蛋白质化学与工艺学

饲料效率就是指饲料提供得蛋白质转化为畜产品得可食蛋白质得百分率。

1、何谓氨基酸？必需氨基酸有那几种？

从化学得角度上讲，氨基酸(Aｍino ａcid,简写AA)就是一分子中含有一个以上氨基(－NH2)与一个以上羧基（－CＯOH)得化合物总称。

1、必需氨基酸(EAA):八种

Vａl、Leu、Ile、Phｅ、Met、Try、Lｙｓ、Ｔhr

缬亮异苯蛋色赖苏

2、氨基酸熔点非常高得原因就是什么？

答:在加热至熔点时,氨基酸溶解得同时分解生成胺,并放出co2气体,这说明氨基酸就是以内盐形式存在，比相应得有机酸熔点更高。

3、那三种氨基酸在紫外区有吸收？为什么？

答:在紫外区只有酪氨酸、色氨酸与苯丙氨酸有吸收,因为都带有苯环。

4、氨基酸等电点得定义?

答：调节氨基酸水溶液得酸碱性,使其酸性与碱性解离恰好相等,氨基酸在溶液中呈两性离子存在,氨基酸分子内得正电荷与负电荷相等,即净电荷为零,此时得PH值称为氨基酸得等电点。

5氨基酸为何具有缓冲作用？

答:

６、酸水解蛋白质有哪些特点?

答：优点:（1）能完全水解,AA基本上都就是游离得。

（2）不会引起消旋作用

缺点:(1）对设备要求高，要求耐酸耐高温。

（2)其中一个AA被破坏—Ｔｒy

(3)Gｌｎ、Asn得酰胺上得氨基被水解下来,因而Gｌｕ、Asp得量增加。

(４)Cys水解成CｙSH,必须用磺酸代替。

（5)水解液含有大量得腐黑质,颜色呈黑色,用作化装品需脱色成黄色、

7、什么就是蛋白酶与肽酶?酶水解蛋白质有什么特点？

答:１、蛋白酶:水解蛋白质内部肽键而形成各种短肽得酶。又称为内肽酶,有专一性。

２、肽酶:把肽从一端水解，放出一个ＡA得酶。又称外肽酶。

优点:(1)反应条件温与，AＡ不受破坏。

(2)水解速度性(催化效率高)。

缺点：(１)酶水解Ｐr需要多种酶协同进行。

(2)酶很难提纯，活力变化大。

（3)水解产品很易腐蚀，须加防腐剂。

（4）酶得价格昂贵,来源不充分

８、何谓分配定律?

答:一定温度下,溶质在两种互不相溶或几乎不相溶得溶剂中分配达到平衡时,它在这两相中得浓度比值与它在这两种溶剂中得溶解度得比值相等,这就就是分配定律。

9、氨基酸有那些重要得呈色反应?

（１）一般氨基酸得呈色反应

①茚三酮法紫红色

②吲哚法

③邻苯二甲醛法

(2）个别氨基酸得呈色反应

①酚基得显色反应(酪氨酸）

•米伦反应

•福林反应

②蛋黄白反应(含苯环得氨基酸)

１0、氨基酸在食品中有那几方面得应用?

答:(１)氨基酸用作调味品

(２)氨基酸用作食品香料

(３)氨基酸用作食品抗氧化剂

(4)氨基酸用作食品强化剂

1１、肽键学说正确性依据就是什么？何谓肽？

答:蛋白质分子中AA连接得基本方式就是肽键(-CO－NH-)。

我国在世界上首次合成得人工蛋白质——结晶牛胰岛素得成功

人工合成多聚AA得X－射线衍射图案,红外光谱与天然纤维状蛋白十分相似

水解作用得结果

包含-ＣO－ＮH-基团得化合物

人工合成得蛋白质能被蛋白酶所水解,而且能催化它得逆过程

12、何谓N-末端与C-末端？什么就是氨基酸残基？

答:多肽链中得R1、R2、R3,……，Ｒn称为侧链，在链得两端仍有一个游离得ａ－氨基与游离得ａ-羧基，在一条多肽链中含有游离a-氨基得一端称N末端,而含游离a-羧基得一端称C末端。

肽链中得氨基酸由于参加肽键得形成已经不再就是原来得完整分子，称为氨基酸残基。

1３、一级、二级、三级结构得定义就是什么?

答:一级结构就是指AＡ在蛋白质分子中得连接方式与AA在多肽链中得排列顺序。

二级结构就是多肽链主链骨架中得若干肽段各自沿着某个轴盘旋或折迭，并以氢键维持,从而形成具有规律得构象。

三级结构就是一条多肽链在二级结构得基础上，由于其顺序相隔较远得氨基酸残基侧链基团R得相互作用,而进行范围广泛得盘旋与折迭,从而产生具有特定得球状构象,成为球状蛋白质分子。

14、构成蛋白质种类众多得原因就是什么?

答:导致蛋白质种类众多得原因就是组成蛋白质得氨基酸种类、氨基酸数量及排列顺序得不同。

15、何谓构型与构象？

答:构型指得就是在一个化合物中,原子得空间排列,这种排列得改变会涉及到共价键得生成与断裂,但与氢键无关,如ＡA得D、L一构型。

构象指得就是多肽链中得一切原子，由于单键得旋转而产生不同得空间排布，这种空间排布得变化仅涉及到氢键等次级键得生成与断裂,但不涉及到共价键得生成与断裂。

1６、蛋白质分子中有那些重要得次级键?它们就是怎样形成得?

答:蛋白质与多肽中得氨基酸就是以多肽链连接而成得共价链化合物。除此之外,蛋白质与肽分子中还有一些重要得次级键:如氢键、盐键、酯键、疏水键等。

氢键就是与电负性原子共价相连得氢原子与另一电负性原子间得相互作用。

二硫键得形成形成:CｙSH ＋ CySH —S—S —

酯键就是具有自由－COOＨ与自由-OH得AA残基侧链之间形成得。

疏水键得形成：就是由蛋白质中得一些疏水性较强得侧链基团,为避开水分子而互相粘聚在一起形成得。

配位键就是指在两个原子之间，由单方面提供共用电子对所形成得共价键,在蛋白质分子中,不提供电子得元素往往就是金属元素,所以又称为金属键。

17、蛋白质立体化学结构所允许得基本原则就是什么？

答:（１)所有肽单位就是刚性平面,N－Cα与Ｃα-C呈反式结构,此时,肽平面处于稳定体系。

(2)肽平面中得肽键具有单键与双键得性质。

（３)N-Cα与Cα-C键都可以旋转,形成不同构象，即二面角(φ,ψ)决定肽链得构象。

(４)构象就是否稳定,就在于非键合原子之间得距离就是否符合标准接触距离ｄ。１8、—螺旋稳定得原因就是什么？

答: （1)在α-螺旋体中，所有肽单位就是刚性平面结构,且所有Cα原子得键角均为正四面体(1０９02８´）。

(２)在α-螺旋体中，非键合原子之间得接触比较紧密,但不小于最小接触距离。

（3)氢键中氢原子位于Ｃ＝O H－N得直线上,氢键键长2、８6Å,并且允许所有得肽键都参与链内氢键得形成。因此,α－螺旋体比其它螺旋更稳定。

1９、影响形成—螺旋得因素有那些?哪两种氨基酸就是破坏者？

答：氨基酸得组成与排列顺序、多肽链氨基酸残基侧链基团得性质都会影响a螺旋体得形成。

最大破坏者:Gly、Prｏ；

20、酶得化学本质就是什么？催化本质就是什么？专一性与反应类型由什么决定?

答：酶得化学本质就是一种具有催化功能得蛋白质。

催化本质就是降低反应所需得活化能,加速反应得进行。

专一性:一种酶只能作用于某一类或某一种特定得物质。

绝对专一性这类酶只对一定化学键两端带有一定原子基团得化合物发生作用,即只能催化某一种底物得反应。

相对专一性属于这一类专一性得酶，有得只对作用物得某一化学键发生反应,而对此化学键两端所连接得原子基团并无多大得选择。

立体异构专一性这类酶只对某一定构型得化合物作用,对其对映体则无作用。

２1、球状蛋白质分子得特点?

答:动物体内蛋白质,绝大多数属于球状蛋白质,细胞内通常承担动态得功能,在天然球状蛋白质内，多肽链盘绕成紧密得球状结构,内部几乎无空穴可容纳水分子,这种小球得直径约为数十毫米。氨基酸得非极性疏水基团几乎全部位于球体内部。而极性亲水基团一般都位于球体表面，与水结合,这就就是绝大多数球状蛋白较易溶于水得原因。球状蛋白质在变形得作用下,可转变为纤维状蛋白质。

22、何谓超速离心沉降速度法与超速离心沉降平衡法？

答:在沉降速度法中,超速离心机以很高得角速度运转，强大得离心力将蛋白质颗粒推向离心管得底部,这时离心力将受到两种力量得对抗,一种就是当蛋白质分子穿过溶剂时与溶剂分子相互摩擦而产生阻力,另一种就是当蛋白质分子通过溶剂时所受到得浮力,蛋白质分子在上述作用力得支配下以恒定得加速度穿过介质而沉淀。

使用超速离心机在中等离心力下进行分析得方法叫沉降平衡法。

• 23、何谓沉降系数?一个漂移单位就是多少？

•答：沉降系数就是指蛋白质界面得移动速度与离心力得比值。

蛋白质得沉降系数介于