生物化学考研
考研生物化学试题及答案
考研生物化学试题及答案一、单项选择题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指：A. 蛋白质的空间构象B. 蛋白质的氨基酸序列C. 蛋白质的亚基组成D. 蛋白质的亚基之间的相互作用答案：B2. 下列哪种酶属于限制性内切酶？A. DNA聚合酶B. 逆转录酶C. 限制性内切酶D. 拓扑异构酶答案：C3. 脂质体的主要成分是：A. 蛋白质B. 核酸C. 脂质D. 糖类答案：C4. 下列哪种化合物不是DNA的组成部分？A. 腺嘌呤B. 鸟嘌呤C. 胞嘧啶D. 胸腺嘧啶5. 细胞呼吸过程中，能量转换效率最高的阶段是：A. 糖酵解B. 三羧酸循环C. 电子传递链D. 脂肪酸氧化答案：C6. 细胞凋亡的直接执行者是：A. 溶酶体B. 线粒体C. 内质网D. 细胞凋亡体答案：D7. 下列哪种物质不是细胞信号转导的第二信使？A. cAMPB. IP3C. Ca2+D. ATP答案：D8. 细胞周期中，DNA复制发生在：A. G1期B. S期C. G2期D. M期答案：B9. 下列哪种激素属于类固醇激素？B. 肾上腺素C. 甲状腺激素D. 性激素答案：D10. 蛋白质合成中，终止密码子不编码氨基酸，其作用是：A. 促进氨基酸的添加B. 促进mRNA的降解C. 终止蛋白质的合成D. 促进核糖体的组装答案：C二、填空题（每空1分，共20分）1. 蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋和________。
答案：β-折叠2. 酶促反应中，酶的活性中心通常包含________和________。
答案：底物结合位点、催化位点3. 细胞膜上的________是细胞信号转导的关键。
答案：受体蛋白4. 真核细胞中，DNA复制发生在________。
答案：细胞核5. 细胞凋亡过程中，________的激活是细胞凋亡的标志性事件之一。
答案：Caspase家族蛋白6. 细胞周期中，G1期的主要功能是________。
答案：细胞生长和准备DNA复制7. 细胞信号转导中，________的释放是信号转导的第一步。
上海市考研生物学专业生物化学重点知识总结
上海市考研生物学专业生物化学重点知识总结生物化学作为生物学的重要分支学科，在考研生物学专业中占据着重要的地位。
了解和掌握生物化学的重点知识，对于考研生物学专业的学生来说，是非常必要的。
本文将对上海市考研生物学专业生物化学的重点知识进行总结。
一、生物化学的基本概念生物化学是研究生物体分子组成、结构、性质和转化规律的学科。
它主要涉及到生物体内各种分子，如碳水化合物、脂类、蛋白质、核酸等的组成、结构、功能以及它们之间的相互作用等方面的内容。
二、生物分子的组成和结构1. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最重要的有机化合物之一，包括单糖、双糖和多糖。
它们是能量的主要源泉，同时也具有结构和识别功能。
2. 脂类：脂类是由甘油和脂肪酸组成的，是一类重要的生物分子。
它们在生物体内担任着储能、保护和调节物质运输等功能。
3. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子化合物之一，由氨基酸组成。
它们在细胞中起着酶催化、结构支持和信号传导等多种生物学功能。
4. 核酸：核酸是生物体内储存和传递遗传信息的大分子化合物，包括DNA和RNA。
它们在遗传信息的传递和蛋白质合成过程中发挥着重要的作用。
三、生物化学反应生物体内的化学反应主要包括代谢反应和能量反应两个方面。
1. 代谢反应：代谢反应是维持生命活动的基本过程，包括合成代谢和分解代谢两种类型。
合成代谢是有机物的合成过程，分解代谢则是有机物的降解过程。
2. 能量反应：生物体内的能量反应主要是通过细胞呼吸和光合作用来实现的。
细胞呼吸是指有机物被氧化释放能量的过程，而光合作用是太阳能被转化为化学能的过程。
四、酶的作用和调控酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高效、专一和可逆性等特点。
酶在生物化学反应中起着极为重要的作用，它们能够降低活化能，促进反应的进行。
同时，酶的活性也受到多种因素的调控，包括温度、pH值、底物浓度和酶活化剂或抑制剂等。
五、遗传信息的传递和蛋白质合成遗传信息的传递是生物化学的重要内容之一。
考研生化专业知识点与实验技能总结
考研生化专业知识点与实验技能总结生物化学，作为生物科学的一个重要分支，是研究生物体内生命现象的化学过程的学科，也是考研生物专业的重点之一。
在备考考研生化专业时，掌握一定的知识点和实验技能是至关重要的。
下面将为大家总结一些考研生化专业的知识点和实验技能，希望对大家备战考研有所帮助。
1.常见的生化学知识点蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，有着多种结构与功能。
了解蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的功能与生理作用对于生化学考研至关重要。
代谢途径代谢是生命活动的基础，了解糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等代谢途径的细节及调控机制是考研生化专业的热点内容。
DNA与RNADNA和RNA是遗传物质的载体，通过遗传信息的传递和表达，控制生物体内的基因功能，了解基因的表达调控、DNA复制和RNA转录等基本原理是考研生化的重点。
2.生化实验技能基础实验技能掌握基础的实验操作技能，如制备缓冲液、离心技术、凝胶电泳等是考研生化实验的基础。
免疫学实验技能掌握免疫层析、酶联免疫吸附实验等免疫学实验技能，能够帮助理解免疫反应机制，应对考研生化实验中的相关题目。
分子生物学实验技能熟练运用PCR技术、蛋白免疫印迹等分子生物学实验技术，对于研究生化学相关领域的学术研究和实验操作具有重要意义。
以上是关于考研生化专业知识点与实验技能的简要总结，希望对大家在备考考研时有所帮助。
生化学作为一门综合性学科，对于考生来说挑战重重，但只要努力学习，掌握重点知识和实验技能，相信你一定能在考研中取得优异的成绩。
加油！个人在考研生化专业的复习过程中，既要注重理论知识的积累，也要注重实验技能的提升，培养严密的逻辑思维和实验操作技巧，这样才能在考试中游刃有余地应对各种题型，取得优异的成绩。
生物化学考研真题
生物化学考研真题考研生物化学试题一直是考生备战考试的焦点之一，因此了解真题并进行针对性的复习是非常重要的。
本文将根据生物化学考研真题，对其中的主要考点和解题技巧进行分析和总结。
1. 蛋白质的结构与功能生物化学考研真题中经常出现与蛋白质结构与功能相关的问题。
例如，题目可能会涉及到蛋白质的氨基酸组成、氨基酸序列分析、蛋白质的三级结构以及与蛋白质功能相关的结构特征等。
解题技巧：在解答这类问题时，需要掌握蛋白质的组成结构以及蛋白质结构与功能的关系。
可以通过复习氨基酸的特性、具体的蛋白质结构类型以及结构与功能的相互关系，来提高解题的准确性。
2. 代谢途径和能量转化生物化学考研真题中常常考察生物体内代谢途径和能量转化的相关知识。
例如，题目可能会涉及到糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢、核酸代谢等。
解题技巧：在解答这类问题时，需要掌握代谢途径和能量转化的基本原理。
可以通过复习与代谢途径相关的酶的特性、反应机制以及相应的调节机制，来提高解题的准确性。
3. DNA、RNA和遗传信息的转录与翻译生物化学考研真题中也常常考察DNA、RNA以及遗传信息的转录与翻译的相关知识。
题目可能会涉及到DNA的结构与功能、RNA的结构与功能、转录的机制与调控以及翻译的机制与调控等方面。
解题技巧：在解答这类问题时，需要掌握DNA、RNA的结构与功能以及转录和翻译的机制。
可以通过复习DNA、RNA的结构特点、转录的基本过程和调控机制以及翻译的基本过程和调控机制，来提高解题的准确性。
4. 酶与酶动力学生物化学考研真题中经常出现与酶和酶动力学相关的问题。
题目可能涉及到酶的类别、酶的功能、酶的催化机制、酶动力学参数等。
解题技巧：在解答这类问题时，需要掌握酶和酶动力学的基本原理。
可以通过复习酶的特性、酶活性调控机制以及酶动力学参数的计算方法等，来提高解题的准确性。
5. 细胞信号转导生物化学考研真题中也常常考察细胞信号转导的相关知识。
题目可能涉及到细胞膜受体、二级信使的生成与作用、信号转导通路的调控等。
考研生物化学真题及答案
考研生物化学真题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 酶的催化作用机制中，下列哪项是正确的？A. 酶可以降低反应的活化能B. 酶可以改变反应的平衡点C. 酶可以改变反应的速率常数D. 酶可以改变反应的化学性质2. 下列关于DNA复制的描述，哪项是错误的？A. DNA复制是半保留性的B. DNA聚合酶是催化DNA复制的关键酶C. DNA复制发生在细胞分裂的间期D. DNA复制需要RNA引物3. 细胞呼吸过程中，下列哪项不是氧化磷酸化发生的场所？A. 细胞质基质B. 线粒体内膜C. 线粒体基质D. 线粒体的外膜...（此处省略其他选择题）二、简答题（每题10分，共30分）1. 简述糖酵解过程中的三个主要阶段及其关键酶。
2. 描述光合作用中的光依赖反应和光合磷酸化过程。
3. 解释细胞周期的各个阶段及其生物学意义。
三、计算题（每题15分，共30分）1. 假设某酶催化的反应速率常数k=0.05 s^-1，初始底物浓度[S]0=1.0 mM。
计算在反应开始后5分钟内底物的浓度变化。
2. 给定一个细胞在有丝分裂的G1期，细胞体积为1000 µm^3，细胞周期为24小时。
计算在G1期结束时细胞的体积。
四、论述题（每题20分，共20分）1. 论述细胞凋亡的分子机制及其在生物体中的生理意义。
考研生物化学答案一、选择题1. 答案：A（酶可以降低反应的活化能）2. 答案：B（酶不能改变反应的平衡点）3. 答案：A（细胞质基质不是氧化磷酸化发生的场所）...（此处省略其他选择题答案）二、简答题1. 糖酵解过程中的三个主要阶段包括：糖的磷酸化、裂解成两个三碳化合物、还原成丙酮酸。
关键酶包括己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
2. 光依赖反应包括光能的吸收、电子传递链和ATP的合成。
光合磷酸化是利用光依赖反应产生的ATP和NADPH进行的一系列反应。
3. 细胞周期包括G1期、S期、G2期和M期。
G1期是细胞生长和准备DNA复制的时期，S期是DNA复制的时期，G2期是细胞进一步生长和准备分裂的时期，M期是细胞分裂的时期。
生物化学考研重点2024
引言概述：生物化学是考研生物学专业的重点内容之一。
在生物化学考研中，有一些重点知识点需要特别关注。
本文将从生物大分子、酶学、代谢途径、基因调控和信号传导等五个大点进行详细阐述，帮助考生更好地理解和掌握这些重点内容。
通过对这些重点知识点的全面了解，考生将能够更有针对性地备考，提高考试成绩。
正文内容：一、生物大分子1. 蛋白质- 结构和功能：介绍蛋白质的结构和各种功能，包括结构功能关系、酶的催化作用等。
- 翻译和转录：解释蛋白质的翻译和转录过程，讲述其中的关键步骤和调控因素。
- 蛋白质的修饰：探讨蛋白质的修饰类型和在细胞信号传导中的作用。
2.核酸- DNA和RNA的结构：介绍DNA和RNA的结构和特点，包括单链和双链结构、碱基组成等。
- DNA的复制和修复：讲解DNA的复制过程和各种修复机制，解释DNA的稳定性和遗传信息传递的重要性。
- RNA的转录和加工：解释RNA的转录和加工过程，阐述剪接、修饰和运送等关键步骤。
二、酶学1. 酶的分类和特性- 酶的分类：介绍不同类型的酶，包括氧化还原酶、水解酶等，解释它们的功能和催化机制。
- 酶的特性：讲述酶的催化速度、底物亲和力等特性，解释酶的催化效率和酶促反应的速率限制因素。
2. 酶的活性调控- 底物浓度和酶活性：探讨底物浓度对酶活性的影响，解释酶底物结合和解离的动力学过程。
- 酶的调控：介绍酶的调控方法，包括底物浓度调节、酶活化和抑制等，讲述这些调控机制的生理意义。
三、代谢途径1. 糖代谢- 糖酵解和糖异生：解释糖酵解和糖异生的过程和关键酶，解释它们在能量产生和产物合成中的作用。
- 糖原和糖酵解的调控：介绍糖原的合成和分解过程，解释糖酵解途径的调控机制。
2. 脂质代谢- 脂质的消化和吸收：讲解脂质在胃肠道中的消化和吸收过程，解释脂质消化酶的作用。
- 脂质的合成和分解：探讨脂质的合成和分解途径，解释关键酶的作用和调控方式。
四、基因调控1. 转录调控- 转录激活和抑制：介绍转录激活和抑制因子对基因转录的调控机制，解释它们与DNA结合的方式。
生化考研真题
生化考研真题生物化学考研真题一、简介生物化学考研真题是考察考生在生物化学领域的知识与能力，为考生提供了一个衡量自身水平的机会。
本文将分为三个部分，分别为选择题、判断题和应用题。
二、选择题1. 题目：DNA在细胞中的作用是什么？选择：A. 转录B. 翻译C. 复制D. 修复解析：正确答案是C。
DNA在细胞中的主要作用是复制。
2. 题目：以下哪个不是蛋白质的功能？选择：A. 催化反应B. 传递信号C. 维持细胞结构D. 储存遗传信息解析：正确答案是D。
蛋白质不参与储存遗传信息，遗传信息储存在DNA中。
三、判断题1. 题目：核糖体是蛋白质的合成工厂。
判断：A. 正确B. 错误解析：正确答案是A。
核糖体是细胞内蛋白质的合成工厂，参与翻译过程。
2. 题目：RNA是单链结构。
判断：A. 正确B. 错误解析：正确答案是A。
RNA是由核苷酸单链组成的。
四、应用题1. 题目：某种病毒感染了一群细胞，研究人员希望通过检测细胞内的蛋白质表达差异来研究该病毒的复制机制。
请设计实验步骤。
解析：研究人员可以通过以下步骤设计实验：1) 将感染病毒的细胞和未感染病毒的细胞分别收集。
2) 提取细胞中的蛋白质。
3) 通过蛋白质分析技术（如蛋白质电泳或质谱法）比较两组细胞中蛋白质的表达差异。
4) 确定不同表达的蛋白质，并进一步分析其功能和参与的代谢途径。
5) 结合已有的研究成果，推测病毒的复制机制。
2. 题目：一种药物被用于治疗一种常见的遗传性代谢疾病，病人服用该药物后，药物在体内发生代谢作用，生成的代谢产物具有治疗效果。
请问，该药物的代谢产物是如何发挥作用的？解析：该药物的代谢产物可能通过以下方式发挥作用：1) 与特定的酶或受体结合，影响相关代谢途径或信号通路的活性；2) 作为催化剂参与细胞内化学反应，促进代谢产物的生成；3) 调节基因的表达，从而影响相关代谢途径的活性；4) 直接结合目标分子，改变其空间结构或功能。
总结：生物化学考研真题以选择题、判断题和应用题为主，通过这些题目考察考生对生物化学基本知识和实际应用的理解和掌握程度。
2024生化 911 考研
I考试性质生物化学与分子生物学(单考)是为工程硕士(生物与医药类别)专业学位研究生而设置的具有选拔性质的考试科目，其目的是科学、公平、有效地测试考生掌握生物与医药学科大学本科阶段专业知识、基本理论、基本方法的水平和分析问题、解决问题的能力，评价的标准是高等院校生物与医药学科优秀本科毕业生所能达到的及格或及格以上水平，以确保生物与医药工程硕士研究生的招生质量。
II考查目标生物化学与分子生物学考试(单考)涵盖生物化学、分子生物学等生物医药学科专业基础课程。
要求考生比较系统地掌握上述专业基础课程的基本概念、基本原理和基本方法，能够综合运用所学的基本原理和基本方法分析、判断和解决有关理论问题和实际问题。
III考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
二、答题方式答题方式为闭卷、笔试。
IV参考教材姚文兵主编，生物化学，第八版，人民卫生出版社，2016V考察内容[考察目标]1.描述生物体(主要是人体)内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。
2.解释生物大分子结构与机能的关系、遗传信息传递与基因表达调控的主要方式及其与生命现象的关系。
3.学会初步运用生物化学与分子生物学知识解释或论述与人类健康、疾病相关的生物医药实践问题。
[主要内容]一、糖的化学1.掌握碳水化合物的分类（单糖，寡糖和多糖的区别）2.掌握糖基偶联物的结构（糖原，糖蛋白和糖脂等）3.掌握分析碳水化合物的实验方法和原理二、脂类的化学1.掌握脂类的基本分子结构，不饱和键的命名方式。
2.掌握脂类的分类：储存性脂类和结构性脂类。
3.脂类的基本生理功能：储能，细胞膜的主要组成成分，信号传导、辅酶因子和色素形成等。
4.研究脂类的基本实验方法及原理三、蛋白质的化学1.了解氨基酸的分类、结构和一些重要的化学反应以及一些分析方法，要注意氨基酸是个具有两性性质的分子，弄清楚氨基酸的pK值，以及会求pI。
2.掌握肽键、蛋白质一级结构概念，蛋白质分离纯化的各种方法，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法。
338生物化学考研真题
338生物化学考研真题生物化学是生物学和化学两门科学的交叉领域，研究生物体内分子结构、功能和相互作用的化学过程。
考研是许多学子追求深造的途径之一，为了帮助考生更好地备考338生物化学考研真题，本文将从以下几个方面展开讨论：该考试的重要性、备考建议、解题技巧和试题分析。
一、重要性338生物化学考研是考生进入生物化学专业研究生学习的重要通行证。
通过这一考试，考生可以展示自己对生物化学基础知识的掌握程度，并检验其深入研究该领域的潜力。
考研生物化学是培养有扎实的生物化学基础和科研能力的专业学者，因此对考生而言，338生物化学考研可谓至关重要。
二、备考建议1. 系统学习基础知识：考生首先要打牢生物化学的基础知识体系。
可以通过听课、阅读教材和相关论文，以及参加课外学术讲座等方式，全面系统地学习生物化学的核心概念、原理和实验技术。
2. 制定合理的学习计划：考生需要在备考期间制定合理的学习计划，明确每天的学习目标和进度。
合理安排时间，将重点放在重要知识点和薄弱环节上，有针对性地提高自己的知识水平。
3. 提高解决问题的能力：考生在备考过程中要注重培养解决问题的能力。
可以通过分析实例，多做习题，增强解题的灵活性和准确性。
4. 运用科学的记忆方法：生物化学知识点繁琐，需要考生掌握大量的内容。
为了更好地记忆，考生可以采用归纳总结、制作思维导图等方法，提高记忆效果。
三、解题技巧1. 仔细审题：考生在做题时要认真阅读题目，确保对问题的理解准确无误，避免在后续解题过程中产生歧义。
2. 理清思路：解答生物化学题目时应理清思路，分析问题，找出解决问题的关键点。
可以通过画图、列式或搭建思维框架等方式，帮助自己更好地理解和解答问题。
3. 注意细节：生物化学考试中常常涉及一些细节性的问题，考生在解题时要注意细心，关注每个细节，避免因为疏忽而导致错误答案的出现。
四、试题分析338生物化学考研真题的内容涉及生物化学的各个方面，包括基础知识、实验技术和研究方法等。
生物化学考研题库完整版
生物化学考研题库完整版生物化学考研题库完整版生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内化学反应的机理和过程。
考研生物化学是研究生考试中的一门重要科目，涉及的内容广泛且深入。
为了帮助考生更好地备考，本文将提供一份生物化学考研题库完整版，供考生参考。
第一部分：基础知识1. DNA是由哪些核苷酸组成的？2. RNA的主要功能是什么？3. 蛋白质的合成过程是怎样的？4. 请解释DNA复制的过程。
5. 什么是基因突变？有哪些类型？6. 请解释DNA修复的机制。
7. 什么是转录和翻译？8. 什么是酶？酶的功能是什么？9. 请解释ATP的合成过程。
10. 什么是代谢途径？请列举几个常见的代谢途径。
第二部分：生物大分子1. 请解释蛋白质的结构和功能。
2. 什么是酶动力学？请解释酶的底物结合和催化过程。
3. 请解释核酸的结构和功能。
4. 什么是DNA超螺旋结构？请解释其重要性。
5. 请解释多糖的结构和功能。
6. 什么是脂质？请解释脂质的分类和功能。
7. 请解释细胞膜的结构和功能。
8. 什么是胆固醇？请解释其在人体中的作用。
9. 请解释核糖体的结构和功能。
10. 什么是免疫球蛋白？请解释其在免疫系统中的作用。
第三部分：代谢途径1. 请解释糖酵解的过程和产物。
2. 什么是三羧酸循环？请解释其重要性。
3. 请解释脂肪酸合成的过程。
4. 什么是胆固醇合成途径？请解释其重要性。
5. 请解释氨基酸代谢的过程。
6. 什么是尿素循环？请解释其重要性。
7. 请解释核苷酸代谢的过程。
8. 什么是脂质代谢？请解释其重要性。
9. 请解释葡萄糖异生的过程和调控机制。
10. 什么是氧化磷酸化？请解释其在能量代谢中的作用。
第四部分：信号转导1. 请解释细胞膜受体的结构和功能。
2. 什么是细胞内信号传导？请解释其机制。
3. 请解释酪氨酸激酶受体的信号转导机制。
4. 什么是G蛋白偶联受体的信号转导机制？5. 请解释细胞内钙离子信号转导的过程。
考研生物化学知识点详解
考研生物化学知识点详解一、蛋白质的组成和结构1. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单位，包含氨基基团和羧基基团。
根据侧链的化学性质，氨基酸可分为疏水性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
2. 蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括主链折叠方式、空间结构和亚结构。
主链折叠方式包括α-螺旋、β-折叠和无规卷曲。
空间结构有原代结构、二级结构、三级结构和四级结构。
亚结构有协同结构、复合物和超分子结构。
3. 蛋白质的功能蛋白质具有各种生物学功能，包括酶催化、结构支持、传递信息、运输物质、免疫防御等。
二、生物膜的组成和功能1. 生物膜的组成生物膜主要由磷脂双分子层组成，其中磷脂的疏水性脂肪酸尾部朝内，极性亲水性磷酰头部朝外。
其他组成成分包括蛋白质、糖类和胆固醇等。
2. 生物膜的功能生物膜具有细胞保护、物质通道和信号传递等功能。
通过磷脂双分子层和膜蛋白形成的通道，物质可以在细胞内外之间进行选择性传递。
三、酶的介绍和机制1. 酶的定义和特点酶是生物催化剂，具有高效、特异、可逆等特点。
酶可以加速化学反应的速率，而不改变反应的平衡常数。
2. 酶的机制酶催化反应可分为酶底物复合物形成、过渡态形成和产物释放三个步骤。
酶可以通过降低活化能、提供酸碱催化、调整构象等机制来加速反应。
四、代谢与能量转化1. 代谢的概念和类型代谢是生物体内发生的一系列化学反应，可以分为合成代谢和分解代谢。
合成代谢包括合成物质和储存能量，而分解代谢则是将有机物分解为能量和废物。
2. 能量转化的过程生物体内的能量转化可以通过有氧呼吸和无氧呼吸进行。
有氧呼吸通过氧气和有机物质产生二氧化碳、水和能量，无氧呼吸则是在缺氧条件下进行能量转化。
五、核酸的结构和功能1. 核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸包括糖、磷酸和碱基。
DNA中的糖是脱氧核糖，RNA中的糖是核糖。
2. 核酸的结构和功能核酸具有双螺旋结构，碱基之间通过氢键连接。
核酸的功能包括遗传信息传递、蛋白质合成和调节基因表达等。
北大生物化学怎么样考研
北大生物化学怎么样考研
北大生物化学方向的考研难度较大，需要具备一定的基础知识和实验技能。
考研科目包括：生物化学、细胞生物学、分子生物学、生物物理学等。
首先，对于生物化学这门课程，学生需要掌握相关的基本概念、原理和实验技术。
重点内容包括生物大分子结构与功能、生物催化与代谢途径、蛋白质生化、核酸生化、酶学、酶工程等。
考生需要熟悉课本知识，并能够理解概念之间的联系和应用。
细胞生物学是研究细胞结构、功能和生命活动的科学，它与生物化学紧密相关。
在考研过程中，了解细胞的组织结构、细胞器的功能、细胞信号传导、细胞周期等内容是必备的知识点。
分子生物学是研究生物分子结构、功能和相互作用的科学，也是生物化学的重要分支。
在考研过程中，学生需要了解DNA、RNA的结构与功能、基因表达与调控、DNA复制与修复等内容。
还需要熟悉分子生物学实验技术，例如PCR、克隆等。
生物物理学是研究生物体内生命现象与物理原理之间的关系的科学。
在考研过程中，学生需要掌握生物体内的物理过程，如生物电生理、荧光探针、X射线晶体学等。
总而言之，北大生物化学考研难度较大，需要具备扎实的基础知识和实验技能。
考生在备考过程中要结合自身情况合理安排学习时间，认真学习各个科目的知识，并进行大量的习题练习和模拟考试，提高解题能力和应试技巧。
生化考研知识点归纳大全
生化考研知识点归纳大全生化考研知识点归纳是生物化学专业学生在准备研究生入学考试时必须掌握的核心内容。
以下是生化考研知识点的全面总结：一、生物化学基础理论1. 生物大分子的结构与功能：蛋白质、核酸、多糖和脂质的基本结构、分类及其生物学功能。
2. 酶的作用机制：酶的催化特性、酶动力学、酶的调节和抑制。
3. 代谢途径：糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢、氨基酸代谢等。
4. 遗传信息的传递：DNA复制、RNA转录、蛋白质翻译以及基因表达调控。
5. 细胞信号转导：信号分子、受体、信号转导途径及其在细胞生理过程中的作用。
二、生物化学实验技术1. 蛋白质的分离纯化技术：电泳、层析、离心等。
2. 核酸的提取与分析：核酸的提取、定量、电泳分析。
3. 酶活性测定：酶活性测定的原理和方法。
4. 代谢产物的检测：色谱法、质谱法等在代谢产物分析中的应用。
5. 分子生物学技术：PCR、基因克隆、基因表达分析等。
三、生物化学的前沿领域1. 系统生物学：生物系统的网络分析、动态模拟。
2. 合成生物学：合成生物分子、合成生物系统的设计和构建。
3. 纳米生物技术：纳米材料在生物化学研究中的应用。
4. 生物信息学：基因组学、转录组学、蛋白质组学等数据分析方法。
四、生化疾病与药物作用机制1. 代谢性疾病：糖尿病、肥胖症、痛风等疾病的生化机制。
2. 遗传性疾病：遗传性代谢缺陷、遗传性神经退行性疾病的生化基础。
3. 药物作用机制：药物与酶、受体、信号转导途径的相互作用。
五、生化研究方法与论文写作1. 实验设计：科学问题提出、实验方案设计、数据分析。
2. 论文写作：学术论文的结构、写作技巧、文献引用。
结束语生物化学是一个不断发展的学科，考研知识点的归纳不仅需要对基础知识的掌握，还需要对前沿领域的关注和对实验技术的熟练运用。
希望以上的归纳能够帮助考研学子们系统地复习，为研究生阶段的深入学习打下坚实的基础。
考研生物化学知识点梳理
考研生物化学知识点梳理生物化学是考研生命科学相关专业的重要科目之一，它研究生物体内化学反应与物质转化的过程。
作为考生，了解生物化学的基本知识点以及其相互关联是提高复习效果的关键。
本文将对考研生物化学的知识点进行梳理，帮助考生在备考过程中更好地把握复习重点。
一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子，由氨基酸组成。
了解蛋白质的结构和功能非常重要。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
2. 核酸核酸是存储生物体遗传信息的分子，包括DNA和RNA。
了解核酸的基本结构和功能，以及DNA的复制、转录和翻译过程是复习的重点。
3. 多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的大分子。
了解多糖的种类、结构和生理功能对于理解碳水化合物代谢非常重要。
二、酶学酶是生物体在代谢过程中起催化作用的蛋白质分子。
了解酶的分类、酶促反应的速率、酶的活性调节以及酶与底物的结合方式等是复习酶学的重点内容。
三、生物膜生物膜是细胞的外界结构，包括细胞膜和细胞器膜。
了解生物膜的组成、结构和功能，以及物质跨膜运输的机制是复习生物膜的关键。
四、代谢代谢是维持生物体正常生命活动的一系列化学反应过程。
代谢包括碳水化合物代谢、脂类代谢和氨基酸代谢等。
了解代谢途径和调控机制是复习代谢的核心内容。
五、生物能量转换生物体内的能量转换主要依赖于细胞呼吸和光合作用。
了解细胞呼吸和光合作用的反应途径、反应物和生成物，以及能量转换的机制是复习这一部分内容的重点。
六、遗传遗传是生物体传递性状的基本过程。
了解遗传的基本规律、遗传物质的结构和功能，以及基因表达和遗传信息的传递是复习遗传学的重要内容。
七、生物中的无机元素生物体内除了有机分子外，还包含各种无机元素。
了解生物体内重要的无机元素及其在生物体中的作用是复习的重点之一。
八、分子生物学技术分子生物学技术是生物化学的重要应用领域。
了解PCR技术、DNA测序技术等常用分子生物学技术的原理和应用是备考的重要内容。
考研生物化学试题及答案
考研生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 生物化学中，下列哪个过程不是代谢途径？A. 糖酵解B. 光合作用C. 蛋白质合成D. 氧化磷酸化答案：C2. 酶的催化效率通常比非酶催化高多少倍？A. 10^2B. 10^4C. 10^6D. 10^8答案：D3. 细胞内哪种分子是遗传信息的主要载体？A. 蛋白质B. 核糖核酸C. 脱氧核糖核酸D. 脂质答案：C4. 以下哪种维生素是辅酶的组成部分？A. 维生素AB. 维生素B1C. 维生素CD. 维生素D答案：B5. 细胞周期中，细胞分裂的阶段是：A. G1期B. S期C. G2期D. M期答案：D6. 哪种氨基酸是人体必需氨基酸？A. 甘氨酸B. 丙氨酸C. 赖氨酸D. 丝氨酸答案：C7. 蛋白质的四级结构是指：A. 氨基酸序列B. α-螺旋和β-折叠C. 多肽链的盘曲折叠D. 多条多肽链的聚集答案：D8. 下列哪种物质是细胞膜的主要成分？A. 核酸B. 蛋白质C. 脂质D. 糖类答案：C9. 哪种类型的RNA主要参与蛋白质合成？A. rRNAB. tRNAC. mRNAD. snRNA答案：C10. 细胞呼吸的主要场所是：A. 细胞核B. 线粒体C. 内质网D. 高尔基体答案：B二、简答题（每题10分，共30分）1. 简述糖酵解过程的三个阶段及其主要功能。
答案：糖酵解过程分为三个阶段：1) 葡萄糖的磷酸化和活化，形成6-磷酸葡萄糖；2) 6-磷酸果糖的裂解，生成两个三碳糖；3) 三碳糖的氧化和能量的回收，生成ATP和NADH。
糖酵解的主要功能是为细胞提供能量和代谢中间产物。
2. 描述DNA复制的基本过程。
答案：DNA复制是一个半保留过程，包括三个主要步骤：1) 解链，DNA双链被解旋酶解开；2) 引物合成，RNA引物被合成酶合成；3) 链延伸，DNA聚合酶沿着模板链合成新的DNA链。
3. 阐述细胞凋亡的生物学意义。
答案：细胞凋亡是一种程序化的细胞死亡过程，具有以下生物学意义：1) 维持组织稳态，去除多余或损伤的细胞；2) 防止肿瘤形成，去除突变细胞；3) 参与免疫调节，清除感染细胞。
生物化学考研大纲
生物化学考研大纲主要包括以下几个部分：1.生物化学的涵义、研究范围以及与基础学科、生命科学的关系。
简要了解生物化学发展史及其在工农医行业的应用。
2.糖类化合物：包括单糖、寡糖、多糖和糖复合物的概念、化学组成、结构及应用。
了解各类糖化合物的概念和常见糖化合物结构及应用。
3.脂类化合物：了解脂类化合物的概念、分类、性质以及在生物体内的生理功能。
4.蛋白质：蛋白质的组成、结构、性质以及蛋白质的分类和功能。
了解蛋白质一级结构和高级结构的关系，以及蛋白质的功能和作用机制。
5.核酸：核酸的组成、结构和性质，以及DNA和RNA的区别和功能。
了解DNA复制、转录和翻译的过程，以及基因表达的调控机制。
6.酶：酶的组成、分类、性质和作用机制。
了解酶促反应的动力学和酶的调节机制。
7.生物氧化与代谢：了解生物氧化和代谢的基本概念、类型和过程，以及生物体内能量代谢的途径和方式。
8.生物转化的类型及意义：了解生物转化的概念、类型和意义，以及生物转化在工农业生产和医药中的应用。
9.维生素的分类、作用和意义：了解维生素的分类、作用和意义，以及维生素缺乏症的原因和防治方法。
10.原癌基因、抑癌基因和生长因子的基本概念及作用机制：了解原癌基因、抑癌基因和生长因子的基本概念及作用机制，以及它们与肿瘤发生和发展的关系。
11.常用的分子生物学技术原理和应用：了解常用的分子生物学技术原理和应用，如PCR、基因克隆、基因表达、基因敲除等技术的原理和应用。
12.基因诊断的基本概念、技术及应用：了解基因诊断的基本概念、技术及应用，如基因突变检测、基因表达分析等技术在医学和农业领域的应用。
13.基因治疗的基本概念及基本程序：了解基因治疗的基本概念及基本程序，如基因转移技术、基因表达调控技术等在医学领域的应用。
以上是大致的考研大纲，具体考试内容可能会根据不同学校的要求有所差异。
建议考生查阅具体考试大纲或咨询相关学校招生办获取更准确的信息。
生物化学考研试题及答案
生物化学考研试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指：A. 蛋白质的空间构象B. 蛋白质的氨基酸序列C. 蛋白质的亚基组成D. 蛋白质的分子量答案：B2. 下列哪种物质不是酶的辅因子？A. 金属离子B. 辅酶C. 辅基D. 底物答案：D3. 糖酵解过程中，ATP的生成发生在：A. 第一步B. 第三步C. 第七步D. 第十步答案：C4. 脂质中的甘油三酯主要储存在人体的哪个部位？A. 肝脏B. 肌肉C. 皮下D. 心脏答案：C5. DNA复制过程中，引物的作用是：A. 提供模板B. 提供能量C. 提供起始点D. 催化反应答案：C6. 下列哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 赖氨酸D. 精氨酸答案：C7. 细胞呼吸过程中，电子传递链的作用是：A. 产生ATPB. 产生NADHC. 产生FADH2D. 产生水答案：A8. 蛋白质的变性是指：A. 蛋白质的氨基酸序列改变B. 蛋白质的空间构象破坏C. 蛋白质的分子量增加D. 蛋白质的水解答案：B9. 核酸分子中，碱基配对遵循的规律是：A. A与T配对B. G与C配对C. A与C配对D. T与G配对答案：B10. 下列哪种维生素是水溶性的？A. 维生素AB. 维生素DC. 维生素ED. 维生素C答案：D二、填空题（每空1分，共20分）1. 蛋白质的二级结构主要包括____和____。
答案：α-螺旋，β-折叠2. 核酸分子的复制方式有____和____。
答案：半保留复制，全保留复制3. 糖酵解过程中产生的NADH在有氧条件下可以进入____，参与电子传递链。
答案：线粒体4. 脂质代谢过程中，甘油三酯的分解产物是____和____。
答案：甘油，脂肪酸5. DNA聚合酶在DNA复制过程中的作用是____。
答案：合成新的DNA链6. 必需氨基酸是指人体不能合成，必须从食物中获取的氨基酸，包括____、____、____等。
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Pa rt1.蛋白质的结构与性质【目的与要求】重点掌握★氨基酸的结构特点、光学性质、等电点、两性性质★一级结构、肽键、肽平面结构、N—末端、C—末端、★二级结构，包括α—螺旋体、β—折叠片★三级结构、次级键★四级结构；★结构与功能的关系；★蛋白质的等电点、两性性质、沉淀、变性熟悉★氨基酸的其它理化性质、蛋白质的平均含氮量、蛋白系数、蛋白质的分类。
一般了解★超二级结构、结构域、活性肽；★肌红蛋白、血红蛋白具体结构及其功能的关系★蛋白质分离纯化与鉴定的一般方法★蛋白质一级结构测定的一般步骤。
§1.1蛋白质通论一. 蛋白质的生物学意义(一) 蛋白质是生命活动的物质基础(二) 蛋白质的生物学功能二、蛋白质的分类1.根据分子形状分2.根据功能分3.根据组成分：简单蛋白质结合蛋白质三. 蛋白质的水解1.酸水解2. 碱水解3. 蛋白酶水解§1.2蛋白质的分子组成—氨基酸一. 蛋白质的元素组成元素组成 C H O N S 其它蛋白质中N含量恒定，为16%左右，可用定氮法测量蛋白质含量－凯氏定氮法每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋白质含量（克%）(6.25称为蛋白系数)。
有些蛋白质含有其他微量元素：P、Fe、Cu、Mn、Zn、Co、Mo、I 等。
二、蛋白质分子的基本组成单位——氨基酸（一）氨基酸的结构通式：特点：1、19种氨基酸均为L-α-氨基酸。
（Pro无)2、除甘氨酸外的氨基酸均有手性α碳原子, 具有旋光性。
3、脯氨酸为α-亚氨基酸（二）氨基酸的构型：构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，均含有α-手性碳原子，为L-构型（三）氨基酸的结构与分类1、按羧基与氨基的数目分（酸碱性）:2、按侧基R基的结构特点分：3、按侧基R基极性分：（1）非极性氨基酸：（2）极性不带电氨基酸：（3）极性带电氨基酸：4、按氨基酸是否能在人体内合成分：（1）必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有八种：假设携来一两本书。
（2）非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。
有十种。
（3）半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
5、根据生物体内氨基酸分布可分为：★构成蛋白质常见氨基酸（20）★构成蛋白稀有氨基酸（羟脯氨酸、羟赖氨酸）★非蛋白氨基酸（D-Ala)二十种氨基酸的名称和结构如图所示:Ala,A,丙氨酸Val,V,缬氨酸Pro,P，脯氨酸Leu ,L,亮氨酸Met ,M, 甲硫氨酸Ile,I,异亮氨酸Phe,F,苯丙氨酸Tyr,Y,酪氨酸Trp,W,色氨酸Ser,S,丝氨酸Thr,T,苏氨酸Cys,C,半胱氨酸Gly,G,甘氨酸Asn,N,天冬酰氨Gln,Q,谷氨酰氨Lys,K,赖氨酸Arg,R,精氨酸His,H,组氨酸Asp,D,天冬氨酸Glu,E, 谷氨酸注：二十种氨基酸的结构特点➢含硫的氨基酸：➢含苯环的氨基酸：➢亚氨基酸（不是L型）：➢含无手性碳的氨基酸：➢酸性氨基酸：➢碱性氨基酸;（四）蛋白质中不常见的氨基酸羟-脯氨酸、羟-赖氨酸、r-羧基谷氨酸、6-氮-甲基赖氨酸（五）非蛋白氨基酸：鸟氨酸、胍氨酸等思考1、蛋白氨基酸有20种。
2、生物体中有20种氨基酸。
3、某一食品富含人体所必需的17种氨基酸，营养价值很高，试分析正误(如野酸枣－金丝枣）。
4、构成蛋白常见的20种氨基酸均为L 型。
三.氨基酸的理化性质（一）物理性质1.旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
2.紫外光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。
（二）化学性质1.氨基酸的两性电离及等电点：氨基酸具有酸碱两性性质。
通常以兼性离子的形式存在，在酸性环境中，主要为阳离子在碱性环境中，主要为阴离子。
在某一pH环境下，为两性离子（兼性离子）。
氨基酸的pI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
图解：➢曲线中从左向右第一个拐点是氨基酸羧基解离50%的状态，➢第二个拐点是氨基酸的等电点，➢第三个拐点是氨基酸氨基解离50%的状态。
通过氨基酸的滴定曲线，可用下列Henderson-Hasselbalch 方程求出各解离基团的解离常数（K’）：[质子受体][H+]Ka1= ——————————[质子供体]根据pK’可求出氨基酸的等电点，可由其等电点左右两个pK，值的算术平均值求出。
氨基酸等电点的计算中性氨基酸：pI=(pK’1 + pK’2)/2K’1为α-羧基的解离常数,K’2为α-氨基的解离常数。
等电点的特点:❖ 1.在电场中氨基酸不泳动❖ 2.氨基酸为两性离子;❖ 3.溶解度最小;❖当pH大于pI时，Aa带负电❖当pH小于pI时，Aa带正电解离质子的顺序为：α-COOH ＞R-COOH ＞R-NH3＋＞α-NH3＋接受质子的顺序：α-NH2＞R-NH2＞R-COO-＞α-COO-2.由α-氨基参加的反应：(1) 与2,4-二硝基氟苯（2,4-DNFB）的反应（Sanger反应）：生成黄色物。
(2) 与苯异硫氰酸酯（PITC）反应（Edman反应）：生成无色物。
(3) 与丹磺酰氯（DNS-Cl）的反应：生成荧光物。
用于蛋白质的N-末端的测定。
3.α-羧基参加的反应：(1)与碱反应成盐(2)与醇反应成酯(3)与酰化试剂反应成酰氯4.α-氨基与α-羧基共同参加的反应与茚三酮的反应：可与其它氨基酸生成蓝紫色化合物。
脯氨酸与羟脯氨酸为黄色化合物。
5.侧链反应（颜色反应）：(1) Millon反应：Tyr 产物：红色的化合物。
(2) Folin反应：Tyr。
产物：蓝色的钼蓝、钨蓝。
(3) 坂口反应：Arg。
产物：砖红色的沉淀。
(4) Pauly反应：检测His、Tyr及残基产物：橘红色的化合物。
(5) 乙醛酸的反应：检测Trp及残基。
分层现象，界面出现紫色环。
(6) Cys的反应：Cys、及残基产生一种红色的化合物。
§1.3蛋白质的结构↗一级结构蛋白质的结构→空间结构(构象)→二级结构→超二级结构↘三级结构←结构域↙↘四级结构一、蛋白质的一级结构（Primary structure）蛋白质的一级结构(共价结构或化学结构):它是指蛋白质多肽链中Aa连接方式、排列顺序、组成. （一）肽键与肽1.肽键：一个氨基酸的α-COOH 和相邻的另一个氨基酸的α-NH2脱水形成共价键。
肽键与肽的结构：2.肽: 氨基酸借肽键连接起来叫肽，包括:1）二肽；2）三肽；3）多肽；4）N-末端：肽链端有自由α-NH2的一端（氨基末端），C-末端：肽链端有自由α-COOH端称为（羧基末端）；5）氨基酸残基：构成肽链的氨基酸（残缺不全）6）多肽链的方向：一般-NH2端开始，N端为头(左)，C端为尾(右)。
★肽的命名如：Glu-Ala-Asp-His-Arg可命名为谷氨酰-丙氨酰-天冬氨酰-组氨酰-精氨酸（二）天然活性肽自然界中自由存在的活性肽，如：谷胱甘肽（GSH）：三肽（Glu-Cys-Gly），生物体内的抗氧化剂青霉素：含有D—半胱氨酸和D—缬氨酸的二肽衍生物。
主要破坏细菌的细胞壁粘肽的合成引起溶菌。
二、蛋白质的二级结构（一）构型与构象构型：指一个不对称的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。
氨基酸的D-、L-构型。
当从一种构型转换成另一种构型的时候，会牵涉及共价键的形成或破坏。
构象：指一个分子结构中的一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。
一种构象变成另一种构象不涉及共价键的形成或破坏。
（二）蛋白质的二级结构二级结构的概念：多肽链在一级结构的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式。
1.蛋白质分子构象的立体化学原则Linus Pauling和Robert Corey于20世纪40年代末至50年代初，应用X-射线衍射法（X-ray diffraction）技术对α-角蛋白等研究结果，提出了蛋白质分子构象的立体化学原则，要点如下：（1）肽平面或肽单位。
共包含6个原子，（2）肽键上的原子呈反式构型（3）肽键C-N键具有部分双键的性质(partial double-bond character)，不能旋转。
其键长小于胺中的C-N(4) 相邻肽平面构成二面角：决定多肽链的二级结构。
2.蛋白质二级结构主要类型有：α-螺旋、β-折叠、β-转角(1) α-螺旋（α-Helix）: 结构要点：➢多肽主链成右手螺旋（N端到C端）。
➢每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm。
➢肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧➢维持的作用力：肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢键，这是稳定α-螺旋的主要键。
* 影响α-螺旋稳定的因素：脯氨酸较大的R连续出现; 甘氨酸连续出现; 酸性或碱性氨基酸连续出现(2) β-折叠(β-pleated sheets)又称β-片层、β-结构，其结构要点如下：1.几条肽段平行排列,每条肽段呈锯齿状;2.侧链R基团交替地分布在片层平面的上下方3.有平行式和反平行式两种。
4.维持作用力：链间氢键(3) β-转角:又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。
出现180。
的回折，回折处的结构就称为β-转角。
一般由四个连续的氨基酸组成（4）其它形式的二级结构β-凸起（三）超二级结构和结构域1．超二级结构是M.Rossmann于1973年提出来的。
几个相互靠近的二级结构聚集体。
常见的有：αα、ββ、βαβαβ等。
2．结构域（structural domain）在一些相对较大的蛋白质分子中，在二级或超二级结构基础上形成的相对独立的特定区域称为结构域。
再组装成更复杂的球状结构。
它的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。
☆结构域是指由花式或二级结构组合形成的局部折叠区域☆球状蛋白的独立折叠单位，通常也是蛋白质的功能单位（功能域）☆小的单体蛋白只有一个结构域结构域=三级结构☆大的单体蛋白有数个结构域三、蛋白质的三级结构三级结构：一条多肽链中所有原子在空间的整体排布。
大多数为球状或近似球状。
为何球蛋白溶于水？大多数的亲水的R侧基在表面，而疏水的R侧基在内部。
•由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近，形成活性中心或部位，即蛋白质分子表面形成了某些发挥生物学功能的特定区域。
➢三级结构主要靠次级键维系固定，➢主要有：☆氢键☆离子键（盐键）☆疏水作用☆范德华力☆二硫键（共价键）配位键四.蛋白质的四级结构➢几个具有独立三级结构的多肽链(亚基)，聚集体，称为四级结构。
➢具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位(subunit)，亚基可以相同，亦可以不同。
➢单独亚基，无生物学功能，当亚基聚合成为具有完整四级结构的蛋白质后，才有功能。