免疫球蛋白轻链和重链immunoglobu
免疫球蛋白的结构区域
免疫球蛋白的结构区域
免疫球蛋白是一种由B细胞分泌的抗体分子，它是一种高度特异性的蛋白质，能够识别并结合到外来抗原上，从而触发免疫反应。
免疫球蛋白的结构区域包括重链、轻链、可变区和恒定区。
重链和轻链是免疫球蛋白的两个基本组成部分。
重链由一个长的多肽链组成，而轻链则由一个短的多肽链组成。
它们通过二硫键连接在一起，形成一个Y形的分子结构。
重链和轻链的序列决定了免疫球蛋白的特异性，即它们能够识别和结合的抗原类型。
可变区是免疫球蛋白的另一个重要结构区域。
它位于免疫球蛋白的末端，包括重链和轻链的N端。
可变区是免疫球蛋白的最具变异性的区域，它决定了免疫球蛋白的特异性和亲和力。
可变区包括CDR1、CDR2和CDR3三个互相连接的区域，它们能够与抗原结合并识别其特异性。
恒定区是免疫球蛋白的另一个重要结构区域。
它位于免疫球蛋白的末端，包括重链和轻链的C端。
恒定区是免疫球蛋白的最具保守性的区域，它决定了免疫球蛋白的种类和亚型。
恒定区包括CH1、CH2和CH3三个互相连接的区域，它们能够与免疫系统中的其他分子相互作用，从而触发免疫反应。
免疫球蛋白的结构区域包括重链、轻链、可变区和恒定区。
它们共同决定了免疫球蛋白的特异性、亲和力和种类。
对于免疫球蛋白的
研究，深入了解其结构区域是非常重要的，这有助于我们更好地理解免疫反应的机制，从而为疾病的治疗和预防提供更有效的方法。
重链和轻链的名词解释
重链和轻链的名词解释重链和轻链呀，这可是很有趣的概念呢。
重链，就像是免疫球蛋白这个大家庭里的“大哥”。
它的分子量比较大，就像一个大块头一样，在免疫球蛋白的结构里占着很重要的位置。
它的氨基酸组成也很复杂，就像一个有着很多独特装备的战士。
在免疫球蛋白的功能发挥上，重链可是出了大力气的。
比如说在识别抗原的时候，重链就像一个敏锐的探测器，能够精准地发现那些外来的坏家伙，然后开始调动身体的免疫防御机制。
它还有不同的类型呢，就像不同风格的超级英雄，各自有着独特的能力和特点。
再来说说轻链。
轻链就像是重链的“小跟班”，不过可别小看它哦。
虽然它的分子量相对小一些，但是它的作用可一点也不小。
它和重链组合在一起，就像两个小伙伴手拉手，共同构建起了免疫球蛋白这个强大的防御武器。
轻链的结构相对简单一些，就像一个小巧玲珑的助手。
它也有着自己的特性，和重链配合得那叫一个默契。
就像在一场舞蹈中，重链是领舞的，轻链就是那个紧紧跟随、完美配合的舞伴，缺了谁都不行呢。
重链和轻链之间的关系那是相当紧密的。
它们相互依存，就像一对分不开的好兄弟。
如果把免疫球蛋白比作一辆汽车，重链就像是汽车的主体框架，而轻链就像是一些重要的小零件，虽然小但是缺了就不行。
它们一起工作，为了保护我们的身体免受外界病菌的侵害而努力奋斗。
这重链和轻链呀，就像是身体免疫系统里的奇妙组合。
它们在我们看不到的微观世界里，每天都在进行着一场又一场保卫我们健康的战斗。
它们没有怨言，也不会偷懒，就那么默默地守护着我们。
所以说，这两个小小的概念，背后可是蕴含着大大的意义呢。
免疫球蛋白轻链
免疫球蛋白轻链免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是机体在抵抗感染和疾病过程中起着重要作用的蛋白质，其中，免疫球蛋白轻链是构成免疫球蛋白的重要组成部分之一。
本文将探讨免疫球蛋白轻链的结构与功能，以及它在免疫系统中的重要作用。
免疫球蛋白分为两种链：轻链（Light chain）和重链（Heavy chain）。
轻链分为κ链和λ链，与重链结合形成完整的免疫球蛋白分子。
免疫球蛋白轻链的主要功能是与免疫系统中的其他分子相互作用，参与抗原识别和免疫应答过程。
免疫球蛋白轻链的结构包括变异区（variable region）和常规区（constant region）。
变异区是免疫球蛋白分子中最具变化性的区域，它能够通过基因重组和突变产生高度多样的抗原结合位点，从而实现对不同抗原的识别。
常规区则决定了免疫球蛋白分子的生物活性和附着性。
在免疫系统中，免疫球蛋白轻链具有多种重要功能。
首先，它参与了抗原识别和结合的过程。
免疫球蛋白轻链的变异区能够识别并结合体内外的各种抗原，从而激活和调节免疫应答。
其次，免疫球蛋白轻链还能够与其他免疫分子相互作用，例如与Fc受体结合，从而介导细胞毒性和炎症反应。
免疫球蛋白轻链在临床诊断和治疗中也发挥着重要作用。
临床上常用的免疫球蛋白检测方法，如酶联免疫吸附试验（ELISA）和免疫荧光法，都依赖于免疫球蛋白轻链。
通过检测免疫球蛋白轻链的表达水平和结构变化，可以快速准确地诊断各种免疫系统相关疾病。
此外，免疫球蛋白轻链还被广泛应用于治疗肿瘤、自身免疫病和感染性疾病等方面。
尽管免疫球蛋白轻链在免疫系统中起着重要作用，但它的功能与调节机制仍存在许多未知之处。
未来的研究将进一步揭示免疫球蛋白轻链在免疫应答、免疫疾病和免疫治疗中的作用，为免疫学和临床医学的发展提供新的思路和方法。
综上所述，免疫球蛋白轻链作为免疫系统中的重要组成部分，参与了抗原识别和免疫应答过程。
它的结构和功能使其在临床诊断和治疗中具有重要价值。
试述免疫球蛋白的基本结构及其主要生物学功能
免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是一类在人和其他脊椎动物中广泛存在的蛋白质分子，也被称为抗体。
免疫球蛋白的基本结构是由两个重链和两个轻链组成的Y形结构。
基本结构：
重链（Heavy chain）：免疫球蛋白的重链分为五个类别：IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。
每种类别的重链在结构和功能上有所不同。
轻链（Light chain）：免疫球蛋白的轻链分为κ（kappa）和λ（lambda）两种类型。
在一个免疫球蛋白分子中，两个轻链是相同类型的。
主要生物学功能：
特异性识别：免疫球蛋白具有高度的特异性识别功能，可以与外来的抗原（如细菌、病毒、异物等）结合。
每个免疫球蛋白分子上的抗原结合部位称为抗原结合位点（Antigen-Binding Site），可以与抗原的特定部分形成配对，从而引发免疫反应。
中和与清除：免疫球蛋白可以通过与抗原结合，中和病原体的毒性或致病性，阻止其侵入和繁殖。
同时，它们还可以激活补体系统，促进病原体的清除。
免疫记忆：免疫球蛋白是体内免疫应答的关键组分。
当机体首次遭遇特定抗原时，免疫球蛋白会被产生并参与抗原的清除。
在后续再次遭遇相同抗原时，机体可以迅速产生更多相应的免疫球蛋白，以对抗病原体，这就是免疫记忆的基础。
免疫调节：某些免疫球蛋白可以调节免疫反应的强度和方向。
例如，某些IgG亚型可以调节炎症反应，参与自身免疫的调节和抗体依赖性细胞毒性。
免疫球蛋白轻链和重链immunoglobu
免疫球蛋白轻链和重链（ immunoglobulin light chain andhe...返回上一级免疫球蛋白轻链和重链（ immunoglobulinlight chain and heavy c...【参考范围】免疫电泳法：正常为阴性。
免疫速率散射比浊法（ARRAY-360测定仪参考值）：Kappa链血清0.598〜1.329g/L;尿液v 18.5mg/L;Lambda 链血清 0.280〜0.665g/L;尿液v 500mg/L; Kappa/Lambda血清 1.47〜2.95。
【影响因素】1 ．免疫电泳法标本要新鲜不可污染或有沉淀，否则电泳时会出现拖尾现象；用抗K或抗入血清电泳时，其中一种抗血清有时出现2条沉淀线，是靠近加样孔较粗的为骨髓瘤蛋白所致，另一条通常较弱为游离轻链所致，极少数情况下提示标本与抗血清中可能存在非特异性反应物质，应用抗IgD、抗IgE血清进一步鉴定;另外琼脂浓度、缓冲液离子强度、电压等要合适，每次实验必须做阴性、阳性血清对照。
2．速率散射比浊法抗血清效价高、特异性和亲和力强是实验的关键; PEG 的分子量、浓度要适当、所用器具必须清洁;注意抗原和抗体比例，防止hook 效应的发生。
【临床意义】1.正常Ig分子的基本结构是由4条多肽链组成，即2条相同的分子量较小的轻链（L链）和2条相同的分子量较大的重链（H链）。
L链共分为两型K型和入型，同一个天然Ig分子L链的型均相同，正常人血清中K型：入型约为2: 1。
H链大小约为L链的2倍，根据H链抗原性可将其分为5类Y链、a链、卩链、3链、£链，不同的H链与L链(K型或入型)分别组成一个完整的lg分子，称为lgG( Y、IgA( a、IgM (a)、IgD ( 5)、IgE()。
2.L 链阳性或升高见于多发性骨髓瘤、慢性淋巴细胞性白血病、巨球蛋白血症、淀粉样变性和恶性肿瘤等。
在多发性骨髓瘤患者中，约20％患者只分泌游离轻链， 50%的既有单克隆免疫球蛋白，又有单克隆尿轻链，前者预后较差。
免疫球蛋白结构和功能
免疫球蛋白结构和功能免疫球蛋白的结构非常特殊，它是一种Y形结构的分子。
每个免疫球蛋白由两个重链和两个轻链组成，重链和轻链通过二硫键连接在一起。
免疫球蛋白的两个臂部被称为Fab区域（片段抗原结合区域），是免疫球蛋白与抗原结合的位置。
Fab区域的结构在不同的免疫球蛋白中可以变化，从而使得免疫球蛋白能够识别多种不同的抗原。
免疫球蛋白的另一个重要部位是Fc区域（结晶片段），它位于两个Fab区域之间。
Fc区域决定了免疫球蛋白的免疫效应功能，比如结合细胞表面的Fc受体，参与免疫细胞的活化和功能调节。
免疫球蛋白的功能非常多样。
首先，免疫球蛋白可以与病原体进行特异性结合，这是通过它的Fab区域实现的。
免疫球蛋白通过结合可识别的抗原表位来中和病原体，从而阻止它们侵入机体细胞并抑制它们的活性。
免疫球蛋白的结构多样性使得它们可以与各种抗原结合，包括细菌、病毒、真菌和寄生虫等。
这种结合的特异性使得免疫球蛋白能够识别和清除不同种类的病原体。
其次，免疫球蛋白可以参与免疫应答的调节。
一方面，免疫球蛋白可以与其他免疫细胞表面的Fc受体结合，从而调节它们的活化和功能。
这种与Fc受体的结合可以激活免疫细胞，如巨噬细胞和自然杀伤细胞，使它们能够更有效地清除病原体。
另一方面，免疫球蛋白也可以与抑制性受体结合，从而抑制免疫细胞的活化和功能。
这种调节作用可以保护机体免受过度免疫反应的伤害。
此外，免疫球蛋白还具有记忆功能。
当机体初次遭遇其中一种抗原时，免疫系统会产生针对该抗原的免疫球蛋白。
在再次遭遇同种抗原时，机体会迅速产生大量的特异性免疫球蛋白，从而更快地清除病原体。
这种记忆作用是机体免疫系统对抗病原体的重要防御机制，也是疫苗的基本原理。
总结起来，免疫球蛋白的结构和功能对于机体免疫系统的理解和免疫相关疾病的治疗具有重要意义。
免疫球蛋白通过与抗原结合、调节免疫细胞的活化和功能以及记忆作用等多种机制，为机体抵御外来病原体提供了有效的保护。
研究免疫球蛋白的结构和功能不仅可以促进对免疫系统的深入了解，也可以为新药物的开发和治疗免疫相关疾病提供重要的指导。
免疫球蛋白
mAb结构高度均一，其Ag结合部位和同种型都相同。
因此具有以下特点： ①结构均一、纯度高； ②特异性强； ③交叉反应少；
④效价高；
⑤制备成本低，可大量生产。 在疾病的预防、诊断和治疗上有广泛的用途。 缺点是①对人具有较强的免疫原性；②体外抗原抗体 结合试验不易出现可见反应。
总结：
针对不同抗原的IgG，V区不同，C区相同； 针对同一抗原的抗体，有不同类别，如 IgG、IgM、IgA，它们V区相同，H链C区不同。
（四）铰链区（hinge region） 位于H链CH1和CH2之间，由2-5个链内二硫键、CH1尾部和CH2 头部的小段肽链构成，约含30个氨基酸残基（209-240） 脯氨酸残基含量较多，不易构成氢键；富含半胱氨酸，参与 形成重链间的二硫键，重链间二硫键多集中在铰链区；这些 均妨碍螺旋结构的形成，肽链比较舒展，容易弯曲 有利于Ab的两个Ag结合部位能与不同距离的Ag表位结合 有利于Ig分子变构，暴露补体结合位点 是各种蛋白酶的敏感部位 无铰链区的Ig：IgM、IgE
（二）可变区和恒定区
1. 可变区（variable region，V区）：免疫球蛋白轻链和 重链中靠近N端氨基酸序列变化较大的区域称为可变区。
由110个左右氨基酸残基组成
分别占重链和轻链的1/4和1/2 H链和L链的V区分别称为VH和VL
γ
不同Ig的V区序列不同，决定抗体与抗原 结合的特异性
κ λ
基本结构
* 由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫键连接而成 的四肽链分子。
免疫球蛋白的结构和功能
免疫球蛋白的结构和功能免疫球蛋白，又称为抗体，是一种高度特异性的蛋白质，能识别并结合到各种病原体如细菌、病毒，以及其他异物如过敏原、肿瘤细胞等，起到了天然免疫和获得性免疫的重要作用。
本文将介绍免疫球蛋白的结构和功能。
1. 免疫球蛋白的结构免疫球蛋白的结构非常复杂，通常由四个多肽链组成：两条重链和两条轻链。
重链和轻链分别有不同的结构，其中重链由可变区（Variable region，V区）和常数区（Constant region，C区）组成，轻链仅包含一个可变区和一个常数区。
在重链和轻链的可变区域，有大量氨基酸可以组合成不同的结构，从而提供了高度特异性的结合位点。
在整个分子中，V区是最重要的部位。
免疫球蛋白的V区由数十种不同的基本结构单位（称为V基因）组成，这些基因能够在基因水平上通过基因重组产生上亿种不同的V区序列。
这种高度的可变性是免疫球蛋白能识别数以万计不同抗原的关键所在。
2. 免疫球蛋白的功能免疫球蛋白的功能非常多样化，主要可以归纳为以下几类：（1）中和病原体：免疫球蛋白能够识别和与细菌、病毒等病原体结合，从而中和其对宿主的危害。
（2）促进炎症反应：免疫球蛋白能够结合到病原体表面，激活巨噬细胞和其他免疫细胞，进而引发炎症反应，消灭病原体。
（3）调节免疫反应：免疫球蛋白能够与多种类型细胞及分泌物相互作用，影响免疫反应的类型和程度，从而调节免疫反应的强度和时机。
（4）参与体液免疫：体液免疫是一种免疫防御方式，免疫球蛋白是其中的重要组成部分。
体内的各种免疫球蛋白能够在体液中与病原体结合，从而触发补体系统的激活，引发细胞溶解、炎症等一系列反应，最终达到消灭病原体的目的。
（5）参与细胞免疫：细胞免疫是一种免疫防御方式，主要涉及T细胞、自然杀伤细胞等免疫细胞。
免疫球蛋白能够通过与某些病原体结合，促进特定的T细胞和自然杀伤细胞对病原体的攻击。
综上所述，免疫球蛋白是一种高度特异性的蛋白质，具有多种不同的功能，是我们身体中高效、多样的免疫反应的核心组成部分。
免疫球蛋白要点总结
免疫球蛋白要点总结抗体（antibody,Ab）是介导体液免疫的重要效应分子，是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的球蛋白，主要存在于血清等体液中，通过与相应抗原特异性结合发挥体液免疫功能免疫球蛋白具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白称为免疫球蛋白，有分泌型和膜型之分分泌型主要存在于血液及组织液中，具有抗体的各种功能；膜型构成B细胞膜上的抗原受体第一节免疫球蛋白的结构一、免疫球蛋白的基本结构㈠重链和轻链⒈重链分为五类或五个同种型IgM、IgD、IgG、IgA、IgE，相应重链为μδγαε链⒉轻链分为两型κλ，相应轻链为κλ链㈡可变区和恒定区轻链和重链接近N端氨基酸序列变化较大的区域，为可变区，靠近C端氨基酸序列相对稳定的区域，为恒定区⒈可变区VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区HVR 或互补决定区CDRVH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，决定着抗体的特异性，负责识别及结合抗原，从而发挥免疫效应V区中，CDR之外区域的氨基酸和排列顺序相对不易变化，称为骨架区FR⒉恒定区同一种属的个体，针对不同抗原的同一类别的Ig，V区不同，C区恒定，免疫原性相同针对不同抗原的人IgG，V区不同，C区相同㈢铰链区位于CH1和CH2之间，含有丰富的脯氨酸，易伸展弯曲，能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离，有利于两臂同时结合两个抗原表位㈣结构域Ig的两条重链和两条轻链都可折叠为数个球形结构域，每个结构域一般都具有其相应的功能轻链：VL、CL重链：VH、CH1、CH2、CH3二、免疫球蛋白的其他成分㈠J链是一富含半胱氨酸的多肽链，由浆细胞合成，主要功能是将单体Ig分子连接为二聚体或多聚体IgA→二聚体 IgM→五聚体IgG、D、E→单体型，无J链㈡分泌片是分泌型IgA的辅助成分，由黏膜上皮细胞合成、分泌，并结合于IgA二聚体上，使其成为分泌型IgA，并一起被分泌到黏膜表面功能：保护分泌型IgA铰链区免受蛋白水解酶降解的作用，并介导IgA二聚体从黏膜下转运到黏膜表面三、免疫球蛋白的水解片段㈠木瓜蛋白酶水解片段水解IgG的部位：铰链区二硫键连接的二条重链的近N端→2个Fab，1个FcFab可结合抗原，不发生凝集、沉淀反应，Fc可形成结晶，是Ig与效应分子、细胞相互作用的部位㈡胃蛋白酶水解片段水解部位：铰链区二硫键所连接的两条重链的近C端→1个F（ab’）2，小片段pFc’1个F（ab’）2，可结合抗原，可发生凝集、沉淀反应，避免了Fc段抗原性可能引起的副作用第二节免疫球蛋白的异质性一、免疫球蛋白的类型㈠类重链不同㈡亚类重链的抗原性及二硫键数目、位置不同㈢型轻链不同㈣亚型轻链C区N端AA不同二、外源因素所致的异质性——Ig的多样性含有多种不同抗原表位的抗原刺激机体免疫系统，导致免疫细胞的活化，产生多种不同特异性的抗体三、内源因素所致的异质性——Ig的血清型㈠同种型种属型标志，存在于C区㈡同种异型个体型标志，存在于C区㈢独特型存在于V区，是每个Ig分子所特有的抗原特异性标志第三节免疫球蛋白的功能一、可变区（IgV）功能1.识别并特异性结合抗原特异性识别和结合抗原是Ig 的基本功能。
免疫球蛋白的结构特点
免疫球蛋白的结构特点免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是一类高度特异性的抗体分子，是机体免疫系统中的重要组成部分。
它具有多种结构特点，这些特点使得免疫球蛋白在抗原识别和免疫应答中发挥重要作用。
免疫球蛋白的结构由四个多肽链组成，分为两对相同的重链和轻链。
重链是较大的多肽链，分为五个不同的类别：IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。
轻链是较小的多肽链，分为两个亚型：κ型和λ型。
这种四肽链的结构决定了免疫球蛋白的特异性和功能。
免疫球蛋白的重链和轻链都具有相似的结构特点。
每条链由一系列的可变区（variable region）和恒定区（constant region）组成。
可变区决定了免疫球蛋白的特异性，它包含了与抗原结合的位点。
恒定区则决定了免疫球蛋白的功能，如与免疫细胞的相互作用等。
免疫球蛋白的可变区具有高度的多样性。
可变区由一系列的互补决定区（complementarity-determining region，CDR）和框架区（framework region）组成。
CDR位于框架区内，是决定抗原结合位点的关键区域。
由于CDR的高度多样性，免疫球蛋白能够识别和结合各种不同的抗原。
免疫球蛋白的重链和轻链通过二硫键连接在一起，形成抗体的完整结构。
这种连接方式使得免疫球蛋白具有较高的稳定性和抗变性，能够抵抗外界环境的影响。
此外，免疫球蛋白的重链和轻链还通过非共价相互作用力（如氢键、离子键等）稳定地结合在一起。
免疫球蛋白具有两个重要的功能区域：Fc区和Fab区。
Fc区位于免疫球蛋白的恒定区，它决定了免疫球蛋白的效应功能，如与免疫细胞的结合、激活补体系统等。
Fab区位于免疫球蛋白的可变区，它决定了免疫球蛋白的抗原结合能力。
Fab区可以与抗原特异性结合，从而介导免疫球蛋白的抗原识别和中和作用。
总结起来，免疫球蛋白的结构特点包括：由四个多肽链组成、重链和轻链具有可变区和恒定区、可变区具有高度的多样性、重链和轻链通过二硫键连接、具有Fc区和Fab区等。
免疫球蛋白分子基本组成结构
免疫球蛋白分子基本组成结构摘要免疫球蛋白是一类分布于动物体内具有免疫功能的蛋白质，其分子结构复杂多样。
本文将详细介绍免疫球蛋白的基本组成结构，包括重链和轻链的结构特征、亚单位的组成以及可变区和恒定区的功能。
1.引言免疫球蛋白是机体免疫系统中至关重要的分子之一，可通过与抗原结合来参与体内免疫应答。
其分子结构的特点决定了其广泛的功能和极高的特异性。
了解免疫球蛋白的基本组成结构有助于我们深入理解其功能和特性。
2.重链和轻链免疫球蛋白由重链和轻链组成，重链分为I gG、I gM、I gA、I gD和I g E等五个亚类，轻链则分为κ链和λ链两种。
重链和轻链在免疫球蛋白分子的稳定性和功能方面起着重要作用。
3.免疫球蛋白的亚单位组成免疫球蛋白的亚单位组成决定了其结构和功能的多样性。
免疫球蛋白的亚单位主要包括Fa b、F c和Fe三个部分。
Fa b部分含有可变区和恒定区，可实现与抗原的特异性结合，F c部分则参与免疫效应的介导。
3.1可变区可变区存在于免疫球蛋白的F ab部分，由轻链和重链的可变域组成。
可变区的序列决定了免疫球蛋白的抗原结合位点和特异性。
3.2恒定区恒定区存在于免疫球蛋白的F ab和F c部分，由重链的恒定域组成。
恒定区的序列决定了免疫球蛋白的同种型和亚种型。
3.3F c部分F c部分位于免疫球蛋白的亚单位的C端，与免疫效应有关。
F c部分在不同的免疫球蛋白亚类中存在差异，决定了免疫球蛋白的功能和效应。
4.结论免疫球蛋白的分子结构复杂多样，由不同的亚单位组成。
免疫球蛋白的可变区和恒定区的结构决定了其与抗原的特异性结合，F c部分参与免疫效应的介导。
深入理解免疫球蛋白的基本组成结构对于研究免疫应答和开发免疫疗法具有重要意义。
免疫球蛋白分子的结构与功能
学号：10161015 姓名：杨宝钦班级：信息（5）班免疫球蛋白分子的基本结构与功能免疫球蛋白(英文：immunoglobulin，ig)是一组具有抗体活性的蛋白质，由浆细胞产生，主要存在于生物体血液和其他体液(包括组织液和外分泌液)中，约占血浆蛋白总量的20%,还可分布在B细胞表面。
一、免疫球蛋白分子的基本结构Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。
即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。
轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。
Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别为氨基端（N端）和羧基端（C端）。
图1免疫球蛋白分子的基本结构示意图（1）轻链和重链1．轻链(L链)轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。
每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。
轻链共有两型：κ型与λ型，同一个天然Ig分子上L链的类型总是相同的。
2．重链（H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基,每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。
不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和位置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为免疫球蛋白M(IgM)、免疫球蛋白G(IgG)、免疫球蛋白A(IgA)、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E(IgE)。
γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。
（2）可变区和恒定区氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。
1．可变区（V区）:位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。
免疫球蛋白
⒊结合肥大细胞、嗜碱性粒细 胞介导Ⅰ型超敏反应： 主要：IgE
㈣通过胎盘与粘膜： IgG是唯一能通过胎盘的Ig。 意义： 在新生儿抗感染中起重要作用 SIgA可通过粘膜。 意义：局部抗感染 ㈤免疫调节作用
⑴作用部位： ⑵产物：多个片段 ①1个F(ab’)2： 功能：与抗原特异性结合 ②多个pFC’， 无生物学活性。 意义： 胃蛋白酶水解后的Ig，减少 或避免了超敏反应副作用。
Fab、F(ab’)2区别 ：
Fab －1个抗原表位 F(ab’)2 －2个抗原表位 意义：一个F(ab’)2与抗原结合 后能形成肉眼可见的凝集反应 和沉淀反应。
⒊铰链区：
位置：CH1和CH2之间
抗原表位 抗原 结合部位
补体（C1q） 结合部位
T型
IgM和IgE无铰链区
Y型
⒋结构域：
★⑴概念： 由Ig分子的多肽 链经过链内二硫键 折叠而成的，具有 一定生物学功能的 球形结构，也称Ig 的功能区。 ⑵数目：
CL VL
链内二硫键
Ig的二级结构
⑶作用：以IgG为代表:
＋
Fab
三、Ig的异质性
多种抗原的多种表位
免疫
针对同一表位 的不同类型抗体 针对各种表位的特异性抗体
（一）类型 1.类(class)： IgG、IgM、IgA、IgD、IgE IgG1-IgG4； 2.亚类(subclass)： 3.型(type)： κ型和λ型 λ1、λ2、λ3、λ4 4.亚型(subtype)：
B
细
胞
表
位
VL
免疫球蛋白的特性和作用
免疫球蛋白的特性和作用免疫球蛋白的分子结构具有一定的特点。
它由两个重链和两个轻链组成，分别连接成Y形结构。
重链有五种类型：IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，而轻链有两种类型：κ和λ。
这样，根据重链的类型，免疫球蛋白可分为五个亚类。
重链决定了免疫球蛋白的活性和效能。
免疫球蛋白具有多种作用。
首先，它是机体免疫系统的主要抗体，能识别和结合一系列感染病原体如细菌、病毒和真菌等的抗原。
这样一来，免疫球蛋白能够中和病原体和毒素，阻止它们进一步侵入和伤害机体。
其次，免疫球蛋白参与调节和激活免疫系统。
它能够与抗原结合后，启动免疫应答过程，激活其他免疫细胞如T细胞和巨噬细胞，达到清除抗原的效果。
此外，免疫球蛋白还可以激活补体系统，进一步增强清除抗原的能力。
最重要的是，免疫球蛋白还具有免疫记忆作用。
一旦免疫球蛋白与其中一种抗原结合后，机体会产生记忆B细胞，使得再次暴露于相同抗原时，能够更快、更有效地产生免疫应答，形成永久的抗体保护。
免疫球蛋白的特性也使其在临床上具有重要应用价值。
首先，免疫球蛋白可以用于预防和治疗一些感染病。
例如，免疫球蛋白注射剂可以提供即时的被动免疫，迅速中和病原体，用于接触或暴露于病原体后的保护。
其次，免疫球蛋白也被广泛应用于自身免疫性疾病的治疗。
在一些自身免疫性疾病如重症凝血性血小板减少症和妊娠期血栓性血小板减少症中，免疫球蛋白可以通过中和体内抗血小板抗体，缓解病症。
此外，免疫球蛋白还可以用于特定免疫缺陷病患者的治疗，如特发性免疫球蛋白缺乏症和原发性免疫缺陷病等。
除了上述特性和作用，免疫球蛋白还存在一些问题和挑战。
首先，免疫球蛋白注射剂在使用中可能引起不良反应，如过敏反应、发热和寒战等。
因此，在使用时需要慎重监测患者情况，以减少相关风险。
其次，免疫球蛋白的产业化生产也具有一定的挑战性。
从献血者采集到提纯免疫球蛋白需要一系列的操作和技术，实现高效的生产仍然是一个难题。
此外，免疫球蛋白的生产成本较高，限制了其在一些地区和国家的推广和应用。
简述免疫球蛋白的基本结构及各个功能区
简述免疫球蛋白的基本结构及各个功能区免疫球蛋白是一类在人体免疫系统中发挥重要作用的蛋白质，也被称为抗体。
其基本结构包括四个多肽链，其中两个为重链，两个为轻链。
重链的结构决定了抗体的类别，分别为IgM、IgG、IgE、IgA和IgD。
轻链中则由κ链和λ链组成。
免疫球蛋白的功能区主要包括Fc区和Fab区。
Fc区（fragment crystallizable）主要负责与免疫系统中的其他蛋白质相互作用，包括结合抗原、识别并结合免疫细胞表面受体等。
Fab区（fragment antigen binding）则是与抗原结合的部分，主要负责特异性识别和结合抗原，从而引发抗体相关反应。
IgM是在初次兴奋时产生的，具有五个免疫球蛋白单元，每个单元都包含一个Fc区和一个Fab区。
由于其大量的光学分子能够紧密结合并沉淀，从而发挥钝化病毒和细菌的作用。
IgG是IgM转化产生的免疫球蛋白，在二次兴奋时大量产生。
它是唯一能够通过胎盘屏障进入胎儿循环系统的抗体，同时还具有细菌中和、抗毒素和涂层细胞凋亡作用。
IgE则主要参与变态反应，即过敏反应，它的结构上使得大量IgE能够结合在细胞表面，响应抗原激活内质网和线粒体释放大量的介质，滋生变态反应的程度。
IgA是和黏膜相关的免疫球蛋白，能够应对口腔、鼻腔、肺部、肠道、泌尿生殖系统等各种黏膜表面的感染，并防止抗原进入宿主体内。
IgD虽然其生物学特性不十分明确，但可以提高抗原的感受性。
综上所述，免疫球蛋白作为人体免疫系统中的重要成分，其特有的结构和功能区具有抗病原体、免疫调节、细胞凋亡等多种重要生物学功能。
人们不断对其进行研究和发展，以期更好地应对各种病原体和疾病。
抗体的结构与功能
免疫球蛋白的构造与功效之羊若含玉创作一、免疫球蛋白分子的根本构造Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的根本构造是由四肽链组成的.即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的.轻链与重链是由二硫键衔接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是组成免疫球蛋白分子的根本构造.Ig单体中四条肽链两头游离的氨基或羧基的偏向是一致的，分别定名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）.（一）轻链和重链由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分别纯化这种蛋白，并可对来自不合患者的标本进行比较剖析，从而为Ig分子氨基酸序列剖析提供了优越的资料.1．轻链（light chain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD.每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽.L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的.正常人血清中的κ：λ约为2：1.2．重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD.每条H 链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽.不合的H链由于氨基酸组成的分列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不合，其抗原性也不相同，依据H链抗原性的差别可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不合H链与L 链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE.γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽.（二）可变区和恒定区通过对不合骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较剖析，发明其氨基端（N-末尾）氨基酸序列变更很大，称此区为可变区（V），而羧基末尾（C-末尾）则相对稳定，变更很小，称此区为恒定区.1．可变区（variable region,V区）位于L链接近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链接近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）.每个V区中均有一个由链内二硫键衔接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基.V区氨基酸的组成和分列随抗体结合抗原的特异性不合有较大的变异.由于V区中氨基酸的种类为分列顺序千变万化，故可形成许多种具有不合结合抗原特异性的抗体.L链和H链的V区分别称为VL和VH.在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和分列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）.在V区中非HVR部位的氨基酸组面和分列相比较较守旧，称为骨架区（fuamework rugion）.VL中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸.VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3.经X线结晶衍射的研究剖析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决议簇互补区（complementarity-determining regi-on,CDR）.VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度.高变区也是Ig分子奇特型决议簇（idiotypic determinants）主要存在的部位.在大多半情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用.2．恒定区（constant region,C区）位于L链接近C端的1/2（约含105个氨基酸残基）和H链接近C端的3/4区域或4/5区域（约从119位氨基酸至C末尾）.H链每个功效区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二锍键衔接的50～60个氨基酸残基组成的肽环.这个区域氨基酸的组成和分列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链中都比较恒定，如人抗白喉外毒素IgG与人抗破伤风外毒素的抗毒素IgG，它们的V区不相同，只能与相应的抗原产生特异性的结合，但其C区的构造是相同的，即具有相同的抗原性，应用马抗人IgG第二体（或称抗抗体）均能与这两种抗不合外毒素的抗体（IgG）产生结合反响.这是制备第二抗体，应用荧光、酶、同位毒等标识表记标帜抗体的重要基本.（三）功效区Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功效区，每一功效区（domain）约由110个氨基酸组成.在功效区中氨基酸序列有高度同源性.1．L链功效区分为L链可变区（VL）和L链恒定区（CL）两功效区.2．H链功效区IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功效区.IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CH1、CH2、CH3和CH4）共五个功效区.如要暗示某一类免疫蛋白H链恒定区，可在C（暗示恒定区）后加上相应重链名称（希腊字母）和恒定区的位置（阿拉伯数字），例如IgG重链CH1、CH2和CH3可分别用Cγ1、Cγ2和Cγ3来暗示.IgL链和H链中V区或C区每个功效区各形成一个免疫球蛋白折叠（immunoglobulin fold,Ig fold）,每个Ig折叠含有两个大致平行、由二硫衔接的β片层构造（betapleated sheets），每个β片层构造由3至5股反平行的多肽链组成.可变区中的高变区在Ig折叠的一侧形成高变区环（hypervariable loops），是与抗原结合的位置.3．功效区的作用（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原决议簇（或表位）互补结合的部位.VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区.单位Ig 分子具有2个抗原结合位点（antigen-binding site），二聚体排泄型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位点.（2）CL和CH上具有部分同种异型的遗传标识表记标帜.（3）CH2：IgGCH具有补体Clq结合点，能活化补体的经典活化途径.母体IgG借助CH2部分可通过胎盘主动传递到胎体内.（4）CH3：IgGCH3具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞和NK细胞Fc段受体的功效.IgMCH3（或CH3因部分CH4）具有补体结合位点.IgE的Cε2和Cε3功效区与结合肥大细胞和嗜碱性粒细胞FCεRI有关.4．搭钮区（hinge region）搭钮区不是一个自力的功效区，但它与其客不雅存在功效区有关.搭钮区位于CH1和CH2之间.不合H链搭钮区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4链的搭钮区较短，只有10多个氨基酸残基；γ3和δ链的搭钮区较长，约含60多个氨基酸残基，其中γ3搭钮区含有14个半胱氨酸残基.搭钮区包含H链间二硫键，该区富含脯氨酸，不形成α（四）J链和排泄成分1．J链（joining chain）存在于二聚体排泄型IgA和五聚体IgM中.J链分子量约为15kD，由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白，含有8个半胱氨酸残基，通过二硫键衔接到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸.J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及在体内转运中的具有一定的作用.2．排泄成分（secretory component,SC）又称排泄片（secretory piece）,是排泄型IgA上的一个帮助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，由上皮细胞合成，以共价形式结合到Ig 分子，并一起被排泄到粘膜概况.SC的存在对于抵抗外排泄液中蛋白水解酶的降解具有重要作用.（五）单体、双体和五聚体1．单体由一对L链和一对H链组成的根本构造，如IgG、IgD、IgE血清型IgA.2．双体由J链衔接的两个单体，如排泄型IgA （secretory IgA,SIgA)二聚体（或多聚体）IgA结合抗原的亲合力（avidity）要比单体IgA高.3．五聚体由J链和二硫键衔接五个单体，如IgM.μ链Cys414（Cμ3）和Cys575(C端的尾部)对于IgM的多聚化极为重要.在J链存在下，通过两个临近单体IgMμ链Cys之间以及J链与邻μ链Cys575之间形成二硫键组成五聚体.由粘膜下浆细胞所合成和排泄的IgM五聚体，与粘膜上皮细胞概况pIgR(poly-Ig receptor,pIgR)结合，穿过粘膜上皮细胞到粘膜概况成为排泄型IgM(secretory IgM).（六）酶解片断1．本瓜蛋白酶的水解片断Porter等最早用木瓜蛋白酶（papain）水解兔IgG,从而区划获知了Ig四肽链的根本构造和功效.（1）裂解部位：IgG搭钮区H链链间二硫键近N端侧切断.（2）裂解片断：共裂解为三个片断：①两个Fab段（抗原结合段，fragment of antigen binding）,每个Fab段由一条完整的L链和一条约为1/2的H链组成，Fab段分子量为54kD.一个完整的Fab段可与抗原结合，表示为单价，但不克不及形成凝集或沉淀反响.Fab中约1/2H链部分称为Fd段，约含225个氨基酸残基，包含VH、CH1和部分搭钮区.②一个Fc 段（可结晶段，fragment crystallizable）,由衔接H链二硫键和近羧基端两条约1/2的H链所组成，分子量约50kD.Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段.2．胃蛋白酶的水解片断Nisonoff等最早用胃蛋白酶（pepsin）裂解免疫球蛋白.（1）裂解部位：搭钮区H链链间二硫键近C端切断.（2）裂解片断：1）F（ab'）2：包含一对完整的L链和由链间二硫键相连一对略大于Fab中Fd的H链，称为Fd'，约含235个氨基酸残基，包含VH、VH1和搭钮区.F（ab'）2具有双价抗体活性，与抗原结合可产生凝集和沉淀反响.双价的F（ab'）2与抗原结合的亲合力要大于单价的Fab.由于应用F（ab'）2时保持了却合相应抗原的生物学活性，又削减或防止了Fc段抗原性可能引起的副作用，因而在生物制品中有较大的实际应用价值.虽然F（ab'）2与抗原结合特性方面同完整的Ig分子一样，但由于缺乏Ig中部分，因此不具备固定补体以及与细胞膜概况Fc受体结合的功效.F（ab'）2经还原等处理后，H链间的二硫可产生断裂而形成两个相同的Fab'片断.2）Fc'可持续被胃蛋白酶水解成更小的片断，失去其生物学活性.二、免疫球蛋白分子的功效Ig是体液免疫应答中施展免疫功效最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功效是由其分子中不合功效区的特点所决议的.（一）特异性结合抗原Ig最显著的生物学特点是可以或许特异性地与相应的抗原结合，如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物.Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区（尤其是V 区中的高变区）的空间组成所决议的.Ig的抗原结合点由L链和H链超变区组成，与相应抗原上的表位互补，借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合，这种结合是可逆的，并受到pH、温度和电解浓度的影响.在某些情况下，由于不合抗原分子上有相同的抗原决议簇，或有相似的抗原决议簇，一种抗体可与两种以上的抗原产生反响，此称为交叉反响（cross reaction）.抗体分子可有单体、双体和五聚体，因此结合抗原决议簇的数目（结合价）也不相同.Fab段为单价，不克不及产生凝集反响和沉淀反响.F（ab'）2和单体Ig（如IgG、IgD、IgE）为双价.双体排泄型IgA有4价.五聚体IgM理论上应为10价，但实际上由于立体构型的空间位阻，一般只有5个结合点可结合抗原.B细胞概况Ig(SmIg)是特异性识别抗原的受体，成熟B 细胞主要表达SmIgM和SmIgD，同一B细胞克隆表达不合类SmIg其识别抗原的特异性是相同的.（二）活化补体1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体.当抗体与相应抗原结合后，IgG的CH2和IgM的CH3吐露出结合C lq的补体结合点，开端活化补体.由于Clq6个亚单位中一般需要2个C端的球与补体结合点结合后才干依次活化Clr 和Cls，因此IgG活化补体需要一定的浓度，以包管两个相邻的IgG单体同时与1个Clq分子的两个亚单位结合.当Clq一个C端球部结合IgG时亲和力则很低，Kd为10-4M，当Clq 两个或两个以上球部结合两个或多个IgG分时，亲合力增高Kd为10-8M.IgG与Clq结合点位于CH2功效区中最后一个β折叠股318～322位氨基酸残基（Glu-x-Lys-x-Lys）.IgM倍以上.人类天然的抗A和抗B血型抗体为IgM，血型不相符引韦的输血反响产生快并且严重.2．凝集的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体.（三）结合Fc受体不合细胞概况具有不合Ig的Fc受体，分别用FcγR、Fc εR、FcαR等来暗示.当Ig与相应抗原结合后，由于构型的转变，其Fc段可与具有相应受体的细胞结合.IgE抗体由于其Fc段构造特点，可在游离情况下与有相应受体的细胞（如嗜碱性粒细胞、肥大细胞）结合，称为亲细胞抗体（cytophilic antibody）.抗体与Fc受体结合可施展不合的生物学作用.1．介导I型反常反响变应原刺激机体产生的IgE可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞概况IgE高亲力受体细胞脱颗粒，释放组胺，合成由细胞FcεRI结合.当相同的变应原再次进入机体时，可与已固定在细胞膜上的IgE结合，刺激细胞脱颗粒，释放组受，合成由细胞脂质起源的介质如白三烯、前列腺素、血小板活化因子等，引起Ⅰ型反常反响.2．疗养吞噬作用疗养作用（opsonization）是指抗体、补体C3b、C4b等疗养素(opsonin)促进吞噬细菌等颗粒性抗原.由于补体对热不稳定，因此又称为热不稳定疗养素（heat-labile opsonin）.抗体又称热稳定疗养素（heat-stable opsonin）.补体与抗体同时施展疗养吞噬作用，称为结合疗养作用.中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞具有高亲和力或低亲和力的Fc γRI（CD64）和FcγRⅡ（CD32），IgG尤其是人IgG1和IgG3亚类对于疗养吞噬起主要作用.嗜酸性粒细胞具有亲和力FcγRⅡ，IgE与相应抗原结合后可促进嗜酸性粒细胞的吞噬作用.抗体的疗养机制一般认为是：①抗体在抗原颗粒和吞噬细胞之间“搭桥”，从而增强了吞噬细胞的吞噬作用；②抗体与相应颗粒性抗原结合后，转变抗原概况电荷，下降吞噬细胞与抗原之间的静电斥力；③抗体可中和某些细菌概况的抗吞噬物质如肺炎双球菌的荚膜，使吞噬细胞易于吞噬；④吞噬细胞FcR结合抗原抗体复合物，吞噬细胞可被活化. 3．施展抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用当IgG抗体与带有相应抗原的靶细胞结合后，可与有FcγR的中性粒细胞、单核细胞、巨噬细胞、NK细胞等效应细胞结合，施展抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（antibodydependent cell-mediated cytotoxicity,ADCC）.今朝已知.NK细胞施展ADCC效应主要是通过其膜概况低亲和力FcγRⅢ（CD16）所介导的，IgG 不但起到衔接靶细胞和效应细胞的作用，同时还刺激NK细胞合成和排泄肿瘤坏死因子和γ干扰素等细胞因子，并释放颗粒，溶解靶细胞.嗜酸性粒细胞施展ADCC作用是通过其Fc εRⅡ和FcαR介导的，嗜酸性粒细胞可脱颗粒释放碱性蛋白等，在杀伤寄生虫如蠕虫中施展重要作用.此外，人IgGFc段能非特异地与葡萄菌A蛋白（staphylococcus proteinA,SPA)结合，应用SPA可纯化IgG等抗体，或代替第二抗体用于标识表记标帜技巧.（四）通过胎盘在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig.IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中.IgG 的这种功效与IgGFc片断构造有关，如切除Fc段后所剩余的Fab其实不克不及通过胎盘.IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然主动免疫，对于新生儿抗沾染有重要作用.三、免疫球蛋白分子的抗原性Ig自己具有抗原性，将Ig作为免疫原免疫异种动物、同种异体或在自身体内可引起不合程度的免疫性.依据IgI不合抗原决议簇存在的不合部位以及在异种、同种异体或自体中产生免疫反响的不同，可把Ig的抗原性分为同种型、同种异型和奇特型第三种不合抗原决议簇.（一）同种型同种型（isotype）是指同一种属内所有个别共有的Ig抗原特异性的标识表记标帜，要异种体内可诱导产生相应的抗体，换句话说，同种型抗原特异性因种属（specics）而异.同种型的抗原性位于CH和CLH ，同种型主要包含Ig的类、亚类，型和亚型.1．免疫球蛋的类和亚类（classes and subclasses）(1)类：决议Ig不合类的抗原性差别存在于H链的恒定区（CH）.依据CH抗原性的差别（即氨基酸组成、分列、构型、二硫键等不合）H链可分为μ、γ、α、δ和ε五类，不合H链与L链组成完整Ig的分子别为IgM、IgA、IgD和IgE.在基因水平上，不合类的H链恒定区的是由不合的恒定区基因片断所编码.不合类Ig在理化性质及生物学功效上可有较大差别.（2）亚类：同一类Ig中由于搭钮区氨基酸组成和二硫键数目标差别，可分为不合的亚类，亚类间抗原性的差别要小于不合类之间的差别.今朝已发明人的α重链有α1和α2两个亚类，分别与L链组成IgA1和IgA2.γ重链有4个亚类，但定名为IgG1、IgG2a、IgG2b和IgG3.IgM、IgD和IgG，今朝尚未发明存在不合的亚类.Ig不合亚类也是由不合的恒定区基因片断编码.2．免疫球蛋白的型和亚型（types and subtypes）（1）型：决议Ig型的抗原性差别存在于L链的恒定区（CL），依据CL抗原性的差别（氨基酸的组成、分列和构型的不合）分为κ和λ轻链之比约为2：1；而在小鼠，97%轻链为κ型，λ型只占3%左右.（2）亚型：依据λ轻链恒定区（C2）个别氨基酸的差别又可分λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型.λ1和λ2在λ轻链190位氨基酸的分别为亮氨酸和精氨酸，λ3和λ4在第154氨基酸分别为某氨酸和丝氨酸.（二）同种异型同种异型（allotype）是指同一种属不合个别间的Ig分子抗原性的不合，在同种异体间免疫可诱导免疫反响.同种异型抗原性的不同往往只有一个或几个氨基酸残基的不合，可能是由于编码Ig的构造基因产生点突变所致，并被稳定地遗传下来，因此Ig同种异型可作为一种遗传标识表记标帜（genetic markers），这种标识表记标帜主要散布在CH和CL 上.1．γ链上的同种异型γ1、γ2γ3和λ4重链上均存在有同种异型标识表记标帜，今朝已发明：Glma、x、f、z；G2mn;G3mgl、g5、b0、b1、b3、b4、b5、c3、c5、s、t、u、v；G4m4a、4b.共20种左右.其中G暗示λ链，1、2、3或4暗示亚类λ1、λ2、λ3和λ4，m代表标识表记标帜（marker）.除Glmf和z位于IgG1分子的Cγ1区外，其余的Gm均位于Fc部位.一条γ链可能同时具有一个以上的Gm标记，如白种人经常在γ1H链Cγ1区有G1mz,Fc部位有G1ma.由于人第14号染色体编码四种IgG亚类的C区基因Cγ1、Cγ2、Cγ3和Cγ4是亲密连锁的，因此IgGH链各亚类Gm标识表记标帜可作为间倍体（haplotype）遗传给子代.2．α链上的同种异型α2H链已发明有A2m1和A2m2两种.A2m1在411、428、458和467位氨酸上分别为苯丙氨酸、天冬氨酸、亮氨酸、缬氨酸；A2m2则分别为苏氨酸、谷氨酸、异亮氨酸和丙氨酸.α1H链上尚未发明有同种异型存在.3．ε链上的同种异型今朝只发明Em1一种同种异型.4．κ链上的同种异型旧称为Inv,现分为Km1、2和3.Km1在153位和191位氨基酸上分别为缬氨酸和亮氨酸，Km2分别为丙氨酸和亮氨酸，Km3分别为丙氨和缬氨酸.λ轻链上尚未发明有同种异型.（三）奇特型奇特型（idiotype）为每一种特异性IgV区上的抗原特异性.不合抗体形成细胞克隆所产生的IgV区具有与其客不雅存在抗体V区不合的抗原性，这是由可变区中成其是超变区的氨基酸组成、分列和构型所决议的.所以，在单一个别内所存在的奇特型数量相当大，可达107以上.奇特型的抗原决议簇称为奇特位（idiotope）,可在异种、同种异体以及自身体内诱产生相应在的抗体，称为抗奇特型抗体（antiidiotypic antibody,αI d），奇特型和抗独型抗体可形成庞杂的免疫调节中占有得要地位.四、免疫球蛋白分子的超家族应用DNA序列剖析和X晶体衍射剖析等研究标明，许多细胞膜概况和机体某些蛋白质分子，其多肽链折叠方法与Ig折叠相似，在DNA水平和氨基酸序列上与IgV区或C区有较高的同源性，它们可能从同一原始祖先基因（primodial ancestral gene）经复制和突变衍生而来.编码这些多肽链的基因称为免疫球蛋白基因超家族（immunoglobulin gene superfamily）,这一基因超家族所编码的产品称为免疫球蛋白超家族（immunogloblin superfamily,IGSF）.（一）免疫球蛋白超家族的组成由于细胞概况标识表记标帜、单克隆抗体以及基因工程研究的进展，近年来发明属于IGSF的成员已达近百种，主要包含T细胞、B细胞抗原识别受体和信号传导分子，MHC及相关分子，Ig受体，某些细胞因子受体，神经系统功效相关分子，以及部分白细胞分化抗原（CD）（二）免疫球蛋白超家族的特点1．IGSF的构造特点IGSF的成员均含有1～7个Ig样功效区，第个Ig样功效区约含100（70～110）个氨基酸残基，功效区的二级构造是由3～5个股反平行β折叠股各自形成两个平行β片层的平面（anti-paralle β-pleated sheet）,每个反平行β折叠股由5～10个氨基酸基组成，β片层内侧的疏水性氨基酸起到稳定Ig折叠的作用，大多半功效区内有一个二硫键，垂直衔接两个β片层，形成二硫键的两个半胱氨酸间有55～75个氨基酸残基，使之成为一个球形构造，肽链的这种折叠方法称为免疫球蛋折叠（Ig fold）.依据IGSF功效区中Ig折叠方法、两个半胱氨酸之间氨基酸残基的数目以及与IgV区或C区同源性的程度，IGSF功效区可分为V组、C1组和C2组.（1）V组：V组功效区的两个半胱氨酸之间含65～75个氨基酸残基，有9个反平行β折叠股，如IgH链和L链V区，TCRα、β、γ、δ链V区，CD4v区，CD8α、β链V区，Thy-1,pIgR和排泄成分（SC）N端四个功效区，CEAN端第一个功效区，PDGFR接近胞膜的功效区等.（2）C1组：又称C组.C1组功效区二个半胱氨酸之间约含50～60个氨基酸残基，有7个β折叠股，如IgH链和L链C区（γ、δ和α链的CH1～CH3或μ和ε链的CH1～CH4），TCRα、β、γ、δ链C区，MHc Ⅰ类分子重链α3功效区，β2M，MHCⅡ类分子α2和β（3）C2组：又称H组.C2组功效区的氨基酸分列的顺序相似V组，但形成二硫键的两个半胱氨酸之间所含氨基酸残基数约为50～60，有7个β折叠股，这种构造介于V组和C1组之间，如CD3γ、δ和ε链，CD2和LFA-3（CD58），pIgR接近胞膜功效区，FcγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ、FcεRⅠα链、FcαR，ICAM-1，CEA第2至7个功效区，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、SCFR.PDGFR第1至4功效区，以及N-CAM、CD22、CD48分子等.2．IGSF功效特点IGSF的功效是以识别为基本，因此又称为识别球蛋白超家族（cognoglobulin superfamily）.IGSF很可能最起源于原始的具有粘功效的基因，通过复制和突变衍生形成了识别抗原、细胞因子受体、IgFc段受体、细胞间粘附分子以及病毒受体等不合的功效区.IGSF识此外根本方法有以下几种.（1）IGSF和IGSF相互识别：①同嗜性相互作用（heterophilic interaction）如相同神经细胞粘附分子（N-CAM）之间的相互识别，血小板内皮细胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互识别；②异嗜性相互作用（heterophilic interaction）,如CD2与LFA-3，CD4与MHCⅡ类分子的单态部分（α2和β2），CD8与MHCⅠ类分子的单态部分（α3），poly IgR与多聚Ig,FcγRⅠ(CD64)、FcγRⅡ(CD32)、FcγRⅢ（CD16）与IgG Fc 段，FcγRⅠ与Ige Fc段，FcαR（CD89）与IgA Fc段，CD28与B7/BB1（CD80）等之间的相互识别.（2）IGSF和结合素（integrin）相互识别：如ICAM-1（CD54）、ICAM-2（CD102）与LFA-1（CD11a/CD18），VCAM-1（CD106）与VLA-4（CD49d/CD29）之间的相互作用.（3）IGSF和其它分子的相互识别：包含TCR识别MHC Ⅰ类或Ⅱ类分子与抗原复合物，细胞因子受体识细胞因子等. Ig重链基因是由V、D、J和C四种不合基因片断所组成.（一）Ig重链可变区（V区）基因重链可变区基因是由V、D、J三种基因片断经重排后所形成.1.重链V区基因的组成编码重链V区基因长约1000～2000kb，包含V、D、J三组基因片断.（1）重链V基因片断：小鼠VH基因片断数目为250～1000个.依据VH基因片断核酸序列的相似性（>80%同源性），至少可分为11个家族（family).人V基因片断约为100个，至少可分为6个家族，每个家族含有2～60个成员不等.V基因片断由2个编码区（coding regions)组成：第一个编码区编码大部分信号序列；第二个编码区编码信号序列羧基端侧的4个氨基酸残基和可变区约98个氨基酸残基，包含互补决议区1和2（complementarity determining region 1和2，CDR1和CDR2）.（2）重链D基因片断：D（diversity)是指多样性.DH基因片断仅存在于重链基因中而不存在于轻链基因.D基因片断编码重链V区大部分CDR3.小鼠DH共有12个片断，位于VH和JH基因片断之间，大部分DH片断较为集中，约占60～80kb，但靠上游的DH可能位于VH区域内，最后一个DH片断与JH基因5'端相距约0.7kb.人类DH片断可能有10～20个左右.（3）重链的J基因片断：J（joining)指衔接，是衔接V和C基因片断.JH编码约15～17个氨基酸残基，包含重链V 区CDR3除DH编码外的其余部分和第4骨架区.小鼠JH基因片断有4个，与Cμ相距约6.5kb.人有9个JH，其中6个是有功效的JH基因片断.V、D、J基因片断经重组衔接在一起，组成2个外显子，一个外显子编码信号序列的大部分，另一个外显子编码信号序列的其余部分和重链可变区.2.重链可变区基因的移位在重链基因重排开端时，二条染色体上都产生D基因片断移位到J基因片断而产生D-J基因衔接.在此以后，只有其中一条染色体上的V基因片断与D-J基因片断衔接.VH基因片断5'端含有启动子（promoter)，JH 和Cμ基因片断之间的内含子中含有转录增强子（transcriptinal enhancer).如果一条染色体VH基因与D-J基因重排无效（non-productive），另一条染色体的VH基因片断开端产生移位，与D-J基因片断衔接.某些与Ig基因片断重排有关的特殊序列称为识别序列（recognition sequences)，位于V基因片断的3'端与J基因片断的5'端之间以及D基因片断的两侧.V基因片断3'端、J基因片断5'端以及D基因片断的两侧也是DNA重排识别信号所在区域，这些识别信号包含三部分：（1）高度守旧的回文构造的七聚体（palindromic heptamer);(2)较少守旧、富含A/T的九聚体(nonamer);（3）七聚体和九聚体之间不守旧的距离序。
免疫球蛋白的结构和功能分析
免疫球蛋白的结构和功能分析免疫球蛋白，也称为抗体，是免疫系统中重要的一种分子。
其主要功能是识别并结合抗原，引起免疫应答并消除抗原。
其结构和功能的深入分析有助于加深对于免疫系统的认识。
一、免疫球蛋白的基本结构免疫球蛋白是由四个多肽链组成的二聚体或四聚体。
每个免疫球蛋白分子包含两个相同的重链和两个相同的轻链。
重链和轻链之间通过二硫键连接形成免疫球蛋白的基本单元。
根据重链的类型，免疫球蛋白可以分为五个不同的类别：IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。
重链的变量区域和轻链的变量区域组成了免疫球蛋白分子上的抗原结合位点，也称为Fab。
抗原结合位点是免疫球蛋白的最为重要的结构之一。
它的变异和多样性导致了免疫球蛋白对于不同抗原的特异性和多样性。
免疫球蛋白的结构不仅仅限于Fab，还包括了标志活性区域Fc。
Fc位于两个重链之间，实际上是通过重链的常变区域连接在一起的，其主要作用是介导免疫球蛋白的免疫效应功能的发挥。
Fc可以结合免疫细胞表面分子，调节免疫细胞的激活、吞噬和清除作用，也可以调节补体系统在抗原处于体内或体外时的活性。
二、免疫球蛋白的功能免疫球蛋白是免疫系统的主要效应分子，通过结合抗原，引起免疫应答，并参与清除抗原。
免疫球蛋白的功能不仅限于其结构，还与免疫细胞互动有关。
1、通过互相激活免疫细胞，引发免疫应答当免疫球蛋白与抗原结合后，激活了B细胞并促使其增殖和分化成为抗体分泌细胞，同时也可以激活T细胞，促进细胞介导的免疫应答。
2、参与抗原清除过程免疫球蛋白特异性结合抗原，从而形成抗原抗体复合物。
这种复合物可以被吞噬细胞（如巨噬细胞）或NK细胞清除。
复合物的清除可以减小抗原的浓度，从而降低病原体的感染；同时还可以激活亚群的细胞，调节免疫系统的整体状态。
3、调节免疫细胞Fc部分可以结合免疫细胞表面分子，调节免疫细胞的激活、吞噬和清除作用，从而控制免疫细胞效应的强度和时机。
例如，IgG和IgE在介导吞噬细胞吞噬微生物方面有着不同的作用，IgE可在体内引起过敏反应。
免疫球蛋白结构与功能
免疫球蛋白结构与功能免疫球蛋白（immunoglobulin）是一种由免疫系统产生的复杂的蛋白质，它具有抵御外界侵袭的重要功能。
免疫球蛋白的结构与功能十分复杂，本文将分别进行介绍。
一、免疫球蛋白的结构免疫球蛋白有一种Y字形状的结构，它由四个多肽链组成，分别是两个重链和两个轻链。
其中重链和轻链均由一系列的氨基酸残基组成，这些氨基酸残基按照一定的顺序排列，形成了各种各样的区域。
在免疫球蛋白的结构中，重链和轻链中有一定数量的二硫键，这些二硫键可以保持分子的稳定性。
此外，在重链和轻链之间，还有一个非常重要的区域，称为可变区（variable region），它包括了抗原结合部位（antigen binding site），是免疫球蛋白发挥功能的关键。
二、免疫球蛋白的功能免疫球蛋白在免疫系统中具有多种重要的功能。
最基本的功能是识别并结合抗原物质，抵制外来侵袭。
在抗原结合部位中，免疫球蛋白可以识别大量不同种类的抗原，包括细菌、病毒、真菌和寄生虫等。
当免疫球蛋白遇到抗原后，它可以通过与抗原发生化学反应，抑制抗原的生长和繁殖。
除了上述功能外，免疫球蛋白还可以在体内催化某些生物化学反应。
例如，免疫球蛋白A可以催化某些酵素的活性，从而参与体内的代谢和生化反应。
此外，作为一种重要的蛋白质类别，免疫球蛋白还可以参与许多其他的生理过程。
例如，在感染和炎症过程中，免疫球蛋白可以作为信号分子参与细胞间的信号传递。
在某些疾病治疗中，也可以利用免疫球蛋白的抗体作用，通过治疗来调节免疫系统的功能。
三、免疫球蛋白的应用免疫球蛋白在医学领域中有着广泛的应用。
例如，针对不同的疾病，可以使用相应的免疫球蛋白，以治疗相关疾病。
这包括使用血清免疫球蛋白治疗狂犬病等疾病，以及使用抗D免疫球蛋白预防和治疗新生儿溶血等疾病。
此外，免疫球蛋白还可以作为一种蛋白质药物，用于治疗某些疾病。
例如，在某些免疫疾病中，免疫球蛋白可以作为常规治疗手段，来调节患者的免疫系统，减轻患者症状。
蛋白重链和轻链
蛋白重链和轻链
蛋白质由一条或多条长链构成，这些长链称为蛋白质的多肽链。
每条多肽链都由一系列氨基酸单元组成，这些氨基酸单元按一定的顺序排列，形成了蛋白质的特定结构和功能。
在某些类型的蛋白质中，一条多肽链可以分成两个部分，即重链和轻链。
重链和轻链之间通过非共价键（如二硫键）连接在一起，形成一个叫做二聚体的结构。
这些蛋白质包括免疫球蛋白、抗体以及某些酶。
重链和轻链的结构和氨基酸序列都存在一定的差异。
免疫球蛋白中的重链有五种类型，分别是μ、γ、α、δ和ε，而轻链有两种类型，即κ和λ。
重链和轻链的不同类型会影响到蛋白质的功能和特性。
在免疫球蛋白中，重链和轻链有不同的作用。
重链负责决定抗体的种类，而轻链则为抗体提供形状和结构上的稳定性。
总之，重链和轻链是蛋白质多肽链的两个部分，它们通过非共价键连接在一起，形成了一种二聚体的结构。
它们在不同类型的蛋白质中扮演不同的角色，影响到蛋白质的功能和特性。
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免疫球蛋白轻链和重链（ immunoglobulin light chain and
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返回上一级免疫球蛋白轻链和重链（ immunoglobulinlight chain and heavy c...
【参考范围】
免疫电泳法：正常为阴性。
免疫速率散射比浊法（ARRAY-360测定仪参考值）：Kappa链血清0.598〜
1.329g/L;尿液v 18.5mg/L;
Lambda 链血清 0.280〜0.665g/L;尿液v 500mg/L; Kappa/Lambda血清 1.47〜2.95。
【影响因素】
1 ．免疫电泳法标本要新鲜不可污染或有沉淀，否则电泳时会出现拖尾现象；用抗K或抗入血清电泳时，其中一种抗血清有时出现2条沉淀线，是靠近
加样孔较粗的为骨髓瘤蛋白所致，另一条通常较弱为游离轻链所致，极少数情况下提示标本与抗血清中可能存在非特异性反应物质，应用抗IgD、抗IgE血清进一步鉴定;另外琼脂浓度、缓冲液离子强度、电压等要合适，每次实验必须做阴性、阳性血清对照。
2．速率散射比浊法抗血清效价高、特异性和亲和力强是实验的关键; PEG 的分子量、浓度要适当、所用器具必须清洁;注意抗原和抗体比例，防止hook 效应的发生。
【临床意义】
1.正常Ig分子的基本结构是由4条多肽链组成，即2条相同的分子量较小的轻链（L链）和2条相同的分子量较大的重链（H链）。
L链共分为两型K型和入型，同一个天然Ig分子L链的型均相同，正常人血清中K型：入型约为2: 1。
H链大小约为L链的2倍，根据H链抗原性可将其分为5类Y链、a链、卩链、3链、£链，不同的H链与L链(K型或入型)分别组成一个完整的lg分子，称为lgG( Y、IgA( a、IgM (a)、IgD ( 5)、IgE()。
2.L 链阳性或升高见于多发性骨髓瘤、慢性淋巴细胞性白血病、巨球蛋白血症、淀粉样变性和恶性肿瘤等。
在多发性骨髓瘤患者中，约20％患者只分泌游
离轻链， 50%的既有单克隆免疫球蛋白，又有单克隆尿轻链，前者预后较差。
免疫电泳只出现单一 L链沉淀线提示多属于恶性疾病，两条同时出现则多属于
SLE肝脏疾病等。
尿液中游离L链又称为本周蛋白或凝溶蛋白，由于其分子量较小，易通过肾小球迅速从尿中排出，因此血中可呈阴性反应。
将轻链病患者尿液加热至 56C, 15min 凝固，继续加热至100C时溶解，在冷至60C以下又重新凝固而沉淀，本周蛋白含量v 1.45g/L时加热法检测常为阴性。
3.H 链升高见于重链病，重链病是一类淋巴细胞和浆细胞的恶性肿瘤，在患者血清/尿液中大量出现某一类型Ig的H链或片段，其中Y a及□重链病较常见。