5章 酶化学
第五章 酶习题--生化习题及答案
第五章酶一、单项选择题1．关于酶的叙述哪项是正确的？A．体内所有具有催化活性的物质都是酶B．所有的酶都含有辅基或辅酶C．大多数酶的化学本质是蛋白质D．都具有立体异构特异性E．能改变化学反应的平衡点并加速反应的进行2．有关酶的辅酶叙述正确的是A．是与酶蛋白结合紧密的金属离子B．分子结构中不含维生素的小分子有机化合物C．在催化反应中不与酶的活性中心结合D．在反应中参与传递氢原子、电子或其他基团E．是与酶蛋白紧密结合的小分子有机化合物3．酶和一般化学催化剂相比具有下列特点，例外的是A．具有更强的催化效能B．具有更强的专一性C．催化的反应无副反应D．可在高温下进行E．其活性可以受调控的4. 酶能使反应速度加快，主要在于A. 大大降低反应的活化能B. 增加反应的活化能C. 减少了活化分子D. 增加了碰撞频率E. 减少反应中产物与底物分子自由能的差值5. 在酶促反应中，决定反应特异性的是A. 无机离子B. 溶液pHC. 酶蛋白D. 辅酶E. 辅助因子6．酶的特异性是指A．酶与辅酶特异的结合B．酶对其所催化的底物有特异的选择性C．酶在细胞中的定位是特异性的D．酶催化反应的机制各不相同E．在酶的分类中各属不同的类别7．酶促反应动力学研究的是A．酶分子的空间构象B．酶的电泳行为C．酶的活性中心D．酶的基因来源E．影响酶促反应速度的因素8. 在心肌组织中，哪一种乳酸脱氢酶同工酶的含量最高A. LDH1B. LDH2C. LDH3D. LDH4E. LDH59. 酶与一般催化剂的区别是A. 只能加速热力学上可以进行的反应B. 不改变化学反应的平衡点C. 缩短达到化学平衡的时间D. 具有高度特异性E. 能降低活化能10.关于活化能的描述哪一项是正确的A. 初态底物分子转变为活化分子所需的能量B. 是底物和产物能量水平的差值C. 酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同D. 活化能越大，反应越容易进行E. 是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量11．酶与一般催化剂具有下列共性，例外的是A．同时加快正、逆反应速度 B. 不能改变反应平衡点C．降低反应活化能 D. 反应前后自身没有质与量的改变E．由特定构象的活性中心发挥作用12．金属离子作为辅助因子具有下列作用，例外的是A．稳定酶蛋白活性构象B．中和阳离子C．参与构成酶的活性中心D．连接酶和底物的桥梁E．中和阴离子13. 在形成酶-底物复合物时A. 只有酶的构象发生变化B. 只有底物的构象发生变化C. 只有辅酶的构象发生变化D. 酶和底物的构象都发生变化E. 底物的构象首先发生变化14．有关酶蛋白或辅助因子的叙述正确的是A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均有催化作用B．一种酶蛋白可与多种辅助因子结合成全酶C．一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成特异性的全酶D．酶蛋白参与传递氢原子或电子的作用E．辅助因子决定反应特异性15．结合酶形式被称为A．单纯酶B．全酶C．寡聚酶D．多酶体系E．串联酶16. 对于酶蛋白与辅助因子的论述不正确的是A.酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性B.一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合形成全酶C.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成全酶D.酶蛋白决定酶促反应的特异性E.辅助因子参与酶促反应17. 对于结合酶来说，决定反应特异性的是A. 金属离子B. 全酶C. 酶蛋白D. 辅酶E. 辅基18. 下列有关辅酶与辅基的论述，错误的是A.辅酶与辅基都是酶的辅助因子B.辅酶以非共价键与酶蛋白疏松结合C.辅基常以共价键与酶蛋白牢固结合D.不论辅酶或辅基都可以用透析或超滤的方法除去E.辅酶和辅基的主要差别在于它们与酶蛋白结合的紧密程度不同19.下列关于酶的活性中心的论述，错误的是A. 酶分子中的各种化学基团不一定都与酶活性有关B. 活性中心以外的必需基团与维持酶的特定空间构象有关C.活性中心的结合基团与底物结合形成酶－底物复合物D.活性中心的催化基团可以催化底物发生反应转变为产物E. 与酶活性有关的必需基团在一级结构上彼此靠近，形成活性中心20. 酶原没有活性是因为：A．缺乏辅酶或辅基B．活性中心未形成或未暴露C．酶原是普通的蛋白质D．是已经变性的蛋白质E．酶蛋白亚基不全21. 关于酶的辅基的正确叙述是A. 是一种结合蛋白质B. 与酶蛋白的结合比较疏松C. 由活性中心的若干氨基酸残基组成D. 决定酶的专一性，不参与基团传递E. 一般不能用透析或超滤的方法与酶蛋白分开22. 全酶是指A. 酶-底物复合物B. 酶-抑制剂复合物C. 酶蛋白-辅助因子复合物D. 酶-别构剂复合物E. 酶的无活性前体23. 符合辅酶的叙述是A. 是一种高分子化合物B. 不能用透析法与酶蛋白分开C. 不参与活性部位的组成D. 决定酶的特异性E. 参与氢原子、电子或化学基团的传递24. 关于酶的激活剂正确的是A.激活剂即辅酶B. 有非必需激活剂和非竞争性激活剂两类C. 能改变酶一级结构的物质D. 使酶活性增加的物质E. 有机化合物不能作为激活剂25. 根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，抑制作用可以分为以下两大类A. 竞争性抑制和非竞争性抑制B. 混合性抑制和反竞争性抑制C. 可逆性抑制和不可逆性抑制D. 竞争性抑制和反竞争性抑制E. 可逆性抑制和非竞争性抑制26. 反竞争性抑制作用的描述正确的是A. 抑制剂既与酶相结合又与酶-底物复合物相结合B. 抑制剂使酶促反应的Km值升高，Vmax降低C. 抑制剂使酶促反应的Km值降低，Vmax增高D. 抑制剂只与酶-底物复合物相结合E. 抑制剂使酶促反应的Km值不变，Vmax降低27. 酶原激活一般是使酶原蛋白中哪种化学键断裂A．盐键 B. 范德华力C. 二硫键D. 氢键E. 肽键28. 影响酶促反应速度的因素不包括A. 底物浓度B. 酶的浓度C. 反应环境的pHD. 反应温度E. 酶原的浓度29 温度对酶促反应速度影响的叙述，正确的是A. 低温可使大多数酶发生变性而使酶活性降低B. 温度升高反应速度加快，与一般催化剂完全相同C. 最适温度是酶的特性常数，与反应进行的时间无关D. 最适温度不是酶的特性常数，延长反应时间，其最适温度降低E. 最适温度对于所有的酶均相同30. 关于pH对酶促反应速度影响的论述，错误的是A. pH影响酶、底物或辅助因子的解离度，从而影响酶促反应速度B. 最适pH是酶的特性常数C. 最适pH不是酶的特性常数D. pH过高或过低可使酶发生变性E. 最适pH是酶促反应速度最大时的环境pH31．关于酶活性中心的叙述，错误的是A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域B．必需基团可位于活性中心区域之内，也可位于活性中心之外C．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变D．酶原激活实际上就是活性中心的形成过程E．一般来说，形成酶活性中心的必需基团总是在多肽链的一级结构上相对集中的相邻的几个氨基酸的残基上32．关于酶的活性中心的错误说法是A. 酶的必需基团就是酶的活性中心B. 活性中心可跨越在两条多肽链上C. 活性中心就是酶的催化基团和结合基团集中形成的具有一定空间构象的区域D. 活性中心可处在一条多肽链上E. 酶的活性中心与酶的空间结构有密切关系33. 酶的活性中心是指A. 整个酶分子的中心部位B. 酶蛋白与辅酶结合的部位C. 酶发挥催化作用的部位D. 酶分子表面具有解离基团的部位E. 酶的必需基团在空间结构上集中形成的一个区域，能与特定的底物结合并使之转化成产物的部位34. 竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是A. Km↑，Vmax不变B. Km↓，Vmax↓C. Km不变，Vmax↓D. Km↓，Vmax↑E. Km↓，Vmax不变35. 有关竞争性抑制剂的论述，错误的是A. 在结构上与底物相似B. 与酶的活性中心相结合C. 与酶的结合是可逆的D. 抑制程度只与抑制剂的浓度有关E. 与酶非共价结合36.有关非竞争性抑制作用的论述，正确的是A. 不改变酶促反应的最大程度B. 改变Km值C. 酶与底物、抑制剂可同时结合，但不影响其释放出产物D. 抑制剂与酶结合后，不影响酶与底物的结合E.抑制剂与酶的活性中心结合37. 非竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是A. Km↑，Vmax不变B. Km↓，Vmax↓C. Km不变，Vmax↓D. Km↓，Vmax↑E. Km↓，Vmax不变38. 国际酶学委员会将酶分为六类的依据是A．酶的物理性质B．酶促反应的性质C．酶的来源D．酶的结构E．酶所催化的底物二、填空题1．结合酶类必须由__________和___________相结合后才具有活性，前者的作用是_________，后者的作用仅在反应中参与传递__________的作用。
酶化学
第五章酶化学一：填空题1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。
2.辅助因子包括________________，________________和________________等。
其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。
3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。
4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。
5.T.R.Cech和S.Altman因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。
6.1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的________________，称________________。
7.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________，________________，________________，________________，________________和________________。
8.按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。
醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表________________，4个数字分别代表________________，________________，________________和________________。
9.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和________________专一性。
郑集《普通生物化学》(第4版)考研真题(酶化学)【圣才出品】
第5章酶化学一、选择题1．从某组织中提取一种蛋白酶的粗提液300 mL，含有150 mg蛋白质，总活力为360单位。
经过一系列纯化步骤后得到4 mL酶制品（含有0.08 mg蛋白），总活力为288单位。
整个纯化过程的回收率和纯化倍数分别为（）。
[四川大学2008研]A．80％和150B．80％和15C．80％和1500【答案】C2．所谓“多酶体系”是指一个代谢过程中的几个酶形成了一个反应链体系，多酶体系中的酶通常具有以下性质（）。
[中国科学院2002研]A．只是在功能上相互有联系，在结构上互不相关，不存在相互作用B．不仅在功能上相互有联系，在结构上也有相互联系，形成复合体C．上述两种情况都存在【答案】C【解析】多酶体系一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型，在多酶体系中。
以可溶性形式存在的酶，它们只是在功能上相互联系，在结构上互不相关，各自作为独立的单体。
而后二种形式，不仅在功能上相互有联系，而且在结构上也是有机地组合在一起，构成一定的结构，形成多酶复合体。
3．存在（）抑制剂时酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度不变。
[南开大学2001研]A．不可逆B．竞争性C．反竞争性D．非竞争性【答案】B【解析】竞争性抑制剂的效应在于使V max不变，而Km值变大，当存在该抑制剂，且，时，[S]仍保持不变。
非竞争性抑制剂的效应在于V max降低，而Km值不变，当存在该抑制剂，且时，[S]降低。
反竞争抑制剂的效应在于V max减少，Km值也减小，当存在该抑制剂，且时，[S]也降低。
4．构成胰凝乳白酶活性中心的电荷中继网，有三个氨基酸残基组成，他们是（）。
[清华大学2002研]A．His，Arg，GluB．His，Ser，AspC．Arg，Ser，AspD．Asp，Glu，Ser【答案】B【解析】胰凝乳蛋白酸的活性中心是由Ser，His及Asp组成，三者共同构成一个氢键体系，它们的排列使His的咪唑基成为Asp102羧基及Ser195羟基间的桥梁。
酶的化学修饰
第五章酶分子的化学修饰主要内容：●酶的活性中心●酶化学修饰的目的●酶化学修饰的原理●酶化学修饰的设计●酶化学修饰的应用第一节酶的活性中心（active site）一、活性中心的概念P12酶的必需基团(essential group): 与酶活性有关的基团酶的活性中心(active center): 由必需基团构成的与酶催化活性有关的特定区域.酶的必需集团在一级结构上并不互相毗邻，往往分散在氨基酸系列中，甚至分布在不同肽链上。
当肽链盘曲、折叠形成空间结构时，互相隔离的必需基团彼此靠近，集中在酶分子表面而形成具有三维结构的特定区域。
该区域能与底物结合并发挥催化作用，故称酶的活性中心(active center)活性部位（active site）。
对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
活性中心的重要化学基团——7种氨基酸出现的频率最高：Lys、Asp、Glu、Cys、His、Tyr和Ser（兰天果拌猪肉丝）。
某些功能基团（氨基、羧基、巯基、羟基和咪唑基）是酶的必需基团。
图释左图：丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基右图：天冬氨酸和谷氨酸的羧基、赖氨酸的氨基、酪氨酸和丝氨酸的羟基。
二、活性中心的共性P12(1)活性部位只占酶分子很小的一部分（1-2%）。
(2)活性部位是一个三维实体(entity)(3)活性中心位于酶分子表面的疏水性裂缝中。
(4)活性中心构象不是固定不变的（诱导契合）(5)酶与底物通过盐键、氢键、范德华力和疏水作用等次级键结合。
1．The active site takes up a relatively small part of the total volume of an enzyme.左图：肌球蛋白模型。
只显示出α-碳原子，红的为血红素，绿的是两种关键的组氨酸残基。
右图：来自胞质热激蛋白的ATP酶片段的结构图。
ADP（红的）位于两个结构域（黄和蓝的）之间的裂缝中。
第5章--酶化学习题精编版
第五章 酶与维生素一、名词解释1．米氏常数（Km 值）：当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数。
2. 活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为酶的活性中心。
3．辅基：是指以共价键和酶蛋白相结合的辅助因子，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开。
4．单体酶：只有一条多肽链，分子量在35000~13000，一般多属于水解酶。
如胰蛋白酶、溶菌酶和胃蛋白酶等。
5. 酶的比活力：指每毫克酶蛋白所含的活力单位数。
6．多酶体系：由几种功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量一般在几百万以上。
7．激活剂：凡能增加酶活性的物质，通称为激活剂。
8．抑制剂：凡是能降低或抑制酶活性但不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。
9．变构酶：某些小分子物质与酶的调解中心相结合，改变酶的构象而使酶的活性发生改变，这种调节酶活性的方式称为变构调节，具有变构调节的酶称为变构酶。
10．同工酶：指能催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。
11．酶原：有些酶（如消化系酶和凝血酶）在细胞内初合成或分泌时是无活性的，这些有活性的酶的前身称为酶原。
二、填空题1．酶是 活细胞 产生的，具有催化活性的 蛋白质 或 核酸 。
2．酶具有 高效性 、 专一性 、 作用条件温和 和 受调控性 等催化特点。
3．影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、 酶浓度 、 PH 、 温度 、 激活剂 和 抑制剂 。
4. 与酶催化高效率有关的因素有 邻近效应和定向效应 、 诱底物分子的“张力”和“形变”效应 、 酸碱催化 、 共价催化 、 活性中心的低介电性 等。
5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 竞争性 抑制剂。
6．变构酶的特点是：（1） 由多个亚基组成 ，（2） 具有T 态和R 态两种构象 ，它不符合一般的 米氏方程 ，当以V 对[S]作图时，它表现出 S 型曲线，而非 矩形 曲线。
第5章 酶化学答案
第五章酶化学一、填空题1．全酶由酶蛋白和辅助因子组成。
辅助因子包括辅酶和辅基等。
其中辅基与酶蛋白结合紧密，辅酶与酶蛋白结合疏松。
2．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类和连接酶类。
3．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性和立体专一性。
4．关于酶作用专一性提出的假说有锁钥学说和诱导契合假说等几种。
5．酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位直接参加催化，决定催化反应的性质。
6．酶活力是指酶所催化的化学反应的速率。
酶活力的大小用酶活力单位来表示。
7．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver－Burk作图法），得到的直线在横轴上的截距为 -1/km ，纵轴上的截距为 1/Vmax 。
8．糖原磷酸化酶是通过磷酸化与脱磷酸化进行共价修饰调节酶活性。
9．酶的活性部位通常位于酶分子表面的疏水裂隙中，即位于疏水的微环境中，从而使酶与底物之间的作用加强。
10．酶反应速度受许多因素的影响。
以反应速度对底物浓度作图，得到的是一条双曲线。
11．有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性，这种激活过程称酶原激活作用。
12．有些酶分子除具有与底物结合的活性部位外，还具有与非底物的化学物质结合的部位，这种部位有别于活性部位，而且与之结合的物质都对其反应速率有调节作用，故称别构部位，具有该部位的酶称别构酶。
13．根据酶蛋白分子的特点将酶分为三类，即单体酶、寡聚酶和多酶复合物。
二、选择题：1．下列有关酶的描述正确的是？（ A ）（A）组成酶活性中心的各个基团可能来自同一条多肽链，也可能来自不同多肽链。
（B）酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。
（C）酶活力随反应温度升高而不断地加大。
（D）酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。
生物化学05.第五章 酶
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶
的抗酶物质。
三、酶促反应的机制
(一)活化分子与活化能
1.活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。 2.活化分子：从基态转变到活化态的底物分子。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 应 过 程
反
酶促反应活化能的改变
(二)诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
酶与底物相互接近 时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应， 进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱 导契合假说 。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的 某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂
变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
《生物化学》-第五章 酶化学
—CH2—·O·：
H
底物中典 型的亲电 中心包括：
磷酰基
Cys-SH
—CH2—·S·：
H
脂酰基 糖基
His-咪唑基
—CH2—C=CH
HN N：
CH
（五）金属离子催化
金属离子作为酶的辅助因子起作用的方式：
1.与酶蛋白紧密结合稳定酶的天然构象，亲电催化 2.与酶结合较弱，作为激活剂存在。 3.通过价态的可逆变化，参与氧化还原反应。
其他成分的酶：
核酶（ribozyme） ：具有催化活性的天然RNA。 近年还有DNA分子具有催化活性报道。
酶的概念： 酶是生物催化剂。由活细胞产生的具有高效催化能力 和催化专一性的蛋白质、核酸或其复合体。
脲酶：专一性水解尿素。
第一个被分离提取的酶，并证明其化学本质为蛋白质。 抗体酶：是用化学反应的过渡态类似物作免疫原产生 的催化性抗体，是一种具有催化能力的蛋白质，其本 质上是免疫球蛋白。
（6）对于结合酶，辅酶、辅基往往参与酶活中心的 组成。
第二节 酶催化作用的机制
一、酶与底物的结合——中间复合物学说
该学说认为，在酶促反应中，酶（E）总是先和底 物（S）结合生成不稳定的中间复合物（ES），再 分解成产物（P），并释放出酶（E）。 ——中间复合物学说能较好的解释酶为什么能降 低反应的活化能。
实际上，底物与酶结合是一种相互作用的过程， 底物可诱导蛋白质构象改变，蛋白质必需基团也可使 底物敏感键发生变化，更好“契合” 。 3.“三点附着”模型：该模型认为底物与酶活中心的 结合有三个结合位点，只有当这三个位点都匹配的时 候，酶才会催化相应的反应。
二、酶作用高效率机制
（一）底物与酶的邻近、定向效应
1）绝对专一性
生物化学第五章酶
第二节 酶的命名和分类
1、习惯命名 2、国际系统命名法 3、国际系统分类法及酶的编号
1、习惯命名：
根据酶的底物命名：如：淀粉酶、蛋白酶； 根据酶所催化的反应性质命名：如：转氨酶； 综合上述两原则命名：如：乳酸脱氢酶； 上述命名加酶来源或酶的其它特点：胃蛋白酶、胰蛋白酶。
2、国际系统命名法
以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明 确标明酶的底物及催化反应的性质。如果一种酶催化两个底物 起反应，应在他们的系统名称中包括两种底物的名称，并以 “:”将他们隔开，若底物中有水可以略去不写。
（3）X-衍射直接探明活性中心。
1、活性中心的实质
活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的 几个aa残基或其上的某些基团。 实例：胰凝乳蛋白酶
实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。 说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即活性中心。
胰 凝 乳 蛋 白 酶 的 活 性 中 心
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
第五章 酶 (Enzyme)
主要内容：介绍酶的概念、作用特点 和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化
功能以及酶专一性及高效催化的策略，进
而讨论影响酶作用的主要因素 。 对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
思考题？
目
录
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶活力测定和分离纯化 第四节 酶催化作用的结构基础和高效催化的策略 第五节 酶促反应的动力学 第六节 重要的酶类及酶活性的调控 第七节 酶工程简介
习惯单位（U）:一定时间内将一定量的底物转化为产物所需 的酶量
国际单位（IU）：最适反应条件下（25℃），在1分钟内把
5酶
1)用量少而催化效率高，只参加化学反应速度，不 参加化学反应 2)它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学 平衡常数 3)酶只能够本身能够发生的反应进行，反之则不行
二、酶的生物催化特点
（一）高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高107 -1020 倍。比其他催化反应高107 -1要内容
酶的一般概念 酶的组成与辅酶 酶结构与功能的关系 酶催化机理 酶促反应动力学 酶活性调节
第一节 酶的一般概念
酶的概念 酶的分类和命名 酶催化活性表示法 酶的特征
一、酶的概念
什么是酶（enzyme）？
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核 糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
酶的转换数：Kat指每秒钟每个酶分子转换底物的
mmol数，代表酶的催化效率。
酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国
际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指特定条件下，在1 分钟内能转化1umol底物的酶量。
酶比活性（enzyme specific activity）:每毫克酶
制剂所含的酶的国际单位数。用于比较每单位重量酶蛋白 的催化能力。比活性愈高表明酶愈纯
第二节 酶的组成和辅酶
一、简单酶（ simple enzyme）单纯由氨基酸组
成。如脲酶、胃蛋白酶、淀粉酶等
二、结合酶（conjugated enzyme）
结合酶（全酶）= 蛋白质部分（酶蛋白）+ 非蛋白质部分（辅因子）
酶的辅助因子: 本身无催化作用，在酶促反应中起 运
输电子、原子或某些功能基团的作用，包括金属离子和辅 酶（基）
一）酶的命名
1 习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的 性质、酶的来源等命名。例如淀粉酶，胃蛋白酶、碱性磷 酸酶。
生物化学第五章 酶
第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。
酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。
二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。
2) 都能降低反应的活化能。
3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。
4) 反应前后不发生质与量的变化。
2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。
酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。
通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。
它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。
发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。
相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。
立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。
内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
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第五章酶与维生素一、名词解释1．米氏常数（Km值）2. 活性中心3．辅基4．单体酶5. 酶的比活力6．多酶体系7．激活剂8．抑制剂9．变构酶10．同工酶11．酶原二、填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．酶具有、、和等催化特点。
3．影响酶促反应速度的因素有、、、、和。
4. 与酶催化高效率有关的因素有、、、、等。
5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。
6．变构酶的特点是：（1），（2），它不符合一般的，当以V对[S]作图时，它表现出型曲线，而非曲线。
它是酶。
7．一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。
8．全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。
9．辅助因子包括、和等。
其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。
10．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。
11．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为、和。
12．酶的活性中心包括和两个功能部位，其中直接与底物结合，决定酶的专一性，是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
13．酶活力是指，一般用表示。
14．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的速度，即时测得的反应速度。
15．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。
16．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。
17．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为此时酶促反应速度为。
18．竞争性抑制剂使酶促反应的km 而Vmax 。
19．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。
20．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。
21．pH对酶活力的影响，主要是由于它和。
22．温度对酶作用的影响是双重的：①②。
23．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是由种亚基组成的四聚体，有种同工酶。
24．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种效应而引起的。
25．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。
26．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。
三、选择题1．酶的活性中心是指：（）A．酶分子上含有必需基团的肽段 B．酶分子与底物结合的部位C．酶分子与辅酶结合的部位 D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区E．酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域2．酶催化作用对能量的影响在于：（）A．增加产物能量水平 B．降低活化能 C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能 E．增加活化能3．竞争性抑制剂作用特点是：（）A．与酶的底物竞争激活剂 B．与酶的底物竞争酶的活性中心C．与酶的底物竞争酶的辅基 D．与酶的底物竞争酶的必需基团；E．与酶的底物竞争酶的变构剂4．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关：（）A．作用时间 B．抑制剂浓度 C．底物浓度D．酶与抑制剂的亲和力的大小 E．酶与底物的亲和力的大小5．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（）A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用D．反竞争性可逆抑制作用 E．无法确定6．酶的竞争性可逆抑制剂可以使：（）A．Vmax减小，Km减小 B．Vmax增加，Km增加C．Vmax不变，Km增加 D．Vmax不变，Km减小E．Vmax减小，Km增加7．下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂：（）A 有机磷化合物B 有机汞化合物C 有机砷化合物D 氰化物E 磺胺类药物8．酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在哪一种氨基酸残基上：（）A．天冬氨酸Ｂ．脯氨酸Ｃ．赖氨酸 D．丝氨酸Ｅ．甘氨酸9．在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体：（）A．His的咪唑基 B．Lys的ε氨基 C．Arg的胍基D．Cys的巯基 E．Trp的吲哚基10．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性：A、硫胺素B、核黄素C、生物素D、泛酸11．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是：A、传递电子、质子和化学基团B、稳定酶蛋白的构象C、提高酶的催化性质D、决定酶的专一性12．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的：A、巯基B、羟基C、羧基D、咪唑基13．酶催化底物时将产生哪种效应A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平14．下列不属于酶催化高效率的因素为：A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响15．米氏常数：A、随酶浓度的增加而增加B、随酶浓度的增加而减小C、随底物浓度的增加而增大D、是酶的特征常数16．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A17．下列那一项符合“诱导契合”学说：A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。
C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。
D、底物类似物不能诱导酶分子构象的改变18.下列各图属于非竞争性抑制动力学曲线是:[I]O[I]O[I]OA B C19．关于米氏常数Km的说法，哪个是正确的？A、饱和底物浓度时的速度B、在一定酶浓度下，最大速度的一半C、饱和底物浓度的一半D、速度达最大速度一半时的底物浓度20．酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应：A、Vm不变，Km增大B、Vm不变，Km减小C、Vm增大，Km不变D、Vm减小，K m不变21．下面关于酶的描述，哪一项不正确：A、所有的酶都是蛋白质B、酶是生物催化剂C、酶具有专一性D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能22．催化下列反应的酶属于哪一大类：1，6—二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮A、水解酶B、裂解酶C、氧化还原酶D、转移酶23．酶原激活的实质是：A、激活剂与酶结合使酶激活B、酶蛋白的别构效应C、酶原分子空间构象发生了变化而一级结构不变D、酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出活性中心24．酶的比活力是指：A、任何纯酶的活力与其粗酶的活力比B、每毫克蛋白的酶活力单位数C、每毫升反应混合液的活力单位D、以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力25．泛酸是下列哪一过程的辅酶组成成分：A、脱羧作用B、乙酰化作用C、脱氢作用D、氧化作用26．下列哪一种维生素是辅酶A的前体：A、核黄素B、泛酸C、钴胺素D、吡哆胺27．下列那种维生素衍生出了TPP:A、维生素B1B、维生素B2C、维生素B5D、生物素28．某一酶的动力学资料如下图，它的Km为：6 1/V42-3 -2 -1 0 1 2 3 1/[S]A、2B、3C、0.33D、0.5四、是非判断题（）1．酶促反应的初速度与底物浓度无关。
（）2．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。
（）3．某些酶的Km由于代谢产物存在而发生改变，而这些代谢产物在结构上与底物无关。
（）4．某些调节酶的V-[S]的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物分子的亲和力。
（）5．测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。
（）6．测定酶活力时，一般测定产物生成量比测定底物消耗量更为准确。
（）7．在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促的反应能够达到正常Vmax。
（）8．金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。
（）9．竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。
（）10．酶可以促成化学反应向正反应方向转移。
（）11．对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。
（）12．酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
（）13．酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
（）14．从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km=6×10-6mol/L）或果糖（Km=2×10-3mol/L），则己糖激酶对果糖的亲和力更高。
（）15．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关（）16．Km是酶的特征常数，在任何条件下，Km是常数。
（）17．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。
（）18．一种酶有几种底物就有几种Km值。
（）19．当[S]>>Km时，V趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加V。
（）20．酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH 值。
（）21．酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。
五、简答与计算1．（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=Km时，若V=35μmol/min，Vmax是多少μmol/min？（2）当[S]=2×10 -5mo/L，V=40μmol/min，这个酶的Km是多少？（3）若I表示竞争性抑制剂，KI=4×10-5mol/L，当[S]=3×10-2mol/L和[I]=3×10-5mol/L时，V是多少？（4）若I是非竞争性抑制剂，在KI、[S]和[I]条件与（3）中相同时，V是多少？2．在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？3．怎样证明酶是蛋白质？4．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？5．用于某底物的米氏常数为0.005mol,其反应速度分别为最大反应速度90%,50%,10%时，底物浓度应为多少？6．焦磷酸水解的酶的分子量为120 000 ,由六个相同的亚基组成，纯酶的比活力为3600U/mg酶，它的一个活力单位（U）规定为：15分钟内在37℃标准条件下水解10微摩尔焦磷酸的酶量。
求：（1）每mg酶在每秒钟内水解多少摩尔底物。
（2）每mg酶中有多少摩尔的活性中心？（假设每个亚基上有一个活性中心）。
(3)酶的转换系数7．取25mg的蛋白酶粉配制成25ml酶液，从中取出0.1ml,以酪蛋白为底物用Folin-酚比色法测定酶活力，结果表明每小时产生1500μg酪氨酸。
另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。
若以每分钟产生1μg 酪氨酸的量为1个活力单位计算，根据以上数据，求：A、1ml酶液中蛋白的含量及活力单位。
B、1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。
C 、酶比活力。