蛋白质结构与功能(4)
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----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸
14
（一）氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
15
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97 丙氨酸 alanine Ala A 6.00 缬氨酸 valine Val V 5.96 亮氨酸 leucine Leu L 5.98 异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
H
H
CC
CH 3
CH 3
沸点：4℃ 燃烧热：2536KJ/mol
极性不同 稳定性不同
CH 3
H
CC
H
CH 3
沸点：1℃ 燃烧热：2532KJ/mol
50
几个顺反异构的典型例子
顺-己烯雌酚
反-己烯雌酚
人工合成的雌激素物质
雌二醇
由于羟基距离的不同，反式已烯雌酚的活性强于顺式 已烯雌酚
51
马来酸
富马酸
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine Thr T 17 5.60
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
子，占人体干重的45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
4
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1. 催化功能-酶 2. 调节功能-激素、基因调控因子 3. 转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白 4. 贮存功能-乳、蛋、谷蛋白 5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 6. 结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架 7. 支架作用-接头蛋白 8. 防御功能-免疫球蛋白 9. 异常功能
谷胱甘肽广泛存在于动、植物中，在生物体内有着重要的作用。 在面包酵母、小麦胚芽和动物肝脏中的含量很高，达100～ 1000mg/100g，在人体血液中含26～34mg/100g，鸡血中含58～ 73mg/100g，猪血中含10～15mg/100g，在西红柿、菠萝、黄瓜中 含量也较高（12～33mg/100g），而在甘薯、绿豆芽、洋葱、香菇 中含量较低（0.06～0.7mg/100g）。
马来酸有毒，富马酸无毒
都是化工原料，但富马酸有一定的医药作用
52
顺铂
反铂
顺铂可抑制癌细胞的DNA复制过程，有较强的广谱 抗癌作用。临床用于卵巢癌、前列腺癌、睾丸癌 、肺癌、鼻咽癌等多种癌症治疗
反铂不仅不能治疗癌症,肾毒性也比顺铂大.
53
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
3. 氧化供能
5
6
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
7
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有 碘。
8
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
34
（二） 几种生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
35
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
36
谷胱甘肽能帮助保持正常的免疫系统的功能，并具有抗氧化作用 和整合解毒作用，半胱氨酸上的巯基为其活性基团（故常简写为GSH），易与某些药物（如扑热息痛）、毒素（如自由基、碘乙酸、 芥子气，铅、汞、砷等重金属）等结合，而具有整合解毒作用。谷 胱甘肽具有广谱解毒作用，不仅可用于药物，更可作为功能性食品 的基料，在延缓衰老、增强免疫力、抗肿瘤等功能性食品广泛应用。
21
R CH COOH NH2
R CH CLeabharlann BaiduOH
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
22
23
2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
螺距0.54nm 每圈含3.6个AA残基
每个AA残基占0.15nm 绕轴旋转100°
链内形成氢键与轴平行 多为右手螺旋
56
57
具有7个跨膜肽段的膜蛋白 多肽链来回跨膜折叠 7个α螺旋段反平行装配 如细菌紫膜质
58
胞 外 结 构 域
59
微纤维
鳞状 细胞
大纤维 皮层细胞
α
螺 旋
初 原 纤 维
37
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
38
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
39
蛋白质的分子结构包括
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
第四个残基NH
65
66
无规卷曲（random coil）
——泛指不能归入明确的二级结构 如折叠片和螺旋的多肽片断。
67
富含金属或二硫键（小的不规则）蛋白质
铁氧还原蛋白
68
（五）模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互 接近，形成一个特殊的空间构象，被称为 模体(motif)。
----C-C-C-C-COOH γβα
肽单元
肽键中的4个原子及相邻的2个α-C原子 重复形成的长链结构
两个肽单元
45
①肽键中C-N键有部分双键性质 ——不能自由旋转 ②组成肽键原子处于同一平面（肽平面） ③键长及键角一定 ④大多数情况以反式结构存在
46
47
化学中的顺式与反式
2-丁烯 CH3CH=CHCH3
微 原 纤 维
60
（三）-折叠
由两/多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通 过链间的氢键交联而形成。肽链主链呈锯齿 状折叠构象。
61
62
63
β桶型膜蛋白—膜孔蛋白 •以大β折叠片形式横跨膜 如膜孔蛋白
64
（四）-转角和无规卷曲
-转角
肽链主链骨架180°的回折结构
特点：
由4个连续的AA残基组成
第一个残基C=O
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
1
2
一、什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
3
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键： 氢键
54
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
55
（二） -螺旋
赖氨酸 lysine Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine
His H 7.59
18
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
19
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
69
钙结合蛋白中结合钙 离子的模体
锌指结构
70
（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成 的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。 一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋 或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
71
一段肽链有多个酸性氨基酸残基相邻，则在pH7.0 时这些残基的游离羧基都带负电荷，彼此相斥，妨碍α螺旋的形成。同样，多个碱性氨基酸残基在一肽段内， 由于正电荷相斥，也妨碍α-螺旋的形成。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
30
31
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
32
33
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
26
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
27
28
29
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
16
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07
高级 结构
40
41
一、蛋白质的一级结构
定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列
顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
42
胰岛素的一级结构及不同动物胰岛素在A链中的差异
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础。
43
肽键
----C-C-C-C-COOH γβα
44
肽键和肽单元
H
H 顺反异构体 CH 3
H
CC
CC
CH 3
CH 3
H
CH 3
顺-2-丁烯
反-2-丁烯
48
定义
顺反异构是构型异构的一种形式
双键碳原子上所连的原子或基团中两个相同 者的位置来决定异构体的类型。
同侧：顺式异构(cis-isomerism) 异侧：反式异构(trans-isomerism)
49
顺反异构体的不同点
芳香族氨基酸的紫外吸收
24
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
25
二、肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧 基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而 形成的化学键。
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
胱氨酸
20
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳
离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼 性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
9
10
一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
存 在 自 然 界 中 的 氨 基 酸 有 300 余 种 ， 但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
11
CHRH3
COO-
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
12
手性化合物是指分 子量、分子结构相 同，但左右排列相 反，如实物与其镜 中的映体。
Levorotatory
Dextorotatory,
13
什么是α-氨基酸？
----C-C-C-C-COOH γβα
----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 ----C-C-C(NH2)-C-COOH β-氨基酸
天冬酰胺、亮氨酸的侧链很大，也会影响α-螺旋 形成。
脯氨酸的结构不利于形成α-螺旋。
形成β-折叠的肽段要求氨基酸残基的侧链较小， 才能容许两条肽段彼此靠近。
72
三、蛋白质的三级结构
（一） 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键
14
（一）氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
15
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97 丙氨酸 alanine Ala A 6.00 缬氨酸 valine Val V 5.96 亮氨酸 leucine Leu L 5.98 异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
H
H
CC
CH 3
CH 3
沸点：4℃ 燃烧热：2536KJ/mol
极性不同 稳定性不同
CH 3
H
CC
H
CH 3
沸点：1℃ 燃烧热：2532KJ/mol
50
几个顺反异构的典型例子
顺-己烯雌酚
反-己烯雌酚
人工合成的雌激素物质
雌二醇
由于羟基距离的不同，反式已烯雌酚的活性强于顺式 已烯雌酚
51
马来酸
富马酸
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine Thr T 17 5.60
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
子，占人体干重的45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
4
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1. 催化功能-酶 2. 调节功能-激素、基因调控因子 3. 转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白 4. 贮存功能-乳、蛋、谷蛋白 5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 6. 结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架 7. 支架作用-接头蛋白 8. 防御功能-免疫球蛋白 9. 异常功能
谷胱甘肽广泛存在于动、植物中，在生物体内有着重要的作用。 在面包酵母、小麦胚芽和动物肝脏中的含量很高，达100～ 1000mg/100g，在人体血液中含26～34mg/100g，鸡血中含58～ 73mg/100g，猪血中含10～15mg/100g，在西红柿、菠萝、黄瓜中 含量也较高（12～33mg/100g），而在甘薯、绿豆芽、洋葱、香菇 中含量较低（0.06～0.7mg/100g）。
马来酸有毒，富马酸无毒
都是化工原料，但富马酸有一定的医药作用
52
顺铂
反铂
顺铂可抑制癌细胞的DNA复制过程，有较强的广谱 抗癌作用。临床用于卵巢癌、前列腺癌、睾丸癌 、肺癌、鼻咽癌等多种癌症治疗
反铂不仅不能治疗癌症,肾毒性也比顺铂大.
53
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
3. 氧化供能
5
6
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
7
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有 碘。
8
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
34
（二） 几种生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
35
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
36
谷胱甘肽能帮助保持正常的免疫系统的功能，并具有抗氧化作用 和整合解毒作用，半胱氨酸上的巯基为其活性基团（故常简写为GSH），易与某些药物（如扑热息痛）、毒素（如自由基、碘乙酸、 芥子气，铅、汞、砷等重金属）等结合，而具有整合解毒作用。谷 胱甘肽具有广谱解毒作用，不仅可用于药物，更可作为功能性食品 的基料，在延缓衰老、增强免疫力、抗肿瘤等功能性食品广泛应用。
21
R CH COOH NH2
R CH CLeabharlann BaiduOH
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
22
23
2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
螺距0.54nm 每圈含3.6个AA残基
每个AA残基占0.15nm 绕轴旋转100°
链内形成氢键与轴平行 多为右手螺旋
56
57
具有7个跨膜肽段的膜蛋白 多肽链来回跨膜折叠 7个α螺旋段反平行装配 如细菌紫膜质
58
胞 外 结 构 域
59
微纤维
鳞状 细胞
大纤维 皮层细胞
α
螺 旋
初 原 纤 维
37
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
38
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
39
蛋白质的分子结构包括
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
第四个残基NH
65
66
无规卷曲（random coil）
——泛指不能归入明确的二级结构 如折叠片和螺旋的多肽片断。
67
富含金属或二硫键（小的不规则）蛋白质
铁氧还原蛋白
68
（五）模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互 接近，形成一个特殊的空间构象，被称为 模体(motif)。
----C-C-C-C-COOH γβα
肽单元
肽键中的4个原子及相邻的2个α-C原子 重复形成的长链结构
两个肽单元
45
①肽键中C-N键有部分双键性质 ——不能自由旋转 ②组成肽键原子处于同一平面（肽平面） ③键长及键角一定 ④大多数情况以反式结构存在
46
47
化学中的顺式与反式
2-丁烯 CH3CH=CHCH3
微 原 纤 维
60
（三）-折叠
由两/多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通 过链间的氢键交联而形成。肽链主链呈锯齿 状折叠构象。
61
62
63
β桶型膜蛋白—膜孔蛋白 •以大β折叠片形式横跨膜 如膜孔蛋白
64
（四）-转角和无规卷曲
-转角
肽链主链骨架180°的回折结构
特点：
由4个连续的AA残基组成
第一个残基C=O
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
1
2
一、什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
3
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键： 氢键
54
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
55
（二） -螺旋
赖氨酸 lysine Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine
His H 7.59
18
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
19
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
69
钙结合蛋白中结合钙 离子的模体
锌指结构
70
（六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成 的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。 一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋 或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
71
一段肽链有多个酸性氨基酸残基相邻，则在pH7.0 时这些残基的游离羧基都带负电荷，彼此相斥，妨碍α螺旋的形成。同样，多个碱性氨基酸残基在一肽段内， 由于正电荷相斥，也妨碍α-螺旋的形成。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
30
31
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
32
33
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
26
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
27
28
29
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
16
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07
高级 结构
40
41
一、蛋白质的一级结构
定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列
顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
42
胰岛素的一级结构及不同动物胰岛素在A链中的差异
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础。
43
肽键
----C-C-C-C-COOH γβα
44
肽键和肽单元
H
H 顺反异构体 CH 3
H
CC
CC
CH 3
CH 3
H
CH 3
顺-2-丁烯
反-2-丁烯
48
定义
顺反异构是构型异构的一种形式
双键碳原子上所连的原子或基团中两个相同 者的位置来决定异构体的类型。
同侧：顺式异构(cis-isomerism) 异侧：反式异构(trans-isomerism)
49
顺反异构体的不同点
芳香族氨基酸的紫外吸收
24
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成 蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比 关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
25
二、肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧 基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而 形成的化学键。
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
胱氨酸
20
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳
离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼 性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
9
10
一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
存 在 自 然 界 中 的 氨 基 酸 有 300 余 种 ， 但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
11
CHRH3
COO-
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
12
手性化合物是指分 子量、分子结构相 同，但左右排列相 反，如实物与其镜 中的映体。
Levorotatory
Dextorotatory,
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什么是α-氨基酸？
----C-C-C-C-COOH γβα
----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 ----C-C-C(NH2)-C-COOH β-氨基酸
天冬酰胺、亮氨酸的侧链很大，也会影响α-螺旋 形成。
脯氨酸的结构不利于形成α-螺旋。
形成β-折叠的肽段要求氨基酸残基的侧链较小， 才能容许两条肽段彼此靠近。
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三、蛋白质的三级结构
（一） 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键