第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理生化)
第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
第二章蛋白质的结构和生理功能
二、氨基酸的性质和生理特点 （一）性质 1.物理性质 无味、无色晶体物质； 熔点200－300oC之间，会分解成胺和CO2； 具有较高的介电常数； 一般可溶于水，其水溶液为无色透明液体， 溶解度各不相同； 一般不溶于有机溶剂； 均溶于稀酸或稀碱。
2.氨基酸的晶体存在形式
氨基酸晶体是以离子晶格组成的，维系晶 格中质点的作用力是较强的静电吸引力，因而 熔点高，而一般的有机化合物晶体是由分子晶 格组成，其维系力为较弱的范德华力，此类物 质熔点较低。
蛋白质功能的多样性
• 具有储藏氨基酸的功能。用作有机体及其胚胎 或幼体生长发育的原料。如蛋类中的卵清蛋白、 乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇蛋白。 • 运输功能。脊椎动物红细胞里的血红蛋白、无 脊椎动物中的血蓝蛋白在呼吸过程中起着输送 氧气的作用；血液中的脂蛋白随血流输送脂质； 生物氧化过程中的某些色素蛋白如细胞色素C 等起电子传递体的作用。
• • • • 氨基酸排列随机性 周期性的重复未发现 二硫键的数目和位置也没有明显的规律 每种蛋白质化学结构的独特性 在同源蛋白质氨基酸顺序中有许多位置的氨基 酸对所有种属来说是相同的（不变残基），但 其他位置的氨基酸却不同（可变残基）。这种 相似性被称为顺序同源现象。
蛋白质一级结构的重要性
氨基酸组成及顺序不同会导致蛋 白质生物功能的改变（病态现象）。如 镰刀形细胞贫血病就是血红蛋白（4个 亚基，582个氨基酸组成）中的一个谷 氨酸变为缬氨酸导致的。 一级结构是立体结构的基础。
在研究蛋白质氨基酸组成时一般先用完全 水解的方法，将蛋白质水解成各种氨基酸的 混合物，然后采用高效液相色谱等方法进行 定量测定。通常采用的水解方法有酸水解、 碱水解和酶水解。
酸水解
用硫酸(6 mol/L)或盐酸(4 mol/L)煮沸回流20小时。
第2章蛋白质的结构与功能
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。(分界..)
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
★定义(primary structure) 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从N端
至C端的氨基酸的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
氨基酸与多肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键。
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用(TRH) 3）免疫保护作用:IgA,IgM, IgM, IgG; 4）物质的转运和存储(Hb) 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
第二章 蛋白质的结构与功能
无规则卷曲（ random coil ）
定义：没有明确规律性的那部分肽段的结构。
但这些“无规则卷曲”也象其他二级结构那样是 明确而稳定的结构。即蛋白质在其多肽链的不同 区段可形成不同的二级结构。
作用：赋予蛋白质较大的构象柔性，常构成蛋
白质的特定功能部位。
（三）超二级结构(supersecondary structure)和 结构域(domain)
H3N
C C R1
+
O C
H
H
+
H
C C R2
O O-
N
O-
H -H2O
H
+
H N C C
O O-
H3N
C
H R2 R1 peptide bone
Features of peptide bond
键长为0.132nm ,介于单键（键长为
0.147nm）与双键（键长为0.128nm） 之间。 具双键的性质，即不能旋转。
β-折叠的要点：
多肽链较伸展, 遇Cα发生折叠, R侧链交错 位于锯齿状(hackle)结构上下方； 两条或多条肽链片段平行排列，靠链间氢 键稳定构象（-CO和-NH） ； 两条肽链的走向可以是顺向平行或反向平 行（残基间距离前者为0.65nm，后者为 0.70nm）或混合排列。
-转角 （ -turn)
α-螺旋的要点：
一般为右手螺旋； 每个螺旋圈含3.6个氨基酸残基，螺距为 0.54nm; 螺旋圈之间通过氢键（aa1的C=O和aa4 的-NH之间）维持结构稳定; R侧链位于螺旋外侧，其大小、形状及 电荷等是影响此结构形成的主要因素。
例1
Hair α-keratin is an elongated aα-helix with somewhat thicker domains near the amino and carboxy termini. Pairs of these helices are interwound, probably in a lefthanded sense, to form two-chain coiled coils.
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
生物化学教案——第二章蛋白质的结构与功能(中职教育).docx
第二章蛋白质的结构与功能蛋白质概论：蛋白质是所有生物屮非常重要的结构分了和功能分了，几乎所有的生命现彖和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的生物学功能：1、催化生物体内的化学反应，如酶；2、调节机体内的代谢活动，如调节蛋口；3、在生物体内运输各种小分子物质，如血红蛋白；4、贮存营养物质成分，如酪蛋口；5、执行机体运动功能，如肌动蛋白；6、抵御异体物质的侵害，如抗体；7、在氧化还原反应中传递电子和质子，如细胞色素。
二、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成：碳50% 氧23% 氮16% 氢7% 硫0・3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钳凯氏定氮：蛋白质平均含氮16%,粗蛋白质含虽蛋白氮><6.252、氨基酸组成从化学结构上看，蛋白质是由21种L■型a氨基酸组成的长链分子。
3、蛋白质分类（1）、按组成：简单蛋白：完全由氨基酸组成结合蛋白：除蛋白外还有非蛋白成分（辅基）（2）、按分子外形的对称程度：球状蛋白质：分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维状。
（3）、按功能分：酶、运输蛋口、营养和贮存蛋口、激索、受体蛋白、运动蛋口、结构蛋白、防御蛋白。
4、蛋白质在生物体内的分布含量（干重）：微生物50-80%；人体45%；一般细胞50% 种类：大肠杆菌3000种；人体10万种；5、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由21种基本aa组成的多聚物，aa数目由儿个到成百上千个，分子量从儿千到几千万。
一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。
多于50个aa的称为蛋白质。
但冇时也把含冇一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。
蛋白质分了虽=aa数冃* 110 110为氨基酸残基平均分子量三、组成蛋白质的21 （22）种氨基酸的结构和分类皱基酸的共同结构特征：所冇的氨基酸在Q碳原了上都含冇一个竣基和氨基（脯氨酸为亚氨基），并有一个氢原子和碳原子共价连接。
第二章蛋白质的结构与功能
一,氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种 存在自然界中的氨基酸有300余种, 300余种, 20种 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种 , 氨基酸(甘氨酸除外) 且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外).
目录
(一) 氨基酸的一般结构 一
COO
+
H CH3 R
H
目录
(三)β-转角
β-转角
(四)无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构. 分肽链结构.
目录
(五)模体是具有特殊功能的超二级结构 模体是具有特殊功能的超二级结构
在许多蛋白质分子中, 在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具 有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一 有二级结构的肽段,在空间上相互接近, 个有规则的二级结构组合,被称为超二级结构. 有规则的二级结构组合,被称为超二级结构. 超二级结构 二级结构组合形式有3 二级结构组合形式有3种:αα,βαβ,ββ . αα,βαβ,
第2章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
什么是蛋白质? 什么是蛋白质? 蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键 通过肽键(peptide bond)相连 通过肽键 相连 形成的高分子含氮化合物. 形成的高分子含氮化合物.
目录
二个或三个具有二级结构的肽段, 二个或三个具有二级结构的肽段,在空间 上相互接近,形成一个特殊的空间构象, 上相互接近,形成一个特殊的空间构象,称为 模体(motif) . 模体 模体是具有特殊功能的超二级结构. 模体是具有特殊功能的超二级结构.
(完整版)第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)
۵ 毒奶粉事件——三聚氰胺
由于食品和饲料工业蛋白质含量测试方法的 缺陷，三聚氰胺常被不法商人用作食品添加剂， 以提升食品检测中的蛋白质含量指标，因此三聚 氰胺也被人称为“蛋白精”。
三聚氰胺粉末
• 奶粉事件：
各个品牌奶粉中蛋白质含量为15-20%，蛋白 质中含氮量平均为16%。以某合格奶粉蛋白质含 量为18%计算，含氮量为2.88%。而三聚氰胺含氮 量为66.6%，是牛奶的151倍，是奶粉的23倍。每 100g牛奶中添加0.1g三聚氰胺，理论上就能提高 0.625%蛋白质。
思考题：
已知某品牌奶粉100g，已测出其中含 氮克数为2g，求100g该样品中蛋白质的 含量（%）？
解析：
蛋白质的含量(g%)= 2÷100ｘ6.25ｘ100 = 2ｘ6.25 = 12.5%
安徽阜阳劣质奶粉喂养下的大头婴儿
大头婴儿的头比较大，面部肌肉松驰，表情比 较呆滞，对外界事物的刺激反应较低。为什么 婴儿长期吃劣质奶粉会出现这种症状？
蛋白质 蛋白质 蛋白质
氨基酸 氨基酸 氨基酸
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸 （一）氨基酸的结构
1、结构通式
的作用） ⑧其他：生长发育、繁殖、遗传、学习记忆、组织修复、
物质代谢
第一节 蛋白质的分子组成
• 蛋白质的元素组成及其特点
• 蛋白质的基本组成单位——氨基酸 • （一）氨基酸结构 • （二）氨基酸分类
第二章蛋白质的结构与功能
第二章蛋白质的结构与功能一．教学基本要求在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动的物质基础。
熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位一—L—α氨基酸；20种氨基酸缩写符号、结构式及主要特点。
准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。
结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。
熟记蛋白质重要的理化性质及有关的基本概念，并列举蛋白质性质与医学的关系；结合蛋白质的性质，列举蛋白质分离纯化及测定方法。
知道多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称。
二．教材内容精要（一）蛋白质的生物学功能蛋白质是一切生命活动重要的物质基础，是构成生物体各种组织的主要有机成分。
人体中蛋白质含量丰富，约占固体成分的45%。
蛋白质具有多种多样的生物学功能：催化生物体内代谢反应的酶大多是蛋白质；调节代谢反应的某些激素是蛋白质；免疫球蛋白对机体具有防御保护功能；转运蛋白可在不同组织间载运代谢物；结构蛋白对生物体起支持和保护作用，还有运动蛋白、储存蛋白、甜味蛋白、抗冻蛋白等。
（二）蛋白质的分子组成1.蛋白质的元素组成组成蛋白质的元素主要有碳、氢、氧、氮和硫，有些蛋白质还含有少量磷和金属元素。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
这与样品中蛋白质含量的测定有关。
2.蛋白质的基本组成单位——氨基酸L-α氨基酸是蛋白质的基本组成单位，常见者有20种。
按其侧链（R）的结构和理化性质可分为4类：①非极性、疏水氨基酸（非极性R基氨基酸）；②极性、中性氨基酸（不带电荷的极性R氨基酸）；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。
所有氨基酸都含有氨基（-NH2）能与质子（H+）结合而呈阳离子（-NH3+）；又含有羧基（-COOH）能与羟基（-OH）结合失去质子而变成阴离子（-COO-），所以它是一种两性电解质，具有两性游离的特性。
在某一pH环境中，氨基酸游离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，成为氨基酸的兼性离子。
兼性离子所带净电荷为零，在电场中不泳动。
第二章蛋白质的结构与功能一．名词解释1肽单元2模序3蛋白变性
第二章蛋白质的结构与功能一．名词解释:1. 肽单元2. 模序3. 蛋白变性4. 谷胱甘肽5. β-折叠6. 分子伴侣7. 蛋白质的四级结构8. 结构域9. 蛋白质等电点10. α-螺旋11. 变构效应12. 蛋白质三级结构13. 肽键二.填空:1．人体蛋白质的基本组成单位为___________，组成蛋白质的氨基酸共有___________种。
2．根据其侧链的结构和理化性质，氨基酸可分成_________，_________，________和_________四类。
3．组成人体蛋白质的氨基酸均属于__________，除_________外。
4．在______nm波长处有特征性吸收峰的氨基酸有__________和__________。
5．许多氨基酸通过________键，逐一连接而成__________。
6．多肽链中氨基酸的________称为一级结构，主要化学键为__________。
7．谷胱甘肽的第一个肽键由________羧基与半胱氨酸的氨基组成，其主要功能基团为________。
8．蛋白质二级结构是指________的相对空间位置，并_________氨基酸残基侧链的构象。
9．体内有生物活性的蛋白质至少具备__________结构，有的还有__________结构。
10．由于肽单元上_________原子所连的二个单键的__________，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
11．α-螺旋的主链绕_______作有规律的螺旋式上升，走向为________方向，即所谓的_________螺旋。
12. 蛋白质变性主要是其_________结构遭到破坏，而其_________结构仍可完好无损。
13．蛋白质空间构象的正确形成，除_________为决定因素外，还需一类称为________的蛋白质参与。
14．血红蛋白是含有_________辅基的蛋白质，其中的________离子可结合1分子O2。
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多肽链是指许多氨基酸之间 以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端：
N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端（左） C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端（右）
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
二，蛋白质的一级结构
۶ 定义：
氨基酸在蛋白质多肽链中的排列 顺序。
۶ 作用力：
肽键（-CO-NH-） 有些还有二硫键（-S-S-）
• 三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味 和味道，所以掺杂后不易被发现。
۵ 毒奶粉的危害
1，蛋白质摄入不足，导致营 养不良——虚胖（大头娃娃）
2，长期摄入三聚氰胺会造成生殖、 泌尿系统的损害，膀胱、肾部结石， 并可进一步诱发膀胱癌。
二，蛋白质的基本单位——氨基酸
酸水解： 碱水解： 酶水解：
由于天天吃蛋白质含 量极低的奶粉导致发 育不良，身体严重浮 肿，脑袋大
۵ 毒奶粉事件——三聚氰胺
由于食品和饲料工业蛋白质含量测试方法的 缺陷，三聚氰胺常被不法商人用作食品添加剂， 以提升食品检测中的蛋白质含量指标，因此三聚 氰胺也被人称为“蛋白精”。
三聚氰胺粉末
• 奶粉事件：
各个品牌奶粉中蛋白质含量为15-20%，蛋白 质中含氮量平均为16%。以某合格奶粉蛋白质含 量为18%计算，含氮量为2.88%。而三聚氰胺含氮 量为66.6%，是牛奶的151倍，是奶粉的23倍。每 100g牛奶中添加0.1g三聚氰胺，理论上就能提高 0.625%蛋白质。
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
二，氨基酸的分类及其结构
1、按R基团化学结构分类
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
H
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸
Glycine Alanine
脂肪族氨基酸
O
H2N CH C OH CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
思考题：
已知某品牌奶粉100g，已测出其中含 氮克数为2g，求100g该样品中蛋白质的 含量（%）？
解析：
蛋白质的含量(g%)= 2÷100ｘ6.25ｘ100 = 2ｘ6.25 = 12.5%
安徽阜阳劣质奶粉喂养下的大头婴儿
大头婴儿的头比较大，面部肌肉松驰，表情比 较呆滞，对外界事物的刺激反应较低。为什么 婴儿长期吃劣质奶粉会出现这种症状？
芳香族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
OH
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanin e 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Trytophan
芳香族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
HN
氨基酸的结构
脯氨酸 Proline
亚氨基酸
H N
CO OH
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
硫 Ｓ 0—4％
氧 Ｏ 20—23％ 磷 Ｐ 0—1%
ΰ 还有少量的铁,锌,锰,钼,碘,铜等
一，蛋白质的元素组成及其特点
２，特点： 一切蛋白质都含有N,而且各种蛋白质
的含氮含量相当恒定，平均为16%。
★ 样品蛋白质含量计算公式： 100g样品中蛋白质的含量（%）
=每克样品中的含氮克数ｘ6.25ｘ100
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO NH2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
H2N
O CH C OH CH2 CH2 CH2 NH C NH NH2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine
碱性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CH2 CH2 NH2
的作用） ⑧其他：生长发育、繁殖、遗传、学习记忆、组织修复、
物质代谢
第一节 蛋白质的分子组成
• 蛋白质的元素组成及其特点
• 蛋白质的基本组成单位——氨基酸 • （一）氨基酸结构 • （二）氨基酸分类
一，蛋白质的元素组成及其特点
１，蛋白质的元素组成:
碳 Ｃ 50—55％ 氮 Ｎ 15—17%
氢 Ｈ 6—8％
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO OH
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO NH2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine
作用力：
次级键（副键），包括氢键、离子键、疏水键 、盐键以及范德华力等。
肌红蛋白
C 端
邻的肽键平面依次折叠成锯齿状结构。
作用力：氢键
3， β-转角
定义： 在肽链进行180°
回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规
律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进 一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间结 构，称为蛋白质的三级结构。
ϓ 蛋白质的生理功能
①参与生物细胞或组织器官的构成，起支持或保护作用 ②催化作用：酶 ③调节作用： 激素、钙调蛋白、生物活性肽 ④收缩作用，具有收缩和运动功能 ：骨骼肌、肌动蛋白 ⑤载体作用,运输和储存功能:血红蛋白、清蛋白、脂蛋
白 ⑥保护和免疫作用：凝血酶原、免疫球蛋白 ⑦缓冲作用：血浆蛋白质（构成缓冲对，缓冲血液Ph值
甲硫氨酸 Methionine
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 S CH3
氨基酸的结构
甲硫氨酸 Methionine
半胱氨酸 Cysteine
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 SH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO OH
Glycine Alanine Valine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH CH3 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH CH3 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
组氨酸 Histidine
碱性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
N NH
氨基酸的结构
苯丙氨酸
Phenylalanin e
芳香族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanin e 酪氨酸 Tyrosine
作用力：氢键
结构要点：
①多肽链主链围绕中心轴形成
右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。
②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm， 即0.15nm/氨基酸残基。
③每个肽键的亚氨氢（H)和第四个肽键的羰基 氧(C＝O)形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋 长轴基本平行。
2， -折叠
定义： 多肽链主链以α—碳原子为旋转点，相
侧链基团
羧基 氨基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧
基，并且连接在同一个碳原子上，故称α-氨基酸
（脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
第二章 蛋白质的结构与功能
蛋白质
——生命的物质基础
学习目标
掌握蛋白质的元素组成及其特点，会计算样品 中蛋白质含量 熟悉组成人体蛋白质的氨基酸种类和结构特点
理解蛋白质分子结构与蛋白质的功能活性关系
掌握蛋白质的理化性质及在医学上的应用
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?
蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸,才能 被人体吸收和利用.氨基酸是蛋白质的基本 组成单位，组成人体的有20种。
赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg） 组氨酸（His）
共3种
第二节
蛋白质 de
分子结构
۵ 蛋白质的分子结构包括
一级结构
基础结构
二级结构
三级结构
空间结构
四级结构
一，氨基酸在多肽链中的连接方式
氨基酸的结合方式
HO
HH
NH2 C CCOOH HNHN2 C COOH
R1
R2
氨基酸的结合方式
HO
HH
NH2 C C OH H N C COOH
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水
溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 （Gly） 丙氨酸 （Ala） 缬氨酸 （Val） 亮氨酸 （Leu） 异亮氨酸 （Ile） 苯丙氨酸 （Phe） 脯氨酸 （Pro）
2，极性中性氨基酸
特点：含有极性基团，在水中的溶解度较大。
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
半胱氨酸
+NH3