浙江大学830生物化学试题详解及命题
830生物化学(05)浙大生化参考答案
8、 根据国际分类法,酶分成哪六大类?酶作为生物催化剂的特点是什么?写出
全
3-5 种你所熟悉的酶并简单描述它们的活性。(20 分)
程
酶的国际分类法将酶分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、
··
深 入
异构酶类、连接酶类六大类。
酶的特点:1.酶易失活;2。酶具有很高的催化效率;3.酶具有高度专一
3、在功能上 RNA 可以分为几种?描述生物体内蛋白质合成过程及各种 RNA 在这 个过程的作用是什么?(15 分)
可分为三种:核糖体 RNA,信使 RNA(mRNA),转运 RNA(tRNA) 蛋白质生物合成过程主要包括氨基酸的活化、翻译起始、肽链延长、肽链终止、翻 译后加工五个阶段。
氨基酸的活化和氨酰 tRNA 的合成
结构域:多肽链在二级结构或超二级结构基础上,形成三级结构的局部折叠区, 是相对独立的紧密球状实体,成为结构域。对于较小的球状蛋白或亚基,结构 域就是三级结构,即单结构域;对于较大的球状蛋白或亚基,其三级结构有两 个或多个结构域缔合而成。 2、 简单描述蛋白质及核酸的变性。(10 分)
天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等或化学因 素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时,生物活性丧失,溶解度降低,不对称 性增高以及其它的物理化学常数发生改变,这种过程称为蛋白质的变性。 蛋白质变性的实质是蛋白质分子中的次级键被破坏,引起天然构象解体,不涉及共 价键(肽键和二硫键等)的破裂,一级结构保持完好。 核酸的变性是指核酸双螺旋区的氢键断裂,变成单链,并不涉及共价键的断裂。
5、简单描述柠檬酸循环的反应机制。(15 分)
(1)乙酰 CoA 与草酰乙酸结合,生成六碳的柠檬酸,放出 CoA。柠檬酸
2019年浙江大学830生物化学与分子生物学考研真题
专业代码:生物学(0710)考试科目:生物化学与分子生物学一.名词解释1.蛋白质内稳态解析:体内的蛋白质在不断的合成与分解中,保持一个动态的平衡。
蛋白质的稳态与其N端的氨基酸有关,N端为甲硫氨酸、苏氨酸、丝氨酸则是稳定的。
2.糖异生作用解析:细胞内由非糖物质作为前体合成葡萄糖的过程,包括乳酸、丙酮酸、甘油等。
3.可变剪切解析:由同一个基因转录出来的RNA通过不同的剪切方式形成不同的成熟mRNA。
为了适应不同的发育时期。
4.遗传密码解析:DNA和RNA上的遗传信息以三联体密码子的形式编码,每个密码子对应专一的氨基酸,称为遗传密码。
核苷酸和氨基酸之间的对应关系称为遗传密码。
5.转座子解析::能够从染色体的一个位置转移到另一位置的遗传因子,即可以发生转座的DNA序列称为转座子6.膜蛋白解析:生物膜结构的组成部分的蛋白质,以覆盖、贯穿或部分镶嵌的形式存在于膜上,是生物膜功能的主要执行者,包括通道蛋白、载体蛋白、酶、信号受体蛋白等。
7.信号转导答案: 对解析:细胞外信号(电信号、化学信号、机械)被放大并转化为细胞内化学变化的过程。
胞外信号往往是无法通过质膜的生物大分子。
转化为细胞内信号,并通过一系列胞内第二信使传递,最终引起细胞生理效应的过程。
8.酶抑制剂解析:引起酶的必需化学基团性质的改变,使酶活性降低或丧失,而酶不变性的物质。
9.必需脂肪酸解析:哺乳动物缺少能在C9位引入双键的酶,因此亚油酸和亚麻酸不能经生物合成得到,只能通过膳食获取,因此称为必需脂肪酸。
10.氧化磷酸化解析:发生在细菌质膜、线粒体内膜上的,NADH和FADH2通过电子传递链将电子传递给O2,形成质子梯度势能驱动ADP和Pi合成A TP的过程。
二.问答题1. 什么是诱导契合假说?有哪些作用力可能参与诱导契合过程?哪些理化因素可能会影响诱导契合?酶联免疫吸附有哪些基本步骤解析:①诱导契合假说:酶是具有高柔性的动态构想分子,酶与底物在空间上靠近时,底物诱导酶的构象发生改变,使其活性中心的构象更适于与底物结合,酶与底物在此基础在互补契合进行反应。
浙江大学830生物化学2008年试题详解及命题点评
浙江大学830生物化学2008年试题详解及命题点评1 什么是膜蛋白?举例说明膜蛋白的主要特征和生物学功能(10)细胞中大约有20%-25%的蛋白质与膜结构联系在一起,称为生物膜,是生物膜功能的主要承担者。
根据蛋白分离的难易及在膜中分布的位置,膜蛋白基本可分为两大类:外在膜蛋白和内在膜蛋白。
外周膜蛋白分布于膜的脂双层的表面,通过静电力或非共价键与其他膜蛋白相互作用连接在膜上,如血影蛋白,是支撑红细胞外形的膜骨架的主要成分。
其特点是易于分离,通过改变离子强度或加入加入金属螯合剂即可提取,这类蛋白质都溶于水。
膜内在蛋白主要靠输水力与膜脂相结合,有的部分镶嵌在脂双层中,有的横跨全膜。
例如细菌视紫红质,它能将光能装化为化学能。
这类蛋白质不易分离,不溶于水。
膜蛋白与生物膜的多种生物功能紧密相关,如物质运输时,红细胞膜上的带3蛋白的阴离子运输功能,如信号传导过程中,接受信号分子的膜受体蛋白,如G蛋白,谷氨酸受体等。
【恩波翔高点评】重点,理解基本概念,并能联系不同知识点,熟悉各种膜蛋白的功能。
2 如何理解在酶催化作用的高效性和专一性理论中论述的“来自酶与底物相互作用的结合赋予了催化反应的高效性和特异性”,并举例说明。
(10)酶对催化的反应和反应物有严格的选择性,一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以促进一定的化学变化,并生成一定的产物,这种现象称为酶的特异性或专一性有的底物特异性几乎严格地只限于一种类型底物〔(脲酶)EC.3.5.1.5等〕,也有的不太严格,能作用于多数同类化合物〔(磷酸化酶)EC 3.1.3.1和3.1.3.2等〕。
在后一情况下,因化合物不同反应速度也有所不同。
对光学异构体来说,也只能作用其中的一种,多数情况下,反应的类型可因酶而定。
当酶与底物分子接近时,酶蛋白受底物分子诱导,其构象发生有利于底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
使底物分子接近它的过渡态,降低了反应活化能,使反应易于发生,具有高效性,且能特异的与结构上更易互补,能形成酶-底物复合物的一类底物特异的反应。
2021年浙江大学830生物化学考研真题
专业代码:生物学(0710)考试科目:生物化学与分子生物学一.问答题1.氨基酸侧链PKr接近中性的是哪种氨基酸?写出化学式。
胰凝乳蛋白酶57位氨基酸有什么作用?解析:氨基酸侧链PKr接近中性的是组氨酸(PKr=6.00),胰凝乳蛋白酶57位氨基酸是组氨酸,与丝氨酸和天冬氨酸形成催化三联体,可以从丝氨酸接受质子,使丝氨酸羟基对底物进行亲核进攻。
是胰凝乳蛋白酶活性部位的氨基酸。
2.缀合蛋白质是什么?体内有哪些类型并举例。
解析:很多蛋白质含有除氨基酸外的其他化学成分作为其永久性结构的一部分,这样的蛋白质称为缀合蛋白质。
糖蛋白如免疫球蛋白;脂蛋白如LDL、HDL;血红素蛋白如血红蛋白。
3.酶活力是什么?酶活力单位定义?有什么理化因素影响酶活力的测量?解析:酶活力是指酶催化一定化学反应的能力;其大小可用一定条件下催化某一化学反应的反应速率来表示。
酶活力单位指一定条件下,一定时间内,将一定量底物转化为产物所需要的酶量。
根据国际协定,对大多数酶来说,1.0单位的酶活力被定义为在最适测定条件下于25℃每分钟引起1.0μmol的底物转化为产物的酶量。
影响酶活力的测量的理化因素:盐浓度,大多数酶不能耐受极高的盐浓度;温度,所有酶都在生物体特有的温度范围内起作用。
温度升高通常会导致反应速率增加。
较高的温度会导致反应速率急剧下降;pH,大多数酶对pH敏感并且具有特定的活性范围,都具有最适pH值;分子拥挤的效应:溶液中的大量大分子的拥挤程度将改变酶反应的速率和平衡常数。
4.生物膜成分基本组成?各有什么类型?影响膜的流动性的因素有哪些?膜的流动性对生物功能有什么影响?解析:生物膜的组成成分主要是脂质和蛋白质,另有少量糖类通过共价键结合在脂质或蛋白质上。
膜脂的种类有磷脂、糖脂和固醇;膜蛋白根据在膜上定位和跟膜脂结合的牢固程度可分为外周膜蛋白质、内在膜蛋白质和脂锚定膜蛋白兼在蛋白质。
膜的流动性是指膜内部的脂和蛋白质分子的运动性。
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浙江大学830生物化学2008年试题详解及命题点评1什么是膜蛋白?举例说明膜蛋白的主要特征和生物学功能(10)细胞中大约有20%-25%的蛋白质与膜结构联系在一起,称为生物膜,是生物膜功能的主要承担者。
根据蛋白分离的难易及在膜中分布的位置,膜蛋白基本可分为两大类:外在膜蛋白和内在膜蛋白。
外周膜蛋白分布于膜的脂双层的表面,通过静电力或非共价键与其他膜蛋白相互作用连接在膜上,如血影蛋白,是支撑红细胞外形的膜骨架的主要成分。
其特点是易于分离,通过改变离子强度或加入加入金属螯合剂即可提取,这类蛋白质都溶于水。
膜内在蛋白主要靠输水力与膜脂相结合,有的部分镶嵌在脂双层中,有的横跨全膜。
例如细菌视紫红质,它能将光能装化为化学能。
这类蛋白质不易分离,不溶于水。
膜蛋白与生物膜的多种生物功能紧密相关,如物质运输时,红细胞膜上的带3蛋白的阴离子运输功能,如信号传导过程中,接受信号分子的膜受体蛋白,如G蛋白,谷氨酸受体等。
【xx高点评】重点,理解基本概念,并能联系不同知识点,熟悉各种膜蛋白的功能。
2如何理解在酶催化作用的高效性和专一性理论中论述的“来自酶与底物相互作用的结合赋予了催化反应的高效性和特异性”,并举例说明。
(10)酶对催化的反应和反应物有严格的选择性,一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以促进一定的化学变化,并生成一定的产物,这种现象称为酶的特异性或专一性有的底物特异性几乎严格地只限于一种类型底物〔(脲酶)EC.3.5.1.5等〕,也有的不太严格,能作用于多数同类化合物〔(磷酸化酶)EC 3.1.3.1和3.1.3.2等〕。
在后一情况下,因化合物不同反应速度也有所不同。
对光学异构体来说,也只能作用其中的一种,多数情况下,反应的类型可因酶而定。
当酶与底物分子接近时,酶蛋白受底物分子诱导,其构象发生有利于底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
使底物分子接近它的过渡态,降低了反应活化能,使反应易于发生,具有高效性,且能特异的与结构上更易互补,能形成酶-底物复合物的一类底物特异的反应。
特异性是酶的显著特征之一,它可能是由于酶与底物相结合的部位构造上极为适合所致。
因为酶的底物特异性非常显著,致使生物体内能建立起严密的代谢反应系列,而形成代谢网。
【xx高点评】酶是常考考点,其分类,作用机理,诱导契合学说,催化效率影响因素等要完全掌握。
3什么是G蛋白?描述生物通过G藕联蛋白受体进行型号转导的机理,并举例说明。
(10)G蛋白,即GTP结合蛋白(GTP binding protein),参与细胞的多种生命活动,如细胞通讯、核糖体与内质网的结合、小泡运输、微管组装、蛋白质合成等。
G蛋白偶联系统中的G蛋白是由三个不同亚基组成的异源三体,三个亚基分别是α、β、γ, 总相对分子质量在100kDa左右。
G蛋白有多种调节功能,包括Gs 和Gi对腺苷酸环化酶的激活和抑制、对cGMP磷酸二酯酶的活性调节、对磷酯酶C的调节、对细胞内Ca2+浓度的调节等,此外还参与门控离子通道的调节。
被cAMP激活的PKA,大多数在胞质溶胶中激活一些细胞质靶蛋白,也有少数被激活的PKA可以转移到细胞核中磷酸化某些重要的核蛋白,其中多数是被称为CREB(cAMPresponse element binding,cAMP效应元件结合因子)的转录因子。
在G蛋白偶联系统中,G蛋白的作用主要是将信号从受体传递给效应物,它包括了三个主要的激发过程:G蛋白被受体激活;G蛋白将信号向效应物转移;应答的终结举例:PKC系统在这一信号转导途径中,膜受体与其相应的第一信使分子结合后,激活膜上的Gq蛋白(一种G蛋白),然后由Gq蛋白激活磷酸酯酶Cβ(phospholipaseCβ,PLC),将膜上的脂酰肌醇4,5-二磷酸(phosphatidylinositol biphosphate,PIP2)分解为两个细胞内的第二信使: DAG和IP3,最后通过激活蛋白激酶C(protein kinase C,PKC),引起级联反应,进行细胞的应答。
该通路也称IP3、DAG、Ca2+信号通路。
【xx高点评】03-07未出现信号传导考点,但在02年以前的试卷中曾出现过。
作为生物学的一个重要知识点,需要做认真的理解。
4脂肪酸具有的哪些特征特别适合能量储存?分析阐明胖熊如何利用脂肪来冬眠,骆驼如何利用驼峰储存的脂肪作为岁的来源。
(10)绝大多数的脂肪酸含有偶数个碳原子,形成长而不分支的链(也有分支的或含环的脂肪酸)。
与其他生物大分子比较,脂肪酸具有一个很长的碳链,其长链被氧化最终产生ATP形式的能量。
因此这样的长链结构十分有利于能量储存。
如一分子软脂酸可生成106个ATP。
不饱和脂肪酸有顺式和反式两种异物体。
但生物体内大多数是顺式结构。
不饱和脂肪酸中,反式双键会造成脂肪酸链弯曲,分子间没有饱和脂肪酸链那样结合紧密。
因此,不饱和脂肪酸的熔点低。
胖熊的皮下脂肪特别厚,在脂肪酶的作用下,脂肪水解成甘油和脂肪酸。
甘油经磷酸化和脱氢反应,转变成磷酸二羟丙酮,纳入糖代谢途径。
脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下,生成脂酰CoA。
脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱:脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质,经β-氧化降解成乙酰CoA,在进入三羧酸循环彻底氧化。
β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤,每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。
此外,某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸;经ω-氧化生成相应的二羧酸。
【xx高点评】04-07年未出现,但三大代谢中脂肪酸代谢的考察重要性仅次于糖代谢,要认真掌握。
5什么是糖酵解和糖异生?由于糖酵解和糖异生都是不可逆的过程,因此二个途径可以同时进行。
如果两个途径同时以相同的速率进行,会导致什么结果?细胞是通过什么机制对这两个过程进行调控的?(10)糖酵解途径是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。
糖异生:由简单的非糖前体(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为糖(葡萄糖或糖原)的过程。
所以糖异生是与糖酵解相反的过程。
同时进行会导致“无效循环”。
糖酵解途径中有催化三个不可逆反应的酶:己糖激酶、6-磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶糖酵解能产生丙酮酸和少量的ATP,而丙酮酸则是三羧酸循环的底物乙酰辅酶A的前体,在三羧酸循环中,底物被充分氧化,释放的电子,经电子传递链后产生大量的ATP。
在糖酵解过程中,磷酸果糖激酶是其的关键酶(因为其催化的反应是不可逆的,且催化速度是最慢的)。
该酶会受高浓度的ATP的抑制。
如体内的ATP含量过高,既抑制了磷酸果糖激酶的活性,造成丙酮酸产量的下降,从而降低ATP的产生,实现调控能力。
【xx高点评】糖酵解、柠檬酸循环的过程、限速酶、调控机理是重点,已重复考察多次。
6人消化了大量的蔗糖之后,多余的葡萄糖和果糖是如何转化成脂肪酸的?(10)糖分解代谢产生的磷酸二羟丙酮经脱氢酶催化还原生成3-磷酸甘油是最主要的来源,合成脂肪酸的酶系主要在胞浆,而糖代谢提供的乙酰CoA原料又在线粒体生成,所以乙酰CoA需通过转运。
合成脂肪酸的过程不同于β-氧化的逆过程,是由7种酶蛋白和酰基载体蛋白(ACP)组成的多酶复合体完成,合成的产物是软脂酸。
碳链延长是在线粒体和内质网中的2个不同的酶系催化下进行的。
脂肪酸合成酶系催化进行缩合、还原、脱水、还原反应。
(1)酮酰基-ACP合成酶接受乙酰-ACP的乙酰基,释放HS-ACP,并催化乙酰基转移到丙二酸单酰-ACP上生成乙酰乙酰-ACP。
(2)乙酰乙酰-ACP中的β-酮基转换为醇,生成β-羟丁酰-ACP。
反应由酮酰基-ACP还原酶催化,NADPH为酶的辅酶。
(3)β-羟丁酰-ACP经脱水酶催化生成带双键的反式丁烯酰-ACP。
(4)反式丁烯酰-ACP还原为四碳的丁酰-ACP。
反应是由烯脂酰-ACP还原酶催化,NADPH为酶的辅酶。
如此每循环一次,有一个新的丙二酸单酰CoA参与合成(贡献二碳单位),7次循环,生成16C的软脂酰-ACP,经硫解酶水解生成软脂酸和HS-ACP【xx高点评】三大代谢的调控网络是学习难点,也是近年出现的新的出题点,值得关注。
尤其是糖代谢和脂代谢7水在生命过程中的主要功能有哪些?与其他的普通溶剂比较,水的什么性质决定了“水是生命不可缺少的物质”,为什么?(10)水是生物体中含量最丰富的物质,对生命体起着极其重要的作用。
1)水溶解生物分子,为生命体的生物反应提供了液体环境,如细胞中广泛存在的酶催化反应大多都是在水溶液环境下进行的。
2)水分子的存在使生物大分子(如蛋白质和核酸)折叠成活性状态。
3)水分子还直接参与化学反应,包括以反应物或者产物的形式。
比如水以反应物的形式参加像蛋白质的水解反应中;如ATP的合成,氨基酸合成蛋白质,氧化磷酸化,水是反应的产物。
4)水起着运输生物分子的作用,水既是运输的载体,又是运输的屏障。
生物分子大多是溶解在水中进行运输的。
5)水具有很高的热容,对维护生命体体温的恒定起着重要作用。
6)水溶解代谢产物,起着排泄代谢废物的作用。
氢键给了水特殊的性质:高冰点,高沸点,高蒸发热水是生物活体中含量最多的复合物。
邻近的水分子间氢键形成的分子间强相互吸引使得水分子具有相对高的冰点、沸点及蒸发热。
水的极性及氢键的特性使得水成为许多离子化合物及其它极性分子的很好的溶剂。
水还可以使双亲性分子形成微团,疏水集团在里,极性基团暴露在外面。
水不仅在代谢反应中作为溶剂,它还间接参与包括水解和缩合等反应。
【xx高点评】同06年第1题,熟练掌握。
8写出20中氨基酸的3字母和1字母的缩写,根据R基团的极性、电荷及苯环可以分成哪五大类?哪些是人体的必须氨基酸和非必须氨基酸?(20)按照R基的化学结构分类可以分为:脂肪族氨基酸(15种)、芳香族氨基酸(3种)、杂环族氨基酸(2种)。
1)脂肪族氨基酸:i.中性氨基酸(5种):R基为烷烃基。
甘氨酸Gly G;丙氨酸Ala A;缬氨酸Val V;亮氨酸Leu L;异亮氨酸Ile I;ii.含羟基或硫氨基酸(4种):R基中含有-OH或者S。
丝氨酸Ser S;苏氨酸Thr T;半胱氨酸Cys C;甲硫氨酸Met M;iii.酸性氨基酸及其酰胺(4种):R基中含有羧基或酰胺基。
天冬氨酸Asp D;谷氨酸Glu E;天冬酰胺Asn N;谷氨酰胺Gln Q;iv.碱性氨基酸(2种):R基中含有氨基。
赖氨酸Lys K;精氨酸Arg R;2)芳香族氨基酸(3种):R基中含有苯环。
苯丙氨酸Phe P;酪氨酸Tyr Y;色氨酸Trp W;3)杂环族氨基酸(2种):R基中含有杂环。
组氨酸His H;脯氨酸Pro P。
对成人来说,这类氨基酸有8种,包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。