食品化学第四章蛋白质蛋白质的性质及食品加工对其影响
食品化学各章习题答案
食品化学各章习题答案第1章1、简要回答：食品、食品化学、营养学、营养、营养素与营养价值的定义，并指出食品化学与生物化学研究内容有何异同点？2、现代食品化学中规定食品有哪些基本属性？普通食品有哪些功能？营养素的基本功能是什么？3、试述：1）食品化学的主要研究内容；2）食品营养学的研究内容；3）二者有何共同点？4、简答：食品化学与食品科学各学科及其它学科的关系？第1章：绪论答案1答：食品：food，不同专著对食品定义不同，根据我国1995年公布的《中华人民共和国食品卫生法》规定，食品是指各种供人食用或者饮用的成品和原料，以及按照传统既是食品又是药品的物品，但是不包括以治疗为目的的物品。
食品化学：Food Chemistry，是一门研究食品的化学组成、结构、性质、营养与安全性以及它们在食品贮藏加工运输中产生的化学变化、应用或控制这些变化的科学。
营养学：Nutriology，是研究食品中各种营养素对人体的营养生理功能、人体在不同的生命周期、不同条件下对营养的需要水平，从而揭示食物与生命现象的关系的生物科学分支。
简而言之，就是研究人体营养规律及其改善措施的科学。
营养：Nutrition，是指人类摄取食物并满足自身生理需要的必要的生物学过程或者指人体从食物中获得并利用所必需的物质与能量的过程。
营养素：Nutrients，是指食物中能为身体所利用的有效成分，它们可以为身体提供构成机体的原料和维持生命活动所必需的能量，并对机体起到一定的调节作用。
营养价值：指食品中所含热能和营养素能够满足人体需要的程度。
包括营养素是否种类齐全，数量是否充足和相互比例是否适宜，并且是否易被人体消化、吸收和利用。
食品化学与生物化学的异同点：①相同点：从研究对象上看，食品化学与生物化学有一致之处。
因为，人类与动物的食物除了水分、空气与盐外，均其它生物，目前以动、植为主。
不过人类食物的化学成分又不完全相同于自然生物的成分，因为食品中人为地引入了非自然成分－添加剂、污染物等。
食品蛋白质的功能性质
肉、香肠、面 条、焙烤食品
肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 和牛奶蛋白
肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 的乳清蛋白
作
用
弹性
疏水键，二硫交
肉和面包
肌肉蛋白，谷物蛋白
联键
乳化
泡沫
脂肪 和风 味的 结合
界面吸附和膜的 形成
界面吸附和膜的 形成
疏水键，截面
香肠、大红肠、 汤、蛋糕、甜
食
搅打顶端配料， 冰淇淋、蛋糕、
甜食 低脂肪焙烤食 品，油炸面圈
6 食品蛋白质的功能特性 （Functional Properties of Protein）
• 蛋白质的功能性质：在食品加工，保藏，制备和消费期间影响蛋白质在食品 体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质
• 溶解性 • 粘度 • 水结合 • 胶凝作用 • 成膜性 • 弹性 • 乳化
• 起泡 •
功能
肌肉蛋白，鸡蛋蛋白， 乳清蛋白
鸡蛋蛋白，乳清蛋白
牛奶蛋白，鸡蛋蛋白， 谷物蛋白
食品
功能性
饮料、汤、沙司
不同pH时的溶解性、热稳定性、粘度、乳化作 用、持水性
各
种 食
形成的面团焙烤产品 （面包、蛋糕等）
成型和形成粘弹性膜，内聚力，热性变和胶凝 作用，吸水作用，乳化作用，起泡，褐变
品
对
蛋
乳制品（精制干酪、 乳化作用，对脂肪的保留、粘度、起泡、胶凝
• 蛋白质的功能性质（增稠，起泡，乳化，胶凝）均受到蛋白质溶解度的影响。
影响因素
• 影响蛋白质溶解性的主要相互作用：疏水，离子相互作用
• 疏水相互作用促进蛋白质-蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度下降 • 离子相互作用促进蛋白质-水相互作用，使蛋白质溶解度上升
食品化学复习题--简答题-河南工业大学
1，试述美拉德褐变反应的影响因素有哪些?并举出利用及抑制美拉德褐变的实例各一例。
答：糖的种类及含量；氨基酸及其它含氨物种类；温度：升温易褐变；水分：褐变需要一定水分；pH值：pH4—9范围内，随着pH上升，褐变上升，当pH≤4时，褐变反应程度较轻微pH在7.8—9.2范围内，褐变较严重；金属离子和亚硫酸盐。
利用美拉德反应生产肉类香精，全蛋粉生产中加葡萄糖氧化酶防止葡萄糖参与美拉德反应引起褐变。
2.什么是凝胶，凝胶特性。
1溶胶或溶液中的胶体粒子或高分子在一定条件下互相连接，形成空间网状结构，结构空隙中充满了作为分散介质的液体(在干凝胶中也可以是气体)，这样一种特殊的分散体系称作凝胶○2凝胶既具有固体性质，也具有液体性质，使之具有粘弹性的半固体，显示部分弹性和部分粘性。
2.什么是糊化？正常食品条件下，加工对淀粉颗粒的影响是什么？(1)糊化：通过加热提供足够的能量，破坏了结晶胶束区弱得氢键后，颗粒开始水合和吸水膨胀，结晶区消失，大部分直链淀粉溶解到溶液中，溶液粘度增加，淀粉颗粒破裂，双折射消失，这个过程称为糊化。
(2)影响：在正常的食品加工条件下，淀粉颗粒吸水膨胀，直链淀粉分子扩散到水相，形成淀粉糊，随着温度的升高，粘度升高，在95℃恒定一段时间后，粘度下降。
4.酸改性淀粉如何制备？在25-55℃温度下，用盐酸或硫酸作用下用于40%玉米或蜡质玉米淀粉浆，6-24h再用纯碱或西氢氧化钠中和水解混合物，经过滤和干燥得到改性淀粉。
淀粉老化及影响因素。
热的淀粉糊冷却时，通常形成黏弹性的凝胶，凝胶中联结区的形成表明淀粉分子开始结晶，并失去溶解性。
通常将淀粉糊冷却或储藏时，淀粉分子通过氢键相互作用产生沉淀或不溶解的现象，称作淀粉的老化。
影响淀粉老化因素包括以下几点。
（1）淀粉的种类。
直链淀粉分子呈直链状结构，容易老化，而支链淀粉分子呈树枝状结构，不易老化。
（2）淀粉的浓度。
溶液浓度大，分子碰撞机会多，易于老化。
（3）无机盐的种类。
新版重点蛋白质的变性及其对食品品质的影响;蛋白的功能性质及.PPT课件
❖ 与邻苯二甲醛反应
.
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5.3. 蛋白质分子构象 ❖The Conformation of Proteins
1. 概述Introduction
(1)蛋白质分子构象
是指蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布
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22
(2)蛋白质结构层次 一级结构Primary Structure 二级结构Secondary Structure 超二级结构Supersecondary Structure 结构域Domain 三级结构Tertiary Structure 四级结构Quaternary Structure
是指氨基酸通过共价键即肽键连接而成的线 性序列。
(2)肽键的结构
.
27
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28
肽键不同于C-N单键和 C=N双键；
(3)肽单位结特征
肽键具有部分单键性质同 时又有双键性质；
肽键不能自由旋转；
肽单位是刚性平面结构；
肽单位平面有一定的键长 和键角。
.
29
3. 蛋白质分子的二级结构 The secondary structure of protein
.
4
❖ 2. 蛋白质的分子量及其测定方法
❖ Molecular weight of protein and measurement
❖ 分子量：一万到一百万道顿（Dalton)之间或更大。
测定方法 渗透压法 超离心法 凝胶过滤法 聚丙烯酰胺凝胶电泳法
.
5
❖ 3. 蛋白质的元素组成
❖ The elements of protein
Chapter 5 Protein 蛋白质
.
1
重点
❖ 蛋白质的变性及其对食品品质的影响；
04食品化学 蛋白质
4
蛋白质
五 蛋白质的分类与食品中常见的蛋白质
66
4
蛋白质
蛋白质的分类
67
4
蛋白质
• 简单蛋白质——完全由氨基酸构成。 • 结合蛋白质——除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分。
4
蛋白质
依据溶解特性简单蛋白质的分类
种类 存在部位
溶解特性
清蛋白 球蛋白
谷蛋白 醇溶蛋白
精蛋白 组蛋白
硬蛋白
动、植物
植物种子 精细胞 细胞核 动物
• 多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质 生物功能的基础。是最重要的
• 以及多肽链内或链间二硫键的数目 和位置。
4
蛋白质
蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在 空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
• 主要有-螺旋、-折叠、-转角。
4
蛋白质
-转角
-折叠
-螺旋
4
• 由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；
4
蛋白质
木瓜蛋白酶（组织蛋白酶）
4
蛋白质
4
蛋白质
稳定蛋白质的作用力
33
4
蛋白质
① 二硫健 ② 静电作用 ③ 氢键 ④ 范德华力 ⑤ 疏水作用
34
4
蛋白质
1 二硫健
• 属于共价键。是生物大分子分子之间最强的作用力，能量 330~380kJ/mol，共价键很难恢复原形，是不可逆过程。
4
蛋白质
目录
一、概述 二、蛋白质的变性 三、蛋白质的功能性质 四、食品加工中蛋白质的变化 五、蛋白质的分类与食品中常见的蛋白质
8
4
蛋白质
一 概述
食品化学习题
第二章水分三、选择题1、属于结合水特点的是（ BCD ）。
A具有流动性 B在-40℃下不结冰C不能作为外来溶质的溶剂 D具有滞后现象2、结合水的作用力有（ABC ）。
A配位键 B氢键 C部分离子键 D毛细管力3、属于自由水的有（BCD ）。
A单分子层水 B毛细管水 C自由流动水 D滞化水4、可与水形成氢键的中性基团有（ABCD ）。
?A羟基 B氨基 C羰基 D羧基5、高于冰点时，影响水分活度A w的因素有（ CD ）。
A食品的重量 B颜色 C食品组成 D温度6、对食品稳定性起不稳定作用的水是吸湿等温线中的（ C ）区的水。
AⅠ BⅡ CⅢ DⅠ与Ⅱ7. 下列食品最易受冻的是(A )。
A黄瓜 B苹果 C大米 D花生8、某食品的水分活度为，将此食品放于相对湿度为92%的环境中，食品的重量会(A )。
A增大 B减小 C不变9、一块蛋糕和一块饼干同时放在一个密闭容器中，一段时间后饼干的水分含量（ B ）。
???A.不变??????B.增加??????C.降低??????D.无法直接预计10、水温不易随气温的变化而变化，是由于(C )。
A水的介电常数高 B水的溶解力强 C水的比热大 D水的沸点高第三章碳水化合物三、单选题1. 相同百分浓度的糖溶液中,其渗透压最大的是(B )。
A.蔗糖B.果糖C.麦芽糖D.淀粉糖浆2. 能水解淀粉分子?-1,4糖苷键,不能水解?-1,6糖苷键,但能越过此键继续水解的淀粉酶是(A ) 。
A.?-淀粉酶B.?-淀粉酶C.葡萄糖淀粉酶D.脱枝酶3. 下列糖中最甜的糖是(C )。
A.蔗糖B.葡萄糖C.果糖D.麦芽糖4. ?-环状糊精的聚合度是（C )葡萄糖单元。
个个个个5.淀粉老化的较适宜温度是（B )。
A.-20℃B.4℃C.60℃D.80 ℃6. 环状糊精环内外侧的区别为(D )。
A.内侧亲水性大于外侧B.外侧亲脂性大于内侧C.内侧亲脂性小于外侧D.内侧相对比外侧憎水7. 淀粉老化的较适宜含水量为(B )。
中国农业科学院食品化学2013食品化学答案
2简述糖类化合物常见的结构单元组成，列举3例加以说明。
四碳糖五炭糖六碳糖四碳糖：如D-苏糖五碳糖：D-木糖六碳糖：D-葡萄糖3淀粉的分类及其结构特点直链淀粉是D-葡萄糖基以a-1,4-糖苷键连接的线性大分子，聚合度一般为250-300，直链淀粉并不是完全伸直的线性分子，而是由分子内羟基间的氢键作用使整个链分子卷曲成以每6个葡萄糖残基为一个螺旋节距的螺旋结构。
支链淀粉D-葡萄糖基以a-1,4-糖苷键a-1，6-糖苷键连接而成的生物大分子，结构中具有分支，即每个直链淀粉分子由一条主链和若干条连接在主链上的侧链组成，聚合度一般在6000以上。
图例。
不太好找，书上有，照着画画吧。
5 简述多糖的种类、功能性质与其组成、结构之间的关系。
（石振兴）多糖是糖单元连接在一起而形成的长链聚合物，根据多糖的糖基单位组成可将多糖分为均一聚糖和杂多糖，前者由相同的糖基单位组成，如纤维素、直链淀粉和直链淀粉等，后者由两种不同的单糖单位组成，如瓜尔豆胶，和刺槐豆胶等。
根据多糖的糖链结构分为直链多糖和支链多糖。
按组成成分分为纯多糖、蛋白聚糖和脂多糖。
按来源分：植物、微生物多糖。
多糖结构与功能性质的关系多糖的结构如有关多糖结构中的分子量、聚合度（DP值）、单糖组成、侧链的类型、侧链数目（DS 值）、侧链的分布，都可影响其功能性质。
① 多糖的水化（溶解）性质 DP值高～水化缓慢，DP值低～水化迅速；DS值高～取代更均匀，水化迅速，DS值低～取代较不均匀，水化缓慢；单糖组成中含有电荷的较易水化。
黄原胶（羧基＋多分支）、瓜儿豆胶（多分支）、羧甲基纤维素钠（羧基＋分支）－－溶于冷水；② 多糖的粘度影响多糖的粘度的因素：DP值、形状及在溶剂中的构象有关。
DP值高～较高粘度、DP值低～低粘度；相同DP值下，DS 值高～粘度低、DS值低～粘度高；带有电荷的多糖分子～链伸展度提高～粘度增大。
③多糖的胶凝性质凝胶（Gel）：是一种同时表现出固体力学性质和液体流变学性质（粘弹性）的含水网络结构体系。
暨大食品化学本科课件第四章 氨基酸和蛋白质
③等电点可溶性大豆蛋白 将大豆用酶部分水解（水解度8～9%）形成一种在 大豆蛋白等电点也能溶解的大豆蛋白，它广泛应 用于饮料和肉类添加物。 ④大豆水解蛋白 将大豆蛋白质水解形成可溶性低分子肽，再辅以 调味剂而制成的一类产品 。 大豆蛋白具有良好的乳化性，起泡性和胶凝性， 易于组织化，因而在食品工业中应用日益广泛。
②肌原纤维中的蛋白质(myofabrillar protein)
占肌肉量80%。 可分为肌球蛋白、肌动球蛋白，占肌肉蛋白质总 数51％～55%，是肌肉的结构蛋白。
③基质蛋白质——结缔组织(Stroma protein) 胶原蛋白质、弹性蛋白质、网状蛋白质等。 不溶于水和盐，又称硬蛋白质。 存在于结缔组织中，年龄大，结缔组织中胶原含 量升高，纤维化。
一、分离制备 基本过程是： 去杂、破碎、除毒
干燥包装
溶剂提取 分离提纯
以大豆蛋白质为例:
温度：较高温度增加膨润。
四、组织化
由可溶性蛋白加工成具有咀嚼性和良好持水特性 的膜状或纤维状物质的过程叫蛋白质的组织化。 组织化形成的产品要求经加热或溶剂化处理后仍 能保持良好的咀嚼特性。
主要方法有： 1、热凝结和膜形成 如将大豆蛋白液在滚筒干燥设备上形成膜凝结；腐竹 的制造。 2、纤维形成：大豆碱溶解，再挤至酸溶液中，在凝 固的同时制成纤维状定型产品。 3、热塑挤压
抗肿瘤活性肽
抗氧化活性肽
抗凝活性肽
免疫活性肽
降尿酸肽
2.影响变性的影响 1）物理因素 热 冷冻：干蛋白粉不变性 压力：超高压灭菌 剪切 辐照 2）化学因素 pH：极端pH 重金属 有机溶剂 常用变性剂：尿素、盐酸胍、SDS
第二节 蛋白质的功能特性
• 功能性(functional properties)：除营养特 性外影响一种成分在食品中使用价值的所 有性质，如水溶性、起泡性、乳化性、粘 度、胶凝性、质地等，即影响其感观性质 的特性，它们对食品或食品成分在制作、 加工或保藏中的物理性质起重要作用。
食品化学必考点难题解析(第四章蛋白质)
第四章主要考点题型解析一、名词解释1、单细胞蛋白：单细胞蛋白，也叫微生物蛋白，它是用许多工农业废料及石油废料人工培养的微生物菌体。
因而，单细胞蛋白不是一种纯蛋白质，而是由蛋白质、脂肪、碳水化合物、核酸及不是蛋白质的含氮化合物、维生素和无机化合物等混合物组成的细胞质团。
单细胞蛋白中重要的是酵母蛋白、细菌蛋白和藻类蛋白，它们的化学组成中一般以蛋白质、脂肪为主。
2、蛋白质变性：蛋白质变性是指当天然蛋白质受到物理或化学因素的影响时，使蛋白质分子内部的二、三、四级结构发生异常变化，从而导致生物功能丧失或物理化学性质改变的现象。
3、盐析：当溶液中的中性盐浓度在 0.5mol/L 时，可增加蛋白质的溶解性，盐作用减弱蛋白质分子之间的相互作用。
4、盐溶：当溶液中的中性盐的浓度大于 1mol/L 时，蛋白质会沉淀析出，这是盐与蛋白质竞争水分的结果。
5、蛋白质织构(组织)化：是指采用物理或化学方法改变原料蛋白质的组织形式，使其形成具有咀嚼性和良好持水性的产品。
6、面团形成：小麦胚乳中的面筋蛋白质在当有水分存在时在室温下混合和揉搓能够形成强内聚力和粘弹性糊状物的过程。
7、蛋白质共凝胶作用：不同的蛋白质相互混合，可促进凝胶的形成，将这种现象称为蛋白质的共凝胶作用。
在蛋白质溶液中添加多糖，如在带正电荷的明胶与带负电荷的褐藻酸盐或果胶酸盐之间通过离子相互作用形成高熔点凝胶。
三、问答题1、试论述影响蛋白质水溶性的因素，并举例说明蛋白质的水溶性在食品加工中的重要性。
答：蛋白质与水的相互作用：蛋白质的水溶性蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键（偶极-偶极相互作用或氢键），或氨基酸的侧链（解离的、极性甚至非极性基团）同水分子之间发生了相互作用。
影响蛋白质水溶性的应素很多：（1）pH>pI 时，蛋白质带负电荷，pH=pI 时，蛋白质不带电荷，pH<pI 时，蛋白质带正电荷。
溶液的 pH 低于或高于蛋白质的 pI 都有利于蛋白质水溶性的增加，一方面是加强了蛋白质与水分子的相互作用，另一方面蛋白质链之间的相互排斥作用。
食品化学 第四章蛋白质 (蛋白质的性质及食品加工对其影响)
α– 螺旋结构
β-折叠：指两条或多条几乎完全伸展的多肽链靠
链间氢键连结而形成的锯齿状折叠构象。
血红蛋白的四级结构
一、两性电离和等电点
1、电离 蛋白质同氨基酸一样也是两性电解质，即能 和酸作用，也能和碱作用。 蛋白质分子中可解离基团主要是侧链基团， 也包括末端氨基和羧基。
2、等电点
（pI ）：当某蛋白质在一定 蛋白质的等电点 蛋白质的等电点（ pI） 的pH 的溶液中，所带的正负电荷相等，它在电场 pH的溶液中，所带的正负电荷相等，它在电场 pH 值 中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的 中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH pH值 叫做该蛋白质的等电点。 pH 有关。利用蛋 蛋白质的带电性质与溶液的 蛋白质的带电性质与溶液的pH pH有关。利用蛋 电泳分离纯化蛋白质 。 白质的两性解离可以通过 白质的两性解离可以通过电泳分离纯化蛋白质 电泳分离纯化蛋白质。
肌红蛋白
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燕麦球蛋白
108
� 低温：主要是一些酶在冷冻条件下失活
� ①冻结使蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，从而破 坏了维持蛋白质构象的力。 � ②大量的水结成冰后，使得剩余水中的无机盐浓度大大提 高，局部高浓度的盐使蛋白质发生变性。 � 某些蛋白质经过低温处理后发生可逆变性，如有些酶（L苏氨酸脱氨酶）在室温下比较稳定，而在0℃时不稳定。 � 某些蛋白质（11S 大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋 白）在低温或冷冻时发生聚集和沉淀，当温度回升至室温 可再次溶解。
1、误食重金属盐类时，喝大量牛奶、蛋清或豆 浆能解毒吗？说说理由。
原因：重金属对身体的毒害主要来自使蛋白质变性， 从而失去生物活性，牛奶富含蛋白质，可以竞争重金属离 子，使变性的蛋白质不再是人体的蛋白质而是牛奶的蛋白 质，这样就可以保护人体。其实不是解毒，而是应急，如 果已经中毒，喝牛奶就没有用了。 2、做胃透视时要服“钡餐”-BaSO4为何不会中毒，能 否改服BaCO3? 原因：选择BaSO4，因为碳酸钡会与胃酸反应生成钡 离子，钡离子有毒的！
试述蛋白质在加工、贮藏中的物理、化学及营养变化。
试述蛋白质在加工、贮藏中的物理、化学及营养变化。
蛋白质是最重要的营养成分之一，它们在人体内起着重要的作用，它的加工、贮藏过程也会对蛋白质的物理、化学及营养变化产生影响。
一、蛋白质的物理变化
1.加工
蛋白质的加工过程将影响其物理性质，例如烹饪时会使蛋白质失水，而烘烤则会使蛋白质凝固，比如肉片在烘烤后会凝固成一块硬物。
2.贮藏
蛋白质在贮藏过程中也会发生物理性变化，如冷藏和冷冻贮藏，会使蛋白质失水，而加热贮藏会使蛋白质凝固，比如腌制食品。
二、蛋白质的化学变化
1.加工
蛋白质的加工过程也会使其发生化学变化，例如烹饪时会使蛋白质水解，而烘烤也会使蛋白质发生氧化反应，并可能导致蛋白质的氧化破坏。
2.贮藏
在贮藏过程中，蛋白质也会发生化学变化，例如在一定温度、湿度条件下，蛋白质会发生氧化反应，而在高温环境下，蛋白质也会发生水解反应。
三、蛋白质的营养变化
1.加工
蛋白质的加工过程也会使其营养变化，烹饪过程会使蛋白质变性，消除其营养成分，特别是一些氨基酸，而烘烤会使蛋白质失去部分水分，从而也会影响蛋白质的营养价值。
2.贮藏
在贮藏过程中，蛋白质也会发生营养变化，例如冷藏和冷冻贮藏会使蛋白质失去部分水分，同时也会使蛋白质变性，从而消除其营养成分，加热贮藏也会使蛋白质变性、凝固，对蛋白质的营养价值也会产生影响。
以上就是蛋白质在加工、贮藏中的物理、化学及营养变化的一些情况，蛋白质的加工、贮藏过程都会影响蛋白质的物理、化学及营养变化，因此在选择蛋白质的加工方法和贮藏方法时，应尽量选择适当的方法，以维持蛋白质的物理、化学及营养变化。
食品化学课件5蛋白质
非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人
体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食
物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、甘氨酸、
天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。
(2)分类classification
asp
cys
C
Glutamic Acid Glutamine Glycine
glu
E Q G
gln gly
Histidine
his
H I L K M F
Basic Polar Neutral Non-polar Neutral Non-polar Basic Polar Neutral Non-polar Neutral Non-polar
氨基酸是酸
氨基酸是碱
氨基酸的等电点（pI of amino acids）： 定义：指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值。
甘氨酸：
提供质子， 可释放质子
提供电子对， 可接受质子
氨基酸的等电点（pI of amino acids）的估算： 指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值。 当用酸滴定时：
(5)氨基酸的疏水性 Hydrophobic properties of Amino Acids 疏水性概念： 在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能 与其溶于有机溶剂的自由能的差值。 氨基酸的疏水性是指氨基酸从乙醇转移至水 中的自由能变化△G。 △G0 = -RTlnS乙醇/S水 S乙醇------氨基酸在乙醇中的溶解度 S水------氨基酸在水中的溶解度 R：气体常数；T：热力学温度
Arginine
蛋白质的功能性质
Asp Glu Tyr-
Arg+
His+ Lys+ 非极性残基 Ala Gly Phe
3
4 4 1 1 0
Val,Ile,Leu,Met
1
3、蛋白质与水结合是一个逐步过程
各种蛋白质的水合能力
蛋白质 纯蛋白质 肌红蛋白 0.44 水合能力/(g H2O/g蛋白质）
血清清蛋白
血红蛋白 胶原蛋白 酪蛋白 卵清蛋白 商业蛋白质产品 乳清浓缩蛋白
（3）界面蛋白质膜的机械强度 取决于内聚的分子间相互作用于力：
吸引的静电相互作用、H键、疏水相互作用
a 、若疏水相互作用太强，会导致蛋白质在界面聚 集、凝结最终沉淀，损害膜完整性。 b 、若静电推斥力远大于相互吸引力，也会妨碍粘 结厚膜的形成。
所以吸引、推斥和水合作用力之间的平衡是形成稳 定粘弹性膜的必要条件。
2、影响蛋白质表面活性的因素 内在因素： AA组成、非极性AA与极性AA之比、 疏水性基团与亲水性基团的分布、二级三级 和四级结构、二硫键和游离巯基、分子大小和形状、 分子柔性 外在因素： pH、离子强度和种类、蛋白质浓度、 时间、温度、能量输入
影响蛋白质界面性质的因素 内在因素
氨基酸组成 非极性AA与极性AA之比 pH 离子强度和种类
外在因素
疏水性基团与亲水性基团 蛋白质浓度 的分布
二级、三级和四级结构 二硫键 分子大小和形状 分子柔性
时间 温度
3、理想表活性蛋白质具有3个性能
① 能快速地吸附至界面；
② 能快速地展开并在界面上再定向；
③ 一旦到达界面，能与邻近分子相互作用于形成具 有强粘结性和粘弹性的膜，能经受热和机械运动。
（1）快速能附到界面 能否快速能附到界面取决于：其表面疏水和亲水小区 分布模式，（即蛋白质表面分子特性） 蛋白质表面疏水小区数目↑，蛋白质自发的吸附到界 面的可能性↑ 蛋白质表面非常亲水，不含可辨别疏水水区，不发生 吸附。 蛋白质表面单个疏水性残基未形成小区，不发生吸附
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水化膜
+++
酸
+
+碱
++
带正电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质
碱
－－
－
－
酸
－ －－
－
带负电荷的蛋白质
脱水作用
脱水作用
脱水作用
++ +
+
+碱
+ ++
－－
酸－
－
－
－－ －
带正电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
三、蛋白质的变性作用
1、定义： 天然蛋白质因受物理或化学因素影响，高
级结构遭到破坏，致使其理化性质和生物功 能发生改变，但并不导致一级结构的改变的 这种现象。
变性后的蛋白质称为变性蛋白质。
2、蛋白质的变性后的表现
� 物理性质的改变
凝集、沉淀（疏水基团暴露在分子表面引起溶解度降低 ） 粘度增加 旋光值改变 紫外、荧光光谱发生变化 改变对水结合的能力 不能结晶
影响因素：强酸、强碱、重金属盐、尿素、 胍、去污剂、有机溶剂、高温、射线、超声 波、剧烈振荡或搅拌等。
配位键
空间相互作用
范德华力
二硫键
蛋白质结构稳定
疏水相互作用
氢键 静电相互作用
稳定蛋白质结构的作用力
（1）温度
蛋白质 热变性温度（℃） 蛋白质 热变性温度（℃）
牛血• 清加蛋热白：多数蛋6白5 质在60℃α以-乳上清开蛋始白变性，热8变3 性通常不可
第三节 蛋白质的性质
蛋白质分子一级结构
又称化学结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺序 及二硫键的位置。
肠促胰液肽和胰高血糖素含有20～100个氨基酸残 基；多数含100～500个氨基酸残基；某些含几千个氨基 酸残基。
肽键的结构
蛋白质分子的二级结构
①概念 是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之
间由于氢键相互作用而形成的空间关系。 ②二级结构类型
2、等电点
蛋白质的等电点（pI）：当某蛋白质在一定 的pH的溶液中，所带的正负电荷相等，它在电场 中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值 叫做该蛋白质的等电点。
蛋白质的带电性质与溶液的pH有关。利用蛋 白质的两性解离可以通过电泳分离纯化蛋白质。
二、胶体性质
1、胶体性
蛋白质属于生物大分子之一，在水溶液 中颗粒直径在1～100nm，在水中能够形成胶 体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性 质，如丁达尔现象、布郎运动、电泳、不能 透过半透膜及具有吸附能力等。
血红逆蛋，白少数酶在p6H7 6以下变性β时-乳不球发蛋生白二硫键交8换3 ，仍可复性。鸡蛋蛋白 Nhomakorabea76
大豆球蛋白
95
肌红蛋白
79
燕麦球蛋白
108
� 低温：主要是一些酶在冷冻条件下失活
� ①冻结使蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，从而破 坏了维持蛋白质构象的力。
� ②大量的水结成冰后，使得剩余水中的无机盐浓度大大提 高，局部高浓度的盐使蛋白质发生变性。
� 某些蛋白质经过低温处理后发生可逆变性，如有些酶（L苏氨酸脱氨酶）在室温下比较稳定，而在0℃时不稳定。
� 某些蛋白质（11S 大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋 白）在低温或冷冻时发生聚集和沉淀，当温度回升至室温 可再次溶解。
（2）pH
� 大多数蛋白质在pH4-10比较稳定，超过这个范围就会发 生变性。
α-螺旋结构 β-折叠结构 β-转角（发夹和Ω环） 三股螺旋无规卷曲
α– 螺旋结构
β-折叠：指两条或多条几乎完全伸展的多肽链靠
链间氢键连结而形成的锯齿状折叠构象。
血红蛋白的四级结构
一、两性电离和等电点
1、电离 蛋白质同氨基酸一样也是两性电解质，即能 和酸作用，也能和碱作用。 蛋白质分子中可解离基团主要是侧链基团， 也包括末端氨基和羧基。
尿素 O ǁ
H2N-C-NH2
胍 NH ǁ
H2N-C-NH2
（5）某些盐类
盐溶效应强的盐类，如氯化钙、硫氰 酸钾等，有变性作用，可能与蛋白内部 基团或溶剂相互作用的结果。
（6）表面活性剂
� 十二烷基磺酸钠（SDS）是一种很强的变性剂，浓度在 3-8mmol/L 范围可引起大多数球状蛋白质变性，且是不可 逆变性。
� 由于SDS 可以在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化 介质的作用，且能优先与变性蛋白质强烈地结合，破坏了 蛋白质的疏水相互作用，促使天然蛋白质伸展，非极性基 团暴露于水介质中。
蛋白质胶体性质的应用
利用蛋白质不能透过半透膜的性质，可用羊 皮纸、火棉胶、玻璃纸等来分离纯化蛋白质， 将非蛋白小分子杂质除去。
透析法：以半透膜提纯蛋白质的方法叫透 析法
半透膜：只允许溶剂小分子通过，而溶质 大分子不能通过，如羊皮纸、火棉胶、玻璃纸 等
2、胶体稳定性
蛋白质的水溶液是一种比较稳定的亲水胶体， 这是因为在蛋白质颗粒表面带有很多极性基团，如 −NH3、−COO-、−OH-、−SH、−CONH2等和水有高度亲 和性，当蛋白质与水相遇时，就很容易在蛋白质颗 粒外面形成一层水膜。
（3）有机溶剂
改变介质的介电常数，从而使静电作用 力发生变化；
破坏氢键，削弱疏水键； 结果：导致分子内斥力增加，肽键伸展、 变性。
（4）胍和尿素等
尿素和胍的高浓度(4-8mol/L)水溶液能断裂氢 键，使蛋白质发生不同程度的变性。
同时，还可增大疏水氨基酸残基在水相中的溶 解度，降低疏水相互作用。
密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构 不破坏。
变性后的蛋白质在结构上虽有改变，但组成 成分和相对分子质量不变。
3、可逆变性
复性：如果变性条件不是过于剧 烈，在适当条件下可恢复活力。
不可逆的变性：随着变性时间的增加， 条件加剧、变性程度也加深，不能恢复活 力。如：鸡蛋，大豆蛋白质。
4、 影响蛋白质变性的因素
� 蛋白质在等电点时最稳定，溶解度最低。
� 蛋白质分子在极端碱性pH环境下，比在极端酸 性pH时更易伸长。因为碱性条件有利于部分埋藏 在蛋白质分子内的羧基、酚羟基、巯基离子化， 结果使多肽链拆开，离子化基团自身暴露在水环 境中。
� pH 引起的变性大多数是可逆的。在某些情况 下，部分肽键水解、天冬酰胺和谷氨酰胺脱酰胺、 碱性条件下二硫键的破坏或者聚集等都将引起蛋 白质不可逆变性。
� 化学性质的改变 酶水解速度增加（由于肽键的暴露，容易受到蛋
白酶的攻击，使之增加了蛋白质对酶水解 的敏感性。）
分子内部基团暴露 � 生物性能的改变
抗原性改变 生物功能丧失（失去酶活或免疫活性）
3、蛋白质变性的本质 蛋白质分子次级键的破坏引起的二级、三级、
四级结构的变化。 分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧