甲硫氨酸代谢1甲硫氨酸与甲基转移
一碳代谢相关氨基酸
一碳代谢相关氨基酸一碳代谢是指在生物体内，碳原子从一种化合物转移到另一种化合物的过程。
在一碳代谢过程中，有几种氨基酸起着重要的作用，包括甲硫氨酸（methionine）、丙氨酸（alanine）、甘氨酸（glycine）、谷氨酸（glutamate）和精氨酸（arginine）。
1. 甲硫氨酸（methionine），甲硫氨酸是蛋氨酸的前体，它参与甲基化反应，将碳原子转移到其他分子上。
甲硫氨酸还参与硫代谢途径，包括硫脲代谢和蛋白质硫醇化。
2. 丙氨酸（alanine），丙氨酸是糖原代谢中的重要中间产物。
它可以通过丙氨酸转氨酶反应与谷氨酸相互转化，参与糖原合成和糖原分解过程。
3. 甘氨酸（glycine），甘氨酸是一种非必需氨基酸，它参与多种一碳代谢反应。
甘氨酸通过甲基化反应，可以提供甲基基团用于DNA和RNA的甲基化修饰。
此外，甘氨酸还参与血红素和胆固醇的合成。
4. 谷氨酸（glutamate），谷氨酸是一种氨基酸，在一碳代谢中起着重要的角色。
谷氨酸可以通过转氨酶反应与丙氨酸相互转化，参与糖原代谢。
此外，谷氨酸还参与谷胱甘肽的合成，谷胱甘肽是一种重要的抗氧化剂。
5. 精氨酸（arginine），精氨酸是一种重要的氨基酸，在一碳代谢中也扮演着重要的角色。
精氨酸参与尿素循环，将氨基团转移为尿素，从而排除体内的氨。
此外，精氨酸还参与一碳代谢途径中的甲基化反应。
总结起来，甲硫氨酸、丙氨酸、甘氨酸、谷氨酸和精氨酸都在一碳代谢中发挥着重要的作用。
它们参与甲基化反应、糖原代谢、硫代谢、血红素合成、胆固醇合成、谷胱甘肽合成和尿素循环等生物过程。
这些氨基酸的相互转化和代谢调节了生物体内碳原子的流动，维持了生物体的正常代谢功能。
考研科目,动物生物化学 第11章 含氮小分子
意义
此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，
体内有活泼的转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶，
反应可逆，也是体内合成非必需氨基酸的
主要方式。
主要在肝、肾组织进行。
4 嘌呤核苷酸循环
氨 基 酸 转 氨 酶 1 α-酮戊 二酸 转 氨 酶 2 谷氨酸 腺苷酸代琥 珀酸合成酶 天冬氨酸
NH3
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
第11章 含氮小分子代谢
Metabolism of Small Molecules Containing N
重点：联合脱氨基、尿素合成、嘌呤 核苷酸体内分解代谢； 难点：核苷酸从头合成途径、脱氧核 苷酸合成。
本章主要内容
1 2 3 4 5 6 蛋白质的营养作用 氨基酸的一般分解代谢 氨的代谢 α -酮酸的代谢和非必需氨基酸的合成 个别氨基酸的代谢 核苷酸的合成与分解代谢
在转氨酶的催化下,α -氨基酸的氨基转移 到α -酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α -氨 基酸生成相应的α -酮酸，而原来的α -酮酸则 形成了相应的α -氨基酸，这种作用称为转氨 基作用或氨基移换作用。
特点
没有游离的氨产生，但改变了氨基酸代谢 库中各种氨基酸的比例。 催化的反应可逆。 其辅酶都是磷酸吡哆醛。
血清转氨酶活性，临床上可作为疾病 诊断和预后的指标之一。
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨 酶(GOT)
(肝脏)
(心肌 肝脏)
3 联合脱氨基作用 (1) 定义
是指氨基酸与α -酮戊二酸经转氨作用 生成α -酮酸和谷氨酸，谷氨酸经L-谷氨酸 脱氢酶作用生成游离氨和α -酮戊二酸的过 程。
生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸
3 氧化供能
α-酮酸在体内可通过TAC 和氧化磷 酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成 ATP。
氨基酸的代谢课堂PPT
7
(一) 氧化脱氨基作用
•氧化脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化作用下，脱氢氧
化的同时脱去氨的过程。
•部位：肝，肾，脑 •方式：不需氧脱氢 •酶： L-谷氨酸脱氢酶 •反应：
NH2
NAD(P)H+H+ NH
H2O O
CH COOH
C COOH
C COOH + NH3
转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而
使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联 合脱氨基作用。
氨基酸
转氨酶
α-酮戊二酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
• 联合脱氨基既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内 合成非必需氨基酸的主要方式。
• 主要在肝、肾组织进行。
鸟氨酸
瓜氨酸
环
鸟氨酸 尿素
胞液
瓜氨酸 ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸
草酰乙酸
延胡索酸 苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
氨基酸 α-酮酸
25
反应小结
• 原料：2 分子氨，一个来自于游离氨（氨基甲 酰磷酸），另一个来自天冬氨酸。 • 过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。 • 耗能：4 个高能磷酸键。
43
谷胱甘肽 :由谷氨酸（Glu）、甘氨酸（Gly）、半
胱氨酸（Cys）构成的三肽。Cys的-SH构成活性基团， 具还原性，可保护蛋白质中的巯基；并可消除过氧化 物、自由基及毒物、药物的毒性。
2GSH
GSSG
同型半胱氨酸升高的 5 点最新解读
同型半胱氨酸升高的 5 点最新解读同型半胱氨酸(homocysteine，Hcy) 是必需氨基酸甲硫氨酸向半胱氨酸转化过程中产生的含硫氨基酸。
健康人血浆中总同型半胱氨酸（total homocysteine，tHcy）的总浓度为 5.0 ~ 15.0 μmol/L （高效液相色谱法）或 5.0 ~ 12.0 μmol/L（免疫法）。
病理条件下，tHcy 浓度升高并超过正常水平，称之为高同型半胱氨酸血症（hyperhomocysteinemia，HHcy），根据其浓度可分为轻度（15 ~ 30 μmol/L）、中度（30 ~ 100 μmol/L）和重度（> 10 0 μmol/L）。
01同型半胱氨酸生成和代谢同型半胱氨酸是甲硫氨酸代谢过程的中间产物。
在甲硫氨酸循环中，S-腺苷甲硫氨酸经过甲基转移酶（methyltransferase）催化，将甲基转移至另一种物质，而 S-腺苷甲硫氨酸失去甲基后生成 S-腺苷同型半胱氨酸，后者脱去腺苷生成同型半胱氨酸。
同型半胱氨酸在体内主要通过再甲基化和转硫化这两条途径代谢，以上任一代谢途径被破坏，都会影响体内 HCY 水平升高，常见的影响因素有遗传性及非遗传性。
① 遗传性影响因素参与 Hcy 代谢过程的 MTHFＲ、胱硫醚-β-合成酶、甲硫氨酸合成酶的遗传代谢障碍，其中已发现的 MTHFＲ基因的突变类型有 10 多种。
目前研究表明，在我国人群中 MTHFＲC667T 表现出较高的遗传突变率。
当发生基因突变、碱基替换、插入或缺失时候影响酶的稳定性，破坏 Hcy 的分解代谢，导致血浆 Hcy 的水平升高。
② 非遗传性影响因素常见的有食物、疾病、药物、年龄及生活习惯的影响。
当机体叶酸、维生素 B12、维生素 B6 摄入不足时，影响 Hcy 代谢过程导致机体 Hcy 水平升高。
蛋氨酸是食物中获取 Hcy 的唯一来源，当机体摄入大量含高动物蛋白和低植物蛋白的饮食会导致蛋氨酸的含量增高，从而升高 Hcy 的水平。
氨基酸代谢-3
转氨基作用
转氨基作用的生理意义
转氨基作用不仅是体内多数氨基酸 脱氨基的重要方式，也是机体合成非必 需氨基酸的重要途径。
➢ 通过此种方式只转移氨基，并未产 生游离的氨。
3、联合脱氨基作用
➢ 定义 两种脱氨基方式的联合作用，使氨
基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。 ➢ 类型 ① 转氨基偶联氧化脱氨基作用 ② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
γ氨基丁酸 为神经递质
5-磷酸吡哆 醛为辅酶
酪氨酸
天冬氨酸
酪胺 使血压升高 β丙氨酸 组成泛酸
➢ 大量胺类物质能引起神经或心血管等系统的功
能紊乱
胺类 入肝（单胺氧化酶或 二胺氧化酶）
胺类
相应的醛
相应的脂肪酸
CO2+H2O 解毒
11.2.3 氨的代谢去路
动物体内氨基酸脱下的氨去路有 ：
➢ 铵盐随尿排出
H+
H2O
NH3
N5, N10=CH—FH4
NADPH+H+
瓜氨酸
➢ 反应在线粒体中进行
(2) 从瓜氨酸合成精氨酸
NH 2 CO
NH
+ (CH 2 )3
CH NH 2
COOH
瓜氨酸
精氨琥珀酸合成酶
Mg2+
ATP
H2O
AMP+PPi
天冬氨酸
精氨琥珀酸
➢ 反应在胞液中进行
精氨精酸氨代琥琥 珀珀酸酸裂裂合解酶酶
精氨琥珀酸
精氨酸
延胡索酸
瓜氨酸
三羧酸 循环
转氨基作用
谷氨酸
COOH | CH2 | C=O | COOH
草酰乙酸
COOH | (CH2)2 | C=O | COOH
蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
• 反应在胞液中进行 • 由关键酶精氨酸代琥珀酸合成酶催化
NH2 CO
NH2
COOH
C N CH
COOH
NH
+ H2N C H
(CH2)3
CH2
精氨酸代琥珀酸合成酶
NH
ATP
H2O AMP+PPi (CH2)3
CH2 COOH
CH NH2
CH NH2
COOH
天冬氨酸
COOH
瓜瓜氨氨酸酸
COOH
精氨酸代琥珀酸
RCH2NH2 胺氧化酶 RCHO + NH3
（二）肠道细菌作用产生氨
蛋白质和氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨 尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
（三）肾小管上皮细胞分泌的氨
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺
谷氨酸 + NH3
二、氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运
（一）氨通过丙氨酸-葡萄糖循环从骨骼肌运往肝
肌肉 葡
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
• 转氨基作用与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联进行
• 转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶协同作用 • 又称为联合脱氨基作用 • 主要在肝、肾组织进行
氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
α-酮酸
谷氨酸
NH3+NADH+H+ L-谷氨酸脱氢酶 H2O+NAD+
（三）氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基
（一）氨基酸代谢库（aminoacid metabolic pool）
内源性氨基酸与外源性氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库
（二）氨基酸代谢概况
生化简答题（附答案）
⽣化简答题（附答案）1.简述脂类的消化与吸收。
2.何谓酮体？酮体是如何⽣成及氧化利⽤的？3.为什么吃糖多了⼈体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？4.简述脂肪肝的成因。
5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？6.脂蛋⽩分为⼏类？各种脂蛋⽩的主要功⽤？7.写出⽢油的代谢途径？8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？9．试⽐较⽣物氧化与体外物质氧化的异同。
10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作⽤机制。
11．试述体内的能量⽣成、贮存和利⽤12．试从蛋⽩质营养价值⾓度分析⼩⼉偏⾷的害处。
13．参与蛋⽩质消化的酶有哪些？各⾃作⽤？14．从蛋⽩质、氨基酸代谢⾓度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。
15．⾷物蛋⽩质消化产物是如何吸收的？16．简述体内氨基酸代谢状况。
17．1分⼦天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解⽣成⽔、⼆氧化碳和尿素可净⽣成多少分⼦ATP？简述代谢过程。
18．简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。
19．简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。
20．简述⾕胱⽢肽在体内的⽣理功⽤。
21．简述维⽣素B6在氨基酸代谢中的作⽤。
22．讨论核苷酸在体内的主要⽣理功能23.简述物质代谢的特点？24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？25．核苷、核苷酸、核酸三者在分⼦结构上的关系是怎样的？26．参与DNA复制的酶在原核⽣物和真核⽣物有何异同？27．复制的起始过程如何解链？引发体是怎样⽣成的？28．解释遗传相对保守性及其变异性的⽣物学意义和分⼦基础。
29．什么是点突变、框移突变，其后果如何？30.简述遗传密码的基本特点。
31.蛋⽩质⽣物合成体系包括哪些物质，各起什么作⽤。
32．简述原核⽣物基因转录调节的特点。
阻遏蛋⽩与阻遏机制的普遍性。
33．简述真核⽣物基因组结构特点。
34．同⼀⽣物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同？为什么？35．简述重组DNA技术中⽬的基因的获取来源和途径。
生化复习知识点
生化：1.核酸的基本结构单位--核甘酸2.核甘酸的三个基本组成成分是碱基、戊糖和磷酸。
3.碱基分为嘌吟和嘧啶。
腺嘌吟A尿嘌吟G （常见胞嘧啶C尿嘧啶U和胸腺嘧啶T）4.DNA中含有AGCT,A脱氧腺昔G脱氧鸟昔C脱氧胞昔T脱氧胸背RNA中含有A GCU，A腺昔G鸟昔C胞昔U尿昔5.核酸中核甘酸的链接方式是3’,5’磷酸二脂键6.DNA的二级结构为双螺旋结构，要点是（1）双螺旋结构的形成：DNA分子由两条反向平行的脱氧核甘酸链、以“右手螺旋〃的方式围绕同一个假想的中心轴形成双螺旋结构。
（2）碱基互补规律A与T之间形成两个氢链，G与C之间形成三个氢键。
A-T（2）、G-C （3）配对的规律成为碱基的互补规律。
（3）形态特征（4）双螺旋结构的维系力7.嘌吟核甘酸从头合成原料：5-磷酸核糖、天冬氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、一碳单位、Co2 等简单物质为原料。
8.嘌吟核甘酸首先合成：次黄嘌呤核甘酸（IMP）。
转化为磷酸腺甘（AMP）和磷酸鸟昔（GMP）9.嘧啶核甘酸从头合成原料：谷氨酰胺和天冬氨酸及CO2。
嘧啶合成从氨基甲酰磷酸为起点合成嘧啶环10.脱氧核糖核甘酸的生成这种还原作用是在二磷酸核甘酸水平上进行的，由核糖核甘酸还原酶催化。
11.嘌吟核甘酸在体内的分解代谢主要是在肝、小肠及肾中进行。
最终生成尿酸。
（临床用别嘌吟醇治疗痛风）13.DNA复制的特点（1）DNA的半保留复制：每个子代DNA分子的一条链来自亲代DNA，而另一条链则是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
（2）DNA的半不连续复制：DNA复制时，一条链是连续合成的，而另一条链是不连续的合成的，这种复制方式称为不连续复制。
14.DNA复制过程分为三个阶段：起始、延长、终止。
复制开始原核生物的环状DNA 一般只有一个复制点。
真核生物细胞线状DNA有多个起始点。
15.复制的延长：随从链上不连续合成的DNA片段是有1968年日本科学家冈崎发现的，故称为冈崎片段。
氨基酸代谢
第十二章 氨基酸代谢第一节 体内氨基酸的来源一、 外源氨基酸（一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽1.场所一：胃酶类：胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶消化程度：多肽及少量氨基酸2.场所二：小肠酶类：肠激酶、胰液蛋白酶（原）、内/外肽酶 消化程度：氨基酸和小肽——小肠是蛋白质消化的主要部位3.场所三：小肠粘膜细胞内酶类：寡肽酶（例如氨基肽酶及二肽酶等） 消化程度：最终产生氨基酸。
（二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程1.方式一：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP 供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。
2.方式二：γ-谷氨酰基循环（三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质，对机体有一定的营养作用。
组胺和尸胺：降血压；酪胺：升血压；酪胺和苯乙胺：假神经递质（肝性脑病）二、 内源氨基酸（一）蛋白质的降解及其半寿期1.半寿期：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。
2. PEST 序列：脯-谷-丝-苏，快速降解标志序列。
（二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径胃蛋白胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌，胆汁激活)1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 （1）不依赖ATP （2）利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 （1）依赖ATP （2）泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。
（3）降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白：细胞内的分子警察由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子，其控制着细胞周期的启动。
(1129)《生物化学》西南大学2020年12月机考考试参考答案
一、判断题(本大题共10小题，每道题3.0分，共30.0分)1.乙酰CoA 是合成酮体的原料。
对 错2.原核生物和真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。
对 错3.生物体也可以利用游离的碱基或核苷合成核苷酸。
对 错4.核酶是由RNA 组成的酶。
对 错5.酶是生物催化剂，只在体内起催化作用。
对错6.所有磷酸化合物都属于高能化合物。
对错7.底物水平磷酸化是指ATP的形成与底物高能键的断裂有关。
对错8.蛋白质的变性是其构象发生变化的结果。
对错9.由于RNA聚合酶缺乏校对能力，因此RNA生物合成的忠实性低于DNA的生物合成。
对错10.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合而构成特异的酶。
对错二、单项选择题(本大题共10小题，每道题3.0分，共30.0分) 只选择一个选项1.尿酸是下列哪些化合物分解的终产物？（）A.AMPB.UMPC.CMPD.TMP2.一个营养丰富的人最大的能量储备是（）。
A.肌糖原B.肝糖原C.血糖D.脂肪组织的甘油三酯3.下列哪一种氨基酸经过转氨作用可生成草酰乙酸？（）A.谷氨酸B.天冬氨酸C.丙氨酸D.苏氨酸4.乳酸异生为糖亚细胞定位：（）A.胞浆B.微粒体C.线粒体D.溶酶体5.HGPRT（次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶）参与下列哪种反应？（）A.嘌呤核苷酸从头合成B.嘧啶核苷酸从头合成C.嘌呤核苷酸补救合成D.嘧啶核苷酸补救合成6.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是：( )A.肽键B.半胱氨酸的-SH基C.色氨酸的吲哚环D.组氨酸的咪唑环7.酶催化具有高效性的原因是（）。
A.酶可以催化热力学上不能进行的反应B.酶能改变反应的平衡常数C.酶能降低反应的活化能D.酶能升高反应的活化能8.将细菌培养在含有放射性物质的培养液中，使双链都带有标记，然后使之在不含标记物的培养液中生长三代，其结果是：（）A.第一代细菌的DNA都带有标记B.第二代细菌的DNA都带有标记C.不出现两股链都带有标记的子代细菌D.以上都不对9.阿糖胞苷作为抗肿瘤药物的机理是通过抑制下列哪种酶而干扰核苷酸代谢？（）A.二氢叶酸还原酶B.核糖核苷酸还原酶C.二氢乳清酸脱氢酶D.胸苷酸合成酶10.HGPRT缺陷导致下列哪种疾病：（）A.Lesch-Nyhan综合征B.乳清酸尿症C.苯丙酮酸尿症D.痛风症三、问答题(本大题共2小题，每道题20.0分，共40.0分)1.从生化角度解释一下疾病的主要结构或代谢障碍：（1）镰刀型红细胞贫血症；（2）蚕豆病；（3）自毁容貌症；（4）白化病；（5）痛风血红蛋白一级结构中 Glu-Val ，葡萄糖6磷酸脱氢酶缺失，次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)缺失，酪氨酸酶缺失，嘌呤核苷酸代谢失调2.试述一碳单位的代谢及生理功用。
甲硫氨酸氧化
甲硫氨酸氧化甲硫氨酸氧化是一种重要的生物化学反应，它在生物体内发挥着重要的作用。
本文将从以下几个方面详细介绍甲硫氨酸氧化的相关内容。
一、甲硫氨酸的结构和性质甲硫氨酸是一种含有硫原子的非极性氨基酸，其分子式为C4H9NO2S，相对分子质量为135.19。
它是由甘氨酸和蛋氨酸通过转移甲基形成的。
甲硫氨酸在水中可以自由溶解，并且可以被各种蛋白质所包含。
二、甲硫氨酸氧化反应机理甲硫氨酸在生物体内主要通过两种途径进行代谢，一种是通过转化为半胱氨酸，另一种就是通过直接被氧化成为二氧化碳和水。
其中，后者就是我们所说的甲硫氨酸氧化反应。
该反应主要由两个步骤组成：首先，在存在催化剂存在下（如铜离子等），甲硫氨酸会被加成过渡金属离子上的氧原子，形成一个硫醇中间体；其次，在氧化剂的作用下，这个硫醇中间体会被氧化为二氧化碳和水。
整个反应的方程式如下：CH3SCH2CH(NH2)COOH + 3O2 → CO2 + H2O + SO42- + NH3从反应机理来看，甲硫氨酸氧化是一种复杂的生物化学反应，需要多种催化剂和辅助因素才能完成。
三、甲硫氨酸氧化在生物体内的作用甲硫氨酸是一种重要的代谢产物，在生物体内发挥着重要的作用。
其中，甲硫氨酸代谢途径中的甲基转移反应对于蛋白质合成、DNA修复等过程都有着至关重要的作用。
而在甲硫氨酸直接被氧化成为二氧化碳和水的过程中，则可以释放出大量能量，并且产生一些有益于身体健康的物质。
例如，该反应可以产生大量ATP分子，为身体提供能量；同时还可以产生一些抗氧化剂和其他有益物质，对身体健康有着积极的影响。
四、甲硫氨酸氧化在医学和生物技术中的应用甲硫氨酸氧化反应在医学和生物技术中都有着广泛的应用。
例如，在医学领域，该反应可以用于治疗一些代谢性疾病，如糖尿病等；同时还可以作为一种重要的诊断工具，通过检测血液中甲硫氨酸的含量来判断身体健康状况。
而在生物技术领域，甲硫氨酸氧化反应则可以被用于制备一些有益物质，如抗癌药物、抗菌素等。
甲硫氨酸
甲硫氨酸（蛋氨酸）如果甲硫氨酸缺乏就会导致体内蛋白质合成受阻，造成机体损害。
体内氧自由基造成的膜脂质过度氧化是导致机体多种损害的原因。
脂质过氧化物会损害初级和次级溶酶体膜，使溶酶体内含有的作为水解的酸性磷酸酶释放出来，对细胞和线粒体膜等重要的细胞器造成损害，甲硫氨酸通过多种途径抗击这些损害。
别名：DL-甲硫氨酸；DL-2-氨基-4-甲硫基丁酸；混旋蛋氨酸甲硫氨酸，是含硫必需氨基酸，生物体必须将D-型在体内转化为L-型才能被机体利用。
与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。
在生物体内先从ATP接受腺苷基变成S-腺苷酰甲硫氨酸（活性甲硫氨酸）再进行甲基转移。
失去甲基的同型半胱氨酸经胱硫醚变成半胱氨酸。
蛋氨酸是α—氨基酸的一种，在它的分子中，含有一个碱性基团（—NH2）和一个酸性基团（—COOH），它是二性的。
可以看出在强酸性溶液中它是以阳离子形式存在，而在强碱性溶液中，它是以阴离子形式存在的，在等电点处结晶出来，即当加酸或加碱至羧基和氨基的离子化程度相等时，溶液的pH值为它的等电点。
蛋氨酸的等电点为5.74，由于它的这些性质，所以蛋氨酸虽然是有机物，但它具有无机物的某些属性，如它可以溶于水，但难溶于非极性物质，有相当高的熔点，其水溶液性质与具有高偶极矩的水溶液相似等等。
又由于蛋氨酸的机构中有一个不对称的碳原子，所以它具有旋光性，且存在一对对映体。
在较早的文献中，对不同的旋光性和不同的对映体均以d（右旋）、l（左旋）表示。
将旋光性和对映体加以区分，对映体右旋构型记以“D”，左旋构型记以“L”，二者之间是实物与镜象的关系。
又根据旋光方向不同，分左旋记以l（或“—”），右旋记以d（或“+”）本文所采用的符号与原文献相同。
等量的右旋构型和左旋构型共同混合时，它们的旋光能力就相互抵消，不显示旋光性，这样的等量对映体的混合物称为外消旋体。
记以“DL”。
人工合成的蛋氨酸就是外消旋体。
蛋氨酸的两个对映体（D和L）除了比旋光性大小相等方向相反外，具有相同的物理化学性质，但在对另一具有旋光性化合物反应时，左右旋体的反应速率常常不相同。
个别氨基酸的代谢
2. 甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基
• 肝是合成肌酸的主要器官 • 肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成
• （二）半胱氨酸与多种生理活性物质的生成有关
1. 半胱氨酸与胱氨酸可以互变
CH2SH 2 CHNH2
COOH
-2H +2H
CH2
S
CHNH2
COOH
S CH2 CHNH2 COOH
个别氨基酸的代谢
（Metabolism of Individual Amino Acids）
一、氨基酸脱羧基作用
R
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2 + CO2
胺类
（一）谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸
COOH (CH2)2 CHNH2 COOH L-谷氨酸
L- 谷氨酸脱羧酶
5-羟色胺 一碳单位
丙酮酸 + 乙酰乙酰CoA 维生素 PP
五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过程
缬氨酸 亮氨酸
相应的α-酮酸
异亮氨酸
脂酰CoA
α,β-烯脂酰CoA
琥珀酰CoA 乙酰CoA
琥珀酰CoA+乙酰CoA
知识框架
蛋白质消化吸收 与氨基酸代谢
蛋白质的营养价 值与消化吸收
氨基酸一般代谢
氮平衡 蛋白质的营养价值 必需氨基酸
5-羟色氨酸
CH2CH2NH2
5-HT
（四）某些氨基酸的脱羧基作用可产生多胺类物质
鸟氨酸
鸟氨酸脱羧酶 CO2
腐胺
S-腺苷甲硫氨酸 (SAM )
SAM脱羧酶 CO2
脱羧基SAM
丙 胺 转 移 酶
5'-甲基-S-腺苷
甲硫氨酸循环
甲硫氨酸循环
甲硫氨酸循环methionine cycle：甲硫氨酸分子中含有S-甲基，通过各种转甲基作用可生成多种含甲基的生理活性物质，如肾上腺素、肉碱、胆碱及肌酸等。
在转甲基反应前，甲硫氨酸必须在腺苷转移酶的催化下与ATP反应，生成S-腺苷甲硫氨酸（SAM)，SAM中的甲基成为活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸。
SAM经甲基转移酶催化，将甲基转移至另一种物质，使其甲基化，而SAM去甲基后生成S-腺苷同型半胱氨酸，后者脱去腺苷生成同型半胱氨酸。
同型半胱氨酸再接受N5-CH3-FH4上的甲基，重新生成甲硫氨酸，形成一个循环过程，称为甲硫氨酸循环。
生理意义：由N5-CH3-FH4供给甲基生成甲硫氨酸，再通过此循环的SAM提供甲基，以进行体内广泛的甲基化反应，由此N5-CH3-FH4可看成是体内甲基的间接供体。
甲氨蝶呤对器官毒性的作用机制研究进展
网络出版时间：２０２４－０１－３０１６：４４：１２ 网络出版地址：ｈｔｔｐｓ：／／ｌｉｎｋ．ｃｎｋｉ．ｎｅｔ／ｕｒｌｉｄ／３４．１０８６．Ｒ．２０２４０１２９．１１０６．００６甲氨蝶呤对器官毒性的作用机制研究进展陈 浩１，２，尹连红２，彭金咏２（大连医科大学１．附属第一医院、２药学院，辽宁大连 １１６０４４）收稿日期：２０２３－０５－１０，修回日期：２０２３－０８－１５基金项目：“兴辽英才计划”科技创新领军人才项目（ＮｏＸＬＹＣ１８０２１２１）；辽宁省大学生创新创业训练计划项目（ＮｏＳ２０２１１０１６１００７）作者简介：陈 浩（２０００－），男，临床医学“５＋３”一体化，研究方向：天然药物作用靶点，Ｅ ｍａｉｌ：２７６２４２５７７９＠ｑｑ．ｃｏｍ；尹连红（１９８４－），女，博士，讲师，研究方向：中西医结合基础，通信作者，Ｅ ｍａｉｌ：ｙｉｎｌｉａｎｈｏｎｇ１０１５＠１６３．ｃｏｍ；彭金咏（１９７３－），男，博士，教授，博士生导师，研究方向：药理学，通信作者，Ｅ ｍａｉｌ：ｐｅｎｇｊｉｎｙｏｎｇ２０１９＠１６３．ｃｏｍｄｏｉ：１０．１２３６０／ＣＰＢ２０２２１１０２４文献标志码：Ａ文章编号：１００１－１９７８（２０２４）０２－０２１３－０６中国图书分类号：Ｒ３２２ ４；Ｒ３２２ ４７；Ｒ３２２ ６１；Ｒ３２２ ８；Ｒ３２９ ２８；Ｒ９７９ １２摘要：甲氨蝶呤（ｍｅｔｈｏｔｒｅｘａｔｅ，ＭＴＸ）作为一种抗肿瘤药与抗风湿药，在临床有着广泛的应用。
ＭＴＸ毒副作用较多，常见的不良反应有消化道黏膜损伤、中枢神经系统损伤、肝肾功能损伤等。
这些毒副作用常常给患者的后续治疗带来很大困扰，明确ＭＴＸ对各器官毒性的机制成为解救其中毒的关键。
该文旨在总结ＭＴＸ对各器官毒性的作用机制，以便临床发生不良反应时的解救和对其毒性治疗的研究。
关键词：甲氨蝶呤；器官；毒性；分子机制；叶酸；氧化应激开放科学（资源服务）标识码（ＯＳＩＤ）： 甲氨蝶呤（ｍｅｔｈｏｔｒｅｘａｔｅ，ＭＴＸ）为抗叶酸类药物，可抑制细胞增生及诱导细胞凋亡，因而广泛应用于自身免疫性疾病以及恶性肿瘤，是目前最重要的控制性抗风湿药物和广泛应用的抗代谢类肿瘤药之一。
金属硫蛋白和丝氨酸代谢
金属硫蛋白和丝氨酸代谢英文回答：Metallothioneins (MTs) are a class of proteins that are rich in cysteine residues and have a high affinity for binding heavy metals such as zinc, copper, and cadmium. These proteins play a crucial role in the metabolism of sulfur-containing amino acids, particularly cysteine and methionine. The sulfur atoms in these amino acids are essential for the formation of disulfide bonds, which are important for protein structure and stability.MTs are involved in the regulation of cellular redox balance and protection against oxidative stress. They can scavenge reactive oxygen species and prevent damage to cellular components. In addition, MTs are also involved in the transport and storage of essential metals, such as zinc and copper. They can bind to these metals and release them when needed, ensuring their availability for various cellular processes.The synthesis of MTs is regulated by the metal-responsive element-binding transcription factor-1 (MTF-1). When intracellular levels of heavy metals increase, MTF-1is activated and binds to the metal-responsive element (MRE) in the promoter region of the MT gene. This leads to the transcription of MT mRNA and subsequent synthesis of MT proteins.MTs are found in various tissues and organs, including the liver, kidney, and brain. Their expression levels canbe influenced by factors such as age, diet, and exposure to heavy metals. For example, chronic exposure to cadmium can lead to an increase in MT expression as a protective response to metal toxicity.S-adenosylmethionine (SAM) is an important metabolite involved in the methionine cycle and serves as a methyl donor for various cellular processes. SAM is synthesized from methionine through a process called methylation, which is catalyzed by the enzyme methionine adenosyltransferase. SAM can then be used for various methylation reactions,including the methylation of DNA, RNA, proteins, and lipids.SAM is also involved in the synthesis of glutathione, a major antioxidant molecule in cells. Glutathione is synthesized from cysteine, glutamate, and glycine, with cysteine being the limiting factor. SAM can donate a methyl group to homocysteine, converting it to methionine, which can then be used for the synthesis of cysteine. Therefore, SAM indirectly contributes to the synthesis of glutathione and plays a role in cellular antioxidant defense.In conclusion, metallothioneins and serine metabolism are important processes in cellular physiology. Metallothioneins play a crucial role in the metabolism of sulfur-containing amino acids and the regulation ofcellular redox balance. They are involved in the binding, transport, and storage of heavy metals, as well asprotection against oxidative stress. On the other hand, serine metabolism, particularly the synthesis of S-adenosylmethionine, is essential for various methylation reactions and the synthesis of glutathione. These processes are vital for maintaining cellular homeostasis andprotecting against oxidative damage.中文回答：金属硫蛋白（MTs）是一类富含半胱氨酸残基的蛋白质，具有高亲和力与锌、铜、镉等重金属结合。
生物化学氨的代谢
H2 SC
HC NH2 COOH
胱氨酸
含硫氨基酸的代谢
3甲硫氨酸的代谢 （1）甲硫氨酸与转甲基作用
甲硫氨酸与ATP作用，生成S-腺苷 甲硫氨酸（SAM），然后通过各种转甲 基作用可以生成多种含甲基的重要生理 活性物质。
SAM中的甲基称为活性甲基， SAM称为活性甲硫氨酸
S—CH3 P ~ P ~ P
O
NH2
CHNH2
CO2
NH2
COOH
OH OH
OH OH
SAM
一碳单位的代谢
3一碳单位
某些氨基酸在分解代谢过程中产生 的含有一个碳原子的基团,称为一碳单 位，其代谢的辅酶是四氢叶酸。体内的一 碳单位有：甲基(－CH3)、甲烯基(－CH2 －)、甲炔基(－CH＝)、甲酰基(－CHO)、 亚氨甲基(－CH＝NH)。
肌酸激酶 HN ADP ATP
NH2
N CH3 CH2 COOH
H2O+Pi
HN
H
N H2O
N
H3C
CO H2
SAM
S-腺苷同型 半胱氨酸
半胱氨酸与胱氨酸的代谢
3半胱氨酸与胱氨酸的互变
CH2SH 2 CHNH2
COOH
- 2H + 2H
CH2—S— S—CH2
CHNH2
CHNH2
COOH
COOH
蛋白质中两个半胱氨酸残基之间形成的
（2）甲硫氨酸循环
FH4
甲硫氨酸
N5—CH3—FH4
(VitB12) N5—CH3—FH4
转甲基酶
同型半胱氨酸
ATP PPi + Pi
S-腺苷甲硫氨酸
RH 腺苷
关于生物化学氨基酸代谢试题及答案
【测试题】一、名词解释1.氮平衡?????2.必需氨基酸???????3.蛋白质互补作用?????4.内肽酶????5.外肽酶?????6.蛋白质腐败作用???7.转氨基作用???8.氧化脱氨基作用???? 9.联合脱氨基作用?? 10.多胺??? 11.一碳单位??? 12. PAPS???? 13. SAM二、填空题14．氮平衡有三种，分别是氮的总平衡、____、____ ，当摄入氮＜排出氮时称____。
15．正常成人每日最低分解蛋白质____克，营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。
16．必需氨基酸有8种，分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、 ____ 、 ____ 、_____、____。
17．胰腺分泌的外肽酶有____、____，内肽酶有胰蛋白酶、____和____。
18．氨基酸吸收载体有四种，吸收赖氨酸的载体应是____ ，吸收脯氨酸的载体是____。
19．假神经递质是指____和____，它们的化学结构与____相似。
20．氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____，其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。
21．肝脏中活性最高的转氨酶是____，心肌中活性最高的转氨酶是____。
22．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____，ADP和GTP是此酶的变构激活剂，____ 和____是此酶的变构抑制剂。
23．生酮氨基酸有____和____。
24．氨的来源有____、____、____，其中____是氨的主要来源。
25．氨的转运有两种方式，分别是____、____，在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。
26．鸟氨酸循环又称____或____。
28．γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成，其作用是____。
27．尿素分子中碳元素来自____，氮元素来自____和____，每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。
29．一碳单位包括甲基、____、____、____、____，其代谢的载体或辅酶是____。
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目录
第一节 蛋白质的营养作用 第二节 氨基酸的一般代谢 第三节 个别氨基酸的代谢 第四节 糖、脂肪、氨基酸在代谢上的联系 第五节 蛋白质的生物合成
第三节 个别氨基酸的代谢
本节重点
1. 掌握一碳单位的概念及生理功用；氨基酸 的脱羧基作用。
2. 掌握苯丙氨酸和酪氨酸的代谢要点。 3. 了解含硫氨基酸的代谢要点。
遗传代谢病。
27
27
（二）酪氨酸的代谢
1. 转变成儿茶酚胺
28
帕金森病患
者多巴胺生
成减少。
28
2.转变为黑色素
人体缺乏酪氨酸酶，黑29色素合成障碍，皮肤、毛 发等发白，称为白化病(albinism)。
29
3.分解代谢
体内代谢尿黑酸的酶先天30缺陷时，尿黑酸分解受阻， 可出现尿黑酸尿症。
一碳单位的种类
甲基 (methyl)
甲烯基 (methylene)
甲炔基 (methenyl)
甲酰基 (formyl)
11
亚氨甲基 (formimino)
-CH3 -CH2-CH= -CHO -CH=NH
11
2.一碳单位的载体
12
12
FH4携带一碳单位的形式（N5、N10）
13
13
3.一碳单位的生成及相互转变
维生素B12不足：巨幼红细胞性贫血 高同型半胱氨酸血症：动脉粥样硬化和冠心病
24
24
四、芳香族氨基酸的代谢
芳香族氨基酸
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
25
25
（一）苯丙氨酸的代谢
1. 苯丙氨酸羟化生成酪氨酸
此反应为苯丙氨酸的 主要代谢途径。
26
26
苯酮酸尿症(phenyl keronuria, PKU)
体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能 正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生 成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种
（一）半胱氨酸和胱氨酸代谢
1. 半胱氨酸与胱氨酸的互变
18
二硫键对于维持蛋白质空间构象的稳定性具有重要作用
18
2. 半胱氨酸可生成活性硫酸根
19
PAPS为活性硫酸根，是体内硫酸基的供体。
19
3. 参与谷胱甘肽（GSH）的合成
GSH是由谷氨酸的γ-羧基与半胱氨酸、甘氨酸合成 的三肽，其活性基团是半胱氨酸残基上的巯基，是体内重
一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸 及色氨酸的分解代谢
14
14
一碳单位的来源去路及相互转变15
15
4.一碳单位的生理功能
1．主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成。 2. 把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。
甲烯基
16
16
三、含硫氨基酸的代谢
含硫氨基酸
半胱氨酸
胱氨酸
17
17
甲硫氨酸
S CH3 CH2 CH2 CHNH2 COOH
30
（二）色氨酸代谢
5-羟色胺
色氨酸
一碳单位 丙酮酸 + 乙酰乙酰CoA 维3生1 素 PP
31
4
4
一、氨基酸的脱羧基作用
脱羧基作用(decarboxylation)
5
5
（一）生物活性胺的生成
1.组胺
组胺是强烈的血管舒张6 剂，可增加毛细血管的 通透性，还可刺激胃蛋白酶原及胃酸的分泌。
6
（一）生物活性胺的生成
2. 5-羟色胺 (5-hydroxytryptamine, 5-HT)
要的含巯基的化合物。
20
20
（二）甲硫氨酸代谢
1. 甲硫氨酸与甲基转移
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21
SAM为体内甲基的直接供体
RH
R—CH3
甲基转移酶
腺苷
SAM
2S2-腺苷同型半 胱氨酸
同型半胱氨酸
22
2. 甲硫氨酸循环
23
23
甲硫氨酸循环生理意义：
1. 为体内广泛存在的甲基化反应提供甲基 2. 促进FH4再生
8
（二）γ-氨基丁酸(γ-aminobutyric acid, GABA)
9
GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。
9
二、一碳单位的代谢
1.一碳单位的概念
一碳单位的定义 某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个 碳原子的基团，称为一碳单位(one carbon unit)。
10
10
5-HT在脑内作为
7
神经递质起，抑制
作用；在外周组织
有收缩血管的作用。
7
（一）生物活性胺的生成
3.多胺 有些氨基酸经脱羧基作用可以产生多胺（
polyamines）类物质。如鸟氨酸脱羧基生成腐胺 ，然后再转变成精脒和精胺。精脒和精胺是调节 细胞生长的重要物质。临床测定肿瘤病人血或尿
8
中多胺的含量作为观察病情和辅助诊断的指标。