蛋白质化学部分名词解释
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质，由氨基酸构成，主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成，也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。
蛋白质的种类多样，包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元，由一羧基和一氨基组成，此外还有一个侧链。
人体内有20种不同的氨基酸，其中9种是必需氨基酸，必须从食物中摄取。
氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分，还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质，包括DNA和RNA两种，由核苷酸组成，主要作用是储存和传递遗传信息。
DNA存储了生物的遗传信息，RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。
生物体内的核酸种类多样，包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元，由糖、碱基和磷酸组成。
碱基分为嘌呤和嘧啶两类，糖分为脱氧核糖和核糖两类，磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。
生物体内的核苷酸种类多样，包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质，由氨基酸构成，能够加速化学反应的速度，催化生成或者分解特定的分子。
酶在生物体内发挥了极为重要的作用，参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括能量代谢、物质代谢等。
代谢是维持生命所必需的过程，能够维持生物体内部环境的稳态。
代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质，由许多葡萄糖分子组成。
糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中，当身体需要能量时，肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖，通过血液输送到需要能量的器官。
8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物，主要由碳、氢和氧三种元素组成，包括单糖、双糖和多糖等多种类型。
糖类在生物体内发挥了极为重要的作用，参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。
生化名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质化学1、别构效应：别构效应又称变构效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来改变蛋白质的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。
这里的别构效应剂可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质。
2、蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。
蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。
蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
3、两性解离：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子的形式存在，即，同一个氨基酸分子上带有能放出质子的正离子和能接受质子的负离子。
4、等电点：在某一pH环境下，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不运动。
此时，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
第二章核酸化学1、DNA的解链（溶解）温度（Tm）：DNA热变性呈现出协同性，同时伴随A260增大，吸光度增幅中点所对应的温度叫做链解（溶解）温度，用符号Tm表示，其值的大小与DNA中G+C碱基对含量呈正相关。
2、核酸的变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链。
核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构（碱基顺序）保持不变。
3、核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，又可以使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。
4、增色效应：核酸变性或降解时光吸收值显著增加。
5、减色效应：当核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平。
6、分子杂交：退火条件下，不同来源的DNA互补区形成氢键，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。
7、退火：热变性DNA经过缓慢冷却后即可复性，称为退火。
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
生物化学部分名词解释
生物化学部分名词解释生物化学是一门研究生物体内化学成分和化学过程的学科，通过对生物体内分子结构、化学反应和能量转化等方面的研究，揭示生命现象的化学基础。
本文将对一些生物化学中常见的名词进行解释，帮助读者更好地理解这一学科。
1. 蛋白质（Protein）蛋白质是由氨基酸组成的多肽链，是生物体内最基本的有机大分子。
它在细胞组织、骨骼、肌肉和酶等方面起着重要的结构和功能作用。
蛋白质的组成和结构决定了其功能和性质。
2. 核酸（Nucleic Acid）核酸是生物体内携带和传递遗传信息的大分子，包括DNA（脱氧核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型。
DNA是构成基因的主要材料，携带了生物个体的遗传信息。
RNA则在基因表达和蛋白质合成过程中起作用。
3. 酶（Enzyme）酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质，其作用方式是降低反应的活化能，加快反应速率。
酶在生物体内参与了各种代谢过程，如消化、呼吸和免疫等，是维持生命活动的重要催化剂。
4. 代谢（Metabolism）代谢是生物体内化学反应的总体称谓，包括物质的合成和分解过程。
代谢是维持生命活动和细胞生长发育所必需的，能够提供细胞所需的能量和营养物质。
5. 糖（Carbohydrate）糖是生物体内最常见的一种有机化合物，主要功能是提供能量和构建细胞壁等。
糖可以分为单糖、双糖和多糖，其中葡萄糖是细胞代谢的主要能源。
6. 脂质（Lipid）脂质是一类在非极性溶剂中溶解、在极性溶剂中难溶解的有机化合物，包括脂肪和脂类。
脂质在生物体内起到能量储存、细胞膜结构和信号调节等功能。
7. 细胞膜（Cell Membrane）细胞膜是包围细胞的一层薄膜，由磷脂双层和蛋白质构成。
细胞膜起到了物质进出细胞的控制和细胞内外环境的分隔调节作用，是维持细胞内稳态的重要结构。
8. 酸碱平衡（Acid-Base Balance）酸碱平衡是指维持体液中正常酸碱度的稳定状态。
生物体内许多生命活动需要在特定的酸碱条件下进行，而酸碱平衡的失调会对生物体产生严重的影响。
名词解释
羧基与另一个氨基脱水缩合而形成的化学由许多氨基酸借助肽键连接 肽键中的C-N 键具有部分不能旋转，因此，肽键中的C 、O 、N、H 四个原子处于一个平是指构成蛋称pH 值溶液荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的PH 值称为该蛋白的等电位。
双螺旋解开，变成无规则的线团，此种作用称核酸的DNA 在适链又可重新通过氨键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性DNA 的复性。
DNA ，DNA ，一条RNA ，只是它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复此过程称杂交。
DNA变性时，A 260 DNA 热变性时，通常将％时的温度叫融解温度，DNA 链中，排列顺序和连接方式。
辅基，与酶蛋白的结合比较牢固，不易于酶的必需基团空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域较酶的活性理化性质及免疫学丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制去抑制剂，故酶活力难以恢复。
是指糖原或葡萄糖在缺氧条是指由糖原分解为葡萄糖又叫Cori 循环。
肌肉糖酵解产生乳酸入血，再至肝合成肝糖原，肝糖原分解成葡萄糖入血到肌肉，再酵解成乳酸，此反应循环进行，叫乳酸循是指由非糖物质转变成葡萄 第五章 脂类代谢是脂类在血液中的运输形式， 连同合成及吸收的磷脂，胆固醇，加上载体蛋白等形成乳糜微粒（CM ）,CM 入血后，因其直径大，因其血浆混浊，但数小时后便有澄清，这种现象称为脂肪的廓清。
这是因为CM 在组织毛细血管内皮细胞表面脂蛋白脂肪酶（LPL ）的催化下，使CM 中的甘油三酯逐步水解， CM 颗粒逐渐变小。
人们称LPL逐步水解为脂肪酸和甘油，以供其他组织利用，此过程称为脂脂肪酸在肝脏可分解并生成酮只能将酮体经血循环运至肝外组织利用。
在糖尿病等病理情况下，体内大量幼用脂肪，酮体的生成量超过肝外组织利用量时，可引起酮症。
此时血中酮体升高，是指体内需要而又不能目前认为必需脂肪酸有三种，即亚油酸，亚麻酸及脂类是脂肪与类脂的总类脂：是一类物理性质与脂肪相似的物质，主要有磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇脂等，是细胞的膜结构重要组分。
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生物化学名词解释大全可能包括许多不同的术语和概念。
以下是一些常见的生物化学名词及其解释：
1.蛋白质：蛋白质是生物体中重要的组成部分，是由氨基酸组成
的大分子，具有复杂的三维结构，是细胞和组织的主要成分。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，是含有氨基和羧基
的有机化合物。
3.DNA：DNA是脱氧核糖核酸的缩写，是生物体的遗传物质，由
四种不同的碱基组成。
4.RNA：RNA是核糖核酸的缩写，是生物体中重要的信息分子，
参与蛋白质的合成和基因表达调控。
5.酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，可
以加速生化反应的速度。
6.糖类：糖类是生物体中重要的能量来源，是由碳、氢、氧组成
的化合物，包括单糖、双糖和多糖等。
7.脂肪：脂肪是生物体内储存能量的物质，是由甘油和脂肪酸组
成的化合物。
8.生物氧化：生物氧化是指生物体内的氧化反应，是有机物质在
代谢过程中释放能量的过程。
9.光合作用：光合作用是指植物、藻类和某些细菌利用光能将二
氧化碳和水转化为葡萄糖和氧气的过程。
10.呼吸作用：呼吸作用是指生物体内的有机物在细胞内经过一系
列的氧化分解，最终生成二氧化碳和能量的过程。
以上是一些常见的生物化学名词解释，当然还有很多其他的术语和概念，具体的解释需要根据上下文和领域进行确定。
生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质结构与功能1．肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子—Cα1，C，O，N，H，Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位臵为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
2．模体（motif）：由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象, 并发挥特殊的功能，如锌指结构，β α β等。
模体通常有其特征性的氨基酸序列。
有的模体仅由几个氨基酸残基组成，如RGD (Arg-Gly-Asp)模体。
3．结构域（domain）：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
4．蛋白质等电点（Isoelectric point, pI）：在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，其所带的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
5．蛋白质的变性（denaturation of protein）：在某些物理和化学因素(如加热，强酸，强碱，有机溶剂, 重金属离子等)作用下，蛋白质的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
变性不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
第二章酶1．酶的活性中心(active center of enzyme)：酶分子中与酶活性密切相关的基团(必需基团)在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合，并将其转变为产物，该区域称酶的活性中心。
辅酶参与酶活性中心的组成。
2．同工酶(isoenzyme)：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。
3．变构酶和变构调节(allosteric enzyme and allosteric regulation)：一些代谢物（变构效应剂）可与酶蛋白分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性。
蛋白质化学部分名词解释
生物化学：主要利用化学的理论和方法研究生物体的化学组成及其化学变化规律的科学。
主要内容:研究生命现象的化学基础——活细胞和有机体中存在的各种化学成分及其所参与的化学反应。
㈠准备和酝酿阶段（18c中期-20c初）研究生物体的化学组成,主要工作为:➢对脂类、糖类和氨基酸的性质进行了较为系统的研究➢发现了核酸➢化学合成了简单的多肽➢酵母发酵过程中“可溶性催化剂(酶)”的发现㈡建立与发展阶段(20c初-20c中叶)重要分子的发现和物质代谢途径的确定➢营养学方面:发现了人类必需氨基酸,必需脂肪酸和多种维生素➢内分泌学方面:发现了多种激素➢酶学方面:酶结晶获得成功➢物质代谢方面:确定了生物体内主要的物质代谢途径㈢深入发展阶段(20c中叶-20c末分子生物学时期➢DNA双螺旋结构模型的建立➢遗传信息传递中心法则的建立➢重组DNA技术的兴起➢人类基因组研究➢单克隆抗体及基因工程抗体的研制成功➢基因表达调控机理的研究➢细胞信号转导机理的研究➢㈣黄金时期（本世纪初—）后基因组时期包括：功能基因组学、蛋白组学、药物基因组学、结构基因组学、临床基因组学等——生物化学发展的阶段：静态生化、动态生化和机能生化名词解释氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
稀有氨基酸(Rare amino acid)存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们没有对应的遗传密码，都是在肽链合成后由相应的常见的氨基酸经过化学修饰衍生而来的氨基酸.必需氨基酸是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。
对成人来讲必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
生物化学与分子生物学-名词解释
第二章蛋白质1、GSH即谷胱甘肽，是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。
2、蛋白质变性（protein denaturation）蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
3、α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第3个残基（第n＋3个）的酰胺氮形成氢键。
在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
4、β-折叠片层(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。
5、β-转角（β-turn）也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。
常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。
转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。
6、功能蛋白质组（functional proteome）指的是特定时间、特定环境和实验各种下，基因组活跃表达的蛋白质。
7、肽键(peptide bond )在蛋白质分子中，一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。
8、基序/模体（motif）模体属于蛋白质的超二级结构，由2个或2个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。
生物化学名词解释
练习题一、名词解释1.复性:蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性2. 等电点（pI）当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点（isoelectric point，pI）。
3. 同工酶存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶（isoenzyme）4. 诱导契合：诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
5. 变构效应:有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应6. 糖酵解:糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。
该途径也称作Embden-Meyethof-Parnas途径，简称ＥＭＰ途径。
8. β－氧化脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
9. 半保留复制DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制10. 转录转录是在 DNA的指导下的RNA聚合酶的催化下，按照碱基配对的原则，以四种核苷酸为原料合成一条与模板DNA互补的RNA 的过程。
蛋白质化学名词解释。简答
第三章蛋白质化学一、简述和论述1、酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别包括哪些氨基酸？中性氨基酸可分为五类：脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸含硫基氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸亚氨基酸：脯氨酸酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸2、蛋白质的α—螺旋结构模型。
其要点是什么？螺距为0.54nm●含3.6个氨基酸残基●13个原子 3.613●每个AA残基占0.15nm●转100°●肽链内形成氢键●通常，蛋白质分子为右手α-螺旋右手α螺旋空间位阻较小，符合立体化学的要求，在肽链折叠中容易形成，构象稳定影响α螺旋形成的因素：①R基的大小：较大的难形成，如多聚Ile②R基的电荷性质：不带电荷易形成③Pro：（1）-NH参与环的形成，Cα-N不能旋转（2）无法提供质子，不能形成链内氢键3、β—折叠(β—pleated sheet)与α—螺旋比较有何特点？β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象；在β-折叠中，α-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R 基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；β-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。
几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直；β-折叠有两种类型。
一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。
另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。
4、写出基本氨基酸的三字符、一字符。
甘氨酸Gly G 丙氨酸Ala A缬氨酸V al V 亮氨酸Leu L 异亮氨酸Ile I 苯丙氨酸Phe F 酪氨酸Tyr Y色氨酸Try W 丝氨酸Ser S 苏氨酸Thr T 半胱氨酸Cys C 甲硫氨酸Met M天门冬氨酸Asp D 谷氨酸Glu E 天门冬酰胺Asn N 谷氨酰胺Gln Q精氨酸Arg R 赖氨酸Lys H 组氨酸His H 脯氨酸Pro P 5、试述蛋白质的胶体性质，并说明其原理。
《生物化学》名词解释大全
《生物化学》名词解释大全第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
第七版生物化学名词解释
第七版生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-(2)(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式(5)(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
⑻协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
⑼变构效应:蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
第二章核酸的化学结构与功能(1)核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此(2)DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
(3)杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序(4)增色效应：DNA变性时，A260(5)解链温度：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
(6)DNA的一级结构：DNA的一级结构是指DNA链中，脱氧核糖核苷酸的组成，排列顺序第三章酶学(1)辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。
辅基：与酶蛋白结合的比较(2)酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
蛋白质2答案
第三章蛋白质化学（2）一、名词解释：1．同源蛋白质（Homologous Protein）：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。
同源蛋白质的特点：①同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性（序列同源性），②有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称不变残基，高度保守，是必需的。
③除不变残基以外，其它位置的氨基酸对不同的种属有很大变化，称可变残基，可变残基中，个别氨基酸的变化不影响蛋白质的功能。
④多肽链长度相同或相近。
通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异可以研究不同物种间的亲源关系和进化。
亲源关系越远，同源蛋白的氨基酸顺序差异就越大。
2．波尔效应（Bohr Effect）：增加CO2的浓度、降低pH 能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2的释放，反之，高浓度的O2也能促使血红蛋白释放H+和CO2。
3．蛋白质超二级结构（Protein Super-secondary Structure）：由若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
常见形式有αα结构，βxβ结构，β曲折，回形拓扑结构，β-折叠桶，α-螺旋-β转角-α-螺旋等。
4．蛋白质结构域（Protein Domain）：大的球蛋白分子中，多肽链形成几个紧密的球状构象，彼此以松散的肽链相连，此球状构象是结构域，结构域是多肽链的独立折叠单位，一般由100-200 个氨基酸残基构成。
二、填空题1.构象改变，电荷不同2.氧分压，二氧化碳分压，氢离子浓度， 2,3-二磷酸甘油酸 3．信号肽，胰岛素原，C（或 C 连接）4．铁，二价 5．两，两，两6．储氧，运输氧，能够与氧可逆结合。
7．降低8．疏水相互作用 9．氨基酸化学反应Tyr、Phe 黄色反应：与HNO3作用产生黄色物质Tyr Millon反应：与HgNO3 、 Hg (NO3 )2、 HNO3及HNO2反应呈红色Folin反应：酚基科还原磷钼酸、磷钨酸成蓝色物质Trp 乙醛酸反应：与乙醛酸或二甲基氨甲醛反应（Ehrlich），生成紫红色化合物还原磷钼酸、磷钨酸成钼蓝、钨蓝Arg 坂口反应（Sakaguchi）：在碱性溶液中胍基与含有-萘酚及次氯酸钠的物质反应生成红色物质His Pauly反应：与重氮盐化合物结合生成棕红色物质三、是非题1 对2 对3 错4 错四、简答与计算1.侧链为脂肪烃基的氨基酸：甘氨酸（Gly，G），丙氨酸（Ala，A），缬氨酸（Val，V），亮氨酸（Leu，L），异亮氨酸（Ile，I）侧链中含有羟基的氨基酸：丝氨酸（Ser，S），苏氨酸（Thr，T）侧链中含有硫的氨基酸：半胱氨酸（Cys，C），甲硫氨酸（Met，M）侧链中含有酸性基团：天冬氨酸（Asp，D），谷氨酸（Glu，E）侧链中含有酰胺基团：天冬酰胺（Asn，N）谷氨酰胺（Gln，Q）侧链中含碱性基团：赖氨酸（Lys，K），精氨酸（Arg，R）侧链为芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe，F），酪氨酸（Tyr，Y），色氨酸（Trp，W）侧链为杂环族的氨基酸：组氨酸（His），脯氨酸（Pro，P）2.必需氨基酸：缬氨酸（Val，V），亮氨酸（Leu，L），异亮氨酸（Ile，I），苏氨酸（Thr，T），甲硫氨酸（Met，M），赖氨酸（Lys，K），苯丙氨酸（Phe，F），色氨酸（Trp，W）半必需氨基酸：组氨酸（His），精氨酸（Arg，R）3.DNFB 法：Sanger 发明，蛋白质的末端氨基与DNFB 在弱碱性溶液中作用生成DNP 蛋白质。
蛋白质化学
一、蛋白质化学1.名词解释（1）.必需氨基酸：对于人和动物有一些氨基酸自身不能合成，必须从食物中获得，成为必需氨基酸。
常见的必需氨基酸有赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸。
（2）肽键：一个氨基酸的氨基与另一氨基酸羧基脱水形成的酰胺键。
（3）蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序就是蛋白质的一级结构。
（4）盐析和盐溶：向蛋白质溶液中加入较高浓度的中性盐，会使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的现象称为盐析；相反向蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度加大的想象称为盐溶。
（5）蛋白质的变性和复性作用：蛋白质的一级结构保持不变而空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并丧失生物学活性的现象称为变性；在一定条件下结构已变松散的变性蛋白质恢复其天然构象的过程称为复性。
2.填空题（1）蛋白质的特征性元素是（N)，530mg某种物质中该元素含量为10.7mg，这种物质的蛋白质含量为（12.62%）。
（2）蛋白质的紫外吸收高峰是（280）nm，这是由于（苯丙氨酸）、（络氨酸）、（色氨酸）引起的。
（3）蛋白质二级结构包括（α螺旋）、（β折叠）、（β转角）（无规卷曲）等几种构象，其主要靠（氢）键来维持。
（4）当氨基酸处于等电点是以（两性）离子形式存在。
（5）中性盐引起蛋白质沉淀是由于胶体（水化膜）和（带电性）两个稳定因素被破坏的结果。
（6）在SDS-PAGE电泳中，蛋白质的迁移率只与（相对分子质量）有关。
3.选择题（1）His的PK1=1.82，pK2=6.00，pK3=9.17，其pI为（7.59）。
（2）下列氨基酸中不引起偏振光旋转的是（Gly）。
（3）下列哪些构象单元不属二级结构构象（结构域）。
（4）下列关于肽键的论述哪些是正确的（具有部分双键的特征、肽键的链长比正常C-N 键短、参与肽键形成的两个氨基酸残基的α碳原子呈反式结构）。
（5）Glu的pK1=2.19，pK2=4.25,PK3=9.67,当溶液pH3.5时他在电场中的移动方向是（移向正极）。
生物化学名词解释
1.蛋白质( protein ) ：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专称为肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的生物大分子。
2. 两性离子：同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。
3. 氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，是蛋白质的基本结构单位，构成蛋白质的氨基酸有20种。
4. 氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5.茚三酮反应：茚三酮在弱酸溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，最后茚三酮与反应产物（氨和还原茚三酮）发生作用，生成紫色物质（570nm)；两个亚氨基酸──脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应形成黄色化合物(440nm)。
6.肽平面：肽键中-C-N-键，具有部分双键的性质，不能旋转，使形成肽键的六个原子固定在一个平面之内。
7. 构型（configuration）是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。
8.构象(conformation)：在化学结构和configuration相同的分子中，其原子由于单键的旋转而在空间形成的不同的构象体可以相互转化。
其空间位置的改变不涉及共价键的破裂。
9.α-螺旋：α-螺旋是一个棒状结构；骨干结构为锯齿形肽链。
紧密卷曲的多肽链形成棒的内部；链中的C=O和N-H基团在同一平面内，但是分布在锯齿链的两侧。
侧链以螺旋式的排布向外伸展。
10.β-折叠（β-pleated sheet）：β-折叠或β -折叠片也称β-结构或β-构象，它是蛋白质中第二种最常见的二级结构。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列，通过链间的氢键进行交联而形成的，或一条肽链内的不同肽段间靠氢键而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象。
生物化学名词解释
蛋白质化学等电点（isoelectric point, pI）：当氨基酸在溶液中净电荷为零的pH。
在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在肽键(peptide bond)：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽：由二个或两个以上氨基酸通过肽键相连而形成的化合物。
蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序与键合方式。
二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
肽单元：参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。
它是蛋白质构象的基本结构单位。
α-螺旋( α -helix ) ：是蛋白质中最常见的一种二级结构，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋β-折叠：若干条肽链或一条肽链的若干肽段平行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。
超二级结构（supersecondary struture）：蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体结构域（domain）：在超二级结构基础上组装成的相对独立的三维实体。
折叠得较为紧密，各行使其功能。
蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子特定空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。
酶化学全酶：对结合酶而言，酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。
全酶= 酶蛋白+ 辅助因子酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原酸碱催化：通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接收质子以稳定过渡态、达到降低反应活化能、加速反应的一种催化机制。
共价催化：通过与底物形成反应活性很高的共价过渡物降低反应活化能，从而提高反应速度的过程。
蛋白质名词解释
蛋白质名词解释(总4页)--本页仅作为文档封面，使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--必须氨基酸：机体需要的，但机体不能合成或机体少量，不能满足需求，必须由食物供给。
甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。
蛋白质的等电点：使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时的溶液PH值。
蛋白质一级结构：不同种类不同数量的氨基酸在多肽链中的连接方式和排列顺序。
蛋白字的二级结构：指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自延一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主的次级键形成有规则的构象。
结构域：是超二级结构和三级结构间的一个层次。
在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体即结构域。
蛋白字的三级结构：具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，这样在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布为三级结构。
蛋白质的四级结构：有两个或两个以上的亚甲基之间相互作用，彼此亦非共价键相连而形成更复杂的构象。
超二级结构：在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。
盐析：蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀。
盐溶：蛋白质溶液中加入低浓度中性盐后，可使蛋白质溶解度增加。
蛋白质变性：某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变。
蛋白质的复性：某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下恢复原来的空间构象，是生物学活性恢复的过程。
蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象。
肽键：蛋白质分子中基本的化学键，由α羧基和α氨基缩合脱水而成。
肽：氨基酸通过肽键相连的化合物。
肽单位：肽键与相邻的α两个碳原子所组成的基团。
变构效应：一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变。
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生物化学：主要利用化学的理论和方法研究生物体的化学组成及其化学变化规律的科学。
主要内容:研究生命现象的化学基础——活细胞和有机体中存在的各种化学成分及其所参与的化学反应。
㈠准备和酝酿阶段
（18c中期-20c初）
研究生物体的化学组成,主要工作为:
➢对脂类、糖类和氨基酸的性质进行了较为系统的研究
➢发现了核酸
➢化学合成了简单的多肽
➢酵母发酵过程中“可溶性催化剂(酶)”的发现
㈡建立与发展阶段
(20c初-20c中叶)
重要分子的发现和物质代谢途径的确定
➢营养学方面:发现了人类必需氨基酸,必需脂肪酸和多种维生素
➢内分泌学方面:发现了多种激素
➢酶学方面:酶结晶获得成功
➢物质代谢方面:确定了生物体内主要的物质代谢途径
㈢深入发展阶段(20c中叶-20c末
分子生物学时期
➢DNA双螺旋结构模型的建立
➢遗传信息传递中心法则的建立
➢重组DNA技术的兴起
➢人类基因组研究
➢单克隆抗体及基因工程抗体的研制成功
➢基因表达调控机理的研究
➢细胞信号转导机理的研究
➢
㈣黄金时期（本世纪初—）
后基因组时期包括：功能基因组学、蛋白组学、药物基因组学、结构基因组学、临床基因组学等
——生物化学发展的阶段：
静态生化、动态生化和机能生化
名词解释
氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
稀有氨基酸(Rare amino acid)
存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们没有对应的遗传密码，都是在肽链合成后由相应的常见的氨基酸经过化学修饰衍生而来的氨基酸.
必需氨基酸
是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
它是人体
（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。
对成人来讲必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
如果饮食中经常缺少上述氨基酸，可影响健康。
它对婴儿的成长起着重要的作的
非蛋白质氨基酸（Non-protein amino acid）不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
其不参与蛋白质合成，但有些是很重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸与鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。
对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。
氨基酸等电点（pl）是两性电解质，在碱性溶液中表现出带负电荷，在酸性溶液中表现出带正电荷，在某一定PH溶液中，氨基酸所带的正电荷和负电荷相等时的PH,称为该氨基酸的等电点。
茚三酮反应ninhydrin reaction
2，2-二羟基-1，3-茚三酮与氨基酸、肽类或蛋白质的自由α氨基或其他氨基化合物所产生的一种可定量的显色反应。
所呈现的颜色随反应的条件(酸度、温度、盐浓度、铜、镉离子等)不同而异。
用于氨基酸和肽的层析及定量测定。
在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质
Edman降解(Edman degradation) 从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
Sanger反应在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与2，4-二硝基氟苯作用，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸。
该反应由F. Sanger首先发现，所以此反应又称桑格反应（Sanger reaction），2，4－二硝基氟苯被称为Sanger试剂。
在弱碱性（pH 8~9）、暗处、室温或40℃条件下，氨基酸的α-氨基很容易与2,4-二硝基氟苯（缩写为FDNB或DNFB）反应，生成黄色的2,4-二硝基氨基酸（dinitrophenyl amino acid，简称DNP-氨基酸）。
多肽或蛋白质的N-末端氨基酸的α-氨基也能与FDNB反应，生成一种二硝基苯肽（DNP-肽）。
由于硝基苯与氨基结合牢固，不易被水解，因此当DNP-多肽被酸水解时，所有肽键均被水解，只有N-末端氨基酸仍连在DNP上，所以产物为黄色的DNP-氨基酸和其它氨基酸的混合液。
混合液中只有DNP-氨基酸溶于乙酸乙酯，所以可以用乙酸乙酯抽提并将抽提液进行色谱分析，再以标准的DNP-氨基酸作为对照鉴定出此氨基酸的种类。
因此2,4-二硝基氟苯法可用于鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸。
肽键一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。
具有类似双键的特性，除了稳定的反式肽键外，还可能出现不太稳定的顺式肽键。
肽：氨基酸通过肽键相连而形成的化合物
寡肽2～25个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽。
多肽 polypeptide 由25个以上的氨基酸残基组成的肽
N端 N-terminal 氨基端(amino terminal)
多肽链的两个末端之一，此末端的氨基酸残基携带游离的α-氨基(—NH2)，在某些肽链中也可被酰胺化或环化
使用有一定大小孔隙的凝胶作层析介质(如葡聚糖凝胶、琼脂糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶等)，利用凝胶颗粒对分子量和形状不同的物质进行分离的层析技术。
由于各种分子的大小、形状不同，扩散到凝胶孔隙内的速度不同，因而通过层析柱的快慢不同而分离。
分子排阻层析。
溶液通过具有分子筛性质的固定相(凝胶：凝胶珠颗粒，颗粒内部为多孔网状结构。
一定型号凝胶网孔大小一定，只允许相应大小的分子进入凝胶颗粒内部，大分子则被排阻在外）。
亲和层析（Affinitychromatography 化学方法将B物质（配体）共价结合到不溶性载体(R)上,得到R-B,偶联到R上的B能与A结合；将含有A的混合蛋白质通过装有R-B层析柱，A与B非共价结合，得到R-B-A，不能与B结合杂蛋白从柱上流出；适当洗脱液将A 从层析柱上洗脱。
SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳莱姆利(emmli)于1970年创建的含十二烷基硫酸钠(SDS)的变性聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质方法。
向样品加入还原剂(打开蛋白质的二硫键)和过量SDS，SDS是阴离子去垢剂，使蛋白质变性解聚，并与蛋白质结合成带强负电荷的复合物，掩盖了蛋白质之间原有电荷的差异，使各种蛋白质的电荷／质量比值都相同，因而在聚丙烯酰胺凝胶中电泳时迁移率主要取决于蛋白质分子大小。
是分析蛋白质和多肽、测定其分子量等常用的方法。
等电聚焦电泳（IFE，isoelectric focusing electrophoresis）利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在凝胶（常用聚丙烯酰胺凝胶）内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到等于其等电点（pI）的pH处（此时此蛋白质不再带有净的正或负电荷），形成一个很窄的区带
双向电泳（two-dimensional electrophoresis）是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。