酶的性质
实验五 酶的基本性质
实验一酶的性质研究酶是生物体内具有催化功能的蛋白质，因此也叫生物催化剂。
生物体内存在多种多样的酶，从而使生物体在温和的条件下能够迅速完成复杂的生物化学反应。
酶有的是单纯蛋白质，有的是结合蛋白质。
因此，凡是能够引起蛋白质变性的因素，都可以使酶丧失活性，结合蛋白质的非蛋白部分叫做辅酶或辅基。
习惯上，将与蛋白质结合的紧而不易分离的非蛋白部分称为辅基，辅基不能通过透析的方法从酶分子中除去；而将与蛋白质结合的不紧而易分离的非蛋白质部分称为辅酶，辅酶可以通过透析的方法从酶分子中除去。
目前许多酶已经能够制成结晶。
酶具有高度的专一性（特异性）。
温度和pH对酶的活性有显著的影响。
能使酶的活性增加的作用称为酶的激活作用，使酶的活性增加的一些物质称为酶激活剂；能使酶的活性减弱的作用称为酶的抑制作用，使酶的活性减弱的一些物质称为酶的抑制剂。
激活剂与抑制剂常表现某种程度的特异性。
，物质代谢是生命现象的基本特征。
在机体中了解温度对没活性的影不断进行着的同化作用和异化作用，绝大多数都是在酶的影响下进行的。
所以，生活机能在某种程度内可以说是由机体内酶类的含量及活性决定的。
食品、发酵、制药、制革、造纸、纺织等工业部门以及临床检验等都和酶有密切关系。
因此，酶的研究在生物化学理论上及生产实践上都占有极其重要的位置。
温度对酶活性的影响一目的和要求通过检验不同温度下唾液淀粉酶的活性，了解温度对酶活性的影响。
进一步明确最适温度的概念。
二原理酶的催化作用受温度的影响很大，一方面与一般化学反应一样，提高温度可以增加酶促反应的速度。
通常温度每升高10℃，反应速度就加快一倍左右，通常用温度系数表示，一般情况下的温度系数约等于2，最后反应速度达到最大值。
另一方面，酶是一种蛋白质，温度过高可引起蛋白质变性，导致酶的失活。
因此，反应速度达到最大值以后，随着温度的升高，反应速度反而逐渐下降，以至完全停止反应。
反应速度达到最大值时的温度称为某种酶的最适温度。
实验三酶的基本性质
二、原理 （三）酶的激活和抑制
酶的活性常受某些物质的影响。 有些物质能使酶的活性增加，称为酶的激活剂； 有些物质能使酶的活性降低，称为酶的抑制剂。
例如，氯化钠为唾液淀粉酶的激活剂，硫酸铜为其抑 制剂。
很少量的激活剂或抑制剂就会影响酶的活性，而且常具有 特异性。
激活剂和抑制剂不是绝对的，有些物质在低浓度时为某种 酶的激活剂，而在高浓度时则为该酶的抑制剂。 例如，氯化钠达到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的 活性。
实验三 酶的基本性质
（P85）
1
酶的定义： 是生物细胞产生的、以蛋白质为主要成分的生
物催化剂。生物体内的化学反应基本上都是在酶 催化下进行的。 酶的特点：
酶具有高效性、专一性、活性可调节控制等特 性。 温度、pH值、激活剂、抑制剂可影响酶的活性。
2
一、目的
通过检验不同温度下唾液淀粉酶的活性，了解温 度对酶活性的影响，明确最适温度的概念；
反应10min 冷却3min 碘液（滴）
管号
1
2
3
1
1
1
0℃
37℃ 100℃
2
2
2
1
1
1
0℃
37℃ 100℃
流动水冷却
1
1
1
9
四、实验方法
（二）pH值对酶活性的影响
操作项目
管号
1
2
3
pH5.0缓冲液（mL）
3
/
/
pH7.0缓冲液（mL）
/
3
/
pH8.0缓冲液（mL）
/
/
3
1%淀粉液（含0.3%NaCl）（mL） 1
0 10 20 30 40 50 60 70 80 90
4 酶 (Enzyme)
5）酶的转换数：
酶的转化数(turnover number，即kcat)是 它的最大催化活性的一种量度。 kcat定义为： 当酶被底物饱和时,每分子的酶在单位时间内 催化底物分子转变成产物的数量。转换数也称 为酶的分子活性(molecular activity)。
对于在简单的米-曼氏方程情形下(只有 一种ES复合物),假定反应混合物中的酶浓度 ([ET]或[E0])是已知道, 在饱和的[S]下,
一. 命名原则 1、习惯命名 例如：乙醇脱氢酶 2.、系统命名的原则 ●应标明酶的所有底物及催化的性质，并用︰ 符号把底物分开。例如：乙醇︰NAD+脱氢酶. ●不管催化正反应还是逆反应，一般都用同一 名称。 ●如果所催化的反应包含二种变化，则尽可能 用同一种变化来表示，另一个功能附后。例如： L-谷氨脱氢酶催化的反应是：该酶的系统命名 是 谷氨酸︰NAD+脱氢酶（脱氨）。
该酶的系统命名是 谷氨 酸︰NAD+脱氢酶（脱氨）
二、酶的分类
1、氧化还原酶类: 催化氧化还原反应 A· + B → A + B· 2H 2H
这类酶包括需氧 脱氢酶、氧化酶 和不需氧脱氢酶
2、转移酶类：催化功能基团的转移反应（插 入4-2b）： AB + C ←→A + BC
3、水解酶类:催化水解反应： AB + HOH →AOH + BH （可视为一类特殊的转移酶）
③对于讨论酶的催化效率来说，最有用的参
数应该包含kcat和Km两者。 根据米氏方程的推导
2、pH对酶促反应的影响 酶作用环境的pH可以影响酶蛋白的结构﹑ 酶活性部位的解离状态﹑辅酶的解离以及底物 分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对 底物的催化效力。 一般来说，酶只在一个有限的pH范围内是 活泼的。大多数酶只有在某一特定的pH条件下， 它 的 催 化 活 性 是 最 大 的 。 这 一 pH 称 为 最 适 pH （pH optimum）。
04 实验四 酶的性质
⑶ 稀释的唾液
【实验操作】
1．漱口后收集唾液，用小漏斗加脱脂棉过滤，用蒸馏水稀释5～20 倍(根据各人的酶活性而定)，混匀后备用。
2．取试管2支，各加稀释唾液2ml，一管直接加热煮沸，另一管置 冰浴中预冷5分钟。
3．另取4支试管，编号序号，按下表添加试剂：
步骤
1
试管编号
2
3
4
第一步
加1%淀粉液 20滴
本实验以蛋白酶和淀粉酶对相应底物蛋白质及淀粉的作用为例。来观察酶的特异性，实验 结果的检查根据酪蛋白水解生成酪氨酸，酪氨酸与福林试剂呈蓝色反应，淀粉能与碘起蓝色或
兰紫色反映来确定。
【实验材料】
1. 实验器材 试管及试管架；移液管； 烧杯；恒温水浴锅； 温度计 2. 实验试剂 ⑴ 1% 淀粉溶液：将1g淀粉溶解于100ml蒸馏水中。
实验四 酶的性质
高中生物酶的知识点总结
高中生物酶的知识点总结
酶是一类能够催化生化反应的蛋白质，常见于生物体内，具有高效、特异性和可逆性等特点。
下面是高中生物酶的知识点总结：
1. 酶的性质：
- 酶分子激活能较低，催化反应速度快。
- 酶可以选择性地促进某种底物的反应，也可以受到抑制剂的影响。
- 酶催化的反应通常是可逆的。
在反应达到一定平衡时，产物和底物的浓度不再改变。
2. 酶的分类：
- 按照反应类型：氧化还原酶、转移酶、水解酶、脱羧酶等。
- 按照反应底物：蛋白酶、脂肪酶、糖苷酶等。
- 按照反应条件：酸性酶、碱性酶等。
3. 酶的影响因素：
- pH值：不同的酶对pH值的适应范围不同，酶活性在特定pH值区间内最高。
- 温度：酶活性在一定温度范围内最高，但超过一定温度会导致酶失活。
- 底物浓度：当底物浓度高于一定值时，反应速率不再随着底物浓度的增加而增加，因为酶的催化位点已全部占满。
4. 酶在生物体内的作用：
- 帮助生物体进行代谢活动，例如消化食物、合成有机物质。
- 调节代谢反应的速率，维持代谢平衡。
- 参与抵御病原微生物的攻击，例如生物体内的酶可低温杀菌。
5. 酶在实际应用中的应用：
- 酶技术广泛应用于食品、医药、纺织、制浆造纸等领域。
- 酶制剂也可用于环境保护，例如处理废水、垃圾等。
酶
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
O2 +
OH OH
OH C=O C=O OH
（顺，顺-已二烯二酸）
RH + O2 + 还原型辅助因子 ROH + H2O + 氧化型辅助因子 （又称羟化酶）
2、转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5、异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化， 即底物分子内基团或原子的重排过程。
• 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
CH2OH O OH OH OH OH OH OH CH2OH O CH2OH OH
A
酶蛋白决定反应的特异性和高效性 辅助因子决定反应的种类与性质
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。 金属离子
辅酶/辅基的作用特点
• 活性中心：
• 必需基团：活性中心的必需基团，活性中心以外的必 需基团 • 活性中心: 底物结合部位+ 催化部位 • 活性中心是酶与底物结合并表现催化作用的空间区域， 大多由肽链上相距甚远的氨基酸残基提供必需基团， 经肽链折叠环绕，使之在三维空间中相互接近，构成 特定的空间构象，起催化中心作用。在结合酶中辅酶 和辅基也参与活性中心的组成。
酶的性质和应用
酶的性质和应用酶是生物体内的蛋白质，其主要作用是催化化学反应。
酶分子具有很高的专一性，即只能在特定的化学环境中发挥作用。
酶的性质及其应用涉及到生命科学、化学、医学等多个领域，下面将重点介绍酶的性质和应用。
一、酶的性质1、专一性酶分子对于不同的底物有不同的选择性，只能在特定的化学环境中起作用。
这种专一性是由于酶分子的结构和功能紧密相连。
酶的特异性是其在化学反应中起催化作用的主要特征。
2、酶的最适条件酶对环境的pH、温度、离子强度、水分等都非常敏感。
对于不同的酶，其最适条件也不同。
一般情况下，酶的最适条件是在pH值、温度、离子强度、水分等方面达到最适点时，催化反应的速率最快。
3、酶的抑制酶的活性会被特定的物质抑制或者加强。
一般来讲，酶的抑制包括两种类型：可逆性抑制和不可逆性抑制。
可逆性抑制是由于酶活性中心和抑制剂之间的物理化学相互作用，而不可逆性抑制则是由于酶活性中心与抑制剂之间的共价作用，导致酶分子永远失去活性。
4、酶的结构和功能酶的功能取决于其特定的三维结构。
酶的结构是由多种因素综合影响，包括氨基酸序列、作用环境、亚单位组合等等。
可以通过研究酶的结构和功能，来深入了解酶的催化机理和内部机制，推动酶的应用和开发。
二、酶的应用1、酶在医学上的应用酶在医学上的应用十分广泛，包括疾病诊断、治疗和研究等方面。
例如，临床上采用一些特定的酶作为药物进行人体治疗，如肝素、胰岛素、抗凝剂等。
另外，在疾病诊断中，常常采用检测酶水平的方法来确定某些疾病的存在、严重程度和预后等信息。
2、酶在食品工业和农业上的应用酶在食品工业和农业中的应用也非常广泛。
例如，酶可以用于面包、啤酒、酸奶等食品的生产过程中，用于调节产品的特殊风味和口感，提高工艺效率。
在农业上，酶可以用于制作肥料、直接提高产量和改善植物生长的环境。
3、酶在环境保护上的应用酶在环境保护上的应用也越来越重要，如废水和废气的处理、可降解塑料的生产等。
通过研究酶催化废水和废气处理的机理和作用过程，可以提高废物的处理效率，减少污染对环境的影响。
酶
第一节酶的性质、命名及分类酶是由生物活细胞产生的有催化功能的蛋白质，只要不处于变性状态，无论在细胞内或细胞外都可发挥催化化学反应的作用。
酶是蛋白质，因而能使蛋白质分解的，光、热、酸、碱等均可使酶变性或破坏，在遭到不可逆变性时则完全去活性（如70-80℃，2-15min即可使酶失活），其它电性质及物理化学性质也与蛋白质完全一样。
有些酶是简单蛋白质。
有些酶是结合蛋白质，一般把结合蛋白质的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅酶。
酶蛋白多为对热不稳定的物质，而辅酶多为低分子量、对热稳定的物质。
酶是一种催化剂，但它和一般的化学催化剂有很大不同，首先，酶的作用具有高度的专一性，酸能催化蛋白质水解，也能催化多糖和脂肪的水解，但是酶则不同，蛋白酶就只能催化蛋白质水解，淀粉酶只能催化淀粉水解，乳酸脱氢酶只能将L(+)-乳酸氧化为丙酮酸，而对D(-)-乳酸就不起作用。
其次，酶催化的反应都是在较温和的条件下，在接近生物体的体温和接近中性的条件下就能进行；酶的催化效率也比一般催化剂高得多，如一种过氧化氢酶1min内能催化5000000个过氧化氢分子分解为水及O2，而在同样条件下，铁离子的催化效率仅为酶的百万分之一。
酶的命名及分类现在普遍使用的酶的习惯名称是以下述三个原则来决定的。
根据酶催化反应的性质来命名，如催化水解反应的酶称为水解酶，催化氧化作用的称为氧化酶或脱氢酶。
根据被作用的底物兼顾反应的性质来命名，如多元酚氧化酶催化多元酚的氧化作用，蛋白酶和淀粉酶都是水解酶，它们的底物分别是蛋白质和淀粉。
结合1，2两点，并根据酶的来源命名，如细菌淀粉酶、胃蛋白酶等。
酶的习惯名称使用起来比较方便，但有时会造成一些混乱，如，当两种酶能作用于同一种底物发生相同反应时，根据上述原则命名就会发生混乱；有时同一种酶会有几个名称，也造成混乱。
因此，1961年，国际生化协会酶委员会规定了酶的系统命名原则。
国际生化协会酶委员会将酶分为六大类：1、氧化还原酶类2、转移酶类：能催化将某一基因从一个化合物转移到另一个化合物反应的酶，如转移氨基，称转氨酶，再如转醛酶、转酰酶等。
酶的性质概念
酶的性质概念酶是一种生物催化剂，广泛存在于生物系统中，能够加速化学反应的速率而不参与反应本身。
其功能主要是通过降低活化能来促进反应的进行。
酶能够在体内或体外高效催化化学反应，具有高度选择性和专一性。
以下将对酶的性质进行详细阐述。
1. 酶具有高效催化作用：酶能够将化学反应的速率提高数亿倍，加速反应的进行。
这是因为酶通过降低反应的活化能，使反应能够在较低的温度和压力下发生。
这种高效催化作用使生物体内的代谢过程能够快速进行，并且适应了温和的生理条件。
2. 酶具有高度专一性：酶对于反应底物的选择性非常高，能够对特定的底物发生催化作用。
这是因为酶与底物之间存在特定的配位和识别作用，使得酶只能与特定底物结合并催化其反应。
这种高度专一性使酶能够高效地催化生物体内的代谢反应，而不发生对其他底物的催化作用。
3. 酶具有底物浓度依赖性：酶的催化速率通常与底物浓度成正比。
当底物浓度较低时，酶与底物的碰撞机会较少，催化作用的速率较低；当底物浓度较高时，酶与底物的碰撞机会增加，催化作用的速率增加。
酶的底物浓度依赖性使得酶能够根据底物浓度的变化来调节反应速率，从而适应细胞内外环境的变化。
4. 酶具有酶活性：酶的催化作用与其分子结构密切相关。
酶通过其特定的三维结构和活性位点与底物结合，并通过物理作用力（如氢键、离子键等）来催化反应。
酶分子的三维结构和活性位点的特异性决定了酶所能催化的反应类型和底物的特异性。
5. 酶具有酶动力学特性：酶的催化作用可被描述为酶动力学过程。
酶动力学是研究酶反应速率与底物浓度之间关系的学科。
酶动力学常用的参数包括酶的催化速率常数（Kcat），酶的亲和力常数（Km），酶的最大催化速率（Vmax）等。
通过定量研究酶动力学参数，可以揭示酶催化机制和酶的催化效率。
6. 酶具有温度和pH依赖性：酶的催化活性受温度和pH值调节。
温度的升高可以增加酶分子的运动和碰撞频率，促进酶催化反应的进行。
然而，过高的温度会导致酶的活性失去和构象失稳。
生化实验六 酶的基本性质
课程名称： 生物化学实验 指导老师： 史影 成绩： 实验名称： 酶的基本性质实验——底物专一性、激活剂和抑制剂、最适温度 同组学生姓名： 陈莞尔，潘盛警Ⅰ.酶的基本性质——底物专一性 一、实验目的1.了解酶的专一性。
2.掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。
3.学会排除干扰因素，设计酶学实验。
二、基本原理酶是具有高度专一性的有催化功能的蛋白质。
酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性，酶促反应要比无机催化反应快数十倍。
酶催化的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对一种或一类底物其催化作用，对其他底物无催化反应。
根据各种酶对底物的选择程度不同，可分成下列几种：1.相对专一性。
一种酶能催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。
2.绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。
如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。
如麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用其它双糖，淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素。
3.立体异构专一性：有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种，而对另一种则全无作用。
如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型的糖。
本实验以唾液淀粉酶和蔗糖酶对淀粉和蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。
用Benedict 试剂检测反应产物。
Benedict 试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成砖红色氧化铜沉淀。
Na 2CO 3+ 2H 2O 2NaOH + H 2CO 3 CuSO 4+ 2NaOH Cu(OH)2+ Na 2SO 4专业：____生物工程 姓名：_____陈传鑫 学号：___3090104963 日期：____2011.3.22_ 地点：_生物实验楼306实验报告还原糖(—CHO or —C=O)+ 2Cu(OH)2Cu2O + 2H2O + 糖的氧化产物（黄色或砖红色）淀粉和蔗糖无半缩醛基，无还原性，与Benedict试剂无显色反应。
酶的特点有什么特点性质
酶的特点有什么特点性质酶指具有生物催化功能的高分子物质，在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。
下面是店铺给大家整理的酶的特点，希望能帮到大家!酶的特点1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快;2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽。
3、多样性：酶的种类很多，迄今为止已发现约4000多种酶，在生物体中的酶远远大于这个数量。
4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
5、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。
6、易变性：大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏;7、有些酶的催化性与辅助因子有关。
酶与无机催化剂比较：1、相同点：1)改变化学反应速率，本身几乎不被消耗;2)只催化已存在的化学反应;3)加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点;4)降低活化能，使化学反应速率加快。
5)都会出现中毒现象。
2、不同点：即酶的特性，包括高效性，专一性，温和性(需要一定的pH和温度)等.。
酶的命名方法通常有习惯命名和系统命名两种方法。
习惯命名常根据两个原则：1.酶的作用底物，如淀粉酶;2催化反应的类型，如脱氢酶。
也有根据上述两项原则综合命名或加上酶的其它特点，如琥珀酸脱氢酶、碱性磷酸酶等等。
习惯命名较简单，习用较久，但缺乏系统性又不甚合理，以致造成某些酶的名称混乱。
如：肠激酶和肌激酶，从字面看，很似来源不同而作用相似的两种酶，实际上它们的作用方式截然不同。
又比如：铜硫解酶和乙酰辅酶A转酰基酶实际上是同一种酶，但名称却完全不同。
鉴于上述情况和新发现的酶不断增加，为适应酶学发展的新情况，国际生化协会酶委员会推荐了一套系统的酶命名方案和分类方法，决定每一种酶应有系统名称和习惯名称。
同时每一种酶有一个固定编号。
系统命名酶的系统命名是以酶所催化的整体反应为基础的。
酶的性质
维生素B1
﹡维生素B1又名硫胺素(thiamine) ﹡体内活性形式为焦磷酸硫胺素(TPP)
N
CH2 N+
CH3
OO
H3C
N
NH2 HC
S
CH2 CH2 O P O P OH
OH OH
TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶,参与α-酮酸氧化脱
羧酮基的转移。
维生素B2
﹡维生素B2又名核黄素(riboflavin) ﹡体内活性形式为黄素单核苷酸(FMN)
辅酶 (coenzyme)：
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group)：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去 。
从化学本质分类：
无机金属元素 小分子有机化合物 蛋白辅酶
（一）无机离子对酶的作用
金属酶 金属离子与酶结合紧密。如：黄嘌呤氧化酶
金属活化酶 酶本身不含金属，但金属离子为酶的活性所必需。
（二） 酶的命名：
１.习惯命名法 ２.系统命名法
第二节 酶的化学本质、结构与功能
一、 酶的化学本质与分子组成
单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme)
全酶
holoenzyme
蛋白质部分：酶蛋白 apoenzyme
辅助因子 cofactor
辅酶 辅基
酶的不同形式
﹡体内活性形式： 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)
尼克酰胺
CONH 2
N+
NH2 N
N
N
N
HO OH
OH OH
O H2C O P O P
酶的性质和功能研究
酶的性质和功能研究酶是一种生化催化剂，可以在生物体内加速各种代谢反应的进程。
它们是由蛋白质构成的，并且具有某些特殊功能和性质，这些性质和功能的研究对生物学和医学领域具有重要意义。
一、酶的性质1. 温度敏感性酶的最适作用温度对每一种酶而言都是特定的，同时，每个酶都有与之对应的最大温度和最小温度。
当温度高于某个酶的最适温度时，它的催化能力会降低，并最终失去生物活性。
2. pH值敏感性pH值是酶产生催化作用的一个重要参数，其最适pH值在每个酶中都是特定的。
当环境的pH值偏离了最适pH值时，酶也会失去生物活性。
3. 亲和力酶对于其底物有一定的选择性，这种选择性和酶和底物之间的亲和力有关。
亲和力指的是酶与底物结合的紧密程度。
亲和力高的酶通常对底物的选择性更强。
二、酶的功能1. 消化酶消化酶是人体内常见的酶，包括胃蛋白酶、胃脏素、胰蛋白酶、口腔淀粉酶等。
它们主要的功能是将蛋白质、脂肪和碳水化合物等食物分解成细胞所需的营养物质。
2. 代谢酶代谢酶是人体代谢过程中不可或缺的酶，包括丙酮酸脱氢酶、葡萄糖-6-磷酸脱氢酶、肝醇脱氢酶等。
它们的主要功能是加速细胞内代谢过程的进行，以生成所需的能量和营养物质。
3. 激素酶激素酶参与激素的分解作用，保持激素在体内的平衡，包括肝酶、胆固醇酯酶等。
它们的主要功能是将激素分解为所需的代谢产物，以维持激素的平衡。
4. 酶的应用酶不仅在生物学领域中十分重要，在工业领域中也有广泛的应用。
比如酶制剂可用于生物燃料、食品酿造和制药等领域。
此外，酶还可作为诊断工具，来检测和诊断一些疾病，如胰岛素酶可以作为糖尿病的诊断工具。
总之，酶是生物代谢过程中不可或缺的一部分。
它们具有温度敏感、pH值敏感和亲和力等特殊性质，并发挥着消化、代谢和激素分解等多种功能，对人类的生命活动起到了至关重要的作用。
随着酶学研究的不断深入，我们相信酶将成为未来科学和生物医学领域中的研究热点。
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无机离子在酶分子中的作用
维持酶分子的活性构象 通过氧化还原传递电子 在酶与底物之间起桥梁作用
利用离子的电荷影响酶的活性
（二）维生素与辅酶的关系
维生素是一类维持细胞正常功能所必需的小分
V
Vmax
[S]
当底物浓度较低时：
反应速度与底物浓度成正比； 反应为一级反应。
V
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高：
反应速度不再成正比例加速； 反应为混合级反应。
V
Vmax
[S] 当底物浓度高达一定程度：
反应速度不再增加，达最大速度； 反应为零级反应
※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物
第六章
酶
enzyme
一、目的与要求： 在掌握蛋白质结构与功能的基础上进 一步掌握酶活性中心的结构与功能；酶 促反应的特点与机制；酶动力学的概念 及影响酶促反应的因素以及机体如何调 节酶活性。
二、重点与难点 重点：掌握酶的概念、酶的化学组成、酶 活性中心的概念；必需基团的概念及分 类；酶动力学的概念及影响酶促反应的 因素。
hypothesis）：
诱导契合假说（induced-fit
hypothesis）：
羧 肽 酶 的 诱 导 契 合 模 式
三、酶的分类与命名
（一） 酶的分类：
1.氧化还原酶类（oxidoreductases ） 2.转移酶类 （transferases ）
3.水解酶类 （hydrolases ）
酶蛋白决定反应的专一性 辅助因子决定反应的类型（起递氢、传递
电子和转移某些化学基团的作用）
三、酶蛋白的结构
酶的活性中心
（active
center）
——必需基团在空 间结构上彼此靠近， 组成具有特定空间结 构的区域，能与底物 特异的结合并将底物 转化为产物。
胰凝乳蛋白酶的一级结构和空间结构
*必需基团（essential group ）：
第一节 酶是生物催化剂
一、酶的生物学意义
目前将生物催化剂分为两类： 酶 、 核酶
酶是生物体内一类具有催化活性和特定 空间构象的生物大分子。
酶催化作用的特点：
1、酶与一般催化剂的共同点：
• 在反应前后没有质和量的变化；
•
•
只能催化热力学允许的化学反应；
只能加速可逆反应的进程，而不改变反应
CH2OH HO H3C N CH2OH [ ] O HO H3C
CHO CH2OH NH 2 N HO H3C
CH2NH2 CH2OH N
吡哆醇
吡哆醛
吡哆胺
CHO
HO H3C N CH2OPO3H2
CH2NH2
＋-NH2 －-NH2
HO H3C N
CH2OPO3H2
磷酸吡哆醛 磷酸吡哆胺 磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶，参与转氨、脱羧作用。
羧酮基的转移。
维生素B2
﹡维生素B2又名核黄素(riboflavin) ﹡体内活性形式为黄素单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
NH2 N N O H2C HCOH HCOH HCOH CH3 H3C OH N C C O NH O OH O P OH O O P OH O N CH3 N O
浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式， 简称米氏方程式。
Ｖ Km+[S] ──
＝
Vmax[S]
[S]: 底物浓度 V: 不同[S]时的反应速度
Vmax:
最大反应速度 Ｋm: 米氏常数
Km值的推导：
当反应速度为最大反应速度一半时: V
Vmax Vmax /2 Km [S]
Vmax[S] Vmax ＝ 2 Km+[S] Km＝[S]
氧化型
还原型
硫辛酸是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，参与α-酮酸氧化脱羧。
B族维生素及其辅酶形式
维生素
维生素B1
辅酶形式
TPP
硫辛酸 泛酸
维生素B2 维生素PP 生物素 叶酸 维生素B12 维生素B6
硫辛酸 CoA
FAD、FMN
转移基团 α-酮酸氧化脱羧酮基 转移 α-酮酸氧化脱羧 转移酰基
传递氢原子
NAD+、NADP+ 传递氢原子 生物素 传递二氧化碳 四氢叶酸 “一碳单位”的转移 5-甲基钴胺素 5-脱氧腺苷钴胺 甲基的转移 素 磷酸吡哆醛 氨基的转移
二、酶的辅助因子
辅助因子分类：
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme)：
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group)：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤
的方法除去 。
从化学本质分类：
无机金属元素 小分子有机化合物 蛋白辅酶
（一）无机离子对酶的作用
——酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中 与酶的活性密切相关的化学基团。
活性中心内的必需基团： 结合基团 （binding group） 与底物相结合 催化基团 （catalytic group） 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团： 位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空 间构象所必需。
活性中心以 外的必需基团
Ⅲ
Ⅱ
N
Ⅰ
H3C
N
Vit B2 FMN AMP
FAD
﹡FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。
维生素PP
﹡维生素PP包括： 尼克酸(nicotinic acid)
尼克酰胺(nicotinamide)
﹡体内活性形式：
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)
第三节 酶的作用机制
一、酶能降低反应的活化能 (activation
energy)
活化能: 底物分子从 常态转变到活化 态所需的能量。
二、中间产物学说:
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
三、酶催化作用高效率的机制：
• 邻近效应与定向排列 • 多元催化
• 表面效应
四、核酶与抗体酶
（一）核酶（ribozyme） 具有生物催化活性的RNA 功能是切割和剪接RNA，底物是RNA分子
（二）抗体酶
第四节 酶促反应动力学
概念：探讨酶催化反应的速度及各种因素对酶促反应速度的 影响。
影响因素包括有：温度、 氢离子浓度、底物浓度、酶浓度、
抑制剂、激活剂等。
※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。
一、底物浓度对反应速度的影响
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
在其他因素不变的情况下，底物浓度对 反应速度的影响呈矩形双曲线关系。
生物素
﹡生物素(biotin)是多种羧化酶的辅酶，
参与CO2的传递。
O
与羧基结合生 成羧基生物素
HN
CH H2C
NH HC CH
与赖氨酸残基ε 氨 基结合成S
泛酸
﹡泛酸(pantothenic acid)又名遍多酸 ﹡体内活性形式为辅酶A(CoA) 酰基载体蛋白(ACP)
底物
催化基团
结合基团
活性中心
四、酶蛋白的结构与功能
酶的活性中心与酶作用的专一性
空间结构与酶的催化活性
酶原与酶原的激活
酶原 (zymogen)： 有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催
化活性，只是酶的无活性前体，此前体物质称
为酶原。 酶原的激活： 在一定条件下，酶原分子结构发生变化，暴 露或形成活性中心，转变成具有活性酶的过程。
4.裂解酶类 （lyases ）
5.异构酶类（ isomerases ）
6.合成酶类 （ligases ）
（二） 酶的命名：
１.习惯命名法 ２.系统命名法
第二节
酶的化学本质、结构与功能
一、 酶的化学本质与分子组成
单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme)
∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度 一半时的底物浓度，单位是mol/L。
（二） Km与Vmax的意义
意义：
a) Km是酶的特征性常数之一； b) Km可近似表示酶对底物的亲和力； c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值， Km值最 小的底物一般为该酶的最适底物或天然底物。 d) 了解Km值及其底物在细胞内的底物浓度，可推 知该酶在细胞内是否受底物浓度的调节。 f) 测定不同抑制剂对某个酶的Km及Vmax的影响，可 区别抑制的类型。
尼克酰胺
CONH 2 N
+
NH2 N N
N HO O H2 C O P O OH OH OH O P O O CH2
N
O
NAD+：R为 H NADP+：R为
OH
OH OR
P OH
O
NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶的辅酶，起传递氢的作用。
维生素B6
﹡维生素B6包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺 ﹡体内活性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺
蛋白质部分：酶蛋白 apoenzyme
全酶
holoenzyme 辅助因子 cofactor 辅酶 辅基
酶的不同形式
单体酶（monomeric enzyme）：仅具有三级结 构的酶 寡聚酶（oligomeric enzyme）：由多个相同或 不同亚基以非共价键连接组成的酶 多酶体系（multienzyme system）：由几种不同 功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物