
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用 (再 生成 受 损 部 位 组 织 或 发 育成 为 与 嗅 觉 等 有 关 的 细 胞 )。但是, 对于神经干细胞 在细胞 密布的 脑内是 如何移 动 的, 则一直未能阐明。日本科学家的这一研究 成果有助 于开 发出使神经干细胞高效地移动到指定部位的方法, 有利 于更 好地治疗脑梗塞等脑部疾病。
最常用的蛋白酶 主要有 胰蛋 白酶、胰 凝乳 蛋白 酶 ( 糜蛋白酶 )、嗜热 菌蛋 白 酶、胃 蛋白 酶、木瓜 蛋白 酶、 葡萄球菌蛋白酶和梭菌蛋白酶等。不同的蛋白酶 作用 于肽链的位点不同。
1. 1 胰蛋 白 酶 这 是最 常 用的 蛋 白水 解 酶, 专 一 性 强, 只断裂赖氨酸或 精氨 酸残基 的羧基 端参 与形成 的 肽键。因此, 用它断裂 多肽 链得到 的是以 赖氨 酸和 精 氨酸为 C- 末端残基的肽段。 1. 2 胰凝乳蛋白酶 此酶的专一 性不如胰蛋 白酶, 它 断裂苯丙氨酸、酪氨 酸和 色氨酸 等疏水 氨基 酸残基 的 羧基端肽键。 1. 3 胃蛋白酶 它的专一性与胰 凝乳蛋白酶 类似, 但 它要求断裂点两侧 的残 基都是 疏水性 氨基 酸, 如苯 丙 氨酸 - 苯丙氨酸。此 外, 胃 蛋白酶 与胰凝 乳蛋 白酶 的 最适 pH 不同, 前者是 pH 2; 后者是 pH8 ~ 9。 1. 4 木瓜蛋白酶 木瓜蛋白酶的 专一性差, 断裂 位点 与其附近的序列关 系密 切, 它对 精氨酸 和赖 氨酸残 基 的羧基端肽键敏感。 1. 5 葡萄 球菌蛋 白酶 葡萄球菌 蛋白酶 亦称谷氨 酸 蛋白酶, 是从金黄色 葡萄 球菌菌 株 V s中分 离得到 的。 当在磷酸缓冲液 ( pH 7. 8 ) 中进 行裂 解时, 它能 在谷 氨 酸残基和天冬氨酸残基的羧基端断裂肽键。如果 改用
生物化学名词解释
（一）名词解释1．蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。
2．肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。
3．氮平衡：正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态，反应正常人的蛋白质代谢情况。
4．生物固氮：利用微生物中固氮酶的作用，在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程（N2 + 3H2→ 2 NH3）。
5．硝酸还原作用：在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下，将硝态氮转变成氨态氮的过程，植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。
6．氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。
7．转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
8．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
9．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
10．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
11．核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。
12．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。
13．氨基蝶呤：对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物，与四氢叶酸结构相似，又称氨基叶酸。
14．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。
酶学-蛋白酶
蛋白酶
成员：杨超越 李星宇 舒皓钰 王睿飞 徐也甜 李锐涛
蛋白酶
蛋白酶是水解蛋白质肽链的一类酶的总称。到本
世纪初，已经报导的微生物蛋白酶估计超过900
种，生物体的生理活动和疾病的发生，如食物之
消化吸收、血液之凝固、溶血作用、炎症、血压
调节、细胞分化自溶、机体衰老、癌症转移、生
蛋白酶的应用
蛋白酶在烘焙中的应用
蛋白酶的作用机理
蛋白酶能作用于蛋白质和多肽形成多肽 和氨基酸。完好的面粉中蛋白酶活力很 低，制作面包时添加蛋白酶会使面团中 多肽和氨基酸含量增加，氨基酸是形成 香味物质的中间产物，多肽则是潜在的 滋味增强剂、氧化剂、甜味剂或苦味剂。 蛋白酶种类不同，产生的羰基化合物也 不同，若蛋白酶中不含产生异味的脂酶， 适量添加有利于改替面包的香气。
2009年 以色列 用了4500磅的原料 在特拉维夫做了世界最大的鹰嘴豆泥 昭示自己正宗
黎巴嫩人表示不服， 2010年300大厨做了两倍的量 许多人围着大盘载歌载舞
2015年以色列本来打算做一个15吨的 后来因为安全问题而作罢。。。。。。。。
赋予我们食物想象的豆类 粉身碎骨后带来了更多的惊喜
老祖先赠予人类的实惠食物 滋养了中东地区来来去去的民族 文明的兴盛和交流让其传遍地中海各个领域 融入了中东各国人民的血液 在交错分裂的历史和政治图景中 又成为了各自民族想象和身份认同的一部分
内源蛋白酶对肉类食品滋味的影响
滋味是肉制品的重要感官特性之一，公认的基本味 觉有酸、甜、苦、咸和鲜。肉类食品的滋味物质主要有 游离氨基酸、肽、核苷酸和无机盐。 蛋白质的降解是氨基酸和肽形成的重要途径之一， 不同的肽与氨基酸具有不同的呈味特性，从而使肉呈现 不同的滋味。
金属蛋白酶和金属内肽酶
金属蛋白酶和金属内肽酶金属蛋白酶和金属内肽酶是两类重要的酶类蛋白质，在生物体内起着关键的催化作用。
它们都依赖于金属离子的辅助，具有高度的催化活性和特异性。
本文将分别介绍金属蛋白酶和金属内肽酶的特点和功能。
一、金属蛋白酶金属蛋白酶是一类需要金属离子参与催化反应的酶。
它们通过金属离子的配位作用来实现催化反应的加速和特异性。
金属蛋白酶中最常见的金属离子有锌、铁、铜等。
这些金属离子与酶中的特定氨基酸残基相互作用，形成桥接和配位键，从而稳定酶的结构和活性。
金属蛋白酶可以催化多种重要的生物学过程，如消化、代谢、信号传导等。
其中，锌蛋白酶是最常见的一类金属蛋白酶。
锌蛋白酶通过与锌离子的结合来实现催化反应。
锌离子的配位作用使得酶的催化中心形成了一个稳定的三维结构，从而能够高效地催化底物的转化。
锌蛋白酶在细胞中起着重要的调控作用，参与了细胞凋亡、DNA 修复、信号转导等关键生物过程。
除了锌蛋白酶，铁蛋白酶也是一类重要的金属蛋白酶。
铁蛋白酶通常包含一个或多个铁原子，通过与氧分子的结合来催化氧化反应。
铁蛋白酶在细菌和真核生物中具有广泛的存在，并参与了细胞呼吸、DNA合成等重要生物过程。
二、金属内肽酶金属内肽酶是一类依赖于金属离子的催化剂，能够催化蛋白质内肽键的水解反应。
金属内肽酶主要包括金属内肽酶A和金属内肽酶B 两类。
金属内肽酶A主要依赖于锌离子的辅助，而金属内肽酶B则依赖于其他金属离子，如镁、锰等。
金属内肽酶在细胞中起着重要的调控作用，参与了蛋白质的降解和代谢。
金属内肽酶能够识别和切割蛋白质中的特定序列，从而调控蛋白质的结构和功能。
这些蛋白质的降解对于维持细胞内的蛋白质平衡和废旧蛋白质的清除具有重要意义。
金属内肽酶的催化机制涉及金属离子的活化和配位，以及与底物的相互作用。
通过金属离子的辅助，金属内肽酶能够降低底物的反应能垒，从而加速水解反应的进行。
总结：金属蛋白酶和金属内肽酶是两类重要的酶类蛋白质，在生物体内起着关键的催化作用。
蛋白酶
一、蛋白酶将蛋白质变成了氨基酸还是多肽还是都有？1、都有，主要是多肽，有少量氨基酸。
不同的蛋白酶所催化的肽键不同，即是不同的蛋白酶能使不同的肽键（不同的氨基酸形成的）断裂。
有可能某蛋白酶（或多种蛋白酶）水解蛋白质时正好有单个的氨基酸生成。
因此，蛋白质在蛋白酶的催化下水解的产物不能理解为只有多肽，而应该表述为主要产物是多肽，同时也有少量游离氨基酸生成。
2、如果是外切酶就是从两端切的酶就会产生氨基酸，如果是内切酶如常见的胃蛋白酶、胰蛋白酶就会从中间切，产生多肽。
那个多取决于是内切酶还是外切酶3、如果是蛋白酶的话，水解蛋白质的结果一定是多肽啦~~水解成多肽后，经肽酶进一步水解成氨基酸~4、从事实出发，我认为都有，这不仅与酶有关，和蛋白质本身也有关，一些蛋白质本来结构就相对简单。
从高中考察的范围而言，我建议最好认为是多肽链，尤其在考试时，若不是“彻底水解”的提法，说变成氨基酸一般会错，因为命题指向通常是多肽链。
二、蛋白质在胃蛋白酶和胰蛋白酶的作用下变成氨基酸的反应属于什么类型?属于蛋白质的酶促降解，蛋白质先在蛋白酶的作用下分解成肽链，再在肽酶的作用下分解成氨基酸三、胃蛋白酶、胰糜蛋白酶水解蛋白质获得的都是芳香族氨基酸？糜蛋白酶水解苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等疏水残基的羧基形成的肽键。
糜蛋白酶水解疏水残基之间的肽键。
如果只用一种酶消化，得到的是各种长度不等的肽段，以及少量游离氨基酸。
这些游离氨基酸中，有芳香族的，也有其它氨基酸。
可能芳香族的稍多一些。
糜蛋白酶水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键，并不是直接将芳香族氨基酸切下来。
四、碱性蛋白酶可以催化蛋白质及其多肽的水解吗？碱性蛋白酶(胰蛋白酶)可以催化蛋白质及其多肽的水解，胃蛋白酶（酸性条件下有催化作用）将蛋白质分解为多肽。
五、胰蛋白酶在催化蛋白质水解的时候为什么要先将肽链羰基极化?1、你的三个问题说实话太专业了。
应该从酶的结构和酶的作用机理解释。
胰蛋白酶的作用中心有Zn2+，Arg127的胍基和Glu270的羧基组成。
蛋白质的酶促降解和AA代谢
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
（辅酶：磷酸吡哆醛）
-氨基酸 磷酸吡哆醛
醛亚胺
互变异构
-酮酸
磷酸吡哆胺
酮亚胺
磷酸吡哆醛的作用机理
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
（三）、联合脱氨基作用
1、概念 2、类型
转氨基作用 和氧化脱氨基 作用联合进行 的脱氨基作用 方式。
1、概念： 肽酶：肽链外切酶，可分别从多肽链的游离羧 基端或游离氨基端逐个水解AA的酶。
氨肽酶：从多肽链氨基端逐个水解AA的酶。 羧肽酶 羧肽酶 A：水解中性AA为羧基
末端的肽键 羧肽酶 B：水解碱性AA为羧基
末端的肽键
2、肽酶的种类和专一性
编号
3、4、11
3、4、13 3、4、14
名称
-氨酰肽水解酶 (-aminoacyl
2、还原脱氨基作用
NH2 R-CH-COOH + 2H 氢化酶 R-CH2-COOH + NH3
3、脱水脱氨基作用
CH2OH CH-NH2 COOH
丝氨酸脱水酶
CH3 C=O + NH3 + H2O COOH
（五）、脱酰胺基作用
二、脱羧基作用
（一）、直接脱羧基作用
氨基酸在脱羧酶催化下,发生脱羧基,形成胺类 化合物的反应。
（三）、氧化脱羧基脱氨基： ※※ 1、氨基酸的茚三酮反应。 2、色氨酸的氧化脱氨基脱羧基。
三、AA降解产物的去向
（一）、氨的代谢转变 在正常情况下细胞中游离氨浓度非常低。
1、重新合成AA： 不能增加AA数量，能改变AA种类。
简述蛋白质在体内的消化,吸收过程及原理
蛋白质是构成人体组织的重要营养素，对维持人体正常的生理功能具有重要作用。
而蛋白质在体内的消化、吸收过程又是一项复杂而精密的生理过程。
下面我将就蛋白质在体内的消化、吸收过程及原理进行详细阐述。
一、蛋白质的消化1. 胃中消化蛋白质的消化过程始于胃中。
在食物进入胃腔后，胃壁分泌胃蛋白酶和胃蛋白酶原。
胃蛋白酶原在胃酸的作用下转变为胃蛋白酶，以酶的形式存在于胃液中，能够将蛋白质分解成较小的多肽和氨基酸。
2. 胰腺消化继胃中消化后，未被消化的蛋白质残渣进入小肠后，胰腺分泌胰蛋白酶等多种蛋白酶，将食物中的蛋白质继续分解为肽段和氨基酸，以便于后续的吸收。
二、蛋白质的吸收1. 肽酶的作用在小肠黏膜上，有大量的肽酶存在，这些肽酶能够将多肽和少量的氨基酸进一步分解成氨基酸，这些氨基酸可以通过黏膜层的细胞膜进入血液中，完成蛋白质的吸收过程。
2. 氨基酸的吸收大部分氨基酸通过活性转运和灭活转运的方式通过小肠黏膜上皮细胞进入毛细血管，并被输送到全身各组织和器官进行利用。
进入毛细血管后，氨基酸由肝脏转运并进行分解、合成等生物化学过程。
三、蛋白质消化吸收的原理蛋白质的消化吸收过程受到多种因素的影响，主要包括以下几个方面：1. pH值的影响胃液和胰液对蛋白质的分解作用受到pH值的影响，当环境呈酸性时，胃蛋白酶和肽酶的活性较高，利于蛋白质的分解，而胃蛋白酶在碱性环境下活性较低。
胃液和胰液的pH值对蛋白质的消化有重要影响。
2. 酶的作用胃蛋白酶和胃蛋白酶原是蛋白质在胃中分解的关键酶，而胰蛋白酶在肠道中的作用也至关重要。
这些消化酶能够高效地将蛋白质分解成氨基酸，为其后续的吸收提供必要的物质基础。
3. 肠道的吸收肠道黏膜上皮细胞的活性转运和灭活转运能力决定了蛋白质的吸收效率，其对维持体内蛋白质平衡具有重要意义。
4. 营养状态人体的营养状态对蛋白质的消化吸收有一定的影响，例如营养不良或消化功能减退的患者可能导致蛋白质的吸收不良，而正常的消化吸收功能能够有效地维持蛋白质的平衡。
高三生物知识点：酶的分类与功能
高三生物知识点：酶的分类与功能这篇高三生物知识点：酶的分类与功能是特地为大家整理的，希望对大家有所帮助!一、酶的分类分类（依据功能）主要的酶与DNA复制有关的酶解旋酶、DNA 聚合酶与DNA转录有关的酶解旋酶、RNA聚合酶与蛋白质翻译有关的酶蛋白质合成酶与逆转录有关的酶反转录酶、DNA 聚合酶与基因工程有关的酶限制性核酸内切酶、DNA连接酶植物细胞工程有关的酶纤维素酶、果胶酶动物细胞工程有关的酶胰蛋白酶物质代谢酶消化酶（存在于消化管内）：淀粉酶（唾液、胰液）、麦芽糖酶（胰液、小肠液）、脂肪酶（胰液）、蛋白酶（胃液、胰液）、肽酶（肠液）水解酶类：脂肪酶、蛋白酶、肽酶、转氨酶呼吸酶（有氧及无氧呼吸酶）光合作用酶ATP合成酶及ATP水解酶微生物代谢酶类组成酶类：只受遗传物质控制诱导酶类：受遗传物质控制的同时，还受环境的影响二、主要酶的功能概述1.解旋酶：作用于氢键，是一类解开氢键的酶，由水解ATP 来供给能量它们常常依赖于单链的存在，并能识别复制叉的单链结构。
在细菌中类似的解旋酶很多，都具有ATP酶的活性。
大部分的移动方向是53，但也有35移到的情况，如n 蛋白在174以正链为模板合成复制形的过程中，就是按35移动。
在DNA复制中起作用。
2.DNA聚合酶：在DNA复制中起作用，是以一条单链DNA为模板，将单个脱氧核苷酸通过磷酸二酯键形成一条与模板链互补的DNA链，形成链与母链构成一个DNA分子。
3.DNA连接酶：其功能是在两个DNA片段之间形成磷酸二酯键。
如果将经过同一种内切酶剪切而成的两段DNA比喻为断成两截的梯子，那么，DNA连接酶可以把梯子的扶手的断口处(注意：不是连接碱基对，碱基对可以依靠氢键连接)，即两条DNA黏性末端之间的缝隙缝合起来。
据此，可在基因工程中用以连接目的基因和运载体。
与DNA聚合酶的不同在于：不在单个脱氧核苷酸与DNA片段之间形成磷酸二酯键，而是将DNA双链上的两个缺口同时连接起来，因此DNA连接酶不需要模板4.RNA聚合酶：又称RNA复制酶、RNA合成酶，作用是以完整的双链DNA为模板，边解放边转录形成mRNA，转录后DNA 仍然保持双链结构。
生物化学习题及答案_含氮物代谢
含氮物代谢(一)名词解释1.蛋白酶(Proteinase)2.肽酶(Peptidase)3.氮平衡(Nitrogen balance)4.生物固氮(Biological nitrogen fixation)5.硝酸还原作用(Nitrate reduction)6.氨的同化(Incorporation of ammonium ions into organic molecules)7.转氨作用(Transamination)8.尿素循环(Urea cycle)9.生糖氨基酸(Glucogenic amino acid)10.生酮氨基酸(Ketogenic amino acid)11.核酸酶(Nuclease)12.限制性核酸内切酶(Restriction endonuclease)13.氨基蝶呤(Aminopterin)14.一碳单位(One carbon unit)(二)英文缩写符号1.GOT2.GPT3.APS4.PAL5.PRPP6.SAM7.GDH8.IMP(三)填空1.生物体内的蛋白质可被与共同作用降解成氨基酸。
2.多肽链经胰蛋白酶降解后,产生新肽段羧基端主要就是与氨基酸残基。
3.胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由族氨基酸端形成的肽键。
4.氨基酸的降解反应包括、与作用。
5.转氨酶与脱羧酶的辅酶通常就是。
6.谷氨酸经脱氨后产生与氨,前者进入进一步代谢。
7.尿素循环中产生的与两种氨基酸不就是蛋白质氨基酸。
8.尿素分子中两个N原子,分别来自与。
9.生物固氮作用就是将空气中的转化为的过程。
10.固氮酶由与两种蛋白质组成,固氮酶要求的反应条件就是、与。
11.硝酸还原酶与亚硝酸还原酶通常以或为还原剂。
12.芳香族氨基酸碳架主要来自糖酵解中间代谢物与磷酸戊糖途径的中间代谢物。
13.组氨酸合成的碳架来自糖代谢的中间物。
14.氨基酸脱下氨的主要去路有、与。
15.胞嘧啶与尿嘧啶经脱氨、还原与水解产生的终产物为。
9-1蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
丙氨酸 苏氨酸
苯丙氨酸
异亮氨酸 亮氨酸 酪氨酸 亮氨酸 赖氨酸
葡萄糖
甘氨酸
丝氨酸 半胱氨酸
丙酮酸
缬氨酸
磷酸烯 醇式酸
天冬氨酸 天冬酰氨
苯丙氨酸 酪氨酸
色氨酸
乙酰CoA
乙酰乙酰 CoA
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸 柠檬酸 谷氨酰胺 精氨酸 组氨酸
天冬氨酸
异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸
1、氧化途径 进入TCA途经氧化产量
2、变为糖、酮体或脂肪 （1）生糖氨基酸: 某些氨基酸可以生成丙酮酸或TCA中 间产物，离开TCA时生成草酰乙酸，然后沿糖异生途径转 变为糖，这类氨基酸叫生糖氨基酸。
（2）生酮氨基酸：有些AA的代谢终产物为乙酰CoA或乙 酰乙酰CoA，后者在某些情况下如饥饿、糖尿病等在动物 体肝脏内可转变为酮体（乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮）。
NH3+CO2+2ATP
氨甲酰磷酸 Asp 延胡索酸
Pi
鸟氨酸
瓜氨酸
精氨酸
H2 O
尿素
1、瓜氨酸的生成 P266
鸟氨酸氨甲 酰基转移酶
2、精氨琥珀酸的生成
这个需要ATP的反应是由精氨琥珀酸合成酶催化的。
3、精氨酸和延胡索酸的生成 P267
精氨琥珀酸在精氨琥珀酸裂解酶的催化下裂解生成。
精氨酸
4、精氨酸分解成鸟氨酸和尿素 P267 精氨酸酶催化精氨酸（Arg）的胍基水解。
R CH2 NH2 COOH
氨基酸脱羧酶
（PLP）
RCH2NH2 + CO2
胺
生成的胺类化合物少数有生理活性作用，其它有毒性。 谷氨酸：经谷氨酸脱羧酶 γ -氨基丁酸（GABA）
蛋白酶整理
一、蛋白酶的分类、主要用途及作用二、产蛋白酶菌株的筛选三、产酶发酵四、蛋白酶活性测定的方法蛋白酶的分类、主要用途及作用酶：酶是具有生物催化功能的生物大分子。
蛋白酶：水解蛋白质肽键的一类酶的总称蛋白酶分类：1据水解多肽的方式分为内肽酶和外肽酶2据反应的最适pH值分为酸性，碱性，中性蛋白酶蛋白酶简介：广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。
微生物蛋白酶，主要由霉菌、细菌，其次由酵母、放线菌生产。
催化蛋白质水解的酶种类很多，重要的有胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等。
蛋白酶对所作用的底物有严格的选择性，一种蛋白酶只能作用于蛋白质分子中一定的肽键，如胰蛋白酶催化水解碱性氨基酸所形成的肽键。
蛋白酶分布广泛，主要存在于人和动物消化道中，在植物和微生物中含量丰富，由于动植物资源有限，工业生产上生产蛋白酶制剂主要利用枯草杆菌等微生物发酵设备。
一、酸性蛋白酶定义：酸性蛋白酶是一种能在酸性环境下水解蛋白质的酶类注：酸性蛋白酶是指蛋白酶具有较低的最适pH,不是指酸性基团存在于酶的活性部位.简介：主要来源于动物的脏器和微生物分泌物，包括胃蛋白酶、凝乳酶和一些微生物蛋白酶。
根据其产菌的不同，微生物酸性蛋白酶可以分为霉菌酸性蛋白酶、酵母菌酸性蛋白酶和担子菌酸性蛋白酶，根据作用方式可以分为两类：一类是与胃蛋白酶相似，主要的产酶微生物是曲霉、青霉和根酶等；另一类是与凝乳酶相似，主要产酶微生物是毛酶和栗疫酶等，从酶的活力-PH曲线分析,在酶的活性部位中含有一个或更多的羧基，这一类蛋白酶中研究最彻底的是胃蛋白酶。
酸性蛋白酶具有较好的耐酸性，目前用于工业化生产的酸性蛋白酶大多为霉菌酸性蛋白酶，此类酶的最适作用pH值为3.0左右，当pH值升高时，酸性蛋白酶的酶活会明显降低，且此类酶不耐热，当温度达到50℃以上时很不稳定，从而限制了酸性蛋白酶的应用范围。
基本性质酸性蛋白酶的最适PH从2左右(胃蛋白酶)到4左右应用1酿酒：酸性蛋白酶在酿酒的过程中起协同作用，具有溶解发酵原料，促进微生物繁殖，降解酵母菌体蛋白等多种功能。
生物人教版高中必修1 分子与细胞蛋白酶和肽酶对肽键的不同分解作用
蛋白酶和肽酶对肽键的不同分解作用常有人望文生义，认为蛋白酶只水解二硫键，破坏蛋白质结构，不可以分解肽键，其实不然！去年的北京春季高考题中，就有一题考的是胰蛋白酶和糜蛋白酶一起可以消化蛋白质。
[资料一]蛋白质水解过程是在蛋白酶和肽酶的联合催化下完成的。
蛋白酶又称内肽酶，能够水解蛋白质分子内部的肽键，形成蛋白胨及各种短肽。
蛋白酶有一定的专一性，不同蛋白质的水解需要相应蛋白酶的催化。
肽酶又称外肽酶，只能从肽链的一端水解，每次水解释放一个氨基酸。
不同的肽酶也有一定的专一性。
有的要求在肽链的一端存在自由氨基；有的则要求存在自由羧基。
前者称为氨肽酶，后者称为羧肽酶。
[资料二：《生物学教学》]高中《生物》(必修本)“动物新陈代谢”一节中提到在食物消化过程中起重要作用的几种酶的名称，人们通常从这些酶的名称上能看出它们来源于什么消化腺，但其中”肽酶”一词不能说明它的来源，这常常引起学生的疑问。
笔者发现有些教师对肽酶来源问题也缺乏了解，不少情况下给予学生的回答就是：肽酶就是肠肽酶，来源于小肠腺。
高中《生物》(必修本)的教学参考书中没有消化酶来源的叙述。
其他一些参考书籍及习题集里面，多用“肠肽酶”一词取代“肽酶”，这更加使师生们认为肽酶就是肠肽酶。
高中课本中“肽酶”虽然不是一个重点概念，但笔者认为，在教学过程中不能想当然望文生义。
一般而言，消化道中的肽酶有三种。
一种是羧基肽酶，来源于胰腺和小肠腺，作用是从肽链的羧基端顺序切下单个氨基酸；一种是氨基肽酶，来源于小肠腺，作用是从肽链的氨基端顺序切下单个氨基酸。
还有一种是二肽酶，来源于小肠腺，能水解二肽成两个氨基酸。
蛋白质在消化道内消化的情况是这样的，先由胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰糜蛋白酶(高中《生物》没有提到此酶)切断蛋白质中某几种特定氨基酸氨基或羧基端的肽键，使蛋白质分解成多肽或二肽，再由上述三种肽酶作用，从肽链的羧基端或氨基端按顺序切下一个个氨基酸，而使肽链彻底分解成单个氨基酸。
蛋白酶的作用及种类都有哪些
蛋⽩酶的作⽤及种类都有哪些 蛋⽩酶存在于动物的肝脏，植物的茎叶和果实等等，蛋⽩酶的作⽤是很多的，下⾯是店铺为⼤家带来的蛋⽩酶的作⽤及种类，欢迎阅读。
蛋⽩酶的作⽤ 蛋⽩酶是⽔解蛋⽩质肽链的⼀类酶的总称。
按其降解多肽的⽅式分成内肽酶和端肽酶两类。
前者可把⼤分⼦量的多肽链从中间切断，形成分⼦量较⼩的朊和胨;后者⼜可分为羧肽酶和氨肽酶，它们分别从多肽的游离羧基末端或游离氨基末端逐⼀将肽链⽔解⽣成氨基酸 蛋⽩酶的种类 ⽊⽠蛋⽩酶 ⽊⽠蛋⽩酶，是⼀种蛋⽩⽔解酶，可将抗体分⼦⽔解为3个⽚段。
是番⽊⽠中含有的⼀种低特异性蛋⽩⽔解酶，活性中⼼含半胱氨酸，属巯基蛋⽩酶，应⽤于啤酒及⾷品⼯业。
⽊⽠蛋⽩酶是⼀种巯基蛋⽩酶，具有⼴泛的底物特异性蛋⽩质精氨酸的作⽤，L-赖氨酸精氨酸、⽢氨酸、L-⽠氨酸残基的羧基参与形成的肽键。
这种酶属内肽酶，能把整个鸡蛋的蛋⽩多肽分⼦肽-NH-分⼦量较⼩的代。
⽊⽠蛋⽩酶是⼀种在酸性、中性、碱性环境下均能分解蛋⽩质的蛋⽩酶。
它的外观为⽩⾊⾄浅黄⾊的粉末，微有吸湿性。
⽊⽠蛋⽩酶(Papain)简称⽊⽠酶，⼜称为⽊⽠酵素。
是利⽤未成熟的番⽊⽠(Carica papaya)果实中的乳汁，采⽤现代⽣物⼯程技术提炼⽽成的纯天然⽣物酶制品。
它是⼀种含疏基(-SH)肽链内切酶，具有蛋⽩酶和酯酶的活性，有较⼴泛的特异性，对动植物蛋⽩、多肽、酯、酰胺等有较强的⽔解能⼒，同时，还具有合成功能，能把蛋⽩⽔解物合成为类蛋⽩质。
溶于⽔和⽢油，⽔溶液⽆⾊或淡黄⾊，有时呈乳⽩⾊;⼏乎不溶于⼄醇、氯仿和⼄醚等有机溶剂。
最适合PH值6～7(⼀般3～9.5皆可)，在中性或偏酸性时亦有作⽤，等电点(pI)为8.75;最适合温度55～65℃(⼀般10～85℃皆可)，耐热性强，在90℃时也不会完全失活;受氧化剂抑制，还原性物质激活。
胃蛋⽩酶 胃蛋⽩酶是⼀种消化酶，在细胞的主要功能是胃粘膜的胃分泌的⾷物中的蛋⽩质分解为⼩肽⽚段。
蛋白酶分类
蛋白酶分类蛋白酶是一类能够降解蛋白质的酶，广泛存在于生物体内。
它们在细胞生长、分化、凋亡等过程中起着重要的作用。
根据其催化机制和结构特点，蛋白酶可以分为多种类型。
一、按照催化机制分类1. 水解酶：水解酶是最常见的一类蛋白酶，它们通过加水反应来降解蛋白质。
其中包括丝氨酸蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等。
2. 氧化还原酶：氧化还原酶通过氧化还原反应来降解蛋白质。
如谷胱甘肽过氧化物酶等。
3. 脱氨基酶：脱氨基酶通过去除氨基来降解蛋白质。
如天冬氨酸脱羧酶等。
4. 顺电荷转移反应催化剂：顺电荷转移反应催化剂可通过电子传递来加速肽键的断裂，如金属依赖性的胰岛素分泌酶等。
二、按照结构特点分类1. 丝氨酸蛋白酶：丝氨酸蛋白酶是一类结构简单的蛋白酶，其活性部位由含有羟基的丝氨酸和组氨酸残基组成。
如胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等。
2. 天冬氨酸蛋白酶：天冬氨酸蛋白酶是一类含有两个天冬氨酸残基的活性部位的蛋白质，它们在水解肽键时不需要金属离子的参与，如胃泌素、木质素等。
3. 半胱氨酸蛋白酶：半胱氨酸蛋白酶是一类含有半胱氨基和其他残基（如丝氨基）组成的活性部位的蛋白质。
它们需要还原剂来保持其催化活性，如精胺裂解酶、细胞因子转化脱敏因子等。
4. 金属依赖性蛋白质：金属依赖性蛋白质是一类需要金属离子（如锌、铁等）参与催化的蛋白质。
它们可以分为两类，一类是含有金属离子的活性部位，如胰岛素分泌酶、乳铁蛋白酶等；另一类是通过金属离子辅助催化，如光合作用中的氧化还原酶。
三、按照底物特点分类1. 肽酶：肽酶主要降解肽链而非多肽或蛋白质。
它们可进一步分为内切肽酶和外切肽酶两类。
内切肽酶可将多肽链在特定位置切断，如胰凝乳蛋白酶；而外切肽酶则能够从多肽链末端开始降解，如氨基肽酸内外切酶。
2. 脂解酶：脂解酶主要降解脂质而非蛋白质。
它们包括磷脂酰肌醇二磷脂水解酶、甘油三磷脂水解酶等。
3. 糖化合物水解酶：糖化合物水解酶主要降解糖化合物而非蛋白质。
它们包括α-淀粉酶、β-半乳糖苷酶等。
蛋白酶
2、碱性蛋白酶
• 碱性蛋白酶，指在碱性条件下能够水解蛋白质 肽键的酶，多数微生物碱性蛋白酶在pH9~11范 围内有活性。广泛应用于洗涤剂、食品、医疗、 酿造、丝绸、制革等行业。 • 碱性蛋白酶是目前市场上流行的洗涤添加剂， 能大幅度提高洗涤去污能力，特别对血渍、汗 渍、奶渍、油渍等蛋白类污垢,具有独特的洗 涤效果。碱性蛋白酶在技术上采用细菌原生质 体诱变处理方法,从国内碱性蛋白菌生产菌 2709枯草杆菌中研究选育出若干稳定高性能菌 株,在后处理上,采用去渣盐析沉淀法,减少了蛋 白酶的杂质含量和产品特有的气味，提高了溶 解速度,与洗涤剂有更好的配伍性,延长了保质 期。
也不能作为底物。
蛋白酶分类：
1、按蛋白酶水解蛋白质的方式分类： （1）切开蛋白质分子内部肽键生成分子量较少 的多肽类，产物为脲、胨、多肽、低肽,这类 酶一般叫内肽酶。 （2）切开蛋白质或多肽分子氨基或羧基末端的 肽键而游离出氨基酸，这类酶叫外肽酶。可以 分为 羧肽酶：从以羧基末端; 氨肽酶：从氨基末端 （3）水解蛋白质或多肽脂键的酶 （4）水解蛋白质或多肽酰胺键的酶
蛋白酶
蛋白酶
• 蛋白酶是食品工业中最重要的一类酶。在干酪生 产、肉类嫩化和植物蛋白质改性中都大量使用蛋 白酶。人体消化道中存在的胃蛋白酶、胰凝乳蛋
白酶、羧肽酶和氨肽酶使人体摄入的蛋白质水解
成小分子肽和氨基酸。
蛋白酶的特异性要求
蛋白酶水解示意图：
●
蛋白酶的特异性要求
• 1、R1和R2基团的性质：
• 2、a-胰凝乳蛋白酶 • 胰凝乳蛋白酶原为胰凝乳蛋白酶的前体物质。 牛的胰凝乳蛋白酶原A氨基酸残基245个，分子 量24500。 • 白色结晶或粉末。不含盐，由牛胰中提取而得。 每mg约含7000单位。可被胰蛋白酶激活，但不 被胰凝乳蛋白酶激活。,生化研究。抗溃疡药。 • 3、胰蛋白酶 • 胰蛋白酶是胰脏中主要的蛋白酶。在小肠工作， 它会将蛋白质水解为肽，进而分解为氨基酸。 这是蛋白质能被人体吸收的必要过程。这种酶 的作用原理和其他丝氨酸蛋白酶差不多
蛋白酶综述——精选推荐
蛋白质酶的研究和应用近况yangyaxuan西南大学动物科学系食品科学与工程2班摘要: 蛋白质酶来源很丰富，应用十分广泛，是重要的工业酶。
本文论述了早期蛋白酶的研究范围，如蛋白酶的主要作用，还有作用机制，蛋白酶的来源，以及蛋白酶的提取。
还有蛋白酶的商业化研究以及在商业方面的应用。
在食品加工中的应用，包括植物蛋白酶、动物蛋白酶以及在医药方面临床诊断中的应用和蛋白酶的研究近况和对蛋白酶的应用展望。
关键词：蛋白酶作用机制植物蛋白酶动物蛋白酶研究近况应用展望蛋白酶分子较小，来源丰富，功能比较简单，因此对蛋白酶的研究比较深入。
蛋白酶的种类有很多，广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。
微生物来源的蛋白酶是商品化酶的主体。
由于从动植物中获得蛋白酶资源有限，因此，蛋白酶的主要来源是从微生物中获得，这样就节省了成本。
早期对蛋白酶的研究包括对它的化学结构、高级结构以及它的动力学、作用机制等的研究。
蛋白酶的作用主要包括：（1）消除错误折叠、修饰及定位的蛋白（2）为合成新的蛋白质提供氨基酸；（3）通过限制性切割促使酶原成熟；（4）降低关键酶和调节蛋白含量以此控制新陈代谢平衡；（5）切除已定位蛋白的定位信号［4］。
蛋白酶是重要的工业酶，碱性蛋白酶是PH在9-11的蛋白酶，在工业上生产上应用的蛋白酶主要为内肽酶，主要用于洗涤业；如今已经商品化的酶制剂有木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶等；蛋白酶的应用范围很广泛，除了商业化应用外还有在临床医学、食品加工中也有相关应用。
一、蛋白酶的来源蛋白酶的研究是从发现胃中消化食物的胃蛋白酶和胰脏中分泌的胰蛋白酶、糜蛋白酶开始的。
目前开发的蛋白酶也就是动物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶三类蛋白酶。
动物蛋白酶和植物蛋白酶主要来源于动物机体组织和植物组织中［3］。
蛋白酶的种类很多，碱性蛋白酶占蛋白酶总量的的70%左右，微生物来源的碱性蛋白酶具有培养简便、产量丰富的特点，其中枯草杆菌碱性蛋白酶的研究最广。
肽酶的作用
肽酶的作用肽酶是一类在细胞内扮演重要角色的酶，具有多种生物学功能。
本文将从不同角度探讨肽酶的作用。
肽酶在蛋白质降解中起到关键作用。
细胞内存在多种肽酶，如蛋白酶A、蛋白酶B等，它们能够将蛋白质分解为小的肽段或氨基酸，为细胞提供能量和构建新蛋白质的原料。
肽酶能够识别蛋白质的特定结构，通过水解反应将蛋白质链断裂，并释放出小分子产物。
这一过程对于维持细胞内蛋白质的平衡和正常代谢至关重要。
除了在蛋白质降解中的作用，肽酶还参与多种生物过程的调控。
例如，肽酶可以调节细胞凋亡。
细胞凋亡是一种重要的细胞死亡方式，对于维持组织的正常发育和功能起到至关重要的作用。
肽酶通过降解一些特定的细胞凋亡相关蛋白，如细胞凋亡抑制蛋白，调节细胞凋亡的发生与进程。
这样，肽酶在细胞的生存与死亡之间发挥着重要的平衡作用。
肽酶还参与免疫应答过程。
在机体受到感染或损伤时，免疫系统会启动一系列的反应以保护机体免受外界侵害。
肽酶作为免疫系统的调节因子之一，能够降解一些外源性抗原或感染源中的蛋白质，从而促进免疫系统的应答。
肽酶还参与一些疾病的发生与发展。
例如，肽酶在某些肿瘤细胞中的表达水平显著增加，与肿瘤细胞的增殖和侵袭能力密切相关。
因此，肽酶被认为是肿瘤发生和发展的一个潜在治疗靶点。
总结起来，肽酶作为一类重要的酶，在细胞内扮演着多种重要角色。
它参与蛋白质降解、细胞凋亡、免疫应答等生物过程，并与一些疾病的发生和发展密切相关。
对肽酶的研究不仅有助于我们深入理解细胞的生命活动，还为相关疾病的治疗和预防提供了新的思路和途径。
希望今后能够有更多的研究人员投身于肽酶的研究，进一步揭示其作用机制，为人类的健康事业做出更大的贡献。
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常有人望文生义，认为蛋白酶只水解二硫键，破坏蛋白质结构，不可以分解肽键，其实不然！去年的北京春季高考题中，就有一题考的是胰蛋白酶和糜蛋白酶一起可以消化蛋白质。
[资料一]蛋白质水解过程是在蛋白酶和肽酶的联合催化下完成的。
蛋白酶又称内肽酶，能够水解蛋白质分子内部的肽键，形成蛋白胨及各种短肽。
蛋白酶有一定的专一性，不同蛋白质的水解需要相应蛋白酶的催化。
肽酶又称外肽酶，只能从肽链的一端水解，每次水解释放一个氨基酸。
不同的肽酶也有一定的专一性。
有的要求在肽链的一端存在自由氨基；有的则要求存在自由羧基。
前者称为氨肽酶，后者称为羧肽酶。
[资料二：《生物学教学》]高中《生物》(必修本)“动物新陈代谢”一节中提到在食物消化过程中起重要作用的几种酶的名称，人们通常从这些酶的名称上能看出它们来源于什么消化腺，但其中”肽酶”一词不能说明它的来源，这常常引起学生的疑问。
笔者发现有些教师对肽酶来源问题也缺乏了解，不少情况下给予学生的回答就是：肽酶就是肠肽酶，来源于小肠腺。
高中《生物》(必修本)的教学参考书中没有消化酶来源的叙述。
其他一些参考书籍及习题集里面，多用“肠肽酶”一词取代“肽酶”，这更加使师生们认为肽酶就是肠肽酶。
高中课本中“肽酶”虽然不是一个重点概念，但笔者认为，在教学过程中不能想当然望文生义。
一般而言，消化道中的肽酶有三种。
一种是羧基肽酶，来源于胰腺和小肠腺，作用是从肽链的羧基端顺序切下单个氨基酸；一种是氨基肽
酶，来源于小肠腺，作用是从肽链的氨基端顺序切下单个氨基酸。
还有一种是二肽酶，来源于小肠腺，能水解二肽成两个氨基酸。
蛋白质在消化道内消化的情况是这样的，先由胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰糜蛋白酶(高中《生物》没有提到此酶)切断蛋白质中某几种特定氨基酸氨基或羧基端的肽键，使蛋白质分解成多肽或二肽，再由上述三种肽酶作用，从肽链的羧基端或氨基端按顺序切下一个个氨基酸，而使肽链彻底分解成单个氨基酸。
[资料三：人教网]
各种蛋白水解酶都水解肽键，但它们的专一性程度各不相同。
细菌中的蛋白水解酶，如枯草杆菌蛋白酶，对于被作用肽键的两端没有严格的要求，只要求组成肽键的氨基端有一个疏水基团；而血液凝固酶系统中的凝血酶，它的专一性程度则相当高，对被水解的肽键的羧基一端要求L-精氨酸残基，氨基一端要求甘氨酸残基。
胰蛋白酶只专一地水解赖氨酸、精氨酸羧基形成的肽键，胰凝乳蛋白酶专一地水解由芳香族氨基酸或带有较大非极性侧链的氨基酸羧基形成的肽键，弹性蛋白酶专一地水解丙氨酸、甘氨酸及短脂肪链氨基酸的羧基形成的肽键，胃蛋白酶水解芳香族或其他疏水氨基酸的羧基或氨基形成的肽键。
蛋白质进入动物消化道后，先受胃蛋白酶、胰蛋白酶及弹性蛋白酶的作用，再受羧基肽酶、氨基肽酶和二肽酶的协同作用，最终水解为氨基酸。
（人教网）。