氨基酸结构特点

氨基酸结构特点：蛋白质分子的基本组成单位。20种，除脯为α-亚氨基酸、甘不含手性碳原子外，其余L-α-氨基酸。

分类：根据R基团极性大小：①非极性中性(8种)②极性中性(7种)③酸性 (Glu和Asp)④碱性 (Lys、Arg和His)。

体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。酪和半胱需以必需为原料合成，故称半必需氨基酸。

生酮氨基酸：苯丙、酪、亮、色、赖。生糖：能形成丙酮酸α-酮戊二酸琥珀酸和草酰乙酸的。生酮和生糖：苯丙、酪

氨基酸的脱氨基作用： 1．氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化。L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。 2．转氨基作用：由转氨酶催化，将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上，生成相应的α-氨基酸，而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。转氨基作用可以在各种氨基酸与α-酮酸之间普遍进行。除Gly，Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作用。较为重要的转氨酶有：⑴丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。⑵天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。3 ．联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。 4 ．嘌呤核苷酸循环（PNC）：这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脱氨酶的活性较高，该酶可催化AMP脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。

氨的代谢：鸟氨酸循环与尿素的合成：体内氨的主要代谢去路是用于合成尿素。合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成是经鸟氨酸循环的反应过程来完成，催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。其主要反应过程如下：NH3+CO2+2ATP →氨基甲酰磷酸→胍氨酸→精氨酸代琥珀酸→精氨酸→尿素+鸟氨酸。

尿素合成特点：①在肝脏的线粒体和胞液中进行②合成一分子尿素需消耗4分子ATP③精氨酸琥珀酸合成酶是关键酶④分子中两个氮原子一个来源于NH3一个来源于天冬氨酸。

脱羧基作用：由氨基酸脱羧酶催化，辅酶为磷酸吡哆醛（只有组氨酸脱羧酶不需辅酶），产物为CO2和胺。

1 ．γ-氨基丁酸的生成：是一种重要神经递质，由L-谷氨酸脱羧产生。由L-谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性很高。

2．5-羟色胺的生成：也是重要神经递质且具强烈缩血管作用，原料色氨酸。过程为：色氨酸→5羟色氨酸→5-羟色胺。

3．组胺的生成：组胺由组氨酸脱羧产生，具有促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用。

4．多胺的生成：精脒和精胺均属多胺，它们与细胞生长繁殖的调节有关。合成原料为鸟氨酸，关键酶是鸟氨酸脱羧酶。

肽键 (peptide bond)是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子参与形成肽键后由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链方向是N端→C端。

肽键平面(肽单位)：肽键具部分双键性质，不能自由旋转；组成肽键四个原子及其相邻两个α碳原子处同一平面上，为刚性平面结构，

蛋白质的分子结构：一级为线状结构，二、三、四为空间 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。决定其空间结构。2 ．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的由氢键维系的有规则的构象。主要类型⑴α- 螺旋 ;结构特征①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm③相邻螺旋圈之间形成许多氢键④侧链基团位于螺旋的外侧。影响α-螺旋形成的因素：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存在脯氨酸残基⑵β- 折叠：结构特征①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键③侧链基团分别交替位于片层的上、下方⑶β- 转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基间形成氢键维系⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。超二级结构：由若干相邻二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件 3．三级结构：多肽链所有原子的空间排布。维系键是非共价键（次级键）；氢键、疏水键、范德华力、离子键，也可二硫键 4 ．四级结构：亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，维系键为非共价键。亚基指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。蛋白质的理化性质 :1 两性解离与等电点：蛋白质分子中仍存在游离氨基和羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离性质.蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液pH值称为蛋白质等电点2 胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶两个重要因素。3蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。4蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物活性丧失的现象。因素：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。蛋白质的生理功能：主要有：①是构成组织细胞的重要成分；②参与组织细胞的更新和修补；③参与物质代谢及生理功能的调控；④氧化供能；⑤其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等。

蛋白质的分离与纯化：盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。

氨基酸顺序分析： 1测定蛋白质分子中多肽链数目2拆分蛋白质分子多肽链3断开多肽链内二硫桥（过甲酸氧化法、巯基化合物还原法）4分析每一多肽链氨基酸组成5鉴定多肽链N- 末端（DNFB法）和C-末端残基 6裂解多肽链成较小片段（胰蛋白酶只断裂赖或精，糜断苯丙、酪、色等）7测定各肽段氨基酸序列（Edman降解法）8重建完整多肽链的一级结构9确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥位置

酶是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。结合酶是由酶蛋白和辅助因子构成，酶蛋白与酶的底物特异性有关，辅助因子催化活性有关。

与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。酶的活性部位 :特异的氨基酸残基比较集中的区域，即为酶活力直接相关的区域。分为结合部位（负责与底物的结合决定专一性）和催化部位（负责催化底物键的断裂形成新键决定催化能力）

酶促反应机制： 1．中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即中间复合物学