生物化学教案：第三章 酶
第三章 酶
第三章酶Enzyme一、授课章节及主要内容：第四章酶二、授课对象：临床医学、预防、法医（五年制）、临床医学（七年制）三、授课学时本章共6学时4节课时（每个课时为45分钟）。
讲授安排如下：第一学时：概述；第一节酶的分子结构与功能第二学时：第二节酶促反应的特点与机制第三、四、五学时：酶促反应机制；第三节酶动力学第六学时：第四节酶的调节四、教学目的与要求在掌握蛋白质结构与功能的基础上进一步掌握酶活性中心的结构与功能；酶促反应的特点与机制；酶动力学的概念及影响酶促反应的因素以及机体如何调节酶活性，为临床学习与应用打下基础。
五、重点与难点重点：掌握酶活性中心的概念；酶促反应的特点与机制；酶动力学的概念及影响酶促反应的因素。
难点：抑制剂对酶活性的影响六、教学方法及授课大致安排以面授为主，适当结合临床提问启发。
每次课预留5分钟小结本次课掌握内容及预留复习题，全章结束后小结本章内容。
七、主要外文专业词汇八、思考题1. 试述酶能加速化学反应的机制。
2. 试述在酶促反应中酶蛋白与辅酶（辅基）的相互关系。
3. 比较三种可逆性抑制作用的特点。
4. 试述竞争性抑制的特点及磺胺类药物抑菌的机制。
5. 别构调节有何生理意义？九、教材与教具：人民卫生出版社《生物化学》第六版十、授课提纲(或基本内容)概述Introduction一．酶的生物学重要性一切生物都须不断地进行新陈代谢过程，以维持它们的生命活动，而酶是生物用以进行代谢过程的工具。
因为物质代谢过程都需要酶的催化作用，在体内只有极少数不需酶参加而自发进行的化学反应。
有些在体外能自发进行的化学反应例：H2O+CO2 = H2CO3。
在体内也要依赖特殊的酶---碳酸酐酶的催化。
在酶的作用下，生物体内复杂的化学反应，能在温和的条件下迅速，准确，平稳而且有规律的进行。
我们来看看食物蛋白质在体内外的分解情况：在体内温和的条件（近中性pH。
37℃）下食物蛋白质就能迅速彻底水解成AA，而且AA不会遭破坏。
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
生物化学教案-第三章酶与维生素-4学时
（三）、诱导锲合理论：这是为了修正锁钥学说的不足而提出的一种理论。它认为，酶的活性中心与底物的结构不是刚性互补而是柔性互补。当酶与底物靠近时，底物能够诱导酶的构象发生变化，使其活性中心变得与底物的结构互补。就好像手与手套的关系一样。该理论已得到实验上的证实，电镜照片证实酶“就像是长了眼睛一样”。
管理心得：一般人认为，足以摆平或解决企业经营过程中的各种棘手问题的人，就是优秀的管理者，其实这是有待商榷的，俗话说：“预防重于治疗”，能防患于未然之前，更胜于治乱于已成之后，由此观之，企业问题的预防者，其实是优于企业问题的解决者
（3分钟）思想教育
（7分钟）新课导入
（20分钟）
酶的概述
10分钟：酶的化学组成
不适应者将被淘汰出局
善于适应是一种能力
适应有时不啻于一场严峻的考验
做职场中的“变色龙”
一、新课导入
学习生物化学我们倡导一条主线：生命的化学；化学的生命。也都是就是说只要有生命存在，那么就存在这化学反应，所有的化学反应都是在酶的催化下进行的，也就是说酶是无时无刻无处不在的（举例说明一下），酶停止工作代表生命停止。所以酶在生命活动中非常重要。下面我们开始学习酶：
授课题目（章、节或主题）：
第三章酶
课时安排
2
授课时间
第4周
授课类型（请打√）
理论课□√ 研讨课□ 习题课□ 复习课□ 其他□
授课方法（请打√）
讲授□√ 讨论□ 示教□ 自学辅导□ 其他□
授课资源（请打√）
多媒体□√ 模型□ 实物□ 挂图□ 其他□
教学目的：
1.掌握酶的概念；
2.掌握酶催化的特异性、酶催化的机理；
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
生物化学教案：第三章 酶
应有的空间构象所必需的基团。
4.同工酶：
概念：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白
的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
三、酶促反应的特点和机制
1.酶与一般催化剂的异同点：
⑴与一般催化剂的共同点：
①在反应前后没有质和量的变化；
⑵酶促反应的机理：邻近效应与定向排列；多元催化；表面效应。
四、酶促反应动力学
1.底物浓度的影响：当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度
成正比；反应为一级反应；随着底物浓度的增高，反应速度不再
成正比例加速；反应为混合级反应；当底物浓度高达一定程度，
反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。
米式方程：1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)：V=Vmax〔S〕/Km+〔S〕。
竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
非竞争性抑制：有些抑制剂不影响底物和酶结合，即抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，抑制剂既与E结合，也与ES结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释放出产物(图1-5-24)，这种抑制称为非竞争性抑制作用。
相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。
立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。
⑶酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节：对酶生成与降解量的调节；酶催化效率的调节；通过改变底物浓度对酶进行调节。
生物化学酶
活化能阈:低能分子转变 为高能分子所需要的 最低能量。
酶
活化能阈
活化分子相对数量 反应速度
2.高度的特异性（专一性）
酶的特异性
酶对底物的选择性。
酶对底物具有严格的选择性。即一种酶只能作用于一
种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的反应，得到
一定的产物。
（1）绝对特异性
指某些酶只能作用于一种
特定的底物，进行一种反应，生成特定的产物的
碳酸酐酶、羧肽酶
Mg2+
激酶类、磷氨酸酶
Mn2+
精氨酸酶、超氧化物歧化酶
Na+
质膜 ATP 酶 (也需K+和Mg2+)
K+
丙酮酸激酶 (也需Mg2+和Mn2+ )
维生素(vitamin) ---------机体维持正常生理功能所必需，但在人体 内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一 组低分子有机物质。
酶所具有的催化能力
。酶失活
酶失去了催化能力
。
二、酶作用的特点 （一）共同点
1.只能进行热力学上允许进行的反应； 2.缩短化学反应到达平衡的时间，而不 改变反应的平衡点； 3.反应前后没有质和量的改变。
（二）酶作用的特点
1.高度的催化效率
通常要高出非生物催化剂催化活性的 106~1020倍
酶与一般催化剂催化效率的比较
维生素的分类与命名：
脂溶性维生素 维生素A、D、E、K 按溶解性
分为
水溶性维生素
B族维生素：B1、B2、PP、 泛酸、B6、叶酸、生物素、B12 、
B族维生素的主要作用：维构生成素酶C、的硫辅辛酶酸 或辅基参与体内物质代谢。
特点：
高中生物教案范酶
高中生物教案范酶
教学目标：
1. 了解酶的定义和作用；
2. 掌握酶与底物的作用机理；
3. 了解酶的分类和特点；
4. 能够运用所学知识解释酶在生物体内的重要作用。
教学内容：
1. 酶的定义和作用；
2. 酶与底物的作用机理；
3. 酶的分类和特点；
4. 酶在生物体内的作用。
教学过程：
1. 导入：通过展示一些食物变质的现象引发学生对酶的探究，引出酶的定义和作用；
2. 讲解：介绍酶与底物的作用机理，以催化剂的作用原理来解释酶的功能；
3. 分组讨论：让学生分组讨论酶的分类和特点，并汇报结果；
4. 实验：进行一个酶的催化实验，让学生亲自体验酶的作用；
5. 总结：总结酶在生物体内的重要作用，并引导学生进行思考和讨论。
教学手段：
1. PPT课件；
2. 实验器材：酶、底物、试管、比色皿等；
3. 分组讨论和合作实验。
教学评估：
1. 实验报告；
2. 课堂讨论表现；
3. 课后问答。
教学延伸：
1. 让学生自行查阅资料，了解酶在不同生物体内的作用；
2. 拓展实验内容，让学生设计自己的酶实验并进行演示。
生物化学——第三章酶
• 1926年，Sumner首次分离出脲酶结晶，证明具 有蛋白质性质。
• 1930年左右，Northrop又分离出胃蛋白酶、胰 蛋白酶及胰凝乳蛋白酶，并进行动力学探讨。
• 许多酶的一级结构已测定,1969年人工合成牛胰 核酸酶。
• 1981-1982年Cech实验室发现第一个有催化活 性的天然RNA，取名核酶ribozyme。
第三章 酶（ ENZYME）
生物化学——第三章酶
第一节 酶的概念
一、对酶认识的发展
• 1857年，Paster提出酒精发酵是酵母细胞活动的结 果，并于1878年提出“酶(Enzyme）”的概念； • 1897年，Buchner提出了发酵与活细胞无关，而与细 胞液中的酶有关； • 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理-----米氏学说；
生物化学——第三章酶
5.异构酶 Isomerase
• 催化各种同分异构体的相互转化
• A====B 6-磷酸葡萄糖异构酶
CH2OHP O OH
OH
OH OH
CH2OHP
CH2OH
O OH
OH OH
生物化学——第三章酶
6.合成酶 Ligase or Synthetase
• (连接酶)能够催化与ATP分解反应相偶联的由小分 子合成大分子的反应。
NAD+ 该酶在此亚亚类中的编号
生物化学——第三章酶
第三节 酶的化学本质
生物化学——第三章酶
一、大多数酶是蛋白质
1、酶是蛋白质的证据 2、核酶
1981－1982，Cech发现： 核酶：四膜虫（Tetrahynena）细胞26SrRNA前体加工。
1983年S. Altman发现： 核糖核酸酶P（RNAaseP）的M1RNA组分具该酶催化特
(完整版)生物化学酶
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
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的底物浓度。Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成
正比。
2.酶浓度的影响及应用：当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情
况下，反应速度与酶浓度成正比。
3.pH的影响及应用、最适pH值：最适pH (optimum pH)：
酶催化活性最大时的环境pH。
2．酶学研究简史。
3．酶在生命活动中的重要性。
二、酶的分子结构与功能。
1．酶的不同形式：
单体酶(monomeric enzyme)
寡聚酶(oligomeric enzyme)
多酶体系(multienzyme system)
多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)
竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
非竞争性抑制：有些抑制剂不影响底物和酶结合，即抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，抑制剂既与E结合，也与ES结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释放出产物(图1-5-24)，这种抑制称为非竞争性抑制作用。
活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心
应有的空间构象所必需的基团。
4.同工酶：
概念：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白
的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
三、酶促反应的特点和机制
1.酶与一般催化剂的异同点：
⑴与一般催化剂的共同点：
①在反应前后没有质和量的变化；
2.酶的分子组成：单纯酶和结合酶，
全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子组成。辅助因子由小分子有机化合物和金属离子组成。
辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度又可分为辅酶（与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。）和辅基(与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。)
常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。
反竞争性抑制：此类抑制剂只与ES复合物结合生成ESI复合物，使中间产物ES量下降，而不与游离酶结合，称为反竞争性抑制
6.激活剂的影响：激活剂(activator)使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
激活剂可分为：必需激活剂和非必需激活剂。
7.酶活性测定和酶活性单位
酶活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能。
⑵酶促反应具有高度的特异性：
酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
分为以下3种类型：
绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线
二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系
三、温度对反应速率的影响具有双重性
四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率
五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率
六、激活剂可加快酶促反应速率
第四节酶的调节
一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节
二、酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节
⑵酶促反应的机理：邻近效应与定向排列；多元催化；表面效应。
四、酶促反应动力学
1.底物浓度的影响：当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度
成正比；反应为一级反应；随着底物浓度的增高，反应速度不再
成正比例加速；反应为混合级反应；当底物浓度高达一定程度，
反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。
米式方程：1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)：V=Vmax〔S〕/Km+〔S〕。
4.温度的影响及应用、最适温度：双重影响，温度升高，酶
促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶
的变性，从而反应速度降低
5.酶的抑制作用：
⑴不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。
⑵可逆性抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
3.酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具
有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶
活性密切相关的化学基团。
活性中心内的必需基团：①结合基团(binding group)：与底
物相结合；②催化基团（catalytic group）：催化底物转变成产物。
速度。
酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
五、酶的调节
调节方式：酶活性的调节（快速调节）和酶含量的调节（缓慢
调节）。调节对象：关键酶。
1.酶活性的调节：
⑴酶原与酶原的启动：
教学
方法
大课系统讲授
教具
多媒体课件辅以板书
授课
提纲
酶的概述
第一节酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
二、酶的活性中心是其执行其催化功能的部位
三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶
第ห้องสมุดไป่ตู้节酶促反应的特点与机制
一、酶反应特点
二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
第三节酶促反应动力学
相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。
立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。
⑶酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节：对酶生成与降解量的调节；酶催化效率的调节；通过改变底物浓度对酶进行调节。
3．酶促反应的机制：
⑴酶-底物复合物的形成与诱导契合：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，
此前体物质称为酶原。
酶原的启动：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原启动机理：形成或暴露出酶的活性中心。
酶原启动的意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，
并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
②只能催化热力学允许的化学反应；
③只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。
⑵酶作用的特点：
①酶促反应具有极高的效率；
②酶促反应具有高度的特异性；
③酶促反应的可调节性；
2．酶促反应的特点：
⑴酶促反应具有极高的效率：
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍；酶的催化不需要较高的反应温度；酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
5．影响酶作用的因素有哪些？
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授课章节
第三章酶
授课对象
2009级
口腔、临本3班
学时
6
时间
2010年
9月13日—9月16日
授课地点
5222、5226教室
教材
见首页
教学
目的
要求
掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团；同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。
第五节酶的命名与分类
一、酶可根据其催化的反应类型予以分类
二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称
第六节酶与医学的关系
一、酶和疾病密切相关
二、酶在医学上的应用领域广泛
教学主要内容
备注
一、酶的概念及其在生命活动中的重要性
1．概念：目前将生物催化剂分为两类：酶、核酶（脱氧
核酶）。酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
⑶酶的分子工程
复习思考题
1．名词解释：酶、酶的活性中心和必需基团、竞争性抑制作
用、非竞争性抑制作用、催化部位、别构效应、共价修饰、同工酶、
酶原、酶原的启动
2．试述酶原启动的机制及酶以酶原形式存在的生理意义。
3．试以竞争性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机制。
4．什么是酶的活性？表示酶活性的国际单位和催量是如何规定的？
⑵变构酶：受变构调节的酶称变构酶。
变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可
逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方
式称变构调节。
⑶共价修饰调节：在其它酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上
的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶
的活性此过程称为共价修饰调节。
2.酶含量的调节：
熟悉：酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节。
了解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系。