生物化学简明教程第六章酶文稿演示
生物化学之酶ppt课件
与酶活性中心以外的部位结合,改变酶的空间构象,使酶活性降低或 丧失,如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病,如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能,提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂,提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合,使酶永久失活,如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合,可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性, 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心,降低酶对底物的亲和力,如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染,如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应,酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激,酶如超氧化物歧化酶(SOD) 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构,包括一级结构(氨基酸序列)、二级结构( α-螺旋、β-折叠等)、三级结构(整体折叠形态)和四级结构(亚基组成)。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率,具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外,酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学简明教程ppt 第六章酶
Menten推导了米氏方程
Vmax [S] v K m [S]
(1)、米氏方程的推导 (2)、米氏方程的讨论
V=
Vmax[s]
Km+ [s]
Vmax[s] Km
当Km>> [s]时, 当Km<< [s]时,
V=
V = Vmax
SE
S
Et ES
*国际生物化学会酶学委员会(Enzyme Commsion)将酶 分成六大类:1.氧还原酶类,2.移换酶类,3.水解酶类,4.裂合 酶类,5.异构酶类,6.合成酶类 * 每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶 EC 1. 大类 1. 亚类 1. 亚亚类 27 序号
第三节 酶的化学本质与组成
一、酶的化学本质 二、酶的化学组成
CTP
CTP
CTP
CTP
CTP
CTP
Feedback inhibition
=
CTP
CCC
Inactive tense form
核酸代謝
(1)、酶的结构 +
完整的酶分子 (活性形式) 催化亚基 (三聚体) 调节亚基 (二聚体)
(2)、天冬氨酸转氨甲酰酶
(anspartate transcarbamoylase,ATCase)
100
80
Relative Activity (%)
60
40
20
0 10 20 30 40 50 60
O
70
80
90
Temperature C
(五)激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活性的物质,称为酶的激活剂(activator)
类别
金属离子:K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子: Cl-、Br-
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
(表6-3)
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性(relative specificity)
①族专一性(基团专一性) A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶:R—C—O—R′ + H2O
脂肪(:水)水解酶
16
(二)酶的命名
2、惯用名: 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸:NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶,水解淀粉的酶叫??
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
(一)酶的分类:
1. 氧化还原酶:催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
(1)脱氢酶类:催化直接从底物上脱氢的反应。
(2)氧化酶类 ①催化底物脱氢,氧化生成H2O2: ②催化底物脱氢,氧化生成H2O:
(3)过氧化物酶
(4)加氧酶(双加氧酶和单加氧酶)
13
(一)酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应,酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106~1013倍(表6-1)。
6
2.酶的特性:——生物催化剂
(1)催化效率极高
(2)高度的专一性:
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一(特异)性。 如:蛋白酶只能催化蛋白质的水解,酯酶?? 淀粉酶??
生物化学简明教程维生素与辅酶文稿演示
组织呼吸减弱,代谢强度 降低。主要症状为口腔发炎, 舌炎、角膜炎、皮炎等
7.2.3 泛酸(维生素B2)
• 遍多酸 • 化学本质:β-丙氨酸 + 二羟二甲基丁酸 • 活性形式:酰基载体蛋白(ACP)和辅酶 • 存在于酵母、小麦、花生、豌豆、动物肝和
肾等生物或生物器官中
C H 3O H O
CH2 C CH C NH
由ATP提供
TPP在代谢中的功能
(1)是α酮酸氧化脱羧酶系的辅酶 (2)作为转酮醇酶的辅酶参与磷酸戊糖途径 (3)在神经传导中起一定作用,参与乙酰胆碱合成
生化作用:
TPP噻唑环上S与N之间的C原子活泼,释出H形成亲 核基团- TPP负离子,其可攻击α-酮酸上的羰基促使α酮酸脱羧释放CO2
缺乏症:
• 易溶于水,故易随尿液、汗液排出 • 体内不易存储,必需经常从食物中摄取
7.2.1 维生素B1
• 抗脚气病维生素或硫胺素 • 化学本质:嘧啶环+噻唑环 • 活性形式:焦磷酸硫胺素(TPP) • 焦磷酸硫胺素是脱羧酶的辅酶 • 在酸性溶液中稳定,耐热,在pH3.5以下,
120℃不被破坏。
• 多存在于种皮、瘦肉、白菜中
NADH + H+
NADP+ + 2H
NADPH + H+
烟酰胺在生理条件吡啶氮为5价,能接受电子成为3价氮 ,其对侧的碳可加氢还原,底物分子脱氢时,一次脱下一 对氢(2H+和2e-)NAD+或NADP+接受1个H+和2个e-,另一 个H+游离存在于溶液中。
7.2.5 维生素B6
• 抗皮炎维生素 • 化学本质:吡啶衍生物 • 主要类型:吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺 • 活性形式:磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺 • 存在于谷类外皮中
生物化学 酶文稿演示
四、同工酶 同工酶:可催化相同化学反应但这些酶蛋 白的分子结构、理化性质及其免疫学特 性均不同的一组酶。互称同工酶。
举例:
乳酸脱氢酶同工酶(四亚基酶)的五种类型 (LDH1~ LDH5)
HH HH
HH HM
HH MM
HM MM
MM MM
LDH1 (H4)
心肌活性高
LDH2 (H3M)
L DH3 LDH4 (H2M2) (HM3)
二、酶的分子结构
酶的活性中心
(abcd活性中心 内的必需基团)
酶的活性中心
活性中心的必需基团
必需基团
活性中心以外的必需基团
结合基团(与底物结合决定专一性)
活性中心必需基团
催化基团(影响化学键稳定性决定催 化能力)
活性中心特点: ①可以是一条或几条多肽链所够成的一定空间区域。 ②对全酶讲辅助因子可以是活性中心的一部分。 ③活性中心是酶发挥特异性催化功能的关键部位,一但
在酶浓度和其他条件都不变的情况下,底物 浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线
V Vmax
Vmax Vmax[S] 2 Km [S]
Vmax/2
Km=[S]
Km
[S]
Km反应速度为最大反应速度一半时的[S] 单位是浓度单位:mol/L。
Km的意义
1.Km等于酶促反应速度为最大反应速度一 半时的底物浓度。
应条件下,用单位时间内底物的消 耗量和产物的生成量来表示。
一、底物浓度
❖ ※1913年Michaelis和 Menten提出反应速度与底 物浓度关系的数学方程式, 被称为米-曼氏方程式, 简称米氏方程
❖ [S]:底物浓度 ❖ v:反应速度 ❖ Vmax:最大反应速度
❖ Km:米氏常数
【生物化学】第六章 酶促反应动力学
本章纲要
一、化学动力学基础 二、底物浓度对酶反应速度的影响 三、抑制剂对酶反应速度的影响 四、激活剂对酶反应速度的影响 五、温度对酶反应速度的影响 六、pH对酶反应速度的影响
一、化学动力学基础
了解反应速率及其测定 反应分子数和反应级数
一、化学动力学基础
㈠ 反应速率及其测定
单位时间内反应物的减少量或生成物的增加量用瞬时速率表示, 单位: 浓度/时间,研究酶反应速度以酶促反应的初速度为准。
第六章 酶促反应动力学
Enzyme kinetics
概述
研究酶促反应的速率以及影响此速率的各 种因素的科学,是酶工程中的重要内容
研究酶结构和功能的关系以及酶的作用机 制,需要动力学提供实验数据
发挥酶促反应的高效率,寻找最为有利的 反应条件
酶在代谢中的作用和某些药物的作用机制 具有理论研究的意义和实践价值
C是反应物的浓度变化, K为速率常数,是时间的倒数 基元反应:反应物分子在碰撞中一步直接转化为生成物分子的反应。
一、化学动力学基础
2. 反应级数:实验测得的表示反应速率与反应浓度之间关系的概念。 对于基元反应
1.一级反应单分子反应符合V=KC的反应
蔗糖+水
葡萄糖+果糖 V=KC蔗糖C水
由于水的浓度变化影响可忽略(非限制性因素)则V=KC蔗糖
二、底物浓度对酶反应速度的影响
㈠ 中间络合物学说
L.米歇利斯和L.M.门腾(1913)基于酶被底 物饱和的现象,提出“中间产物”学说:
酶与底物反应时,通过特异识别作用,先 形成酶底物复合物,然后再形成产物和酶分 子,酶分子重新结合底物。
该学说已得到大量实验证实
012345678
80
60
第6章酶化学 第五节 酶的活力测定
第六章 酶化学
• 第一节 概述 • 第二节 酶的命名和分类 • 第三节 酶催化反应的机理 • 第四节 影响酶促反应速率的因素——酶促反应动力学 • 第五节 酶的活力测定 • 第六节 食品工业中重要的酶及其应用
食品生物化学
学习目标
1.掌握酶的化学本质及作用特点。 2.了解酶的命名及分类。 3.掌握酶催化反应的机理。 4.掌握温度、pH、酶浓度、底物浓度、竞争性抑制、非竞 性抑制物及激活剂对酶促反应速率的影响。 5.掌握酶活力的概念及测定酶活力的方法。 6.熟悉食品工业中重要的酶及其应用,了解固定化酶。
食品生物化学
第五节 酶的活力测定
一、酶的活力和活力单位
1.酶活力
通常用单位时间内酶催化某一化学反应的能力来表示酶的 催化能力,即用酶活力大小来表示酶的催化能力。酶活力的大 小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表 示,两者呈线性关系。酶催化的反应速率愈大,酶的活力愈高; 反应速率愈小,酶的活力就愈低。所以测定酶的活力就是测定 酶促反应的速率。由于酶催化某一反应的速度受多种因素限制, 故一般规定在某一条件下(恒温、使用缓冲溶液)用反应速率的 初速率来表示酶活力。
60 20 2% 1 1000 4800单位/ 克酶制剂
10
0.5
2.测定一定时间内所起的化学反应量
这是酶活力测定的主要方式,用测定反应量来计算酶活力。 主要是根据在一定条件下,酶反应速率与酶浓度成正比,测定 反应速率就可求出酶的浓度。
食品生物化学
测定结果的正确与否,即能否真实地反映酶活力,是和酶 反应的条件是否适宜密切有关。适宜的条件是使所有的酶分子 都能正常地发挥作用,反应条件中应使酶浓度是影响反应速率 的唯一因素,而其他条件如pH和温度应保持最适水平。此外测 定用的底物应当使用足够高的浓度,使酶催化的反应速率不受 底物浓度的限制。为了测定简便,选用的底物最好在物理或化 学性质上和产物有所区别。
生物化学简明教程(第四版)课后习题及答案
1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3.指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0;(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0;(3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0;解答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动;(2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动;(3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动;α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。
4.何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别?解答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现:① 生物学活性消失;② 理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。
生物化学英文课件-酶
immuno- characters.
Lactate dehydrogenase (LDH)
LDH
pyruvate Lactate
H subunit Tetramer LDH (M.W. 130,000)
M subunit Subunit: H (Chr12) M (Chr11)
Cellulose Acetate Membrane Electrophoresis result of LDH isoenzymes _
monomeric enzyme:only contain a
polypeptide chain with tertiary structure. oligomeric enzyme:contain two or more polypeptide chains associated by noncovalent bonds.
3.6 Clinical Applications of Enzymes
3.1 Structure and Function
of Enzymes
3.1.1 structure of enzymes
3.1.1.1 composition of Enzyme Molecules
Simple enzymes——proteins enzymes Conjugated enzymes (holoenzyme) apoenzyme
approximation and orientation of reactants
as bridge between substrate and enzyme
neutralize negative charges to decrease electrostatic repulsion
生物化学简明教程第4版课后习题答案——第6章—酶
生物化学简明教程第4版课后习题答案6酶1.作为生物催化剂,酶最重要的特点是什么?解答:作为生物催化剂,酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。
2.酶分为哪几大类?每一大类酶催化的化学反应的特点是什么?请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶:磷酸葡糖异构酶(phosphoglucose isomerase)碱性磷酸酶(alkaline phosphatase)●肌酸激酶(creatine kinase)❍甘油醛―3―磷酸脱氢酶(glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase)⏹琥珀酰―CoA合成酶(succinyl-CoA synthetase)☐柠檬酸合酶(citrate synthase)☐葡萄糖氧化酶(glucose oxidase)❑谷丙转氨酶(glutamic-pyruvic transaminase)❒蔗糖酶(invertase)♦ T4 RNA连接酶(T4 RNA ligase)解答:前两个问题参考本章第3节内容。
异构酶类;水解酶类;●转移酶类;❍氧化还原酶类中的脱氢酶;⏹合成酶类;☐裂合酶类;☐氧化还原酶类中的氧化酶;❑转移酶类;❒水解酶类;♦合成酶类(又称连接酶类)。
3.什么是诱导契合学说,该学说如何解释酶的专一性?解答:“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补,而是具有一定的柔性,当酶分子与底物分子靠近时,酶受底物分子诱导,其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
根据诱导契合学说,经过诱导之后,酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件,酶只能与对应的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物,因此酶对底物具有严格的选择性,即酶具有高度专一性。
4.阐述酶活性部位的概念、组成与特点。
解答:参考本章第5节内容。
5.经过多年的探索,你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶,可用作洗衣粉的添加剂。
《生物化学酶》PPT课件
酶分子
结合部位 活性中心
催化部位 必需基团
维持活性中心的必需基团
其它部分(非必需基团)
调控部位
酶分子中存在着一些可以 与其他分子发生某种程度 的结合的部位,从而引起 酶分子空间构象的变化, 对酶起激活或抑制作用
胰(为T二yr 24)8 酶活性中心的形成 凝 乳 蛋 白酶的为为为AG底羧蛋空rl物ug 2174间白05 结多构肽,链使经相过关盘的绕A折A叠形形成成微特区S定e。r 酶肽 的酶 活活 性性
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
2.诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与
底物互补的固定形状,而只是由于底 物的诱导才形成了互补形状。
酶专一性的“诱导契合学说”
三、与酶的高效性有关的因素
1.邻近及定向效应 在酶促反应中,底物分子结合到
酶的活性中心,一方面底物在酶活性 中心的有效浓度大大增加,有利于提 高反应速度;
金属离子:与酶蛋白结合,有的紧,有的松
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
二、酶的结构
(一)酶的结构与蛋白质的结构相同, 是具有一定空间结构的蛋白质。
(二)根据酶蛋白的结构特点,酶可 分为:
123..单 寡 多聚酶体酶 复: 合: 由 体只两:有个由一或几条两个多个酶肽以有链上 组,分的 织子亚 的量基 聚 在组集1成 在3,,一亚00起基0-,之功35间能,0由上00非相之共互间价配,键合一相,般连第是,一水亚个解酶 酶基的,可产如物以蛋是白第相酶二同、个的羧酶,也肽的可酶底以。物是,不如同丙的酮,酸 分脱氢子酶量、在脂35肪,0酸00合-几成百酶万。,如丙酮酸 激酶、乳酸脱氢酶。
《食品生物化学》第六章 酶化学
四.诱导契合学说
1.“锁和钥匙学说”
(1)内容: 底物的结构必须与酶活性中心的结构
非常吻合 → 二者紧密结合,形成中间产 物。
1.“锁和钥匙学说” (图6-4左)
底物
酶-底物 酶
(2)缺点:不能解释可逆反应
乳酸脱氢酶
乳酸
丙酮酸
2H
底物 酶
酶-底物 产物
2.诱导契合学说(图6-4右)
1.竞争性抑制作用
抑制剂(I)与酶作用的底物(S)结构 相似,可与底物共同竞争酶的活性中心。
琥珀酸脱氢酶
琥珀酸
延胡索酸
丙二酸
琥珀酸脱氢酶
COOH
CH2 CH2 COOH 琥珀酸
COOH CH2 COOH 丙二酸
抑制剂(I)与酶作用的底物(S)结构相似, 可与底物共同竞争酶的活性中心。
1.竞争性抑制作用
V1
V2
V3
V4
V5
底物浓 底物浓 底物浓 底物浓 底物浓
度很低 度低
度稍髙 度高
度很高
(1)
(2)
制得相对平 滑的曲线
V
(3) ..
.
.
. (4)
(5)
[S]与V之间
的关系曲线
0 1 2 3 4 5 [S]
三.底物浓度对酶促反应的影响
1.底物浓度与酶促反应速率的关系
[S]与V之间 的关系曲线
图6-8
Km值最小的底物称为酶的最适 底物。
蔗糖酶
蔗糖
葡萄糖+果糖
Km=28mmol/L
蔗糖酶的最适 底物是蔗糖
蔗糖酶
棉子糖
葡萄糖+果糖-半乳糖
Km=350mmol/L
(4)Vmax值
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脲酶
Zn2+
柠檬酸合酶
金属离子 K+,Mg2+ Mn2+,Zn2+ Mg2+,Mn2+ Mn2+ Ca2+ Cu2+ Ni2+ K+
辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系
辅助成分
NAD+(辅酶Ⅰ) NADP+(辅酶Ⅱ) CoA-SH(辅酶A) FH4(四氢叶酸)
磷酸吡哆醛/胺
焦磷酸硫胺素TPP 黄素腺嘌呤二核苷酸FAD FMN(黄素单核苷酸)
酶和一般催化剂的共性
用量少而催化效率高;能够改变化学反应的速度,但是不能改变
化学反应平衡;能够稳定底物形成的过渡状态,降低反应的活化能, 从而加速反应的进行
酶的催化效率:转换数(turnover number,TN)
在一定条件下,每个酶分子单位时间内(通常为1s)转换底物的 分子数。
6.2 酶的化学本质与组成
乳酸 + NAD+↔丙酮酸 + NADH + H+
系统命名:包括所有底物的名称和反应类型
乳酸:NAD+氧化还原酶
习惯命名:只取较重要的底物名称和反应类型
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型
作用
维生素 组分
核苷酸 组分
递氢(脱氢酶)
尼克酰胺 (Vpp, B5)
转移酰基 转移一碳单位
泛酸(B3) 叶酸(B11)
转移氨基(转 氨酶)、羧基 (脱羧酶)
吡哆醛/胺 (B6)
AMP
转移醛基
硫胺素(B1)
递氢(脱氢酶) 核黄素(B2) AMP
6.2.3 酶的类型
• 酶的不同形式
单体酶(monomeric enzyme):仅具有三级结构的酶。 寡聚酶(oligomeric enzyme):由多个相同或不同亚基 以非共价键连接组成的酶。
多酶体系(multienzyme system):由几种不同功能的 酶彼此聚合形成的多酶复合物。
多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme):一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合, 多种不同催化功能存在于一条多肽链中,这类酶称为多 功能酶
(1)单体酶
6.3 酶的命名和分类
酶
6.3.1 酶的命名
• 习惯命名法
根据其催化底物来命名;根据所催化反应的性质来命名; 结合上述两个原则来命名,有时在这些命名基础上加上酶 的来源或其它特点。
• 系统命名法
包括底物名称、反应性质,最后加一个酶字。如果一种酶 催化两个底物起反应,应在酶的系统名称中同时写入两种 底物的名称,用“:”号把它们分开,如果底物之一是水, 则水可省略不写。具体为“底物1 :底物2 +反应性质+ 酶”
Protein Enzymes
RNA DNA
6.2.1 酶的化学本质
• 1926年James Sumner首次由刀豆分离纯化
出第一个结晶酶---脲酶,并证明它是蛋白质
• 除核酶外,酶都是蛋白质
(1)经酸碱水解终产物是氨基酸 (2)能被蛋白酶水解而失活 (3)酶可变性失活 (4)酶是两性电解质 (5)具有不能通过半透膜等胶体性质 (6)具有蛋白质的化学呈色反应
金属离子为酶的活性所必需,但与酶的结合不甚紧密
金属酶和金属激活酶
金属酶 过氧化氢酶 过氧化物酶 谷胱苷肽过氧化物酶 己糖激酶 固氮酶 核糖核苷酸还原酶 羧基肽酶 碳酸酐酶
金属离子 金属激活酶
Fe2+
丙酮酸激酶
Fe2+
丙酮酸羧化酶
Se
蛋白激酶
Mg2+
精氨酸酶
Mo2+
磷脂酶C
Mn2+
细胞色素氧化酶
Zn2+
substrate。
6.1.2 酶的特点
• 具有极高的催化效率
酶的催化效率可比一般催化剂高105~1017倍
• 高度的专一性
指酶对其催化的反应类型和反应物有严格的选择性
• 酶的可调节性
许多因素可以影响或调节酶的催化活性,如对酶生成与降解量的调 节、酶催化效力的调节、通过改变底物浓度对酶进行调节等
• 易失活(温和性)
同多聚酶,杂多聚酶
(3)多酶复合体
由两个或两个以上的酶,靠非共价键连接而成。其中每一个酶 催化一个反应,所有反应依次连接,构成一个代谢途径或代谢途 径的一部分。由于这一连串反应是在一高度有序的多酶复合体内 完成,所以反应效率非常高
提高催化效率,同时便 于机体对酶的活性的调节
丙酮酸脱氢酶复合体 脂肪酸合成酶复合体
生物化学简明教程第六章酶文稿演示
6.1.1 酶的概念
• 酶是活细胞产生的具有催化活性的生物大分子(又
称为生物催化剂Biocatalysts)
酶是催化剂,亦是生物催化剂,具有高效性、专一性的特点
• 绝大多数的酶是蛋白质 • 酶催化的生物化学反应,称为酶促反应Enzymatic
reaction。
• 在酶的催化下发生化学变化的物质,称为底物
6.2.2 酶的化学组成
• 酶的化学组成分类
(1)单纯蛋白质 结构组成仅含氨基酸组分的酶 如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖核酸酶 等。
(2)缀合蛋白质 除了在其组成中含有由氨基酸组成的蛋白质部分外, 还含有非蛋白质部分
全酶
蛋白质部分:脱辅酶 (apoenzyme)
(holoenzyme)
非蛋白质部分:辅助因子(cofactor)
一般是由一条肽链组成。例如,牛胰核糖核酸酶是由124个氨基 酸残基组成的一条肽链。又例如,鸡卵清溶菌酶是由129个氨基酸 残基组成的一条肽链,分子量14600道尔顿。
单体酶种类很 少,一般多是催 化水解反应的酶, 分子量在35000 道尔顿以下。
(2)寡聚酶
有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。亚基之间亦非共价键 结合(大多数为糖代谢酶)
小分子有机化合物 金属离子
辅酶 辅基
辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的 方法除去。
辅基(prosthetic group):与酶蛋白共价结合紧密,不能用 透析或超滤的方法除去。
参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。 大多数辅酶的前体主要是水溶性B族维生素 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。
酶蛋白:决定催化反应的特异性
结合酶
辅助因子
金 属 离 子:活性中心的组成成分;连
接酶与底物的桥梁;维持酶的构象;中和 阴离子,降低反应中的静电斥力
Байду номын сангаас辅 酶/辅 基:起传递电子、原子和某些
基团的作用,即决定反应的类型
金属酶(metalloenzyme)
金属离子与酶结合紧密,提取过程中不易丢失。
金属激活酶(metal-activated enzyme)