王镜岩考研生物化学第二章 酶学_PPT幻灯片

抑制剂对反应速度的影响
➢ 能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称酶的 抑制剂。
➢ 根据抑制剂与酶结合牢固或疏松，分为可逆性抑制 与不可逆性抑制。
➢ 可逆性抑制作用：以非共价键与酶或酶-底物复合物 疏松结合，利用透析或超滤等简单方法可除去其抑 制，使酶恢复活性，称可逆性抑制作用。
三种可逆抑制
竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用
中心及起调节作用的调节 中心。
别构效应
➢ v-［S］曲线为S形曲线。 ➢ 别构效应：当调节物与酶分子中的变
构中心结合后，诱导出或稳定住酶分 子的某种构象，使酶活性中心对底物 的结合与催化作用受到影响，从而调 节酶的反应速度及代谢过程。 ➢ 正效应剂通常是变构酶的底物，负效 应剂一般是代谢反应序列的终产物。
➢ 当[S]＞＞[E] ，使酶达饱和时，v 与[E] 近似成正比关系。
➢ 升高温度可加快酶促反应速度，同 时也会加速酶蛋白变性。酶促反应 速度最快时的环境温度称为该酶促 反应的最适温度。
➢ pH影响酶活性中心某些必需基团、 辅酶及许多底物的解离状态。酶促 反应速度最快时的环境pH称为酶 促反应的最适pH。
种重要方式。
酶的作用机理
活性中心：在反应过程中酶分子中直接参与反应的 基团，所组成的空间结构。
活性中心包括两个功能部位：与底物结合的结合部 位和催化部位。活性中心通常由酶分子中虽然在一 级结构上并不紧密相邻的几个氨基酸残基侧链上的 基团组成。
对于需要辅因子的结合蛋白酶来说，辅酶（或辅基） 也是活性中心的组成部分。酶分子其它部分为酶活 性中心的形成提供了结构基础。
酶按酶按结构为单体酶和寡聚酶和多酶体系
➢ 单体酶：由一条肽链构成。 ➢ 寡聚酶：由多条肽链构成的一种酶。 ➢ 多酶体系：由代谢上相关的几种酶构成的一种复合体。
3.酶的分类与命名
国际系统分类法将酶按其 催化反应的性质分为六 大类，每一个酶都用四 个点隔开的数字编号， 编号前冠以EC（酶学 委员会缩写），四个数 字依次表示该酶应属的 大类、亚类、亚亚类及 酶的顺序排号，这种编 码一种酶的四个数字即 是酶的标码。
半时的底物浓度（单位为mol/L或mmol/L）。 ➢ Km的大小近似地反映了酶与底物结合成中间产物的
难易程度。如果一种酶可以催化几种底物发生反应， Km值最小的底物是该酶的最适底物。 ➢ 通过米氏常数可了解测定酶活性的底物浓度
Hale Waihona Puke Baidu
米氏常数的测定——作图法
双底物反应机制——顺序、随机、乒乓机制
酶浓度、温度、pH对反应速度的影响
酶的专一性
“诱导契合学说”
酶的活性中心与底物的结构不 是刚性互补而是柔性互补。酶 分子与底物分子接近时，酶蛋 白质受底物分子诱导，构象发 生有利于与底物结合的变化， 酶与底物在此基础上互补楔合， 进行反应。
酶学中一些重要概念
别构酶（allosteric enzyme）
➢ 基本上均为寡聚酶。 ➢ 是代谢过程的关键调节酶。 ➢ 包括具有催化功能的活性
酶原激活的典型－凝血系统激活
酶的共价修饰调节
（covalent modification）
➢ 某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化 下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从 而改变酶的活性，这一调节酶活性的方式称为 酶的共价修饰。
➢ 酶的共价修饰形式以磷酸化修饰最为常见。 ➢ 酶的共价修饰属于体内酶活性快速调节的另一
米氏方程（Michaelis-Menten）
根据中间产物学说，得出了反应速度与底物浓 度关系的数学方程式。即米氏方程:
v Vmax[S] Km [S]
Vmax为最大反应速度， Km为米氏常数。
米氏常数
➢ 米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受 底物浓度和酶浓度的影响。
➢ 不同酶Km值不同。 ➢ Km值是反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一
耗一定量底物所需酶量。国际生化学会酶学委员会规定：在 特定条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量 为一个国际单位（IU）。 ➢ 用比活力（mg蛋白中酶的活力），反映酶制剂的纯度。
底物浓度对反应速度的影响
其他因素不变，底物浓度 的变化对反应速度作图 （V-[S]曲线）：底物浓 度很低时，V与 [S]呈正 比；底物浓度再增加，V 的增加趋缓；当[S]达某 一值后，反应速度达最大， 反应速度不再增加。
磷酸键断裂释能的反应。
二 . 酶促反应动力学
研究酶反应速度及其影响因素，这些因素包括酶浓 度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂等。
2.1 酶反应速度和酶的计量
➢ 酶反应速度的测定，多用单位时间内产物浓度的增加作为反 应速度的量度。
➢ 酶反应速度一般以初始速度表示。 ➢ 酶活性指酶催化某种化学反应的能力，以酶促反应速度表示。 ➢ 在规定条件下，酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消
六大类酶
1. 氧化还原酶类：催化底物进行各种氧化还原反应。 2. 转移酶类：催化底物之间进行某些基团的转移或交换的反应。 3. 水解酶类：催化底物发生各种水解反应。 4. 裂合酶类：催化共价连接基团的转移并形成双键的反应或其逆
反应。 5. 异构酶类：可催化各种同分异构体之间相互转化反应。 6. 合成酶类：催化两分子底物合成为一分子化合物，并伴随ATP
一. 酶是生物催化剂
酶与一般催化剂的共同点： 1降低反应活化能，2加 速反应速度；3反应前后 的质和量不变；4只催化 热力学允许的反应，不改 变反应的平衡点。
1.酶是一种特殊的催化剂
具有极高的效率。 高度的专一性。 酶促反应的可调节性。 在温和的反应环境下加速反应。
2. 酶的化学本质
① 绝大多数酶是蛋白质。 ② 80年代以后发现某些酶的成分是RNA，称为核酶。
同工酶（Isoenzyme）
有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白 本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
酶原与酶原激活
➢ 有些酶刚合成或初分泌时是酶的 无活性前体，称为酶原。
➢ 酶原转变为活性酶的过程称为酶 原激活。
➢ 酶原激活通过水解一个或若干个 特定的肽键，酶的构象发生改变， 其多肽链发生进一步折叠、盘曲、 形成活性中心必需的构象。