过氧化氢酶ppt课件
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过氧化物酶体PPT课件
动物中的过氧化物酶体
植物中的过氧化物酶体
动物中的过氧化物酶体
1 参与脂肪酸的β-氧化
动物组织中大约有25～50%的脂肪酸是在过氧化物酶体中氧化的
2
解毒作用
这种解毒作用对于肝、肾特别重要， 例如人们饮入的乙醇几乎有一半 是以这种方式被氧化成乙醛的，从而解除了乙醇对细胞的毒性作用
植物中过氧化物酶体
•与溶酶体比较
• 过氧化物酶体与初级溶酶体的形态大小及 降解生物大分子的功能类似，且均是异质 性细胞器
• 但过氧化物酶体中尿酸氧化酶等常形成晶 格状结构，可作电镜下识别的主要特征 (P198表7-3)
• 鼠肝细胞的过氧化物酶体的电子显微镜照片，每一个微体中有一个晶 核，动物细胞微体中的晶核几乎都是尿酸氧化酶。
（2）对氧浓度的调节作用
• 过氧化物酶体与线粒体对氧的敏感性是不 一样的，线粒体氧化所需的最佳氧浓度为 2%左右 • 过氧化物酶体的氧化率是随氧张力增强而 成正比地提高
（3）脂肪酸的氧化
• 动物组织中大约有25～50%的脂肪酸是在 过氧化物酶体中氧化的 • 脂的合成
（4）含氮物质的代谢
• 在大多数动物细胞中，尿酸氧化酶（urate oxidase）对于尿酸的氧化是必需的 • 参与其他的氮代谢
2 形态结构
• 一层单位膜包裹的囊泡, 不同的生长及 发育阶段形态均有所不同。 • 直径约0.2~1.5um，通常为0.5um，呈 圆形，椭圆形或哑呤形不等， 通常比线 粒体小
尿酸氧化酶结晶
酶类
• 约40余种氧化酶和触酶。 • 过氧化物酶体含有丰富的酶类，主要是氧 化酶，过氧化氢酶和过氧化物酶。 • 共同特征是氧化底物的同时，将氧还原成 过氧化氢。 • 过氧化物酶体的标志酶是过氧化氢酶。 • 主要功能是催化脂肪酸的β-氧化。
探究pH对过氧化氢酶的影响 PPT课件
活动：探究pH对过氧化氢酶的 影响
一、原理 在动物的肝细胞中含有较多的过氧化氢酶，它 可以促进过氧化氢分解。酶的活性受pH影响 极为显著，通常各种酶只有在一定的pH范围 内才表现它的活性。一种酶表现其最高催化活 性时的pH称为其最适pH，低于或高于最适pH 时，酶的活性都要降低。过氧化氢酶的最适 pH为7.0～7.3，通过比较不同pH条件下收集 的氧气体积的大小,可确定pH对酶活性的影响。
A．滤纸片上需附有过氧化氢酶 B．酶促反应时间可用t3－t2来表示 C．可通过设置不同pH的过氧化氢溶液来探 究pH对酶活性的影响 D．为了提高实验的准确性，每个烧杯中需放 等量相同滤纸片
解析：选B。附有过氧化氢酶的滤纸片一经 接触过氧化氢溶液的液面，即开始催化反应, 下降是因为其密度比溶液大，到达烧杯底部 反应一段时间又上浮，是因为有气体生成。 整个过程滤纸片上的酶一直存在，反应会一 直进行，直到底物耗尽，也就是说滤纸片浮 在液面上时反应还在继续，故该酶促反应时 间无法计算。
量)必须完全一致，即实验设计必须遵循单一
变量原则。
大家学习辛苦了，还是要坚持
继续保持安静
2．几位同学在探索pH对α 响时，设计的实验方案如下，其中操作顺序 最合理的是( ) ①在三个试管中各加入可溶性淀粉溶液2 mL ②在三个试管中各加入新鲜的α 1 mL ③置于适宜温度下保温5 min ④分 别置于100 ℃、60 ℃、0 ℃环境中保温5 min ⑤加入本尼迪特试剂后，水浴加热，观察现 象 ⑥将试管中溶液的pH分别调到3、7、11, 保持5 min
(4)二 A中所含酶的量较少，相同时间分解的 过氧化氢量较少 (5)见下图
二、活动步骤 制备含过氧化氢酶的滤纸片
将反应小室与气体收集装置相连 使含酶滤纸片与H2O2溶液接触反应，收集气体 在不同pH下重复实验并记录
一、原理 在动物的肝细胞中含有较多的过氧化氢酶，它 可以促进过氧化氢分解。酶的活性受pH影响 极为显著，通常各种酶只有在一定的pH范围 内才表现它的活性。一种酶表现其最高催化活 性时的pH称为其最适pH，低于或高于最适pH 时，酶的活性都要降低。过氧化氢酶的最适 pH为7.0～7.3，通过比较不同pH条件下收集 的氧气体积的大小,可确定pH对酶活性的影响。
A．滤纸片上需附有过氧化氢酶 B．酶促反应时间可用t3－t2来表示 C．可通过设置不同pH的过氧化氢溶液来探 究pH对酶活性的影响 D．为了提高实验的准确性，每个烧杯中需放 等量相同滤纸片
解析：选B。附有过氧化氢酶的滤纸片一经 接触过氧化氢溶液的液面，即开始催化反应, 下降是因为其密度比溶液大，到达烧杯底部 反应一段时间又上浮，是因为有气体生成。 整个过程滤纸片上的酶一直存在，反应会一 直进行，直到底物耗尽，也就是说滤纸片浮 在液面上时反应还在继续，故该酶促反应时 间无法计算。
量)必须完全一致，即实验设计必须遵循单一
变量原则。
大家学习辛苦了，还是要坚持
继续保持安静
2．几位同学在探索pH对α 响时，设计的实验方案如下，其中操作顺序 最合理的是( ) ①在三个试管中各加入可溶性淀粉溶液2 mL ②在三个试管中各加入新鲜的α 1 mL ③置于适宜温度下保温5 min ④分 别置于100 ℃、60 ℃、0 ℃环境中保温5 min ⑤加入本尼迪特试剂后，水浴加热，观察现 象 ⑥将试管中溶液的pH分别调到3、7、11, 保持5 min
(4)二 A中所含酶的量较少，相同时间分解的 过氧化氢量较少 (5)见下图
二、活动步骤 制备含过氧化氢酶的滤纸片
将反应小室与气体收集装置相连 使含酶滤纸片与H2O2溶液接触反应，收集气体 在不同pH下重复实验并记录
酶的作用和本质 ppt课件
作用条件较温和 要有合适的温度
温度对淀粉酶活性的影响
要有合适的pH pH对过氧化氢酶活性的影响
课堂练习:
1、.下列叙述正确的是（ A ）
A 合成酶的主要原料是氨基酸 B 合成酶的场 所是核糖体 C 酶主要是有机物 D 酶的基本组成单位是多肽和核苷酸
B 2. 同一个体内的各类活细胞所含有的酶（ ） A、种类有差异，数量相同 B、种类有差异，数量不同 C、种类无差异，数量相同 D、种类无差异，数量不同
E
D
合物中。则表示此反应进
C 程的曲线是 ( )
t1
时间
• 方法步骤:
• 1.取4支洁净试管，编上序号，并且各注入2mL3%过氧化 氢溶液，按序号依次放置在试管架上。
• 2.将1、2号试管各加入2滴清水，将2号试管放在90℃左 右的水浴中加热，观察气泡冒出的情况，并与1号试管作 比较。
• 3.向3号试管内滴入2滴氯化铁溶液，向4号试管内滴入2滴 肝脏研磨液。轻轻地振荡两只试管，使试管内的物质混合 均匀。仔细观察哪支试管产生的气泡多。
酶的作用和本质
我饿！我要吃~~吃~~吃~~
精品资料
• 你怎么称呼老师？
• 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你 是否会认为老师的教学方法需要改进？
• 你所经历的课堂，是讲座式还是讨论式？ • 教师的教鞭
• “不怕太阳晒，也不怕那风雨狂，只怕先生骂我 笨，没有学问无颜见爹娘 ……”
• “太阳当空照，花儿对我笑，小鸟说早早早……”
• 4.将点燃但无火焰的木条分别放入3、4号试管内液面的上 方，观察哪个木条燃烧猛烈。
常态：常叫基态，微观粒子处于能量最低的状 态。当原子处于基态时，电子处于离核最近的 轨道上，此时原子处于稳定状态。
温度对淀粉酶活性的影响
要有合适的pH pH对过氧化氢酶活性的影响
课堂练习:
1、.下列叙述正确的是（ A ）
A 合成酶的主要原料是氨基酸 B 合成酶的场 所是核糖体 C 酶主要是有机物 D 酶的基本组成单位是多肽和核苷酸
B 2. 同一个体内的各类活细胞所含有的酶（ ） A、种类有差异，数量相同 B、种类有差异，数量不同 C、种类无差异，数量相同 D、种类无差异，数量不同
E
D
合物中。则表示此反应进
C 程的曲线是 ( )
t1
时间
• 方法步骤:
• 1.取4支洁净试管，编上序号，并且各注入2mL3%过氧化 氢溶液，按序号依次放置在试管架上。
• 2.将1、2号试管各加入2滴清水，将2号试管放在90℃左 右的水浴中加热，观察气泡冒出的情况，并与1号试管作 比较。
• 3.向3号试管内滴入2滴氯化铁溶液，向4号试管内滴入2滴 肝脏研磨液。轻轻地振荡两只试管，使试管内的物质混合 均匀。仔细观察哪支试管产生的气泡多。
酶的作用和本质
我饿！我要吃~~吃~~吃~~
精品资料
• 你怎么称呼老师？
• 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你 是否会认为老师的教学方法需要改进？
• 你所经历的课堂，是讲座式还是讨论式？ • 教师的教鞭
• “不怕太阳晒，也不怕那风雨狂，只怕先生骂我 笨，没有学问无颜见爹娘 ……”
• “太阳当空照，花儿对我笑，小鸟说早早早……”
• 4.将点燃但无火焰的木条分别放入3、4号试管内液面的上 方，观察哪个木条燃烧猛烈。
常态：常叫基态，微观粒子处于能量最低的状 态。当原子处于基态时，电子处于离核最近的 轨道上，此时原子处于稳定状态。
高中生物课件—《酶的作用》—比较过氧化氢在不同条件下的分解
试管编号
步骤
1
2
3
4
一 H2O2 浓度 3%
3%
3%
3%
解密一剂：量2号试管比21m号l 试管产生2m的l 气泡多2m的l 原因是什2m么l ？
二加热反能应促条进件过氧常化温氢的分解90，℃提高反Fe应Cl3速率肝。脏研磨液
解密二剂：量3号试管比—1—号试管—产—生的气泡多2滴的原因是什2滴么？
高结 果反F应气卫e速泡生3+具产 香率生 复有燃催化不不作明复用显燃，能不促少复进量燃过氧化较变氢多亮的分解大复，量燃提
卫生香
燃烧 达到着火点
木棒
未燃烧 未到着火点
降低着火点、增强火力等
分子从常态转变为容易发生化学反应的活 跃状态也需要一定的能量；并称为活化能。
如果化学反应所需活化能越多；则反应越 不容易 （容易/不容易）发生；
各条件使反应加快的本质是： 加热： 提高分子的能量 Fe3+： 降低化学反应的活化能 酶： 更显著地降低化学反应的活化能 结 论：
程度
结论
比较过氧化氢在不同条件下的分解
试管编号
步骤
1
2
3
4
一 H2O2 浓度 3%
3%
3%
3%
解密三剂：量4号试管比21m号l 试管产生2m的l 气泡多2m的l 原因是什2m么l ？
二 反应条件 常温
90℃ FeCl3 肝脏研磨液
后剂来量研究表明—在—动物肝—脏—细胞中确实2滴存在一种能2滴也加
结快过气氧泡化产氢生分解的不物明质显，这少种量物质称为较：多过氧化大氢量酶。
酶是通过降低化学反应的 活化能 来提高反 应速率。
本节核心知识： 酶的作用
后来在细胞中还发现了很多种酶，参与细胞 各种化学反应；且我们把细胞内的这些化学反应 统称为细胞代谢。
生物催化剂PPT课件
H2O2
过氧化氢酶
（或Fe3+）
H2O
＋
O2
.
2
材料选择：
1、蒸馏水 2、新鲜猪肝匀浆 3、3.5%FeCl3溶液 4、经高温处理的猪肝匀浆 5、经高温处理的3.5%FeCl3溶液
.
3
新
蒸 馏 水
鲜 猪 肝 匀
浆
3%H2O2
3.5% FeCl3 溶液
经高 温处 理的 猪肝 匀浆
经高 温处 理的 3.5 %Fe Cl3溶
科学实验证实，高温、低温以及过酸和过碱，都影响淀粉 酶的活性，淀粉酶的催化作用需要适宜的温度和pH。科学 家分别在不同的温度和pH条件下测同一种酶的活性，并且 根据所得到的数据绘制成曲线图。
.
14
拓展练习
• 请你设计一个能使“加酶”洗衣粉发挥 最好效果的洗涤方法。
• 可以用怎样的实验方法证明酶的化学 本质是蛋白质？
。
• 需要与辅助因子结合才显示活性的酶，如与氧 化还原有关的酶。
–辅助因子：如金属离子、有机小分子化合物
–有机小分子化合物称为辅酶，如辅酶Ⅰ（NAD）、 辅酶Ⅱ(NADP)等。
.
12
2、生物催化剂——酶
• 酶的特性
– 高效性 – 专一性
• 每一种酶只能催化一种或一类物质的化学 反应。
.
13
P61
火焰 无变化 有火焰燃烧 明亮
无变化
明亮
实验1 实验2
生物酶具有催化作用
实验2
生物酶具有高效性
实验3 过氧化氢酶的催化效率是高于无机催化剂Fe3+
酶的催化效率是无机催化剂的107～1013倍
实验2
实验3 实验4
歧化反应·过氧化氢酶catalaseCAT
2. 过氧化氢酶(catalase, CAT)
可清除O2 · 的歧化产物H2O2
2H2O2
CAT
H2O+O2
3. 硒谷胱甘肽过氧化物酶(selenium dependent glutathione peroxidase, SeGSHPx)
可清除LOOH或H2O2，抑制自由基的生成 LOOH(H2O2)＋2GSH
过氧化物酶体中多种需氧脱氢酶催化生成的H2O2，如不迅 速被分解，在Fe2+的催化下也可生·OH。
H2O2＋Fe2++H+
·OH＋H2O＋Fe3+
③吞噬细胞中活性氧的产生
NADPH+O2
NADPH 氧化酶 +H+ NADP++O2 ·
NADPH+O2+H+
H2O2 ＋Cl－
NADP++ H2O2
.
· SQ·+O2→ Q + O2 ·
酶促氧化过程中均可产生O2 ·
黄嘌呤＋2O2＋H2O NADPH+O2 黄嘌呤氧化酶 尿酸＋2O2·＋2H+
NADPH 氧化酶 NADP++O2·+H+
• 胞液中的黄嘌呤氧化酶与醛氧化酶
• 线粒体中的黄素蛋白酶
• 内质网中的NADPH-细胞色素P450还原酶 • 质膜上的NADPH氧化酶等
⑵谷胱甘肽(GSH)
为H2O2、LOOH、·OH和1O2重要清除剂。 H2O2＋2GSH ──→ GSSG＋2H2O LOOH＋GSH ──→ GSSG＋LOH＋H2O ·OH＋GSH ──→ H2O＋GS· 2GS· ──→ GSSG
沪科版生物高中第一册4.1《生物催化剂酶》课件(共20张PPT)
思考讨论： 4号与5号试管的结果说明了什么？
结论：高温使酶失去催化效率（活性），高 温对无机催化剂的催化效率无影响。
影酶响活酶性活与性温酶 酶
活
活
性
性
最适温度
0
高温淀粉酶
酶 活
酶 活
性
性
半乳糖苷酶
最适温度 纤维素酶
最适温度
最适温度
酶活性与pH的关系
酶 活 性
最适pH
资料：
化学学习中，我们知道过氧化氢可以在3价铁 离子的催化下，分解成水和氧气。
过氧化氢酶
2H2O2 FeCl3 2 H2O+O2
催化剂的作用是什么？
问题：酶作为生物催化剂与 无机催化剂相比哪个催化效 率更高？
问题探究：
酶与无机催化剂相比哪个催化效率更高？
提出假设：
酶与无机催化剂相比具更高的催化效率。
设计实验
探究： pH对唾液淀粉酶活性的影响
（参考资料：唾液的pH值约为7，淀粉经催化后分解成麦芽糖。）
设计要素：
①pH (5,6,7,8,9) ②酶活性的观察指标 （加碘液，观察颜色区别） ③温度保持在37℃
设置不同自变量 确定因变量的观察指标 控制无关变量
• You have to believe in yourself. That's the secret of success. 人必须相信自己，这是成功的秘诀。
•
设计实验：
1、新鲜的猪肝研磨匀浆中含有较多的过氧化 氢酶，而3.5%的FeCl3含3价铁离子数更多。 2、点燃后无明火（带火星）的线香遇到大量 氧气时会复燃。
•9、要学生做的事，教职员躬亲共做；要学生学的知识，教职员躬亲共学；要学生守的规则，教职员躬亲共守。2021/8/292021/8/29Sunday, August 29, 2021 •10、阅读一切好书如同和过去最杰出的人谈话。2021/8/292021/8/292021/8/298/29/2021 12:39:22 PM •11、只有让学生不把全部时间都用在学习上，而留下许多自由支配的时间，他才能顺利地学习……（这）是教育过程的逻辑。2021/8/292021/8/292021/8/29Aug-2129-Aug-21 •12、要记住，你不仅是教课的教师，也是学生的教育者，生活的导师和道德的引路人。2021/8/292021/8/292021/8/29Sunday, August 29, 2021
结论：高温使酶失去催化效率（活性），高 温对无机催化剂的催化效率无影响。
影酶响活酶性活与性温酶 酶
活
活
性
性
最适温度
0
高温淀粉酶
酶 活
酶 活
性
性
半乳糖苷酶
最适温度 纤维素酶
最适温度
最适温度
酶活性与pH的关系
酶 活 性
最适pH
资料：
化学学习中，我们知道过氧化氢可以在3价铁 离子的催化下，分解成水和氧气。
过氧化氢酶
2H2O2 FeCl3 2 H2O+O2
催化剂的作用是什么？
问题：酶作为生物催化剂与 无机催化剂相比哪个催化效 率更高？
问题探究：
酶与无机催化剂相比哪个催化效率更高？
提出假设：
酶与无机催化剂相比具更高的催化效率。
设计实验
探究： pH对唾液淀粉酶活性的影响
（参考资料：唾液的pH值约为7，淀粉经催化后分解成麦芽糖。）
设计要素：
①pH (5,6,7,8,9) ②酶活性的观察指标 （加碘液，观察颜色区别） ③温度保持在37℃
设置不同自变量 确定因变量的观察指标 控制无关变量
• You have to believe in yourself. That's the secret of success. 人必须相信自己，这是成功的秘诀。
•
设计实验：
1、新鲜的猪肝研磨匀浆中含有较多的过氧化 氢酶，而3.5%的FeCl3含3价铁离子数更多。 2、点燃后无明火（带火星）的线香遇到大量 氧气时会复燃。
•9、要学生做的事，教职员躬亲共做；要学生学的知识，教职员躬亲共学；要学生守的规则，教职员躬亲共守。2021/8/292021/8/29Sunday, August 29, 2021 •10、阅读一切好书如同和过去最杰出的人谈话。2021/8/292021/8/292021/8/298/29/2021 12:39:22 PM •11、只有让学生不把全部时间都用在学习上，而留下许多自由支配的时间，他才能顺利地学习……（这）是教育过程的逻辑。2021/8/292021/8/292021/8/29Aug-2129-Aug-21 •12、要记住，你不仅是教课的教师，也是学生的教育者，生活的导师和道德的引路人。2021/8/292021/8/292021/8/29Sunday, August 29, 2021
高一生物酶的作用和本质1(PPT)2-2
（一）实验：
比较过氧化氢在不同条件下的分解
1.目的要求
通过比较过氧化氢在不同 条件下分解的快慢，了解 过氧化氢酶的作用和意义。
（一）实验：
比较过氧化氢在不同条件下的分解
2、材料用具
新鲜的质量分数为20％的肝脏（如猪肝、鸡肝） 研磨液。 （过氧化氢酶的含量和活性高；使肝细胞破裂， 释放出酶，酶与反应物充分接触） 新配制的体积分数为3％的过氧化氢溶液， 质量分数为3.5％的FeCl3溶液等。
•
•
；股票ห้องสมุดไป่ตู้门基础知识 股票入门基础知识
•
•
今日本色在此癫，无人过眼无人厌。 我笑他人伤醉酒，何不学我来发癫。 一笑无人回我语，二笑我心已癫狂。 今夜寒风呼啸，北国风雪飘飘。 顿时举国上下，美梦睡中突醒。 风呼啸，鸡飞狗跳。 一曲清幽，一夜无眠。 万里山水，数亿生灵，尽皆殆灭。 一夜癫狂后清醒，人生能得几回癫。 今朝痛楚随疯去，明日依旧笑人生。 三笑放下心中事，四笑心静如止水。 天降倾盆大雨，地落涛涛江水。 我独一人望月 雨嚎嚎，乱水成荒。 天初晓，鸡鸣不在；日初升，生机不存。 此世独我存！心孤寥，人已亡。
比较过氧化氢在不同条件下的分解
1.目的要求
通过比较过氧化氢在不同 条件下分解的快慢，了解 过氧化氢酶的作用和意义。
（一）实验：
比较过氧化氢在不同条件下的分解
2、材料用具
新鲜的质量分数为20％的肝脏（如猪肝、鸡肝） 研磨液。 （过氧化氢酶的含量和活性高；使肝细胞破裂， 释放出酶，酶与反应物充分接触） 新配制的体积分数为3％的过氧化氢溶液， 质量分数为3.5％的FeCl3溶液等。
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•
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今日本色在此癫，无人过眼无人厌。 我笑他人伤醉酒，何不学我来发癫。 一笑无人回我语，二笑我心已癫狂。 今夜寒风呼啸，北国风雪飘飘。 顿时举国上下，美梦睡中突醒。 风呼啸，鸡飞狗跳。 一曲清幽，一夜无眠。 万里山水，数亿生灵，尽皆殆灭。 一夜癫狂后清醒，人生能得几回癫。 今朝痛楚随疯去，明日依旧笑人生。 三笑放下心中事，四笑心静如止水。 天降倾盆大雨，地落涛涛江水。 我独一人望月 雨嚎嚎，乱水成荒。 天初晓，鸡鸣不在；日初升，生机不存。 此世独我存！心孤寥，人已亡。
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心铁原子（Fe）。Fe(IV)-E(.+）为Fe(V)-E的一种共振形式， 即铁原子并没有完全氧化到+V价，而是从血红素上接受了 一些“支持电子”。因而，反应式中的血红素也就表示为 自由基阳离子（.+).
11
具体反应机制：
过氧化氢进入活性位点并与酶147位上的天冬酰胺 残基（Asn147）和74位上的组氨酸残基（His74） 相互作用，使得一个质子在氧原子间互相传递。 自由的氧原子配位结合，生成水分子和Fe(IV)=O。 Fe(IV)=O与第二个过氧化氢分子反应重新形成 Fe(III)-E，并生成水分子和氧气。[12]活性中心铁 原子的反应活性可能由于357位上酪氨酸残基 （Tyr357）的苯酚基侧链的存在（帮助Fe(III）氧 化为Fe(IV））而得以提高。反应的效率可能是通 过His74和Asn147与反应中间体作用而得以提高。 [12]该反应的速率通常可以通过米氏方程来确定。 [2]
12
检测：
进行中的过氧化氢酶检测，可以观察到气 泡。过氧化氢酶检测是微生物学家鉴定细 菌种类的主要的三种检测手段之一，即用 过氧化氢来检测过氧化氢酶是否存在。假 如细菌中含有过氧化氢酶，则在过氧化氢 溶液中加入少量细菌提取物就能观察到氧 气气泡生成。
13
有气泡生成，则该菌被认为是呈“过氧化 氢酶阳性”。如葡萄球菌和微球菌 。没有， 则该菌被认为是呈“过氧化氢酶阴性”。 如链球菌和肠球菌 。 虽然过氧化氢酶检测 无法鉴定特定生物体，但与其他检测方法 2
生工1101
1
过氧化氢酶
1. 概 述 2. 发 现 历 史 3. 基 本 性 质 4. 来 源 及 反 应 机 制 5. 检 测 分 布 与 分 离 6. 功 能 与 应 用
2
发现历史：
作为一种物质，过氧化氢酶是在1811年被过 氧化氢（H2O2）的发现者泰纳尔（Louis Jacques Thénard）首次发现。1900年，Oscar Loew将这种能够降解过氧化氢的酶命名为 “Catalase”，即过氧化氢酶，并发现这种酶 存在于许多植物和动物中。1937年，詹姆 斯·B·萨姆纳将来自牛肝中的过氧化氢酶结 晶，并在次年获得了该酶的分子量。1969年， 牛的过氧化氢酶的氨基酸序列得以解出。 而后，1981年，其三维结构得以解析。
4
简介：
过氧化氢酶又称触酶（ＣＡＴ）是以铁卟啉 为辅基的结合酶，在20 °C时密度为 1.06 g/mL ，储存条件 :2--8°C ，酶分子结 构中含有铁卟啉环 ，１个分子酶蛋白中含 有４个铁原子。
三
维
立
体
图
5
过氧化氢酶是在生物演化过程中建立起来 的生物防御系统的关键酶之一，其生物学 功能是催化细胞内过氧化氢分解，防止过 氧化。
14
分布：
过氧化氢酶天然存在于所有已知的动物的各个组 织中、好气性微生物、哺乳动物的红血球、肝脏 (极丰富)等中。
过氧化氢酶也普遍存在于植物中，但不包括真菌， 虽然有些真菌被发现在低pH值和温暖的环境下能 够产生该酶。
绝大多数需氧微生物都含有过氧化氢酶[4]。例外 包括Streptococcus，一种没有过氧化氢酶的需氧细菌。 部分厌氧微生物，如Methanosarcina barkeri，也含有 过氧化氢酶。
15
例如：
CAT是红血素酶，不同的来源有不同的结 构。在不同的组织中其活性水平高低不同。 过氧化氢在肝脏中分解速度比在脑或心脏 等器官快，就是因为肝中的CAT含量水平高。
16
分离；
1.以牛肝为原料，在35%二氧六环中匀浆， 过滤后用二氧六环沉淀，饱和硫酸铵结晶 得产品。 （过氧化氢酶以牛肝为原料采用 水浸提法提取,它既是氧化剂又是还原剂）
10
反应机制：
基本理论：
CAT作用于过氧化氢的机理实质上是H2O2的歧化，必须有 两个H2O2先后与CAT相遇且碰撞在活性中心上，才能发生 反应。 H2O2浓度越高，分解速度越快。虽然过氧化氢酶完 整的催化机制还没有完全被了解，但其催化过程被认为分 为两步：
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+) H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[12] 其中，“Fe()-E”表示结合在酶上的血红素基团（E）的中
能够氧化其他一些细胞毒性物质，如甲醛、甲酸、 苯酚和乙醇。 任何重金属离子（如铜离子）可以作为过氧化氢 酶的非竞争性抑制剂。另外，剧毒性的氰化物是 过氧化氢酶的竞争性抑制剂，可以紧密地结合到 酶中的血红素上，阻止酶的催化反应。
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来源：
天然存在于好气性微生物、哺乳动物的红
血球、肝脏(极丰富)等中。几乎所有的生 物机体都存在过氧化氢酶。其普遍存 在于能呼吸的生物体内，主要存在于 植物的叶绿体、线粒体、内质网、动 物的肝和红细胞中，其酶促活性为机 体提供了抗氧化防御机理。
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基本性质
物理性质：
近乎白色至浅棕黄色的无定形粉末或液体。分子 量约24万。溶于水，水溶液一般呈浅棕黄色至棕 色，几乎不溶于乙醇、氯仿和乙醚。
最适pH值7.0，在稀酸中作用受阻。最适温度0～ 10℃，温度过高或过氧化氢浓度过大均能破坏其 活性。
可燃性危险特性 热分解排出辛辣刺激烟雾
储运特性 库房低温通风干燥
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1.过氧化氢酶的概述
过氧化氢酶是催化过氧化氢分解成氧和水 的酶，存在于细胞的过氧化物体内。(又称： 触酶;接触酶;氧化酵素;氯化酵素;过氧化氢酶; 血中氧化酶;过氧化氢酵酶;过氧化氢放氧酶; (牛肝中 )过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志 酶, 约占过氧化物酶体酶总量的40%。过氧 化氢酶在食品工业中被用于除去用于制造 奶酪的牛奶中的过氧化氢。过氧化氢酶也 被用于食品包装，防止食物被氧化。
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由肝脏环境所得的最适pH值为7.0左右，在 5.3～8.0之间活性都很高，5.0以下则很快下 降。
由黑曲菌内所得pH值在2～7之间均很活跃， 而由小球菌制得的最适pH值为7～9。
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生理特性： 酶活力：1分子的过氧化氢酶在1min内约可使500
万个过氧化氢分子分解。 除了进行一些正常生理代谢活动，过氧化氢酶也
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具体反应机制：
过氧化氢进入活性位点并与酶147位上的天冬酰胺 残基（Asn147）和74位上的组氨酸残基（His74） 相互作用，使得一个质子在氧原子间互相传递。 自由的氧原子配位结合，生成水分子和Fe(IV)=O。 Fe(IV)=O与第二个过氧化氢分子反应重新形成 Fe(III)-E，并生成水分子和氧气。[12]活性中心铁 原子的反应活性可能由于357位上酪氨酸残基 （Tyr357）的苯酚基侧链的存在（帮助Fe(III）氧 化为Fe(IV））而得以提高。反应的效率可能是通 过His74和Asn147与反应中间体作用而得以提高。 [12]该反应的速率通常可以通过米氏方程来确定。 [2]
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检测：
进行中的过氧化氢酶检测，可以观察到气 泡。过氧化氢酶检测是微生物学家鉴定细 菌种类的主要的三种检测手段之一，即用 过氧化氢来检测过氧化氢酶是否存在。假 如细菌中含有过氧化氢酶，则在过氧化氢 溶液中加入少量细菌提取物就能观察到氧 气气泡生成。
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有气泡生成，则该菌被认为是呈“过氧化 氢酶阳性”。如葡萄球菌和微球菌 。没有， 则该菌被认为是呈“过氧化氢酶阴性”。 如链球菌和肠球菌 。 虽然过氧化氢酶检测 无法鉴定特定生物体，但与其他检测方法 2
生工1101
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过氧化氢酶
1. 概 述 2. 发 现 历 史 3. 基 本 性 质 4. 来 源 及 反 应 机 制 5. 检 测 分 布 与 分 离 6. 功 能 与 应 用
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发现历史：
作为一种物质，过氧化氢酶是在1811年被过 氧化氢（H2O2）的发现者泰纳尔（Louis Jacques Thénard）首次发现。1900年，Oscar Loew将这种能够降解过氧化氢的酶命名为 “Catalase”，即过氧化氢酶，并发现这种酶 存在于许多植物和动物中。1937年，詹姆 斯·B·萨姆纳将来自牛肝中的过氧化氢酶结 晶，并在次年获得了该酶的分子量。1969年， 牛的过氧化氢酶的氨基酸序列得以解出。 而后，1981年，其三维结构得以解析。
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简介：
过氧化氢酶又称触酶（ＣＡＴ）是以铁卟啉 为辅基的结合酶，在20 °C时密度为 1.06 g/mL ，储存条件 :2--8°C ，酶分子结 构中含有铁卟啉环 ，１个分子酶蛋白中含 有４个铁原子。
三
维
立
体
图
5
过氧化氢酶是在生物演化过程中建立起来 的生物防御系统的关键酶之一，其生物学 功能是催化细胞内过氧化氢分解，防止过 氧化。
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分布：
过氧化氢酶天然存在于所有已知的动物的各个组 织中、好气性微生物、哺乳动物的红血球、肝脏 (极丰富)等中。
过氧化氢酶也普遍存在于植物中，但不包括真菌， 虽然有些真菌被发现在低pH值和温暖的环境下能 够产生该酶。
绝大多数需氧微生物都含有过氧化氢酶[4]。例外 包括Streptococcus，一种没有过氧化氢酶的需氧细菌。 部分厌氧微生物，如Methanosarcina barkeri，也含有 过氧化氢酶。
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例如：
CAT是红血素酶，不同的来源有不同的结 构。在不同的组织中其活性水平高低不同。 过氧化氢在肝脏中分解速度比在脑或心脏 等器官快，就是因为肝中的CAT含量水平高。
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分离；
1.以牛肝为原料，在35%二氧六环中匀浆， 过滤后用二氧六环沉淀，饱和硫酸铵结晶 得产品。 （过氧化氢酶以牛肝为原料采用 水浸提法提取,它既是氧化剂又是还原剂）
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反应机制：
基本理论：
CAT作用于过氧化氢的机理实质上是H2O2的歧化，必须有 两个H2O2先后与CAT相遇且碰撞在活性中心上，才能发生 反应。 H2O2浓度越高，分解速度越快。虽然过氧化氢酶完 整的催化机制还没有完全被了解，但其催化过程被认为分 为两步：
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+) H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[12] 其中，“Fe()-E”表示结合在酶上的血红素基团（E）的中
能够氧化其他一些细胞毒性物质，如甲醛、甲酸、 苯酚和乙醇。 任何重金属离子（如铜离子）可以作为过氧化氢 酶的非竞争性抑制剂。另外，剧毒性的氰化物是 过氧化氢酶的竞争性抑制剂，可以紧密地结合到 酶中的血红素上，阻止酶的催化反应。
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来源：
天然存在于好气性微生物、哺乳动物的红
血球、肝脏(极丰富)等中。几乎所有的生 物机体都存在过氧化氢酶。其普遍存 在于能呼吸的生物体内，主要存在于 植物的叶绿体、线粒体、内质网、动 物的肝和红细胞中，其酶促活性为机 体提供了抗氧化防御机理。
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基本性质
物理性质：
近乎白色至浅棕黄色的无定形粉末或液体。分子 量约24万。溶于水，水溶液一般呈浅棕黄色至棕 色，几乎不溶于乙醇、氯仿和乙醚。
最适pH值7.0，在稀酸中作用受阻。最适温度0～ 10℃，温度过高或过氧化氢浓度过大均能破坏其 活性。
可燃性危险特性 热分解排出辛辣刺激烟雾
储运特性 库房低温通风干燥
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1.过氧化氢酶的概述
过氧化氢酶是催化过氧化氢分解成氧和水 的酶，存在于细胞的过氧化物体内。(又称： 触酶;接触酶;氧化酵素;氯化酵素;过氧化氢酶; 血中氧化酶;过氧化氢酵酶;过氧化氢放氧酶; (牛肝中 )过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志 酶, 约占过氧化物酶体酶总量的40%。过氧 化氢酶在食品工业中被用于除去用于制造 奶酪的牛奶中的过氧化氢。过氧化氢酶也 被用于食品包装，防止食物被氧化。
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由肝脏环境所得的最适pH值为7.0左右，在 5.3～8.0之间活性都很高，5.0以下则很快下 降。
由黑曲菌内所得pH值在2～7之间均很活跃， 而由小球菌制得的最适pH值为7～9。
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生理特性： 酶活力：1分子的过氧化氢酶在1min内约可使500
万个过氧化氢分子分解。 除了进行一些正常生理代谢活动，过氧化氢酶也