关于氨基酸和肽课件
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氨基酸和肽课件
CH C CH2
OH
OH
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Trytophan
1手性 C 芳香侧链 含吲哚基
极性基团 紫外吸收
芳香族氨基酸
O
H2N
CH C CH2
OH
HN
苯丙芳氨酸香P族hen氨yla基lan酸ine
酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Trytophan
答案：更酸（3.0 左 右）
碱 性 氨 基 酸pI 更 碱（7.6—10.7)( 只 有 三 种）
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7） 时，
带
负电？
提问：等电点时的氨基酸特点是？
答案： 两性离子，溶解度最小，容易沉淀。
提问：为什么？
答案：同性排斥力小，凝结沉淀
其它：吸光性 含苯环氨基酸大π键吸收紫外光，蛋白质故具紫外吸光性 实验室利用紫外分光光度仪在280nm处测定蛋白质含量；
蛋白质的元素组成
• 50-55% 碳 • 6-8% 氢 • 20-23% 氧 • 15-18% 氮 • 0-4% 硫 • 微量P、Fe、Zn、Cu、Mo、I等 • 氮含量平均值为16%
洗涤剂专用脂肪酶
蛋白质的氨基酸组成
• 蛋白质的构件分子（基本组成单位）：氨基酸
• 氨基酸：含有氨基的羧酸
• 蛋白质由20种氨基酸组成 • 19种α-氨基酸
OH
NH2
4-羟基脯氨酸
5-羟基赖氨酸
CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH NH2
6-N-甲基赖氨酸
I
HO
CH2CHCOOH
I
NH2
3,5-二碘酪氨酸
四、氨基酸的化学性质
氨基酸和肽Aminoacidandpeptide
D-allo-
Threonine Threonine
苏氨酸的光学异构体
一、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine
O
H2N CH C OH
CH2
SH
C
（ α-氨基-β-巯基丙酸 ）
-
COO
+ H3N+ C
H
CH2
-
COO H3N+ C H
O
C
H3N+ C H
CH3
L-丙氨酸
O
H
C
H C OH
CH2OH
D-甘油醛
O
O-
C
H
C
NH3+
CH3
D-丙氨酸
1.2 氨基酸的分类
1.2.1、氨基酸的表示方法：
中文名，如甘氨酸、半胱氨酸等。 三字母简写：如Gly、Cys等。 单字母简写：如G、C等。
记忆技巧 （按字母顺序记忆）
Ala Arg Asp Asn 丙 精 天 天酰
一、脂肪族氨基酸（酸性aa、酰胺）
天冬氨酸 Aspartate
O
H2N CH C OH CH2
CO
OH
D
α-氨基丁二酸
一、脂肪族氨基酸（酸性aa、酰胺）
O
H2N CH C OH
CH CH3
CH3
V
（α-氨基-β-甲基丁酸 ）
一、脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
O
H2N CH C OH CH2
CH CH3
CH3
氨基酸多肽和蛋白质类药物课件
氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
水解法 发酵法
以糖为碳源，以氨或尿素为氮源，通过微生物的 发酵繁殖，直接生产氨基酸，或利用菌体的酶系， 加入前体物质合成特定氨基酸的方法。
菌种的培养、接种发酵、产品的提取及分离纯化
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
半必需氨基酸 精氨酸和组氨酸
基本知识
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二、氨基酸基本知识
氨基酸 功能
合成蛋白质
氮平衡作用
转变为糖或脂肪
参与酶、激素及部分维 生素的组成
基本知识
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三、多肽基本知识
氨酸对肝细胞内三羧酸循环代谢过程的间接促 进作用，促进了肝细胞的能量生成，使得被损 伤的肝细胞的各项功能得以迅速恢复。
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个
中国药科大学生物制药专业
人
山东大学制药工程硕士
山东药品食品职业学院制药工程
简 系生物制药教研室主任 副教授
介 生物制药技术专业负责人
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
目 录
01 / 氨基酸、多肽及 蛋白质基本知识
水解法 发酵法 化学合成法
化学合成法是利用有机合成和化学工程相结合的 技术生产氨基酸的方法。
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氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
水解法 发酵法
以糖为碳源，以氨或尿素为氮源，通过微生物的 发酵繁殖，直接生产氨基酸，或利用菌体的酶系， 加入前体物质合成特定氨基酸的方法。
菌种的培养、接种发酵、产品的提取及分离纯化
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氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
半必需氨基酸 精氨酸和组氨酸
基本知识
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二、氨基酸基本知识
氨基酸 功能
合成蛋白质
氮平衡作用
转变为糖或脂肪
参与酶、激素及部分维 生素的组成
基本知识
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三、多肽基本知识
氨酸对肝细胞内三羧酸循环代谢过程的间接促 进作用，促进了肝细胞的能量生成，使得被损 伤的肝细胞的各项功能得以迅速恢复。
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个
中国药科大学生物制药专业
人
山东大学制药工程硕士
山东药品食品职业学院制药工程
简 系生物制药教研室主任 副教授
介 生物制药技术专业负责人
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目 录
01 / 氨基酸、多肽及 蛋白质基本知识
水解法 发酵法 化学合成法
化学合成法是利用有机合成和化学工程相结合的 技术生产氨基酸的方法。
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氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
第15章 氨基酸、多肽和蛋白质 ppt课件
ppt课件 4
COOH H C R NH 2 NH2
COOH C R H
天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有 α- 碳原子都是手性的，都有旋光性，而 且发现主要是 L 型的（也有 D 型的，但很 少）。
ppt课件 5
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。
CH3-CH-COO NH3
+
丙氨酸
HO2C(CH 2)2-CH-COO NH3
C
O
NK C O
(1) H3O (2) CO 2
COOC 2H5 N CH C COOC 2H5 O C
C C O N CH COOH O CH 2Ph
O
NH 2NH 2
C C
O NH NH O
+
NH 2
CH COOH CH 2Ph
合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才 能得到D-合L-氨基酸。
ppt课件 19
ppt课件 12
2、氨基酸氨基的反应 （1）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基 能酰基化成酰胺。
R R' COCl + NH 2 CH COOH R R' C NH CH COOH + HCl O
乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯邻苯二甲酸 酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程 中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。
R CH COOH NH2 OH R CH COO NH 2 H H OH
R CH COO NH 3
R CH COOH NH 3
11
溶液pH>等电点
等电点(pI)
ppt课件
溶液pH<等电点
注：1°等电点为电中性而不是中性（即 pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁 移为零。 中性氨基酸 pI = 4.8~6.3 酸性氨基酸 pI = 2.7~3.2 碱性氨基酸 pI = 7.6~10.8 2°等电点时，偶极离子在水中的溶解 度最小，易结晶析出。
COOH H C R NH 2 NH2
COOH C R H
天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有 α- 碳原子都是手性的，都有旋光性，而 且发现主要是 L 型的（也有 D 型的，但很 少）。
ppt课件 5
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。
CH3-CH-COO NH3
+
丙氨酸
HO2C(CH 2)2-CH-COO NH3
C
O
NK C O
(1) H3O (2) CO 2
COOC 2H5 N CH C COOC 2H5 O C
C C O N CH COOH O CH 2Ph
O
NH 2NH 2
C C
O NH NH O
+
NH 2
CH COOH CH 2Ph
合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才 能得到D-合L-氨基酸。
ppt课件 19
ppt课件 12
2、氨基酸氨基的反应 （1）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基 能酰基化成酰胺。
R R' COCl + NH 2 CH COOH R R' C NH CH COOH + HCl O
乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯邻苯二甲酸 酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程 中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。
R CH COOH NH2 OH R CH COO NH 2 H H OH
R CH COO NH 3
R CH COOH NH 3
11
溶液pH>等电点
等电点(pI)
ppt课件
溶液pH<等电点
注：1°等电点为电中性而不是中性（即 pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁 移为零。 中性氨基酸 pI = 4.8~6.3 酸性氨基酸 pI = 2.7~3.2 碱性氨基酸 pI = 7.6~10.8 2°等电点时，偶极离子在水中的溶解 度最小，易结晶析出。
十七章氨基酸多肽和蛋白质ppt课件
天冬氨酸（PI=2.98）和精氨酸（PI=10.76） 写出其存在形式以及在电场中的移动方向。
存在： 偶极离子 移动：不移动
负离子 正极
正离子 负极
试用电泳法（缓冲溶液 pH=6.0）分 离赖氨酸、谷氨酸和甘氨酸的混合物
赖氨酸 谷氨酸 甘氨酸 pI=6.0 电中性 不移动
pI=9.7
阳离子 负极
固态氨基酸通常以内盐（偶极离子） 形式存在：
H H3N C COO R
离子型化合物：
熔点高（分解） 难溶于有机溶剂
二、化学性质
-
(一) 两性与等电点
H2O
OH + R CH COOH
+ NH3 （Ⅰ）
R CH COO
+ NH3
-
H2O
R CH COO + H3O NH2 （Ⅱ） 负离子
-
+
正离子
H3N CHCOO 酰基化 R
R'OH 酯化
H H2N C COOR' R
电泳：带电颗粒在电场中向其相反方向的电极移动 的现象。
加酸，平衡左移，以正离子存在，电场中向负极移动。
加碱，平衡右移，以负离子存在，电场中向阳极移动。
等电点：当溶液调节至一定的 pH 值时，氨基酸 以偶极离子的形式存在，将此溶液置于电场中 ，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电 中性状态，这时溶液的 pH 值称为氨基酸的等 电点。 常利用上述性质分离氨基酸。
3
O C
O NH CH C CH2SH 半胱氨酸残基
NH CH2 COO 甘氨酸残基
-
谷氨酸残基
γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸 γ-谷-半胱-甘 γ-Glu-Cys-Gly 谷胱甘肽（GSH——还原型谷胱甘肽）
存在： 偶极离子 移动：不移动
负离子 正极
正离子 负极
试用电泳法（缓冲溶液 pH=6.0）分 离赖氨酸、谷氨酸和甘氨酸的混合物
赖氨酸 谷氨酸 甘氨酸 pI=6.0 电中性 不移动
pI=9.7
阳离子 负极
固态氨基酸通常以内盐（偶极离子） 形式存在：
H H3N C COO R
离子型化合物：
熔点高（分解） 难溶于有机溶剂
二、化学性质
-
(一) 两性与等电点
H2O
OH + R CH COOH
+ NH3 （Ⅰ）
R CH COO
+ NH3
-
H2O
R CH COO + H3O NH2 （Ⅱ） 负离子
-
+
正离子
H3N CHCOO 酰基化 R
R'OH 酯化
H H2N C COOR' R
电泳：带电颗粒在电场中向其相反方向的电极移动 的现象。
加酸，平衡左移，以正离子存在，电场中向负极移动。
加碱，平衡右移，以负离子存在，电场中向阳极移动。
等电点：当溶液调节至一定的 pH 值时，氨基酸 以偶极离子的形式存在，将此溶液置于电场中 ，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电 中性状态，这时溶液的 pH 值称为氨基酸的等 电点。 常利用上述性质分离氨基酸。
3
O C
O NH CH C CH2SH 半胱氨酸残基
NH CH2 COO 甘氨酸残基
-
谷氨酸残基
γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸 γ-谷-半胱-甘 γ-Glu-Cys-Gly 谷胱甘肽（GSH——还原型谷胱甘肽）
《氨基酸和多肽》课件
翻译后修饰是指多肽链在翻译后进行的化学修饰，如 磷酸化、糖基化、乙酰化等，这些修饰可以影响多肽
的稳定性、活性和功能。
04
翻译是指核糖体将mRNA上的密码子转译成氨基酸序 列的过程，通过tRNA的反密码子与mRNA上的密码 子配对，将相应的氨基酸连接到肽链上。
氨基酸和多肽的生物合成过程
氨基酸的生物合成过程包括原料 准备、合成阶段和产物输出等步
在生物技术领域，氨基酸和多肽可以用于设计和合成具有特定功能的蛋白质和抗体 ，为生物工程和生物制药等领域提供技术支持。
04 氨基酸和多肽的生物合成
氨基酸的生物合成
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具 有多种生物学功能。
转氨基作用是指氨基酸在转氨酶的作 用下，将氨基转移给α-酮戊二酸，生 成新的氨基酸和谷氨酸。
氨基酸的生理功能主要表现在合成蛋白 质和参与细胞代谢等方面，而多肽的生 理功能则更加多样化和复杂化，涉及信 号转导、免疫调节、激素和神经递质等
方面。
在生物体内，氨基酸和多肽相互协调和 配合，共同维持机体的正常生理功能。
氨基酸和多肽在生物体内发挥着重要 的生理作用，如蛋白质合成、细胞信 号转导等。
氨基酸的种类和排列顺序决定了多肽 的生物活性和功能。
氨基酸与多肽的区别
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，是一种小分子，具有侧链基团；而多 肽则是由两个或多个氨基酸通过肽键连接而成的短肽链，具有相对复杂 的空间结构和生物活性。
骤。
多肽的生物合成过程包括转录、 翻译、翻译后修饰等步骤。
氨基酸和多肽的生物合成过程中 需要多种酶的参与，这些酶的作 用是促进化学反应的进行，并调
节代谢平衡。
05 氨基酸和多肽的生理功能
氨基酸的生理功能
合成蛋白质
肽的PPT课件
液相肽合成
在液相环境中进行肽的合成，可以更灵活地设计和合成复杂的肽 链。
化学合成与生物酶法
利用化学合成和生物酶法进行肽的合成，具有高效、环保和选择 性高等优点。
肽的药物研发进展
01
02
03
抗肿瘤药物
一些具有抑制肿瘤细胞生 长和扩散的肽被用作抗肿 瘤药物的候选分子。
抗菌药物
针对细菌和病毒的肽被研 究作为新型抗菌药物的潜 在候选者。
肽在食品工业中的应用
肽在食品调味中的应用
一些肽具有特殊的味道，可以作为食品调味剂，改善食品口感。
肽在功能性食品中的应用
一些肽具有特定的生理功能，如促进消化、降低血压等，可以用于 开发功能性食品。
肽在食品保鲜中的应用
一些肽具有抗菌、抗氧化等特性，可以用于延长食品的保质期。
肽在化妆品行业的应用
肽在护肤品中的应用
04
肽的应用
肽在医药领域的应用
肽在药物研发中的应用
肽可以作为药物先导物，通过 与靶点结合发挥药效，用于治 疗癌症、感染性疾病、代谢性
疾病等多种疾病。
肽在疫苗研发中的应用
一些肽具有免疫原性，可以作 为疫苗的抗原部分，用于预防
传染病。
肽在诊断试剂中的应用
肽可以作为抗原或抗体的一部 分，用于检测生物标志物，协 助疾病的早期诊断和监测。
03
肽的功能与作用机制
肽的信号传递功能
1
肽在细胞间的信号传递中起着关键作用，它们可 以作为生长因子、激素或其他信号分子，影响细 胞行为和功能。
2
肽信号通过与细胞表面的受体结合，触发一系列 的信号转导通路，从而调控细胞的增殖、分化、 迁移等过程。
3
不同的肽具有不同的生物学效应，可以作为促生 长因子或抑生长因子，影响细胞的生长和凋亡。
在液相环境中进行肽的合成，可以更灵活地设计和合成复杂的肽 链。
化学合成与生物酶法
利用化学合成和生物酶法进行肽的合成，具有高效、环保和选择 性高等优点。
肽的药物研发进展
01
02
03
抗肿瘤药物
一些具有抑制肿瘤细胞生 长和扩散的肽被用作抗肿 瘤药物的候选分子。
抗菌药物
针对细菌和病毒的肽被研 究作为新型抗菌药物的潜 在候选者。
肽在食品工业中的应用
肽在食品调味中的应用
一些肽具有特殊的味道，可以作为食品调味剂，改善食品口感。
肽在功能性食品中的应用
一些肽具有特定的生理功能，如促进消化、降低血压等，可以用于 开发功能性食品。
肽在食品保鲜中的应用
一些肽具有抗菌、抗氧化等特性，可以用于延长食品的保质期。
肽在化妆品行业的应用
肽在护肤品中的应用
04
肽的应用
肽在医药领域的应用
肽在药物研发中的应用
肽可以作为药物先导物，通过 与靶点结合发挥药效，用于治 疗癌症、感染性疾病、代谢性
疾病等多种疾病。
肽在疫苗研发中的应用
一些肽具有免疫原性，可以作 为疫苗的抗原部分，用于预防
传染病。
肽在诊断试剂中的应用
肽可以作为抗原或抗体的一部 分，用于检测生物标志物，协 助疾病的早期诊断和监测。
03
肽的功能与作用机制
肽的信号传递功能
1
肽在细胞间的信号传递中起着关键作用，它们可 以作为生长因子、激素或其他信号分子，影响细 胞行为和功能。
2
肽信号通过与细胞表面的受体结合，触发一系列 的信号转导通路，从而调控细胞的增殖、分化、 迁移等过程。
3
不同的肽具有不同的生物学效应，可以作为促生 长因子或抑生长因子，影响细胞的生长和凋亡。
氨基酸多肽及蛋白质
O
N H 2
O O+R C H 2C H C O O H
荧 光 胺
C O O H
RC H
N
+H 2 O
O O
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
生物活性肽也称作功能肽，是近年来非常活泼的研究领域，其应用涉及 到生物学、医药学、化学等多种学科，在食品科学研究及功能食品开发中 也显示出美好的前景。
去除正电荷
琥珀酸酐
O R NHCCH3
在Lys上引入正电荷
硫代仲康酸**
O C O O H 在Lys残基引入巯基
R N H C C H 2C H C H 2SH
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
官能团及反应
试剂及条件
产物
评价
6.芳基化
FDNB***
NO2
R NH
NO2
氨基酸序列测定
官能团及反应
氨基酸和蛋白质中官能团的化学反响性
试剂和条件
产物
评论
A.非α氨基 1.还原甲基化 2.胍基化 3.乙酰化 4.琥珀酰化 5.巯基化
甲醛、NaBH4 邻甲基异脲*，pH10.6,4℃,4d
+
R NHCH 32
+
NH2
R NHCNH2 O
蛋白放射性标记 Lys转换成Arg
乙酸酐
R NHCCH3
感染性疾病曾一度是人类生存所面临的最大威胁。随着抗生素的创造 和广泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人类死亡的 一个重要原因。据WHO报告，2000年全球死亡人数5570万，其中 1440万由感染性疾病引起，占总死亡人数的15.9%。过去的几十年里， 耐药性微生物的不断产生和生物耐药性问题的日益恶化，开发新的抗感 染药物已成为治疗感染疾病的必由之路。昆虫抗菌肽因其独特的抗菌、 杀菌效果和良好的应用前景近来成为抗感染新药开发的热点。*目前国外
18氨基酸和肽 38页PPT文档
OH R C COOH
NH2
NH
NH2
-NH3 R C COOH
O
氨基酸经氧化剂或氨基酸氧化酶作用，
可脱去氨基生成酮酸，此反应在脱氨前涉及
脱氢和水解两个步骤。上述过程也是生物体
内氨基酸分解代谢的重要方式。
29.08.2019
17.3.3 脱水成肽反应
在适当条件下，氨基酸分子间氨基与羧基相互 脱水缩合生成的一类化合物，叫做肽(peptide)。
(续3)
名称
中文缩 英文缩
结构式
写
写
碱性氨基酸
赖氨酸(Lysine)* ,-二氨基己酸
精氨酸(Arginine) -氨基--胍基戊酸 组氨酸(Histidine) -氨基--(4-咪唑基) 丙酸
29.08.2019
赖 Lys K NH 3CH 2CH 2CH 2CH 2CH COO
NH 2
精 Arg R H2NC NH2C CH 2HC2HCH COO
N2H
N2H
组
His H N
CH2CH COO
N
NH3
H
17.1.2 氨基酸的分类和命名
1、分类
脂肪族氨基酸
根据R基结构 芳香族氨基酸
杂环氨基酸
分子中氨基和 羧基相对数目
中性氨基酸 酸性氨基酸
碱性氨基酸
29.08.2019
17.1.2 氨基酸的分类
+N3 H
17.2 氨基酸的物理性质
-氨基酸为无色结晶，熔点较高，一般
在200～300C之间，这是因为晶体中氨基酸 以内盐形式存在，但往往在熔化前受热分解 放出CO2。每种氨基酸都有特殊的结晶形状， 利用结晶形状可以鉴别氨基酸。
第2章2蛋白质的构件氨基酸及多肽ppt课件
含羟基氨基酸
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
2019/12/29
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
2019/12/29
含酰胺氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO NH 2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine 谷酰胺 Glutamine
2019/12/29
• [a]=100a/lc，[a]为比旋度、a为旋度值、l为旋光管长（ 单位为dm）、c为每100ml溶液中的样品重量（单位为g ）
2019/12/29
氨基酸的光吸收
• 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光 吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。
• 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨 酸和色氨酸有吸收光的能力。
2019/12/29
2.1 氨基酸
• 2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 • 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下
结构通式。
-氨基酸
2019/12/29
2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分 类
• 氨基酸分类的方法有多种，目前常以氨基酸的R基团的 结构和性质作为氨基酸分类的基础。
• 根据R基团的结构可将20种氨基酸分为七类：①R为脂 肪族基团的氨基酸；②R为芳香族基团的氨基酸；③R 为含硫基团的氨基酸；④R为含羟基基团的氨基酸；⑤ R为碱性基团的氨基酸；⑥R为酸性基团的氨基酸；⑦ R为含酰胺基团的氨基酸。
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
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非必需氨基酸：甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、 谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、 脯氨酸、丙氨酸。
1.3 氨基酸的离子状态取决于环境的pH
游离氨基酸的酸性和碱性基团的pKa值和氨基酸的等电点（pI）。
氨基酸 甘氨酸
分子量 75
-C O O H 2 .3 4
pKa -N H 3+
9 .6 0
2 .1 8
8 .9 5
精氨酸
174
2 .1 7
9 .0 4
组氨酸
155
1 .8 2
9 .1 7
蛋氨酸
半胱氨酸
两个半胱氨酸氧化可以形成胱氨酸， 胱氨酸还原又可以形成两个半胱氨酸
半胱氨酸 半胱氨酸
胱氨酸
4、R为含醇基基团的氨基酸（2种）
丝氨酸和苏氨酸是两个侧链含有-羟基的不带电荷的氨基酸：
丝氨酸（-氨基-β-羟基丁酸）：侧链为羟甲基（-CH2OH）； 苏氨酸（-氨基-β-羟基丙酸）：侧链为羟丙基。
天冬酰胺
谷氨酰胺
必需和非必需氨基酸：
以上氨基酸分类完全是根据侧链的性质分类的，从营养 学角度又可将氨基酸分为必需和非必需氨基酸。
必需氨基酸：赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、 异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、色氨酸、 组氨酸、精氨酸，
其中组氨酸和精氨酸，人虽然能合成，但效率低， 尤其在婴幼儿时期，需要由外界供给。
哚基，所以色氨酸又称之吲哚丙氨酸。
注意：三种芳香族氨基酸都吸收紫外光，在中性pH条件下，色 氨酸和酪氨酸的紫外吸收峰在280nm，而苯丙氨酸的在260nm， 大多数蛋白质中都含有色氨酸和酪氨酸或其中的一种，所以溶 液中280nm吸收的测量常用来估算蛋白质的浓度。
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
色氨酸、酪氨酸 和苯丙氨酸的紫 外吸收谱，
丙氨酸
89
2 .3 4
9 .6 9
缬氨酸
117
2 .3 2
9 .6 2
亮氨酸
131
2 .3 6
9 .6 0
异亮氨酸
131
2 .3 6
9 .6 8
脯氨酸
115
1 .9 9
1 0 .9 6
苯丙氨酸
165
1 .8 3
9 .1 3
酪氨酸Biblioteka 1812 .2 09 .1 1
色氨酸
204
2 .3 8
9 .3 9
丝氨酸
生理条件（pH7附近）下氨基酸呈现兼性离子形式
氨基（-NH2）质子化变为（-NH3＋）， 羧基（-COOH）离子化为（-COO－），
绝大多数氨基酸是L-型氨基酸
如果侧链R不是H，则C结合了4种不同基团，所以C 是个不对称碳。除了甘氨酸，其余的19种标准氨基酸都至少 含有一个不对称碳原子，含有一个不对称碳的氨基酸就存在 着两种不能叠合的镜象立体异构体。
105
2 .2 1
9 .1 5
苏氨酸
119
2 .1 1
9 .6 2
半胱氨酸
121
1 .9 6
8 .1 8
蛋氨酸
149
2 .2 8
9 .2 1
天冬酰胺
132
2 .0 2
8 .8 0
谷氨酰胺
146
2 .1 7
9 .1 3
天冬氨酸
133
1 .8 8
9 .6 0
谷氨酸
147
2 .1 9
9 .6 7
赖氨酸
146
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脯氨酸
2、R为芳香族基团的氨基酸（3种）
苯丙氨酸（-氨基-β-苯丙酸）：一个含有苯基的氨基酸。 酪氨酸（-氨基-β-对羟基苯丙酸）：结构类似于苯丙
氨酸，对位上含有一个羟基。酚是个比较弱的酸，所以酪 氨酸侧链的pKa值为10.5。
色氨酸（β-吲哚--氨基丙酸）：侧链带有一个双环的吲
苏氨酸也象异亮氨酸一样含有两个手性碳原子，即-碳和-碳原子， 通常出现在蛋白质中的L-苏氨酸只是4种立体异构体中的一种。
丝氨酸
苏氨酸
5、R为碱性基团的氨基酸（3种）
组氨酸（-氨基-β-咪唑基丙酸）：侧链有一个咪唑环。 赖氨酸（,-二氨基己酸）：含有-和-氨基。 精氨酸（-氨基-δ-胍基戊酸）：侧链含有胍基。
在中性pH条件 下，色氨酸和酪 氨酸的紫外吸收 峰在280nm，而 苯丙氨酸的在 260nm
色氨酸 酪氨酸
苯丙 氨酸
3、R为含硫基团的氨基酸（2种）
蛋氨酸（-氨基-γ-甲硫基丁酸）：侧链上带有一个非极性 的甲基硫醚基，不过其中的硫原子是亲核的。
半胱氨酸（-氨基-β-巯基丙酸）：侧链含有巯基（-SH）， 又称为巯基丙氨酸，-SH是一个高反应性的基团。
关于氨基酸和肽
1.1 蛋白质是由二十种不同的氨基酸构成的
20种标准氨基酸都是-氨基酸
特征：-氨基酸分子中的-碳（分子中第2个碳，C）结合着 一个碱性的氨基和一个酸性的羧基，此外C还结合着一个H 原子和一个侧链基团（用R表示）。
每一种氨基酸的R都是不同的，侧链上的碳依次按字母命 名为、、和碳，分别指的是第3、4、5和6位碳。
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
6、R为酸性基团的氨基酸（2种）
天冬氨酸（-氨基丁二酸）：侧链含有一个-羧基； 谷氨酸（-氨基戊二酸）：侧链含有一个-羧基。
天冬氨酸
谷氨酸
7、R为含酰胺基团的氨基酸（2种）
天冬酰胺（β-氨基-β-羧基丙酰胺）：天冬氨酸酰胺化产物； 谷氨酰胺（γ-氨基-γ-羧基丁酰胺）：谷氨酸的酰胺化产物。
1、R为脂肪族基团的氨基酸（6种）
甘氨酸（-氨基乙酸） ： 侧链是个H； 丙氨酸（-氨基丙酸）： 侧链是一个甲基； 缬氨酸（-氨基异戊酸）：含有支链的3碳侧链； 亮氨酸（-氨基异己酸）： 4碳侧链： 异亮氨酸（-氨基-β-甲基戊酸）：含有支链的4碳侧链。 脯氨酸（β-吡咯烷基--羧酸）： 它有一个环形的饱和烃侧链，
结合在-氨基的氮和-碳上。
要注意的是，异亮氨酸分子中的-碳和-碳都是不对
称碳。所以异亮氨酸存在着4种可能的立体异构体：L-异亮 氨酸， D-异亮氨酸，L-别构异亮氨酸，和D-别构异亮氨酸 （别构是指一个异构形式）。
另外脯氨酸是一个亚氨基酸。不过在蛋白质中发现的脯 氨酸也象其它氨基酸一样，它的-碳也是手性碳。脯氨酸 的杂环吡咯烷环限制多肽的几何构型，有时会在多肽链中 引进一个转折的变化。
通过与构型标准物－甘油醛比较，氨基酸分为D-型氨基 酸和L-型氨基酸。到目前为止，发现的游离的以及蛋白质温 和水解得到的氨基酸绝大多数是L-型氨基酸。
L－甘油醛 L－丙氨酸
D－甘油醛 D－丙氨酸
二 十 种 标 准 氨 基 酸
1.2 20种标准氨基酸可以按其侧链分类
20种氨基酸按照侧链基团可以分为：6种脂肪族、3种芳香族、 2种含硫、2种羟基、3种碱性、2种酸性和2种酰胺氨基酸。
1.3 氨基酸的离子状态取决于环境的pH
游离氨基酸的酸性和碱性基团的pKa值和氨基酸的等电点（pI）。
氨基酸 甘氨酸
分子量 75
-C O O H 2 .3 4
pKa -N H 3+
9 .6 0
2 .1 8
8 .9 5
精氨酸
174
2 .1 7
9 .0 4
组氨酸
155
1 .8 2
9 .1 7
蛋氨酸
半胱氨酸
两个半胱氨酸氧化可以形成胱氨酸， 胱氨酸还原又可以形成两个半胱氨酸
半胱氨酸 半胱氨酸
胱氨酸
4、R为含醇基基团的氨基酸（2种）
丝氨酸和苏氨酸是两个侧链含有-羟基的不带电荷的氨基酸：
丝氨酸（-氨基-β-羟基丁酸）：侧链为羟甲基（-CH2OH）； 苏氨酸（-氨基-β-羟基丙酸）：侧链为羟丙基。
天冬酰胺
谷氨酰胺
必需和非必需氨基酸：
以上氨基酸分类完全是根据侧链的性质分类的，从营养 学角度又可将氨基酸分为必需和非必需氨基酸。
必需氨基酸：赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、 异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、色氨酸、 组氨酸、精氨酸，
其中组氨酸和精氨酸，人虽然能合成，但效率低， 尤其在婴幼儿时期，需要由外界供给。
哚基，所以色氨酸又称之吲哚丙氨酸。
注意：三种芳香族氨基酸都吸收紫外光，在中性pH条件下，色 氨酸和酪氨酸的紫外吸收峰在280nm，而苯丙氨酸的在260nm， 大多数蛋白质中都含有色氨酸和酪氨酸或其中的一种，所以溶 液中280nm吸收的测量常用来估算蛋白质的浓度。
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
色氨酸、酪氨酸 和苯丙氨酸的紫 外吸收谱，
丙氨酸
89
2 .3 4
9 .6 9
缬氨酸
117
2 .3 2
9 .6 2
亮氨酸
131
2 .3 6
9 .6 0
异亮氨酸
131
2 .3 6
9 .6 8
脯氨酸
115
1 .9 9
1 0 .9 6
苯丙氨酸
165
1 .8 3
9 .1 3
酪氨酸Biblioteka 1812 .2 09 .1 1
色氨酸
204
2 .3 8
9 .3 9
丝氨酸
生理条件（pH7附近）下氨基酸呈现兼性离子形式
氨基（-NH2）质子化变为（-NH3＋）， 羧基（-COOH）离子化为（-COO－），
绝大多数氨基酸是L-型氨基酸
如果侧链R不是H，则C结合了4种不同基团，所以C 是个不对称碳。除了甘氨酸，其余的19种标准氨基酸都至少 含有一个不对称碳原子，含有一个不对称碳的氨基酸就存在 着两种不能叠合的镜象立体异构体。
105
2 .2 1
9 .1 5
苏氨酸
119
2 .1 1
9 .6 2
半胱氨酸
121
1 .9 6
8 .1 8
蛋氨酸
149
2 .2 8
9 .2 1
天冬酰胺
132
2 .0 2
8 .8 0
谷氨酰胺
146
2 .1 7
9 .1 3
天冬氨酸
133
1 .8 8
9 .6 0
谷氨酸
147
2 .1 9
9 .6 7
赖氨酸
146
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脯氨酸
2、R为芳香族基团的氨基酸（3种）
苯丙氨酸（-氨基-β-苯丙酸）：一个含有苯基的氨基酸。 酪氨酸（-氨基-β-对羟基苯丙酸）：结构类似于苯丙
氨酸，对位上含有一个羟基。酚是个比较弱的酸，所以酪 氨酸侧链的pKa值为10.5。
色氨酸（β-吲哚--氨基丙酸）：侧链带有一个双环的吲
苏氨酸也象异亮氨酸一样含有两个手性碳原子，即-碳和-碳原子， 通常出现在蛋白质中的L-苏氨酸只是4种立体异构体中的一种。
丝氨酸
苏氨酸
5、R为碱性基团的氨基酸（3种）
组氨酸（-氨基-β-咪唑基丙酸）：侧链有一个咪唑环。 赖氨酸（,-二氨基己酸）：含有-和-氨基。 精氨酸（-氨基-δ-胍基戊酸）：侧链含有胍基。
在中性pH条件 下，色氨酸和酪 氨酸的紫外吸收 峰在280nm，而 苯丙氨酸的在 260nm
色氨酸 酪氨酸
苯丙 氨酸
3、R为含硫基团的氨基酸（2种）
蛋氨酸（-氨基-γ-甲硫基丁酸）：侧链上带有一个非极性 的甲基硫醚基，不过其中的硫原子是亲核的。
半胱氨酸（-氨基-β-巯基丙酸）：侧链含有巯基（-SH）， 又称为巯基丙氨酸，-SH是一个高反应性的基团。
关于氨基酸和肽
1.1 蛋白质是由二十种不同的氨基酸构成的
20种标准氨基酸都是-氨基酸
特征：-氨基酸分子中的-碳（分子中第2个碳，C）结合着 一个碱性的氨基和一个酸性的羧基，此外C还结合着一个H 原子和一个侧链基团（用R表示）。
每一种氨基酸的R都是不同的，侧链上的碳依次按字母命 名为、、和碳，分别指的是第3、4、5和6位碳。
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
6、R为酸性基团的氨基酸（2种）
天冬氨酸（-氨基丁二酸）：侧链含有一个-羧基； 谷氨酸（-氨基戊二酸）：侧链含有一个-羧基。
天冬氨酸
谷氨酸
7、R为含酰胺基团的氨基酸（2种）
天冬酰胺（β-氨基-β-羧基丙酰胺）：天冬氨酸酰胺化产物； 谷氨酰胺（γ-氨基-γ-羧基丁酰胺）：谷氨酸的酰胺化产物。
1、R为脂肪族基团的氨基酸（6种）
甘氨酸（-氨基乙酸） ： 侧链是个H； 丙氨酸（-氨基丙酸）： 侧链是一个甲基； 缬氨酸（-氨基异戊酸）：含有支链的3碳侧链； 亮氨酸（-氨基异己酸）： 4碳侧链： 异亮氨酸（-氨基-β-甲基戊酸）：含有支链的4碳侧链。 脯氨酸（β-吡咯烷基--羧酸）： 它有一个环形的饱和烃侧链，
结合在-氨基的氮和-碳上。
要注意的是，异亮氨酸分子中的-碳和-碳都是不对
称碳。所以异亮氨酸存在着4种可能的立体异构体：L-异亮 氨酸， D-异亮氨酸，L-别构异亮氨酸，和D-别构异亮氨酸 （别构是指一个异构形式）。
另外脯氨酸是一个亚氨基酸。不过在蛋白质中发现的脯 氨酸也象其它氨基酸一样，它的-碳也是手性碳。脯氨酸 的杂环吡咯烷环限制多肽的几何构型，有时会在多肽链中 引进一个转折的变化。
通过与构型标准物－甘油醛比较，氨基酸分为D-型氨基 酸和L-型氨基酸。到目前为止，发现的游离的以及蛋白质温 和水解得到的氨基酸绝大多数是L-型氨基酸。
L－甘油醛 L－丙氨酸
D－甘油醛 D－丙氨酸
二 十 种 标 准 氨 基 酸
1.2 20种标准氨基酸可以按其侧链分类
20种氨基酸按照侧链基团可以分为：6种脂肪族、3种芳香族、 2种含硫、2种羟基、3种碱性、2种酸性和2种酰胺氨基酸。