糖基化修饰是生物体中最普遍的蛋白质翻译后修饰,对蛋白质
蛋白质后修饰探讨蛋白质合成后的修饰过程及其影响
蛋白质后修饰探讨蛋白质合成后的修饰过程及其影响蛋白质是生物体内最基本的大分子有机化合物，它们在细胞生理活动中起着重要的作用。
蛋白质通过合成后会经历一系列后修饰过程，这些修饰过程可以影响蛋白质的结构和功能，从而调节细胞内的生物学过程。
本文将探讨蛋白质合成后的后修饰过程及其对蛋白质的影响。
一、糖基化修饰糖基化修饰是一种常见的蛋白质后修饰过程，它通过在蛋白质上连接糖链来改变蛋白质的性质和功能。
糖基化修饰通常发生在蛋白质的天冬氨酸、苏氨酸和谷氨酸残基上，通过糖基转移酶催化完成。
糖链的结构和长度可以影响蛋白质的折叠、稳定性和识别性，从而影响蛋白质的功能和相互作用。
二、磷酸化修饰磷酸化修饰是蛋白质后修饰中最常见且最重要的一种形式。
它通过磷酸化酶催化，将磷酸基团添加到蛋白质的羟基、羧基或氨基酸残基上。
磷酸化修饰可以改变蛋白质的电荷和构象，从而影响蛋白质的活性、转运和相互作用。
磷酸化修饰在细胞信号传导、基因表达和细胞周期调节等重要生理过程中扮演着关键的角色。
三、乙酰化修饰乙酰化修饰是一种通过添加乙酰基团改变蛋白质性质的后修饰过程。
乙酰化修饰通常发生在蛋白质的赖氨酸残基上，通过乙酰化酶催化完成。
乙酰化修饰可以改变蛋白质的电荷和立体构象，影响其稳定性、招募其他蛋白质的能力以及转录调控。
乙酰化修饰对细胞生存和发育过程起着重要的调节作用。
四、甲基化修饰甲基化修饰是一种通过在蛋白质的赖氨酸、组氨酸和谷氨酸残基上添加甲基团来改变蛋白质性质的后修饰过程。
甲基化修饰可以影响蛋白质的亲水性、稳定性和相互作用能力，从而影响蛋白质的功能和组织定位。
甲基化修饰在细胞分化和发育、基因转录调控以及疾病发生发展中扮演着重要的角色。
蛋白质后修饰对生物体的重要性不言而喻。
它们可以增加蛋白质的功能多样性，提高细胞适应环境的能力，调控细胞信号传导以及基因转录表达。
然而，异常的蛋白质后修饰过程也可能导致疾病的发生。
例如，糖基化修饰异常与糖尿病和阿尔茨海默病等疾病的发展密切相关；磷酸化修饰异常可以导致肿瘤的发生和进展。
海南大学生物工程学院2021年《细胞生物学》考试试卷(1455)
海南大学生物工程学院2021年《细胞生物学》课程试卷（含答案）__________学年第___学期考试类型：（闭卷）考试考试时间：90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、判断题（35分，每题5分）1. 蛋白糖基化时由糖基转移酶将糖基直接转移到肽链上。
（）答案：错误解析：蛋白质糖基化过程是一个复杂的过程，在糖基化的过程中先形成寡糖链的前体，再形成经间隔时间转移的过程形成成熟的糖蛋白。
2. ras是一个癌基因。
（）答案：错误解析：ras是一个原癌基因，如果带有使其始终处于活化状态的突变，才会变成癌基因。
3. 参与信号转导的受体都是膜蛋白。
（）答案：错误解析：细胞内受体则是胞浆蛋白。
4. 分开的染色体分别向细胞两极运动主要是通过着丝点微管的负端的不断解聚而实现的。
（）答案：错误解析：染色体分离机制：①后期A：动粒微管逐渐变短，将染色体移向两极。
动粒微管的缩短，是由于动粒端微管蛋白解聚造成的，蛋白解聚又是由于dynein蛋白拖着动粒盘向着极部运动已引起的。
②后期B：极性微管不断增长，以使两极间距离逐渐拉长。
在后期B，Kinesin蛋白与一端来自一端的极性微管结合，同时与来自阳离子另一端的极性微管搭桥，当Kinesin蛋白带着连接的沿着另一根微管向着锂运动时，可使两根微管之间产生促使相互滑动，由此使两极间的距离逐渐变长。
5. 真核生物的18S、28S和5S的rRNA属于同一个转录单位，先转录成一个45S的前体，然后边加工边装配核糖体的大、小两个亚基。
（）答案：错误解析：真核生物的18S、28S和5.8S的rRNA属于同一个磷酸化单位。
6. 细胞间的通讯就是通过细胞间形成缝隙连接，是细胞质相互沟通而实现的。
（）答案：错误解析：间隙连接仅仅是髓质细胞通讯的第三种方式，细胞通讯还可以通过化学信号以及细胞直接接触而实现，而且这两种方式是相对较普遍的。
蛋白质合成过程中的翻译后修饰
蛋白质合成过程中的翻译后修饰蛋白质是生命体的重要组成部分，也是细胞内的各种生物学过程中不可或缺的参与者。
在蛋白质的合成过程中，翻译后修饰起着至关重要的作用。
这种修饰可以增加蛋白质的功能性、稳定性和活性，影响着蛋白质在整个细胞系统中的作用。
翻译后修饰是指在翻译后，蛋白质的氨基酸序列已经被确定之后，其他分子或者离子对蛋白质分子进行的一些修饰作用。
根据不同的翻译后修饰类型，可以分为多个不同的类别，比如糖基化、磷酸化、乙酰化、甲基化、脂肪酰化等等。
其中糖基化是比较常见的一种翻译后修饰。
这种修饰方式是指在蛋白质分子表面上加上一些糖基团的过程。
糖基化可以影响蛋白质的折叠和受体的结合，从而起着重要的作用。
在糖基化作用中，参与的分子通常被称为糖基转移酶。
这些糖基转移酶可以将糖基链加到蛋白质上，形成一些特别的糖基蛋白。
这些蛋白质通常在抗体、凝集素、血凝素等方面发挥着特别的功能。
除了糖基化外，磷酸化也是常见的翻译后修饰方式。
磷酸化通常是指在蛋白质分子的特定氨基酸上加上磷酸基团。
这种修饰方式通常需要特定类型的酶来完成。
磷酸化能够影响蛋白质的构象和受体的活性。
比如，在细胞生长因子（EGF）受体的自磷酸化中，磷酸化作用可以激活其他的信号传递通路，促进细胞的生长和增殖。
除此之外，还有许多其他的翻译后修饰方式。
在乙酰化作用中，某些特定类型的酶可以在蛋白质分子的赖氨酸残基上添加乙酰基团。
这种作用可以影响蛋白质的稳定性和转运。
而在甲基化中，某些蛋白质分子在赖氨酸上加上一些甲基基团，从而影响蛋白质的构象和催化性能。
至于脂肪酰化，这种修饰方式通常是指在蛋白质分子的某些氨基酸上加上一些长链脂肪酸分子。
这种作用通常可以影响蛋白质的稳定性和转运，从而影响蛋白质在细胞内的功能性。
总之，翻译后修饰过程对于蛋白质的功能性和稳定性具有重要意义。
在细胞内的多项生物学过程中，这种修饰调控着蛋白质分子的表现和功能。
虽然目前关于蛋白质翻译后修饰步骤的研究还有很多不明确的地方，但是这些翻译后修饰过程的探究对于我们理解细胞内复杂的生物学过程、人体健康等方面都是十分重要的。
翻译后修饰对蛋白质表达的影响
翻译后修饰对蛋白质表达的影响研究表明，蛋白质的表达和修饰对细胞功能和生物体发育起着重要作用。
随着科技的进步，我们对于蛋白质表达的研究也越来越深入。
在翻译后修饰的过程中，蛋白质的功能、稳定性和亚细胞定位等方面均会发生变化。
本文将探讨翻译后修饰对蛋白质表达的影响，并分析其中的关键因素。
1. 翻译后修饰的概述翻译后修饰是指蛋白质在翻译过程结束后，通过特定的化学或生物学反应来改变其结构或功能的过程。
这些修饰可以发生在蛋白质的氨基酸残基上，如磷酸化、甲基化、乙酰化等。
也可以发生在蛋白质的糖基上，如糖基化。
这些修饰能够调控蛋白质的活性、稳定性、亚细胞定位以及与其他分子的相互作用。
2. 翻译后修饰对蛋白质功能的影响翻译后修饰对蛋白质的功能有着重要的影响。
例如，磷酸化是一种常见的翻译后修饰方式，它能够调控蛋白质的酶活性、亚细胞定位以及与其他蛋白质的相互作用。
磷酸化的程度不同会导致蛋白质活性的变化，从而调节细胞信号转导的过程。
另外，糖基化作为另一种常见的翻译后修饰方式，可以影响蛋白质的稳定性和功能。
糖基化的蛋白质通常具有更长的半衰期，并参与到细胞的黏附、信号传导等过程中。
3. 翻译后修饰对蛋白质稳定性的影响翻译后修饰对蛋白质的稳定性起着关键作用。
修饰的增加或减少都会直接影响蛋白质的寿命。
例如，乙酰化是一种常见的翻译后修饰方式，它能够增加蛋白质的稳定性，从而延长其寿命。
此外，泛素化作为另一种常见的翻译后修饰方式，可以促使蛋白质被降解。
泛素化的蛋白质通常被标记为需被降解的目标，从而影响其稳定性。
4. 翻译后修饰对蛋白质亚细胞定位的影响翻译后修饰还能够影响蛋白质的亚细胞定位。
不同修饰方式导致的蛋白质结构改变会决定其在细胞中的分布。
例如，糖基化可以促使蛋白质定位于细胞膜上，起到细胞信号传导的作用。
磷酸化等修饰方式也能够改变蛋白质的亚细胞定位，进而影响细胞内的生物化学过程。
5. 翻译后修饰与疾病的关联翻译后修饰异常与多种疾病密切相关。
蛋白质糖基化修饰研究进展
期末考核课程：Glycobiology蛋白质糖基化研究进展姓名：***学号：**********班级：生命科学与技术基地班时间：2016.1.1蛋白质糖基化研究进展马春（西北大学生命科学学院，陕西西安，710069）摘要：糖基化修饰是生命活动中最广泛、最复杂、也是最重要的蛋白质翻译后修饰之一，不仅影响着蛋白质的空间构象、生物活性、运输和定位，而且在分子识别、细胞通信、信号转导等特定生物过程中发挥着至关重要的作用。
本文综述了糖基化的分类、在生命体中的作用、糖基化位点分析及糖链分析方法等。
关键词：蛋白质糖基化;分析方法生命体是一种极其复杂且动态变化的有机系统，不断发生着各种生物化学反应，进行新陈代谢，并协调、控制各部分生物功能的发挥。
蛋白质是生命体内各种生化反应的载体和生物功能的执行者，如分子识别、信号转导、免疫应答等。
蛋白质功能的正常发挥保证着生命有机系统正确、有序、高效地运转。
基因在转录和翻译后产生具有特定序列的氨基酸长链，即蛋白质的前体，再经过共价修饰、折叠、卷曲并形成特定的空间构象后，成为具有正常功能的成熟蛋白质。
而共价修饰在这个成熟过程中发挥着重要的调节作用。
不仅如此，蛋白质成熟后的许多关键功能，特别是涉及控制、调节等方面的功能，都是通过共价修饰实现的。
这些发挥重要功能的共价修饰，就是蛋白质翻译后修饰它们使蛋白质的结构更为合理、功能更为完善、调节更为精细、作用更为专一。
翻译后修饰可以发生在蛋白质的任一位点上，并且种类繁多，目前有文献报道的翻译后修饰就多达数百种，常见的有碟酸化修饰、糖基化修饰、乙醜化修饰等。
蛋白质糖基化修饰是最广泛、最复杂、最重要的翻译后修饰之一，据推断有超过的蛋白质都发生了糖基化修饰。
这些糖蛋白广泛分布于生命体中，特别是在细胞膜上和体液中含量丰富，大部分膜蛋白和分泌蛋白都是糖蛋白。
糖基化修饰不仅影响蛋白质的空间构象、生物活性、运输和定位，而且在分子识别、细胞通信、信号转导等特定生物过程中发挥着至关重要的作用。
蛋白翻译后修饰与疾病发生机制
蛋白翻译后修饰与疾病发生机制蛋白质是生命中不可或缺的分子，它们不仅构成着细胞和组织，还调控了生命中的各种过程。
蛋白质的功能和性质不仅仅由它的氨基酸组成所决定，还受到蛋白质翻译后的修饰影响。
蛋白翻译后修饰是指在蛋白翻译完成后，翻译产物所经历的各种生物化学修饰过程，包括糖基化、磷酸化、甲基化、酰化、丝氨酸/苏氨酸磷酸化、蛋白联接等。
这些修饰作用影响着蛋白质的结构和功能，与许多疾病的发生和发展密切相关。
蛋白翻译后的糖基化是最常见的一种修饰方式，也是被广泛研究的。
糖基化是指蛋白质分子上糖基（如葡萄糖、半乳糖、甘露糖等）被共价地连接在特定的氨基酸上。
糖基化作用能改变蛋白质的物理化学性质，使它具有不同的电〔 PH 〕值、形状、流动性、氧化和稳定性。
但在某些情况下，糖基化也可能产生错误的结果，例如蛋白质能够连接的糖基数量过多，从而导致蛋白质不能被及时清除，形成固聚体，进而损害机体的正常功能。
糖基化异常还涉及到了许多疾病的发生和发展，例如糖尿病、肝病、癌症等。
磷酸化是一种重要的蛋白质修饰方式，通过添加磷酸（如磷酸二氢钾）可以改变蛋白质的化学性质和细胞功能，从而调节细胞信号转导、细胞周期和蛋白质合成等生物活动的过程。
磷酸化通常发生在氨基酸位点丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸。
细胞通过酶对蛋白质进行磷酸化来调节其活性和位置，从而使得蛋白质能够快速地参与到细胞代谢和信号传导的过程中。
一些疾病，如癌症、心血管疾病、糖尿病、神经系统疾病等，与磷酸化的异常有密切关系。
除了糖基化和磷酸化之外，甲基化和酰化等修饰方式也对蛋白质的功能和表达产生着重要的调节作用。
甲基化是指甲基化酶将蛋白质的特定氨基酸（如赖氨酸、天冬氨酸、精氨酸等）上的羧基进行甲基化修饰，从而改变蛋白质的构象和功能。
甲基化在调控蛋白翻译和转录方面尤其重要。
然而，这种修饰在某些情况下也可能影响到蛋白质的稳定性和功能活性，进而成为某些疾病的重要因素。
酰化是指一些酶能够将乙酰化基团共价地连接到蛋白质氨基酸上，从而改变蛋白质的折叠、催化和稳定性等。
翻译后修饰和蛋白质表达这篇文章将介绍翻译后修饰对蛋白质表达的影响包括如何改变蛋白质功能
翻译后修饰和蛋白质表达这篇文章将介绍翻译后修饰对蛋白质表达的影响包括如何改变蛋白质功能翻译后修饰和蛋白质表达蛋白质是生物体内最基本的分子之一，扮演着许多生命活动中重要角色。
蛋白质表达是指蛋白质合成和功能的产生过程，而翻译后修饰则在蛋白质合成后对其进行改变，进一步调节其功能和稳定性。
本文将介绍翻译后修饰对蛋白质表达的影响，以及如何改变蛋白质功能。
一、翻译后修饰对蛋白质表达的影响1. 磷酸化修饰磷酸化是最常见的翻译后修饰方式之一，通过在蛋白质上添加磷酸基团来改变其结构和功能。
磷酸化修饰可以调节蛋白质的活性、稳定性以及与其他分子的相互作用。
磷酸化修饰还参与细胞信号传导、细胞周期调控等生物学过程。
2. 甲基化修饰甲基化修饰是通过在蛋白质上添加甲基基团来改变其功能。
甲基化修饰在染色质结构的调控中扮演重要角色，可以影响基因的转录和表达。
甲基化修饰还参与细胞分化、胚胎发育以及人类疾病的发生发展等过程。
3. 乙酰化修饰乙酰化修饰是指通过在蛋白质上添加乙酰基团来改变其功能。
乙酰化修饰可以调节蛋白质的稳定性、亲和力和活性。
乙酰化修饰还参与细胞代谢、基因转录调控以及细胞衰老等生命过程。
4. 糖基化修饰糖基化修饰是在蛋白质上附加糖分子来改变其功能。
糖基化修饰可以影响蛋白质的稳定性、折叠和识别。
糖基化修饰还参与细胞黏附、免疫应答以及疾病的发生发展等过程。
二、翻译后修饰如何改变蛋白质功能1. 调节蛋白质活性翻译后修饰可以通过改变蛋白质的结构和环境来调节其活性。
例如，磷酸化修饰可以激活或抑制蛋白质的酶活性。
2. 调控蛋白质-蛋白质相互作用翻译后修饰可以改变蛋白质与其他分子之间的相互作用。
例如，乙酰化修饰可以增强蛋白质与DNA之间的亲和力，从而影响转录调控。
3. 调整蛋白质稳定性翻译后修饰可以影响蛋白质的稳定性。
例如，甲基化修饰可以增强蛋白质的稳定性，延长其寿命。
4. 蛋白质定位和转运翻译后修饰可以调整蛋白质在细胞内的定位和转运。
蛋白质的翻译后修饰
蛋白质的翻译后修饰蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，其功能与结构多种多样，而这些功能与结构的多样性与蛋白质的翻译后修饰密切相关。
在蛋白质翻译过程结束后，细胞内往往还需要对蛋白质进行进一步的后修饰，以实现其功能的发挥。
这些后修饰包括糖基化、磷酸化、乙酰化等，它们能够调节蛋白质的结构与功能，从而对细胞的生理过程发挥重要作用。
一、糖基化修饰糖基化修饰是指在蛋白质分子上附加糖基的过程。
这种修饰可以发生在蛋白质的Asn残基上，形成N-糖基化，也可以发生在蛋白质的Ser或Thr残基上，形成O-糖基化。
糖基化修饰能够调节蛋白质的稳定性、可溶性和定位，还可以影响蛋白质与其他分子的相互作用。
例如，MUC1蛋白质的糖基化修饰在肿瘤细胞的侵袭和转移中起到重要的调节作用。
二、磷酸化修饰磷酸化修饰是指在蛋白质分子上附加磷酸基团的过程。
磷酸化修饰通过蛋白激酶的作用来实现，它能够调节蛋白质的活性、稳定性和相互作用，影响蛋白质的信号传导、细胞周期和调控等生理过程。
例如，磷酸化修饰能够激活转录因子NF-κB，参与细胞对炎症和免疫反应的应答。
三、乙酰化修饰乙酰化修饰是指在蛋白质分子上附加乙酰基的过程。
这种修饰通常发生在蛋白质的赖氨酸残基上，通过乙酰转移酶来实现。
乙酰化修饰能够调节蛋白质的稳定性、DNA结合能力和转录调控活性，对细胞发育、增殖和分化等过程具有重要作用。
例如，乙酰化修饰通过调控组蛋白交换和染色质结构的紧凑性，影响基因的表达。
四、其他修饰形式除了糖基化、磷酸化和乙酰化修饰外，蛋白质的翻译后修饰还包括甲基化、泛素化、酰化等多种形式。
这些修饰过程能够进一步改变蛋白质的结构与功能，从而参与调控细胞内的生物学过程。
例如，泛素化修饰能够调节蛋白质的降解和稳定性，参与细胞凋亡和细胞周期控制。
总结蛋白质的翻译后修饰是细胞内多种生物学过程的关键环节，它能够调节蛋白质的结构与功能，从而对细胞的生理过程发挥重要作用。
糖基化、磷酸化、乙酰化以及其他形式的修饰能够改变蛋白质的特性，对细胞信号传导、基因表达和细胞周期等起到调控作用。
蛋白质翻译后修饰与功能调控机制
蛋白质翻译后修饰与功能调控机制蛋白质是生物体中最重要的分子之一，具有多种生物学功能。
然而，蛋白质在合成后并不是最终的活性形式，常常需要通过一系列的修饰过程来调节其结构和功能。
这些后修饰事件可以改变蛋白质的稳定性、局域性以及相互作用能力，从而调控细胞内信号传导、代谢途径、细胞结构和功能等生物学过程。
一、磷酸化修饰磷酸化是最常见的蛋白质后修饰方式之一。
这个修饰过程通过添加磷酸基团到特定的蛋白质残基上，通常通过激酶酶催化反应完成。
磷酸化修饰可用于激活或抑制蛋白质的功能，也可以影响它们的稳定性、互作能力和局域性。
二、甲基化修饰甲基化修饰通常通过甲基转移酶将甲基基团添加到蛋白质的氨基酸残基上。
这种修饰可以改变蛋白质的电荷状态、空间构象和稳定性。
甲基化修饰对于调控蛋白质的转录活性、DNA结合能力、蛋白质-蛋白质相互作用具有重要作用。
三、糖基化修饰糖基化是一种广泛存在于动植物蛋白质上的修饰方式。
这一修饰过程通常涉及糖基转移酶将糖基团附加到特定的蛋白质残基上。
糖基化修饰可以影响蛋白质的稳定性、折叠状态以及相互作用能力。
此外，糖基化修饰还可以作为蛋白质在细胞内的定位信号，参与细胞信号传导和互作等生物学过程。
四、乙酰化修饰乙酰化修饰是通过乙酰化酶将乙酰基团添加到蛋白质的氨基酸残基上。
这种修饰方式通常发生在赖氨酸残基上，并可改变蛋白质的电荷状态和折叠构象。
乙酰化修饰对于调控染色质结构、DNA修复和转录调控等生物学过程具有重要作用。
五、泛素化修饰泛素化是一种通过调控蛋白质的降解和功能的重要机制。
这种修饰方式涉及到泛素连接酶系统在蛋白质上附加泛素分子。
泛素化修饰可作为蛋白质降解的信号，参与调控细胞周期、DNA修复、蛋白质合成等生物学过程。
六、其他修饰方式除了上述提及的修饰方式外，蛋白质还可以通过糖酵素化修饰、硝化修饰、戊二酰化修饰等其他修饰方式调控其结构和功能。
这些修饰方式的存在丰富了蛋白质修饰的多样性，使得蛋白质能够更加精确地参与细胞内的生物学过程。
糖基化修饰蛋白
百泰派克生物科技
糖基化修饰蛋白
糖基化是一种结构多样和复杂的蛋白质翻译后修饰（PTM），其通常发生于细胞中50%-70%的蛋白质上。
糖基化可影响蛋白质的三维空间结构或决定蛋白质在细胞内的传送方向等，被糖基化修饰的蛋白质称为糖蛋白，糖基化修饰蛋白作为最为常见和复杂的蛋白质修饰方式，其具有重要的生物学意义。
蛋白质糖基化（glycosylation）是蛋白质上的某些氨基酸残基在糖基转移酶的催化下形成糖苷键的过程，是一种很重要的蛋白质翻译后修饰。
蛋白质糖基化可根据糖苷链连接的氨基酸残基类型分为N-糖基化（N-linked glycosylation）、O-糖基化(O-linked glycosylation)、C-甘露糖化以及糖基磷脂酰肌醇（glycosyl-phosphatidyl inositol，GPI）介导的糖基化等，其中N-糖基化和O-糖基化是主要的修饰类型。
真核细胞中糖蛋白约占50%，糖基化修饰蛋白广泛分布于细胞中，从细胞外到细胞膜、细胞质甚至是细胞核内。
糖基化修饰蛋白可参与调控细胞中蛋白质定位、细胞功能和活性、细胞信号传递等生命活动，然而糖基化异常可导致肿瘤、糖尿病和心血管疾病等多种生命异常疾病。
百泰派克生物科技采用MALDI TOF MS高分辨质谱系统和UHPLC技术提供糖组学分析服务，该服务可用于鉴定血浆/血清、细胞、组织或生物体表达的糖基化修饰，所有与蛋白质连接的聚糖都将通过酶消化水解，通过亲水色谱法分离后，使用质谱系统进行定量分析。
您只需将实验目的告知并将样品寄出，我们将负责项目后续所有事宜，包括蛋白提取、蛋白酶切、肽段分离、质谱分析、质谱原始数据分析、生物信息学分析。
蛋白质翻译后修饰的生理和病理作用
蛋白质翻译后修饰的生理和病理作用蛋白质是生命体的重要组成部分，它通过不同的修饰形式发挥着重要的生理和病理作用。
蛋白质翻译后修饰是指在蛋白质翻译完成后，通过各种方式对蛋白质结构或功能的改变，包括糖基化、磷酸化、乙酰化、甲基化、泛素化等。
这些修饰可以调节蛋白质的稳定性、活性、局部化和相互作用，从而影响蛋白质的生理和病理过程。
1. 糖基化修饰糖基化修饰是指在蛋白质表面添加糖分子，形成糖蛋白。
这种修饰在细胞表面重要的生理过程中起着重要作用。
例如，糖蛋白在细胞信号传导、凝集素介导的细胞间相互作用等生理过程中都有着重要的作用。
同时，糖基化也参与到许多疾病的发生和发展中。
例如，糖尿病中的糖基化终产物可以引发炎症反应和细胞凋亡。
2. 磷酸化修饰磷酸化修饰是指向蛋白质添加磷酸基团，通过激酶和磷酸酶的相互作用实现。
磷酸化可以调控蛋白质的活性和相互作用。
例如，细胞周期中的多种丝裂原激活激酶等都是通过磷酸化调控蛋白质的活性。
同时，磷酸化还可以影响蛋白质的局部化，例如支持蛋白质在通道中的传输。
3. 乙酰化修饰乙酰化修饰是指向蛋白质添加乙酰基团，调节蛋白质的稳定性、局部化以及相互作用。
乙酰化和脱乙酰化作用相互抵消，调节着蛋白质的活性和功能。
例如核转录因子CREB和p53促进乙酰化增加蛋白质的稳定性，提高其转录和抑制活性。
4. 甲基化修饰甲基化修饰是指向蛋白质添加甲基基团，通过甲基转移酶的作用实现。
这种修饰可以调节蛋白质相互作用、定位和稳定性。
例如，组蛋白的赖氨酸残基甲基化或去甲基化调象整个染色质结构和转录调控。
5. 泛素化修饰泛素化修饰是指向蛋白质添加泛素蛋白质，实现泛素分子和特定的酶机构相互作用，调节蛋白质的降解和相互作用。
例如，泛素化可以将蛋白质定位到蛋白酶体或自噬溶酶体中。
综上所述，蛋白质翻译后修饰对于调节蛋白质的生理和病理过程起着至关重要的作用，这些过程缺陷往往会损害生命的重要机能，造成多种疾病，涉及到生物学从基础到临床的各个领域。
蛋白质翻译后修饰指南
蛋白质翻译后修饰指南蛋白质是构成生物体的重要组成部分，其翻译后修饰对于蛋白质的功能和稳定性具有重要的影响。
本指南将介绍蛋白质翻译后修饰的主要类型和作用，以及在实验室中常用的技术和方法。
一、蛋白质翻译后修饰的类型1. 糖基化：糖基化是一种常见的蛋白质翻译后修饰方式，它可以增加蛋白质的稳定性和溶解性，并调节蛋白质的功能。
糖基化的糖链可以通过N-糖基化和O-糖基化两种方式与蛋白质结合。
2. 磷酸化：磷酸化是一种通过添加磷酸基团来改变蛋白质功能的修饰方式。
磷酸化可以调节蛋白质的酶活性、亲和力和细胞定位，从而影响细胞信号传导和许多生物学过程。
3. 乙酰化：乙酰化是一种通过添加乙酰基团来改变蛋白质的修饰方式。
乙酰化可以影响蛋白质的结构和亲和力，从而调节其功能、稳定性和细胞定位。
4. 甲基化：甲基化是一种通过添加甲基基团来改变蛋白质的修饰方式。
甲基化可以影响蛋白质的稳定性、DNA或RNA结合能力，从而调节基因表达和细胞分化。
二、蛋白质翻译后修饰的作用1. 调节蛋白质功能：翻译后修饰可以改变蛋白质的结构和活性，进而影响其功能。
例如，磷酸化可以调节酶的活性，糖基化可以影响蛋白质的折叠和稳定性。
2. 控制蛋白质降解：某些翻译后修饰方式可以促进或抑制蛋白质的降解，从而控制蛋白质在细胞内的寿命和稳定性。
例如，泛素化是一种促进蛋白质降解的修饰方式。
3. 调控细胞信号传导：许多翻译后修饰方式可以调节细胞内的信号传导通路。
例如，磷酸化可以激活或抑制信号蛋白的功能，从而影响细胞的生理过程。
三、蛋白质翻译后修饰的实验方法1. 质谱分析：质谱分析是研究蛋白质翻译后修饰的重要方法之一。
通过质谱仪可以检测修饰蛋白质的质量和结构，从而确定修饰的类型和位置。
2. 免疫印迹：免疫印迹是一种常用的蛋白质检测方法，可以用于检测特定修饰的蛋白质。
通过使用特异性的抗体，可以识别和分析特定修饰方式下的蛋白质。
3. 免疫组织化学：免疫组织化学是一种用于研究修饰蛋白质在细胞或组织中的定位和表达的方法。
翻译后修饰对蛋白质功能及稳定性影响机制分析
翻译后修饰对蛋白质功能及稳定性影响机制分析蛋白质是细胞内重要的分子机器，它们参与多种生物学过程，包括信号传导、代谢调控和基因表达调控等。
蛋白质的功能和稳定性是其在细胞内发挥作用的关键因素。
在翻译后修饰领域，科学家们对蛋白质功能和稳定性的影响机制进行了广泛的研究。
一、翻译后修饰对蛋白质功能的影响机制1. 翻译后修饰调节蛋白质的定位和定向运输翻译后修饰可以通过添加特定的化学基团或标签来调节蛋白质的定位和定向运输。
例如，磷酸化修饰可以改变蛋白质的电荷分布，从而影响其与其他蛋白质的相互作用。
磷酸化修饰还可以招募特定的转运蛋白，将蛋白质定向运输到特定的细胞器或亚细胞结构中。
2. 翻译后修饰影响蛋白质的折叠和构象翻译后修饰可以影响蛋白质的折叠和构象，从而影响其功能。
例如，糖基化修饰可以在蛋白质表面形成糖链，增加蛋白质的溶解度和稳定性。
另外，糖基化修饰还可以改变蛋白质与其他分子的相互作用，如结合受体或配体的能力。
3. 翻译后修饰调节蛋白质的酶活性翻译后修饰可以通过改变蛋白质的酶活性来影响其功能。
许多蛋白质修饰可以作为信号转导的重要调节因子。
例如，磷酸化修饰可以激活或抑制蛋白激酶的活性，从而调控细胞内的信号传导通路。
4. 翻译后修饰调控蛋白质的降解和稳定性翻译后修饰可以影响蛋白质的降解和稳定性。
例如，泛素化修饰可以标记蛋白质，导致其被降解。
另外，翻译后修饰还可以通过调节蛋白酶的活性来影响蛋白质的稳定性。
二、翻译后修饰对蛋白质稳定性的影响机制1. 翻译后修饰促进蛋白质的折叠和稳定翻译后修饰可以通过增加蛋白质的折叠度和结构稳定性来增强蛋白质的稳定性。
例如，糖基化修饰可以提供额外的氢键和疏水作用，从而增强蛋白质的稳定性。
此外，磷酸化修饰和乙酰化修饰等修饰也被认为可以促进蛋白质的折叠和稳定。
2. 翻译后修饰保护蛋白质免受蛋白质质量控制的降解翻译后修饰可以通过增加蛋白质的稳定性和降解抵抗性，保护蛋白质免受蛋白质质量控制的降解。
糖基化修饰种类和原理介绍
糖基化修饰种类和原理介绍本期导读•糖基化修饰介绍•糖基化修饰功能•糖基化修饰在细胞中生成、加工过程•两种主要糖基化类型介绍：O-和N-糖基化一、糖基化修饰蛋白质的糖基化是一种最常见的蛋白翻译后修饰，是在糖基转移酶作用下将糖类转移至蛋白质和蛋白质上特殊的氨基酸残基形成糖苷键的过程。
研究表明70%人类蛋白包含一个或多个糖链1%的人类基因组参与了糖链的合成和修饰。
二、糖基化修饰功能在参与糖基化形成的过程中,糖基转移酶和糖苷酶扮演了重要的角色。
糖基化的结果使不同的蛋白质打上不同的标记,改变多肽的构象,增加蛋白质的稳定性。
三、糖基化修饰加工过程糖基化修饰主要发生在内质网和高尔基体。
主要过程是将糖基在糖基转移酶作用下将糖链转移至蛋白质，和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键，经过一系列转运、糖链末端的剪切，修饰和岩藻糖化或者唾液酸化等完成糖基化蛋白质的组装（以N-糖基化为例，见图1）图1. N-糖基加工过程四、糖基化修饰分类哺乳动物中蛋白质的糖基化类型主要可分为两种：N-糖基化和O-糖基化。
大多数糖蛋白质只含有一种糖基化类型。
但是有些蛋白多肽同时连有N-糖链和O-糖链。
1. N-糖基化N-糖链通过与蛋白质的天冬氨酸的自由NH2基共价连接,将这种糖基化称为N-糖基化。
N-连接的糖链合成起始于内质网(ER),完成于高尔基体。
N-糖基化生成加工过程N-糖链合成的第一步是将一个14糖的核心寡聚糖添加到新形成多肽链的特征序列为Asn-X-Ser/Thr(X代表任何一种氨基酸)的天冬酰胺上,天冬酰胺作为糖链受体。
核心寡聚糖是由两分子N-乙酰葡萄糖胺、九分子甘露糖和三分子葡萄糖依次组成,第一位N-乙酰葡萄糖胺与ER 双脂层膜上的磷酸多萜醇的磷酸基结合,当ER膜上有新多肽合成时,整个糖链一起转移。
寡聚糖转移到新生肽以后,在ER中进一步加工,依次切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖。
在ER形成的糖蛋白具有相似的糖链,由Cis面进入高尔基体后,在各膜囊之间的转运过程中,原来糖链上的大部分甘露糖被切除,但又由多种糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子,形成了结构各异的寡糖链。
植物蛋白质翻译后修饰及其对植物生长发育的影响研究
植物蛋白质翻译后修饰及其对植物生长发育的影响研究在植物生长发育过程中，蛋白质翻译后的修饰是至关重要的。
这些修饰可以改变蛋白质的功能、位置、稳定性等特性，从而对植物的代谢、生长、发育等方面产生影响。
本文将探讨植物蛋白质翻译后的修饰及其对植物生长发育的影响研究。
1. 磷酸化修饰磷酸化是最常见的蛋白质后翻译修饰之一。
它通常由激酶催化，将磷酸基团添加到蛋白质的亚氨酸、丝氨酸或苏氨酸上。
通过这种方式，蛋白质的电荷、结构和相互作用等方面都可以发生变化，从而影响其功能和相互作用。
例如，激酶CDPK 可以催化蛋白质的钙调神经激酶磷酸化，从而影响其与钙离子的结合和储存。
磷酸化修饰在植物的生长和发育中发挥着重要作用。
例如，ABA受体PYR1的磷酸化可以激活ABA信号传导通路，促进萎缩素的合成和保护植物免受干旱胁迫。
此外，CBF1蛋白的磷酸化可以增强其与DNA的结合，促进低温信号的响应，增加植物在低温环境下的耐受性。
2. 泛素化修饰泛素是一种小分子蛋白，能够与靶蛋白结合并标记其进行降解。
泛素化修饰通过E1、E2和E3等酶的协作完成。
其中，E1激活泛素，E2将泛素转移给靶蛋白，E3则帮助泛素与靶蛋白结合。
泛素化修饰对植物生长发育的影响主要表现在植物的抗逆性和生长节律上。
例如，在植物对胁迫的响应中，泛素化修饰可以调节蛋白的稳定性和活性，从而参与植物的抗病、抗氧化和耐盐性等方面。
此外，在植物生长节律的调控中，泛素化修饰可以影响植物发育的速率和方向，调节植物在不同环境下的适应性和生态性。
3. 糖基化修饰糖基化是指将糖基团连接到蛋白质的氨基酸上。
这种修饰常见于细胞膜上的蛋白质，可以增加蛋白质的稳定性和活性，调节蛋白质与其他分子的相互作用等。
在植物的生长发育中，糖基化修饰也具有重要作用。
例如，糖基化可以在植物细胞壁的合成和重建中发挥作用。
在细胞壁的生长和发育过程中，糖基化修饰可以调节细胞壁的硬度、厚度和稳定性，从而影响植物的机械强度和抗逆性。
蛋白质表达过程中翻译后修饰作用的阐述
蛋白质表达过程中翻译后修饰作用的阐述蛋白质是生物体内最基本的功能分子之一，扮演着许多生命过程中重要的角色。
蛋白质的合成包括转录和翻译两个主要步骤。
在翻译过程中，mRNA的编码信息被转化成具有功能和结构的蛋白质。
然而，翻译仅仅是蛋白质合成的第一步，翻译后修饰则是决定蛋白质功能和结构的重要环节。
翻译后修饰是指蛋白质在翻译完成后，通过一系列的化学反应和修饰酶的作用，调整其结构和功能。
这些修饰可以包括磷酸化、甲基化、乙酰化、酰化和糖基化等不同类型的化学修饰。
下面将详细介绍其中的几种修饰作用。
一、磷酸化修饰磷酸化是蛋白质翻译后修饰中最常见的一种类型。
磷酸化修饰通过将磷酸基团添加到特定的氨基酸残基上，如丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸，改变蛋白质的电荷性质和结构，从而影响其功能和相互作用。
磷酸化修饰在细胞信号传导、基因表达调控和细胞凋亡等生物过程中起着重要的调控作用。
二、甲基化修饰甲基化修饰是一种将甲基基团添加到蛋白质氨基酸残基上的修饰方式。
这种修饰通常发生在赖氨酸、精氨酸和组氨酸残基上。
甲基化修饰可以调节蛋白质的结构和功能，影响其相互作用和定位。
举例来说，组蛋白的甲基化修饰在染色质结构和基因表达调控中起到了重要的作用。
三、乙酰化修饰乙酰化修饰是一种将乙酰基团添加到蛋白质氨基酸残基上的修饰方式。
乙酰化修饰常见于赖氨酸残基上。
乙酰化修饰可以改变蛋白质的电荷性质和结构，影响蛋白质的稳定性、活性和亲和力。
例如，组蛋白在染色质重塑和基因表达调控中的乙酰化修饰是非常重要的。
四、酰化修饰酰化修饰是一种将酰基团（如丁酰、戊酰等）添加到蛋白质氨基酸残基上的修饰方式。
酰化修饰可以调节蛋白质的结构和功能，改变其活性、稳定性和亲和力。
例如，转录因子的酰化修饰可以调控基因的表达水平。
五、糖基化修饰糖基化修饰是指将糖基团添加到蛋白质上的修饰方式。
糖基化修饰通常发生在赖氨酸、赖氨酸和苏氨酸残基上。
糖基化修饰可以影响蛋白质的稳定性、定位和相互作用。
蛋白质翻译后修饰及其生物学意义
蛋白质翻译后修饰及其生物学意义蛋白质是构成生命体的重要组成部分，它的功能与结构多种多样。
然而，蛋白质翻译后需要进行修饰才能正常发挥其生物学功能。
这些修饰包括糖基化、磷酸化、甲基化、乙酰化等多种形式，这些修饰不仅影响着蛋白质的生物学功能，还决定了蛋白质参与生命活动的广度和深度。
本文将探讨蛋白质翻译后修饰及其生物学意义。
一、糖基化修饰糖基化是一种广泛存在的蛋白质修饰，在细胞中发挥着重要的作用。
糖基化可以被分为N-链接糖基化和O-链接糖基化两种类型。
N-链接糖基化通常会发生在N染色体末端的天冬酰胺上，在此过程中需要多个酰胺转移酶的协作。
O-链接糖基化则通常发生在谷氨酰胺上，这种修饰机制通常由UDP-葡萄糖转移酶参与。
糖基化修饰对蛋白质的生物学功能有重要的作用。
例如，N-链接糖基化可以帮助识别泛素蛋白的修饰位点，以便进行下一步的蛋白质降解。
此外，糖基化还可以影响蛋白质的折叠状态。
研究表明，糖基化修饰可以增强蛋白质的稳定性，并且有时还可以影响蛋白质在该组织中的分布情况。
因此，糖基化修饰是蛋白质翻译后最常见的修饰类型之一，它对蛋白质的结构和功能具有重要作用。
二、磷酸化修饰磷酸化修饰是一种常见的蛋白质修饰类型，可以通过激酶催化反应进行。
磷酸化可以发生在蛋白质的疏水区、亲水区或可溶性片段上。
磷酸化修饰可以通过改变蛋白质的电荷状态来影响蛋白质的催化活性、亚细胞定位、相互作用或折叠状态。
此外，磷酸化可以通过启动或关闭细胞信号转导通路来影响细胞的正常生理功能。
大量研究表明，磷酸化修饰对于肿瘤等疾病的发生和发展有着重要的影响。
磷酸化修饰可以促进增殖、促进细胞分化，还可以抑制肿瘤细胞凋亡，从而促进肿瘤的发展。
磷酸化修饰的占位也可以作为抗肿瘤药物的靶点，有望成为今后抗癌治疗的新策略。
三、甲基化修饰甲基化修饰是一种化学修饰，在蛋白质翻译后期进行。
甲基化能够通过添加一个甲基基团来改变蛋白质中的亲水性和疏水性，从而影响蛋白质的结构和功能。
蛋白质翻译后修饰与信号转导
蛋白质翻译后修饰与信号转导蛋白质是生命体中重要的分子之一，承担着细胞运转、物质代谢和信息传递等多种生理功能。
蛋白质在合成后并非最终形态，而是需要进行多种修饰后才能达到其最终功能。
这些修饰包括翻译后修饰和质抗修饰等。
本文将主要探讨蛋白质翻译后修饰与信号转导的关系。
一、蛋白质翻译后修饰的种类目前已知的蛋白质翻译后修饰种类非常多，包括糖基化、乙酰化、磷酸化、脂肪酰化、甲基化、磷酸亚化、氨基酸酰化、蛋白双硫键形成等等。
每种修饰都可以对蛋白质的功能、稳定性、定位和交互等方面产生影响。
其中，糖基化是最为常见的一种修饰方式，约有一半的蛋白质会在翻译后进行糖基化修饰。
糖基化的主要作用是改变蛋白质的电性、溶解性、稳定性和识别性，同时也有助于调控蛋白质的分泌、定位和交互等生物学特性。
二、蛋白质翻译后修饰与信号转导的联系信号转导是细胞内外环境信息传递的过程，参与者包括细胞膜、信号分子、受体蛋白和调节蛋白等。
蛋白质的修饰与信号转导密切相关，下面将介绍几种代表性的蛋白质修饰与信号转导的联系。
1. 磷酸化修饰与MAPK信号通路MAPK信号通路是一种从细胞膜向细胞核传递信号的过程，参与者包括受体酪氨酸激酶、MAPK激酶、MAPK底物、激酶激活剂等。
该信号通路在多种生物学过程中都起着重要作用，如细胞生长、细胞周期调节、细胞凋亡等。
MAPK信号通路的激活需要受体酪氨酸激酶经过自磷酸化后激活MAPK激酶，再由MAPK激酶对MAPK底物进行磷酸化，从而调节底物的活性。
而磷酸化修饰作为MAPK信号通路的重要环节，不仅能够调节MAPK蛋白的激活状态，还能够影响其交互伴侣的结合、转运和降解等。
例如，在细胞凋亡过程中，必须经过磷酸化修饰后才能激活MAPK-JNK蛋白，从而促进细胞凋亡。
2. 乙酰化修饰与转录调控转录是生命体中重要的基因表达过程，参与者包括转录因子、RNA聚合酶、启动子和顺式作用元件等。
转录调控是转录过程中重要的调控机制，调控因子包括乙酰化转录因子、去乙酰化酶、组蛋白转移酶等。
细胞蛋白质翻译后修饰及其对蛋白质功能的影响
细胞蛋白质翻译后修饰及其对蛋白质功能的影响细胞是生命的基本单位，其中最为关键的蛋白质一旦失去正常功能，就可能导致疾病的产生。
蛋白质作为细胞机体和保护细胞的作用至关重要，但蛋白质并非在合成后就能够正常发挥其作用，其中的拆分，合成以及修饰等过程都非常关键。
细胞蛋白质的合成，是靠着核酸的指令进行的。
当基因被转录成mRNA(messenger RNA)之后，其便能够作为“翻译小组”的一个指令，被送到细胞质中，进入到生物合成的进程中。
生物合成进程中，mRNA依靠着核糖体，在特定的条件下逐句阅读，最终将数据转化为氨基酸残基的序列，并根据这个序列，组合成一个个的多肽链。
而这只能做为一个基本的组成以及起始性能的充分展现，如果仅仅满足分子量，或者内部序列组合的话，在细胞的不断发展之中，其作用会越来越小，甚至变得无法胜任自身的功能。
因此，蛋白质的修饰也就成为了一个非常关键的环节。
自然的，细胞机体和环境的因素也会对这个过程造成普遍性的影响。
下面，我将对蛋白质翻译后的修饰以及对蛋白质功能的影响进行一个简单的论述。
1.糖基化修饰糖基化修饰是一种广泛存在于多种细胞中的蛋白质修饰方式。
它将糖分子接合到特定的氨基酸残基上，形成糖基化蛋白质。
它在蛋白质的生物活性中作用广泛：从调节生长因子（如肝生长因子）的功能，到影响神经元（如神经细胞）的信号传递。
此外，糖基化还被认为是糖尿病的原因之一。
2.硫化修饰硫化修饰是一种有机化学研究领域中比较新的方式，但是其在维护蛋白质的功能性方面却是不可忽视的。
在硫化修饰中，是通过一个称为二硫键的化学键，将两个半胱氨酸融合在一起，从而增强蛋白质的稳定性，并保障其正常的功能，如线粒体的f-ATPase，成骨细胞内的骨钙磷酸盐基质蛋白。
3.去乙基化修饰大部分蛋白质都含有甲基和/或乙基修饰，而去乙基化修饰是指在甲基化或乙基化修饰的氨基酸残基上去除乙基的化学过程。
例如，蛋白酶丝裂原激活剂，除了去除尾部多余的填充序列，也会通过去乙基化修饰的方式让内部序列变得更加活跃。
N糖分析
百泰派克生物科技
N糖分析
蛋白糖基化修饰是一种常见的、重要的蛋白质翻译后修饰，是蛋白质在合成中或合成后在特定氨基酸位点与寡糖或聚糖以糖苷键共价结合的过程。
糖基化对蛋白质的结构、定位和活性等方面有重要影响，进而影响蛋白质的生物学功能。
根据糖基化发生的氨基酸位点可以将其分为N-连接糖基化和O-连接糖基化。
N糖（N-Glycan）是一种含有Man3-GlcNAc2结构的寡糖，根据其五糖核心的结构可以分为高甘露糖型、复杂型和杂合型。
N-型糖苷键对肽链中的氨基酸排列顺序有特殊要求，它只与Asn-X-Ser/Thr（其中X代表除Pro以外的任一氨基酸）序列中的天冬酰胺的氨基形成糖苷键。
N糖分析就是对N型糖链的结构和类型进行分析，并确认发生N-糖基化的氨基酸位点。
百泰派克生物科技提供N糖修饰及修饰位点分析服务，可对修饰位点、特定的聚糖种类进行鉴定，对N糖修饰类型及修饰位置进行分析，解析N糖的结构及位置，且可实现聚糖修饰定量分析，欢迎免费咨询。
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自然科学奖公示内容
项目名称硼亲和分子印迹技术及其在生命分析中的应用提名单位南京大学
项目简介糖基化修饰是生物体中最普遍的蛋白质翻译后修饰，对蛋白质的结构和功能具有重要影响，与许多重大疾病的发生和发展密切相关。
抗体和凝集素是识别糖蛋白和糖基化修饰的核心手段，但抗体和凝集素存在着难以制备、识别性能不足和稳定性差等瓶颈问题。
分子印迹技术是制备仿生识别材料的重要方法，但项目实施前国际上缺乏能识别蛋白质的通用和高效的分子印迹技术。
自2011年以来，项目团队将前期自主发展的硼亲和识别技术与分子印迹技术相结合，创新地发展出“硼亲和光刻分子印迹法”和“硼亲和可控定向表面印迹法”等通用、便捷、高效的分子印迹技术，突破了抗体和凝集素的局限，制备出了系列高效识别糖蛋白、糖肽、聚糖和单糖的分子印迹材料，为生命分析和生物医学应用中的糖蛋白质和糖基化修饰识别奠定了重要物质基础。
项目团队还将所得分子印迹聚合物与表面增强拉曼光谱相结合，发展出专一、灵敏和快速的免疫分析新方法—“硼亲和夹心法（BASA）”和单细胞分析新方法—“等离激元免疫夹心法（PISA）”等生命分析新方法，为精准疾病诊断和个性化药物筛选重要应用提供强有力的分析工具。
主要完成人情况刘震，排名1，工作单位：南京大学
完成单位：南京大学
贡献：负责项目的整体构思、方案设计、研究内容指
导、经费申请、论文和专利的撰写。
刘佳，排名2，工作单位：南京大学
完成单位：南京大学
贡献：作为主要完成人之一，发展出基于活体免疫微
萃取和表面等离激元光学检测相结合的，称为“等离
激元免疫夹心法（PISA）”的新颖单细胞分析方法，
实现了单个活细胞和活体动物中的低拷贝数蛋白的
定性及定量分析。
该部分工作是本项目硼亲和分子印
迹技术的重要应用，为癌症诊断与预后、细胞质量控
制、个性化药物筛选等多个重要应用领域提供了强有
力的分析工具。
李澧，排名3，工作单位：江苏省农业科学院
完成单位：南京大学
贡献：作为主要完成人，建立了“硼亲和光刻分子印
迹法”，成功制备了能识别甲胎蛋白等糖蛋白的高性
能分子印迹材料，并构建了利用分子印迹材料替代抗
体的新颖免疫分析方法，开辟了以硼亲和作为核心作
用的适用于糖蛋白等重要生物分子的共价分子印迹
方法，为糖蛋白质的高效印迹及其在生物医学应用奠
定了重要基础。
别子俊，排名4，工作单位：蚌埠医学院
完成单位：南京大学
贡献：提出了“硼亲和可控定向表面印迹法”，成功
制备出能特异性识别完整糖蛋白及其特征聚糖的分
子印迹材料，突破了凝集素等的局限，为糖蛋白和糖
基化修饰的识别开辟了重要的仿生识别材料合成路
径。
叶金，排名5，工作单位：国家粮食和物资储备局科学研究院
完成单位：南京大学
贡献：将硼亲和分子印迹技术与表面增强拉曼散射相
结合，发展出免抗体、免酶的高专一性、高灵敏度、
快速分析的糖蛋白检测新方法—“硼亲和夹心法
（BASA）”，并成功应用于人血清样品中肝癌标志物甲
胎蛋白等的检测，克服了常规免疫分析的缺点。
陈洪渊，排名6，工作单位：南京大学
完成单位：南京大学
贡献：对项目研究工作中分子识别和单细胞分析等研
究工作提供建议与指导。
主要完成单位南京大学
代表性论文（专著）目录1）Preparation of molecularly imprinted polymers specific to glycoproteins, glycans and monosaccharides via boronate affinity controllable oriented surface imprinting/Nat. Protoc. 2017, 12, 964-987./
邢荣荣、王双寿、别子俊、贺晖、刘震*
2）Probing Low-Copy Number Proteins in a Single Living Cell/ Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 13215–13218./刘佳、尹丹阳、王双寿、陈洪渊、刘震*
3）Boronate-Affinity Glycan-Oriented Surface Imprinting: A New Strategy to Mimic Lectins for the Recognition of an Intact Glycoprotein and Its Characteristic Fragments/ Angew. Chem. Int. Ed. 2015, 54, 10211-10215./别子俊、陈阳、叶金、王双寿、刘震*
4）Boronate Affinity Sandwich Assay: An Appealing Alternative of Immunoassay for the Determination of Glycoproteins/ Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 10386-10389./叶金、陈阳、刘震*
5）Photolithographic Boronate Affinity Molecular Imprinting: A General and Facile Approach for Glycoprotein Imprinting/ Angew. Chem. Int. Ed. 2013, 52, 7451-7454./李澧、路越、别子俊、陈洪渊、刘震*。