蛋白酶

一、蛋白酶将蛋白质变成了氨基酸还是多肽还是都有？
1、都有，主要是多肽，有少量氨基酸。

不同的蛋白酶所催化的肽键不同，即是不同的蛋白酶能使不同的肽键（不同的氨基酸形成的）断裂。

有可能某蛋白酶（或多种蛋白酶）水解蛋白质时正好有单个的氨基酸生成。

因此，蛋白质在蛋白酶的催化下水解的产物不能理解为只有多肽，而应该表述为主要产物是多肽，同时也有少量游离氨基酸生成。

2、如果是外切酶就是从两端切的酶就会产生氨基酸，如果是内切酶如常见的胃蛋白酶、胰蛋白酶就会从中间切，产生多肽。

那个多取决于是内切酶还是外切酶
3、如果是蛋白酶的话，水解蛋白质的结果一定是多肽啦~~
水解成多肽后，经肽酶进一步水解成氨基酸~
4、从事实出发，我认为都有，这不仅与酶有关，和蛋白质本身也有关，一些蛋白质本来结构就相对简单。

从高中考察的范围而言，我建议最好认为是多肽链，尤其在考试时，若不是“彻底水解”的提法，说变成氨基酸一般会错，因为命题指向通常是多肽链。

二、蛋白质在胃蛋白酶和胰蛋白酶的作用下变成氨基酸的反应属
于什么类型?
属于蛋白质的酶促降解，蛋白质先在蛋白酶的作用下分解成肽链，再在肽酶的作用下分解成氨基酸
三、胃蛋白酶、胰糜蛋白酶水解蛋白质获得的都是芳香族氨基
酸？
糜蛋白酶水解苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等疏水残基的羧基形成的肽键。

糜蛋白酶水解疏水残基之间的肽键。

如果只用一种酶消化，得到的是各种长度不等的肽段，以及少量游离氨基酸。

这些游离氨基酸中，有芳香族的，也有其它氨基酸。

可能芳香族的稍多一些。

糜蛋白酶水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键，并不是直接将芳香族氨基酸切下来。

四、碱性蛋白酶可以催化蛋白质及其多肽的水解吗？
碱性蛋白酶(胰蛋白酶)可以催化蛋白质及其多肽的水解，胃蛋白酶（酸性条件下有催化作用）将蛋白质分解为多肽。

五、胰蛋白酶在催化蛋白质水解的时候为什么要先将肽链羰基极
化?
1、你的三个问题说实话太专业了。

应该从酶的结构和酶的作用机理解释。

胰蛋白酶的作用中心有Zn2+，Arg127的胍基和Glu270的羧基组成。

催化的第一步反应是活化水分子的亲核氧原子攻击底物的羰基碳原子，同时，Glu270作为广义碱，从Zn2+—结合水吸取一个质子，形成一个带负电的四面体过度中间物，通过Zn2+和Arg127带正电的侧链的静电3相互作用给以文帝昂。

催化的第二步，Glu270的COOH作为广义酸提供一个质子给肽基的-NH基，肽健随着断裂，释放氨基酸，经扩散离开酶的活性部位，完成水解。

从以上过程可以看出，肽链羰基极化是为了使底物更好的与酶的活性部位相结合。

要想把这些问题彻底弄明白建议你买一套王镜岩的生物化学。

2、由于N的孤对电子，形成肽键的三个原子键存在离域派键，共振表达为：
N－C＝O－－N＝C－O。

离域派键的形成使得羰基C的电正性减小，不利于亲核试剂的进攻（水）。

极化后的羰基活性增加，有利于亲核试剂进攻
六、胰蛋白酶特异性水解蛋白质？
胰蛋白酶识别赖氨酸和精氨酸，在羧基端切开。

基本上都是在羧基端切开的。

这两个是一样的。

识别Phe、Trp、Tyr
七、将组织细胞分离时，为什么用胰蛋白酶，不用其他蛋白酶，
胰蛋白酶是否可以水解细胞间质中所有的蛋白质？
1、胰蛋白酶主要作用于精氨酸或赖氨酸羧基端的肽键,一般蛋白质中都含有精氨酸和赖氨酸，所以基本上细胞间质的蛋白都会被水解成短肽。

分离组织细胞时用胰蛋白酶是因为胰蛋白酶的最适pH值在7.8～8.5左右，最适温度为37℃，接近组织细胞的适宜ph值和温度，在消化胞间连接的同时不会对细胞造成过大的损坏，但是胰蛋白酶如果消化过度，也会对细胞表面造成损害，所以尽量减少胰蛋白酶接触细胞的时间，对接下来的细胞培养会有好处
2、这个问题我来解释一下吧。

人体内的蛋白酶确实有很多，但是我们做组织分离需要的是方便快捷，胰蛋白酶容易提取，催化水解效率高，且其最适催化PH值接近中性，而提取其他的蛋白酶如胃蛋白酶则需要在酸性环境中分离对组织也不好。

第二个问题其实一般来说基本所有的蛋白质都可以水解，除非有特别修饰的
3、胰蛋白酶适合将细胞间质分解。

举个例子吧，胃蛋白酶也可以水解细胞间质，但是这种酶要在酸性条件下才能起作用（胃蛋白酶是胃里的酶，所以最适PH小于7）。

而组织细胞是不呈酸性的，胃蛋白酶也就起不了作用，之所以不用其他的酶原因也是跟这差不多。

胰蛋白酶可以水解所有的蛋白质，谁让它是蛋白酶呢！水解蛋白质是它的天职！
八、什么是化学修饰法？用化学修饰法怎样使一个肽只在精氨酸和赖氨酸残基处被胰蛋白酶水解？
胰蛋白酶本来就是在精氨酸和赖氨酸处切割水解蛋白，它也只能识别这些位点，不用修饰的。

化学修饰法就是采用适当的增加/减少/改变氨基酸的基团来改变它的物理化学性状
九、胰蛋白酶是否能够水解赖氨酸的侧链？
1、胰蛋白酶理论上是可以切除酪氨酸和精氨酸的C末端，但是我想知道的是，赖氨酸侧链上连接的氨基酸是否可以被胰蛋白酶切除？
2、不能
十、蜘蛛丝主要成分是蛋白质，为什么不能被蛋白水解酶所水解，而又可以生物降解呢？
蜘蛛丝的主要成分为丝心蛋白，它是纤维状蛋白质，主要结构是β折叠。

这种蛋白质的氨基酸序列赋予它特殊的机械性质，蚕丝的丝心蛋白的主要氨基酸序列有以下的重复：
〔Gly—Ala—Gly—Ala—Gly—Ser—Gly—AlaA1a—Gly—
（Ser—Gly—A1a—Gly—A1a—Gly）8〕即Gly（甘氨酸）最多，在Gly之间则相间排列着Ala（丙氨酸）或Ser（丝氨酸）残基。

这3种氨基酸的侧链都较小，这样一侧为Gly侧链，另一侧为Ala和Ser侧链的β折叠结构的交替堆积成平行的多层结构，形成强有力而不伸展的纤维，这种纤维具有极好的柔韧性，因为层间靠氨基酸侧链间的弱范德华力维系。

丝心蛋白也含少量不适合这种结构的其他氨基酸，如缬氨酸和酪氨酸，它们构成盘曲区段并周期性地干扰β折叠层结构，可能就是丝纤维有弹性的原因。

实际上，不同品种蚕丝产生不同量的这种非折叠层结构，因而弹性也有差别。

丝心蛋白是蚕茧提供的强韧又有弹性的优质蛋白质纤维。

而蛋白酶主要分为两种，限制性的和非限制性的。

限制性的为转移的蛋白水解酶，没有相关的蛛丝蛋白水解酶是无法水解的，而非限制酶一般不能彻底水解蛋白质，所以朱斯蛋白不能被一般生物的蛋白水解酶所水解，然而某些微生物则可以，可能使他们具有相关酶系统，所以具有生物降解性。

十一、
碱性蛋白酶能水解蛋白质分子肽链生成多肽或氨基酸，具有较强的分解蛋白质的能力。

生产工艺是采用微滤超滤膜分离、喷雾干燥或真空冷冻干燥等先进技术，产品质量达到食品级标
准及试剂级标准，广泛应用于食品、医疗、酿造、丝绸、制革等行业，满足各种不同要求需要。

特性碱性蛋白酶是由造育的地衣芽孢杆菌发酵而得，主要成分为枯草杆菌蛋白酶，是一种内切酶，催化部位为丝氨酸，分子量约为27300。

产品规格本产品是采取先进生产技术，达到食品级和试剂医药级质量标准，酶活范围为20万——150万u/g,可按客户要求而配制。

使用条件底物浓度10~25%，温度50~60℃，PH值6.0~8.5，反应时间3~6小时（根据要求可长可短）添加酶0.03~0.06%（以水解溶液重量计）。

包装与保存小包装为1KG 铝塑袋，大包装为10KG或20KG纸箱。

保存：5℃保藏，保质期一年；25℃储存，酶活保存期至少3个月以上。