基础生物化学酶PPT课件

脱氧核酶(deoxyribozyme)：具有催化活性的
DNA
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二. 酶是生物催化剂（ biocatalysts ）
1. 酶的概念
1.1 酶的概念 酶是生物细胞产生的，以蛋白质为主要成分
的生物催化剂。
酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 （Enzymatic reaction）
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底 物（substrate）。
1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了 具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧 核酶(deoxyribozyme)
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具催化作用的生物物质：
酶（enzyme）：是活细胞合成的、对其特异 的底物起高效催化作用的蛋白质。
核酶（ribozyme）：是近年来发现的对RNA 具有高效特异催化作用的RNA，其作用主要 参与RNA的剪接。
1878年，德国生理学家库恩提出酶（源自希腊语“在酵 母中”）的概念。
1897年，Büchner兄弟用不含细胞的酵母提取液实现了 发酵，证明发酵无需活细胞；
The Nobel Prize in Chemistry 1907
"for his biochemical researches
and his discovery of cell-free
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2. 1 结构专一性
根据酶对底物结构的要求不同，分为相 对专一性和绝对专一性。 绝对专一性(absolute specificity) ：这些酶对底 物有非常严格的要求，只作用一种底物。 如脲酶只作用于尿素而不作用于其衍生物 (如尿素的甲基取代物或氯取代物) 。
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相对专一性(relative specificity) ：酶对底物要求 较低，作用的底物不至一种，对作用底物键的 两端的要求程度不同又可分为基团专一性和键 专一性。
第三章 酶 （enzyme）
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学习目的
掌握酶的概念及催化特性 了解酶的分类及结构与功能的关系 掌握酶的作用机理 掌握酶促反应的机理及其动力学 了解一些重要的酶类 了解酶的调节方式 了解维生素的重要的辅酶形式
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一. 酶的研究简史
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。
1857年，巴斯德（Pasteur）：酒精发酵是酵母细胞活 动的结果；
来自百度文库
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1.2 酶的作用特点
极高的催化效率 酶促反应的速度比非酶促反应通常要快105~1017 倍
高度专一性 铂：催化许多反应，包括有机反应 H+：淀粉、脂肪、蛋白质、蔗糖等 酶：作用于结构近似的分子，甚至只催化一种化
合物 易失活 催化活性受到调节、控制 有些酶的催化活性与辅因子（cofactor）有关
A. 键专一性：酶对键的两端无严格要求，只要 求一定的键。如：酯酶(lipase)、二肽酶等。
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B. 基团专一性：又称族专一性。酶不但要求 底物一定的化学键，而且对键一端的基团也有 严格要求。
如：-D-葡萄糖苷酶不但要求 -糖苷键，并 要求键的一端必须有葡萄糖残基，而对另一端 基团无严格要求，可水解蔗糖和麦芽糖。
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2. 2 立体异构专一性 几乎所有的酶对于立体异构体都具有高
度的专一性。酶对底物的立体构型的特异要求， 可分为旋光异构专一性和几何异构专一性。 旋光异构专一性
当底物有旋光异构体时，酶只作用其中 的一种。如L-AA氧化酶只作用于L-AA 、L-乳 酸脱氢酶的底物只能是L型乳酸，而不能是D 型乳酸。
"for their preparation of enzymes and vir proteins in a pure form"
Sumner 1/2 of the prize
Northrop
Stanley
.1/4 of the prize 1/4 of the pri4ze
1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催 化活性，提出核酶（ribozyme）的概念
结合酶
由蛋白质和非蛋白质部分组成的酶
非蛋白部分一般是有机小分子化合物或 金属离子，称为辅因子
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酶蛋白 (apoenzyme)
全酶
决定反应的特异性
(holoenzyme) 辅助因子(cofactor)
决定反应的种类与性质
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辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为：
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
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2. 酶的专一性
一种酶只能作用于某一类或某一特定物质， 这就是酶的专一性（specitificity）
专一性主要取决于酶的活性中心的构象和性 质
酶的专一性分为两种情况：
结构专一性（structure specitificity ）
立体异构专一性（stereospecitificity ）
fermentation"
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1913年，Michaelis和Menten提出酶促动力学原理----米 氏学说; The Nobel Prize in Chemistry 1946
1926年，Sumner首次提取出脲酶并证明其本质是蛋白 质；
"for his discovery that enzymes can be crystallized"
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例如乳酸脱氢酶是具有立体异构特异性的 酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反 应。
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L(+)乳酸通过其不对称C原子上的CH3、COOH及 OH基分别与乳酸脱氢酶活性中心的A、B及C三个 功能基团结合，故可受酶催化而转变为丙酮酸。 D(-)乳酸由于OH、COOH的空间位置与L(+)乳酸相 反，与酶的三个结合基团不能完全配合，故不能与 酶结合受其催化。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去。
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金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失
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几何异构专一性：如延胡索酸水化酶只催化 延胡索酸即反-丁烯二酸水合生成苹果酸及其 逆反应，而不催化顺-丁烯二酸。
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3. 酶的化学本质
3.1 酶是蛋白质
几乎所有的酶都是蛋白质，有的是简单蛋白 质，有的是结合蛋白质，具有蛋白质的一切 性质。
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3.2 结合酶和辅因子
单纯酶： 生物活性仅决定于蛋白质部分