酶与酶促反应PPT课件
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酶与酶促反应
5.加酶洗衣粉中一般含有蛋白酶，请回答下面
的问题：
（1）这种洗衣粉为什么能够很好地除去衣物上
的奶渍和血渍？
浓度的升高而加快，但达 率
到一定浓度，反应速率
不再变化。因为酶饱和或酶活性限制
酶的浓度 底物浓度
练习
1. 人在发高烧时，常常食欲大减，最根本的原因是
A.所吃食物不能消化
（ ）C
B.胃没有排空
C.体温超过合适温度，消化酶的活性下降
D.吃药使人没有了胃口
2. 胃蛋白酶在进入小肠后就几乎没有了催化作用，
1
2
1
2
为什么2号试管的反应速率比1号试管快得多？
说明过氧化氢酶比Fe3+的催化效率高得多。
思考
1.酶的催化效率是如此的高效，那么酶是不是 就是万能的了？就一种酶是不是就可以催化所 有的化学反应了呢？
2.口腔里有唾液淀粉酶，为什么塞进牙缝里的 肉丝两天后还没被消化?
2、酶的特性
催化性 高效性 专一性
由酶催化的化学反应，称为酶促反应。 酶对化学反应的催化效率，称为酶活性。
催化性 2、酶的特性
阅读课本P65边做边学，讨论： 1、为什么要选用新鲜酵母菌液和蒸馏水？
保证酶的活性 作为对照 2、实验结果说明了什么？
酶具有催化性
催化性 2、酶的特性 高效性
比较过氧化氢酶和Fe3+的催化效率
少量肝脏 研磨液
一 实验 二 步骤 三
四
实验现象 结论
1号试管
2号试管
3号试管
试管各加入1mL淀粉酶溶液
加入2mL水 加入2mLHCL 加入2mLNaOH
加入2mL淀粉溶液，在60℃下水浴
3支试管分别加入2ml斐林试剂，边加入边振荡， 沸水浴1min，观察颜色变化
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
第二章 生物反应动力学 1 酶促反应 PPT课件
经典酶学研究中，酶活力的测定是在反应 的初始短时间内进行的，并且酶浓度、底物浓 度较低，且为水溶液，酶学研究的目的是探讨 酶促反应的机制。 工业上，为保证酶促反应高效率完成，常 需要使用高浓度的酶制剂和底物，且反应要持 续较长时间，反应体系多为非均相体系，有时 反应是在有机溶剂中进行。
1.1.3 酶促反应的特征
优点：
• • • •
常温、常压、中性范围（个别除外）下进行反应； 与一些化学反应相比，省能且效率较高； 专一性好； 反应体系较简单，反应过程的最适条件易于控制等。
不足：
• 多限于一步或几步较简单的生化反应过程； • 一般周期较长。
1.1.4
研究酶促反应的目的
对工程技术人员而言，仅用于解释酶促反应的 机制是不够的，还应对影响其反应速率的因素进行 定量分析，建立可靠的反应速率方程式，为反应器 的合理设计合反应过程的最佳条件选择服务。
1.2 均相酶促反应动力学
• ������ 均相酶反应：系指酶与反应物系处于同一 相—液相的酶催化反应，它不存在相间的物质传 递。
• ������ 非均相酶反应：系指酶与反应物系处于不同 相的酶催化反应，反应过程存在相间的物质传递。
1.2.1 酶促反应动力学基础
1 影响酶促反应速率的因素
酶 促 反 应 速 率 的 影 响 因 素 浓度因素： 酶浓度、底物浓度、产物浓度、效应物浓度。
积分
(C A0
1 dCD k 2 dt C D )(C B 0 C D ) 1 1 1 ( )dCD k 2 dt C B 0 ) C A0 C D C B 0 C D
(C A0
(C A0
C (C C D ) 1 ln B 0 A0 k 2t C B 0 ) C A0 (C B 0 C D )
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶促反应动力学ppt课件.ppt
五、Km和Vmax值的测定
(2) 双倒数 作图法
将米氏方 程式两侧 取双倒数， 以1/v1/[s]作图， 得出一直 线.
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
五、Km和Vmax值的测定
(3) Hanes— Woolf作图法
- d[ES] / dt = k2[ES] + k3[ES]
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
二、酶促反应的动力学方程式
当酶体系处于动态平衡时，ES的形成速 度和分解速度相等
k1([E] — [ES]) * [S] = k2[ES] + k3[ES]
因为当底物浓度很高时，酶反应速率（v）与 [ES]成正比，即
v = k3[ES] ,代入（1）式得：
V = k3[E][S] / (Km+[S])
（2）
当底物浓度很高时所有的酶都被底物饱和而转 变为ES复合物，即[E]=[ES]，酶促反应达到最 大速度Vmax，所以
Vmax = k3[ES] = k3[E]
i =1-a (4) 抑制百分数; i %=(1-a) x 100% 通常所谓抑制率是指抑制分数或抑制百分数。
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
二、抑制作用的类型
v 根据抑制作用是否可逆:
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
生物必修ⅰ苏教版4.1酶和酶促反应课件2.ppt
蛋白质
只在细胞内 起催化作用
9
温度 影响
作用 来源
低温影响酶的活性，不破 坏酶的结构，但高温使酶 变性失活
酶只起催化作用
生物体内合成
低温、高温引 起酶的变性失活
酶具有调节、 催化等多种功能 有的来源于食物
10
4.探究酶的特性的实验 实践：实验一 酶具有催化性 (1)实验原理 过氧化氢(H2O2)在一定催化剂的作用下，可以分解为水和氧 气。如图示： 2H2O2―催―化――剂→ 2H2O＋O2↑ 新鲜酵母菌液中的过氧化氢酶能催化上述化学反应的进行， 而蒸馏水中不含此酶，不能催化此反应。
24
酶促反应速率与温度、pH、酶浓度、底物浓度、 反应产物浓度等有密切关系，其规律如下：
25
2．课题研究 影响酶促反应速率的因素 (1)研究目的：说明影响酶活性的因素。 (2)推荐器材：滤纸、pH试纸、温度计、试管、烧 杯、酒精灯；过氧化氢溶液、葡萄糖、酵母菌液 等。 (3)探究过程
26
①将若干浸入酵母菌液中的小滤纸片(1 cm2)取出 后晾干，制作成附着有过氧化氢酶的滤纸片。
无砖红
从淀⑦以 ，上说现实明象验试记结管录果 内可 有以 麦生色看 芽成沉出 糖砖淀红，生成1号，沉试即淀色管淀生内粉有酶砖能红催色化沉 淀粉水解成麦芽糖。2号试管内无成砖红色沉淀生成，
说明试管内无还原性糖生成，即淀粉酶不能催化
蔗糖的水解。这就是说，酶的催化作用具有特异 性。
17
(3)实验成功的关键 本实验的关键是蔗糖的质量(纯度)，以及蔗糖溶液 的新鲜程度。实验用的蔗糖必须保持纯净，实验 前可先用斐林试剂检验一下现配制的蔗糖溶液， 如无砖红色沉淀的产生，则可供学生实验用。另 外，蔗糖溶液应现配现用，以免时间过长后被微 生物分解成还原性糖，影响实验效果。
只在细胞内 起催化作用
9
温度 影响
作用 来源
低温影响酶的活性，不破 坏酶的结构，但高温使酶 变性失活
酶只起催化作用
生物体内合成
低温、高温引 起酶的变性失活
酶具有调节、 催化等多种功能 有的来源于食物
10
4.探究酶的特性的实验 实践：实验一 酶具有催化性 (1)实验原理 过氧化氢(H2O2)在一定催化剂的作用下，可以分解为水和氧 气。如图示： 2H2O2―催―化――剂→ 2H2O＋O2↑ 新鲜酵母菌液中的过氧化氢酶能催化上述化学反应的进行， 而蒸馏水中不含此酶，不能催化此反应。
24
酶促反应速率与温度、pH、酶浓度、底物浓度、 反应产物浓度等有密切关系，其规律如下：
25
2．课题研究 影响酶促反应速率的因素 (1)研究目的：说明影响酶活性的因素。 (2)推荐器材：滤纸、pH试纸、温度计、试管、烧 杯、酒精灯；过氧化氢溶液、葡萄糖、酵母菌液 等。 (3)探究过程
26
①将若干浸入酵母菌液中的小滤纸片(1 cm2)取出 后晾干，制作成附着有过氧化氢酶的滤纸片。
无砖红
从淀⑦以 ，上说现实明象验试记结管录果 内可 有以 麦生色看 芽成沉出 糖砖淀红，生成1号，沉试即淀色管淀生内粉有酶砖能红催色化沉 淀粉水解成麦芽糖。2号试管内无成砖红色沉淀生成，
说明试管内无还原性糖生成，即淀粉酶不能催化
蔗糖的水解。这就是说，酶的催化作用具有特异 性。
17
(3)实验成功的关键 本实验的关键是蔗糖的质量(纯度)，以及蔗糖溶液 的新鲜程度。实验用的蔗糖必须保持纯净，实验 前可先用斐林试剂检验一下现配制的蔗糖溶液， 如无砖红色沉淀的产生，则可供学生实验用。另 外，蔗糖溶液应现配现用，以免时间过长后被微 生物分解成还原性糖，影响实验效果。
酶促反应动力学(有方程推导过程)ppt课件
当酶反应体系处于恒态时： v1 v2
即： k 1 E t E S S k 1 E k 2 S E S EtSE E SSSk1k 1k2
令： k1 k2 Km k1
则： K m E S E S S E tS
经整理得： ES
Et S Km S
(1)
由于酶促反应速度由[ES]决定，即 vk2ES
2、pH影响酶分子的构象：过高或过低pH都会影响酶分子 活性中心的构象，或引起酶的变性失活。
整理版课件
9
动物体内多数酶的最适pH值接近中性，但也有例外，如胃 蛋白酶的最适pH约1.8，肝精氨酸酶最适pH约为9.8(见下表)。
一些酶的最适pH
整理版课件
10
四、 底物浓度对反应速度的影响
1、酶反应与底物浓度的关系
种酶与不同底物作用时，Km 值也不同。各种酶的 Km 值
范围很广，大致在 10-1～10-6 M 之间。
整理版课件
17
3. Km在实际应用中的重要意义
（1）鉴定酶：通过测定可以鉴别不同来源或相同来源但 在不同发育阶段、不同生理状态下催化相同反应的酶是 否属于同一种酶。
（2）判断酶的最佳底物：如果一种酶可作用于多个底 物,就有几个Km值，其中Km最小对应的底物就是酶的 天然底物。如蔗糖酶既可催化蔗糖水解 (Km=28mmol/L),也可催化棉子糖水解 (Km=350mmol/L),两者相比，蔗糖为该酶的天然底物。
➢ 在一定范围内，反应速度达到最大时对应的温度称为该 酶促反应的最适温度（optimum temperature Tm）.一 般动物组织中的酶其最适温度为35～40℃，植物与微生 物中的酶其最适温度为30～60℃，少数酶可达60℃以上， 如细菌淀粉水解酶的最适温度90℃以上。
酶促反应的速率和影响因素PPT(完整版)
1931年，德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶 促反应的动力学进行研究，推导出了整个反应中的底物浓度和反 应速度关系著名公式，即米氏方程
Km——米氏常数
Vmax——最大反应速率
Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960
3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0.5Vmax时。则
Km=【S】
米氏方程所规定动力学规律，是酶促反应的一项基本熟悉属性
米氏常数的求法，双倒数作图法
可以将米氏方程的形式加以改变，将方程两边同时取倒数，使方 程变成y=ax+b的直线方程
米氏常数K,m的意义
由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即
适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性
中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了 酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活性产物影响。
pH对于不同的酶也不一样
E-S复合物的形成的速率和酶与底物的性质有关。 3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0. 酶促反应的速率和影响因素 温度对酶促反应速率的影响有俩个方面 酶促反应的速率和影响因素 反应速率与底物浓度成正比； Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960 反应速率与底物浓度成正比； 反应速率不再增加，达最大速率； 酶促反应的速率和影响因素 酶促反应的速率和影响因素 动物 最适温度＝35度-40度 pH对于不同的酶也不一样 少数酶特殊，如液化淀粉酶 的最适温度为90度 由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即 适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活 性产物影响。 医学上，实验室中高温消毒，高温使酶蛋白变性 1931年，德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了整个反应中的底物浓度和反应速度关系著名公式，即米氏方程
Km——米氏常数
Vmax——最大反应速率
Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960
3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0.5Vmax时。则
Km=【S】
米氏方程所规定动力学规律，是酶促反应的一项基本熟悉属性
米氏常数的求法，双倒数作图法
可以将米氏方程的形式加以改变，将方程两边同时取倒数，使方 程变成y=ax+b的直线方程
米氏常数K,m的意义
由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即
适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性
中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了 酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活性产物影响。
pH对于不同的酶也不一样
E-S复合物的形成的速率和酶与底物的性质有关。 3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0. 酶促反应的速率和影响因素 温度对酶促反应速率的影响有俩个方面 酶促反应的速率和影响因素 反应速率与底物浓度成正比； Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960 反应速率与底物浓度成正比； 反应速率不再增加，达最大速率； 酶促反应的速率和影响因素 酶促反应的速率和影响因素 动物 最适温度＝35度-40度 pH对于不同的酶也不一样 少数酶特殊，如液化淀粉酶 的最适温度为90度 由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即 适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活 性产物影响。 医学上，实验室中高温消毒，高温使酶蛋白变性 1931年，德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了整个反应中的底物浓度和反应速度关系著名公式，即米氏方程
《酶促反应动力学》课件
底物浓度对反应速率的影响
总结词
随着底物浓度的增加，反应速率通常会加快，但当底 物浓度达到一定值后，反应速率将不再增加。
详细描述
底物是酶催化反应的对象，底物的浓度也会影响反应速 率。通常情况下，随着底物浓度的增加，反应速率会加 快。然而，当底物浓度达到一定值后，反应速率将趋于 稳定，不再增加。这是因为酶的活性位点有限，只能与 一定量的底物结合。
详细描述
酶促反应的活化能是酶促反应所需的最小能量，只有当底物获得足够的能量时，才能够 被酶催化发生反应。活化能的大小反映了酶促反应发生的难易程度，活化能越高，反应 越难以进行。通过实验测定活化能的大小，可以帮助我们了解酶促反应的动力学特征和
机制。
03
米氏方程与双倒数图
米氏方程的推导
总结词
米氏方程是描述酶促反应速度与底物浓 度关系的数学模型，通过实验数据和推 导，可以得出该方程的具体形式。
酶促反应动力学在药物代谢领域的应用，如研究药物在体内的代 谢过程和代谢产物的生成，有助于了解药物的作用机制和药效。
药物合成
在药物合成过程中，酶促反应动力学可用于优化药物合成 的反应条件和提高产物的纯度，降低副反应和废物产生。
在Hale Waihona Puke 境科学中的应用污染物降解酶促反应动力学可用于污染物降解领域，如有机污染物的 生物降解和重金属离子的转化，通过研究酶促反应动力学 参数，实现污染物的有效降解和转化。
温度对反应速率的影响
总结词
温度的升高通常会加快反应速率，但过高的温度可能导致酶失活。
详细描述
温度可以影响酶促反应的速率。一般来说，温度越高，分子间的运动越快，从而促进酶与底物的结合和反应的进 行。然而，过高的温度可能导致酶失活，从而降低反应速率。因此，选择合适的温度对于维持酶的活性和促进反 应的进行非常重要。
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底物即反应物
底物—B
分解反应
产物
D C
A
图中A代表什么？ 酶 如果B代表蔗糖，那么C和D代表什么？
葡萄糖和果糖
--
高效性 酶的特性 专一性
需要_适__宜_的__温度和_适宜的_pH
探究温度对淀粉酶活性的影响
1号试管
2号试管
试管各加入2mL淀粉溶液
加热至60℃， 保持0℃冰水中 反应约5min 反应约5min
低温影响酶的活性，但是不会破坏酶的空间结构，温度升高后， 酶仍能恢复活性。高温会破坏酶分子的空间结构，使其永久失活
因此，酶制剂适宜在低温（-- 0--4 ℃ ）下保存！
酶的特性
高效性 特异性 需要_适__宜_的__温度和_适__宜__的__pH
探究pH对过氧化氢酶活性的影响
最多 最少
较少
较多 较少
加入淀粉酶2滴，振荡 各加入两滴碘液，振荡
3号试管
加热至100℃， 反应约5min
无明显现象
蓝色
蓝色
只有在一定温度下酶的催化效率最高
--
三、影响酶促反应速率的因素
1、温度
每种酶都有自己的最适温度 动物：35---40 ℃ 植物： 40--50 ℃
酶活性受温度影响示意图
在一定范围内，酶促反应速率随着温度的升高而加快；其中反应 速率最快时的温度为该种酶的最适温度，超过最适温度，酶促反 应速逐渐下降，甚至失活。
N2
+
3H2
高温.高压 催化剂
2NH 3
一般化学反应的条件：高温、高压、 催化剂等。
生物细胞内时刻进行着一系列有序的化学反应，
细胞所处的环境----是很温和的! 反应在常温、常压、水溶液环境中进行！
思考：细胞内成千上万个化学反应为什么 能在常温、常压下高效有序地进行呢？
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加酶洗衣粉 添加进蛋白酶 后大大增强了 去污能力
酸奶，用的是 乳酸菌内的酶， 可以把牛奶中的 营养成分变成可
口的乳酸
多酶片，它 所含的多种消 化酶会增加人 的消化能力
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酶与酶促反应
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一、酶的发现：
❖1783年,意大利科学家斯巴兰让尼 用 “金属笼肉块”实验推断胃液中 一定 含有消化肉块的物质----说明胃具有化 学性消化的作用.
❖1836年,德国科学家施旺提取胃液中消化蛋白质的物 质----胃蛋白酶.
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2、pH
每种酶都有自己的最适PH
动物体里的酶最适PH大多在 6.5---8.0之间，（胃蛋白酶最 适PH为2.0，胰蛋白酶最适PH 为8.0 ）
酶活性受pH影响示意图
每一种酶只能在一定限度的PH范围内才有活性，其中 酶活性最高时的PH，即为该酶的最适PH。高于或低于 最适pH值酶的活性都会降低。
与温度对酶活性的影响不同的是：
过酸或过碱酶都会破坏酶分子的空间结构，使酶永久失 去活性，且不可恢复。
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高温、低温、过酸和过碱对酶活性 的影响其本质相同吗？
不同。 过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构 遭到破坏，使酶永久失活；低温使酶活性明 显下降，但在适宜温度下其活性可以恢复。
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三、影响酶促反应速率的因素
物，其中绝大多数酶是蛋白质。
来源： 活细胞 三个要素 本质：多数为蛋白质，少数为RNA
作用： 催化 由酶催化的化学反应，称为酶促反应。
酶对化学反应的催化效率，称为酶活性。
➢思考：酶的合成原料有哪些？
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实验1 酶的催化性
H2O2溶液 3mL
新鲜酵母菌液
蒸馏水
1号试管 --
2号试管
阅读课本P65边做边学，讨论： 1、为什么要选用新鲜酵母菌液和蒸馏水？
保证酶的活性 作为对照 2、实验结果说明了什么？
酶具有催化性
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实验2 酶的高效性
比较过氧化氢酶和Fe3+的催化效率
少量肝脏 研磨液
1
2
1
2
1、两组实验的实验变量是什么？
催化剂的种类。
2、为什么2号试管的反应速率比1号试管快得多？
说明过氧化氢酶比Fe3+的催化效率高得多。 --
酶催化高效性的实质：降低活化能
2、能否将斐林试剂换成碘液？ 不能。两支试管都不出现蓝色
3、这个实验说明酶-- 具有什么特性？
专一性
每种酶只能催化一定的反应物发生反应。
酶的专一性的原因：酶的活性中心与反应 物分子在空间结构上有-- 特殊的匹配关系
合成反应
底物 （反应物）
活性 部位
酶 本身在反应的前后数 量和性质都不改变。
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——产物
❖1926年,美国科学家萨姆纳从刀豆种子中提取出脲酶 结晶,并证明它是一种蛋白质.20世纪30年代,科学家相 继提取出多种酶的蛋白质结晶,指出酶是一类具有生物 催化作用的蛋白质.
❖20世纪80年代以来,美国科学家切赫和奥特曼发现少 数RNA也具有催化作用.
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二 酶与酶促反应
1、酶的概念 酶通常是指由活细胞产生的具有催化活性的有机
（1）温度
酶 促
反
（2）pH
应 速
（3）酶的浓度：反应速率随 率
酶浓度的升高而加快。
（4）底物浓度：
酶 促
在一定浓度
反 应
范围内，反应速率随底物 速
浓度的升高而加快，但达 率
到一定浓度，反应速率
不再变化。
Hale Waihona Puke --酶的浓度受酶浓度 的限制
底物浓度
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保 证 细
酶 的 高 效
胞性
中的
化意
学 反
义 ：
应
快
速
进
行
思考
1.酶的催化效率是如此的高效，那么酶是不是 就是万能的了？就一种酶是不是就可以催化所 有的化学反应了呢？ 2.口腔里有唾液淀粉酶，为什么塞进牙缝里的 肉丝两天后还没被消化?
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实验3 酶的专一性
水浴加热
1、实验过程中两次保温的目的是什么？ 保证酶的活性，让反应充分进行。斐林试剂检 测还原糖需要水浴加热