20种氨基酸结构图
氨基酸的生物有机化学
色氨酸
16
第二节 氨基酸的性质
一 等电点 二 与茚三酮反应
三 氨基酸金属盐络合物的形成 四 氨基酸的重要反应
17
第十七页，课件共62页
总述：具有胺和羧酸的共性。例如形成酰胺
+
- - 2H2O
2 H3NCH2COO
O
NH HN
2分子甘氨酸
O 2,5-二嗪哌酮
O
HOOCCH2CH2CHCOO-
- H2O
33
第三十三页，课件共62页
6.与醛反应生成西佛碱(Schiff’s base)
R1CHO
COOH
H2N R
COOH R1 N R
Schiff’sw base
34
第三十四页，课件共62页
7.叠氮反应
O R
O NHY
NH2NH2H2O
OH
R
N
O NH2
NHY
HNO2
O
R
N- N
ON
+
NHY
35
第三十五页，课件共62页
四 盖布瑞尔法
RCHCOOH Br
NH3
在封管或高 压釜内进行
RCHCOOH NH2
O
O
NK O
H3O+
+ RCHCOOCH3 Br
N CHCOOCH3
O
R
COOH COOH
+ + NH3CHCOO- + CH3OH R
应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。
40
第四十页，课件共62页
五 丙二酸酯法
1. 通过酰基丙二酸酯法
37
第三十七页，课件共62页
生命活动的主要承担者--蛋白质(公开课) ppt课件
构成肽链的氨基酸数目不同，肽链 的结构则不同； 构成肽链的氨基酸种类不同，肽链 的结构则不同； 构成肽链的氨基酸排列顺序不同， 肽链的结构则不同；
算一算 多肽链形成后，往往要盘曲、折叠
ppt课件 形成不同的空间结构。
如果用20个不同的字母分别代表20种氨基酸，若写出由3个氨基酸组成的长 链，可以写出多少条互不相同的长链？试着说出蛋白质种类多种多样的原因。
ppt课件
32
组成元素
导致
C、H、O、N（P、S）
种类：20种
必需氨基酸：8种 非必需氨基酸：12种 R O C C OH
课堂小结
氨基酸
脱 水 缩 合
通式： H2N
多肽
折 叠 盘 旋
H 特点：至少有一个－NH2和一个－COOH连在同一个C原子上 脱水数=肽键数 组成蛋白质的氨基酸不同 =氨基酸数-肽链数=n-m 氨基酸的数目不同 m条肽链构成的蛋白质，至少m 氨基酸排列顺序不同 个氨基，至少m个羧基 多肽的空间结构不同 M(pro)=na-(n-m)×18
你们能够说出哪些食品中 豆类以及豆类制品中 富含蛋白质？
蛋类
奶类及奶类制品中
ppt课件
1 肉类中
第2节 生命活动的主要承担者
—— 蛋白质
ppt课件
2
食物中的蛋 白质能否能 被人体直接 吸收呢?
不能，蛋白质是 大分子物质,要 分解成氨基酸， 才被人体吸收。
ppt课件 3
一、氨基酸及其种类
什么是 氨基酸 呢？
一种食物往往不能含有我们所需的各种 营养,特别是必需氨基酸,所以不能偏食.
pቤተ መጻሕፍቲ ባይዱt课件 8
怎样形成
氨基酸： 20种
蛋白质：
氨基酸(正式上课)
三级结构： 蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘
曲折叠形成的三维结构。 具有三级结构的多肽链叫亚基 （教材P 106） 四级结构： 蛋白质分子中亚基的立体排布、亚基间的 相互作用与布局称为蛋白质的四级结构。（教材P 107）
蛋白质的结构
一级
二级
三级结构
桑格在20世纪40年代测定出
牛胰岛素分子中全部氨基酸的
甘氨酸 甘
你认识哪些常见的氨基酸？ CH2—COOH NH2
丙 丙氨酸
CH3—CH—COOH NH2
谷 谷氨酸 HOOC-(CH2)2-CH-COOH
NH2
苯丙氨酸 苯丙
-CH2-CH-COOH
NH2
氨基酸的成肽反应
H H O OH H H O OH H H O OH H H O OH N CH 2 C N CH 2 C N CH 2 C N CH 2 C
NH CH C
4、蛋白质、淀粉、脂肪是三种重要的营养 脂肪 物质，其中______不是高分子化合物，这 三种物质水解的最终产物分别是 氨基酸 蛋白质→________；
葡萄糖 淀粉→_________； 高级脂肪酸和甘油 脂肪→______________ ；
在蛋白质水解的最终产物分子中，含有 氨基和羧基 ___________ 官能团。
• 什么是蛋白质的一级、二级、三级和四 级结构？
（四）蛋白质的结构 一级结构： 蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排
列顺序叫蛋白质的一级结构。蛋白质的生物活性首先取 决于蛋白质的一级结构。（教材P 105） 二级结构： 多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构称为蛋 白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨 基酸残基亚氨基上的氢原子与羰基上的氧原子之间的氢 键而实现。（教材P 106）α-螺旋结构和ß -折叠结构
氨基酸种类及功能
已知基本氨基酸有二十个品种,其中赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸8种氨基酸,人体不能自己制造,我们称之为必须氨基酸,需要由食物提供;此外,人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要,需要从食物中摄取一部分,我们称之为半必须氨基酸;其余的十种氨基酸人体能够自己制造,我们称之为非必须氨基酸;氨基酸是蛋白质的基本组成单位,大约有200多种,但在动物的营养中起重要作用而且被人们广泛认识的只有20多种,称之为标准氨基酸;根据动物对氨基酸的营养需要通常分为必需氨基酸和非必需氨基酸两大类,必需氨基酸是指在标准氨基酸中,动物体不能自身合成,或者合成的速度或数量不能满足动物正常生长的需要,必须由饲料提供的一类氨基酸;非必需氨基酸并不是可要可不要的氨基酸,而是动物体可以自身合成或者需要量较少的一类氨基酸;必需氨基酸中需要在饲料中补充量最多的称为第一限制性氨基酸,补充量排在后面的称为第二限制氨基酸;氨基酸是构建生物机体的众多生物活性大分子之一,是构建细胞、修复组织的基础材料;氨基酸被人体用于制造抗体蛋白以对抗细菌和病毒的侵染,制造血红蛋白以传送氧气,制造酶和激素以维持和调节新陈代谢；氨基酸是制造精卵细胞的主体物质,是合成神经介质的不可缺少的前提物质；氨基酸能够为机体和大脑活动提供能源,氨基酸是一切生命之元;氨基酸对人体的作用一.甘氨酸GLY1、降低血液中的胆固醇浓度,防治高血压2、降低血液中的血糖值,防治糖尿病3、能防治血凝、血栓4、提高肌肉活力,防止胃酸过多5、甜味为砂糖的0.8倍,对人体有补益等营养作用二.亮氨酸LEU1、降低血液中的血糖值,对治疗头晕有作用2、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用3、如果缺乏时,会停止生长,体重减轻三.蛋氨酸MET1、参与胆碱的合成,具有去脂的功能,防治动脉硬化高血脂症2、有提高肌肉活力的功能3、促进皮肤蛋白质和胰岛素的合四.酪氨酸TYR1、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素的必需氨基酸2、可防治老年痴呆症3、促进新陈代谢,增进食欲4、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果5、与色素形成有关系,缺乏时会利白化症五.组氨酸HIS1、参与血球蛋白合成,促进血液生成2、产生组氨、促进血管扩张,增加血管壁的渗透性3、医治胃病、十二指肠等有特效4、促进腺体分泌,对过敏性疫病有效果5、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状6、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎有效果六.苏氨酸THR人体必需,缺乏时会使人消瘦,甚至死亡七.丙氨酸ALA1、能促进血液中酒精的代谢分解作用增强肝功能,有保肝护肝作用2、甜味为砂糖的1.2倍八.异亮氨酸ILE1、能维持机体平衡,治疗精神障碍2、有促进食欲的增加和抗贫血的作用3、如果缺乏时,会出现体力衰竭,昏迷等症状九.色氨酸TRY1、促进血红蛋白的合成2、防治癞皮病3、促进生长,增加食欲4、甜味为砂糖的35倍,配制生产的低塘食物等对糖尿病、肥胖病人食用较好十.胱氨酸CYS1、有治疗脂肪肝和解毒效果2、治疗皮肤的损伤,对病后、产后脱发有疗效十一.赖氨酸LYB1、参与结缔组织、微血管上皮细胞间质的形成,并保持正常的渗透性2、可增加食欲,促进胃蛋白酶的分泌,增强免疫能力,改善发育迟缓,防止蛀牙,促进儿童生长3、提高钙的吸收,促进骨骼生长4、如果缺乏,会降低人的敏感性,妇女会停经,出现贫血、头晕、头昏和恶心等病状十二.天门冬氨酸ASP1、降代血氨,对肝有保护作用2、对肌肉有保护作用,可治疗心绞痛,对心肌梗塞等有防治效果3、增加鲜味,促进食欲十三.缬氨酸VAL1、促使神经系统功能正常2、如果缺乏时,会造成触觉敏感度特别提高,肌肉的共济运动失调3、可作为肝昏迷的治疗药物十四.苯丙氨酸PHE在机体内转变为酪氨酸,促进甲状腺素和肾和肾上腺素的合成十五.脯氨酸PRO对高血压有疗效作用十六.丝氨酸SER1、降低血液中的胆固醇浓度,防治高血压2、是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分3、结核细菌病有效果,可治疗肺病十七.谷氨酸GLU1、降低血氨,有解氨毒的作用2、参与脑的蛋白和塘代谢,促进氧化,改善中枢神经活动,有维持和促进脑细胞功能的作用,促进智力的增加3、对严重肝功能不全,肝昏迷,酸中毒,癫痫精神分裂症、神经衰弱等有治疗效果4、对治疗胃溃疡、胃液缺乏、消化不良、食欲不振有效果5、保护皮肤湿润,防治干裂,如配制的洗涤剂、化妆品,对皮肤、粘膜元刺激,适于幼儿及皮肤病患者使用十八.精氨酸ARG1、降低血氨,促进体中尿素生成,治疗肝昏迷等2、增加肌肉活力,保持性功能,对治疗精子减少症有作用<>亮氨酸功能：促进睡眠减低对疼痛的敏感缓解偏头痛缓和焦躁及紧张情绪减轻因酒精而引起人体中化学反应失调的症状,并有助于控制酒精中毒参考食物：牛奶、鱼类、香蕉、花生及所有含丰富蛋白质的食物<>赖氨酸功能：可减低或防止单纯性疱疹感染热病疱疹和口唇疱疹的发生能使注意力高度集中使制造能量的脂肪酸可被正常利用有助于消除某些不孕症参考食物：鱼肉、豆类制品、脱脂牛奶、杏仁、花生、南瓜子和芝麻苯丙氨酸功能：降低饥饿感提高性欲改善记忆力及提高思维的敏捷度消除抑郁情绪参考食物：面包、豆类制品、脱脂牛奶、杏仁、花生、南瓜子和芝麻异亮氨酸、缬氨酸功能：血红蛋白形成必需调节糖和能量的水平,帮助提高体能帮助修复肌肉组织加快创伤愈合治疗肝功能衰竭提高血糖水平,增加生长激素的产生参考食物：鸡蛋、大豆、黑麦、全麦、糙米、鱼类与奶制品苏氨酸功能：是协助蛋白质被人体吸收、利用所不可缺少的氨基酸防止肝脏中脂肪的累积促进抗体的产生,增强免疫系统参考食物：肉类等蛋氨酸功能：帮助分解脂肪,能预防脂肪肝、心血管疾病和肾脏疾病的发生将有害物质如铅等重金属除去防止肌肉软弱无力治疗风湿热和怀孕时的毒血症一种有利的抗氧化剂参考食物：大豆、其它豆类、鱼类、大蒜、肉类、洋葱和酸奶色氨酸功能：有助于减轻焦躁不安感促进睡眠可控制酒精中毒关于“关于氨基酸的种类介绍”的最佳答案楼层:1关于氨基酸的种类介绍：氨基酸结构通式作为构成成千上万具有特殊功能的蛋白质的基本单位,α-氨基酸中却只有20种是在生物界中普遍存在的,而且它们还具有相同的结构通式见右图;20种氨基酸的主要区别在于它们的R基不同,这也造成了它们的等电点、酸碱性、疏水性等性质不同;根据这些区别,可将氨基酸分为酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸,或者疏水氨基酸、亲水氨基酸等;下面分别介绍这20种氨基酸的结构和性质基本种类结构基本性质甘氨酸Glycine非必需氨基酸;其R基为一个氢原子,使它成为20种氨基酸中唯一的非手性氨基酸;丙氨酸Alanine非必需氨基酸缬氨酸Valine必需氨基酸,侧链为较长的烃链,所以具有疏水性,可以参与蛋白质核心结构的形成,并且稳定水溶性蛋白质的三维结构;亮氨酸Leucine必需氨基酸,侧链为较长的烃链,所以具有疏水性,可以参与蛋白质核心结构的形成,并且稳定水溶性蛋白质的三维结构;异亮氨酸Isoleucine必需氨基酸,侧链为较长的烃链,所以具有疏水性,可以参与蛋白质核心结构的形成,并且稳定水溶性蛋白质的三维结构;甲硫氨酸Methionine非必需氨基酸,侧链为较长的烃链,所以具有疏水性,可以参与蛋白质核心结构的形成,并且稳定水溶性蛋白质的三维结构;一般位于疏水和亲水基团之间;脯氨酸Proline非必需氨基酸,侧链为较长的烃链,所以具有疏水性,可以参与蛋白质核心结构的形成,并且稳定水溶性蛋白质的三维结构;由于其侧链同时连在α-碳原子和氨基上,所以通常位于α-螺旋的末端;苯丙氨酸Phenylalanine必需氨基酸;具有芳香族侧链,所以具有疏水性;酪氨酸Tyrosine非必需氨基酸;具有芳香族侧链,所以具有疏水性;但由于侧链上具有亲水的-OH基,所以具有部分亲水性;色氨酸Tryptophan必需氨基酸;具有芳香族侧链,所以具有疏水性;但由于侧链上具有亲水的-NH-基,所以具有部分亲水性;丝氨酸Serine非必需氨基酸;具有脂羟基侧链,所以具有亲水性;苏氨酸Threonine必需氨基酸;具有脂羟基侧链,所以具有亲水性;具有两个手性碳原子;半胱氨酸Cysteine非必需氨基酸;具有硫醇基侧链,可以参与二硫键的形成,赖氨酸Lysine必需氨基酸;由于侧链中含有氨基,所以具有碱性,属于碱性氨基酸;精氨酸Arginine非必需氨基酸;由于侧链中含有氨基,所以具有碱性,属于碱性氨基酸;组氨酸Histidine非必需氨基酸,但其合成速度不能满足身体需要,所以也可以认为是必需氨基酸;由于侧链中含有氨基,所以具有碱性,属于碱性氨基酸;通常位于酶的活性位置,其咪唑环可以通过释放和得到质子实现酶的催化活性;天冬氨酸Aspartate侧链具有羧基,所以属于酸性氨基酸;天冬酰胺Asparagine侧链具有羧基,所以属于酸性氨基酸,是天冬氨酸的衍生物;谷氨酸酯Glutamate非必需氨基酸;侧链具有羧基,所以属于酸性氨基酸;谷氨酸Glutamine非必需氨基酸;侧链具有羧基,所以属于酸性氨基酸,是谷氨酸酯的衍生物;。
氨基酸结构与性质
1.
2.
3.
生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；
这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新 陈代谢。
现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格 斯的论断。
(二) 蛋白质的生物学功能
1.作为生物催化剂：在体内催化各种物质代谢反应的酶
几乎都是蛋白质。(生物固氮，27℃1亿吨/年。工业，500℃，几百大气压。）
Pr 的基本结构单位—氨基酸
1. 常见的蛋白氨基酸(Amino,acid Aa) Aa共有约180种，但组成蛋白质的常见Aa 只 有20种，称为蛋白质Aa，其它不参与蛋白质组成 的Aa 称为非蛋白Aa。 Aa 可以通俗地理解为含有氨基的羧酸，除脯 氨酸外，其氨基均 位于与羧基相连的-C原子上，
故称为-Aa。（天然蛋白质水解的终产物都为α-氨 基酸？）
2.调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、 生长素。 3.运输载体：如红细胞中运输O2、CO2要靠Hb (Hemoglobin 血红蛋白)、运输脂类物质的是载脂蛋白、 运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。 4.参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉 收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。
二、蛋白质分子的基本组成单位——氨基酸
（一）氨基酸的结构通式：
从氨基酸的结构通式 可以看出： 1. 构成蛋白质的氨基 酸均为L-α-氨基酸? (αC原子上有一个NH3) 2. 除R为H（甘氨酸） 外，其余氨基酸均具有 旋光性。 各种氨基酸的区别 在于侧基R基上。
残余,剩余物
旋光性：
自然界中有许多物质对偏振光的振动面不发生影响， 例如水、乙醇、丙酮、甘油及氯化钠等；还有另外一些物 质却能使偏振光的振动面发生偏转，如某种乳酸及葡萄糖 的溶液。能使偏振光的振动面发生偏转的物质具旋光性， 叫做旋光性物质；不能使偏振光的振动面发生偏转的物质 叫做非旋光性物质，它们没有旋光性。 当偏振光通过旋光性物质的溶液时，可以观察到有些物 质能使偏振光的振动面向左旋转（逆时针方向）一定的角 度，这种物质叫做左旋体，具有左旋性，以“-”表示； 另一些物质则使偏振光的振动面向右旋转（顺时针方向） 一定的角度，叫做右旋体，它们具有右旋性，以“+”表示。 以前也曾用“l、d”表示左右旋。
氨基酸
氨基酸amino acid定义1：同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。
根据氨基和羧基的位置，有α氨基酸和β氨基酸等类型。
参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。
定义2：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。
定义3：同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。
根据氨基和羧基的位置，有α氨基酸和β氨基酸等类型。
参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。
百科名片简介氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质(protein)的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。
两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成氨基酸是指含有氨基的羧酸。
生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。
除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R基为可变基团）：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L－型两种构型）。
分类20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、杂环亚氨基酸：脯氨酸从营养学的角度1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这一般性质缬氨酸无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。
各种氨基酸的结构式
各种氨基酸的结构式氨基酸是组成蛋白质的基本单位，其分子结构由一个氨基基团（NH2）、一个羧基基团（COOH）和一个侧链基团组成。
在自然界中，已发现了20种常见的氨基酸，它们可以根据侧链基团的不同分为两类：极性氨基酸和非极性氨基酸。
以下是各种氨基酸的结构式及详细说明：极性氨基酸：1. 赖氨酸（Lysine）- 具有一羧基、一个氨基和一个较长的极性侧链基团。
其侧链基团中含有一个氨基（NH2）和一个亲水基。
赖氨酸是重要的生理活性物质，参与体内蛋白质的合成以及其他多种生物代谢过程。
结构式：H2N-(CH2)4-CH(NH2)-COOH2. 精氨酸（Arginine）- 含有一个羧基、一个氨基和一个含有三个氨基（NH2）的侧链基团。
精氨酸是一种重要的氨基酸，在细胞生长和修复过程中起着重要作用。
结构式：H2N-(CH2)3-CH(NH2)-(CH2)3-NH-C(NH2)-COOH3. 酪氨酸（Tyrosine）- 含有一个羧基、一个氨基，以及一个含有苯环和羟基（OH）的侧链基团。
酪氨酸在体内发挥多种重要功能，例如参与神经传导、激素合成和免疫反应等。
结构式：HOOC-CH2-C6H4-OH4. 苯丙氨酸（Phenylalanine）- 含有一个羧基、一个氨基和一个含有苯环的侧链基团。
苯丙氨酸是体内蛋白质的组成成分之一，也是合成多种重要物质的前体。
结构式：H2N-CH2-C6H55. 色氨酸（Tryptophan）- 含有一个羧基、一个氨基和一个复杂的环状侧链基团。
色氨酸是合成5-羟色胺和维生素B3（烟酸）的重要物质。
结构式：H2N-(CH2)3-C8H6N6. 苏氨酸（Cysteine）- 含有一个羧基、一个氨基和一个含有硫原子的侧链基团。
苏氨酸在蛋白质结构中起着关键作用，形成了强大的二硫键。
结构式：HS-CH2-CH(NH2)-COOH非极性氨基酸：1. 丙氨酸（Alanine）- 含有一个羧基、一个氨基和一个短的非极性侧链基团。
第一章蛋白质结构基础全篇
39
蛋白质工程
活性位置
无生物活性
40
蛋白质工程
（5）复杂模体（complex motif）
两个相邻的β发夹型模体通过环链相连，构成更加复杂 的模体。组合方式有24种，只有8种被观察到。
41
蛋白质工程
4. 结构域（domain）
结构域：二级结构和结构模体以特定的方式组合连接，在 蛋白质分子中形成 2 个或多个在空间上可以明显 区分的三级折叠实体，称为结构域。
半胱氨酸
Cys
C
glutarmine 谷氨酰胺
Gln Glx
Q
glutarmic acid 谷氨酸
Gln Glx
E
glycine
甘氨酸
Gly
G
histidine
组氨酸
His
H
isoleucine 异亮氨酸
Ile
I
leucine
亮氨酸
Leu
L
lysine
赖氨酸
Lys
K
methionine 甲硫氨酸
Met
可用来鉴定蛋白质构象是否合理。
⑴实线封闭区域
一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任何二面角确定的构象都是允许 的，且构象稳定。
⑵虚线封闭区域
是最大允许区，非键合原子间的距离介于最小允许距离和一般允许距离之间，立体化学允许，但 构象不够稳定。
⑶虚线外区域
16 是不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非键合原子间距离
构象：组成分子的原子或基团绕单键旋转而形成的不同空 间排布。构象改变，无共价键的断裂和重新形成， 化学上难于区分和分离。
第3章 氨基酸
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的分类－－R的化学结构
脂肪族氨基酸
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine
中性氨基酸
O H2 N CH C CH CH3 CH3 OH
-氨基异戊酸
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的分类－－R的化学结构
脂肪族氨基酸
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine
脂肪族氨基酸
含羟基氨基酸
丝氨酸 Serine
O H2 N CH C CH2 OH OH
-氨基--羟基丙酸
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的分类－－R的化学结构
脂肪族氨基酸
含羟基氨基酸
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
H2 N O CH C CH OH CH3 OH
-氨基--羟基丁酸
+
C R
H
+
C R
H
甘氨酸的分部解离：
COOH
+
Ka1
+OHH
+
COO H3N C R
-
Ka2
+OHH +H
+
COO H2N C R H
H3N
C R
+H
+
阳离子（A+）
兼性离子（Ao）
阴离子（A-）
Ka1和Ka2分别代表α-碳上的-COOH和-NH3的解离常数。
A Ka1
〓
0
H+
Ka2
〓
AA0
H+
COOH H3N COO H3N
+ OH + H+ H2N
高中生物氨基酸
氨基酸氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。
不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。
1基本介绍氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。
不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。
两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。
氨基酸（amino acids）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。
但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。
在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。
在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。
α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。
构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
氨基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。
蜂王浆中含有20多种氨基酸。
除蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸等。
科学家分析了蜂王浆(蜂王浆食品)中29种游离氨基酸及其衍生物，脯氨酸含量最高，占总氨基酸含量的58%。
据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效。
2 结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。