生物化学教学大纲
《生物化学(一)》课程教学大纲
《生物化学(一)》课程教学大纲授课专业：食品科学与工程、生物工程学时数：72 学分：4一、课程的性质和目的生物化学是食品科学与工程、生物工程专业本科生的一门重要的学科基础课。
本课程在无机化学、分析化学、有机化学、物理化学等基础学科之后开设，其作用是为有关的专业基础课和专业课提供必要的生物化学理论知识，该课程在食品科学与工程、生物工程专业中起到承上启下的重要作用。
通过本大纲内容的讲授，要求学生重点掌握生物化学中糖、脂、蛋白质、酶和核酸的化学结构与性质以及这些生化物质在体内的代谢途径及其相互关系；同时使学生掌握它们与食品科学与工程、生物工程行业的联系及初步掌握它们的开发利用与前景。
二、课程教学内容第一章绪论（2学时）掌握生物化学的涵义及它所研究的内容；了解生物化学的发生发展的历史及其发展的趋势与前景；理解生物化学在食品科学与工程、生物工程行业中的地位和作用。
第二章糖类的化学（0.5学时）自学，结合有机化学的有关内容对本章进行复习。
第三章脂类和生物膜化学(0.5学时)自学，结合有机化学的有关内容对本章进行复习。
第四章蛋白质化学(9学时)内容及要求：了解蛋白质的化学组成、分类和生物学意义；深刻理解氨基酸的结构通式，了解氨基酸的分类；深刻理解蛋白质的各级结构，熟练掌握氨基酸和蛋白质的重要理化性质及其实践意义；了解蛋白质和氨基酸分离纯化的基本原则、步骤和方法以及分析测定的常用方法。
重点：内容及要求中需要掌握的一般是重点内容（以下类同）难点：蛋白质分子的空间结构及蛋白质的一些重要理化性质（如胶体性质、变性作用、沉淀作用）。
作业：5种题型12小题左右。
第五章酶(8学时)要求掌握酶的化学本质及催化特性；了解酶的组成及命名和分类；在理解酶催化反应机制的基础上掌握酶活性中心等重要概念；掌握常见理化因素对酶促反应速度的影响情况及有关的基本概念；掌握酶活力单位的概念及正确测定酶活力的方法；了解酶制备纯化的一般原则及方法；了解固定化酶的概念及常用的固定化技术；了解酶在工业上的应用。
《生物化学》教学大纲
内吞和外排作用在细胞信号传导中的意义
03
通过调节膜受体的数量和分布，影响细胞对信号的响应和传递
。
信号传导异常与疾病关系
01
信号传导异常与肿瘤发生
肿瘤细胞中常出现信号传导通路的异常激活或抑制，导致细胞增殖失控
和凋亡受阻。
02
信号传导异常与神经退行性疾病
如阿尔茨海默病、帕金森病等，神经元内信号传导通路的异常导致神经
脂类代谢及调控机制
01
脂类的消化吸收
探讨食物中脂类的消化和吸收 过程，以及脂类在体内的运输
和分布。
02
脂肪酸氧化
详细阐述脂肪酸氧化的过程、 关键酶和调控机制，以及脂肪 酸氧化在能量供应中的作用。
03
脂肪合成
介绍脂肪合成的途径、关键酶 和调控机制，以及脂肪在能量
储存和释放中的意义。
04
胆固醇代谢
阐述胆固醇的合成、转运、转 化和排泄过程，以及胆固醇在 生理和病理状态下的作用。
检查中的转氨酶测定。
代谢物检测
通过检测体液中代谢产物的异常变 化来推断疾病的发生和发展，如血 糖、血脂等生化指标的检测。
免疫学诊断
应用生物化学技术检测体内特异性 抗体或抗原，以诊断感染性疾病、 自身免疫病等，如ELISA、Western blot等方法。
生物化学技术在药物研发中应用
药物设计与合成
药物作用机制研究
糖代谢及调控机制
糖的消化吸收
探讨食物中糖的消化和吸收过程， 以及糖在体内的运输和分布。
糖酵解
详细阐述糖酵解的过程、关键酶和 调控机制，以及糖酵解在能量供应
中的作用。
糖异生
介绍糖异生的途径、关键酶和调控 机制，以及糖异生在维持血糖平衡 中的意义。
《生物化学》教学大纲
《生物化学》教学大纲一、课程简介生物化学是运用化学的原理和方法，研究生命现象的化学本质的一门科学。
它是生物学、医学、农学等相关专业的重要基础课程，旨在为学生提供有关生物分子的结构、功能、代谢以及生物体内各种化学反应机制的基础知识和理论。
二、课程目标1、使学生掌握生物化学的基本概念、基本原理和基本实验技能。
2、培养学生运用生物化学知识分析和解决实际问题的能力。
3、引导学生了解生物化学领域的最新研究进展和应用，激发学生的创新思维和探索精神。
三、课程内容（一）蛋白质化学1、蛋白质的组成和结构氨基酸的结构、分类和性质肽键的形成和肽链的结构蛋白质的一级、二级、三级和四级结构2、蛋白质的性质蛋白质的酸碱性质、胶体性质和沉淀反应蛋白质的变性、复性和水解蛋白质的颜色反应和含量测定（二）核酸化学1、核酸的组成和结构核苷酸的结构和种类DNA 和 RNA 的结构特点和功能2、核酸的性质核酸的酸碱性质和紫外吸收特性核酸的变性、复性和杂交（三）酶学1、酶的基本概念酶的定义、分类和命名酶的活性中心和催化机制2、酶促反应动力学影响酶促反应速度的因素米氏方程和酶的动力学常数3、酶的调节酶活性的调节方式酶含量的调节机制（四）生物氧化1、生物氧化的概念和特点生物氧化的定义和与体外氧化的区别呼吸链的组成和电子传递过程2、氧化磷酸化氧化磷酸化的机制影响氧化磷酸化的因素（五）糖代谢1、糖的分解代谢糖酵解途径三羧酸循环磷酸戊糖途径2、糖的合成代谢糖原的合成糖异生途径（六）脂代谢1、脂肪的分解代谢脂肪的动员脂肪酸的β氧化2、脂肪的合成代谢脂肪酸的合成甘油三酯的合成（七）氨基酸代谢1、氨基酸的一般代谢氨基酸的脱氨基作用氨的代谢α酮酸的代谢2、个别氨基酸的代谢一碳单位的代谢含硫氨基酸的代谢（八）核苷酸代谢1、嘌呤核苷酸的代谢嘌呤核苷酸的合成途径嘌呤核苷酸的分解代谢2、嘧啶核苷酸的代谢嘧啶核苷酸的合成途径嘧啶核苷酸的分解代谢（九）物质代谢的联系与调节1、物质代谢的相互联系糖、脂、蛋白质代谢之间的相互关系核酸与物质代谢的相互关系2、代谢调节细胞水平的调节激素水平的调节整体水平的调节四、教学方法1、课堂讲授：通过讲解、演示和案例分析，系统传授生物化学的基本概念、原理和知识体系。
【2024版】《生物化学与分子生物学》教学大纲
可编辑修改精选全文完整版《生物化学与分子生物学》教学大纲一、课程的性质和任务生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢及其在生命活动中的作用。
生物化学与分子生物学是高等医学院校全科医学专业的必修课之一。
本课程主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢；遗传信息的贮存、传递与表达；血液、肝的生物化学；分子生物学基本概念、原理和技术等生命科学内容，为医学生深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
二、课程教学的基本要求通过本课程的学习，使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。
理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、以及代谢异常与疾病的关系。
理解基因信息传递的基本过程，理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义，了解分子生物学基本概念、原理和技术。
本课程教材适用于医学高等专科教育三年制全科医学专业，在第一学期开设，理论课55学时、实验课12学时，总学时为67学时。
四、教学内容与要求绪论【教学内容】第一节生物化学发展简史第二节当代生物化学研究的主要内容第三节生物化学与医学【教学要求】掌握：生物化学和分子生物学的概念.熟悉：生物化学和分子生物学研究的主要内容及其与医学的关系。
了解：生物化学的发展史。
第一章蛋白质的结构与功能【教学内容】第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的主要元素，氮的含量及应用。
组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类及结构特点；氨基酸的两性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。
二、肽和肽键，多肽链及N、C末端，主链骨架的概念。
第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构：肽键二、蛋白质的二级结构：维持蛋白质构象的化学键、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
2024年度-《生物化学》教学大纲(中西医结合临床医学专业)
通过基因工程技术，将正常基因导入患者体内，以纠正或补偿缺陷 基因引起的疾病。
细胞治疗
应用生物化学技术培养、改造细胞，用于替代或修复受损组织和器 官。
25
生物化学技术在预防保健中应用
营养与健康
研究食物中的营养成分及其对人体健康的影响，指导合理饮食和 营养补充。
疾病预防
通过检测生物标志物等手段，预测疾病风险，制定个性化预防措施 。
核苷酸代谢
介绍核苷酸的合成、分解及在遗传信息表达和调 控中的作用。
14
04
基因表达调控与疾病关系
15
基因表达调控基本概念
基因表达调控是指生物体内基因在特定时间和空 间上表达的调节控制机制。
基因表达调控涉及转录水平、转录后水平、翻译 水平和翻译后水平等多个层面。
基因表达调控对于维持生物体正常生理功能以及 适应环境变化具有重要意义。
《生物化学》教学大纲(中西 医结合临床医学专业)
1
目 录
• 课程介绍与教学目标 • 生物大分子结构与功能 • 生物小分子代谢及调控机制 • 基因表达调控与疾病关系 • 细胞信号传导与受体介导作用 • 生物化学技术在医学领域应用 • 实验教学内容及要求 • 课程考核方式与成绩评定标准
2
01
课程介绍与教学目标
16
基因表达异常与疾病发生发展关系
基因表达异常可导致 细胞功能异常，进而 引发疾病。
通过研究基因表达异 常，可以深入了解疾 病发生发展的分子机 制。
不同疾病状态下，基 因表达谱存在显著差 异。
17
中西医结合治疗策略在基因表达调控中应用
中西医结合治疗可针对基因表达异常，从多个层面进行 调节。
针灸等中医治疗方法可通过调节神经-内分泌-免疫网络 ，影响基因表达。
《生物化学》课程实验教学大纲
《生物化学》课程实验教学大纲课程名称：生物化学课程编号：437007总学时：82 总学分： 4.5开设时间：第三学期适用专业：生物技术、食品科学与工程主撰人：审核人：一、实验性质、目的与任务1、生物化学实验是以生物为研究对象，利用生物化学的原理和方法，阐明生物生长，发育，遗传变异机制，揭示生命现象和本质，并为人类服务的一门实验科学，是农学、食品科学与工程专业、生物技术学科相关专业本科生及与中学生物学教师及科技人员重要的专业基础技术。
2、本课程是在植物生物学、动物生物学、微生物学等普通生物学实验有比较全面了解及一定基础训练基础上而开设的实验技术实验，是生物技术、农学、食品科学与工程专业的专业基础课，是深入学习上述三个专业专业知识的必备课程。
3、掌握层析技术、核酸的分离及组分鉴定、酶的特性、透析技术、等电点分离蛋白质等生物化学技术。
二、教学基本要求：1、掌握还原糖与非还原糖的鉴别方法；2、掌握测定酶的最适pH、最适温度等的方法；3、掌握蛋白质与糖的透析技术；4、掌握层析原理、蛋白质层析方法；5、掌握等电点纯化蛋白质的方法；6、掌握核酸组分鉴定的方法；7、掌握滴定法测定Vit C的方法（还原型Vit C的测定方法）。
三、实验项目与类型：四、实验教学内容及学时分配：实验一糖类的颜色反应4学时1、实验目的了解糖类颜色反应的原理；学习应用糖类颜色反应鉴别还原糖与非还原糖的方法。
2、方法原理（1）Molish（莫氏）反应糖与强酸的作用形成糠醛及其衍生物。
糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物，原理是羰基于酚类进行了缩合，这样，将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物，可鉴别糖（多羟、醛基）。
Molish反应非常灵敏，0.001%葡萄糖和0.0001%蔗糖即能呈现阳性反应。
因此，不可使碎纸屑或滤纸毛混入样品中。
过浓的糖溶液，由于硫酸对它的焦化作用，将呈现红色及褐色而不呈紫色。
需稀释糖溶液后重做。
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲《生物化学》课程教学大纲一、课程概述《生物化学》是生物学、医学、农学等专业的重要基础课程，它主要涵盖了生命体内化学物质的合成、分解、代谢以及分子机制等方面的知识。
通过本课程的学习，学生将了解生物体内的化学变化过程，为进一步学习相关专业的核心课程奠定基础。
二、课程目标本课程的目标是使学生掌握生物化学的基本概念、原理和方法，理解生物分子的结构与功能，掌握生物代谢的过程及其调控机制，并能够运用生物化学知识解释生命过程中的实际问题。
具体目标如下：1、掌握生物分子（蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类）的结构与功能，理解生物分子之间的相互作用机制。
2、掌握生物代谢的基本过程及其调控机制，了解代谢网络与生命过程的关系。
3、理解基因表达的调控机制，掌握分子生物学的基本技术及其应用。
4、能够运用生物化学知识解释生命过程中的实际问题，如疾病的发生、营养物质的消化吸收等。
三、课程内容本课程主要包括以下四个部分：1、生物分子结构与功能：蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类的结构与功能。
2、生物代谢过程及其调控：糖类、脂肪、蛋白质的代谢过程及其调控机制。
3、基因表达与调控：基因表达的机制、转录、翻译的过程及其调控，以及分子生物学的基本技术及其应用。
4、生命过程中的生物化学：生命过程中（如细胞分裂、免疫反应、神经传导等）的生物化学机制。
四、教学方法1、课堂讲解：基本概念、原理和方法的讲解，以及例题的解析。
2、课堂讨论：引导学生积极参与课堂讨论，加深对知识点的理解。
3、小组讨论：分组进行小组讨论，促进学生之间的合作与交流。
4、实验教学：进行实验操作，让学生亲身体验生物化学实验的过程，加深对知识点的理解。
五、评估方式本课程的评估方式包括以下几种形式：1、课堂表现：包括提问、回答问题、课堂讨论等。
2、作业：定期布置作业，以检验学生对知识点的掌握情况。
3、期中考试：通过试卷形式，考察学生对知识点的掌握情况。
4、期末考试：通过试卷形式，全面考察学生对本课程的掌握情况。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲一、课程简介生物化学是生物科学中的重要分支，研究生物体内生物分子结构、功能及其相互关系的科学。
本课程通过系统化学的方法，介绍生物体中主要的生物分子、代谢途径以及相关疾病的发生机制，帮助学生全面理解生物体内化学反应的本质和规律。
二、教学目标1. 熟悉生物体内主要生物分子的结构和功能；2. 掌握生物化学代谢途径的基本原理；3. 理解酶的作用机制和调节方式；4. 了解相关疾病的发生机制及预防措施；5. 培养学生的科学研究能力和实验操作技能。
三、教学内容1. 生物分子1.1 蛋白质：结构、功能、合成和降解1.2 核酸：DNA、RNA的结构和功能1.3 糖类：单糖、双糖、多糖的分类及代谢1.4 脂类：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的合成和代谢2. 代谢途径2.1 糖代谢：糖原、糖异生、糖酵解2.2 脂类代谢：脂肪酸合成、β氧化、胆固醇代谢2.3 氨基酸代谢：氨基酸降解、尿素循环、氨基酸合成2.4 核苷酸代谢：核苷酸的合成和降解途径3. 酶的作用和调节3.1 酶的结构和功能3.2 酶促反应的动力学特点3.3 酶的催化机制及调节方式4. 疾病的发生机制4.1 代谢疾病：糖尿病、高脂血症4.2 酶缺陷病：遗传代谢病4.3 免疫性疾病：自身免疫性疾病的发生机制五、教学方法1. 理论授课：讲授生物分子的结构和功能、代谢途径的原理及与疾病的关联；2. 实验教学：进行生物化学相关实验，培养学生的实验操作技能；3. 论文研讨：组织学生针对生物化学领域的研究成果进行交流和讨论；4. 多媒体辅助教学：利用多媒体设备展示相关生物化学实验过程和结果。
六、考核评价1. 平时表现：出勤、作业完成情况；2. 实验报告：实验过程、结果记录及分析；3. 期中考试：理论知识问答和简答题；4. 期末考试：综合考察学生对生物化学知识的掌握程度。
七、教学资源1. 教材：《生物化学》（上、下册）2. 参考书：《生化学导论》、《生物化学》3. 实验器材：pH计、分光光度计等4. 实验物质：氨基酸、酶类等生物化学试剂八、总结展望生物化学是现代生物科学的重要基础，通过本课程的学习，学生将全面认识到生物体内生化反应的精妙机制，为深入学习生物学、医学和相关专业课程奠定扎实基础。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲一、引言生物化学是研究生物体内化学元素及其相互作用的学科。
本教学大纲旨在为生物化学课程的教学提供指导，确保学生对生物化学的重要概念和原理有清晰的理解。
二、课程目标1. 了解生物化学的基本概念和理论，包括生物分子的结构和功能、代谢途径等；2. 掌握生物化学实验的基本技术和方法，培养科学实验能力；3. 培养学生的科学研究思维和分析问题的能力，提高解决生物化学问题的能力；4. 培养学生的团队合作能力和沟通表达能力。
三、教学内容1. 生物化学基本概念与细胞结构1.1 生物分子的组成和结构1.2 细胞的结构与功能1.3 细胞膜与运输2. 代谢途径与能量转化2.1 糖代谢2.2 脂肪代谢2.3 蛋白质代谢2.4 核酸代谢2.5 能量转化与ATP合成3. 酶与酶动力学3.1 酶的分类和特性3.2 酶催化机理3.3 酶动力学参数的测定4. 基因与蛋白质合成4.1 DNA的结构和功能4.2 RNA的结构和功能4.3 蛋白质合成的基本过程4.4 基因调控四、教学方法1. 讲授：通过课堂讲解，向学生传授生物化学的基本概念、理论和实验技术；2. 实验：进行生物化学实验，培养学生的实验技能和观察、记录、分析问题的能力；3. 讨论：组织学生进行小组讨论，激发学生的学习兴趣和培养团队合作能力；4. 案例分析：引入生物化学实际案例，帮助学生将理论知识应用于实际问题的解决。
五、教学评价与考核1. 平时表现：包括课堂参与、作业完成情况、实验报告等；2. 期中考试：对学生对于生物化学基本概念和理论的掌握程度进行考核；3. 实验报告：对学生实验操作、数据处理和实验结论等进行评价；4. 期末考试：对学生对于整个课程内容的综合掌握情况进行考核。
六、参考教材1. 《生物化学导论》，作者：张三；2. 《生物化学实验指导》，作者：李四。
七、教学进度安排1. 第一周：生物化学基本概念与细胞结构2. 第二周：代谢途径与能量转化3. 第三周：酶与酶动力学4. 第四周：基因与蛋白质合成八、教学资料本教学大纲提供的教学资料包括课程讲义、实验操作指南、习题集等。
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《生物化学》教学大纲（供临床、麻醉、影像、口腔、检验等专业使用）郧阳医学院生物化学教研室2008年3月20日前言生物化学是一门基础医学必修课程，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，主要采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。
讲述正常人体的生物化学以及疾病过程中的生物化学相关问题，与医学有着紧密的联系。
是生命科学中进展迅速的基础学科，其理论和技术已渗透至基础医学和临床医学的各个领域。
随着近代医学的发展，越来越多地将生物化学的理论和技术应用于疾病的预防、诊断和治疗，从分子水平探讨各种疾病的发生发展机制。
近年来，对人们十分关注的恶性肿瘤、心脑血管疾病、免疫性疾病、神经系统疾病等重大疾病发病机制进行了分子水平的研究，并取得了丰硕成果。
可以相信，随着生物化学与分子生物学（是生物化学的重要组成部分，是其发展和延续）进一步发展，将给临床医学的诊断和治疗带来全新的理念。
因此，学习和掌握生物化学知识，除理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习基础医学其它课程和临床医学打下扎实的生物化学基础。
本大纲适用于我院五年制本科临床医学、麻醉学、医学影像学、口腔医学及四年制本科医学检验等专业学生学习和教师教学。
主要由前言、学时安排、各章节的主要内容和要求（目的要求、教学难点、教学内容、复习思考题）、参考书籍和常用网址等四个部分组成。
“教学内容”中的下划线部分为重点掌握内容，是“目的要求”中“掌握”的细化或补充。
该课程为6学分，计划学时为136学时，其中：理论学时80，实验学时56。
理论教学采用多媒体辅助的讲授方式为主，学习时应注意结合生活和临床实际进行理解记忆、对照比较记忆（前后对照比较，课程间对照比较）、反复记忆等方式；实验教学紧密结合相关理论知识开设定性、定量、综合性及分子生物学实验，培养学生分析问题、解决问题和实际动手能力。
考试方式及成绩构成：理论考试为闭卷，题型多样化，主要有名词解释、是非题、填空题、选择题、简答题、问答题等，占总成绩的70-80%；实验成绩占20-30%，主要包括考勤、操作、实验报告、实验卷面考核等方面。
学时分配表学时章标题理论实验合计1 绪论 11 蛋白质的结构与功能 518232 核酸的结构与功能 4843 酶 61044 糖代谢 101885 脂类代谢8 8 166 生物氧化 447 氨基酸代谢 61048 核苷酸代谢 449 物质代谢的联系与调节 4 0 410 DNA的生物合成（复制） 4411 RNA的生物合成（转录） 4412 蛋白质的生物合成（翻译） 4413 基因表达调控 4414 基因重组与基因工程 4415 细胞信息传递 4416 血液的生物化学自学 0 017 肝的生物化学 418 维生素与微量元素自学 0 019 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质自学 0 020 癌基因、抑癌基因与生长因子自学 0 021 基因诊断与基因治疗自学 0 022 常用分子生物学技术的原理及其应用自学 10 1023 基因组学与医学自学 0 0合计学时80 56 136绪论【目的要求】掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。
熟悉：生物化学研究的主要内容。
了解：生物化学的发展简史、生物化学与医学的关系、本书纲要。
【复习思考题】1. 何谓生物化学？2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些？第一章蛋白质的结构与功能【目的要求】掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。
熟悉：各种氨基酸的结构；蛋白质的分类。
了解：多肽链氨基酸序列分析；蛋白质空间结构测定。
【教学难点】蛋白质结构与功能的关系；氨基酸序列分析及空间结构测定。
【教学内容】一、蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用。
二、蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。
2. 组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸（种类、三字英文缩写符号、基本结构、分类：非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。
3. 肽键、肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。
4. 蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。
三、蛋白质的分子结构1. 蛋白质一级结构：概念、主要化学键——肽键。
2. 蛋白质的二级结构：概念、主要化学键、肽单元、四种主要结构形式（α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲）；模序、分子伴侣。
3. 蛋白质的三级结构：概念，主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力等，结构域（domain）。
4. 蛋白质的四级结构：概念，亚基，各亚基之间的结合力——疏水作用、氢键、离子键。
四、蛋白质结构与功能的关系1. 蛋白质一级结构与功能的关系：一级结构是空间结构和功能的基础，一级结构与生物进化，一级结构与分子病。
2. 蛋白质空间结构与功能的关系：空间结构决定蛋白质的功能，肌红蛋白的结构与功能，血红蛋白结构、运输O 2功能、氧饱和曲线、正协同效应、变构效应。
五、蛋白质的理化性质及其分离纯化1. 蛋白质的理化性质：两性解离及等电点、胶体性质、变性、沉淀及凝固、紫外吸收（280nm）、呈色反应（茚三酮反应、双缩脲反应）。
2. 蛋白质的分离纯化：透析及超滤、盐析及丙酮沉淀、电泳、层析、凝胶过滤（分子筛）、超速离心。
3. 多肽链中氨基酸序列分析：Edman降解法。
4. 蛋白质空间结构测定：圆二色光谱、X射线晶体衍射法、磁共振技术。
【复习思考题】1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析2. 蛋白质变性的概念及本质是什么？有何实际应用？3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理是什么？4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系？第二章核酸的结构与功能【目的要求】掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA 与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA右手双螺旋结构模式要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸的分子杂交。
熟悉：核酸的高级结构；核酸酶。
了解：碱基和戊糖的结构；DNA其它二级结构形式；其它小分子RNA及RNA组学。
【教学难点】DNA的空间结构。
【教学内容】一、核酸的分类、分布及主要生物学功能。
二、核酸的化学组成：1. 核苷酸中的碱基成分：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）；DNA中的碱基（A、G、C、T），RNA中的碱基（A、G、C、U）。
2. 戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。
3. 磷酸。
4. 核酸及核苷酸：碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。
5. 重要游离核苷酸及环化核苷酸：ATP、ADP、GTP、cAMP、cGMP三、核酸的一级结构概念、核苷酸间的连接键——3’，5’-磷酸二酯键、方向（5’→3’）及链书写方式。
四、DNA的空间结构与功能1. DNA的二级结构——双螺旋结构：chargaff规则、B-DNA结构要点，Z-DNA、A-DNA。
2. DNA的三级结构：超螺旋、组蛋白、核小体、染色体。
3. DNA的功能：遗传与繁殖、复制、转录，基因和基因组。
五、RNA的结构与功能1. mRNA：结构特点、三联体密码、功能。
2. tRNA：结构特点、氨基酸臂、反密码子环、功能。
3. rRNA：与多种蛋白质结合形成核蛋白体（大亚基、小亚基），是蛋白质合成场所。
4. 核酶：概念、化学本质（RNA）、作用底物（核酸）及应用。
六、DNA的理化性质及其应用1. 变性、复性的概念，条件，理化性质的改变，变色效应，Tm值，解链曲线。
2. 杂交。
七、核酸酶概念、分类、化学本质（蛋白质）、作用底物（核酸）及应用。
【复习思考题】1. 名词解释：核酸变性、核酸复性、增色效应、Tm、核小体、核酸分子杂交2. 简述RNA和DNA主要区别。
3. 简述双螺旋结构模型的要点及其生物学意义。
4. 细胞内的哪几种主要的RNA？其主要的功能是什么？第三章酶【目的要求】掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。
熟悉：酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节了解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系。
【教学难点】抑制剂对反应速度的影响；酶活性的调节。
【教学内容】一、酶的概念及其在生命活动中的重要性。
二、酶的分子结构与功能1. 酶的分子组成：单纯酶和结合酶，辅助因子（金属离子、辅酶、辅基），常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。
2. 酶的活性中心、必需基团（结合基团和催化基团）。
三、促反应的特点和机制1. 酶与一般催化剂的异同，酶促反应的特点：高度的催化效率、高度的专一性、可调节性，酶促反应的机制：酶-底物复合物的形成与诱导契合、邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应。
2. 酶作用的特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。
四、酶促反应动力学1. 底物浓度的影响：米式方程、Km和Vm的定义。
2. 酶浓度的影响及应用。
3. pH的影响及应用、最适pH值。
4. 温度的影响及应用、最适温度。
5. 酶的抑制：不可逆抑制，可逆抑制（竞争性、非竞争性、反竞争性抑制）。
6. 激活剂的影响。
7. 酶活性测定和酶活性单位。
五、酶的调节1. 酶活性的调节：酶原、酶原激活机理及意义、变构酶和共价修饰酶及其调节。
2. 酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏，酶降解的调控。
3. 同工酶：概念及应用六、酶的分类与命名。
七、酶与医学的关系。
【复习思考题】1. 名词解释：酶、酶的活性中心和必需基团、竞争性抑制作用、.催化部位、别构效应、共价修饰、同工酶2．试述酶激活的机制及酶以酶原形式存在的生理意义。
3．试以竞争性抑制的原理说明磺胺为药物的作用机制。
4．什么是酶的活性？表示酶活性的国际单位和催量是如何规定的？5．影响酶作用的因素有哪些？6．什么是别构部位，并说明别构部位与活性部位之间的关系。
7．叙述酶活性调节的主要方式和特点。
第四章糖代谢【目的要求】掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。