酶相关实验总结
酶 生化试验报告
生物大分子·酶——相关生化实验报告小组成员：王书洋张斌贾官斐杨翀左天宇单位：武警后勤学院临床医学系四队四班邮编：300162关键词淀粉酶; 活性; 温度; 抑制剂; 激活剂; 专一性【前言】目前临床主要以检测指标作为依据对疾病的诊断作出较为准确的判断。
其中，酶学上的应用占了相当一部分。
所以，从临床疾病诊断以及治疗的角度去对酶学知识的具体化了解和应用深化是十分有必要的。
酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化。
因此，一切对蛋白质活性有影响的因素都影响酶的活性。
酶与底物作用的活性，受温度、pH值、酶液浓度、底物浓度、酶的激活剂或抑制剂等许多因素的影响。
对酶活性的测定对临床诊断以及基础医学的研究都有着重要意义。
很多酶其实包含几种具有同样催化效用的蛋白质，但它们的分子组成、理化性质与免疫学特性却有明显差异，这类蛋白质统称为该酶的同工酶。
同工酶在组织和器官中的分布不同，通过测定不同同工酶的含量与活性的变化，可以推算出改组织和器官的变化。
本综述旨在对后文的三次实验作为基础医学和临床医学的一次应用上的联系。
实验一影响酶促反应速度的因素【实验原理】唾液淀粉酶催化淀粉水解生成各种糊精和麦芽糖。
淀粉溶液与碘反应呈蓝色；糊精根据分子大小，与碘反应分别呈蓝、紫、红、无色等不同的颜色；麦芽糖不与碘呈色。
唾液淀粉酶的活性受温度、酸碱度、抑制剂与激活剂等的影响。
温度：温度降低，酶促反应减弱或停止；温度升高，反应速度加快。
当上升至某一温度时，酶促反应速度达最大值，此温度称为酶的最适温度。
由于酶的化学本质是蛋白质，温度过高会导致蛋白质构象的改变，因此如果温度继续升高，反应速度反而会迅速下降甚至完全丧失。
酸碱度：唾液淀粉酶最适pH为pH6.9，高于或低于酶的最适pH值，都将引起酶活性的降低，过酸或过碱的反应条件可使酶活性丧失。
抑制剂与激活剂：酶的活性常受某些物质的影响，能增加酶的活性称为酶的激活剂：降低酶活性且不使酶蛋白变性的称为酶的抑制剂。
“酶工程”_暑期科研实践_实习_报告_总结 2100字 - 总结范文
三一文库（）〔“酶工程”_暑期科研实践_实习_报告_总结 2100字 - 总结范文〕“酶工程”暑期科研实践总结报告生物科学与工程学院生物工程2班黄义林20xx30742333这次暑期科研实践，我和李洋、黄文潘都参加了有张俊辉师兄所负责的酶分子改造的项目，实际参加实验的时间是7月13至29号，以及8月16至19号。
在此之前，我们还参加了有郑穗平老师和林影老师讲授的关于酶的发展、现状以及前景的讲座，以及内容为负责各个项目的师兄对其项目讲解的培训。
参加实践前的讲座和培训都让我对酶的发展概况、研究方向有了更深刻全面的认识。
实验中，张俊辉师兄让我们从实验的开头开始，逐步学习实验过程中各阶段的实验操作，同时对专业知识进行讲解，让我们更好地掌握实验操作的原理。
在实验流程中，我们的操作都没有出现能直接导致实验失败的失误，但实验最后并没有得到想要的产物，原因应该是多方面的，也和我们的实验操作有很大关系。
实验没有得到很好的成果，但在实践过程中，我学习和掌握了一些基本实验操作技能及操作规范，并对实验室内的规章制度有了更多的了解。
下面说一下我在实验中学到的知识和其他心得体会。
首先是酶分子改造实验的思想：获得待改造酶分子的三维结构后，对其进行分析，从而确定可能改善酶某一方面性能的突变位点，通过反编译获得改造后的酶的基因，把这段基因再表达出来，就得到改造后的酶分子。
思想比较直接，但是实际操作却比较迂回，因为某些步骤看起来不复杂，但在现实中要实现就没有那么简单，比如要确定突变位点和突变的方向，目前的理论对蛋白质结构和功能的研究还达不到可以直接指导酶分子改造的那个层次，所以在改造的时候需要结合理性突变和随机突变，即理性确定突变位点，然后在那个位点进行全突变，或者增加突变位点；要获得反编译后的酶的基因，直接合成成本太高（1bp 要几块钱），所以需要对原来的基因进行操作（设计引物，通过PCR对酶基因进行全突变）；对改造后的酶的基因进行表达，需要利用基因工程技术，我们在实际操作中是先把基因和质粒连接，先转化大肠杆菌以增殖质粒，再从大肠杆菌中提取质粒，转化毕赤酵母进行最终的表达；因为设置多个突变位点以及每个突变位点都有二十种氨基酸，所以需要进行大量的筛选（筛选量随着突变位点的增长而呈指数增长）；基因既看不见有摸不着，在实验过程中需要对每一步的成果进行检测，比较多的就是依靠跑胶来检测DA分子的长度，确定是否得到目的基因，与突变后的酶基因进行连接的质粒上面要有抗生素抗性标记，转化后的大肠杆菌或毕赤酵母要用含抗生素的平板进行培养，以筛选出成功转化的菌落。
高中生物关于酶的实验
高中生物关于酶的实验酶是生物体内一类具有生物催化作用的蛋白质，对于高中生物学习而言，了解酶的性质和作用具有重要意义。
以下是一份关于酶的实验文档，旨在帮助高中生更好地掌握酶的相关知识。
一、实验目的1.了解酶的特性和作用机理；2.掌握酶的催化效率及其影响因素；3.培养学生的实验操作能力和观察能力。
二、实验原理酶是一种具有高效、专一、可逆等特性的生物催化剂，能显著降低化学反应的活化能。
酶的活性受温度、pH值等因素的影响。
三、实验材料与仪器1.材料：新鲜肝脏、过氧化氢溶液、碘液、淀粉溶液、唾液、蔗糖溶液等。
2.仪器：烧杯、量筒、滴定管、试管、温度计、磁力搅拌器等。
四、实验步骤1.酶的提取（1）将新鲜肝脏洗净，剪碎，放入烧杯中；（2）加入适量生理盐水，用玻璃棒搅拌，使肝细胞破裂；（3）用纱布过滤，收集滤液，备用。
2.过氧化氢酶活性测定（1）取3支试管，分别加入2mL过氧化氢溶液；（2）向1号试管中加入2滴提取的肝酶液，2号试管中加入2滴唾液，3号试管中加入2滴蒸馏水；（3）观察各试管中气泡产生的速度，记录实验结果。
3.淀粉酶活性测定（1）取3支试管，分别加入2mL淀粉溶液；（2）向1号试管中加入2滴提取的肝酶液，2号试管中加入2滴唾液，3号试管中加入2滴蒸馏水；（3）将各试管放入热水中加热，观察各试管中淀粉消失的速度，记录实验结果。
4.蔗糖酶活性测定（1）取3支试管，分别加入2mL蔗糖溶液；（2）向1号试管中加入2滴提取的肝酶液，2号试管中加入2滴唾液，3号试管中加入2滴蒸馏水；（3）将各试管放入热水中加热，观察各试管中蔗糖消失的速度，记录实验结果。
五、实验结果与分析1.过氧化氢酶活性测定：1号试管中气泡产生速度最快，说明肝酶液中含有过氧化氢酶，具有催化分解过氧化氢的作用。
2.淀粉酶活性测定：1号试管中淀粉消失速度最快，说明肝酶液中含有淀粉酶，具有催化分解淀粉的作用。
3.蔗糖酶活性测定：1号试管中蔗糖消失速度最快，说明肝酶液中含有蔗糖酶，具有催化分解蔗糖的作用。
酶性质实验报告结果现(3篇)
第1篇一、实验目的本次实验旨在通过一系列的实验操作，观察和分析不同因素对酶活性的影响，探究酶的专一性、激活剂与抑制剂的作用以及酶的最适温度。
二、实验材料与仪器1. 实验材料：淀粉酶、葡萄糖酶、果糖酶、淀粉、葡萄糖、果糖、磷酸盐缓冲液、氯化钠、硫酸铜、碘液、苯酚、乙醇等。
2. 实验仪器：恒温水浴锅、离心机、分光光度计、移液器、容量瓶、试管等。
三、实验方法1. 酶的专一性实验（1）将淀粉酶分别与淀粉、葡萄糖、果糖混合，置于恒温水浴锅中，在一定温度下反应一定时间。
（2）将反应后的溶液进行离心，取上清液。
（3）用碘液检测上清液中淀粉的含量，用苯酚-硫酸法检测葡萄糖和果糖的含量。
2. 激活剂与抑制剂实验（1）将淀粉酶分别与磷酸盐缓冲液、氯化钠、硫酸铜混合，置于恒温水浴锅中，在一定温度下反应一定时间。
（2）将反应后的溶液进行离心，取上清液。
（3）用碘液检测上清液中淀粉的含量。
3. 酶的最适温度实验（1）将淀粉酶分别置于不同温度的恒温水浴锅中，反应一定时间。
（2）将反应后的溶液进行离心，取上清液。
（3）用碘液检测上清液中淀粉的含量。
四、实验结果与分析1. 酶的专一性实验结果实验结果显示，淀粉酶对淀粉的催化效果明显，而对葡萄糖和果糖的催化效果较差。
这表明淀粉酶具有高度的底物专一性，只能催化淀粉的水解反应。
2. 激活剂与抑制剂实验结果实验结果显示，氯化钠对淀粉酶的活性有促进作用，而磷酸盐缓冲液和硫酸铜对淀粉酶的活性有抑制作用。
这说明氯化钠可以作为淀粉酶的激活剂，而磷酸盐缓冲液和硫酸铜可以作为淀粉酶的抑制剂。
3. 酶的最适温度实验结果实验结果显示，淀粉酶在40℃时的活性最高，而在其他温度下，酶的活性逐渐降低。
这表明淀粉酶的最适温度为40℃。
五、讨论与心得1. 酶的专一性是酶催化反应的一个重要特点，本实验验证了淀粉酶对淀粉的专一性，为后续研究酶的应用提供了理论依据。
2. 激活剂和抑制剂在酶催化反应中起着重要作用。
本实验发现氯化钠可以作为淀粉酶的激活剂，而磷酸盐缓冲液和硫酸铜可以作为淀粉酶的抑制剂，为酶的调控提供了参考。
DNS法测定纤维素酶活实验方法总结及优化方案
DNS法测定酶活实验方法总结及优化方案
目前纤维素酶没有统一的测定方法，诸多因素影响纤维素酶酶活测定大小的比较。
选择适宜的酶活测定条件，提高测定结果的准确性，可根据有关资料中采用的测定条件，以及通过控制变量法对酶活力测定中的主要影响因素进行研究。
目前实验室采用测酶活方法：
1、葡萄糖标准曲线制作：
530nm比色。
2、酶活测定方法：
考虑到酶液中培养基成分会对吸光值造成一定的影响，所以空白管0还是采用先将酶高温灭活的方法，后面保持实验条件一致，显色时间与标准曲线的显色时间保持一致。
单位酶活的计算：T n k OD ml U 1000
1
)/(⨯⨯⨯=酶活力 n ：稀释倍数； K ：曲线斜率； T ：反应时间，min ； 1000：mg 换算成ug.
以下是近期所做的实验结果：
葡萄糖标准曲线
两种产纤维素酶细菌不同测试结果
测定结果
实验结论：从以上几种对酶液的处理方法来看，183的酶活要比R2高，两种菌都是以胞外酶为主。
目前尚没找到有关于加缓冲溶液并且超声破碎的文献，所得测量结果与前面三种方法均不符，这一步需另外探索。
根据《纤维素酶活力测定条件研究》（夏服宝等，《饲料工业》2005年第26卷第16期）和《影响纤维素酶活力测定的几个因素》（刘妙莲等，中国食品发酵工业研究所）这两篇文献，实验室可先从底物浓度、温度、DNS用量、显色时间以及对菌体的超声破碎时间这几方面进行探索，进而优化实验方法。
酶及其相关实验2020.2.7
3ml
3ml
3ml 有专一性。
1ml 1ml
蔗糖酶只能分解蔗糖，不 能分解淀粉，蔗糖酶具有
1ml 1ml 专一性。
37 ℃水浴保温
5.试管3与5或者4与6对照， 15 min 15 min 15 min 15 min 能不能说明酶具有专一性 ？
本尼迪特试剂， 并水浴加热 实验结果
2 mL
2 mL 2 mL 有红黄 色沉淀
/ 2 mL
/ 2 mL
0 ℃ 37 ℃ 100 ℃ 0 ℃
2
温度
37 ℃
水浴保温5 min
3
A和D、B和E、C和F混合，水浴保温10 min
100 ℃
4 加碘—碘化钾溶液 /
/
/
2滴
2滴
2滴
5
观察并记录
/
/
/
蓝色 没有蓝色或蓝色很浅 蓝色
3.为什么要在加入淀粉酶溶液之前控制好各自的温度？
答案 酶具有高效性，若在控制好各自的温度之前加入淀粉酶溶液，会使淀粉酶与淀粉的接触发 生在同一种温度的环境下，不利于观察不同温度条件下，酶的活性高低的区别。
15 min
2 mL
1. 实 验 中 设 置 试 管 1 、 2 的 目 的是什么？对照组还有哪几 组？自变量时什么？
起对照作用，用以证明淀粉和蔗糖 溶液中是有非还原糖。 4、6； 酶与底物
2. 为什么先做试管1、2，等 结果不出现红黄色沉淀再做 3、4、5、6试管？
不出现红黄色沉淀证明淀 粉和蔗糖溶液中不含还原 糖，才能继续。
一.酶的特性
1.高效性： (原因)酶能显著降低反应所需的活化能。
解释:中间产物学说
E+S 酶 底物
琥珀酸脱氢酶实验报告
琥珀酸脱氢酶实验报告琥珀酸脱氢酶实验报告引言：琥珀酸脱氢酶是一种重要的酶类，广泛存在于生物体内，参与着多种生物化学反应。
本实验旨在通过测定琥珀酸脱氢酶的活性，探究其在生物体内的功能和作用机制。
实验材料与方法：1. 实验材料：琥珀酸脱氢酶提取物、琥珀酸、NAD+、乙醇、磷酸盐缓冲液、pH 7.4的缓冲液、紫外可见分光光度计等。
2. 实验方法：（1）制备琥珀酸脱氢酶提取物：将适量的生物组织（如动物肝脏）切碎，加入磷酸盐缓冲液中，用离心机离心，收集上清液，即为琥珀酸脱氢酶提取物。
（2）测定琥珀酸脱氢酶的活性：将琥珀酸脱氢酶提取物与琥珀酸、NAD+等试剂按一定比例混合，加入pH 7.4的缓冲液中，反应一段时间后，用紫外可见分光光度计测定反应液的吸光度变化。
结果与讨论：通过实验测定，我们得到了琥珀酸脱氢酶的活性数据，进一步分析和讨论如下：1. 酶的活性与底物浓度的关系：我们在实验中分别使用了不同浓度的琥珀酸作为底物，测定了相应的酶活性。
结果显示，随着底物浓度的增加，酶活性呈现出逐渐增加的趋势，但当底物浓度达到一定水平后，酶活性趋于稳定。
这说明琥珀酸脱氢酶的活性受到底物浓度的调控。
2. 酶的活性与pH值的关系：我们在实验中调整了反应体系的pH值，并测定了相应的酶活性。
结果显示，酶活性在不同pH值下呈现出不同的变化趋势。
在一定范围内，酶活性随pH值的增加而增加，但当pH值超过一定范围后，酶活性开始下降。
这说明琥珀酸脱氢酶的活性受到pH值的影响，存在最适宜的pH值。
3. 酶的活性与温度的关系：我们在实验中调整了反应体系的温度，并测定了相应的酶活性。
结果显示，酶活性在一定温度范围内呈现出逐渐增加的趋势，但当温度超过一定范围后，酶活性开始下降。
这说明琥珀酸脱氢酶的活性受到温度的影响，存在最适宜的温度。
结论：通过本次实验，我们成功测定了琥珀酸脱氢酶的活性，并探究了其与底物浓度、pH值和温度的关系。
我们发现琥珀酸脱氢酶的活性受到这些因素的调控，这与其在生物体内参与多种生物化学反应的功能密切相关。
生物选修一实验总结
生物选修一实验总结引言生物选修一实验是作为生物学专业课程中的一部分，旨在帮助学生通过实验了解和掌握生物学的基本理论和实际应用。
本文将总结我在生物选修一实验中的主要经历和收获。
实验一：细胞观察实验一旨在通过显微镜观察细胞结构，以及掌握细胞染色和细胞计数的基本方法。
在实验过程中，我首先通过染色技术对细胞进行着色，然后使用显微镜观察细胞结构，并学会了准确进行细胞计数。
通过这个实验，我深入了解了细胞的基本结构和组成，掌握了常用的细胞观察方法。
实验二：酶的活性测定实验二的目的是通过测定酶的活性来研究酶的催化作用。
在实验中，我们选择了过氧化氢酶作为研究对象，使用比色法测定酶的活性。
从实验中，我了解到酶对化学反应的促进作用，以及如何利用比色法进行酶活性测定。
这个实验扩展了我的实验技术和实验思维，让我更加深入地了解了酶的特性和功能。
实验三：DNA提取与鉴定实验三旨在通过提取和鉴定DNA来了解DNA的结构和特性。
在实验中，我们采用了细胞裂解和酶解的方法提取DNA，然后使用凝胶电泳进行DNA的鉴定。
通过这个实验，我学会了DNA提取的方法和DNA的凝胶电泳分析技术。
这个实验让我更加深入地理解了DNA的结构和功能，以及DNA在生物学中的重要性。
实验四：细胞培养实验四的目的是通过细胞培养来研究细胞的生长和分化。
在实验中，我学会了细胞培养的基本操作和细胞培养液的配制方法。
通过观察细胞的生长和形态变化，我对细胞分化和细胞培养技术有了更加深入的理解。
这个实验不仅扩展了我的实验技术，还让我认识到细胞培养在生物学研究和医学应用中的重要性。
实验五：光合作用的测定实验五旨在通过测定光合作用速率来研究植物光合作用的特性和影响因素。
在实验中，我们使用光度计测定光合作用速率，并研究不同条件下对光合作用速率的影响。
通过这个实验，我了解了光合作用的基本原理和测定方法，以及光合作用与环境因素的关系。
这个实验让我更加深入地了解了植物的光合作用过程和机制。
实验报告影响酶活性的因素
实验报告影响酶活性的因素实验报告-不同因素对酶的影响实验报告课程名称：生物化学实验（甲）指导老师：成绩：实验名称：酶的基本性质实验——底物专一性剂、激活剂和抑制、最适温度实验类型：分离鉴定实验同组学生姓名：一、实验目的和要求（必填）三、主要仪器设备（必填）五、实验数据记录和处理七、讨论、心得二、实验内容和原理（必填）四、操作方法和实验步骤六、实验结果与分析（必填）Ⅰ.酶的基本性质——底物专一性一、实验目的和要求1. 了解酶的专一性。
2. 掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。
3. 学会排除干扰因素，设计酶学实验。
二、实验基本原理酶是一种具有催化功能的蛋白质。
酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性，酶催化的反应（酶促反应）要比相应的没有催化剂的反应快103-1017 倍。
酶催化作用的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对某一种底物或一类底物起催化作用，对其他底物无催化反应。
根据各种酶对底物的选择程度不同，它们的专一性可以分为下列几种：1.相对专一性一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。
2.绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。
如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。
如麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用其它双糖，淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素。
3.立体异构专一性有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种，而对另一种则全无作用。
如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型的糖。
本实验以唾液淀粉酶、蔗糖酶对淀粉、蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。
采用Benedict 试剂检测反应产物。
Benedict试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性糖的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成砖红色氧化亚铜沉淀。
Na2CO3+ 2H2O2NaOH + H2CO3 CuSO4+2+ Na2SO4 还原糖(—CHO or —C=O)+ 2Cu(OH)2 Cu2O(砖红色或黄色) + 2H2与Benedict试剂无呈色反应。
DNS法测定纤维素酶活实验方法总结及优化方案
DNS法测定酶活实验方法总结及优化方案
目前纤维素酶没有统一的测定方法，诸多因素影响纤维素酶酶活测定大小的比较。
选择适宜的酶活测定条件，提高测定结果的准确性，可根据有关资料中采用的测定条件，以及通过控制变量法对酶活力测定中的主要影响因素进行研究。
目前实验室采用测酶活方法：
1、葡萄糖标准曲线制作：
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530nm比色。
2、酶活测定方法：
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考虑到酶液中培养基成分会对吸光值造成一定的影响，所以空白管0还是采用先将酶高温灭活的方法，后面保持实验条件一致，显色时间与标准曲线的显色时间保持一致。
单位酶活的计算：T n k OD ml U 1000
1
)/(⨯⨯⨯=酶活力 n ：稀释倍数； K ：曲线斜率； T ：反应时间，min ； 1000：mg 换算成ug.
以下是近期所做的实验结果：
葡萄糖标准曲线
两种产纤维素酶细菌不同测试结果
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测定结果
实验结论：从以上几种对酶液的处理方法来看，183的酶活要比R2高，两种菌都是以胞外酶为主。
目前尚没找到有关于加缓冲溶液并且超声破碎的文献，所得测量结果与前面三种方法均不符，这一步需另外探索。
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根据《纤维素酶活力测定条件研究》（夏服宝等，《饲料工业》2005年第26卷第16期）和《影响纤维素酶活力测定的几个因素》（刘妙莲等，中国食品发酵工业研究所）这两篇文献，实验室可先从底物浓度、温度、DNS用量、显色时间以及对菌体的超声破碎时间这几方面进行探索，进而优化实验方法。
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实验二：淀粉酶活性测定实验报告
淀粉酶活性的测定一、实验目的酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。
酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。
淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称。
α-淀粉酶是一种典型的内切型淀粉酶,主要作用于淀粉水解的液化阶段,因此又叫液化酶。
作为一种最重要的工业酶制剂，α-淀粉酶广泛存在于动物,植物和微生物中。
其中，微生物α-淀粉酶以其经济易得成为工业生产主要来源。
目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种。
本实验采用杨氏改良法测定α-淀粉酶；掌握测定α-淀粉酶活性大小与温度关系的方法，通过分析得出酶的最适温度范围。
二、实验原理酶促反应中，反应速度达到最大值时的温度和pH值称为某种酶作用时的最适温度和pH值。
温度对酶反应的影响是双重的：一方面随着温度的增加，反应速度也增加，直至最大反应速度为止；另一方面随着温度的不断升高，而使酶逐步变性从而使反应速度降低，其变化趋势呈钟形曲线变化。
不同菌株产生的酶在耐热性、酶促反应的最适温度、PH、对淀粉的水解程度，以及产物的性质等均有差异。
α-淀粉酶属水解酶，作为生物催化剂可随机作用于直链淀粉分子内部的α-1,4糖苷键，迅速地将直链淀粉分子切割为短链的糊精或寡糖，使淀粉的粘度迅速下降，淀粉与碘的反应逐渐消失，这种作用称为液化作用，生产上又称α-淀粉酶为液化淀粉酶。
α-淀粉酶不能水解淀粉支链的α-1,6糖苷键，因此最终水解产物是麦芽糖、葡萄糖和α-1,6键的寡糖。
本实验通过淀粉遇碘显蓝色，淀粉含量越高，颜色越深。
用分管光度计检测显色效应大小，通过分管光度值计算酶活力注意：实验中为了消除非酶促反应引起的淀粉水解带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。
在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。
并且在酶的作用过程中，三支测定管及空白管不要混淆。
三、材料、试剂与仪器实验材料：α-淀粉酶仪器：分光光度计、电热恒温水浴锅、小台秤、研钵、玻璃仪器若干试剂：①0.4M NaOH/0.4M CH3COOH及0.1M HCl：②0.005%工作碘液：0.5克I2和5.0克KI水中研磨，定容至1000mL；③1%糊化淀粉溶液：称取1.0克淀粉，加入25mL0.4M NaOH，60℃5min，冷却后加25mL0.4M CH3COOH，定容至100mL；④稀释α-淀粉酶溶液：待测样品四、实验步骤①10mL1%淀粉溶液加入试管中，室温25/45/65℃保温10min②于每管中各加酶稀释液1mL，在室温25/45/65℃恒温水浴中（水浴温度的变化不应超过±0.5℃）准确加热10min，冷却。
酶的实验报告结果
一、实验目的通过本次实验，我们旨在了解酶的特性，包括酶的专一性、温度、pH值对酶活力的影响，以及激活剂和抑制剂对酶活力的影响。
二、实验原理酶是一种生物催化剂，具有高效性、专一性和可调节性等特点。
在特定的条件下，酶可以显著提高化学反应的速率。
本实验通过观察酶在不同条件下的催化效果，分析酶的特性。
三、实验材料与仪器1. 材料：淀粉酶、蛋白酶、葡萄糖、蔗糖、氯化钠、氢氧化钠、盐酸、硫酸铜、苯酚、磷酸二氢钠、磷酸氢二钠、氢氧化钠溶液、盐酸溶液、硫酸铜溶液等。
2. 仪器：恒温水浴锅、电子天平、试管、试管架、移液器、滴定管、烧杯、漏斗、滤纸等。
四、实验方法与步骤1. 酶的专一性实验（1）取两只试管，分别加入等量的淀粉溶液和蔗糖溶液。
（2）向两只试管中分别加入等量的淀粉酶和蛋白酶。
（3）将两只试管放入恒温水浴锅中，在37℃下反应30分钟。
（4）用苯酚-硫酸法检测反应后的还原糖含量。
2. 温度对酶活力的影响实验（1）取三只试管，分别加入等量的淀粉溶液。
（2）向三只试管中分别加入等量的淀粉酶。
（3）将三只试管分别放入不同温度（0℃、25℃、50℃）的恒温水浴锅中，反应30分钟。
（4）用苯酚-硫酸法检测反应后的还原糖含量。
3. pH值对酶活力的影响实验（1）取三只试管，分别加入等量的淀粉溶液。
（2）向三只试管中分别加入等量的淀粉酶。
（3）将三只试管分别加入不同pH值的缓冲溶液（pH 4.0、pH 6.8、pH 8.0）。
（4）将三只试管放入恒温水浴锅中，在37℃下反应30分钟。
（5）用苯酚-硫酸法检测反应后的还原糖含量。
4. 激活剂和抑制剂对酶活力的影响实验（1）取两只试管，分别加入等量的淀粉溶液。
（2）向两只试管中分别加入等量的淀粉酶。
（3）向其中一只试管中加入适量的激活剂（如氯化钠），另一只试管中加入适量的抑制剂（如氢氧化钠）。
（4）将两只试管放入恒温水浴锅中，在37℃下反应30分钟。
（5）用苯酚-硫酸法检测反应后的还原糖含量。
酶特性实验的总结
酶特性实验的总结引言酶是一类能够催化特定化学反应的生物大分子，广泛存在于生物体内，对维持生命活动起着重要作用。
酶的特性实验是研究酶活性、稳定性、底物亲和力等方面的重要手段。
本文将对酶特性实验进行总结，并介绍常用的酶特性实验方法、实验步骤及其意义。
酶特性实验方法酶特性实验涉及多种方法和技术，下面介绍几种常见的酶特性实验方法：1.酶活性测定：酶活性是酶催化反应速率的度量，常用于评估酶的催化效率。
常见的酶活性测定方法有比色法、荧光法、放射性测定法等。
2.底物浓度和酶活性的关系实验：通过改变底物浓度，观察酶活性的变化，可以确定酶的底物亲和力、最大反应速率等参数。
3.pH值和酶活性的关系实验：pH值是酶活性的重要影响因素之一，通过测定不同pH条件下酶活性的变化，可以确定酶的最适pH值和pH稳定性。
4.温度和酶活性的关系实验：温度是影响酶活性的重要因素，请注意消防和安全保障，通过在不同温度条件下测定酶活性的变化，可以确定酶的最适温度和热稳定性。
实验步骤下面简要介绍一种常见的酶特性实验步骤，以测定酶活性为例：1.制备反应体系：根据实验需求，将酶、底物和缓冲液按照一定比例和浓度加入实验管中，制备好反应体系。
2.实验前的预处理：根据需要，可以对酶进行某些处理，如离心、滤过等，去除杂质或提高酶的稳定性。
3.加入底物和测定反应时间：将底物加入反应体系中，开始计时，并对反应进行适当时间的孵育或振荡。
4.反应停止和测定产物：根据实验需求，选择合适的方法停止反应，如加入酸、碱、高温等。
然后使用适当的测定方法，测量产物的生成量。
5.酶活性的计算：根据测定得到的数据，根据酶活性的定义公式进行计算。
实验结果与讨论根据不同的实验方法和步骤，我们可以获得酶特性的相关数据。
通过对这些数据进行分析和讨论，可以得出一些结论：1.对于不同酶底物浓度的实验结果，可以绘制酶活性与底物浓度的曲线，从而分析酶底物的关系，确定最大反应速率。
2.对于不同pH条件下酶活性的实验结果，可以绘制酶活性与pH值的曲线，确定酶的最适pH值和pH稳定性。
心得体会-酶教学反思 精品
酶教学反思篇一酶教学反思新课程理念非常注重培养学生的科学素养和动手能力，而这节内容就是一节非常适合实施这一理念的课程，但是如何实施呢？我想起了麻省理工大学媒体实验室的一位学者的名言是优秀的教学将不是去为教师寻找更好的教学方法，而是给学生去建构更好的机会。
由此，我根据教材特点、学生实际，结合上节内容，准备好实验探究的设备，给学生构建了动手探究的学习机会，通过验证与探究相结合的实验课，去探究酶的特性。
通过上课和课后反思，小结如下1、本节课的成功之处有为学生构建、提供自主动手做科学实验的机会，体验当小科学家的感觉，使学生通过探究形成自己的观点，获取应有的知识，从往常的被动接受知识中跳出来；授人以渔，让学生实现在做中学，在合作、交流中学，且有的小组不注意合作则迟迟没有完成任务的事实，进一步让学生意识到合作学习的重要性。
另外，学生从亲自的实验操作中，以及出现问题时教师的点提中，体会了实验设计、操作的不易和细致要求，培养了学生严谨、认真、实事求是的科学态度。
2、本节课的不足之处探究性学习中，学生为主体，教师为主导，既需要学生的自主探究，也需要教师的指导，二者互相联系，互相作用。
教师要起的是点提和提升等穿针引线的作用，而不能越俎代庖。
但在实际教学中，实验探究学习往往需要比较长的时间，很难掌握最恰当的平衡点。
本节课中，处理不好的地方一是对比前面提到的肖主任的课，我对实验的深层次的设计理念没有也不敢很深入的好好剖析，总是担心学生能否接受和时间；二是留给学生活动、思考的时间不足，学生主体性还没有得到充分体现，学生提问及对问题的深究还没有达到应有的量和质；三是因学生人数较多，对部分学生的指导不到位，如有部分学生因不懂或偷懒游离于探究学习之外；有部分学生实验设计出现漏洞时没有及时点提，幸好最后在总结中发现并总结了问题的症结所在。
篇二酶教学反思《酶》第一课时考点有两个酶的作用及其本质，酶的特性。
依据考点以及学生的实际情况，本节课制定的学习目标1、理解酶的作用和本质；2、概述酶的特性。
酶的相关实验复习 验证酶的催化作用与高效性
② ③④⑤⑥
2 mL 3%淀粉溶液
＋
＋ ＋－－－
2 mL 3%蔗糖溶液
－
－ －＋＋＋
1 mL 2%的新鲜 淀粉酶溶液
＋
＋ ＋＋＋＋
反应温度(℃)
40
60 80 40 60 80
2 mL斐林试剂
＋
＋ ＋＋＋＋
砖红色深浅*
＋＋ ＋＋＋ ＋ － － －
注：“＋”表示有，“－”表示无。*：此行“＋”的多少代表 颜色的深浅。 1.淀粉和蔗糖水解后都能产生还原糖 (1)实验的原理是:2_._还__原__糖__与__斐__林__试__剂__水__浴__加__热__出__现__砖__红__色_ 沉淀 (2)能验证酶专一性的是试管编号__①__④__或___②___⑤__或___③__ ⑥ ((43))本 本实实验验能的否实验用碘变液量代是替__斐_反_林_应_试_物_剂_的_进_种_行_类_结_和_果_温_的_度_检测?___否____ (5)本实验中淀粉酶的活性在温度__6_0_0_C___最高
的溶液
水
酸 NaOH
3
注入等量的H2O2 溶液
2 mL
2 mL 2 mL
观察现象
有大量气 无气泡 无气泡
4
泡产生
产生 产生
判断: (1)步骤2和步骤3可以颠倒
某(2同)没学遵设循计等了一量个原在则室，温向203℃支条试件管下中，证注明入p的H影肝响脏过研氧磨化液氢、酶 催试化剂过、氧过化氧氢化分氢解的溶实液验都方应案等。量
实验材料和用具：（略） 实验方法和步骤： ① 取3支洁净的试管，编上号（A、B、C）。 ② 向3支试管分别注入体积分数为3%的过氧化氢溶液。 ③ 向3支试管分别注入新鲜的家鸡肝脏研磨液（其内含有过氧 化氢酶）。 ④ 向3支试管分别注入蒸馏水、质量分数为5%的盐酸、质量分 数为5%的氢氧化钠溶液。 ⑤ 堵住试管口，轻轻振荡这3支试管，使试管内的物质混合均 匀。 ⑥ 将点燃但无火焰的卫生香分别放入3支试管内液面的上方， 观察哪支卫生香燃烧猛烈。
最经典总结-酶的本质、特性及相关实验探究
酶的本质、特性及相关实验探究[最新考纲] 1.酶在代谢中的作用(Ⅱ)。
2.实验：探究影响酶活性的因素。
考点一酶的本质和作用1.酶的本质及作用化学本质绝大多数是蛋白质少数是RNA合成原料氨基酸核糖核苷酸合成场所核糖体主要是细胞核来源一般来说，活细胞都能产生酶生理功能具有催化作用作用原理降低化学反应的活化能■助学巧记巧记酶概念的“二、一、一、一”2.酶的作用原理如图曲线表示在无酶催化条件和有酶催化条件下某化学反应的能量变化过程。
(1)无酶催化的反应曲线是②。
(2)有酶催化的反应曲线是①。
(3)ca段的含义是在无催化剂的条件下，反应所需要的活化能。
(4)ba段的含义是酶降低的活化能。
(5)若将酶催化改为无机催化剂催化该反应，则b点在纵轴上将向上移动。
3.比较过氧化氢在不同条件下的分解(1)实验流程(2)变量分析：4.酶本质的探索(连一连)提示(1)－e(2)－a(3)－c(4)－d(5)－b1.甲、乙两种酶用同一种蛋白酶处理，酶活性与处理时间的关系如下图所示，请思考：(1)甲、乙两种酶的化学本质分别是什么？请说出判断依据。
(2)乙酶活性改变的机制是什么？其活性能否恢复？(3)欲让甲、乙两种酶的变化趋势换位，应加入何类酶？提示 (1)观察曲线图可知，甲酶的活性始终保持不变，表明甲酶能抵抗该种蛋白酶的降解，则甲酶的化学本质不是蛋白质而是RNA ，乙酶能被蛋白酶破坏，活性降低，则乙酶为蛋白质。
(2)乙酶被降解的过程中其分子结构会发生改变，从而使其活性丧失，这种活性的改变不可逆转，故无法恢复。
(3)RNA 水解酶。
2.下列是与酶相关的两个实验，请仔细分析并思考：实验二⎩⎨⎧组①：反应物＋清水→反应物不被分解组②：反应物＋？→反应物被分解(1)实验一的目的及结论①②分别是什么？(2)实验二的目的及组①的作用是什么？组②中“？”处的内容是什么？提示 (1)探究酶的化学本质，结论①的内容：该酶是蛋白质；结论②的内容：该酶是RNA 。
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(3)综合分析试管2、3和5的实验结果，说明在该实验中GA的作用 是__诱__导__种__子__产__生__α__淀__粉__酶______________。
2、(2013·课标全国理综Ⅱ，29)已知大麦在萌发过程中可以产生α淀粉酶， 用GA(赤霉素)溶液处理大麦可使其不用发芽就产生α淀粉酶。为验证这一 结论，某同学做了如下实验。
试管 号 1 2 3 4
5
GA溶 液
缓冲 液
水
半粒 种子 10个
实验步骤 步骤1 步骤2
实验结果
0
1 1 带胚
＋＋
0
1 1 去胚
1、对照原则 2、单一变量原则 3、等量的原则 4、平行重复原则 5、科学性原则
实验基本的步骤
1、分组编号 2、施加实验条件（对照组和实验组）
3、观察实验现象 4、得出结 论
一、鉴定酶的本质
1、设计思路
标准蛋白液 待测酶液
双缩脲试剂 紫色反应
标准RNA样液 吡罗红染液
待测酶液
红色
该酶是 蛋白质
该酶是 RNA
得出 结论
2、设计方案（举例）
项目
材料 试剂 现象 结论
方案一
方案二
实验组
对照组
底物相同
(等量)
实验组 与酶相对应 的底物
对照组 另外一种 底物
与底物相对 另外一种酶 应的酶溶液 溶液（等量）
同一种酶 (等量)溶液
发生反应
不发生 发生反应 不发生反应 反应
酶具有专一性
酶具有专一性
材料：淀粉溶液，α-淀粉酶（最适PH为7，最适温度为60 ℃ ）蔗糖溶液，碘液，斐林试剂
酶
同种底物
比较反应 速率
得出 结论
2、设计方案（举例）
项目 材料
实验组 等量的同种底物
对照组
试剂 现象
与底物相对应的“酶溶液”等量的“无机催化剂”
反应速率很快，或反应用 反应速率缓慢，或
时短
反应用时长
结论
酶具有高效性
三、验证酶的专一性
1、设计思路
A物与、A酶B酶 A物B物与、A酶
观察酶 促反应 能否进 行
α-淀粉酶
60℃保温5分钟
50-65 ℃水浴加热2分钟
若用唾液淀粉酶，则保温温度为37℃
四、探究酶的最适温度和pH（举例）
(2)实验设计思路。
①探究酶活性的最适温度
反应物t1温度下＋酶溶液t1温度下
反应物t2温度下＋酶溶液t2温度下
⋮
⋮
⋮
检
测
反
应
物
的
分
解
速
率
反应物tn温度下＋酶溶液tn温度下
25 ℃ ＋＋＋＋
25 ℃ 保温10
0.2 1 0.8 去胚 保温24 min后 h后去 各试管
＋＋
除种子，中分别
0.4 1 0.6 去胚 在各试 加入1
＋
管中分 mL碘液，
别加入 混匀后
0.4
1
0.6
不加 1 mL淀 种子 粉液
观察溶 液颜色
＋＋＋＋
深浅
注：实验结果中“＋”越多表示颜色越深，表中液体量的单位均 为mL。 回答下列问题。 (1)α淀粉酶催化____淀__粉________水解可生成二糖，该二糖是 _____麦__芽__糖_________。
或反应物的剩余量(或生成物的生成速度或生成量) ②探究过氧化氢酶的最适 pH 的实验设计思路如下：
H2O2溶液＋酶溶液pH1下 H2⋮O2溶液＋⋮ 酶⋮溶液pH2下―检―测→O2的产生速率 H2O2溶液＋酶溶液pHn下
三类实验的总结
一、鉴定实验 二、验证实验 三、探究实验
课堂练习
1、(2013·江苏改编)为了探究温度、pH对酶活性的影响，下列实验设
计合理的是( B )
实验编 号
探究课题
选用材料与试剂
① 温度对酶活性的影响 过氧化氢溶液、新鲜的肝脏研磨液
② 温度对酶活性的影响 新制的淀粉酶溶液、可溶性淀粉溶液、碘液
③
pH对酶活性的影响 新制的蔗糖酶溶液、可溶性淀粉溶液、碘液
新制的淀粉酶溶液、可溶性淀粉溶液、斐林
④
pH对酶活性的影响
试剂
A．实验① B．实验② C．实验③ D．实验④
酶相关的实验总结
对照实验
除了一个因素以外，其余因素都保持不变的实验叫做对照实验
名称
内容
自 人为改变的变量称为自变量。（举例）
变
量Байду номын сангаас
因
变 随着自变量的变化而变化的变量称为因变量。
量
无关 变量
除自变量外，实验过程中可能还会存在一些可变因素， 对实验结果造成影响，这些变量称为无关变量。
对照实验遵循的原则:
(4)综合分析试管2、3和4的实验结果，说明 __G_A_溶__液__浓__度__高__对__α__淀__粉。酶的诱导效果好
2、设计方案（证明酶是蛋白质）
项目 材料 试剂 现象
结论
实验组
对照组
待测酶溶液
已知蛋白液(等量)
分别加入等量的双缩脲试剂
是否呈现紫色
呈现紫色
呈现紫色说明该酶为蛋白质类，否则
该酶不属于蛋白质类
同理，也可利用吡罗红能使RNA呈红色来设计实验验证 酶是RNA。
二、验证酶的高效性
1、 设计思路 无机催化剂