酶的基本性质优秀课件
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生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
新教材高中生物第5章第2课时酶的特性pptx课件新人教版必修1
【教材微点发掘】 1 ． 阅 读 教 材 第 84 页 ， 说 出 酶 制 剂 适 于 在 低 温 (0 ～ 4 ℃) 下 保 存 的 原 因 ：
__________________________________________________________________ __________________________________________________________________ ______________________。 答案：在0 ℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度 下酶的活性可以升高
第2课时 酶的特性
学有目标——课标要求必明
记在平时——核心语句必背
1.酶具有高效性、专一性和作用条件的温和性 1.阐明酶的高效性、专一性和
2.酶具有高效性的原因：与无机催化剂相比，酶降 作用条件较温和
低活化能的作用更显著 2.通过相关的实验和探究，尝
3.过酸、过碱或温度过高都会使酶因空间结构遭到 试控制自变量、观察和检测
(2)设计方案ຫໍສະໝຸດ 项目 材料实验组对照组 等量的同一种底物
试剂
与底物相对应的酶 溶液
新知探究(一) 酶的高效性和专一性 【探究·深化】
[问题驱动] 1．验证酶的高效性 在比较肝脏研磨液(过氧化氢酶)和FeCl3对过氧化氢的 催化效率实验中(如图)，试管甲产生的气泡比试管乙多， 说明 与无机催化剂相比，酶的催化作用具有高效性 。
2．验证酶的专一性 (1)实验验证：淀粉和蔗糖不是还原糖，但淀粉水解后会生成麦芽糖，蔗糖水 解后会产生葡萄糖和果糖，麦芽糖、葡萄糖、果糖都是还原糖。下表为比较新鲜 唾液(唾液淀粉酶)对淀粉和蔗糖的催化作用实验，请分析：
操作步骤 可溶性淀
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
第六章酶(Enzyme)(共61张PPT)
i 结构(jiégòu)与s 结构相似，互相竞争 与 酶活性中心 结
合，从而抑制酶活性。
S
S
E + S ES E + P
E
E
I I
+
I
EI
E
40
2004.1
酶
40
第四十页，共六十一页。
丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制
(yìzhì)
CH2COOH CH2COOH
succinate
琥珀酸脱氢酶 （-）
单纯酶
酶
酶蛋白
结合酶
无机金属离子
（全酶） 辅助因子
*低分子有机物
（ 最大活性形式）
辅酶
辅基
2004.1
酶
5
第五页，共六十一页。
辅酶与辅基的比较
低分子有机物
辅酶——以非共价键与酶蛋白结合（疏松）
可以用透析或超滤方法去除(qùchú)之；
（辅因子） 辅基——以共价键与酶蛋白结合 （紧密）
不能用透析或超滤方法去除之。
率
• 高度的特异性
• 酶活力的可调节性
1. 绝对特异性（脲酶）
2. 相对(xiāngduì)特异性（酯
酶）
3. 立体异构特异性
4.
（乳酸脱氢酶）
16
2004.1
酶
16
第十六页，共六十一页。
中间产物学说 E+S
[ ES]
E+P
2H2O2
2H2O + O2
外加(wàijiā)一定能 量
无催化剂
铂作催化剂
原
胰
S
蛋
S
白
酶
trypsin
高一生物《酶的特性》(课件)
酶的特性
酶的作用
酶在生物体内起着关键 的催化作用，促进基本 代谢过程和其他生物化 学反应。
酶的特点
酶具有高度的专一性和 效率，能够在温和的条 件下工作。
酶的反应条件
酶的活性受到温度、酸 碱度和离子浓度等环境 因素的影响。
酶的底物与产物
酶催化底物转化为产物， 底物与酶的结合形成酶 -底物复合物。
酶的应用
高一生物《酶的特性》 (课件)
欢迎来到高一生物《酶的特性》课件！在本课程中，我们将深入探讨酶的定 义、分类、特性以及其在生物体内、实验室中和工业上的应用。
酶的定义与分类
酶的定义
酶是一种生物催化剂，能够加速化学反应，而不参与其中。
酶的分类
酶可以根据目标底物及反应类型分类，包括氧化还原酶、脱水酶、加合酶等。
1
酶在生物体内的应用
酶参与调节代谢过程，如消化、呼吸等，在维持生物体平衡中起着重要作用。
2
酶在实验室中的应用
酶用于分析、检测和基因工程等实验室研究领域，具有高度的特异性和灵敏度。
3
酶在工业上的应用
酶广泛应用于食品加工、纺织、制药、污水处理等工业领域，可以提高生产效率和质量。总结1 酶的重要性源自2 对酶的理解和应用的意义
酶在生物体内发挥着关键作用，是维持生命活动 所必需的重要分子。
深入了解酶的特性和应用有助于解决生物学和化 学领域的问题，并推动科学和工业的发展。
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➢小分子有机化合物的作用
参与酶的催化过程，在反应中传递电子、 质子或一些基团。
有机小分子：NAD，NADP，FAD，生物素，卟啉
金属离子的存在形式
➢ 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
➢ 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚 紧密。酶需要该种金属离子才能发挥最大活性，金属离子
酶及生物催化剂概念的发展
克隆酶、化学修饰酶 蛋白质类： Enzyme
(天然酶、生物工程酶)
生物催化剂 （Biocatalyst）
核酸类：Ribozyme; Deoxyribozyme 模拟生物催化剂：人工酶
……
三、 酶的组成
1、酶的分子组成
结合酶 (conjugated enzyme)
结合蛋白质酶
脲酶的结晶
1926年，Sumner从刀豆种子得到脲酶结晶，首次证明 酶是具有催化活性的蛋白质；
1930-36年，Northrop 得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和 胰凝乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。
J.B.Sumner
J.H.Northrop
“for discovery that enzymes
起激的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
辅助因子的作用特点
一种酶蛋白一般只和一种辅助因子结合， 成为一种特异性的酶；
生醇发酵
▪ 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现
了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中 的酶有关。
"for his
biochemical
researches and
1907
his discovery of
Nobel Prize
cell-free
in Chemistry fermentation"
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
2、 酶促反应的特点
（1）酶促反应具有极高的效率
➢ 催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍；
➢ 酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了
发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出
can be crystallized”
The Nobel Prize in Chemistry， 1946
核酶 (ribozyme)的发现
1982年，Cech和Altman对四膜虫的研究中发现某 些RNA分子具有催化活性，从而发现核酶，打破了 以往酶是蛋白质的传统观念。
2人共同获1989年 诺贝尔化学奖。
酶的基本性质优秀课件
内容
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节
酶的基本性质* 酶的分类与命名 酶的作用机制* 酶促反应动力学* 酶活调节 酶的活力测定 维生素与辅酶
第一节 酶的基本性质
酶学发展简史 酶的定义** 酶的组成* 酶的功能部位** 酶促反应的特点
一、酶学发展简史
Thomas Cech University of Colorado
Sidney Altman ，Yale University
二、酶的定义
酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有 高效催化作用的蛋白质。 将生物催化剂分为两类 酶 非酶生物催化剂 如：核酶（脱氧核酶）
**酶是活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的 生物催化剂（biocatalysts） 。
寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基 以非共价键连接组成的酶。如：乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等
多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的 酶彼此聚合形成的多酶复合物。
如：丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。
多功能酶
***多功能酶(multifunctional enzyme) 或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体 系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催 化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功 能酶。
但一种辅助因子能与不同的酶蛋白结合构 成许多种特异性的酶。
*各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性（底物专一性）
辅助因子决定酶促反应的类型和反应的性质 （反应专一性）
2、酶的结构组成
按酶的分子结构特点分类
单体酶(monomeric enzyme)：仅由单一肽链组成的具 有完全催化活性的酶。如：溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
核酶(ribozyme)的概念。 1986 年 ， Schultz 和 Lerner 等 人 研 制 成 功 抗 体 酶
（abzyme）。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA
连 接 酶 活 性 的 DNA 片 段 ， 称 为 脱 氧 核 酶 (deoxyribozyme)。
全酶
(holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
➢ 金属离子的作用 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
金属离子： Fe2+、 Zn2+、 Cu+、Cu2+、 Mn2+、 Mg2+
四、酶促反应的特点
酶与一般催化剂的共同点 酶促反应的特性
1、酶与一般催化剂的共同点
➢在反应前后没有质和量的变化； ➢只能催化热力学允许的化学反应； ➢只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平
衡点。 ➢都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反
应的速度
活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。
参与酶的催化过程，在反应中传递电子、 质子或一些基团。
有机小分子：NAD，NADP，FAD，生物素，卟啉
金属离子的存在形式
➢ 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
➢ 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚 紧密。酶需要该种金属离子才能发挥最大活性，金属离子
酶及生物催化剂概念的发展
克隆酶、化学修饰酶 蛋白质类： Enzyme
(天然酶、生物工程酶)
生物催化剂 （Biocatalyst）
核酸类：Ribozyme; Deoxyribozyme 模拟生物催化剂：人工酶
……
三、 酶的组成
1、酶的分子组成
结合酶 (conjugated enzyme)
结合蛋白质酶
脲酶的结晶
1926年，Sumner从刀豆种子得到脲酶结晶，首次证明 酶是具有催化活性的蛋白质；
1930-36年，Northrop 得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和 胰凝乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。
J.B.Sumner
J.H.Northrop
“for discovery that enzymes
起激的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
辅助因子的作用特点
一种酶蛋白一般只和一种辅助因子结合， 成为一种特异性的酶；
生醇发酵
▪ 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现
了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中 的酶有关。
"for his
biochemical
researches and
1907
his discovery of
Nobel Prize
cell-free
in Chemistry fermentation"
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
2、 酶促反应的特点
（1）酶促反应具有极高的效率
➢ 催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍；
➢ 酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了
发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出
can be crystallized”
The Nobel Prize in Chemistry， 1946
核酶 (ribozyme)的发现
1982年，Cech和Altman对四膜虫的研究中发现某 些RNA分子具有催化活性，从而发现核酶，打破了 以往酶是蛋白质的传统观念。
2人共同获1989年 诺贝尔化学奖。
酶的基本性质优秀课件
内容
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节
酶的基本性质* 酶的分类与命名 酶的作用机制* 酶促反应动力学* 酶活调节 酶的活力测定 维生素与辅酶
第一节 酶的基本性质
酶学发展简史 酶的定义** 酶的组成* 酶的功能部位** 酶促反应的特点
一、酶学发展简史
Thomas Cech University of Colorado
Sidney Altman ，Yale University
二、酶的定义
酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有 高效催化作用的蛋白质。 将生物催化剂分为两类 酶 非酶生物催化剂 如：核酶（脱氧核酶）
**酶是活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的 生物催化剂（biocatalysts） 。
寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基 以非共价键连接组成的酶。如：乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等
多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的 酶彼此聚合形成的多酶复合物。
如：丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。
多功能酶
***多功能酶(multifunctional enzyme) 或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体 系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催 化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功 能酶。
但一种辅助因子能与不同的酶蛋白结合构 成许多种特异性的酶。
*各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性（底物专一性）
辅助因子决定酶促反应的类型和反应的性质 （反应专一性）
2、酶的结构组成
按酶的分子结构特点分类
单体酶(monomeric enzyme)：仅由单一肽链组成的具 有完全催化活性的酶。如：溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
核酶(ribozyme)的概念。 1986 年 ， Schultz 和 Lerner 等 人 研 制 成 功 抗 体 酶
（abzyme）。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA
连 接 酶 活 性 的 DNA 片 段 ， 称 为 脱 氧 核 酶 (deoxyribozyme)。
全酶
(holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
➢ 金属离子的作用 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
金属离子： Fe2+、 Zn2+、 Cu+、Cu2+、 Mn2+、 Mg2+
四、酶促反应的特点
酶与一般催化剂的共同点 酶促反应的特性
1、酶与一般催化剂的共同点
➢在反应前后没有质和量的变化； ➢只能催化热力学允许的化学反应； ➢只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平
衡点。 ➢都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反
应的速度
活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。