04 实验四 酶的性质
酶的性质的实验报告
一、实验目的通过本实验，加深对酶性质的认识，了解酶的专一性、温度、pH值对酶活性的影响及其检测方法，掌握其原理及检测方法。
二、实验原理酶是一种生物催化剂，具有高效性、专一性和可调节性等特点。
酶的活性受多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度等。
本实验通过观察不同条件下酶的活性变化，探讨影响酶活性的因素。
三、实验材料与仪器1. 材料：- 酶制剂- 底物- pH缓冲液- 温度计- 移液器- 试管- 恒温水浴箱2. 仪器：- 酶活性测定仪- 紫外可见分光光度计四、实验方法1. pH对酶活性的影响：- 将酶制剂和底物分别加入不同pH值的缓冲液中，混合均匀。
- 将混合液置于恒温水浴箱中，在不同温度下保温一定时间。
- 使用酶活性测定仪检测酶活性。
2. 温度对酶活性的影响：- 将酶制剂和底物分别加入同一pH值的缓冲液中，混合均匀。
- 将混合液置于不同温度下保温一定时间。
- 使用酶活性测定仪检测酶活性。
3. 底物浓度对酶活性的影响：- 将酶制剂和不同浓度的底物分别加入同一pH值的缓冲液中，混合均匀。
- 将混合液置于恒温水浴箱中，在不同温度下保温一定时间。
- 使用酶活性测定仪检测酶活性。
五、实验结果与分析1. pH对酶活性的影响：- 随着pH值的升高，酶活性逐渐增加，达到最适pH值后，酶活性逐渐降低。
- 最适pH值因酶的种类而异，如胃蛋白酶的最适pH值为1.8-2.2，胰蛋白酶的最适pH值为7.0-8.0。
2. 温度对酶活性的影响：- 随着温度的升高，酶活性逐渐增加，达到最适温度后，酶活性逐渐降低。
- 最适温度因酶的种类而异，如胃蛋白酶的最适温度为37℃，胰蛋白酶的最适温度为40℃。
3. 底物浓度对酶活性的影响：- 随着底物浓度的增加，酶活性逐渐增加，达到一定浓度后，酶活性不再增加。
- 酶活性与底物浓度的关系呈饱和曲线。
六、结论1. 酶的活性受pH值、温度、底物浓度等多种因素的影响。
2. 酶的最适pH值和最适温度因酶的种类而异。
酶的性质实验报告
酶的性质实验报告引言：酶是一类在生物催化过程中起关键作用的蛋白质。
它们能够降低活化能，促进化学反应的进行。
酶广泛存在于生物界，包括动物、植物和微生物体内。
本实验旨在通过多种试验方法，探究酶的性质及其在生物体内的功能。
一、酶的酸碱特性实验选取了两种酶：脂肪酶和淀粉酶。
首先，在不同的酸碱条件下，观察酶的活性变化。
将pH 2酸性溶液、pH 7中性溶液和pH 10碱性溶液分别与酶作用，随后加入相应的底物，如脂肪或淀粉。
通过观察底物的变化，可以确定酶在不同pH条件下的最适活性。
结果显示，脂肪酶在中性条件下活性最高，而淀粉酶在碱性条件下活性最高。
这表明，不同的酶对酸碱条件具有不同的适应性，从而揭示了酶的酸碱特性。
二、酶的温度特性实验选取了脂肪酶，通过在不同温度下检测酶的活性来研究其温度特性。
首先，在恒温培养箱中设置不同的温度，如30摄氏度、40摄氏度、50摄氏度等，并分别与脂肪酶作用，加入底物，观察底物的消耗情况。
实验结果显示，脂肪酶的最适活性温度大约在37摄氏度左右。
在低于最适温度时，酶的活性明显降低，而高于最适温度时，酶的活性也出现下降的趋势。
这说明酶对温度也表现出一定的敏感性，适温范围以内活性较高。
三、酶的底物选择性实验采用了几种常见的酶，如脂肪酶、蛋白酶和酸性磷酸酶，通过观察它们与不同底物的反应，研究了酶的底物选择性。
我们选取了脂肪、蛋白质和酸性磷酸盐作为底物，对不同酶进行测试。
结果显示，脂肪酶仅作用于脂肪底物，而对蛋白质和酸性磷酸盐则没有反应。
蛋白酶则只作用于蛋白质底物，而对其他底物无效。
而酸性磷酸酶则只对酸性磷酸盐有催化活性。
这一实验结果表明，不同的酶对底物具有特异性，即酶只能催化特定化学反应。
结论：通过这些实验，我们对酶的性质有了更深入的了解。
酶不仅具有酸碱特性，对温度也有一定的敏感性，并且会对特定底物发生催化反应。
这些特性使得酶在生物体内发挥着至关重要的作用。
进一步研究酶的性质和功能，有助于我们更好地理解生物体内各种化学反应的机制，并有可能为药物研发和生物工艺学的发展提供重要的指导。
实验四多酚氧化酶的活性的测定及酶学性质
实验四多酚氧化酶的活性的测定及酶学性质This model paper was revised by the Standardization Office on December 10, 2020实验四、马铃薯块茎多酚氧化酶（PPO）活性测定及酶学性质一、实验目的1掌握分光光度法测定多酚氧化酶活性的一般原理及操作技术方法。
2了解酶的活性与植物组织褐变以及生理活动之间的关系。
二、实验原理马铃薯不耐储藏，在加工过程中去皮切分后非常容易发生酶促褐变，使外观品质和营养价值大为降低，制约着马铃薯的开发利用。
酶促褐变是马铃薯加工产业必须解决的难题。
其中多酚氧化酶是导致马铃薯等果蔬发生酶促褐变的重要酶类。
多酚氧化酶活性大小直接影响酶促褐变程度。
多酚氧化酶(polyphenol oxidase，PPO)又称酪氨酸酶、儿茶酚酶、酚酶等．是自然界中分布极广的一种含铜氧化酶．普遍存在于植物、真菌、昆虫的质体中。
植物受到机械损伤和病菌侵染后，PPO催化酚与O2氧化形成醌，使组织形成褐变．以便损伤恢复，防止或减少感染，提高抗病能力。
研究多酚氧化酶的特性对食品的加工与保藏工艺有非常重要的意义。
因此，检测食品中多酚氧化酶具有重要意义。
多酚氧化酶是一种含铜的氧化酶，在一定的温度、pH条件下，有氧存在时，能使催化邻苯二酚氧化生成有色物质，单位时间内有色物质在410nm处的吸光度与酶活性强弱成正相关，在分光光度计410nm处使反应体系的OD值产生变化，通过OD值的变化确定PPO的酶活大小。
多酚氧化酶邻苯二酚（儿茶酚）＋1∕2O2——————→邻醌＋H2O三、试验材料、试剂及试验用品1．材料：马铃薯块茎。
2．仪器：分光光度计；离心机；恒温水浴；研钵；试管；移液管；容量瓶3．试剂：L 磷酸缓冲液（pH=）；L邻苯二酚；L磷酸氢二钠；L磷酸二氢钠；10mmol/L 柠檬酸；10mmol/L抗坏血酸；10mmol/L乙二胺四乙酸二钠（EDTA）；10mmol/L亚硫酸钠四、实验方法：1.多酚氧化酶的提取取马铃薯块茎样品，加入预冷的磷酸缓冲液（）3ml，研磨匀浆，转移到离心管中，再用7mL磷酸缓冲液冲洗研钵，合并提取液，在４℃下离心（8000r/min）5min，取上清液为多酚氧化酶提取液，并量取粗酶液体积。
酶的性质实验报告
酶的性质实验报告酶的性质实验报告引言：酶是一类生物催化剂，能够在生物体内加速化学反应的进行。
酶具有高效、选择性和可逆性等特点，对于生物体的正常生理功能起着至关重要的作用。
本实验旨在通过观察酶的性质，深入了解酶的催化作用机制以及其在生物体内的重要性。
一、酶的特性酶是一种特殊的蛋白质，其催化作用的效果非常显著。
酶能够在相对较低的温度和压力下加速化学反应的进行，这是因为酶能够降低反应的活化能。
酶对于底物的选择性也非常高，只催化特定的底物进行反应，这是因为酶与底物之间的空间构象和电荷分布能够相互匹配。
此外，酶的催化作用是可逆的，即酶可以催化反应的正向和逆向过程。
二、酶的催化作用酶的催化作用主要通过底物与酶的结合形成酶-底物复合物来实现。
在酶-底物复合物中，酶通过改变底物的构象或者提供催化活性位点来降低反应的活化能，从而加速反应的进行。
实验中，我们通过观察酶对底物的催化作用，可以更直观地了解酶的催化机制。
三、酶的温度特性酶的催化作用受到温度的影响较大。
在本实验中，我们分别将酶溶液置于不同的温度下进行观察。
结果显示，酶的活性在一定温度范围内随温度的升高而增加，但当温度超过一定范围后，酶的活性会迅速下降。
这是因为高温会破坏酶的三维结构，使酶失去催化活性。
因此，在实际应用中，我们需要根据酶的特性来选择合适的温度条件。
四、酶的pH特性酶的催化作用还受到pH值的影响。
不同的酶对于酸碱度的适应范围不同，这与酶的结构和功能密切相关。
在实验中，我们调整了不同pH值的缓冲液，并将酶溶液加入其中进行反应。
结果显示，酶的活性在特定的pH值范围内最高，而在酸性或碱性条件下，酶的活性会显著下降。
这是因为酶的活性位点对于氢离子浓度非常敏感，酸碱度的改变会影响酶的结构和功能。
五、酶的浓度特性酶的催化活性还与酶的浓度密切相关。
在实验中，我们分别取不同浓度的酶溶液进行反应，并观察反应速率的变化。
结果显示，酶的活性随着酶浓度的增加而增加，但当酶浓度达到一定范围后，酶的活性不再增加。
酶的基本性质实验报告
酶的基本性质实验报告酶的基本性质实验报告引言：酶是一类生物催化剂，能够加速和调控生物体内的化学反应速率。
酶的研究对于理解生物体的代谢过程以及开发新药和生物技术具有重要意义。
本实验旨在探究酶的基本性质，包括催化活性、温度和pH值对酶活性的影响。
实验一：酶的催化活性材料与方法：1. 取一小块新鲜牛肉，切成细丝。
2. 准备一杯水，将牛肉丝放入其中。
3. 在室温下观察牛肉丝的变化。
结果与讨论：经过一段时间，我们可以观察到牛肉丝开始变得更加松软。
这是因为牛肉中的酶分解了蛋白质，使其变得更易消化。
这个实验说明了酶具有催化作用，能够加速化学反应的进行。
实验二：温度对酶活性的影响材料与方法：1. 准备三个试管，分别标记为A、B、C。
2. 在试管A中加入一定量的淀粉溶液。
3. 在试管B中加入一定量的淀粉溶液和一滴淀粉酶。
4. 在试管C中加入一定量的淀粉溶液和一滴淀粉酶。
5. 将试管A放入冰箱，试管B放在室温下，试管C放在加热器上加热。
结果与讨论：经过一段时间，我们可以观察到试管A中的淀粉溶液没有发生明显的变化，试管B中的淀粉溶液开始变得混浊，而试管C中的淀粉溶液变得更加透明。
这是因为酶的活性受温度的影响。
在低温下，酶的活性较低，无法有效催化淀粉的降解。
在适宜的温度下，酶的活性最高，可以充分发挥催化作用。
然而，当温度过高时，酶的结构可能发生变化，导致酶的活性降低甚至失活。
实验三：pH值对酶活性的影响材料与方法：1. 准备三个试管，分别标记为A、B、C。
2. 在试管A中加入一定量的牛奶。
3. 在试管B中加入一定量的牛奶和一滴乳酸酶。
4. 在试管C中加入一定量的牛奶和一滴乳酸酶。
5. 分别在试管A、B、C中加入不同pH值的缓冲液。
结果与讨论：经过一段时间，我们可以观察到试管B中的牛奶开始变酸，而试管C中的牛奶保持了原有的味道。
这是因为酶的活性受pH值的影响。
在适宜的pH值下，酶的活性最高，可以催化乳酸的产生。
然而，当pH值偏离适宜范围时，酶的结构可能发生变化，导致酶的活性降低甚至失活。
实验 酶学性质研究
实验四酶学性质研究一、实验目的1、了解pH、温度、金属离子对酶的活性的影响机理；2、掌握如何选择酶催化反应的最适pH、温度和获得最适pH条件的确定、以及Km常数的测定。
二、实验原理酶促反应速度受介质pH的影响，一种酶在几种pH介质中测其活力，可看到在某一pH时酶促效率最高，这个pH称为该酶的最适pH。
pH影响酶分子的活性部位的解离，另外，也影响底物的解离状态，从而影响酶活性中心的结合与底物或催化。
其次，有关基团解离状态的改变影响酶的空间构象，甚至会使酶变性。
酶的最适pH不是酶的特征性常数，如缓冲液的种类与浓度，底物浓度等均可改变酶作用的最适pH。
在一定温度范围内，酶促反应速率随温度的升高而加快；但当温度高到一定限度时，酶促反应速率不仅不再加快反而随着温度的升高而下降，最终，酶因高温变性失去活性，失去了催化能力。
在一定条件下，每一种酶在某一温度时活力最大，这个温度称为这种酶的最适温度在进行酶学研究时一般都要制作一条pH与酶活性的关系曲线，即保持其他条件恒定，在不同pH条件下测定酶促反应速度，以pH值为横坐标，反应速度为纵坐标作图。
由此曲线，不仅可以了解反应速度随pH值变化的情况，而且可以求得酶的最适pH。
最适温度的实验方法和pH类似。
酶促动力学研究酶促反应的速度及影响速度的各种因素，而米氏常数K m值等于酶促反应速度为最大速度一般时所对应的底物浓度，其值大小与酶的浓度无关，是酶促反应的特征常数。
不同酶的K m值不同，同一种酶与不同的底物反应时，其Km值也不同，Km值反映了酶和底物亲和力的强弱程度，Km值越大，表明酶和底物的亲和力越弱；Km值越小，表明酶与底物的亲和力越强。
酶的活力就是酶所催活的反应速度，通常用单位时间内底物的减少或产物的增加来表示。
酶反应过程中产物的生成和时间的关系可以用进程曲线来说明，曲线的斜率就是酶反应过程中的反应速度。
从进程曲线来看，在一定时间内反应速度维持恒定，但随着时间的延长，反应速度逐渐降低，这是由多种因素造成的。
酶的性质实验报告
酶的性质实验报告酶是生物体内的一类重要催化剂，能够加速体内化学反应速度，促进身体正常的代谢和生理功能。
酶的种类很多，性质也各不相同。
为了进一步探究酶的性质，我们进行了以下实验。
实验一：酶的酸碱性质实验方法：首先将适量的蛋白酶溶液分别加入pH=5、pH=7和pH=9的缓冲液中，然后在室温下放置10分钟。
接着分别取出每个溶液，添加一定量的明胶，并在50℃水浴中放置5分钟。
实验结果：从实验结果可以看出，pH=7的缓冲液中的蛋白酶能够有效分解明胶，而pH=5和pH=9的缓冲液中的蛋白酶则出现了酶的活性降低的现象。
实验分析：这是因为各种酶有最适温度和最适pH值。
此实验表明了蛋白酶的最适工作pH值在pH=7左右。
若工作环境的pH值偏低或偏高，则蛋白酶的催化效率会大大降低。
实验二：酶的催化效果随温度的变化实验方法：首先将一定量的淀粉溶液和适量的淀粉酶溶液分别放置在5℃、25℃、40℃和60℃的水浴中。
分别在不同温度下取出每个溶液，加入适量的碘酒，在室温下放置5分钟。
实验结果：实验表明，在25℃和40℃两种温度下，淀粉酶对淀粉的催化效果最好，而当温度过高或过低时，催化作用明显降低。
实验分析：这是因为酶也有一定的最适温度。
当温度过高时，酶分子发生变形，分子结构发生变化，酶的活性降低；当温度过低时，则难以提供足够的能量，同样也会降低酶的催化效率。
实验三：酶的抑制作用实验方法：首先将一定量的葡萄糖氧化酶溶液和少量的氢氧化钠、葡萄糖分别混合，加入适量的4-氨基叔丁酸（ATU）后在室温下放置10分钟。
接着在酶和ATU混合物中加入蔗糖，并在50℃水浴中放置5分钟。
实验结果：实验表明，加入ATU后，酶分子中的金属离子与ATU结合，从而减少酶分子的活性，导致酶不能有效催化葡萄糖的氧化反应。
实验分析：这充分说明了酶的活性受到金属离子等辅助因素的影响，同时也表明酶在催化过程中可能会受到抑制剂等物质的干扰，进而改变酶分子的构象和催化效率。
酶的特性实验报告
酶的特性实验报告一、实验目的本实验旨在探究酶的特性，包括酶的高效性、专一性以及酶的作用条件（温度、pH 值等）对酶活性的影响，加深对酶的性质和功能的理解。
二、实验原理1、酶的高效性：酶具有极高的催化效率，能显著加快化学反应的速率。
通常情况下，酶的催化效率比无机催化剂高得多。
2、酶的专一性：一种酶只能催化一种或一类化学反应，这是由于酶的活性中心具有特定的结构和化学性质，只能与特定的底物结合并发生反应。
3、酶的作用条件：酶的活性受到多种因素的影响，如温度、pH 值等。
在一定范围内，酶的活性随着温度的升高而增强，但超过一定温度范围，酶会因变性而失活；同样，不同的酶在不同的 pH 值条件下活性也不同。
三、实验材料与设备1、材料新鲜的猪肝（用于提取过氧化氢酶）3%的过氧化氢溶液淀粉溶液蔗糖溶液淀粉酶溶液斐林试剂碘液pH 缓冲液（包括pH 为1、2、3、4、5、6、7、8、9、10 的溶液）2、设备恒温水浴锅试管量筒滴管酒精灯三脚架石棉网温度计四、实验步骤（一）酶的高效性实验1、取两支洁净的试管，分别编号为 1 号和 2 号。
2、向 1 号试管中加入 2 mL 3%的过氧化氢溶液，向 2 号试管中加入 2 mL 3%的过氧化氢溶液和少量新鲜猪肝研磨液。
3、观察并记录两支试管中产生气泡的快慢。
（二）酶的专一性实验1、取三支洁净的试管，分别编号为 3 号、4 号和 5 号。
2、向 3 号试管中加入 2 mL 淀粉溶液，向 4 号试管中加入 2 mL 蔗糖溶液，向 5 号试管中加入 2 mL 淀粉溶液和 2 mL 淀粉酶溶液。
3、将 3 号、4 号和 5 号试管在 37℃恒温水浴锅中保温 15 分钟。
4、取出 3 号和 5 号试管，各加入 2 滴碘液，观察溶液颜色的变化。
5、取出 4 号试管，加入 2 mL 斐林试剂，在酒精灯上加热煮沸，观察溶液颜色的变化。
（三）酶的作用条件实验1、温度对酶活性的影响取六支洁净的试管，分别编号为 6 号、7 号、8 号、9 号、10 号和11 号。
酶的性质实验报告
一、实验目的1. 了解酶的基本概念和特性。
2. 探究pH值、温度等因素对酶活性影响。
3. 分析酶催化反应的速度与底物浓度的关系。
二、实验原理酶是一种生物催化剂，具有高效、专一、温和等特性。
酶的活性受多种因素影响，如pH值、温度、底物浓度等。
本实验通过观察不同条件下酶催化反应的现象，分析影响酶活性的因素。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：淀粉、碘液、NaOH、HCl、NaCl、蒸馏水、pH试纸、温度计等。
2. 实验仪器：试管、酒精灯、烧杯、移液器、计时器等。
四、实验步骤1. pH值对酶活性的影响（1）取三支试管，分别编号为1、2、3。
（2）向1号试管中加入2ml淀粉溶液，2号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴HCl，3号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴NaOH。
（3）观察并记录三支试管中淀粉溶液的颜色变化。
2. 温度对酶活性的影响（1）取三支试管，分别编号为1、2、3。
（2）向1号试管中加入2ml淀粉溶液，2号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴HCl，3号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴NaOH。
（3）将1号试管放入冷水浴中，2号试管放入温水浴中，3号试管放入热水浴中。
（4）观察并记录三支试管中淀粉溶液的颜色变化。
3. 底物浓度对酶活性的影响（1）取三支试管，分别编号为1、2、3。
（2）向1号试管中加入1ml淀粉溶液，2号试管中加入2ml淀粉溶液，3号试管中加入3ml淀粉溶液。
（3）向每支试管中加入1滴碘液，观察并记录三支试管中淀粉溶液的颜色变化。
五、实验结果与分析1. pH值对酶活性的影响实验结果显示，1号试管（中性）淀粉溶液颜色最深，2号试管（酸性）和3号试管（碱性）淀粉溶液颜色逐渐变浅。
这说明pH值对酶活性有显著影响，最适pH值约为中性。
2. 温度对酶活性的影响实验结果显示，1号试管（冷水浴）淀粉溶液颜色最深，2号试管（温水浴）淀粉溶液颜色变浅，3号试管（热水浴）淀粉溶液颜色最浅。
这说明温度对酶活性有显著影响，最适温度约为温水浴温度。
酶的特性实验报告
酶的特性实验报告引言：酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应速率而本身不被消耗。
它们在生物体内广泛存在，并在许多生物过程中扮演关键角色。
为了更好地理解酶的特性、功能和应用，本实验旨在探究酶的性质和特征。
实验一：酶的催化活性与温度的关系方法:1. 准备一份酶提取物，并将其分装至数个试管中。
2. 室温下，将每个试管分别置于不同温度的水浴中，如10℃、30℃和50℃。
同时设置一个对照组试管在室温下。
3. 在每个试管中加入相等量的底物（如淀粉溶液），并记录反应时间。
4. 在适当的时间间隔内，从每个试管中取出一滴反应液，加入碘试液。
5. 观察反应液颜色变化，并记录下每个试管的反应时间。
结果和讨论：随着温度的增加，酶的催化作用逐渐增强。
在低温下，酶的活性相对较低，导致催化反应速率较慢。
而在较高温度下，酶的活性逐渐增强，反应速率加快。
然而，当温度过高时，酶蛋白质可能被破坏，导致反应速率下降。
因此，温度对酶的催化活性有一定的影响，但存在最适温度范围。
实验二：酶的催化活性与酸碱度的关系方法：1. 准备一份酶提取物，并将其分装至数个试管中。
2. 在各个试管中加入不同pH值的酸或碱溶液，如pH3的盐酸或pH9的氢氧化钠溶液。
3. 在每个试管中加入相等量的底物（如蛋白质溶液），并记录反应时间。
4. 在适当的时间间隔内，从每个试管中取出一滴反应液，进行适当的染色检测，并记录颜色变化和反应时间。
结果和讨论：酶的催化活性与酸碱度有密切关系。
在适当的pH范围内，酶的催化活性最高，就是所谓的最适pH。
当pH偏离最适点时，酶的活性会下降。
这是因为酶的活性和构象高度依赖于其周围环境的酸碱度。
过高或过低的酸碱度会改变酶的原子结构，从而影响其催化活性。
实验三：酶的催化活性与底物浓度的关系方法：1. 准备一份酶提取物，并将其分装至数个试管中。
2. 在每个试管中，加入不同浓度的底物溶液，如0.1M、0.2M和0.3M的蔗糖溶液。
3. 在每个试管中加入相等量的酶提取物，并记录反应时间。
实验四、多酚氧化酶的活性的测定及酶学性质
实验四、多酚氧化酶的活性的测定及酶学性质多酚氧化酶（Polyphenol oxidase, PPO）是一种广泛存在于植物、菌类和动物体内的酶，主要催化化学反应为将多酚氧化成醛或酮。
本实验旨在通过测定PPO的活性来了解酶的基本特性及其酶学性质。
一、实验材料1、经过离心沉淀的香蕉、苹果、洋葱原汁。
2、6%聚乙烯醇（PVA）溶液。
3、明胶溶液（1%）。
4、酚酞指示剂。
5、75mM bicine缓冲液（pH 8.5）。
6、0.05% 过氧化氢溶液。
7、1% 多巴胺溶液。
8、分光光度计。
二、实验原理多酚氧化酶是一种铜单子酶，催化剂的过程时首先将基质中的酚乙酸类化合物与氧气反应形成间醌，然后间醌的氧化、聚合，形成花青素、黑色素等产物。
本实验采用的基质是多巴胺（L-dopa），媒介是酚酞指示剂，测定体系的光学吸收度。
酶的活性按单位时间内反应的基质质量而计算。
三、实验步骤1、提取PPO将香蕉、苹果、洋葱各取50g，切碎，加入200ml 0.1M盐酸溶液，搅拌后放在4℃冷库20-30min，滤去上清液。
将残渣加入100ml冷水，搅拌，离心至沉淀物无明显色泽，取上清液后pH调节至8.5，保存于冷库。
2、测定PPO的活性（1）制备基质溶液：10mg多巴胺溶于2ml 0.1M的硫酸钠溶液中，用1M的NaOH溶液调节pH至8.5，加入12ml0.75M缓冲液，加水至50ml。
（2）制备酚酞指示剂溶液：2mg的酚酞溶于100ml的乙醇中，加水至1L，制成0.2%的酚酞溶液。
（3）测定反应系统：将基质溶液、酚酞指示剂溶液和一定量提取液混合，在25℃下恒温反应5min。
（4）实验对照：在上述条件下，仅加入基质溶液和酚酞指示剂溶液，无提取液作为实验对照。
（5）催化反应停止：加入0.5ml 的聚乙烯醇溶液。
（6）光度计测量：在650nm处上述反应体系产生的色素的吸光度。
4、结果计算将吸收度计算为1cm光程曲线的峰高比，用表格法计算多酚氧化酶活性反应速率以μmol/min为单位。
酶的性质的实验报告
酶的性质的实验报告酶的性质的实验报告引言：酶是一类具有生物催化活性的蛋白质，能够加速化学反应的速率。
酶在生物体内起着至关重要的作用，如参与新陈代谢、调节代谢平衡等。
本实验旨在通过一系列实验，探究酶的性质及其对反应速率的影响。
一、酶的活性与温度的关系实验步骤：1. 准备一系列试管，分别加入相同浓度的酶溶液和底物溶液。
2. 将试管置于不同温度的恒温水浴中，分别设置为10℃、25℃、40℃、55℃、70℃。
3. 在一定时间间隔内，取出试管，立即加入停止液，停止反应。
4. 使用比色法测定反应液中产物的含量。
实验结果及分析：实验结果显示，随着温度的升高，酶的活性逐渐增加，反应速率也随之增加。
然而，当温度超过一定范围时，酶活性会受到破坏，导致反应速率下降。
这是因为高温会引起酶的构象变化，使其失去催化活性。
二、酶的活性与pH值的关系实验步骤：1. 准备一系列试管，分别加入相同浓度的酶溶液和底物溶液。
2. 将试管分别置于不同pH值的缓冲液中，如pH=2、pH=5、pH=7、pH=9、pH=12。
3. 在一定时间间隔内，取出试管，立即加入停止液，停止反应。
4. 使用比色法测定反应液中产物的含量。
实验结果及分析：实验结果显示，酶的活性受pH值的影响较大。
在不同pH值下，酶的活性表现出不同的变化趋势。
一般来说，酶在其适宜的pH范围内，活性最高。
当pH偏离酶的最适pH时，酶的活性会明显下降。
这是因为酶的活性与其结构密切相关，pH的变化会导致酶的构象变化，从而影响酶的催化活性。
三、酶的活性与底物浓度的关系实验步骤：1. 准备一系列试管，分别加入不同浓度的酶溶液和相同浓度的底物溶液。
2. 在一定时间间隔内，取出试管，立即加入停止液，停止反应。
3. 使用比色法测定反应液中产物的含量。
实验结果及分析：实验结果显示，酶的活性与底物浓度呈正相关关系。
当底物浓度较低时，酶的活性受到限制，反应速率较慢。
随着底物浓度的增加，酶的催化活性得到充分发挥，反应速率也随之增加。
酶的性质实验报告
酶的性质实验报告实验名称：酶的性质实验实验目的：通过本实验了解酶的性质以及其对底物的影响。
实验材料：1. 酶溶液（例如：淀粉酶、蛋白酶）2. 底物溶液（例如：淀粉溶液、牛皮胶溶液）3. 试管4. 烧杯5. 定量管6. 显微镜7. 加热器8. 活性试纸（例如：碘液等）9. 滤纸10. 温度计实验步骤：1. 准备不同浓度的底物溶液，分别注入试管中。
2. 加入相同浓度的酶溶液到每个试管中。
3. 按照实验要求，在不同的温度下进行反应。
可以使用加热器进行加热，或者将试管放在恒温器中。
4. 在反应一定时间后，取出试管，加入一滴活性试纸，观察变色情况。
5. 在显微镜下观察试管中的反应物，记录变化情况。
6. 重复上述步骤，改变底物和酶的浓度，并进行比较分析。
实验结果及分析：1. 在适宜的温度和酶浓度下，底物溶液会在一定时间内发生显著的变化，例如变色、形成沉淀等。
2. 随着温度的升高，反应速率会增加，但达到一定温度后，酶可能会失去活性，导致反应速率下降。
3. 随着底物浓度的增加，反应速率也会增加，但超过一定浓度后，反应速率会趋于饱和，即酶饱和。
4. 不同种类的酶对不同的底物具有特异性，即酶对底物的选择性。
5. 显微镜观察可以观察到底物的形态变化，例如淀粉被酶分解成糖的过程。
6. 活性试纸可用于定性评估酶的活性，例如当底物被完全分解时，试纸会显示反应产物的存在。
实验结论：1. 酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行。
2. 酶具有温度和pH敏感性，适宜温度和pH范围内可以保持最佳活性。
3. 酶对底物具有特异性，不同酶对应不同底物。
4. 酶对底物浓度和酶浓度具有饱和性，即反应速率会达到一个最大值。
5. 实验中的观察结果可以用于研究酶的性质以及底物与酶之间的相互作用。
实验改进：1. 可以进一步探究酶的最适温度和最适pH，以及对酶活性的影响。
2. 可以尝试不同种类的酶和底物组合，观察它们的反应情况。
3. 可以通过测定反应速率的方法，quantitively评估酶的活性。
酶的性质实验报告
酶的性质实验报告酶是一类生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，而不参与反应本身。
在本次实验中，我们将对酶的性质进行探究，包括其催化作用、适温范围、pH值对其活性的影响等方面进行研究。
首先，我们选取了蔗糖酶作为研究对象，以其在适宜的温度和pH条件下对蔗糖的催化作用进行观察。
实验中，我们首先准备了一系列不同浓度的蔗糖溶液，并在不同温度条件下进行了反应。
结果显示，在适宜的温度范围内，蔗糖酶的活性明显增强，而在过高或过低的温度下，酶的活性则显著下降。
这表明酶的活性受温度的影响较大，适宜的温度条件能够提高酶的催化效率。
其次，我们对不同pH值条件下蔗糖酶的活性进行了研究。
实验中，我们调节了蔗糖溶液的pH值，并观察了酶活性的变化。
结果显示，蔗糖酶在中性条件下表现出最佳的活性，而在酸性或碱性条件下，酶的活性均受到抑制。
这说明酶的活性受pH值的影响较大，适宜的pH条件能够维持酶的催化效率。
除此之外，我们还对酶的催化作用进行了动力学研究。
通过测定不同底物浓度条件下酶的反应速率，我们得出了酶对底物的Michaelis-Menten动力学特征。
实验结果显示，酶的反应速率与底物浓度呈现出一定的关联规律，这为我们进一步理解酶的催化机理提供了重要的参考。
综上所述，本次实验结果表明，酶的活性受到温度和pH值的影响较大，适宜的温度和pH条件能够提高酶的催化效率。
此外，酶的催化作用还呈现出一定的动力学特征，这为我们深入理解酶的性质提供了重要的实验依据。
希望通过本次实验的研究，能够更好地认识和理解酶的性质，为其在工业生产和生物医学领域的应用提供更为可靠的理论基础。
实验报告酶的特性
一、实验目的通过本实验，了解酶的特性和作用机理，掌握酶的催化活性、专一性、温度和pH 值对酶活性的影响，以及酶的激活剂和抑制剂对酶活性的影响。
二、实验原理酶是一种生物催化剂，具有高效性、专一性和可调节性等特点。
酶的催化活性受多种因素影响，如温度、pH值、底物浓度、激活剂和抑制剂等。
本实验通过观察不同条件下酶的催化活性变化，探讨酶的特性。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：（1）淀粉溶液、蔗糖溶液、酵母浸膏、酶提取液（2）碘液、班氏试剂、氢氧化钠、盐酸、硫酸铵、氯化钠、硫酸铜（3）恒温水浴锅、试管、试管架、滴管、显微镜等2. 实验仪器：（1）恒温水浴锅：用于控制实验温度（2）试管、试管架：用于盛装实验试剂（3）滴管：用于移取试剂（4）显微镜：用于观察酶活性变化四、实验方法与步骤1. 酶的催化活性实验（1）取两只试管，分别加入0.5%淀粉溶液和0.5%蔗糖溶液（2）向两只试管中分别加入等量的酶提取液（3）将两只试管放入恒温水浴锅中，分别在37℃和50℃下反应30分钟（4）取出试管，加入碘液，观察颜色变化2. 酶的专一性实验（1）取两只试管，分别加入0.5%淀粉溶液和0.5%蔗糖溶液（2）向两只试管中分别加入等量的唾液淀粉酶（3）将两只试管放入恒温水浴锅中，分别在37℃下反应30分钟（4）取出试管，加入班氏试剂，观察颜色变化3. 温度对酶活性的影响实验（1）取三只试管，分别加入0.5%淀粉溶液（2）向三只试管中分别加入等量的酶提取液（3）将三只试管分别放入0℃、37℃和50℃的恒温水浴锅中，反应30分钟（4）取出试管，加入碘液，观察颜色变化4. pH值对酶活性的影响实验（1）取三只试管，分别加入0.5%淀粉溶液（2）向三只试管中分别加入等量的酶提取液（3）向三只试管中分别加入不同pH值的缓冲溶液（4）将三只试管放入恒温水浴锅中，分别在37℃下反应30分钟（5）取出试管，加入碘液，观察颜色变化5. 激活剂和抑制剂对酶活性的影响实验（1）取两只试管，分别加入0.5%淀粉溶液（2）向两只试管中分别加入等量的酶提取液（3）向其中一只试管中加入适量的激活剂硫酸铵，另一只试管中加入适量的抑制剂氯化钠（4）将两只试管放入恒温水浴锅中，分别在37℃下反应30分钟（5）取出试管，加入碘液，观察颜色变化五、实验结果与分析1. 酶的催化活性实验在37℃下，淀粉溶液加入酶提取液后颜色变蓝，说明酶具有催化活性；在50℃下，淀粉溶液加入酶提取液后颜色变浅，说明高温抑制了酶的活性。
实验四酶的特异性和影响酶活性的因素
实验四酶的特异性和影响酶活性的因素一、实验目的验证酶的特异性，观察影响酶促反应的一些因素，加深对酶性质的认识。
二、实验原理淀粉酶能催化淀粉水解，生成的麦芽糖属于还原性糖，能使班氏试剂中二价铜离子还原成一价亚铜，生成砖红色的氧化亚铜。
淀粉酶不能催化蔗糖水解，所以不能产生具有还原性的葡萄糖和果糖，蔗糖本身又无还原性，故不与班氏试剂产生颜色反应。
唾液淀粉酶可催化淀粉逐步水解，生成大小不同的糊精及最后水解成麦芽糖。
淀粉及糊精遇碘各呈不同的颜色反应。
直链淀粉遇碘呈蓝色，糊精按分子的大小遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色和红色。
最小的糊精和麦芽糖遇碘不显色。
根据颜色反应，可以了解淀粉水解的程度。
由于在不同的温度、不同的酸碱度下唾液淀粉酶活性高低不同，所以淀粉水解的程度也不同。
因此，通过与碘产生的颜色反应判断淀粉水解的程度，来了解温度、pH、和激活剂与抑制剂对酶促反应的影响。
三、实验材料、器材与试剂1、材料自制唾液稀释液。
2、器材（1）试管及试管架；（2）恒温水浴；（3）沸水浴；（4）冰浴；（5）记号笔等。
3、试剂（1）1%淀粉溶液；（2）1%蔗糖溶液；（3） pH6.8缓冲液（200mL）:0.2mol/LNa2HPO4145.5mL+0.1mol/L柠檬酸45.5mL.(4) 班氏试剂：无水硫酸铜1.74g溶于100mL热水最后，冷却后稀释至150mL。
取柠檬酸钠173g,无水硫酸钠100g和600mL水共热，溶解后冷却并加水至850mL.再将冷却的150mL硫酸铜溶液倾入。
本试剂可长久保存。
（5）稀释唾液；（6）pH5.0缓冲液（200mL）: 0.2mol/LNa2HPO4103.0mL+0.1mol/L柠檬酸97mL.（7）pH8.0缓冲液（200mL）: 0.2mol/LNa2HPO4194.5mL+0.1mol/L柠檬酸55mL.（8）碘液。
（9）1%NaCl溶液。
（10）1%硫酸铜溶液。
（11）1%硫酸钠溶液。
酶的性质实验报告
《酶的性质实验》实验报告
五、实验现象记录
1、pH对酶促反应速度的影响
2、温度对酶活力的影响
3、激活剂对酶促反应速度的影响
六、实验结果
1、pH、温度、激活剂和抑制剂对酶促反应速度有影响。
2、唾液淀粉酶的最适pH是6.8。
pH4.9和pH8.6时,酶的催化功能降低。
3、高温破坏酶的分子结构,使淀粉酶失去催化功能,且温度降低后也不能恢复酶的活性；低温抑制酶的活性,没破坏其分子结构,但温度升高后可以恢复其酶的活性。
4、Cu2+是唾液淀粉酶的抑制剂；Cl-是唾液淀粉酶的激活剂；Na+和SO42-即不是唾液淀粉酶的抑制剂,也不是唾液淀粉酶的激活剂。
实验四酶的特性实验
说明：本实验由四个小实验组成，其中第一个实验（酶的专一性）必做，其他三个小实验选做（至少做一个）写实验报告时，可以只写需要做的实验内容！实验四酶的特性实验一、实验目的酶是生物催化剂，生物体内化学反应基本上都是在酶的催化下进行的。
通过本实验了解酶催化的特异性、温度对酶活力的影响、PH对酶活力的影响、激活剂和抑制剂对酶活力的影响，对于进一步掌握代谢反应及其调控机理具有十分重要的意义。
二、实验内容本实验由酶的专一性实验、温度对酶活力的影响、PH对酶活力的影响、激活剂和抑制剂对酶活力的影响4个小实验组成。
（一）酶的专一性1、实验原理本实验以唾液淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用为例，来说明酶的专一性。
淀粉和蔗糖无还原性，唾液淀粉酶水解淀粉生成有还原性二糖的麦芽糖，但不能催化蔗糖的水解。
用班氏试剂检查糖的还原性。
班氏试剂为碱性硫酸铜，能氧化具还原性的糖，生成砖红色沉淀氧化亚铜。
2、材料、仪器与试剂(1)材料：新鲜配制的唾液及其稀释液(2)仪器：恒温水浴；沸水浴；试管及试管架；(3)试剂：2%蔗糖溶液；溶于0.3% NaCl的0.5%淀粉溶液；班氏试剂。
3、实验操作（1）稀释唾液的制备①唾液的获取用一次性杯取一定量的饮用水，漱口以清洁口腔，然后在嘴中含10-20ml饮用水，轻漱2min左右时间，即可获得唾液的原液，内含唾液淀粉酶。
②不同稀释度唾液的制备（用大试管）本实验需制备1：1、1：5、1：20、1：50、1：200等五个不同浓度的稀释唾液。
举例说明：1:5指的是稀释了5倍的唾液，制备方法为1份原液+4份蒸馏水。
1：20指的是稀释了20倍的唾液，制备方法为1份1：5的稀释液+3分蒸馏水。
（2）唾液淀粉酶最佳稀释度的确定（严格按表1添加顺序做实验，用小试管做实验）表1 唾液淀粉酶稀释度的确定（2）淀粉酶的专一性表2 淀粉酶专一性实验（二）温度对酶活力的影响1、实验原理酶的催化作用受温度的影响。
在最适温度下，酶的反应速度最高。
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⑶ 稀释的唾液
【实验操作】
1．漱口后收集唾液，用小漏斗加脱脂棉过滤，用蒸馏水稀释5～20 倍(根据各人的酶活性而定)，混匀后备用。
2．取试管2支，各加稀释唾液2ml，一管直接加热煮沸，另一管置 冰浴中预冷5分钟。
3．另取4支试管，编号序号，按下表添加试剂：
步骤
1
试管编号
2
3
4
第一步
加1%淀粉液 20滴
本实验以蛋白酶和淀粉酶对相应底物蛋白质及淀粉的作用为例。来观察酶的特异性，实验 结果的检查根据酪蛋白水解生成酪氨酸，酪氨酸与福林试剂呈蓝色反应，淀粉能与碘起蓝色或
兰紫色反映来确定。
【实验材料】
1. 实验器材 试管及试管架；移液管； 烧杯；恒温水浴锅； 温度计 2. 实验试剂 ⑴ 1% 淀粉溶液：将1g淀粉溶解于100ml蒸馏水中。
实验四 酶的性质
【实验目的】
1.加深对酶的性质的认识。
2.掌握影响酶活力的各种因素及其原理。
一、酶的特异性
【实验原理】
酶的特异性是指酶对它所催化的反应以及底物结构有严格选择性，一种酶只对一种物质或 一类结构相似的物质起作用。酶比一般催化剂特异性强，因酶是一种蛋白质，结构复杂，在其 精细的空间构象中，存在一个特殊部分“活性部位”，能专一地与对应的底物结合，体现酶的特 异性。
1.0 1.0 1.0
pH10 缓冲液(ml)
1.0
蒸馏水 (ml)
2.0
1.0 1.0 1.0
1% 淀粉溶液(ml)
1.0 1.0
1/2000碱性蛋白酶 溶液(ml)
1.0
1.0
1/2000淀粉酶溶液 (ml)
1.0 1.0
2．将各管充分摇匀后，于40℃水浴中保温15分钟。 3．于3、4号管中各加碘溶液2滴，观察实验现象，做好记录。 4．于对照管及1、2号管各加入3.0mL 0.4M 三氯醋酸溶液，摇匀， 分别过滤，各吸取滤液1.0ml，加0.4M碳酸钠溶液5.0ml，福林试剂 1.0ml，摇匀，于40℃水浴保温15分钟。取出后观察三管的现象，并记 录。
⑺
福林试剂:
在1L容积的磨口回流瓶中加入50g钨酸钠
(Na2W04·2H20)、125g钼酸钠(Na2Mo04;2H20)、350ml蒸馏水、25ml 85％磷酸及50ml浓盐酸，充分混匀后回流10h。回流完毕，再加25g硫酸 锂、25ml蒸馏水及数滴液体溴，开口继续沸腾15分钟，以便驱除过量的 溴，冷却后定容到500ml，过滤，置于棕色瓶中暗处保存。使用前加4倍
⑵ 1%酪蛋白溶液: 称取酪蛋白1克于研钵中，先用少量蒸馏水湿润后， 慢慢加入 0.2mol/L NaOH 4ml，充分研磨，用蒸馏水洗入100ml容量瓶 中，放入水浴中煮沸15分钟,溶解后冷却，定容至100ml，保存于冰箱 内。
⑶ 1/2000碱性蛋白酶溶液: 精确称取干酶粉2克，加入pH10硼砂氢氧化钠 缓冲溶液10ml，在小烧杯中溶解，并用玻璃棒搅拌，静止片刻后，将上 层液小心倾入容量瓶中，残渣部分再加入少量缓冲液，如此反复搅拌溶 解4次，最后全部移入200ml容量瓶中。用缓冲溶液定容至刻度，充分摇 匀，用二层纱布或四层纱布过滤，吸取滤液5ml，移入100ml容量瓶中， 用蒸馏水稀释至刻度，所得液为稀释2000倍的酶液。 ⑷ pH10 硼砂氢氧化钠缓冲液：
【思考题】
1．什么是酶的最适温度、最适pH值？有何实际意义？ 2．影响酶的催化活性的因素有哪些？简要说明作用原理。
3．酶学实验必须注意控制哪些条件？为什么？
Experiment 4 Properties of Enzyme
【Purpose】
1．Intensify the knowledge of properties of enzyme. 2．Master the methods and principles of testing enzyme properties, and master enzyme specificities.
蒸馏水稀释。
⑻ 1/2000淀粉酶溶液：用蒸馏水作稀释溶剂，配制方法同碱性蛋白酶液相同。
⑼ 碘-碘化钾溶液: 称取碘10克，碘化钾20克，同溶于100m1蒸馏水
中，贮于棕色瓶内。使用前稀释10倍。
【实验操作】
1.取五支试管, 编号，按下表加入试剂：
试管编号
试剂
对照 1
2
3
4
1% 酪蛋白溶液(ml)
【注意事项】
1．每个人的唾液淀粉酶活性并不相同，有时差别很大，因此稀释 倍数可因个人情况而定。 2．少量的激动激或抑制剂就能影响酶的活性。但激动剂和抑制剂 不是绝对的，有些物质在低浓度时为某种酶的激动剂，而在高浓度时则 为该酶的抑制剂。对一种酶是激动剂，对另一种酶是抑制剂。 3．反应时间要准确，做酶学实验所用的器皿必需洁净、干燥，定 量准确。
加1%淀粉液20 滴
加1%淀粉 加1%淀粉液 液20滴 20滴
第二步
置于冰浴5分钟
置于37℃水浴5分钟
第三步
加预冷的唾液10滴
加唾液10 加煮沸唾液
滴
10滴
第四步
摇匀置于冰浴10分钟
摇匀置于37℃水浴10分 钟
移置37℃水浴
第五步 实验现象
10分钟 加碘液1滴
加碘液1滴
三、pH对酶活力的影响
【实验原理】
【实验操作】
取三支试管, 按下表加入试剂：
试管编号
试剂
1
2
3
1% 酪蛋白溶液(ml)
1.0
1.0
1.0
pH10 缓冲液(ml)
1.0
—
—
0.1M HCl(ml)
—
1.0
—
0.2M NaOH 溶液(ml)
—
—
1.0
1/2000碱性蛋白酶溶 液(ml)
1.0
1.0
1.0
实验现象
混合均匀后，于40℃水浴中保温15分钟。 然后每管各加入0.4M 三氯醋酸溶液3.0ml，分别过滤，各吸取滤液1.0ml，加0.4M碳酸钠溶液 5.0ml，福林试剂1.0ml，摇匀，于40℃水浴保温15分钟，观察现象，比 较在不同pH下，碱性蛋白酶活力的大小。
二、温度对酶活力的影响 【实验原理】 与大多数化学反应一样，温度对酶活性有显著影响。在一 定的温度范围，酶的活性通常随着温度的升高而升高，因为有 更多的分子成为活化分子。反之，下降。通常温度每升高 10℃，反应速度加快一倍左右，最后反应速度达到最大值。另
一方面，酶是一种蛋白质，温度提高可引起蛋白质变性，导致
酶活力受环境pH的影响，在一定pH下，酶表现最大活力，
高于或低于此pH，酶活力降低，通常把表现出酶最大活力的pH
称为该酶的最适pH。pH影响酶活力的主要原因有以下几个方
面，首先，pH影响酶分子活性部位上有关基团的解离，另外，
也影响底物的解离状态，从而影响酶活性中心与底物的结合或
催化。其次，有关基团解离状态的改变影响酶的空间构象，甚
―
―
1.0
1/2000碱性蛋白酶溶
1.0
1.0
1.0
液(ml)
实验结果
混合均匀后，于40℃水浴中保温15分钟. 然后每管各加入0.4M 三 氯醋酸溶液3.0ml，分别过滤，各吸取滤液1.0ml，加0.4M碳酸钠溶液 5.0ml，福林试剂1.0ml，摇匀，于40℃水浴保温15分钟。显色后用721 型分光光度计，在波长680nm处测定光密度（比色时，以蒸馏水作空 白）并记录。
至会使酶变性。尽管有一些酶能忍受较大的pH的变化，但大多
数酶保持活性的pH值范围很窄。正因如此，生物体使用缓冲液
调节体内的适宜pH值。 【实验材料】
1. 实验器材 试管及试管架；漏斗及滤纸；恒温水浴锅；温度计；移液管
2. 实验试剂
⑴ 1% 酪蛋白溶液：同酶的特异性实验
⑵ 1/2000碱性蛋白酶溶液：同酶的特异性实验 ⑶ pH10 硼砂氢氧化钠缓冲液: 同酶的特异性实验 ⑷ 0.1mol/L盐酸 ⑸ 0.2 mol/L 氢氧化钠溶液 ⑹ 0.4 mol/L碳酸钠溶液 ⑺ 0.4 mol/L三氯醋酸溶液 ⑻ 福林试剂: 同的酶特异性实验
四、激动剂和抑制剂对酶活力的影响
【实验原理】
许多物质能影响酶的催化活性，能加速酶的催化作用的物质称为激
动剂，能抑制酶的催化作用的物质称为抑制剂。本实验分别考察MnCl2 和HgCl2对碱性蛋白酶的激动和抑制作用。
【实验材料】
1. 实验器材
试管及试管架；漏斗及滤纸；恒温水浴锅；温度计；移液管；721分光光度计
2. 实验试剂
⑴ 1% 酪蛋白溶液：同酶特异性实验
⑵ 1/2000碱性蛋白酶溶液：同酶特异性实验
⑶ pH10 硼砂氢氧化钠缓冲液: 同酶特异性实验
⑷ 8×10-3M MnCl2溶液 ⑸ 8×10-3M HgCl2溶液 (6) 0.4 mol/L碳酸钠溶液
⑺ 0.4 mol/L三氯醋酸溶液