生物化学第四章酶
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食品营养与检测专业
生物化学
授课教师：叶素梅 副教授
第四章 酶
问题1：
你每天吃的东西在体内是怎么消化的？
酶类药物
酶的发现
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶（E）及相关概念 • 定义：由活体细胞分泌的, 在体内外具有催化功能的蛋白质 • 酶促反应：酶所催化的化学反应
• 底物：酶所催化的物质
S
• 产物：酶促反应的生成物
心肌炎：LDH1 ↑ 肺梗塞：LDH3 ↑ 肝炎：LDH5 ↑
生理及临床意义
在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中各阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
第四节 酶促反应动力学
➢ 概念
研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量 的阐述。
磷酸基的受体)
第三节 酶的结构与催化活性 一、酶的分子组成
1.单纯酶
仅由氨基酸构成
2.结合酶
还含有非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子
(无催化活性) (无催化活性)
全酶
(有催化活性)
各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性
辅助因子决定反应的种类与性质
组成
无机金属离子
常见： K+、Na+、Mg2+、
相对专一性
作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
立体异构专一性
一种酶仅作用于立体异构体中的一种
L-乳酸
D-乳酸
乳酸脱氢酶(LDH)
（3）高度不稳定性 • 易受变性因素影响而失活
（4）酶活性的可调性 • 自身不断进行新陈代谢，通过改变酶合成和降解的速度调
节酶的含量
第二节 酶的命名和分类
3、酶原激活的意义：在特定条件下被激活，避免细胞自身消 化，保证体内代谢正常进行、保护自体。
案例一：凝血酶原和凝血酶
• 凝血酶原(Ⅱ，prothrombin)是含582氨基 酸残基的酶原，被因子Xa在Arg－Thr及 Arg－Ile处切开，切除N端274个氨基酸 残基，余下308个氨基酸残基分成A、B 两条肽链，由一个二硫键相连，即为凝 血酶(thrombin)。
• 根据酶促反应的底物和反应的性质命名：如乳酸脱氢酶等。 • 根据底物、酶的来源或其他特点命名：如唾液淀粉酶、胰
蛋白酶、酸性磷酸酶等。
系统命名法
• ATP葡萄糖磷酸转移酶，它催化从ATP中转移一个磷酸到 葡萄糖的反应
它的分类数是E、C、2，7，l，1． • E、C表示国际酶学委员会 • 第一个数字“2”代表酶的分类(转移酶类) • 第二个“7”代表亚类(磷酸转移酶类) • 第三个“l”代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类) • 第四个“1”代表该酶在亚亚类中的排号(以D-葡萄糖作为
案例二：急性胰腺炎的发病机理
• 如果酶原的激活过程发生异常，将导致 一系列疾病的发生。出血性胰腺炎的发 生就是由于蛋白酶原在未进小肠时就被 激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺细 胞，导致胰腺出血、肿胀。
• 我国急性胰腺炎的最主要的病因是胆道 疾病，在临床上的情况多是老年人急性 胰腺炎的常见病因是胆道疾病，而青强 壮年则是暴饮暴食的多见一些。
• 酶的活性：酶催化化学反应的能力
• 酶的失活：酶失去催化能力
EP
酶的作用
• 体内大多数反应都是在酶的催化下进行的 • 是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂
问题2：
酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性是什么？
催化剂的共性
1.加快反应的速度，而反应前后没有 质和量的改变 2.只能催化热力学上允许进行的反应 3.作用的机理都是降低反应的活化能 4.只能加速可逆反应的进程，而不能 改变反应的平衡点
二、酶作用的特点
（1）极高的催化效率 • 比非催化反应高108～1020倍； • 比一般催化剂高107～1013倍
（2）高度的特异性/专一性
一种酶仅作用于一种或一类化合物, 或一定的化学键, 催化一定的化学反 应并生成一定的产物。
绝对专一性
一种酶只催化一种底物, 生成一定的产物
O
H2N
C NH2 + H2O 脲酶 2NH3 + CO2
➢ 酶促反应速度的影响因素
温度、 pＨ、底物浓度、酶浓度、 抑制剂和激活剂等
一、酶浓度对酶反应速度的影响
• 在适当的温度和pH条件下，当底物浓度足够大时，随酶浓 度的增加，酶促反应速度加快。
（IEC）根据酶的反应性质、将酶分成六大类： • 氧化还原酶类 • 转移酶类 • 水解酶类 • 裂解酶类 • 异构酶类 • 合成酶类
在每一大类中，再根据更具体的酶反应、底物性质分成若干亚类和亚亚类 • 对每一种酶同时采用习惯和系统两种命名
习惯命名法
• 根据酶所催化的底物命名，如脂肪酶、蛋白酶、纤维素酶 等。
或
Cu2+、 Zn2+、Fe2+
辅助因
小分子有机化合物
子
常见：维生素及其衍生物
Байду номын сангаас
分类
辅基 结合紧密，不能用透
析或 超滤的方法除去
（按其与酶蛋白
结合的紧密程度） 辅酶结合疏松，可用透析
或超滤的方法除去 金属酶
金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失 金属活化酶
金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密
– 金属离子的作用 – 稳定酶的构象； – 参与催化反应，传递电子； – 在酶与底物间起桥梁作用； – 中和阴离子，降低反应中的静电斥
力等
– 小分子有机化合物的作用 – 在反应中起运载体的作用，传递电
子、质子或其它基团
三、酶的活性中心
或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此 靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特 异结合并将底物转化为产物。
五、同工酶
定义： 催化相同的化学反应，但酶本身的结构、理化性 质乃至免疫学特性存在差异的一组酶
乳酸脱氢酶（LDH）：由2种亚基组成的 四聚体，共有5种类型
H型亚基 M型亚基
LDH1 LDH LDH LDH LDH
2
3
4
5
LDH同工酶在诊断中的意义 心肌 LDH1 LDH2 含量高 骨骼肌 LDH5 LDH4 含量高
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
活性中心内的必需基团
结合基团 与底物相结合
催化基团 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空 间构象所必需。
四、酶原及其激活
1、酶原的概念 2、酶原的激活
酶原（无活性） 激活剂
酶（有活性）
– 激活的本质：去除抑制性的肽段，经变构 – 形成或暴露酶的活性中心
生物化学
授课教师：叶素梅 副教授
第四章 酶
问题1：
你每天吃的东西在体内是怎么消化的？
酶类药物
酶的发现
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶（E）及相关概念 • 定义：由活体细胞分泌的, 在体内外具有催化功能的蛋白质 • 酶促反应：酶所催化的化学反应
• 底物：酶所催化的物质
S
• 产物：酶促反应的生成物
心肌炎：LDH1 ↑ 肺梗塞：LDH3 ↑ 肝炎：LDH5 ↑
生理及临床意义
在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中各阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
第四节 酶促反应动力学
➢ 概念
研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量 的阐述。
磷酸基的受体)
第三节 酶的结构与催化活性 一、酶的分子组成
1.单纯酶
仅由氨基酸构成
2.结合酶
还含有非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子
(无催化活性) (无催化活性)
全酶
(有催化活性)
各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性
辅助因子决定反应的种类与性质
组成
无机金属离子
常见： K+、Na+、Mg2+、
相对专一性
作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
立体异构专一性
一种酶仅作用于立体异构体中的一种
L-乳酸
D-乳酸
乳酸脱氢酶(LDH)
（3）高度不稳定性 • 易受变性因素影响而失活
（4）酶活性的可调性 • 自身不断进行新陈代谢，通过改变酶合成和降解的速度调
节酶的含量
第二节 酶的命名和分类
3、酶原激活的意义：在特定条件下被激活，避免细胞自身消 化，保证体内代谢正常进行、保护自体。
案例一：凝血酶原和凝血酶
• 凝血酶原(Ⅱ，prothrombin)是含582氨基 酸残基的酶原，被因子Xa在Arg－Thr及 Arg－Ile处切开，切除N端274个氨基酸 残基，余下308个氨基酸残基分成A、B 两条肽链，由一个二硫键相连，即为凝 血酶(thrombin)。
• 根据酶促反应的底物和反应的性质命名：如乳酸脱氢酶等。 • 根据底物、酶的来源或其他特点命名：如唾液淀粉酶、胰
蛋白酶、酸性磷酸酶等。
系统命名法
• ATP葡萄糖磷酸转移酶，它催化从ATP中转移一个磷酸到 葡萄糖的反应
它的分类数是E、C、2，7，l，1． • E、C表示国际酶学委员会 • 第一个数字“2”代表酶的分类(转移酶类) • 第二个“7”代表亚类(磷酸转移酶类) • 第三个“l”代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类) • 第四个“1”代表该酶在亚亚类中的排号(以D-葡萄糖作为
案例二：急性胰腺炎的发病机理
• 如果酶原的激活过程发生异常，将导致 一系列疾病的发生。出血性胰腺炎的发 生就是由于蛋白酶原在未进小肠时就被 激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺细 胞，导致胰腺出血、肿胀。
• 我国急性胰腺炎的最主要的病因是胆道 疾病，在临床上的情况多是老年人急性 胰腺炎的常见病因是胆道疾病，而青强 壮年则是暴饮暴食的多见一些。
• 酶的活性：酶催化化学反应的能力
• 酶的失活：酶失去催化能力
EP
酶的作用
• 体内大多数反应都是在酶的催化下进行的 • 是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂
问题2：
酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性是什么？
催化剂的共性
1.加快反应的速度，而反应前后没有 质和量的改变 2.只能催化热力学上允许进行的反应 3.作用的机理都是降低反应的活化能 4.只能加速可逆反应的进程，而不能 改变反应的平衡点
二、酶作用的特点
（1）极高的催化效率 • 比非催化反应高108～1020倍； • 比一般催化剂高107～1013倍
（2）高度的特异性/专一性
一种酶仅作用于一种或一类化合物, 或一定的化学键, 催化一定的化学反 应并生成一定的产物。
绝对专一性
一种酶只催化一种底物, 生成一定的产物
O
H2N
C NH2 + H2O 脲酶 2NH3 + CO2
➢ 酶促反应速度的影响因素
温度、 pＨ、底物浓度、酶浓度、 抑制剂和激活剂等
一、酶浓度对酶反应速度的影响
• 在适当的温度和pH条件下，当底物浓度足够大时，随酶浓 度的增加，酶促反应速度加快。
（IEC）根据酶的反应性质、将酶分成六大类： • 氧化还原酶类 • 转移酶类 • 水解酶类 • 裂解酶类 • 异构酶类 • 合成酶类
在每一大类中，再根据更具体的酶反应、底物性质分成若干亚类和亚亚类 • 对每一种酶同时采用习惯和系统两种命名
习惯命名法
• 根据酶所催化的底物命名，如脂肪酶、蛋白酶、纤维素酶 等。
或
Cu2+、 Zn2+、Fe2+
辅助因
小分子有机化合物
子
常见：维生素及其衍生物
Байду номын сангаас
分类
辅基 结合紧密，不能用透
析或 超滤的方法除去
（按其与酶蛋白
结合的紧密程度） 辅酶结合疏松，可用透析
或超滤的方法除去 金属酶
金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失 金属活化酶
金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密
– 金属离子的作用 – 稳定酶的构象； – 参与催化反应，传递电子； – 在酶与底物间起桥梁作用； – 中和阴离子，降低反应中的静电斥
力等
– 小分子有机化合物的作用 – 在反应中起运载体的作用，传递电
子、质子或其它基团
三、酶的活性中心
或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此 靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特 异结合并将底物转化为产物。
五、同工酶
定义： 催化相同的化学反应，但酶本身的结构、理化性 质乃至免疫学特性存在差异的一组酶
乳酸脱氢酶（LDH）：由2种亚基组成的 四聚体，共有5种类型
H型亚基 M型亚基
LDH1 LDH LDH LDH LDH
2
3
4
5
LDH同工酶在诊断中的意义 心肌 LDH1 LDH2 含量高 骨骼肌 LDH5 LDH4 含量高
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
活性中心内的必需基团
结合基团 与底物相结合
催化基团 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空 间构象所必需。
四、酶原及其激活
1、酶原的概念 2、酶原的激活
酶原（无活性） 激活剂
酶（有活性）
– 激活的本质：去除抑制性的肽段，经变构 – 形成或暴露酶的活性中心