食品酶学复习资料
食品酶学复习题
食品酶学复习提纲1.酶的特性及其对食品科学的重要性1.酶的特性及其对食品科学的重要性1）酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013倍）、酶作用的专一性（键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质2）酶对食品科学的重要性：a.酶对食品加工和保藏的重要性：例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。
b.酶对食品安全的重要性：利用酶的作用除去食品中的毒素。
例如：利用乳糖酶预先处理乳制品。
c.酶对食品营养的重要性：利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品营养价值，例如：谷类中的植酸为抗营养因子。
d.酶对食品分析的重要性：酶法具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强e.酶与食品生物技术：酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。
2.酶：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。
是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质。
具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
胞外酶：细胞内合成而在细胞外起作用的酶胞内酶：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。
多酶体系:在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。
同功酶：催化同一化学反，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。
酶活力单位:用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。
1个酶活力单位是指在特定条件（25C，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
酶原:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原，是不具有生物活性的蛋白质。
3.酶的发酵技术对培养基的要求酶主要有微生物产生。
食品酶学导论复习知识点
食品酶学导论考试重点、名词解释1、酶定义：是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分子。
2、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
3、比活力：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）。
比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。
4、酶活性中心：是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的部位。
5、别构部位：指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节部位，结合别构配体（效应剂）的部位。
6、酶原：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成的无催化活力的酶前体称之为酶原。
7、同工酶：来自同一生物体同一生活细胞，能催化同一反应，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。
8、Km 值：就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度。
（它不是酶的特征常数，同一种酶对不同底物的Vmax 也不同。
）9、序列反应: 酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。
10、乒乓反应：酶结合底物A，并释放产物后，才能结合另一底物，再释放另一产物11、酶的抑制剂：酶分子与配体结合后，常引起酶活性改变，使酶活性降低或完全丧失的配体，称酶的抑制剂，这种效应称抑制作用。
12、大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结合，使酶分子的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性与功能。
13、固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
14、固定细胞：固定化死细胞、固定化活细胞。
15、固定化活细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动（生长、繁殖、新陈代谢）的细胞。
、重点知识概括1、酶的一般特征：酶的催化效率高，酶作用的专一性，大多数酶的化学本质是蛋白质。
2、酶的6 大类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂合酶，异构酶，连接酶。
食品酶学复习资料教材
绪论1酶学（Enzymology）是研究酶的性质、酶的反应机理、酶的结构和作用机制、酶的生物学功能及酶的应用的科学。
酶的定义：具有生物催化功能的生物大分子，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。
2什么是酶工程？酶的生产与应用的技术过程食品酶学：酶工程与食品生物技术相结合而形成的一门应用性很强的学科。
食品酶学主要内容：包括酶的基本知识，酶的分离与纯化以及酶在食品工业中的应用等内容。
食品酶学主要任务：讲授酶学基本理论，酶的分离与纯化以及酶在食品加工和保藏中的应用等内容。
3米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。
这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中值称为米氏常数，是酶被底物饱和时的反应速度，为底物浓度。
当时，，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
4酶与底物结合形成中间络合物的理论1.锁钥假说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。
酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
2.诱导契合假说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.3.酶生物合成的调节机制——“操纵子学说”5酶的特点：催化效率高、专一性强、反应条件温和、酶的活性是受调节控制绝对专一性：指一种酶只能催化一种底物进行反应，这种高度的专一性称为绝对专一性。
相对专一性：一种酶能催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性称为相对专一性。
6酶的系统名称由两部分组成：底物+反应类型7酶分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类1)氧化还原酶（oxidoreductases）：催化底物的氧化或还原，而不是基团的加成或者去除，反应时需要电子的供体或受体。
2)转移酶（Transferase）催化功能团从一个底物向另一个转移。
3)水解酶（Hydrolase）催化底物的水解反应。
食品酶学复习重点
1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。
双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。
即：全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子酶原：没有活性的酶的前体同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。
固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。
2、酶的催化作用为什么具有专一性？(1)锁钥假说（2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变②催化基因的正确定向对催化是必要的③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去（3）结构性质互补学说3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？（一）可降低反应的活化能，提高反应速度(二)作用机制（1）E的邻近与定向效应使底物浓度在活性中心附近很高酶对底物分子的电子轨道具有导向作用E使分子间的反应转变为分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用（2）诱导契和底物形变的催化效应E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化底物形变，利于形成ES复合物底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能（3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的（4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应（5）静电催化（6）活性部位的微环境效应疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。
食品酶学考试重点
食品酶学重点1、酶活概念定义：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。
可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。
2、生长因子概念功能生长因子是指某些微生物不能用普通的碳源、氮源物质进行合成，而必须另外加入少量的生长需求的有机物质。
分类：化学结构分成维生素、氨基酸、嘌呤（或嘧啶）及其衍生物和类脂等四类功能：以辅酶与辅基的形式参与代谢中的酶促反应3、酶活性部位活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
4、酶有几种诱导物诱导物一般可以分为3类：酶的作用底物如纤维素酶、淀粉酶、蛋白酶等酶的催化反应产物如纤维二糖诱导纤维素酶作用底物的类似物蔗糖甘油单棕榈酸诱导蔗糖酶5、PAGE电泳几类PAGE根据其有无浓缩效应，分为：连续电泳:采用相同孔径的凝胶和相同的缓冲系统不连续电泳:采用不同孔径的凝胶和不同缓冲体系不连续PAGE分为：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应6、果胶酶几种（1）聚半乳糖醛酸酶（PG）：a.内切PG b.外切（exo-PG）（2）聚甲基半乳糖醛酸裂解酶（PMGL）：即果胶裂解酶。
（3）聚半乳糖醛酸裂解酶（PGL）（4）果胶酯酶（PE）7、几类酶包埋法(1)凝胶包埋法天然凝胶：条件温和，操作简便，对酶活影响小，强度较差。
合成凝胶：强度高，耐温度、pH值变化强，因需聚合反应而使部分酶变性失活。
适用性：不适用于底物或产物分子很大的酶类的固定化。
(2)半透膜（微胶囊）包埋法将酶包埋在由各种高分子聚合物制成的小球内。
半透膜：聚酰胺膜、火棉膜等，孔径几埃至几十埃，比酶分子直径小。
适用性：底物和产物都是小分子物质的酶。
微胶囊：直径一般只有几微米至几百微米。
8、单体酶、寡聚酶、多酶复合体单体酶（monomeric enzyme)：一般由一条多肽链组成，如溶菌酶；但有的单体酶是由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。
寡聚酶(oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。
食品酶学复习(1)
食品酶学复习资料名词解释（18分）酶活：指酶催化一定化学反应的能力。
酶的比活力：是指每毫克质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力，一般用IU/mg蛋白质来表示。
同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中，能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性存在明显差异的一组酶称为同工酶。
变构酶：能对酶的活力进行变构调节的酶称为变构酶或别构酶。
胞内酶：存在于土壤生物生活细胞和死亡细胞之中起催化作用的酶。
胞外酶：游离于土壤生物生活细胞和死亡细胞之外的酶。
酶活性中心：一个酶分子中只有少数氨基酸残基与酶的催化活性直接相关，这些特殊的氨基酸残基一般集中在酶空间结构中一个特定的部位，称为酶的活性中心。
具体地说，酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
称为酶的活性中心。
酶原：有些酶在细胞内刚刚合成或分泌时，尚不具有催化活性，这些无活性的酶的前体称为酶原。
酯酶：广义上指具有水解酯键能力的一类酶的总称。
通常所说的酯酶往往指羧酸酯酶。
在有水存在的条件下，该酶能催化酯键裂解，生成相应的酸和醇。
脂肪酶：能催化天然底物油脂水解，生成脂肪酸、甘油和甘油单酯或二酯的酶。
超氧化物歧化酶：含金属的氧化还原酶。
ELISA：是免疫酶技术的一种，是将原抗体反应的特异性与酶反应的敏感性相结合而建立的一种新技术。
问答（50分）1、酶的分离纯化步骤？答：①生物组织或细胞的机械破碎；②根据蛋白质的特性，选择不同的溶剂进行抽提；③粗提；④精制；⑤成品加工。
如何鉴定酶的纯度?酶经分离、纯化后要确定该纯化步骤是否适宜，必须经过对有关参数的测定及计算才能确定。
酶的产量是以活力单位表示，因此在整个分离过程中每一步始终贯穿比活力和总活力的检测、比较。
酶活力(Enzyme activity)：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
1961年国际酶学会规定，l min催化lμg分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位( 国际单位) ，温度为25 ℃，其它条件(pH、离子强度) 采用最适条件。
食品酶学各章复习题汇总(本科)
食品酶学各章复习题汇总(本科)1、怎样理解酶的概念？2、国际酶学委员会推荐的酶的分类和命名规则的主要依据是什么？3、食品酶学的主要研究内容是什么？第二章一、什么叫酶的发酵生产？酶发酵生产的一般工艺流程是什么？二、为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？常用的酶源微生物有哪些？三、培养基组分的基本类别有哪些？各有何主要作用？酶的发酵生产中，碳源的选择主要考虑哪些方面？氮源选择的最基本原则是什么？第三章一、酶提取的主要提取剂有哪几种？怎样选择？二、在酶的分离纯化中，根据溶解度、分子大小、带电性和吸附性不同，能够采用的分离方法各有哪些？其中效率最高的方法是什么？在方法的选择和顺序的安排上有何依据？三、常用的沉淀分离法有哪几种？其主要操作要领是什么？四、根据过滤介质截留物质颗粒的大小，可将过滤分为哪几类？其过滤介质和截留特性分别是怎样的？五、什么是层析分离法？分为哪几类？基本原理分别是什么？六、凝胶过滤层析的分配系数Kd是什么？有什么意义？怎样计算？七、什么是凝胶电泳？按凝胶组成系统分，凝胶电泳可分为哪几类？其基本原理和主要用途分别是什么？八、什么叫等电聚焦电泳？其分离原理是什么？九、什么叫酶的结晶过程？酶结晶的条件和主要方法是什么？十、什么是真空浓缩？其主要影响因素有哪些？第四章一、什么叫固定化酶？酶的固定化方法有哪些？其基本概念分别是什么？二、酶固定化后，其性质是否有变化？都有哪些规律性变化？第五章一、淀粉糖酶主要有哪几种类型？其作用特性分别是怎样的？二、什么是液化（型淀粉）酶？什么是淀粉的酶法液化？其有何优越性？三、什么是果胶物质和果胶酶？果胶酶是如何分类的？四、根据活性中心进行分类，蛋白酶可分为哪几类？其一般性质分别是什么？五、酶活性中心中常见的功能基团有哪些？简述你对活性中心的理解。
六、你熟悉的蛋白酶有那些？其特异性分别是怎样的？七、什么是多酚氧化酶？简述酶促褐变的机理及其控制措施。
八、什么是脂肪氧合酶？它对食品质量有哪些主要的影响？如何控制？八、什么是葡萄糖氧化酶？它在食品工业有哪些主要应用？第六章1、酶在淀粉糖的生产中有哪些应用？主要的机理是什么？2、何为低聚果糖？其酶法合成原理如何？3、在焙烤食品和面条生产中，哪些酶制剂得到了应用？举例说明其用途和作用机理。
食品专业酶工程复习资料
酶工程复习资料名词解释酶(enzyme): 酶是由活细胞产生, 在细胞内、 外一定条件下都能起催化作用含有高效率和高度专一性一类特殊蛋白质。
酶工程(enzyme engineering): 酶工程是酶学与工程学相互渗透、 结合并发展而形成一门新技术科学, 是一门从应用目出发研究酶、 应用酶特异性催化功效, 并经过工程化将对应原料转化为有用物质技术。
固定化酶(immobilized enzyme): 经过物理或化学手段, 将酶固载在某种基体上。
酶活力（又称酶活性） (enzyme activity)（IU/g 或IU/mL)指酶催化一定化学反应能力; 用在一定条件下, 所催化反应初速度来表示; 是研究酶特征, 酶制剂生产应用以及分离纯化时一项必不可少指标。
酶活力单位: 表示酶活力大小尺度;一个国际单位（IU ）是指在特定条件下（25 0C ）, 每分钟内转化1μmol 底物或催化形成1μmol 产物所需酶量 一个Kat(卡塔尔, 酶活性国际单位)是指每秒钟内转化1mol 底物所需酶量, 1 Kat = 6⨯107 IU 。
酶比活力: 酶比活力是酶纯度量度, 是指单位重量酶蛋白所含有酶活力, 单位为IU/mg 。
比活力越大, 酶纯度越高。
）酶蛋白质量（）酶活力单位数（比活力mg U =酶抽提: 指在一定条件下, 用合适溶剂处理含酶原料, 使酶充足融入溶剂过程。
膜分离技术: 借助于一定孔径高分子薄膜, 将不一样大小、 不一样形状和不一样特征物质颗粒或分子进行分离技术称为膜分离技术。
离子交换层析: 利用离子交换剂上可解离基团（活性基团）对多种离子亲和力不一样而达成分离目。
凝胶层析: 以多种多孔凝胶为固定相, 利用流动相中所含多种组分相对分子质量不一样而达成物质分离。
凝胶电泳——以聚丙烯酰胺为支持物, 兼有分子筛效应。
用于分离不一样物理性质（如大小、 形状、 等电点等）分子。
酶结晶: 是使溶质呈晶态从溶液中析出过程, 是酶和蛋白质等生物大分子分离纯化方法之一 酶回收率和提纯倍数:纯化倍数是纯化后比活除以纯化前比活。
食品酶学复习提纲1
食品酶学复习提纲11．蛋白质变性蛋白质的天然结构是蛋白质与环境的产物，外界环境（如温度、ph、离子强度、溶剂组成）的变化使得蛋白质分子结构（二级、三级、四级结构）发生重大变化（但是不涉及一级结构的破坏）称为“变性”。
变性对于食品蛋白质的影响具有两重性。
2．氨基酸的疏水性在相同条件下（温度、压力），一种溶水中的氨基酸的自由能与溶有机溶剂（常为乙醇）中自由能较之所少于的数值，用?gt,et?w（＞0）则表示，该值越大，代表该氨基酸奏水性越大。
3．酶的活性部位在酶催化底物转变为产物时，与底物结合并且催化底物分子中敏感键断裂形成新键的部位。
包括结合部位（使得底物立体有择的结合）和催化部位（催化敏感键使得底物转变为产物）两部分，这两部分可能由相同或不同的氨基酸残基或是辅助因子提供。
4．水解度（dh）掌控蛋白质水解程度的参数，用被水解的肽键数目除以总的肽键数目则表示。
在中性和偏碱性条件下，蛋白质水解后质子化的氨基酸离解，为维持体系ph维持不变，须重新加入碱液，利用碱的消耗量正比于被水解的肽键数目，可以排序水解度。
5．同功酶同一种酶的多种形式，它们具有遗传因素决定的氨基酸排列顺序的差别。
6．酶的辅助因子所谓酶的辅助因子是指，酶活性中心的非蛋白质有机化合物或是无机离子。
在这些辅助因子参与下，酶才具有活力。
辅助因子包括辅酶、辅基和无机离子。
（对于单肽链酶，活性中心只具有带特定侧链基团的氨基酸残基，无辅助因子，如胰凝乳蛋白酶。
）7．酯交换反应就是指酯和酸间（酸求解）或是酯与醇间（醇求解）或是酯与酯间（转酯促进作用）的酰基互换。
转酯促进作用也表示随机化脂肪酸原产，包含单个三酰基甘油分子内或相同三酰基甘油分子间的酯交换。
8．亲水性相互作用当两个分离的非极性基团存在时，不相容的水环境会促使它们缔合，从而减小了水―非极性界面，这是一个热力学上有利的过程，即δg＜0，此过程是疏水水合的部分逆转，称为“疏水相互作用”。
1.国际生化协会酶委员会将酶活力单位定义为每分钟催化剂1μmol底物出现转型的酶量，即1μmol/min。
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第一章绪论第二章 酶的发掘与合成下列关于酶与菌株的说法正确的是？A 天然提取的酶可以满足人类现代生活需求B 霉菌、酵母菌适宜在干燥的地方生长C 富集芽孢杆菌可使用高温处理样品D 通过平板快速筛选即可以获得适合的菌株下列关于酶的发掘方法，不正确的是？A可以使用提取宏基因组的方法从不可培养微生物中寻找酶B基于功能的筛选过程中需要使菌株将酶分泌至胞外C基于序列的筛选难以筛选到序列创新性非常高的酶D从极端环境中往往可以筛到性质比较特殊的酶下列关于质粒图谱的组成说明，正确的是？A质粒中编码阻遏蛋白的序列属于其他系统原件B质粒中只能有一个复制起始位点C质粒上的筛选标记的存在，使含有质粒的宿主菌不能抵抗该种抗生素的抑制D质粒上的多克隆位点中可以含有两个以上同种酶切位点下列关于表达系统的说法，不正确的是？A大肠杆菌系统可以对表达产物进行糖基化修饰B对枯草芽孢杆菌系统中的某些内源蛋白酶进行敲除，可能产生有利于表达的效果C毕赤酵母表达系统可实现高效表达的一个原因，是其可进行高密度发酵培养D大肠杆菌表达系统的菌体发酵培养效果往往优于丝状真菌表达系统下列关于酶生物合成的调节，不正确的是？A原核生物中酶生物合成的调节主要发生在转录水平B操纵基因的作用是与阻遏蛋白相结合C酶生物合成的诱导作用机制中，只有酶催化作用的底物才有诱导作用D酶生物合成的分解代谢阻遏机制中，可以通过控制易用碳源的用量减轻阻遏第三章酶的发酵生产（1）下列关于动植物细胞产酶的调节说法错误的是？A.微生物细胞中酶合成的调节理论不适用于动植物细胞B.动植物细胞的分化会影响酶表达的时间性和空间性C.基因扩增和增强子作用都可以促进酶的生物合成D.抗体酶即有结合抗原的特性，又有酶催化的活性下列关于植物细胞培养产酶的说法哪一项是错误的？A与培养植株相比，植物细胞产酶可以明显缩短酶的生产周期B植物细胞培养产酶的技术要求低于培养植株的技术要求C植物细胞培养产酶过程易于管理，产物质量稳定D植物细胞培养条件要求高，培养周期较微生物长下列关于动物细胞培养产酶的说法错误的是？A动物细胞培养一般用于生产附加值较高的产品B动物细胞培养过程较植物细胞与微生物细胞更为困难C动物细胞培养基使用前需高温灭菌以保证无菌性D动物细胞培养过程中需维持合适的渗透压下列关于产酶微生物的保藏方法错误的是？A液氮超低温保藏法实现了低温、真空、干燥三个条件B菌体速冻保藏法不能用于菌株的长期保存C沙土管保藏法只适用于产生孢子或芽孢的微生物D在各种保藏方法中，斜面冰箱保藏法保藏过程中菌株活性最高下列关于酶生物合成的模式，不正确的是？A延续合成型最有利于酶的合成B同步合成型中酶对应的mRNA比较稳定C中期合成型中酶前期合成受到阻遏D滞后合成型中菌体停止生长后，酶还可以继续生产（2）下列关于酶的发酵培养条件说法错误的是？A碳氮比过低，往往会使体系产酸过多，影响菌体生长B偏中性的条件下有利于细菌的生长，抑制真菌的生长C某些碳源既有提供能量的作用，又有调节代谢的作用D生长因子对细胞生长繁殖非常重要，但很多情况下不需要额外添加下列关于发酵过程中的温度调控，说法错误的是？A菌体比死亡率较比生长速率对温度更为敏感B菌体在延迟期对温度变化非常敏感C将菌体在最适生长温度下培养有助于酶的发酵生产D营养物质供应不足时可以适当降低温度下列关于发酵过程pH 调控的说法正确的是？A菌体分泌的酸性或碱性物质会显著影响体系pHB菌体代谢生理酸性物质会导致体系pH 升高C发酵过程中常常使用缓冲液来维持体系pH 的稳定D菌体氮源消耗过多往往会导致体系pH 降低下列关于发酵过程中的溶氧调控，说法正确的是？A温度越高，氧传递越好B装液量越小，氧传递越好C通气量越大，氧传递越好D菌体浓度越高，氧传递越好下列关于代谢调控的说法，正确的是？A使用组成型突变株可以节省诱导剂的使用B对于诱导型产酶菌株，诱导物的添加量越多越好C组成型突变株可以解除葡萄糖效应D可以使用加入末端产物类似物的方法筛选抗分解代谢阻遏突变株第四章酶的提取与分离纯化（1）（ppt没给答案）下列哪种方法是最常用的大规模破碎细菌的方法？A匀浆法B高压均质法C有机溶剂破碎法D酶促破碎法下列哪种条件可以增强扩散作用？A降低温度B减小扩散面积C降低溶液黏度D增大扩散距离利用不同蛋白质在不同的盐浓度条件下溶解度不同特性而进行沉淀的方法属于？A盐析沉淀法B等电点沉淀法C复合沉淀法D选择性变性沉淀法下列关于离心的说法错误的是？A转子的效率因子与转子的半径和转速都有关系B对于某一离心颗粒，转子的效率因子越小，沉降时间越短C在物料离心选择离心条件时，只需考虑离心的转速和离心时间D对于某一转子，高速短时间和低速长时间可以得到相同的离心效果（2）下列说法正确的是？A粗滤过程一般使用孔径较大的膜B微滤可用于热敏性物质的过滤除菌C超滤的操作压力大于反渗透过滤D透析可应用于大规模生物分离过程下面有关层析的说法正确的是？A前缘洗脱法可以将不同组分有效分离B分配层析中，分配系数越大的组分移动越慢C阳离子交换剂基团解离后带正电D凝胶层析中分子量大的蛋白移动速度更慢下列哪一项不属于层析分离所利用的蛋白的性质？A分子的大小和形状B分子对固定相的吸附力C分子不同的催化能力D分子在不溶体系中分配系数下列关于SDS-PAGE 的说法不正确的是？A SDS 覆盖单体分子后，形成弯曲团状的SDS-亚基复合物B配制凝胶时加入的SDS 和巯基乙醇可以使蛋白解离成亚基单体C SDS-亚基复合物的表面电荷密度基本相同D电泳过程中，SDS-亚基复合物的电泳速度只跟亚基分子量大小有关在超临界萃取中，利用不同温度下溶解度不同实现萃取物质分离的过程为？A等温变压流程B等压变温流程C等温等压吸附流程D变温变压吸附流程第五章酶的性质与催化动力学下列关于影响酶促反应的因素，说法错误的是？A最适温度不是酶的特征常数B酶在不同缓冲液中同一pH 下的酶活力相同C当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速度随着酶浓度的增加而增加D酶的激活剂能够提高酶的活力或加速酶促反应速率下列哪项不属于快速平衡学说的假设条件？A酶催化反应先生成酶底复合物，再生成产物B底物浓度远大于酶的浓度，底物浓度以初始浓度计算C不考虑酶底复合物重新解离成酶与底物这个可逆反应的存在D酶底复合物在反应开始后，与酶及底物迅速达到动态平衡下列关于米氏常数Km说法错误的是？A. Km的大小只与酶自身性质有关，酶浓度的改变不会影响其Km值B. Km值在某些情况下可以判断酶对于某一种底物的亲和力C.Km值是酶的特性，改变酶的结构也不会对其产生影响D. Km值是计算酶催化反应速率的一个重要参数下列关于竞争性抑制的说法，错误的是？A竞争性抑制剂与底物争夺酶的结合位点B可以通过提高底物的浓度来降低抑制程度C可以通过提高酶的纯度来降低抑制程度D反应动力学中的最大反应速率不变下列哪种抑制作用中，提高底物浓度对抑制程度无影响？A竞争性抑制B非竞争性抑制C反竞争性抑制D共竞争性抑制第六章酶的修饰与改造下列关于酶的结构的说法，不正确的是？A.酶原合成后，其活性并不展现B.辅酶与酶蛋白结合比较紧密，不能通过透析除去C.酶的大部分疏水链埋藏于分子内部，亲水链暴露于分子表面D.酶的活性部分具有柔性，酶的支架部分具有刚性下列关于金属离子置换修饰和大分子结合修饰的说法，不正确的是？A.金属离子置换修饰通过改变催化活性位点来影响酶的催化特性B.大分子结合修饰中大分子与酶通过共价键进行结合C.通过大分子结合修饰可以延长酶的半衰期D.通过大分子结合修饰可以降低酶在机体内的免疫反应下列关于酶的侧链基团修饰的说法，不正确的是？A.经修饰后不引起酶活力显著变化的基团为酶的非必需基团B.分子内交联修饰可以提高酶对底物的亲和力C.同型双功能试剂和异型双功能试剂都可以用于分子内交联修饰D.亲和修饰剂的结构具有与酶的底物类似的特点下列关于酶的水解修饰和置换修饰的说法，不正确的是？A.酶的肽链被水解后有可能降低酶的抗原性B.胃蛋白酶原的激活过程是典型的肽链有限水解修饰C.酶结构中单一氨基酸的变化不足以引起酶的特性发生改变D.可以通过改变酶的基因编码序列实现酶的氨基酸替换修饰下列关于酶的物理修饰及修饰酶的特性，不正确的是？A.酶的物理修饰可以改变酶的一级结构B.酶的物理修饰可以提高酶的稳定性C.通过酶的修饰可以扩大酶的最适pH 范围D.酶修饰后其米氏常数Km 值通常会变大A.酶的定向进化是指在体外进行酶基因的人工定向突变，从而得到具有优良催化特性的酶的突变体的技术过程B.定向进化中，突变具有随机性，但可以通过特定方向的突变选择，加快酶在某一方向的进化速度C.易错PCR 技术操作较简单，所有的基因都适合使用易错PCR 技术进行定向进化改造D.采用易错PCR 时，突变频率越高，筛选到正突变的可能性越大下列关于DNA 重排和基因家族重排技术的说法正确的是？A.DNA 重排技术的酶基因进化速度较基因家族重排技术更快B.随机引物体外重组技术可以直接使用mRNA 或cDNA 为亲本进行进化C.交错延伸PCR 技术中要以一种DNA 片段为主作为母版进行PCR 扩增D.基因家族重排技术中的母版基因同源性都较低下列关于构建基因文库的说法正确的是？A.构建的文库包含DNA 片段必须尽可能完整地反应基因的结构和功能信息B.构建的文库必须有足够大的容量，保证正突变的比例更高C.构建文库的载体中可以含有重复的限制性酶切位点D.质粒载体的容量可以满足大片段基因的克隆要求下列关于基因重组的说法正确的是？A.平头末端连接的效率高于黏性末端连接的效率B.人工加尾形成的黏性末端可以方便地连接片段与再切下片段C.使用衔接物连接片段时，如果插入片段内部也有该酶位点，则不能切下完整的插入片段D.使用DNA 接头连接法连接片段，接头不会自我连接下列关于突变基因筛选的说法正确的是?A.某些情况下可以调整选择环境进行所需突变基因的定向筛选B.荧光筛选法可以实现酶定向进化过程中正突变基因的高效筛选C.透明圈平板筛选法可应用于各种突变酶的高通量筛选D.噬菌体载体携带的待筛选基因可以直接通过转化进入宿主菌中A.细胞表面展示法是使细胞将蛋白或多肽分泌至外界的一个过程B.噬菌体表面展示蛋白或多肽的筛选方法主要是特异性结合原理C.为提高筛选效率一个细胞可以同时表面展示多个蛋白D.酵母表面展示中被展示的蛋白主要与细胞的外膜蛋白结合下列关于基于酶的定点突变的酶分子理性设计说法正确的是?A.寡核苷酸介导的定位突变过程中合成的双链分子都含有突变基因B.盒式突变过程中通过合成简并寡核苷酸一次可以获得多种突变体C.PCR 介导的定位突变中所使用的引物都含有突变序列D.基于定点突变的酶分子理性设计不必分析清楚酶的构效关系下列关于酶的从头合成说法不正确的是？A.蛋白质中氨基酸的组成和顺序决定了其预期功能活性B.Rosetta设计蛋白质主要基于已有天然片段的拼接C.自然进化的随机性和长期性使人们能够获得满足需求的蛋白质D.我国研发的蛋白从头合成技术可以合成自然界不存在的新型蛋白质结构第七章酶的非水相催化下列关于酶的非水相催化说法正确的是？A.非水相体系可以提高酶的活性B.非水相体系可以改变反应的平衡方向C.可以使极性底物或产物溶解度增加D.酶的底物特异性和选择性不会改变下列关于有机溶剂对有机介质中酶催化的影响正确的是？A.天然酶分子可以溶解在有机溶剂中进行催化反应B.有机溶剂的极性越弱，对酶活力的影响越大C.有机溶剂能改变酶分子必需水层中底物和产物的浓度D.有机溶剂只能影响酶分子的表面结构酶在有机介质中哪项催化活性的改变有利于手性药物的拆分？A.底物专一性B. 立体选择性C.区域选择性D. 化学键选择性下列哪项不属于有机介质中酶催化反应的类型？A.异构化反应B.醇解反应C.水解反应D.氧化还原反应第9章酶的反应器下列关于搅拌罐反应器的说法正确的是？A.分批式反应操作精度要求高于连续式反应器B.连续式与流加式反应器可以缓解或解除底物抑制作用C.所有游离酶与固定化酶都适合用于搅拌罐式反应器D.分批式反应器的生产效率最高下列关于各类反应器的说法正确的是？A.流化床反应器的传质效果好于固定床反应器B.流化床反应器的酶装载量大于固定床反应器C.膜反应器只适用于固定化酶的反应D.喷射式反应器混合效果好、适用于各种酶的催化下列关于酶反应器的选择说法正确的是？A.游离酶可以在流化床反应器中进行反应B.填充床反应器对固定化酶的机械强度没有要求C.与分批反应器相比，使用连续反应器可以得到更高的产物浓度D.在各种反应器中，搅拌罐式反应器的应用范围最广下列关于酶反应器设计的说法正确的是？A.为了尽可能获得高的生产效率，可以不考虑反应器的生产成本B.反应过程生成的产物量即为生产过程可获得的产物量C.酶的用量可以根据反应体系中底物的量进行计算D.为了保证反应效率底物浓度越高越好。
食品酶学复习材料
食品酶学第一章绪论1、酶学：是研究酶的结构、性质、作用原理和作用规律、生物学功能及应用的一门学科。
2、酶：由生物活细胞产生的，具有高效和专一的催化功能的生物大分子。
3、酶活：指酶催化某一化学反应的能力。
它表示样品中酶的有效含量。
（U）4、酶活单位：1min内催化1mol分子底物转化的酶量称该酶的一个活力单位。
(IU)5、酶总活力：样品的全部酶活力。
（总活力=酶活力*总体积）6、比活力：单位蛋白质所含有的酶活力。
是酶的纯度指标，与纯度成正比。
7、回收率：提纯后与提纯前的酶活力之比。
表示在提纯过程中酶的损失程度。
（回收率↑损失程度↓提纯倍数↓）8、提纯倍数：提纯前与提纯后的酶的比活力之比。
表示酶提纯过程中酶纯度提高的程度。
（提纯倍数↑提纯程度越↑提纯效果↑）9、酶活的测定方法：通过测定酶促反应过程中单位时间内反应物的减少量，或产物的生成量，即测定酶促反应的速率来确定的。
10、一般催化剂的共有特性（1）只改变反应的速率，不改变反应的性质、方向、平衡点（2）在反应过程中不消耗（3）降低反应的活化能11、生物催化剂的特性高效性、高度专一性、高度受控性、易变性、代谢相关性12、酶的命名方法：习惯命名法、系统命名法13、酶分六大类：水解酶、裂解酶、合成酶；转移酶、异构酶、氧化还原酶14、第二章酶的生产与分离纯化1、微生物酶源的优点（1）容易得到生产所需的酶类微生物种类繁多，来源广泛，理论上可利用微生物生产任何一种酶类（2）容易获得高产菌株通过菌种筛选和人工诱导，使微生物定向高产所需的酶类（3）生产周期短、成本低、不受季节的控制（4）易于分离提纯2、酶分离纯化的总原则：（1）明确原料的特性与数量（2）了解所分离酶的结构特点，及在细胞中的存在状态（3）建立一个可靠和快速的测定酶活和纯度的方法（4）了解各种方法的原理、特性、优缺点（5）各种方法的使用顺序要安排得当（6）时刻防止酶变性（7）充分考虑各种因子的影响和实际的试验条件3、酶的提取方法（1）机械法：高速组织捣碎机、匀浆器、研磨器①高速组织捣碎机：操作简便，破碎效果好；但易引起局部高温导致酶失效，使用时需考虑酶的特点谨慎使用②细胞匀浆器：细胞破碎程度比高速组织捣碎机要好，且机械切力小，不易破坏生物大分子；但处理量小③细胞研磨器：（2）物理法：冻融法、加压破碎法、冷热破壁法、超声波破壁法①冻融法：（-15℃冰冻，室温融化）反复冻融后细胞结构遭到破坏，大部分细胞可被破坏，适用于细胞壁比较脆弱的细胞②加压破碎法：③渗透压法：先高渗，再突然转入低渗或水溶液，适用于细胞壁比较脆弱的细胞④冷热破壁法：（沸水中90℃左右数分钟，再浸入冰水中迅速冷却，如此反复多次）（3）生物化学法：酶处理法、细胞自溶法、丙酮干粉法①酶处理法：外源的溶菌酶or各种细胞壁酶进行水解，使细胞内容物释放，成本高，且不利于后期酶的除杂②细胞自溶法：在一定pH和T下，利用组织细胞中自身的酶对细胞降解，历时较长，不易控制，成分复杂，可能破坏待分离酶。
食品酶学复习资料
一、名次解析：（都这里出的，都很重要）1、酶活力：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。
（补充：1961年国际酶学会规定，l min催化lμmol分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件 (pH、离子强度) 采用最适条件。
）控制酶活力的方法主要是热处理法和冷冻法。
（补充：总活力 = 酶活力×总体积 (mL)或= 酶活力×总质量 (g)）2、比活力：比活力是指单位蛋白质 (毫克蛋白质或毫克蛋白氮) 所含有的酶活力 (单位/毫克蛋白)。
（补充：比活力越高，酶制剂越纯。
）3、固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。
4、酶反应器：以酶为催化剂进行反应所需要的设备称之为酶催化反应器，简称酶反应器。
5、溶菌酶（N-乙酰胞壁质聚糖水解酶，EC3.2.1.17）又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。
6、α-淀粉酶：以直链淀粉为底物时，反应一般按两个阶段进行，首先，直链淀粉快速分解，产生寡糖，粘度及与碘返生呈色反应的能力很快下降；第二阶段，寡糖缓慢地水解生成最终产物葡萄糖和麦芽糖。
以支链淀粉为底物时，产生葡萄糖、麦芽糖和一系列α-限制糊精7、β-淀粉酶：外切酶，作用pH5.0-6.0，将C(1) 构型从α转变为β型。
以直链淀粉为底物时，当直链淀粉含有偶数葡萄糖基时，终产物为麦芽糖；当直链淀粉含有奇数葡萄糖基时，终产物除麦芽糖外，还有麦芽三糖和葡萄糖。
以支链淀粉为底物时，产物为麦芽糖（50-60%）和β-限制糊精8、异淀粉酶：专一分解支链淀粉型多糖中α-1.6糖苷键形成直链淀粉和糊精9、乳糖酶：为β-半乳糖苷酶，可使乳糖分解成大致等量的葡萄糖和半乳糖及少量聚半乳糖。
10、过氧化物酶（POD）：是由单一肽链与一个铁卟啉辅基结合构成的血红蛋白。
存在于各种动物、植物和微生物体内的一类氧化酶。
催化由过氧化氢参与的各种还原剂的氧化反应。
食品酶学复习题
一、填充题1、酶分子修饰生物法是通过的手段改变蛋白质，即基于核酸水平对进行改造，利用基因操作技术对DNA或mRNA进行和以期获得化学结构更为合理的蛋白质。
2酶的固定化方法主要可分为四类分别为：、、、和。
3、吸附法是通过载体表面和表面间的次级键相互作用而达到固定目的的方法，是固定化中的方法。
吸附法又可分为法和法。
4、重氮法是将与水不溶性载体的重氮基团通过相连接而固定化的方法，是共价键法中使用最多的一种。
5、酶反应器有两种类型：一类是直接用游离酶进行反应，即；另一类是应用固定化酶进行的。
6、酶联免疫测定（即ELISA）的基本原理包括以下两点：（1）利用的特异反应将待测物与酶连接；（2）通过酶与底物产生，用于定量测定。
二、名词解释1、同工酶：2、产酶促进剂：3、酶活力：4、溶菌酶三、简答题1、酶学对食品科学有哪些重要性?2、在酶的纯化方法中，酶和杂蛋白根据它们的性质差异有哪些分离方法？3、固定化酶有哪些优点？4、固定化细胞有哪些优越性？5、酶的一般特征有哪些?6、在酶的提取中，生物组织的破碎方法有哪些？7、固定化酶的活力在多数情况下比天然酶的活力低，其原因有哪些？8、利用微生物产酶的优点有哪些？四、论述题1、溶菌酶在食品上的应用？2、超氧化物歧化酶SOD在食品中的应用？3、ELISA技术在食品分析中的应用?4、酶的固定会根据酶自身的性质、应用目的、应用环境来选择固定化载体和方法，在具体选择时，一般应遵循以的原则是什么？5、蛋白酶作为食品添加剂的应用？6、酶联免疫测定（ELISA）试剂盒的组成。
食品酶学复习题（1）
⾷品酶学复习题（1）⾷品酶学复习题(1)1.酶的特性有哪些？（1）催化效率⾼：⽐⼀般的酶⾼106-1013倍；（2）酶作⽤的专⼀性：⼀种酶作⽤于⼀种或⼀类分⼦结构相似的物质（3）易变性：⼤多数酶的化学本质是蛋⽩质，因⽽会被⾼温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在⽣物体内参与每⼀次反应后，它本⾝的性质和数量都不会发⽣改变。
8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主要依据，每⼀种酶都给以三个名称：系统名，惯⽤名和⼀个数字编号。
2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶⽔解脂肪，产⽣⽢油、⽢油⼀酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊⼆烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作⽤。
4、酶活⼒：指酶催化反应的能⼒，它表⽰样品中酶的含量。
3、Km值代表反应速度达到最⼤反应速度⼀半时的底物浓度。
固定化酶：是指在⼀定的空间范围内起催化作⽤，并能反复和连续使⽤的酶。
优点：同⼀批固定化酶能在⼯艺流程中重复多次的使⽤；固定化后，和反应物分开，有利于控制⽣产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提⾼；可长期使⽤，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动⼒学的良好模型。
26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些⽅⾯？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋⽩酶的稳定性（5）酸碱稳定性。
27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪⼏种？（四种以上）糖酶：裂解多糖中将单糖连接在⼀起的化学键，使多糖降解为⼩分⼦，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。
常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微⽣物产酶发酵类型是液体深层发酵2. 琼脂糖凝胶过滤和离⼦交换法等纯化酶的机理各是什么？琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进⼊颗粒状凝胶的微孔的⼩分⼦被阻滞，不能进⼊微孔的⼤分⼦未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔⼤⼩可能改变凝胶量分级分离范围。
食品酶学复习材料修整版
考试题型：填空题10分，判断题10分，单选题20分，简答题25分，论述题35分。
简答题5-6题，论述题2题。
食品酶学题目一、选择题1、有关酶的曲线中，错误的是（ D ）2、根据膜组件的型式不同，酶膜反应器可分为（） C①板框式②批量式③管式④填充柱式⑤螺旋卷式⑥中空纤维式A.①②④⑤B.②④⑤⑥C. ①③⑤⑥D.③④⑤⑥3、以下哪种酶是能够不规则的随机作用于α - 1，4 - 糖苷键的？（） AA. α -淀粉酶B. 葡萄糖淀粉酶C. β-淀粉酶D. 异淀粉酶4、以下哪种酶是只能水解构成分支点的α - 1,6 - 键的？（） DA. α -淀粉酶B. 葡萄糖淀粉酶C. β-淀粉酶D. 异淀粉酶5、酯化度大于多少可称为高酯化度？（） BA．5 B.6 C.7 D.86、在食品工业中最有价值的酸性蛋白酶是（） CA.斋藤曲霉酸性蛋白酶B.紫薇青霉酸性蛋白酶C.凝乳酶D.胃蛋白酶7、嫩肉粉的主要成分包括( ) AA.木瓜蛋白酶B.菠萝蛋白酶C.生姜蛋白酶D.凝乳酶8、国际酶学委员会的英文缩写为（A）A.ECB. ESC. UQD. CMC9、可逆的抑制剂中，反应的最大速度不变的是（A）A.竞争性抑制B.非竞争性抑制C.反竞争性抑制10.、能正确反映酶促反应的速度曲线的是（a）11、酶促反应速度不仅受温度影响还受到pH的影响，能正确反映pH-胃蛋白酶活性曲线的是（C）。
二、填空题1、酶的固定化方法主要有吸附法、包埋法、共价键结合法和交联法等，固定化细胞通常采用_物理吸附法_或包埋法制备。
2、绿茶加工过程中的杀青就是利用高温钝化酶的活性，在短时间内制止由酶引起的一系列化学变化，形成绿叶绿汤的品质特点。
3、Km值增加，其抑制剂属于竞争性抑制剂，Km不变，其抑制剂属于非竞争性抑制剂，Km减小，其抑制剂属于反竞争性抑制剂。
4、 1833年Payen和Persoz从麦芽汁提取物中首次发现了淀粉酶。
随后1856年，Schoenbein 又在蘑菇中发现另一种酶——多酚氧化酶。
食品酶学复习题(完成版)(大学期末复习资料).doc
《食品酶学》期末考试复习题1.酶的定义及其主要研究内容酶是活细胞产生的具有高效催化功能、高度专一性和高度受控性的一类特殊蛋白质。
酶学是研究酶在细胞内生物合成机理、酶的发酵生产及调节控制、酶分离提纯、酶的作用特性及反应动力学、酶的催化作用机理、酶的固定化技术、酶的分子修饰、酶分子的蛋白质工程改性和酶的应用等内容。
2.食品酶学的含义及主要研究内容食品酶学是酶学的基本理论在食品科学与技术领域中作用的科学，是酶学的重要分支学科。
主要研究食品原料、食品产品中酶的性质、结构、作用规律以及对食品储藏、加工和食品品质的影响，食品级的生产机器在食品储藏、加工等环节的应用理论与技术。
3.锁和钥匙模式、诱导契合理论锁和钥匙模式：底物分子或底物分子的一部分象钥匙一样，专一地插入到酶的活性中心部位，使底物分子进行化学反应的部位与酶分子具催化功能的必需基团之间，在结构上具有紧密的互补关系。
诱导契合理论：1959年，Koshland提出的“诱导契合”理论，即当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，构象发生有利于与底物结合的变化, 酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。
该理论用以解释酶的催化理论和专一性，同时也搞清了某些酶的催化活性与生理条件变化有关。
5.工具酶和酶制剂的定义基因工程中所应用的系列酶总称为工具酶，可粗略的分为限制酶，连接酶，聚合酶，核酸酶和修饰酶五大类。
酶制剂是指从生物中提取的具有酶特性的一类物质，主要作用是催化食品加工过程中各种化学反应，改进食品加工方法。
6.酶的专一性及其包含内容酶对其所作用的物质（称为底物）有着严格的选择性。
一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。
键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性。
7.胞外酶和胞内酶的定义在生活细胞中产生，但需被分泌到细胞外发挥作用的酶称胞外酶。
如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉、脂肪和蛋白质的酶。
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一。
填空1.酶与一般催化剂的共性：（用量少，催化效率高），（不改变化学反应的平衡点），（可降低反应的活化能）。
2 酶与一般催化剂的区别：（高效性），（专一性），（不稳定性），（可调控性）。
3 一个完整的酶包括蛋白质（辅基酶蛋白）和非蛋白质（辅助因子）两部分，酶在催化反应时，仅改变（反应速度），不改变（反应的平衡），反应的动力学机理是（降低反应的活化能）。
4影响酶高效性的因素：（共价催化：亲核催化，电子云密度越大；电子云密度越小，亲电催化）（邻近定向效应：酶能够使底物彼此靠近，使反应浓度增加，使反应速率增加，使底物定向排列增加有效碰撞概率）（应变效应）（微环境的影响）（酸碱催化：作用是导致电子云密度的改变）（）5电荷中继网：Ser-His-Asp6酶催化专一性基本学说：（锁钥学说）（诱导契合学说：当酶与底物结合分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于与底物分子结合或催化的变化，酶与底物在此基础上互补契合以发挥酶的催化功能）7丝氨酸蛋白酶的活性中心位于酶分子表面凹陷的小口袋中，其大小和内部的微环境决定了它的底物的专一性；胰凝乳蛋白酶：口袋大，主要由疏水氨基酸或残基组成，开口较大（由两个Gly组成），裂解芳香族氨基酸羧基侧的肽键；Phe Tyr Trp（好色的人一脱外套就喷血）胰蛋白酶：口袋较大，底部有Asp，裂解碱性氨基酸（来京租房子，钱减少Lys Arg His）的肽键弹性蛋白酶：口袋浅，开口较小（由V al Thr）裂解小的中性氨基酸残基羧基侧的肽键8迅速平衡学说的假设：（酶与底物结合形成酶底物复合物的速度很快）（整个反应速度取决于酶底物复合物释放出游离酶和形成产物的反应速度）9米氏常数Km：酶促反应学的动力常数，其等于当达到最大速度一半时的底物浓度。
Km 是个特征常数，不受（酶量）（酶的纯度）的影响，受（PH）（温度）（介质的离子强度）的影响。
是酶与底物亲和力的标志，Km越大表示使反应速度达到最大反应速度一半时，必须提供的底物浓度大，即亲和力越小。
10影响酶促反应的因素（底物浓度）（酶浓度）（PH：影响表现a影响酶的空间构象从而引起酶活力的改变b影响酶活性中心催化基团的解离，影响酶与底物的亲和力c影响底物的解离状态，改变底物的可给性）（温度a影响酶的稳定性，低温可逆失活；高温不可逆失活b 影响酶促反应的进行）（抑制剂）（激活剂）11目前工业酶制剂的主要来源包括:（微生物发酵生产）和(动植物细胞中提取)两个过程。
12根据固态发酵所使用的设备和通气方法不同，常用的有：（浅盘发酵法）（转桶发酵法）（厚层通气发酵法）13液态发酵法的特点：（自动化控制程度高，节省人力投入）（生产的酶制剂易于提取）（适合大规模的生产）（投资要求高技术条件高）目前普遍采用液态深层通气发酵法。
14酶活力测定的原则：总：（快速）（简便）（准确）一般包括（提供最适底物，当有几种底物时以Km’值最小的为准）（酶量适当）（确定反应时间适宜）（反应条件最适）15消泡的方法：（机械法）（消泡剂）具备条件：（表面张力较低并且难溶于水）（不对发酵微生物的正常代谢产生阻碍作用）（无毒无害）（价格便宜方便取材）16细胞破碎方法（机械破碎法a机械捣碎b研磨c匀浆）（物理破碎法a温差破碎b超声波破碎）（化学方法：加入表面活性剂）（生物法加入溶菌酶等）17絮凝剂的作用（改变发酵液中悬浮粒子的物理特性，如加粒子的大小提高粒子的硬度）（使一些可溶性的胶体物质变成不溶性的沉淀粒子）（降低发酵液的黏度）18盐析的原理：（蛋白质的极性越强，其溶解度越大，溶液中的离子与蛋白质分子争夺水分从而减弱蛋白质的水和程度，降低蛋白质的溶解度）（中和蛋白质分子上的电荷，使其静电荷降低或消失，促使蛋白质的析出）（溶液中的盐离子引起水分子的极化和定向排列降低水分活度）19Ks盐析：蛋白质溶液的pH值不变，改变溶液的盐浓度；B盐析：离子强度不变改变溶液的pH。
20有机溶剂沉淀用（丙酮）（乙醇，一般为95%）21膜分离技术可分为三种：（加压膜分离：以膜两侧的流体静压差为动力分为超滤，微滤，反渗透）（电场膜分离）（扩散膜分离）22酶蛋白提纯的经典程序：离子交换层析-分子筛过滤层析-电泳检测纯度23离子交换分离酶蛋白的原理：在同一pH下，由于不同的蛋白质所带电荷不同，其与交换剂的亲和力不同，通过梯度增加洗脱剂的离子强度，按蛋白质与交换剂亲和力的由小到大，依次被洗脱下来，达到分离的目的。
24分子筛层析法基本原理：根据蛋白质分子大小不同，在通过层析柱时走的路程不同，从而分开。
25不连续PAGE的三种效应：（电荷效应）（分子筛效应）（浓缩效应）26SDS-PAGE原理：当SDS与蛋白质结合后，蛋白质分子即带有大量的负电荷，并远远超过了了原来的电荷，从而使天然蛋白质分子间的电荷差就降低乃至消失，与此同时蛋白质分子在SDS的作用下结构变的松散，形状趋于一致，所以各种SDS-蛋白质复合物在电泳时产生的涌动率差异，就反映了分子量的差异。
作用：测定蛋白质分子量和蛋白质亚基数。
27酶固定化的方法：吸附法，共价法，交联法，包埋法，吸附-交联法。
28固定化处理对酶性质的影响：（构象改变，立体屏蔽）（分配效应和扩散限制）（微扰）29酶蛋白化学修饰研究主要包括：（金属离子置换修饰）（大分子结合修饰）（肽链有限水解修饰）（酶蛋白侧链基团修饰）（氨基酸置换修饰）作用：改善酶的活性，提高酶的稳定性，使酶蛋白得到重复利用，便于使酶蛋白与催化产物分离。
30发酵的影响因素：发酵温度，基质的PH值，通气量，泡沫和消泡剂，湿度。
31发酵影响温度的来源：细胞的呼吸热，辐射热，机械搅拌热，蒸发热。
32泡沫如何产生：气液接触，做功过程，有助泡剂。
33酶的六类：氧化还原酶，水解酶，聚合酶，异构酶，合成酶，转移酶。
二名词解释1酶工程：是酶学研究与其应用工程结合形成的一门新的技术领域（酶生产及应用的过程）。
2相对专一性指一种能够催化一类结构相似的物质进行相同类型的反应。
3酶的活性中心：酶分子上的与底物结合并起催化作用的基团或特定区域。
4恒态学说：在初速度测定过程中，底物浓度随反应时间而降低，产物相应增加，而中间产物ES可在相当长的一段时内保持浓度的恒定状态。
5不可逆的抑制作用：抑制剂与酶的活性中心（外）的必需基团共价结合，使酶的活性下降，无法用透析超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。
6可逆的抑制作用：抑制剂与酶蛋白非共价键结合，可以用透析超滤等物理方法除去抑制剂使酶复活。
（1）竞争性抑制剂：与底物结构类似竞争酶的活性中心，Vm不变，Km变小，可通过增加底物浓度的办法改变此种抑制；抑制程度取决于［S］［I］Km Ki（2）非竞争性抑制：与酶活性中心以外的基团结合，结构与酶无关，取决于［I］Ki与［S］和Km无关。
Vm变小，Km不变。
直接把酶弄坏。
（3）反竞争性抑制：在酶与底物结合后与酶结合，阻止。
Vm Km 都变小，［S］［I］Km Ki 都有关，底物浓度越大抑制越大。
7酶活力：在一定条件下，酶所催化的反应速度。
8酶活力单位：在酶的最适反应条件下，每一min催化1umol底物转化成产物的酶量，U IU 国际单位。
1 Katal=6*10#7U9酶的催化周期：每摩尔酶蛋白催化转化每摩尔底物所需的时间。
10溶氧速率：单位时间内发酵液吸收空气中的氧气量。
11盐溶效应：低浓度的盐离子有促进蛋白质溶解的作用。
12离子交换剂：借酯化，氧化或醚化等化学反应，在琼脂糖，纤维素或凝胶分子上某些极性基团，通过极性基团的静电吸附作用对大分子进行分离。
分阴离子交换剂和阳离子交换剂。
13沉降系数：生物大分子在单位离心力场作用下的沉降速度。
14酶的化学修饰：通过化学基团的引入或消除，使酶蛋白的分子结构或空间构象发生改变，从而改变酶蛋白的性质。
三简答1测定蛋白质分子量时SDS的作用？答：SDS能断裂分子蛋白质结合是按重量成比例的，因此在进行电泳时蛋白质的迁移速度取决于自身的分子大小。
2电泳测分子量和分子筛测的差异？答：分子筛：要求所测蛋白为球形蛋白，测的是包上皮的蛋白质，包括蛋白质的修饰部分，为活性测量电泳：测不出糖基化，变性测量3电泳完后样品为什么要固定，为什么要固定，怎么固定？答：为防止扩散，液体变为固体，蛋白质变性，不溶物变性，使蛋白质沉淀，加蛋白质变性剂，用7%的醋酸和12.5%的三氯醋酸。
4果胶如何形成，加热能否溶解？答：可溶解，以疏水键聚合的不可溶而果糕以氢键聚合5酶催化反应在最初一段时间内其产物与时间成正比关系，随着时间的延长反应速率逐渐降低，为什么？答：随着反应的进行，第五浓度降低，产物浓度增加，从而加速了逆反应的进行，另外产物对酶的抑制作用，PH和T等因素的影响，使酶逐渐失活。
6为什么加絮凝剂？答：发酵液首先要进行过滤除菌，在发酵液中，由菌体自溶产生的细胞碎片，核酸杂蛋白等大分子物质，使得发酵液很难过滤，所以在过滤前必须进行絮凝处理。
7酶活力测定时反应速度下降的原因？5min 10min速度一样，15min后速度下降，为什么？答：底物浓度下降进入非饱和区，如果持续下降就要考虑酶的稳定性和底物浓度。
前两者在饱和区速度一样，随着反应的进行，底物浓度变小，进入非饱和区，速度减小。
8啤酒后杀菌过程中用蛋白酶处理，再经巴氏杀菌，为何很难产生沉淀？沉淀是什么？答：沉淀是蛋白质，巴氏杀菌温度升高，使蛋白质疏水基外露，蛋白质分子发生缔合，使蛋白质分子结构发生变化，极性降低降低，先用酶处理，蛋白酶将蛋白质降解为小分子的氨基酸，分子小，极性增强，水溶性增强。
9牛奶酸败的原因：环境中的pH值达到酪蛋白等电点，同种电荷在等电点斥力最低，发生聚沉。
10豆腐为什么无法由固体到液体但肉可以？答：豆腐内蛋白质定向排列形成立体网状结构，蛋白质间疏水键结合，不易破坏，而肉中多是多肽类，不能构成疏水键，分子间作用力已破坏。
11木瓜蛋白酶用于肉的嫩化原理：松嫩：酶破坏了蛋白质之间的共价连接，蛋白质之间连接力差。
可口：水解后产生氨基酸。
食品经过加热，导致蛋白质变性，有序结构被破坏，从而使结构松散。
热效应：温度升高，分子内能增加，分子无规则运动程度增加，从而使蛋白质分子结构被破坏，使得疏水基团暴露，使蛋白聚合沉淀。
PH改变蛋白质内部氢键作用力，使氨基酸带上同种电荷使之只有排斥力，从而是分子结构被拉伸，结构被破坏导致沉淀。
12在啤酒中加入葡萄糖氧化酶会延长啤酒的保质期，为什么？答：加入G氧化酶，使G含量降低，氧气降低，抑制褐变及美拉德反应，生成葡萄糖酸，有一定抑菌作用，延长保质期。
13蛋白质以金属离子维持二级结构，加入EDTA（金属离子螯合剂）则蛋白质的二级结构破坏，解离。
14 A（3.4）B（4.8）C（7.9）D（6.3）E（5.2）五个蛋白，pH=7时，ABDE均带负电，洗脱？15蛋白质水解后在238nm吸光值增加？16疏水性环境利于正催化反应进行？低介质环境，缺少其他离子干扰电荷作用，有极性分子降低电荷作用力即反应活性，微环境中电荷作用力强。