生物化学蛋白质的结构与功能 ppt课件
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生物化学(安医)全套PPT课件
下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有 300 余种，但
组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸 Arg （R） 10.76
组氨酸 His （H） 7.59
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
Protein —— 来自希腊字母，意思是‚头等 重要的，原始的‛ 蛋白质 —— 来源于对蛋清（清蛋白）的研究 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
4.2蛋白质 课件(共26张PPT)高二下学期化学人教版(2019)选择性必修3
5.酶的应用：
（1）淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业；（2）蛋白酶应用于医药、制革等工业；（3）脂肪酶应用于脂肪水解、羊毛脱脂等；（4）酶还可用于疾病的诊断。
同学们再见！
授课老师：
时间：2024年9月15日
变化实质
物理变化(溶解度降低)
化学变化(蛋白质性质改变)
变化过程
可逆
不可逆
用途
分离、提纯蛋白质
杀菌、消毒
⑤显色反应 含有苯环的蛋白质遇浓硝酸会有白色沉淀产生，加热后沉淀变黄色。
实验操作
实验现象
结论
加入浓硝酸生成白色沉淀，加热后，沉淀变黄
含有苯环的蛋白质(天然蛋白质都含苯环)沾上浓硝酸会出现黄色，可用于检验蛋白质。
4.对映异构： α-氨基酸除甘氨酸外，一般均含有连接4个不同原子或原子团的手性碳原子，具有对映异构体。5.存在： 组成生物体内蛋白质的氨基酸一般只有20种，其中必需氨基酸有8种。6.命名：
H2N—CH2COOH
甘氨酸
丙氨酸
谷氨酸
氨基乙酸
2-氨基丙酸
2-氨基戊二酸
苯丙氨酸
⑥蛋白质灼烧有烧焦羽毛气味。
5.蛋白质的用途（1）食物（人类必须的营养物质）（2）工业原料：动物的毛、蚕丝 (纺织原料)动物的皮 (皮革)动物的骨、皮、蹄 (动物胶)牛奶中的酪素 (酪素塑料)
三.酶
1.定义： 酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机化合物，其中绝大多数是蛋白质。2.来源：3.功能：
1.定义： 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子(天然有机高分子化合物)。2.元素组成： 蛋白质中主要含有C、H、O、N、S等元素，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素。其溶液具有胶体的某些性质。
（1）淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业；（2）蛋白酶应用于医药、制革等工业；（3）脂肪酶应用于脂肪水解、羊毛脱脂等；（4）酶还可用于疾病的诊断。
同学们再见！
授课老师：
时间：2024年9月15日
变化实质
物理变化(溶解度降低)
化学变化(蛋白质性质改变)
变化过程
可逆
不可逆
用途
分离、提纯蛋白质
杀菌、消毒
⑤显色反应 含有苯环的蛋白质遇浓硝酸会有白色沉淀产生，加热后沉淀变黄色。
实验操作
实验现象
结论
加入浓硝酸生成白色沉淀，加热后，沉淀变黄
含有苯环的蛋白质(天然蛋白质都含苯环)沾上浓硝酸会出现黄色，可用于检验蛋白质。
4.对映异构： α-氨基酸除甘氨酸外，一般均含有连接4个不同原子或原子团的手性碳原子，具有对映异构体。5.存在： 组成生物体内蛋白质的氨基酸一般只有20种，其中必需氨基酸有8种。6.命名：
H2N—CH2COOH
甘氨酸
丙氨酸
谷氨酸
氨基乙酸
2-氨基丙酸
2-氨基戊二酸
苯丙氨酸
⑥蛋白质灼烧有烧焦羽毛气味。
5.蛋白质的用途（1）食物（人类必须的营养物质）（2）工业原料：动物的毛、蚕丝 (纺织原料)动物的皮 (皮革)动物的骨、皮、蹄 (动物胶)牛奶中的酪素 (酪素塑料)
三.酶
1.定义： 酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的有机化合物，其中绝大多数是蛋白质。2.来源：3.功能：
1.定义： 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子(天然有机高分子化合物)。2.元素组成： 蛋白质中主要含有C、H、O、N、S等元素，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素。其溶液具有胶体的某些性质。
生物化学蛋白质的三维结构(共44张PPT)
Side view
问题：羊毛衫等羊毛制品在热水中洗涤变长，经枯燥又收缩，而丝制品 经同样处理不收缩，请解释这两种现象。
【解】羊毛纤维多肽链的主要构件单位为连续α-螺旋圈，螺距为0.54nm，在加 热下纤维多肽伸展为 -折叠，相邻R基团之间的距离变为0.7nm，所以变长了； 枯燥后重新由 -折叠转化为α-螺旋，所以收缩了。丝制品是丝心蛋白，为 -折 叠的多肽链，其内含丝氨酸等包装紧密的侧链，比羊毛纤维多肽中的α-螺旋稳 定，所以洗涤枯燥构象根本不变。
假设干β折叠股反平行组合而成，两个β股之间通过一 个发夹链接起来。
六、超二级结构&结构域——结构域：
➢ “结构域〞是在二级结构或超二级结构的根底上形成三级结构的局部折叠区,是相对独立的 紧密球状实体。对那些较小的球状蛋白质分子或亚基来说,结构域和三级结构是一个意思,也 就是说这些蛋白质或亚基是单结构域的如红氧还蛋白等；较大的蛋白质分子或亚基其三级 结构一般含有两个以上的结构域，即多结构域的,其间以柔性的铰链〔hinge〕相连，以便相 对运动。
α-螺旋
肽链像螺旋一样盘曲上升，每3.6个氨基酸残 基螺旋上升一圈，每圈螺旋的高度为0.54nm， 每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，螺旋上升时， 每个残基沿轴旋转100º；
α-螺旋稳定性主要靠氢键来维 持，多肽主链上第n个残基的羰 基和第n+4个残基的酰氨基形成 氢键，环内原子数13，氢键的取 向几乎与轴平行；
肌钙蛋白的两个结构域。
③稳定蛋白质三维结构的作用力——疏水作用和二硫键
➢疏水作用〔hydrophobic interaction)：水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向与把疏 水残基埋藏在分子的内部，这一现象称为疏水作用，它在稳定蛋白质的三维结构方面 占有突出地位。疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故，而是疏水基 团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
蛋白质的基础知识PPT课件
感谢观看
THANKS
详细描述
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序，决定了蛋白质的特性和功能。二级 结构是指肽链的局部折叠和螺旋结构。三级结构是指整条肽链的复杂空间构象， 决定了蛋白质的功能和稳定性。
02
蛋白质的功能
蛋白质的结构功能
维持细胞组织完整性
蛋白质是细胞和组织的主要构成成分， 对于维持细胞和组织的完整性至关重 要。
蛋白质的基础知识 PPT课件
• 蛋白质的概述 • 蛋白质的功能 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的应用
目录
01
蛋白质的概述
蛋白质的定义
总结词
蛋白质是生物体内重要的有机大 分子，由氨基酸组成，具有复杂 的空间结构和多种生物学功能。
详细描述
蛋白质是构成生物体的基本物质 之一，是细胞和组织的主要成分 ，具有多种生物学功能，如催化 反应、运输、免疫保护等。
维持生物体的形态
维持生物体的运动
蛋白质中的肌动蛋白、肌球蛋白等参 与肌肉收缩，使生物体能够运动。
蛋白质参与生物体的形态构建，如肌 肉、骨骼、毛发等。
蛋白质的催化功能
01
02
03
参与生物化学反应
蛋白质中的酶能够催化生 物体内的各种化学反应谢速度，维持代谢平衡。
活性的蛋白质。
蛋白质的分解
01
蛋白质的分解主要通过 蛋白酶的催化作用将肽 键水解成氨基酸。
02
消化酶在消化道中将食 物中的蛋白质分解成氨 基酸和短肽，便于吸收。
03
细胞内的蛋白质通过泛 素-蛋白酶体途径选择性 降解，维持细胞内环境 稳定。
04
分解后的氨基酸可被重 新利用合成新的蛋白质， 也可作为能量物质氧化 分解供能。
生物化学课件-蛋白质结构与功能
1.构型和构象 1.构型和构象
构型(configuration)： 构型(configuration)：立体异构体分子中 (configuration) 取代原子或者基团的取向。 取代原子或者基团的取向。这种排列的改 共价键的 变会牵涉到共价键 形成和破坏， 变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢 键无关。例如氨基酸的D 键无关。例如氨基酸的D-和L-型。 构象(conformation)：取代基团单键旋转时 ： 构象 形成的不同的立体结构， 形成的不同的立体结构，这种空间位置的 改变会牵涉到氢键的形成和破坏 会牵涉到氢键的形成和破坏， 改变会牵涉到氢键的形成和破坏，但共价 键不被破坏。 键不被破坏。
为 α1 、α2 、β1 、β2
血红蛋白
• 每个亚基都含有一个
血红素辅基
氨基酸序列大 不相同， 不相同，但结 三级） 构（三级）相 似，功能也相 载氧） 似（载氧） 结构决定功能
维持蛋白质结构的作用力
一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键） 一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键） 二级结构：氢键（主链上 C=O C=O—和 H 二级结构：氢键（主链上—C=O 和N—H之 间形成） 间形成） 三、四级结构：次级键（氢键、疏水键、 四级结构：次级键（氢键、疏水键、 离子键、范德华力、配位键） 离子键、范德华力、配位键）
（3）分析多肽链的N-末端和C-末端; 分析多肽链的N 末端和C 末端; N-端氨基酸分析法： 端氨基酸分析法：
DNFB法 Edman法 氨肽酶法（ DNFB法、Edman法、氨肽酶法（肽链外切 它能从多肽链的N 端逐个的向里水解） 酶，它能从多肽链的N-端逐个的向里水解）
C-端氨基酸分析法： 端氨基酸分析法：
b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） 同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异 血红蛋白的一级结构变化引起镰刀型贫血病
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pH = pI
净电荷=0
+ OH+ H+ (pK´2)
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上 所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极 也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点 (isoelctric point)。
Titration Curve for Glutamic Acid
含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺
含吲哚基的氨基酸：色氨酸
含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。
R CH NH3+ COOH
pH< pI
净电荷为正
+ OH-
+ H+ (pK´1)
R CH NH3+ COO
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸 （Ala,A）
缬氨酸 （Val,V）
亮氨酸 （Lue,L）
异亮氨酸 （Ile,I）
脯氨酸 （Pro,P）
2. 极性中性氨基酸
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 （Cys,C）
甲硫氨酸 （Met,M）
2. 紫外吸收
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。 （Pro)
+
茚三酮(无色)
加热 (弱酸)
NH3
+ CO2
RCHO
还原性茚三酮
+ 2NH3 +
还原性茚三酮
还原性茚三酮 3H20
极性中性氨基酸 Trp Ser Try Cys Met Asn Gln Thr
酸性氨基酸
Asp Glu
碱性氨基酸 Lys Arg His
杂环氨基酸
组氨酸 （His,H）
脯氨酸 （Pro,P）
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trg,W）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
丝氨酸 （Ser,S）
pK1 carboxylic acid = 2.2 pK2 R group = 4.3 pK3 amino group = 9.7 pI = (pK1+ pK2)/2
= 3.25
赖氨酸滴定曲线和等电点计算
B
pK3 pK2
pI
pH
pK1
加入的OH-mL数
二氨基一羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´2+pK´3 2
第一节 蛋白质的分子组成
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生 物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质 的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
笨，没有学问无颜见爹娘 ……”
• “太阳当空照，花儿对我笑，小鸟说早早早……”
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
子，占人体干重的45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
注：二十种氨基酸的结构特点
支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸
含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸
含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、
甲硫氨酸（含硫甲基）
含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸
含胍基的氨基酸：精氨酸
含咪唑基的氨基酸：组氨酸
亚氨基酸：脯氨酸
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人 体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基 酸（甘氨酸除外）。
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
（一）氨基酸的分类 1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 含芳香环的氨基酸 4. 酸性氨基酸 5. 碱性氨基酸
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
3.含芳香环的氨基酸
苯丙氨酸（Phe,F） 酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trp,W）
4. 酸性氨基酸
天冬氨酸 （Asp,D）
5. 碱性氨基酸
谷氨酸 （Glu,E）
赖氨酸
精氨酸 （Arg,R）
组氨酸 （His,H）
非极性疏水性氨基酸 Gly Ala Val Leu Ile Phe Pro
蛋白质的结构与功能
什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽 键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物
精品资料
• 你怎么称呼老师？ • 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你
是否会认为老师的教学方法需要改进？
• 你所经历的课堂，是讲座式还是讨论式？ • 教师的教鞭 • “不怕太阳晒，也不怕那风雨狂，只怕先生骂我
紫色化合物
（三）蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 （Cys,C）
甲硫氨酸 （Met,M）
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
OUTLINE
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质 第五节 蛋白质的分离纯化
净电荷=0
+ OH+ H+ (pK´2)
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上 所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极 也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点 (isoelctric point)。
Titration Curve for Glutamic Acid
含酰胺的氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺
含吲哚基的氨基酸：色氨酸
含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。
R CH NH3+ COOH
pH< pI
净电荷为正
+ OH-
+ H+ (pK´1)
R CH NH3+ COO
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸 （Ala,A）
缬氨酸 （Val,V）
亮氨酸 （Lue,L）
异亮氨酸 （Ile,I）
脯氨酸 （Pro,P）
2. 极性中性氨基酸
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 （Cys,C）
甲硫氨酸 （Met,M）
2. 紫外吸收
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。 （Pro)
+
茚三酮(无色)
加热 (弱酸)
NH3
+ CO2
RCHO
还原性茚三酮
+ 2NH3 +
还原性茚三酮
还原性茚三酮 3H20
极性中性氨基酸 Trp Ser Try Cys Met Asn Gln Thr
酸性氨基酸
Asp Glu
碱性氨基酸 Lys Arg His
杂环氨基酸
组氨酸 （His,H）
脯氨酸 （Pro,P）
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trg,W）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
丝氨酸 （Ser,S）
pK1 carboxylic acid = 2.2 pK2 R group = 4.3 pK3 amino group = 9.7 pI = (pK1+ pK2)/2
= 3.25
赖氨酸滴定曲线和等电点计算
B
pK3 pK2
pI
pH
pK1
加入的OH-mL数
二氨基一羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´2+pK´3 2
第一节 蛋白质的分子组成
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生 物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质 的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
笨，没有学问无颜见爹娘 ……”
• “太阳当空照，花儿对我笑，小鸟说早早早……”
蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
子，占人体干重的45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
注：二十种氨基酸的结构特点
支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸
含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸
含硫的氨基酸：半胱氨酸（含巯基）、
甲硫氨酸（含硫甲基）
含苯环的氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸
含胍基的氨基酸：精氨酸
含咪唑基的氨基酸：组氨酸
亚氨基酸：脯氨酸
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人 体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基 酸（甘氨酸除外）。
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
（一）氨基酸的分类 1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 含芳香环的氨基酸 4. 酸性氨基酸 5. 碱性氨基酸
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
3.含芳香环的氨基酸
苯丙氨酸（Phe,F） 酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trp,W）
4. 酸性氨基酸
天冬氨酸 （Asp,D）
5. 碱性氨基酸
谷氨酸 （Glu,E）
赖氨酸
精氨酸 （Arg,R）
组氨酸 （His,H）
非极性疏水性氨基酸 Gly Ala Val Leu Ile Phe Pro
蛋白质的结构与功能
什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽 键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物
精品资料
• 你怎么称呼老师？ • 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你
是否会认为老师的教学方法需要改进？
• 你所经历的课堂，是讲座式还是讨论式？ • 教师的教鞭 • “不怕太阳晒，也不怕那风雨狂，只怕先生骂我
紫色化合物
（三）蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 （Cys,C）
甲硫氨酸 （Met,M）
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
OUTLINE
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质 第五节 蛋白质的分离纯化