氨基酸、肽和蛋白质
第17章氨基酸和蛋白质-新(4)
（一）两性电离和等电点
分子内部酸性基团和碱性基团所形成的盐称 为内盐。内盐分子中包含正、负离子两部分， 所以又称为两性离子（zwitter-ion）或偶极 离子。偶极离子即可与较强的酸反应，又可 与较强的碱反应，表现出两性化合物的特性。
（二）蛋白质的高级结构
蛋白质分子的多肽链并不是以完全伸展的线 状形式存在，而是通过分子中Cα —H、Cα — N单键的旋转而盘曲、折叠形成特定的三维 空间结构，这种空间结构称为蛋白质的高级 结构。
1．蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构主要指的是多肽链中 原子的空间排布。
N原子上的孤电子对与羰基之间形成共 轭体系，使得C—N单键具有部分双键性质， 限制了肽键的自由旋转。实际上，肽键具有 平面结构，称为肽键平面。其中Cα 1、羰基 碳和氧、氮和氢以及Cα 2共六个原子在同一 平面上，氧原子和氢原子呈反式。
中性氨基酸的pI在5.1～6.5之间
（二）显色反应
α -氨基酸与水合茚三酮在水溶液中加热时， 能放出二氧化碳，并生成紫色的化合物，称 为罗曼氏紫。
O OH
-
R-CH-COO
2
+ OH
N+ H3
O
ONH4 O
N=
O
O
+ RCHO + CO2
水合茚三酮
罗曼氏紫
此反应灵敏度高，是鉴定α -氨基酸简 便而迅速的方法，常用于层析时显色。还可 根据颜色的深浅程度及放出的二氧化碳的量 测定α -氨基酸的含量。
a- 螺旋(b)
（2）β—折叠 又称为β—片层结构。β—折 叠指多肽链呈一种铺开的折扇形状，相邻两 个氨基酸残基的距离约700pm。若干条多肽 链或一条多肽链的若干片段平行排列，维系 和固定β—折叠的作用力仍然是氢键。 β-折叠有两种类型，一种是多肽链从N-末端 到C-末端的排列是同方向的，称为平行β-折 叠，另一种是从N-末端到C-末端的排列是反 方向的叫反平行β-折叠。
生物化学名词解释
生物化学名词解释《生物化学》——名词解释氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
氨基酸、多肽与蛋白质
形成一级结构的化学键：
•肽键（主要化学键） •二硫键
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目 目录 录
三、多肽链中的局部特殊构象是 蛋白质的二级结构
Genome Project) 。
21世纪，蛋白质组学 (Proteomic) 。
目录
一、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占 人体干重的 45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
目录
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
目录
肽键
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合
物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基
酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋
白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。
1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋
白的四级结构。
20世纪90年代以后，后基因组计划(Post-Human
下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
第16章 氨基酸、肽和蛋白质
茚三酮
C C O OH C OH O NH2 + RCHCOOH
水合茚三酮
C C O C O N O C C C HO + RCHO + CO2
蓝色或紫红色
是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法——既可定性，又可定量。
8
若为亚氨基，与茚三酮作用，则呈黄色。 例： O C C OH C OH O + NH2 C COO C
的由 排基 列因 顺上 序的 决遗 定传 的密 。码 猪胰岛素分子的一级结构
17
二、蛋白质的二级结构(高级结构) 指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠的方式 ——局部空间排列。 二级结构的主要形式 α-螺旋、β-折叠、β-转角、γ-转角、无规卷曲 1、α-螺旋 各肽键平面通过α-碳原子的旋转，围绕中心轴形成的一种紧密 螺旋盘曲构象。它是最常见、含量最丰富的二级结构。
OH R CH COOH NH3 H R CH COO NH3 H OH R CH COO NH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
注意点： 等电点为氨基酸分子呈电中性，而不是溶液的pH为中性。 例： 丙氨酸(中性) 谷氨酸(酸性) 赖氨酸(碱性) pI = 6.02 pI = 3.22 pI = 9.74
+
O 弱碱 + N H 2 -C H -C R NO2 O 2N O OH +
NO2
O
F
肽链
O 2N
N H -C H -C R
肽链
N H -C H -C R
混合氨基酸
黄色
二、C-端分析(羧酸多肽酶法) 用羧酸多肽酶水解多肽，只有靠近游离羧基的一个肽键可被水 解，再分离鉴定。
氨基酸肽和蛋白质
OH + R-CH-COOH + NH3
正离子（III）
+
H2O
R-CH-COO + NH3
- H2O
R-CH-COO + H3O NH2
负离子（II）
-
+
两性离子（I）
由于氨基酸的-NH3给质子能力大于 -COO -接受质子的能 力。所以在中性氨基酸的平衡体系中，负离子（II）数 目多于正离子（III），使氨基酸带有一定数量的净负电 荷，其溶液略显酸性（pH值略小于7）。
酸性氨基酸——在分子中氨基的数目少于羧基的数目
HOOC-CH2CH2CH-COOH NH2 俗 名： 谷氨酸
缩写符号： Glu
碱性氨基酸——在分子中氨基的数目多于羧基的数目
H2N-CH2CH2CH2CH2CH-COOH NH2
有机化学课件 5
在α-氨基酸的命名中，习惯上多数以俗名来命 名，而组成蛋白质的α-氨基酸仅二十种。其中有 八种是人体内不能合成的，称为必需氨基酸。
氨基酸等电点的两点说明：
① 不同的氨基酸有不同的等电点。所以可以通过测 定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。
中性氨基酸的等电点pH=5.5~6.3之间。 酸性氨基酸的等电点pH=2.8~3.2之间。 碱性氨基酸的等电点pH=7.6~10.6之间。
β-氨基酸
有机化学课件 3
β
α
R-CH-COOH NH2
α-氨基酸
第15章 氨基酸、肽和蛋白质
α
中性氨基酸
如：CH2-COOH NH2 俗名： 缩写 符号： 甘氨酸 Gly
在分子中-NH2与-COOH 数目相同
CH3CHCOOH NH2 丙氨酸 Ala HO-CH2CHCOOH NH2 酪氨酸 Tyr
2_氨基酸及肽
[Gly±] [H+] [Gly+] [Gly- ] [H+] [H+]2=K1K2 pH=（pK1+pK2）/2
[Gly±] pI=（pK1+pK2）/2
pIGly =（2.34+9.60）/2=5.97
pI时， [Gly+ ] = [Gly ]
[Gly±] [H+]
K1
=
[Gly±] K2
[H+]
第一章 蛋白质化学
Chapter 1 Protein
主要介绍氨基酸、肽和蛋白质
的结构、性质、功能以及蛋白
质的结构与功能的关系。
第一节 蛋白质概述
Section 1 The Overview of Protein
蛋白质 （protein）是最基本的生命
物质之一，是由许多不同的α-氨基
酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）
•
Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝 紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。
(2)与甲醛反应－氨基酸的甲醛滴定法
一羟甲基衍生物 二羟甲基衍生物
氨基酸定量分析—甲醛滴定法（间接滴定） A.直接滴定，终点pH过高（12），没有适当指示剂。 B.与甲醛反应，滴定终点在9左右，可用酚酞作指示剂。 C.释放一个氢离子，相当于一个氨基（摩尔比1:1） D.简单快速，一般用于测定蛋白质的水解速度。
实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有
少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。
COOH H2N C R H
COOH H3N
COO H3N
H2N
COO C R
-
氨基酸_多肽
肽键的平面特征
15
15.5 蛋白质的结构 蛋白质也是由氨基酸以酰胺键形成的大分子化合物。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将相对分子量在 10000以上的多肽称为蛋白质。在10000以下的称为多肽。 蛋白质的结构可分为四级： 一级结构：氨基酸的连接顺序。 二级结构：肽链的的构象及通过链内或链间的氢键形 成的α-螺旋、β-折叠等结构。 三级结构：是指在二级结构基础上，肽链相互扭在一 起或卷曲成其他形状。
∆ R CH2NH2 + CO2 R CH COOH 或脱羧酶 NH2
8 脱羧和脱氨基反应
(CH3)2CHCH2CHCOOH + H2O NH2 酶 (CH3)2CHCH2CH2OH + CO2 + NH3
11
二 多肽和蛋白质
一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失 水形成的酰胺键称为肽键。
16
四级结构：是指由多条具有一、二、三级结构的肽链 通过非共价键连接起来的结构形式。
一 級 结 构
二 級 结 构
三 級 结 构
四 級 结 构
17
α-螺旋 多肽链中的各个肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的距离即螺距为 0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两 个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几 乎与轴平行，第一个氨基酸残基 的酰胺基团的-CO基与第四个氨 基酸残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。 蛋白质分子为右手α-螺旋。
6
2 与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2 R CH COOH + N2 + H2O OH
反应是定量进行的，可以根据放出氮气的量计算分子 中氨基的量。（范斯来克氨基测定法） 3 与醛反应
氨基酸、肽和蛋白质
氨基酸、肽和蛋白质氨基酸、肽和蛋白质是生物体内重要的有机分子，它们在许多生命过程中扮演着重要的角色，是组成和调节生物体的基本建筑块。
本文将简要介绍氨基酸、肽和蛋白质的定义、结构和生物学功能。
一、氨基酸氨基酸是一种含有羧基和氨基的有机化合物，是蛋白质的基本单元。
在生物系统中有20种常见的氨基酸，它们可以根据它们的侧链结构被分类为氨基、酸性、碱性和中性氨基酸。
每个氨基酸的结构都包括一个氨基组和一个羧基组，这两个组成了氨基酸的骨架，侧链则决定了氨基酸的性质和生物学功能。
二、肽肽是由两个或更多氨基酸通过肽键结合而成的分子。
当两个氨基酸分子相遇时，它们中的一个羧基与另一个氨基中的氢原子结合形成一个肽键。
通过这种方式，氨基酸逐渐组合形成了不同长度的肽链。
肽分子的生物活性取决于它们的序列、长度和空间结构。
三、蛋白质蛋白质是由氨基酸通过肽键结合成的，具有特定结构和生物学功能的分子。
蛋白质的结构通常分为四个层次：一级结构用于描述蛋白质中氨基酸的线性顺序，二级结构指的是氨基酸间的氢键、β折叠等非线性结构，三级结构是蛋白质分子的三维空间结构，而四级结构是多个蛋白质分子相互结合形成的复合物。
蛋白质在生物体内扮演着非常重要的角色，包括调节代谢、储存物质、加工讯息、抵御感染以及形成骨骼和肌肉等。
为了使蛋白质能够发挥这些生物学功能，它们必须折叠成正确的三维结构。
当蛋白质的结构发生异常时，可能会导致一系列的疾病，如变态反应、神经退行性疾病和癌症。
总之，氨基酸、肽和蛋白质是生物系统中非常重要的分子，具有广泛的生物学功能。
通过深入了解它们的结构和生物学功能，可以更好地理解生命过程中各种复杂现象的本质。
第十六章 氨基酸、多肽和蛋白质
OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出 氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节 肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一 类化合物。 肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。 二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基 酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点 脱水
OH
H+
- - 带负电荷 脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的 氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利 用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称 试剂 颜色 作用基团 缩二脲反应 强碱、稀硫酸铜溶液 紫色或紫红色 肽键 茚三酮反应 稀茚三酮溶液 蓝紫色 氨基 蛋白黄反应 浓硝酸、再加碱 深黄色或橙红色 苯环 亚硝酰铁氢化钠 亚硝酰铁氢化钠溶液 红色 巯基
（五）氧化脱氨反应 氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧 化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应 氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。
有机化学氨基酸
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
氨基酸、活性肽与活性蛋白质
化学合成法： 浓硫酸催化酯化法和氯化亚砜酯化法
L-谷氨酸甲酯化反应最优条件为谷氨酸∶甲醇∶浓硫 酸=7.5g∶120mL∶3.7mL,反应温度25℃,反应时间4h。
污染严重
半胱氨酸
必须的氨基酸
唯一具有还原性基团巯 基( - SH)的氨基酸
2-氨基-3-巯基丙酸
面团改良剂 生产肉味香精的原材料
半胱氨酸生理功能
动物毛发水解
废酸处理困难
国内目前，L一半胱氨酸的生产主要依靠人或动物的毛发经 酸水解或碱水解提取L-胱氨酸后，再经过电解成功的进行 商业化生产发酵法L-半胱氨酸,其年产 量已经达到世界总产量的30% 。
合成法
以环氧氯丙烷为原料合成L-半胱氨酸
牛磺酸在天然物质中的存在
含量最丰富的是海鱼、贝类，如墨鱼、章鱼、虾，贝 类的牡蛎、海螺、蛤蜊等。鱼类中的青花鱼、竹荚鱼、 沙丁鱼等牛磺酸含量很丰富。
在鱼类中，鱼背发黑的部位牛磺酸含 量较多，是其他白色部分的5～10倍 。
扇贝：8270ug/g 牡蛎：3960ug/g
蛤蜊
《本草经集》中说，珍珠“有治目肤翳，止泄”等作用。 唐代的《海药本草》认为，珍珠可以明目、除晕、止泄。
4 吸收时，不需耗费人体能量， 不会增加胃肠功能负担 。
应用功能肽开发要素膳
要素膳elemental diet:是根据人体需要量或推 荐供给量为依据，采用氨基酸或水解蛋白、碳 水化合物、脂肪、维生素、矿物盐等配置而成 的一种完全肠内营养制剂。
1939年水解蛋白开始 应用于临床，原为宇 宙飞行员研制。
氨基酸的营养强化
平衡必需氨基酸
利用不同氨基酸组成蛋白质的互补 效应来达到必需氨基酸的平衡
牛奶+面包
米饭+豆类
氨基酸、蛋白质、肽你了解多少？
氨基酸、蛋白质、肽你了解多少？作者：来源：《祝您健康·养生堂》2019年第07期受访专家赵 ; ;婷江苏省人民医院营养科主管营养师，中国营养学会慢病分会委员，中国老年医学学会营养与食品安全分会青年委员，江苏省临床营养科质控中心副主任，江苏省老年医学学会营养与食品安全分会总干事，江苏省康复医学会呼吸康复专委会青年委员会委员近两年来，“肽”这个词有点儿火，我们常常会听到“活性肽”“生物肽”“蛋白肽”等这些熟悉的名词，也常常看到肽和蛋白质、氨基酸“同台”登场。
但这个“肽”究竟是什么？与蛋白质、氨基酸又有什么关系？今天就来聊聊“肽”与健康的那些事儿。
肽是一种链状有机化合物，属于蛋白质类，它由两个或多个氨基酸分子以肽键相连而成。
根据所含氨基酸分子的数量划分，二肽就是两个氨基酸以肽键相连的化合物;三肽就是三个氨基酸以肽键相连的化合物，以此类推，如果有三十四个氨基酸以肽键相连的化合物就是三十四肽。
我们不妨把1个氨基酸分子看成是1颗珍珠，那么一条18k金的项链上只有2颗珍珠的，就是二肽，有3颗的就是三肽，以此类推……当一条项链上穿满了珍珠，重新换一条新的项链就是另一个肽结构了。
肽的来源主要分为两种途径：内源性和外源性。
内源性肽是人体自身存在的，含量较少，效应极强且分布广泛，特别是大脑中的含量最多，如神经肽、脑啡肽、胸腺肽，还有一些激素代表，如胰岛素、生长激素等，它们都是厉害的角色，是促进人类生长发育、记忆功能、神经控制能力、内分泌平衡和免疫调节的强大帮手。
外源性肽是从外界天然生物体中获取的多种形式的肽类，或是由摄入食物中的蛋白类物质经人体消化酶解后所产生。
人们所喜欢吃的来自海洋、陆地、空中的生物体内含量较高。
不论是直接还是间接来源于肉类食物或素食中蛋白质的肽，都属于“食源性肽”，这是人体获得外源性肽的主要途径。
肽是一种链状结构的蛋白物质，根据链的长度或氨基酸分子的数量进行分类，比如氨基酸分子数量在2～10之间的，为寡肽（又称为低聚肽、小分子活性肽等）;氨基酸分子数量在10个以上的为多肽。
氨基酸多肽及蛋白质
O
N H 2
O O+R C H 2C H C O O H
荧 光 胺
C O O H
RC H
N
+H 2 O
O O
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
生物活性肽也称作功能肽，是近年来非常活泼的研究领域，其应用涉及 到生物学、医药学、化学等多种学科，在食品科学研究及功能食品开发中 也显示出美好的前景。
去除正电荷
琥珀酸酐
O R NHCCH3
在Lys上引入正电荷
硫代仲康酸**
O C O O H 在Lys残基引入巯基
R N H C C H 2C H C H 2SH
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
官能团及反应
试剂及条件
产物
评价
6.芳基化
FDNB***
NO2
R NH
NO2
氨基酸序列测定
官能团及反应
氨基酸和蛋白质中官能团的化学反响性
试剂和条件
产物
评论
A.非α氨基 1.还原甲基化 2.胍基化 3.乙酰化 4.琥珀酰化 5.巯基化
甲醛、NaBH4 邻甲基异脲*，pH10.6,4℃,4d
+
R NHCH 32
+
NH2
R NHCNH2 O
蛋白放射性标记 Lys转换成Arg
乙酸酐
R NHCCH3
感染性疾病曾一度是人类生存所面临的最大威胁。随着抗生素的创造 和广泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人类死亡的 一个重要原因。据WHO报告，2000年全球死亡人数5570万，其中 1440万由感染性疾病引起，占总死亡人数的15.9%。过去的几十年里， 耐药性微生物的不断产生和生物耐药性问题的日益恶化，开发新的抗感 染药物已成为治疗感染疾病的必由之路。昆虫抗菌肽因其独特的抗菌、 杀菌效果和良好的应用前景近来成为抗感染新药开发的热点。*目前国外
氨基酸、肽和蛋白质ppt课件
温度
蔗糖
水分含量
pH
2、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）
➢ 冰结晶，蛋白质变性 水化作用降低；
➢ 快速冷冻法。
蛋白质与氧化剂之间的相互作用
食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰 次氯酸钠
影响因素
有机溶剂
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质浓度 ➢ 5－10％，浓度，水合作用
➢ 15－20％，Pr沉淀
pH
➢ pH＝ pI 水合作用最低 ➢ 高于或低于pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加） ➢ pH 9-10时水合能力较大
温度
温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然
蛋白质高约10％）
起泡性质的评价
蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的分子性质
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的
起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的浓度
2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。 超过10％，气泡变小，泡沫变硬。
用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相 互作用。
氨基酸、多肽和蛋白质
氨基酸、多肽和蛋白质1氨基酸1.1结构特征标准氨基酸：至少有一羧基（carboxyl ）和一氨基连接在同一个碳原子上（该碳原子称为α-碳原子）。
注意，脯氨酸含亚氨基。
构成蛋白质的氨基酸是 20 种标准氨基酸（可能含有非标准氨基酸，标准氨基酸经修饰而形成的）。
最近又发现了两种标准氨基酸。
标准氨基酸中， 1806 年发现第一种氨基酸——天冬酰胺，1938年发现最后一种——苏氨酸。
3α-碳是手性中心（大多数情况下，只有α-碳是手性中心；甘氨酸无手性，因R 基为 H）。
其绝对构型采用 D,L 系统，建立在L- 甘油醛（ L-glyceraldehydes）和 D- 甘油醛的结构之上。
D 、 L 构型与其实际的旋光性无关。
到目前为止在蛋白质中发现的氨基酸都是L 的（酶的活性位点是不对称的，即酶促反应是在手性环境下进行的）， D 仅存在于细菌细胞壁上的短肽和抗生素小肽。
1.2分类非标准氨基酸是标准氨基酸的衍生物（derivative ）。
根据 R 基的不同性质将氨基酸进行分类，按其极性或在生理pH （近 7.0 ）下与水相互作用的趋势分为 5 类：非极性脂肪族、芳香族、极性不带电、带正电（碱性）、带负电（酸性）。
非极性脂肪族：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸。
（衣架凉鞋饼干＝异亮、甲硫、亮、缬、丙、甘）芳香族：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。
（食老本（粤语）＝色、酪、苯丙）极性不带电：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺。
（诗书伴琴谱＝丝、书、半胱、脯；天冻先安谷＝天冬、酰胺、谷）带正电：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
（组队来京晋见＝组、赖、精、碱性）带负电：天冬氨酸、谷氨酸。
（天上的谷子很酸＝天、谷、酸性、都是氨酸）酪氨酸苯环上有羟基；丝氨酸和苏氨酸有羟基；半胱氨酸有巯基可成对形成二硫键；组氨酸是唯一一个具接近的 pK a值电离侧链的氨基酸，常作为质子供体和受体；天冬氨酸和谷氨酸都有两个羧基。
蛋白质-氨基酸、肽、蛋白分子结构
•肽键：
一个氨基酸的羧基与另 一个氨基酸的 a-氨基脱 去一分子水缩合后形成 的酰胺键，也称为肽键 （peptide bond.）
•肽的命名与方向 残基
N→C
丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸
•天然多肽
新陈代谢的产物， 具有特殊的生物学 功能。
•天然多肽
谷
氨
酸
a
b g
g-肽键
•天然多肽
新陈代谢的产物，具有 特殊的生物学功能。
一、基本认识 ★
二、入手点？
★ 入手点：
1.蛋白质是大分子多聚物！
2.结构物质的基本特性？ 3.生理环境因素的影响—水？！ 4.各种作用力的相互平衡？
5.多肽链中可能存在的有组织的 局部排列？
蛋白质结构层次的推测
第四节 蛋白质的分子结构
一、基本认识
二、入手点
三、蛋白质空间构象 的形成与蛋白质的结 构层次
多肽链折叠的 空间限制
二面角
F=180° y=180°
a-C
a-C
a-C
R
空多 间肽 限链 制折
叠 的
180°=
角 =0°
氨基酸
a-碳原子
八、氨基酸的重要化学反应
◆茚三酮反应： -水合茚三酮试剂 ◆桑格(Sanger)反应： -DNFB (2，4-二硝基氟苯) ◆艾德曼(Edman)反应： –PITC (苯异硫氰酸)
Peptide
成 肽
反
酰胺键 肽键 应
第 一、蛋白质基本氨基酸
二 节
二、基本氨基酸的分类 三、蛋白质的稀有氨基酸
氨 四、非蛋白质氨基酸
五、氨基酸的酸碱性
基 六、氨基酸的立体化学
酸 ………
苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
这海带里面一定有奥妙！”池田菊苗自言 自语。从那天起，
“他就仔细地研究起海带的化学成分来。经 过半年的时间，他终于从海带中提取出一 种叫谷氨酸钠的物质，将它放进菜肴里， 能够使鲜味大大提高。
他把这种物质定名为”味精”后来，他还 发现了用小麦和脱脂大豆做原料提取味精 的方法，使味精的生产在全世界迅速普及 开来。
.
味精的鲜味来自谷氨酸钠，它最 早发现于什么汤中？
1908年的一天，日本东京帝国大学的 池田菊苗教授和一家人围坐在桌旁，正 津津有味地吃晚饭。 吃着吃着，池田菊 苗突然停住了。他的目光落在黄瓜汤上： 汤的味道格外鲜美，这是什么原因呢？ 他问妻子，妻子也说不清楚。池田菊苗 用汤匙在汤里搅了几下，发现这碗汤与 往日的不同之处在于里面多放了一些海 带。
.
精氨酸的作用
减少血凝块 改进肠胃问题 改进骨质疏松症 改进前列腺功能 改进癌症的治疗 改进老人痴呆症 改进记忆力和神经功能
.
精氨酸的作用
精氨酸已被证实比伟哥安全且有效
美国报告显示在 1998 年 4 月至 1999 年 5 月，服用伟哥后，有 1473 起投诉，包括了255 严重 脉搏跳动不规律、53 起心脏虚弱、119 起中风、517 起 心脏病和522起死亡
.Байду номын сангаас
.
肽
一种肽含有的氨基酸少于10个就被称为 寡肽，超过的就称为多肽，氨基酸为50 多个以上的多肽称为蛋白质。多肽生物 活性高，它能调节各种生理活动和生化 反应。
.
催产素、加压素
均为9肽，第3位和第9位氨基酸不同。催产 素使子宫和乳腺平滑肌收缩，具有催产和促 使乳腺排乳作用。升压素促进血管平滑肌收 缩，升高血压，减少排尿。
.
蛋白质的组成分类
按人类食物来源分类
动物性蛋白质 植物性蛋白质
.
纽崔莱儿童蛋白粉
.
纽崔莱成人蛋白粉
.
抽查22种蛋白质粉 仅有1种是 保健食品
.
安利纽崔莱
1934年-2017年83年历史 畅销世界111个国家和地区 多次在国际上获奖
.
纽崔莱荣膺《读者文摘》信誉 品牌中国区白金奖
.
感谢聆听
苏氨酸、色氨酸：
缓解人体疲劳，促进生长发育
亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸
亮氨酸与异亮氨酸和缬氨酸一起合作修复肌肉，控制血糖， 并给身体组织提供能量
.
谷氨酸
味精
是调味料的一种，主要成分为谷氨酸钠。 从急性、亚急性、慢性毒性、致畸形性、致
突变等多种试验中已经证明：味精是安全的。 炒菜、做汤70-80度放味精最合适。 适量
口诀：笨蛋来宿舍晾一晾鞋
非必需氨基酸
12种
条件必须氨基酸
精氨酸 组氨酸
.
必须氨基酸作用
赖氨酸：
促进大脑发育，能促进人体发育、增强免疫功能
苯丙氨酸：
合成重要的神经递质和激素，参与机体糖代谢和脂肪代谢。
蛋氨酸（甲硫氨酸）：
参与蛋白质合成，如果甲硫氨酸缺乏就会导致体内蛋白质合 成受阻，造成机体损害。
.
羟脯氨酸、羟赖氨酸
羟脯氨酸是胶原组织的主要成分之一， 且为胶原中特有的氨基酸，约占胶原氨 基酸总量的13%。
胶原蛋白是体内含量最多的蛋白质，约 占人体蛋白质总量1/3。
.
精氨酸
精氨酸是氧化氮（NO）前体物质，在机 体内可以转化为氧化氮。
1998年《氧化氮的研究与功能》获得诺 贝尔医学奖
氨基酸、肽和蛋白质
主讲 何世满
.
氨基酸是蛋白质的基本组成材料
蛋白质用强酸、强碱处理后，可以得到 各种各样的氨基酸。
1806年发现第一种氨基酸 1935年发现最后一种氨基酸 1965年研究清楚：只有20种氨基酸是合
成蛋白质的原材料
.
氨基酸分类
必须氨基酸
8种 （苯丙氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苏氨酸、 色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸）
胰岛素
人胰岛素由51个氨基酸组成的蛋白质。
.
蛋白质的组成分类
依据蛋白质中必需氨基酸的种类和数量 分类
完全蛋白质 半完全蛋白质 不完全蛋白质
.
蛋白质消化率修正的氨基酸分 (PDCAAS)
PDCAAS是 1990年由FAO／WHO蛋 白质评价联合专家委员会推荐的方法。 PDCAAS值：1.0~0 1.0为蛋白质质量的上限。
.
氧化氮对血管的作用
使血管更有弹性、血液更流畅 使血小板、白血球更稳定，避免粘附血
管内皮 调节细胞里的酶，避免氧化发生 放慢脂肪累积，融化或缩小已经存在的
脂肪累积，避免心脏疾病的发生 减少肌肉细胞阻塞血管内皮
.
精氨酸的作用
扭转心脏疾病的后果 降低胆固醇和脂肪酸 逆转与降低高血压 改进心脏手术后的健康 改进性功能 改进运动的忍耐力 改进肌肉吸收糖份的功能 改进哮喘 改进细胞免疫力 改进肌肉功能 改进糖尿病及转变危害