生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结第一章蛋白质化学1、氨基酸的分类：记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。
例题：1、请写出下列物质的结构式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。
2、写出下列缩写符号的中文名称：Ala Glu Asp Cys3、是非题：1）天然氨基酸都有一个不对a-称碳原子。
2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L—氨基酸组成。
2、氨基酸的酸碱性质3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。
最大吸收波长：酪氨酸一一275nm ;苯丙氨酸——257nm ;色氨酸——280nm。
一般考选择题或填空题。
5、化学反应：与氨基的反应：6、蛋白质的结构层次一级（10）结构（primary structure ）:指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。
二级（20）结构（secondary structure ）:指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，a-螺旋，B -折叠，B -转角及无规则卷曲。
超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如a-螺旋，B -折叠，B -转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：aa,BaB,BBB。
结构域：结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体7、维持蛋白质各级结构的作用力：一级结构：肽键二，三，四级结构：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。
胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。
梭菌蛋白酶：Arg的羧基端溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。
波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。
第二章核酸化学1、核苷酸:四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。
生物化学知识点总结材料
生物化学知识点总结材料生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中各种化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
下面将对生物化学中的一些重要知识点进行总结。
一、蛋白质化学蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，具有多种重要的生理功能。
1、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，进而折叠形成具有特定空间结构的蛋白质。
常见的氨基酸有 20 种，根据侧链的性质可分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸等。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，这是蛋白质的基础，决定了其高级结构和功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲等，是通过氢键维持的局部结构。
三级结构是整条多肽链的三维空间结构，主要依靠疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持。
四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中，亚基之间的相互关系。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等特性。
两性解离是指在不同的 pH 条件下，蛋白质可以带正电、负电或呈电中性。
胶体性质使得蛋白质在溶液中能形成稳定的胶体。
变性是指蛋白质在某些因素的作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失。
但在一定条件下，变性的蛋白质可以复性，恢复其原有的结构和功能。
二、核酸化学核酸是生物体内重要的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。
DNA 中的碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基则是腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
戊糖在 DNA 中是脱氧核糖，在 RNA 中是核糖。
2、核酸的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，通过碱基互补配对形成稳定的结构。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学重点知识归纳
知识点
描述/细节
生物化学定义
生物化学是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
发展阶段
1. 叙述生物化学阶段：分析、研究生物体的组成成分及分泌物、排泄物。
2. 动态生物化学阶段：弄清生物体内主要化学物质的代谢途径。
3. 分子生物学阶段：探讨生物大分子结构与其功能的关系。
生物体的物质组成
高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
物质代谢
基本过程包括消化、吸收，中间代谢（合成代谢、分解代谢、物质互变、代谢调控、能量代谢），排泄。
细胞信号转导
细胞内存在多条信号转导途径，构成复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
蛋白质的分子结构
分为一级、二级、三级和四级结构，决定其空间构象和功能。
蛋白质的理化性质
1. 两性解离与等电点：蛋白质具有两性解离性质，等电点时正负电荷相等。
2. 胶体性质：具有亲水溶胶性质，表面水化膜和电荷稳定其溶胶状态。
3. 紫外吸收：色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收。
4. 变性：在某些理化因素作用下，空间结构被破坏，生物活性丧失。
生物分子的结构Leabharlann 功能揭示生物大分子结构与功能之间的关系，如蛋白质、核酸等。
遗传与繁殖
研究生物体遗传与繁殖的分子机制，是生物化学与分子生物学研究的重要内容。
氨基酸
是蛋白质分子的基本组成单位，分为非极性中性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。
肽键与肽链
肽键是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水形成的共价键（-CO-NH-），肽链由氨基酸通过肽键连接而成。
生物化学知识点总结
第一部分：名词解释1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.氨基酸:含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。
5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。
7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。
10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。
P6211.结构域：相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行期能，成为结构域。
12.免疫球蛋白：是一组具有抗体活性的蛋白质血清中含量最丰富的蛋白质之一13.波尔效应：pH对血红蛋白氧亲和力的这种影响。
14.热休克蛋白：是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。
当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。
15.次级键：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力（即分子间作用力）相结合的各种化学键的总称。
16.肽平面：肽键具有一定程度的双键（C-N键）性质（参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面）。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学高考必考知识点归纳总结
生物化学高考必考知识点归纳总结生物化学是高考生物学中的重点内容，也是考生必须掌握的知识点之一。
在高考中，对于生物化学的了解和掌握程度将直接影响考生的成绩。
因此，本文将对生物化学的高考必考知识点进行归纳总结，以便考生能够有针对性地进行复习和备考。
1. 生物元素和生物大分子生物体的主要组成元素有碳、氢、氧、氮、磷和硫。
其中，碳是构成有机物的基础元素，氢和氧主要以水分子形式存在。
生物大分子包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸。
这些生物大分子在生物体内起着重要的结构和功能作用。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最主要的能量来源。
常见的碳水化合物有单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，双糖包括蔗糖、乳糖等，多糖包括淀粉、纤维素等。
高考中常涉及的碳水化合物问题包括：碳水化合物的分解和合成途径、酶的作用以及与人体疾病的关系等。
3. 脂质脂质是生物体内最重要的能量储存物质，同时也是生物膜的主要组成成分。
常见的脂质有甘油三酯和磷脂。
在高考中，考生需要了解脂质的结构和功能，包括脂肪酸的分类及饱和度对健康的影响。
4. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最多的大分子物质，对于维持生命活动起着重要的作用。
高考中常见的蛋白质问题包括：氨基酸的组成和分类、蛋白质的合成和降解途径、酶的特性和功能等。
5. 核酸核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子。
常见的核酸有脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
在高考中，考生需要了解DNA的结构和功能、DNA的复制过程以及遗传信息的传递等。
6. 酶的作用和调节酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，对于维持生命活动至关重要。
高考中，涉及酶的问题包括：酶的特点和作用机理、酶的影响因素以及酶的调节等。
7. 糖原和脂肪的代谢糖原和脂肪是生物体内常见的能量储存形式。
在高考中，考生需了解糖原和脂肪的合成与分解途径，以及相关代谢过程的调节机制。
8. 光合作用和呼吸作用光合作用是植物利用光能合成有机物质的重要过程。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理生物化学是研究生物体内化学成分、化学反应以及其与生命活动的关系的学科。
它是生物科学和化学两个学科的交叉领域，对于揭示生命现象的本质和生物体内的各种反应机制具有重要意义。
下面整理了一些生物化学的知识点，以便更好地理解这一学科。
1.生物大分子：生物体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
它们是生物体内的重要组成部分，参与调节生物体内的各种功能和反应。
2.蛋白质结构：蛋白质是由氨基酸残基通过肽键连接而成的长链状分子。
它们的结构分为四级：一级结构为氨基酸序列，二级结构包括α螺旋和β折叠，三级结构为空间构象，四级结构为多个蛋白质链的组合。
3.酶：酶是生物体内调节化学反应速度的催化剂。
它们可以加速化学反应的速率，但不改变反应的平衡常数。
酶的活性受到温度、pH、底物浓度等因素的影响。
4.核酸：核酸是生物体内负责遗传信息传递的分子。
DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是两种重要的核酸。
DNA负责存储和传递遗传信息，而RNA在蛋白质合成过程中起到携带信息的作用。
5.代谢途径：代谢途径是生物体内完成各种生化反应的序列。
常见的代谢途径包括糖酵解、脂肪酸氧化、氧化磷酸化等。
通过这些途径，生物体可以从食物中获取能量和合成所需的物质。
6.糖酵解：糖酵解是生物体内将葡萄糖分解为能够产生能量的小分子的过程。
它分为糖原磷酸解和乳酸发酵两个阶段，分别产生ATP和乳酸。
7.脂肪酸氧化：脂肪酸氧化是将脂肪酸分解为能够产生能量的化合物的过程。
它在线粒体内进行，产生ATP和二氧化碳。
8.氧化磷酸化：氧化磷酸化是生物体内通过氧化反应转化化学能量产生ATP的过程。
它发生在线粒体内，是细胞呼吸的最终阶段。
9.生物体内的信号传导：生物体内的信号传导是通过化学信号分子传递信息的过程。
常见的信号分子包括激素、神经递质等。
信号传导过程中常涉及到受体、信号转导分子和下游效应分子。
10.蛋白质合成：蛋白质合成是生物体内通过核酸模板将氨基酸连接成蛋白质的过程。
生物化学知识点
生物化学知识点生物化学是研究生物体内分子组成、结构和功能的学科。
其研究内容主要包括生物分子的合成、降解和转化过程，以及生物体内的能量转换、代谢调节和信号传导等方面。
以下是生物化学中的一些重要的知识点。
1. 无机物和有机物：无机物主要包括水、无机盐等，它们是构成生物体的基础物质。
而有机物则包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等，它们是构成生物体的重要有机分子。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内的重要能源来源，也是细胞壁的主要组成成分。
其中最常见的碳水化合物是葡萄糖，它通过细胞呼吸与氧气反应产生能量。
3. 脂类：脂类是生物体内的重要能源存储物质，它们包括脂肪、磷脂和类固醇等。
脂肪在细胞中形成脂滴，能够存储大量的能量。
磷脂是细胞膜的主要组成分子，它具有双层结构，起到了维持细胞完整性和选择性通透性的作用。
4. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们是构成细胞的基本结构单位。
蛋白质具有多种功能，包括酶、激素、抗体和传递物质等功能。
蛋白质的结构包括四级结构，即原始结构、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构和四级结构（多个蛋白质链的组装形成的复合物）。
5. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA。
DNA负责储存遗传信息，而RNA负责将DNA的信息转录成蛋白质的氨基酸序列。
核酸的结构是由磷酸、五碳糖和氮碱基组成的。
6. 代谢：代谢是生物体内的一系列化学反应过程，包括合成反应和降解反应。
合成反应是生物体利用外界物质合成新的有机物，降解反应是将有机物分解为小分子并释放能量。
代谢过程是由酶催化的。
7. 酶：酶是生物体内的催化剂，它们能够加速化学反应，但自身不参与反应。
酶可使活化能降低，从而加速反应速率。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
8. 能量转换：生物体内的能量转换主要通过细胞呼吸和光合作用实现。
细胞呼吸是将有机物通过氧化反应转化为二氧化碳和水，并释放出能量。
光合作用是植物利用太阳能将二氧化碳和水合成为有机物，并释放出氧气。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质1、组成元素：主要由碳、氢、氧、氮，有些还含有硫、磷等元素。
2、基本组成单位：氨基酸。
氨基酸通过脱水缩合形成肽链，肽链经过盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。
3、蛋白质的结构层次：一级结构是指氨基酸的排列顺序；二级结构有α螺旋、β折叠等；三级结构是指整条肽链的空间构象；四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中各个亚基的空间排布及相互作用。
4、蛋白质的性质：具有两性电离、胶体性质、变性与复性、沉淀等。
（二）核酸1、分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
2、组成元素：碳、氢、氧、氮、磷。
3、基本组成单位：核苷酸。
核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸组成。
4、 DNA 的结构：双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。
5、 RNA 的种类及功能：信使 RNA（mRNA）指导蛋白质合成；转运 RNA（tRNA）转运氨基酸；核糖体 RNA（rRNA）参与核糖体的组成。
（三）糖类1、分类：单糖（如葡萄糖、果糖、半乳糖）、二糖（如蔗糖、麦芽糖、乳糖）和多糖（如淀粉、糖原、纤维素）。
2、功能：主要的能源物质，也参与细胞结构的组成。
（四）脂质1、分类：脂肪、磷脂、固醇（如胆固醇、性激素、维生素 D）。
2、功能：脂肪是良好的储能物质；磷脂是生物膜的重要成分；固醇在调节生命活动中发挥重要作用。
二、酶1、本质：大多数是蛋白质，少数是 RNA。
2、特性：高效性、专一性、作用条件温和。
3、影响酶活性的因素：温度、pH、抑制剂、激活剂等。
4、酶的作用机制：降低化学反应的活化能。
三、生物氧化1、概念：物质在生物体内氧化分解并释放能量的过程。
2、呼吸链：由一系列递氢体和递电子体组成，其功能是传递电子和氢，生成水并释放能量。
3、 ATP 的生成：主要通过氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式生成。
生物化学的知识知识点梳理
生物化学的知识知识点梳理生物化学是研究生物体内化学成分、化学反应和化学过程的科学。
它涉及了生命现象中许多重要的基本成分和过程，包括蛋白质、核酸、糖类、脂类、酶、代谢途径等。
以下是生物化学的一些重要知识点的梳理。
1.生物分子：生物分子是指生命体中的化学组分，包括蛋白质、核酸、糖类和脂类。
蛋白质是生命体中最重要的一种生物分子，它们是由氨基酸组成的，具有结构和功能多样性。
核酸包括DNA和RNA，是遗传信息的存储和传递分子。
糖类是能提供能量的生物分子，常见的有单糖、双糖和多糖。
脂类包括甘油三酯、磷脂和类固醇等，它们在细胞膜组成、能量储存和信号传导等方面起着重要作用。
2.酶和酶反应：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质分子，可以加速化学反应速率。
酶反应包括酶催化的氧化还原反应、酸碱反应和加成反应等。
酶反应符合酶学的基本原理，包括酶与底物之间的亲和力、酶活性的调节和抑制等。
3.代谢途径：代谢途径是生物体内分子转化的过程，是生物体生命活动的基础。
代谢途径包括葡萄糖代谢、脂肪酸代谢、氨基酸代谢、核酸代谢等。
这些代谢途径通过一系列的酶催化反应组成，产生能量和产物。
4.蛋白质结构和功能：蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指由氢键形成的α螺旋和β折叠，三级结构是指蛋白质在立体空间上的折叠形式，四级结构是由多个蛋白质亚单位组装而成的复合物。
蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、运输、传导和免疫等多种生物学过程。
5.DNA结构和遗传信息的传递：DNA是双螺旋结构，由核苷酸组成，包括脱氧核糖和碱基对。
DNA的遗传信息通过碱基对的配对方式来传递，A与T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。
DNA的复制、转录和翻译是生命体遗传信息传递的重要过程。
6.信号转导：信号转导是细胞内外信息的传递过程，涉及到激活和抑制信号通路的多个分子。
信号转导通常发生在细胞膜上的受体和细胞内的信号分子之间，通过级联反应将信号传递到细胞核，从而调控基因转录和细胞功能。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。
它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。
下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。
1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。
3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种最重要的核酸。
DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。
4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。
酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。
这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。
代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。
7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。
它包括细胞色素和膜蛋白等。
9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。
光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。
10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。
脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。
11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。
生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。
12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
生物化学专业的知识总结
生物化学专业的知识总结生物化学是研究生物体内化学成分和生命过程的学科，涉及到生物分子的结构、功能和相互作用等方面。
本文将对生物化学专业的知识进行总结，包括基本概念、重要分子和反应、研究方法等内容。
一、基本概念1. 生物分子：生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
2. 蛋白质：生物体内最重要的大分子，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。
3. 核酸：DNA和RNA是生物体内的两种核酸，负责遗传信息的传递和蛋白质合成。
4. 碳水化合物：生物体内的主要能量来源，包括单糖、双糖和多糖等。
5. 脂质：构成生物膜的主要成分，同时也是能量储存和信号传递的重要分子。
二、重要分子和反应1. 氨基酸：构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接成多肽链。
2. 酶：催化生物体内化学反应的蛋白质，具有高度的选择性和效率。
3. 代谢途径：生物体内物质的合成和降解过程，包括糖酵解、脂肪酸合成等。
4. 光合作用：植物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
5. 呼吸作用：生物体内将有机物质氧化释放能量的过程，包括有氧呼吸和无氧呼吸。
三、研究方法1. 分离和纯化：通过技术手段将生物体内的分子分离和提纯，如电泳和层析。
2. 光谱学：利用不同波长的光与分子相互作用，如紫外-可见吸收光谱和红外光谱。
3. 核磁共振：通过核磁共振现象研究分子的结构和相互作用。
4. 质谱：通过对分子的质量和电荷比进行测定，确定分子的结构和组成。
5. 生物化学实验：通过设计和进行实验验证生物化学理论和假设。
综上所述，生物化学专业的知识总结包括基本概念、重要分子和反应、研究方法等内容。
生物化学作为一门交叉学科，对于深入理解生命的本质和生物体内的化学过程具有重要意义。
通过掌握这些知识，我们可以更好地理解生物体内的化学变化和相互作用，为生物医学研究和药物开发提供基础。
希望本文的总结能够对生物化学专业的学习和研究有所帮助。
（完整版）生物化学知识点总结
（完整版）生物化学知识点总结生物化学知识点总结一、蛋白质蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。
6.25称作蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。
脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。
氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。
肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。
生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。
1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。
由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽蛋白质与多肽的区别：蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。
-螺旋的结构特点：1）以肽键平面为单位，以α-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。
2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
3）每一个氨基酸残基中的NH 和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，氢键的方向与中心轴大致平行，是稳定螺旋的主要作用力4）肽链中的氨基酸R基侧链分布在螺旋的外侧，R基团的大小、性状及带电荷情况都对螺旋的形成与稳定起作用。
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生物化学知识点总结第一章蛋白质化学1、氨基酸的分类：记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。
例题：1、请写出下列物质的结构式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。
2、写出下列缩写符号的中文名称：Ala Glu Asp Cys3、是非题：1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。
2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。
2、氨基酸的酸碱性质3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。
4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。
最大吸收波长：酪氨酸——275nm；苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。
一般考选择题或填空题。
5、化学反应：与氨基的反应：6、蛋白质的结构层次一级（10）结构（primary structure）：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。
二级（20）结构（secondary structure）：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。
超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。
结构域：结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体7、维持蛋白质各级结构的作用力：一级结构：肽键二，三，四级结构：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。
胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。
梭菌蛋白酶：Arg的羧基端溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。
波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。
第二章核酸化学1、核苷酸：四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。
2、核酸的一级结构：核苷酸是核酸的基本结构单位。
核苷酸以磷酸二酯键连接。
例题：核酸的基本结构单位是。
3、DNA的二级结构：双螺旋Watson双螺旋的结构特点，双螺旋类型，双螺旋的维持力4、tRNA的二级结构和三级结构二级结构：三叶草形结构三级结构：倒L形。
5、原核生物和真核生物mRNA的区别原核生物mRNA为多顺反子mRNA。
真核生物mRNA具5’端帽子和3’端多聚腺苷酸结构，是单顺反子。
6、限制性内切酶：在细菌中发现的，具有严格的碱基序列专一性，主要是降解外源的DNA一类酶。
第三章酶1、酶的概念经典概念：是一类由活细胞产生的，具有特殊催化能力，高度专一性的蛋白质。
目前的定义：是生物体内一类具有催化能力和特定空间构象的生物大分子。
4、全酶＝酶蛋白＋辅助因子5、酶的系统命名法例题：写出下列反应酶的国际系统命名6、酶的分类1）氧化还原酶2）转移酶3）水解酶4）裂合酶5）异构酶6）合成酶7、酶活力的概念，酶活力单位，比活力，总活力酶活力是指酶催化某一化学反应的能力。
用一定条件下所催化的某一反应的速率来表示。
酶活力单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量（unit, U）。
8、酶的专一性假说：锁钥学说，诱导契合假说9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。
10、酶的活性部位：酶分子中能和底物结合并起催化作用的空间部位，分为结合部位和催化部位。
11、米氏方程米氏常数的意义：米氏常数Km是当酶的反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是浓度单位（mol/L）。
Km是酶的一个特性常数，只与酶的性质有关。
12、温度系数（Q10）：反应提高10℃，其酶促反应速率与原来反应速率之比。
13、酶的抑制作用：酶的必需基团受到某种物质影响发生改变，导致酶活性降低或丧失。
可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性丧失或者降低，可以用物理化学方法除去抑制剂，使酶复活。
分为三类：①竞争性抑制作用②非竞争性抑制作用③反竞争性抑制作用①竞争性抑制作用：抑制剂（I）与底物（S）有相似的结构，它们竞争酶的活性部位，从而影响底物与酶的正常结合，使酶的活性降低，这种抑制作用可以通过增加底物浓度解除。
②非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不妨碍酶与底物的结合，可以形成ESI复合物，这种复合物不能进一步转变为产物。
这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。
③反竞争性抑制作用：酶与底物结合后才能与抑制剂结合形成ESI复合物，这种复合物不能分解为产物，从而抑制了酶的活性。
16、决定酶高效率的机制：邻近效应和定向效应；诱导契合；酸碱催化；共价催化；局部微环境的影响。
17、酶的别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合，使酶发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。
效应物：能使酶分子发生别构作用的物质，又分为正效应物和负效应物。
第四章维生素1、维生素：是维持机体正常生命活动不可缺少的小分子有机物。
分为脂溶性维生素和水溶性维生素2、维生素A缺乏症：夜盲症3、维生素D缺乏症：佝偻病4、维生素B1：是TPP的前体；TPP是丙酮酸脱羧酶，乙酰乳酸合成酶，戊糖磷酸途径中转酮酶的辅酶。
缺乏症是脚气病。
5、维生素PP：是NAD＋，NADP＋的组成成分。
6、维生素B2是FAD，FMN的组成成分7、泛酸是辅酶A的组成成分8、维生素B6是磷酸吡哆胺和磷酸吡哆醛的前体，这两种物质主要作为转氨酶和脱羧酶的辅酶9、维生素B12的缺乏症：恶性贫血10、叶酸：是四氢叶酸的前体，四氢叶酸是体内一碳单位的载体。
11、硫辛酸作为丙酮酸脱氢酶系中的一个辅酶。
第五章糖代谢1、糖酵解：发生场所，反应过程，酶，调控酶，限速反应，能量变化及生理意义场所：细胞质调控酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶净产生2个ATP2、三羧酸循环：场所，反应过程，酶，调控酶，能量产生，生理意义产所：线粒体调控酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶能量产生：10个ATP3、糖原合成和分解：场所和过程4、糖异生：三个迂回措施5、磷酸戊糖途径的生理意义是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径。
是细胞内不同结构糖分子的重要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件6、乙醛酸途径中两个特有的酶：异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶7、胰岛素，胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素对血糖的作用。
第六章生物氧化1、生物氧化的概念：是有机物在活细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。
2、呼吸链：在生物氧化过程中，基质脱下的氢经过一系列传递体传递，最后与氧结合生成水的电子传递系统，在具有线粒体的生物中，呼吸链分为NADH链和FADH2链两种。
4、呼吸链的组成：NADH链：NADH－辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q－细胞色素c 还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。
FADH2链：FADH2－辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q－细胞色素c 还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。
5、底物水平磷酸化：在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转移给ADP，产生ATP或GTP的反应。
6、氧化磷酸化：电子在呼吸链传递过程中释放的能量，在ATP 合成酶催化下，促使ADP生成ATP，这是氧化与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化，是生物合成ATP的主要方式。
7、氧化作用和磷酸化作用相偶联的部位8、呼吸抑制剂阻断呼吸链的部位：计算当一对电子从NADH转移到细胞色素C的反应中，标准自由能的变化。
(pH=,250C，NAD＋/NADH+H+ E0,=, Cyt C Fe3+/Fe2+ E0,=+ )答案：△G0’＝－nF△E＝－2××【＋―（―）】＝－Kcal/mol第七章脂类代谢β-氧化：脂肪酸氧化从羧基端的β位碳原子开始，每次分解出一个2碳片断，生成一个乙酰CoA的过程，是脂肪酸氧化的主要方式。
1、脂肪酸的氧化分解——β－氧化1）脂肪酸的活化部位：细胞质；酶：脂酰辅酶A合成酶需要消耗1个ATP，2个高能磷酸键。
不可逆反应。
2）长链脂肪酸的转运：脂酰肉碱转运机制3）β－氧化部位：线粒体反应过程：脱氢，水化，脱氢，硫解酶:脂酰辅酶A脱氢酶（FAD辅酶），烯酰辅酶A水合酶，3－羟脂酰辅酶A脱氢酶(NAD+辅酶)，硫解酶能量产生：乙酰辅酶A进入TCA循环，NADH和FADH2进入呼吸链。
β-氧化过程4步反应：脱氢，加水，脱氢，硫解2、磷脂酶A1，磷脂酶A2，磷脂酶C，磷脂酶D的作用位点。
3、酮体产生酮体：是一类小分子有机物，脂肪酸分解代谢产生的特有中间产物，包括乙酰乙酸，β－羟丁酸，丙酮。
产所：肝脏线粒体原料：乙酰辅酶A关键酶：β羟－β－甲基戊二酸单酰辅酶A合成酶4、酮体的利用：解酮作用（ketolysis）由于肝内缺乏分解酮体所需要的硫激酶，酮体的分解须在肝外组织中进行（转硫酶的作用相当于硫激酶），最终转变成乙酰CoA进入三羧酸循环途径氧化供能。
5、脂肪酸的合成分为从头合成途径和延长途径从头合成途径的产所：细胞质原料：乙酰辅酶A乙酰辅酶A的转运：柠檬酸－丙酮酸循环酰基载体蛋白（ACP）的作用：脂肪酸合成酶系中的酰基载体。
合成氢源：NADPH+H+第八章氨基酸的代谢1、氮的平衡：氮的总平衡；氮的正平衡；氮的负平衡2、必需氨基酸：8种，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苏氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，赖氨酸3、氨基酸共同代谢途径脱氨基作用：转氨，脱氨，联合脱氨转氨作用的酶：转氨酶（辅酶是磷酸吡哆醛，维生素B6的衍生物）转氨作用的机制：乒乓机制脱氨基作用的酶：L－氨基酸氧化酶，谷氨酸脱氢酶（辅酶NAD+ NADP+）联合脱氨基作用：以谷氨酸为中心的联合脱氨基作用，天冬氨酸的联合脱氨基作用联合脱氨基作用：氨基酸与α-酮戊二酸经转氨作用生成α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用生成游离氨和α-酮戊二酸的过程。
是转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合反应。
骨骼肌中氨基转运：葡萄糖－丙氨酸循环氨基的去路——尿素循环产所：线粒体和细胞质限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶尿素循环：是路生动物排氨的主要途径，氨基酸氧化时产生的氨，在肝脏细胞线粒体和胞质中，经过谷氨酸，瓜氨酸，精胺琥珀酸，精氨酸，鸟氨酸循环，生成尿素的过程。
氨基的脱羧反应：产物是一级胺，大部分一级胺有毒，少数作为生物活性物质。
γ-氨基丁酸：抑制性神经递质组胺：强烈的血管舒张剂，能增加毛细血管的通透性。
5-羟色胺：脑内5-羟色胺可作为抑制性神经递质。
在外周组织，5-羟色胺有收缩血管的作用第九章核酸代谢1、核酸的降解：蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶的作用位点2、核苷酸的合成：从头合成途径和补救途径从头途径中元素来源3、DNA的生物合成半保留复制：即新的双链DNA中，一股链来自模板，一股链为新合成的。