生物化学(PDF)版
基础生物化学复习题目及答案
第一章核酸 一、简答题 1、某DNA样品含腺嘌呤15、1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基的百分含量。 2、DNA双螺旋结构就是什么时候,由谁提出来的？试述其结构模型。 3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？ 4、tRNA的结构有何特点？有何功能？ 5、DNA与RNA的结构有何异同？ 6、简述核酸研究的进展,在生命科学中有何重大意义？ 7、计算(1)分子量为3 105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。(一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618) 二、名词解释 变性与复性 分子杂交 增色效应与减色效应 回文结构 Tm cAMP Chargaff定律 三、判断题 1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。错 2、若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC,则另一条链为pGpApCpCpG。错 3 若属A 比属B 的Tm 值低,则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。对 4 原核生物与真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。错 5 核酸的紫外吸收与pH 无关。错 6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。对 7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。对 8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。对 9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。对 11 mRNA 就是细胞种类最多,含量最丰富的RNA。错 14 目前,发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。对 15 对于提纯的DNA 样品,如果测得OD260/OD280＜1、8,则说明样品中含有蛋白质。对 16 核酸变性或降解时,存在减色效应。错 18 在所有的病毒中,迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。对 四、选择题 4 DNA 变性后(A) A 黏度下降 B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降 6 下列复合物中,除哪个外,均就是核酸与蛋白质组成的复合物(D) A 核糖体 B 病毒C端粒酶 D 核酶 9 RNA 经NaOH 水解的产物为(D) A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸与3’核苷酸的混合物 10 反密码子UGA 所识别的密码子为(C) A、ACU B、ACT C、UCA D TCA 13 反密码子GψA 所识别的密码子为(D) A、CAU B、UGC C、CGU D UAC
基础生物化学知识重点
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，
生物化学《基础生物化学》试题考试卷模拟考试题.docx
《《基础生物化学》试题》 考试时间：120分钟 考试总分：100分 遵守考场纪律，维护知识尊严，杜绝违纪行为，确保考试结果公正。 1、DNA 是遗传物质，而 RNA 则不是。（ ） 2、天然氨基酸都有一个不对称α -碳原子。（ ） 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要 ATP 。（ ） 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。（ ） 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。（ ） 姓名：________________ 班级：________________ 学号：________________ --------------------密----------------------------------封 ----------------------------------------------线-------------------------
6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成 ATP。（） 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。（） 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。（） 9、tRNA的二级结构是倒 L型。（） 10、端粒酶是一种反转录酶。（） 11、原核细胞新生肽链 N端第一个残基为 fMet，真核细胞新生肽链 N端为Met。（）
12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链 DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。（） 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。（） 14、对于任一双链 DNA分子来说，分子中的 G和C的含量愈高，其熔点（ Tm）值愈大。（） 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。（） 16、蛋白质在小于等电点的 pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的 pH 溶液中将向阴极移动。（） 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。（）
生物化学基础期末考试试题
生物化学基础期末考试试题 1、蛋白质的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.葡萄糖 B.氨基酸(正确答案) C.多肽 D.色氨酸 2、下列哪个不属于必需氨基酸（）。 [单选题] * A.缬氨酸 B.赖氨酸 C.酪氨酸(正确答案) D.色氨酸 3、许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构称为（）。 [单选题] * A.蛋白质 B.多肽链(正确答案) C.蛋白质一级结构 D.二肽 4、蛋白质的一级结构，是指蛋白质多肽链中（）的排列顺序。 [单选题] * A.氨基酸 B.氨基酸残基(正确答案) C.肽 D.肽键
5、蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的（）。 [单选题] * A.脱水缩合 B.变性(正确答案) C.复性 D.破坏 6、以下作为模板，传递DNA遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA(正确答案) C.转运RNA D.核糖体RNA 7、以下负责转运氨基酸的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA(正确答案) D.核糖体RNA 8、以下提供蛋白质生物合成场所的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA(正确答案) 9、以下储存遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA(正确答案)
B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA 10、核酸的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.DNA B.核苷 C.核苷酸(正确答案) D.含氮碱基 11、核苷酸的排列顺序属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构(正确答案) B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 12、双螺旋结构属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构 B.二级结构(正确答案) C.三级结构 D.四级结构 13、酶的化学本质是（）。 [单选题] * A.氨基酸 B.蛋白质(正确答案) C.无机物 D.维生素
【高中生物】基础生物化学新—名词解释
（生物科技行业）基础生物化学新—名词解释
第二章核酸 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度 变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补 的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是 酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三 种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
基础生物化学习题及答案
《基础生物化学》习题 练习（一）蛋白质 一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。 2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼 此不同的部分是 。 5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解 度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其 等电点应是 。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86， 其等电点应是 。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应 所用的试剂是 。 10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。 它的活性基团是 。 11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。 一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。 能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘 以 。 二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸 收峰。（ ） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ）
基础生物化学必过版讲解
一．名词解释 1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。 2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。 9.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~ 10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。 12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成 CO 2和H 2 O，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。 14.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定 顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原 子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链， 也叫电子传递链。简称ETC。 15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放 能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含 三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草 酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产 生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A，该过程称作β-氧化。
基础生物化学心得
基础生物化学心得 生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。也是研究生命现象的重要手段。生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。 首先来说说生物化学的静态部分。基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。 从第七章开始。我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。 第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。这对于我们去控制他们的合成，有了理论基础和可行性。当我们不需要他们合成时我们就可
基础生物化学练习题
基础生物化学练习题 类型一、英文缩写缩写符号翻译为中文名称 Tm；EMP；TPP；FAD；Met；UDPG；NADP+；.SSB；.TCA；ACP；Gly；. PPP；NAD+；FAD；Glu；UDPG；ATP；PRPP；TCA；CoASH；Asp；FMN；dATP；BCCP；PEP；GSH ；CoA-SH ；Km ；Cyt C；Gln；FAD；cAMP；BCCP ；PI ；GSSG；ACP；Tm ；Cyt b；NADP+；FAD ；ADPG ；TPP ；mRNA ；cAMP；GSH ；ACP ；Ser；ATP；FMN；UDPG；ACP；tRNA；GSH；Km；TPP；FH4 ；UDPG；ACP ；dGTP；.cAMP；Ser；CAP；fMet；TPP；EMP；GSH；dA TP；cAMP；Trp；DNFB 。 类型二、解释下列名词 酰胺平面；变构效应；全酶；诱导酶；生物氧化；转氨基作用；SD序列；不对称转录；氨基酸的等电点；必需氨基酸；别构效应；高能化合物；酶原激活；解链温度（Tm）；冈崎片段；中心法则；肽键；盐析；核酸的Tm值；增色效应；同工酶；联合脱氨基作用；脂肪酸的β—氧化；不对称转录；操纵子；氨基酸的pI；EMP途径；酶原；生物氧化；半保留复制；转氨基作用；逆转录；酶原激活；蛋白质的超二级结构；最适温度；三羧酸循环；转氨基作用；酶的共价修饰；中心法则；电子传递链；酶原；蛋白质结构域；最适PH；糖酵解；肽键；半不连续复制；冈崎片段；简并性；呼吸链；氨基酸的等电点；变构酶；DNA变性；不饱和脂肪酸；电泳；氧化磷酸化；肽平面；蛋白质的一级结构；增色效应；退火；核苷酸；必需脂肪酸；前导链；底物水平磷酸化；酶；电子传递链；蛋白质的α-螺旋；糖酵解；转氨基作用；翻译；生物氧化；蛋白质的二级结构；解偶联剂；核苷酸；变构酶；Km值；氧化磷酸化作用；生糖氨基酸；暗修复作用；多核糖体；肽键；透析；糖异生作用；蛋白质的构型；单体酶和单纯酶；操纵子；共价调节酶；前馈激活；底物水平磷酸化。 类型三、填空题 1构成蛋白质20种常见的氨基酸中，没有旋光性的是，中性pH下带负电荷的是和。 2. 维持蛋白质二级结构的作用力主要是。 3. tRNA的二级结构是四环四臂的型，它的三级结构呈倒型。 4．蛋白质溶液在nm附近有最大吸收峰，核酸溶液在nm附近有最大吸收峰。 5．催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及化学组成不同的一组酶称为。 6．ATP的产生有主要两种方式，一种是___ _____ _，另一种是。 7．脂肪酸的β氧化主要发生在（哪种细胞器）中，脂肪酸活化是ATP水解成和提供能量合成脂酰辅酶A，脂肪酸的β氧化的产物是乙酰CoA，氢的受体为NAD+和。 8. DNA复制时，连续合成的链称为________链；不连续合成的链称为_______链。 9. 核酸通过密码子编码氨基酸，每3个核苷酸编码一个氨基酸。64个密码中，其中起始密 码子是，终止密码子有UAA,UAG和。 10. 在电镜下观察蛋白质合成时有多个核糖体在同一条mRNA同时合成蛋白，这一结构被称 为。 11.构成蛋白质20种常见的氨基酸中，唯一的亚氨基酸的是，含有硫的氨基酸是
基础生物化学—复习题
第二部分自测试题 自测试题一 一、写出下列缩写符号的中文名称：（每个1分，共10分） （1）Gln （2）THFA （3）PRPP （4）cAMP （5）hnRNA（6）GSH （7）SAM （8）NADPH （9）cDNA （10）Lys 二、解释下列生化名词：（每个2分，共10分） 1.蛋白质的二级结构 2.酶的活性中心 3.糖酵解 4.脂肪酸的β氧化 5.生物氧化 三、选择答案（从所给出的四个答案中选择一个合适的，写出其编号）（每题1分，共20 分）： 1. 已知一种核酸中含有A 18%、C 32%、G 32%、T 18%，判断它是哪种核酸？ A 双链DNA B 单链DNA C 双链RNA D 单链RNA 2. 下列核酸中稀有碱基或修饰核苷相对含量最高的是： A DNA B rRNA C tRNA D mRNA 3．谷氨酸有三个可解离基团，其pK1=2.6，pK R=4.6，pK2=9.6，它的等电点（pI）应当是多少？ A 3.6 B 7.1 C 6.1 D 4.6 4．下列关于蛋白质变性作用的论述哪一个是错误的？ A 变性作用指的是蛋白质在某些环境因素作用下，高级结构（天然构象）被破坏，丧 失其生物学活性； B 某些变性蛋白在去掉变性因素之后，可以恢复原有构象和活性； C 许多变性蛋白水溶性降低，易被蛋白酶降解； D 蛋白质变性之后，多处肽链断裂，分子量变小。 5．下列有关酶的论述哪一个是错误的？ A 酶是活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂； B 有的RNA也具有催化活性，称为核酶（ribozyme）； C 酶具有高度专一性、高的催化效率和可调控性； D 酶的底物全都是小分子量有机化合物。 6．已知某酶的Km=0.05 mol/L，在下列哪个底物浓度下反应速度可达到最大反应速度的90%？ A 0.05 mol/L B 0.45 mol/L C 0.9 mol/L D 4.5 mol/L 7．在琥珀酸脱氢酶反应体系中加入丙二酸，Km增大，Vmax不变，丙二酸应当属于琥珀酸脱氢酶的什么抑制剂？ A 竞争性抑制剂 B 非竞争性抑制剂 C 非专一的不可逆抑制剂 D 专一的不可逆抑制剂 8．以下关于三羧酸循环的描述哪一个是错误的？ A 三羧酸循环是糖、脂肪和氨基酸彻底氧化的共同途径； B 1分子葡萄糖经糖酵解和三羧酸循环彻底氧化成CO2和H2O，同时生成36（或38） 分子ATP；
基础生物化学期末整理汇编
基础生物化学整理(课后习题及答案) 第一章蛋白质组成成分和氨基酸 1.名词解释： 必需氨基酸：机体维持正常代谢、生长所必需，而自身不能合成，需从外界获取的氨基酸。 盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 电泳：带电质点在电场中向相反电荷的电极移动，这种现象称为电泳。 蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。 蛋白质的四级结构：具有独立三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而形成的聚合体结构。 超二级结构：由二级结构间组合的结构层次。 氨基酸等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点。蛋白质的变性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象。 盐溶：当在蛋白质溶液中加入中性盐的浓度较低时，蛋白质溶解度会增加，这种现象称为盐溶。
蛋白质的三级结构：指多肽链在二级结构、超二级结构以及结构域的基础上，进一步卷曲折叠形成复杂的球状分子结构。 蛋白质的复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 蛋白质的沉淀作用：指在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏了蛋白质的水化膜或中和了其分子表面的电荷，从而使蛋白质胶体溶液变得不稳定而发生沉淀的现象。 2.记忆20种氨基酸及其分类. 根据氨基酸的侧链R基团的极性分类： ①极性氨基酸： ⑴极性不带电荷：甘、丝、苏、天酰、谷酰、 酪、半胱 ⑵极性带负电荷：天、谷 ⑶极性带正电荷：组、赖、精 ②非极性氨基酸：丙、缬、亮、异亮、 苯丙、蛋、脯、色 3.氨基酸的化学性质(两性解离). 4.蛋白质的一级结构及其蛋白质的高级结构(重点二级结构).
基础生物化学名词解释
1.碱基互补原则：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使 得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 2.核酸的变性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。 3.核酸的复性：在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 4.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 5.减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 6退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 7.DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。 8.环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 9.碱基堆积力：各个碱基堆积在一起，产生碱基间的范德华引力，对稳定双螺旋结构起一定的作用。 10.顺反子：遗传学将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子 11.核小体：DNA双螺旋盘绕在组蛋白八聚体上形成核小体。核小体是染色体的基本结构单位。 12．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 13．氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子由于参加肽键的形成已不完整，每一个氨基酸单位叫氨基酸残基。 14．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 15．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键. 16．肽单位：多肽链主骨架的重复单位Cα-CO-NH- Cα，包括肽键和两个α-碳原子。
基础生物化学必过版讲解
名词解释 1. 等电点（PI）:使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液 PH称为该氨基酸的等电点。 2. 蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3. 蛋白质的二级结构: 蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4. 变构效应（别构效应） :指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5. 盐析:向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6. 蛋白质的变性: 在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7. 核酸变性: 是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散 分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8. DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺 旋结构的过程称为复性。 9. 酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~ 10. 必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11. 别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。 12. 同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 13. 生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成 CO和H0,并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。 14. 呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定 顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传 递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫 电子传递链。简称ETC。 15. 底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过 酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16. 氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能 量，使ADF磷酸化形成ATP这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17. 糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18. 三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA，指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含 三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草 酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19. 糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成C02和H20并产 生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20. 糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的B -氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的 B -碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A,该过程称作B -氧化。
东北农业大学基础生物化学16年补考题及答案
东北农业大学基础生物化学16年补考题 一、名词解释（每题2分，共10分） 1.核酸的Tm值 Tm值就是DNA熔解温度，指热变性过程中紫外吸收值达到最大值的1/2时的温度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。 ①DNA碱基组成：C-G含量越多，Tm值越高；A-T含量越多，Tm值越低。 ②溶液的离子强度：在低离子强度中，Tm较低，解链的温度范围较宽；在高离子强度中，Tm值较高，解链的温度范围较窄。 ③PH值：当溶液的PH值在5~9范围内，Tm值变化不明显；当PH>11或PH<4时，Tm值变化明显。 ④变性剂：各种变性剂主要是干扰碱基堆积力和氢键的形成而降低Tm值。 ⑤DNA双链自身的长度 2.氨基酸的等电点 氨基酸的净电荷为零，这个PH称为等电点 3.酶的活性中心 酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心 4.底物水平磷酸化 物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP 的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。 5.DNA半保留复制 DNA 在进行复制的时候链间氢键断裂，双链解旋分开，每条链作为模板在其上合成互补链，经过一系列酶（DNA聚合酶、解旋酶、链接酶等）的作用生成两个新的DNA分子。子代DNA分子其中的一条链来自亲代DNA ，另一条链是新合成的，这种方式称半保留复制。 二、选择题（每题1分，共20分） 1.维持蛋白质二级结构的主要化学键是 A.二硫键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 2.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸 A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.甘氨酸 D.瓜氨酸 3.下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA A.尿嘧啶 B.腺嘌呤 C.胞嘧啶 D.胸腺嘧啶 4.核酸中核苷酸之间的连接方式是 A.3’，5’磷酸二酯键 B.糖苷键 C.2’，5’磷酸二酯键 D.肽键
基础生物化学习题库及答案
基础生物化学习题集及答案 第一章蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸与侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔就是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征就是具有性。碱性氨基酸(pH6～7时荷正电)有两种,它们分别就是氨基酸与氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别就是氨基酸与氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据就是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团就是 ;半胱氨酸的侧链基团就是 ;组氨酸的侧链基团就是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别就是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团就是 ,除脯氨酸以外反应产物的颜色就是 ;因为脯氨酸就是α—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。 5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、 、、 ;次级键中属于共价键的就是键。 6.镰刀状贫血症就是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂就是 ;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点就是。 8.蛋白质二级结构的基本类型有、、 与。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的α-螺旋往往会。 9.蛋白质水溶液就是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别就是
生物化学华南农业大学基础生物化学期末考试考试卷考试卷模拟考试题.docx
《华南农业大学基础生物化学期末 考试试卷》 考试时间：120分钟 考试总分：100分 遵守考场纪律，维护知识尊严，杜绝违纪行为，确保考试结果公正。 1、下列哪种碱基只存在于 RNA 而不存在于DNA 中？（ ）（ ） A.腺嘌呤 B.鸟嘌呤 C.尿嘧啶 D.胸腺嘧啶 2、将双链DNA 溶液加热到温度恰好在 Tm 以下，然后缓慢冷却至室温，此过程 中OD 260 值将发生下列哪种变化（ ）（ ） A.一直下降 B.一直上升 C.先升后降 D.先降后升 3、280nm 波长处有吸收峰的氨基酸为（ ）（ ） A.精氨酸 B.色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 4、蛋白质α－螺旋沿纵轴上升一圈的氨基酸残基数和距离分别是（ ）（ ） A.3.6个，0.54nm B.10 个， 0.54 nm C.3.6个，0.34nm D.10 个， 0.34nm 姓名：________________ 班级：________________ 学号：________________ --------------------密----------------------------------封 ----------------------------------------------线---------------------- ---
5、有关蛋白质三级结构描述，错误的是（）（） A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空 间结构 C.三级结构的稳定性由次级键维持 D.亲水基团多位于三级结构的表面 6、碳酸酐酶催化H 2 CO 3 CO 2 +H 2 O反应，它属于（）（） A.水解酶类 B.裂合酶类 C.异构酶类 D.合成酶类 7、下列哪种抑制作用可通过增加底物浓度的方法减轻抑制程度（）（） A.专一性不可逆抑制 B.非专一性不可逆抑制 C.竞争性可逆抑制 D.非竞争性可逆抑制 8、下列哪一种维生素缺乏会导致丙酮酸及乳酸在体内积累（）（） A.生物素 B.叶酸 C.硫胺素 D.核黄素 9、在有氧条件下，线粒体内下述反应中能产生 FADH 2 步骤是？（） （） A.琥珀酸→延胡索酸 B.异柠檬酸→α-酮戊二酸 C.α-戊二酸→琥珀酰CoA D.苹 果酸→草酰乙酸 10、下列哪种酶在糖酵解和糖异生中都有催化作用（）（） A.丙酮酸激酶 B.丙酮酸羧化酶 C.1,6-二磷酸果糖酶 D.3-磷酸甘油醛脱氢酶
基础生物化学学习总结
基础生物化学学习总结
通过本学期的学习，我认识到了生物化学是研究生命有机体的化学组成、维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学，即研究生命活动化学本质的科学。从一个学期以来的学习中，我认识到了核酸、蛋白质、脂肪、酶的结构与功能，这是其静态的部分，以及各类物质合成与降解、代谢与循环等复杂多变的动态过程。在具体的学习中，我有一下感悟。 一、格物致知 高中时候我们只知道组成细胞的分子有糖、脂肪、蛋白质，却不知道如蛋白质结构可由一级到四级逐级递进。只知道脂质的保温、储能、运输作用，却不知道这些作用如何得以发挥。”””到了大学的课堂中，我们的认知得以从“是什么”到”为什么”的转变。与此同时，在学到各物质之间的相互转化后，我们将各个生物成分由孤立的岛屿有了连接与沟通的桥梁和枢纽。知识点与知识点之间的孤立状态被打破，变成了相互联系、环环相扣、牵一发而动全身的有机整体。追分溯源的能力和在此过程中非常重要。 二、庖丁解牛 学习如同庖丁解牛，需要经过反复实践，掌握了事物的客观规律，才能得心应手，运用自如。在不断地画出各个穿梭循环的反应过程中，我们不断将那些生疏的生成和消耗的分子数烂熟于心。脱氢、脱羧的步骤是几步。佶屈聱牙的各类氨基酸缩写也被我们逐步攻克。达到系统性的记忆也非常重要。 生物化学中的重要循环：糖酵解、TCA、乙醛酸循环、尿素循环、脂肪酸的β氧化、糖异生等 代谢的两条骨干路线：一是：糖酵解——三羧酸循环——氧化磷酸化 二是：DNA复制——DNA转录生成RNA——RNA翻译成蛋白质（分子遗传的中心法则）
注意异同的区分也是一个不可缺少的环节。 在学习中，我有意识地汇总了列出比较表格的项目。如 DNA合成与RNA转录对比 脂肪酸β氧化和从头合成 生物体内氧化和体外燃烧的区别 三、勤于思考 在背书时我也曾经有过疑惑，比如为什么几个氨基酸通过一定顺序排列，并具有一定的空间结构，便会突然具有生物活性？生命如何由化学物质转换成生物？ 五、联系生活 老师经常与我们分享与生化有关的小知识，比如喝酒脸红的原因、和一些生化领域的奠基人和扩路人，和生活息息相关的问题，如桔梗焚烧可否产生。。。。。人为什么会长胖 六、存在不足 1.由于在课前复习上做的不够到位，因此当老师讲解新课时对单元中中的专业术语较映象不深刻。 2.文科背景致使有机、无机化学的专业知识储备不足，对理解其中的化学名称和循环代谢造成一定困扰。 四、感性认知 有人曾说，在星球早期，温度奇高无比，能量多得用不完，各种原子随机碰撞，难保不碰撞五六种核算，在一组合，9999999999....9中都失败了，就只有一种成功了，这个核算序列就能继续延续下去，能行驶功能，能传代。生物是一部精密机械——可以用物理定律曲描
基础生物化学知识点总结
4.各种RNA 的功能：RNA 主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。mRNA 是由DNA 转录而来，携带着DNA 的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA 是蛋白质合成的场所——核糖体的重要组成部分；tRNA 是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。 5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。 6.核酸链中的核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键。 7.核酸链的表示方法：要按5’→3规定书写，具有方向性。 8.DNA 双螺旋结构的特点：（1）DNA 分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10个碱基对，螺距3.4nm ，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm ，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。（3）两条DNA 链借彼此碱基A=T 、G=C 之间形成的氢键而结合在一起。（4）在DNA 双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。 9. A-T ，C-G ，单链A+T+C+G=100%,G-C 含量多则DNA 熔点较高，生活环境温度较高。 10.DNA 双螺旋构象多态性：A-NDA 、B-DNA ：是最稳定，最常见的右旋DNA 、C-DNA ；Z-DNA 是左旋DNA 。 11.tRNA 的二级结构呈三叶草状结构模型。 12.tRNA 一般由四个臂和四个环组成。四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、T ΨC 臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU 、反密码子环、额外环、T ΨC 环。 13.氨基酸接受臂由7个碱基对组成，3’-端均为CCA 序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA ）。 14.tRNA 的三级结构是L 形的。 15.原核生物的核糖体含3种rRNA ：23S rRNA 、5S rRNA 和16S rRNA;真核生物的核糖体有4种：28S rRNA 、5.8S rRNA 、5S rRNA 和18S rRNA 。 16.5’帽子结构：m 7G-5’PPP-N-3’P ；3’尾巴结构：PolyA3’或AAAAAAA-OH 17.核酸的紫外吸收最大值260nm 附近。利用260nm 与280nm 光吸收比值（A260/A280）可判断核苷酸样品的纯度。纯DNA= A260/A280=1.8,纯RNA= A260/A280=2.0。 21. DNA 的熔点：通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半时的温度称为DNA 的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 （1）Tm 值与DNA 分子中G-C 含量成正比。（2）G-C 含量高的DNA ，Tm 值也高。（3）（G-C ）%=(Tm-69.3)×2.44 23.蛋白质中N 的平均含量为16%，即1mg 蛋白氮相当于6.25mg 蛋白质。凯氏定氮法测定蛋白质含量=蛋白质含N 量×6.25。 24.20种蛋白质氨基酸差别：侧链集团R 的不同。 25.非极性氨基酸：丙氨酸（Ala ）：CH3- 只含甲基、缬氨酸（Val ）、亮氨酸（Leu)、异亮氨酸（Ile ）、脯氨酸（Pro ）、苯丙氨酸（Phe ）、色氨酸（Trp ）、甲硫氨酸（Met ）。 极性氨基酸：（1）极性不带电荷：甘氨酸（Gly ）：H-、丝氨酸（Ser ）：HO-CH2、苏氨酸（Thr ）CH-CH(OH)-、半胱氨酸（Cys ）HS-CH2-、酪氨酸（Tyr ）HO-苯环-CH2-、天冬酰胺（Asn ）H2N-CO-CH2-、谷氨酰胺（Gln ）H2N-CO-CH2-CH2- （2）碱性氨基酸（+）： 赖氨酸（Lys ）、精氨酸（Arg ）、组氨酸（His ） （3）（3）酸性氨基酸（-）： 天冬氨酸（Asp ）、谷氨酸（Glu ） 计算题：极性氨基酸等电点计算。 26.pH=5.97时，甘氨酸以兼性离子形式存在，氨基酸的净电荷为0，这个pH 称作：等电点。 酸性氨基酸 pI= 2 1（pK1’+pKR ’）两小数之和； 碱性氨基酸 pI=21（pK2’+pKR ’）两大数之和。 27.氨基酸的重要化学反应：（1）与茚三酮反应，生成蓝紫色化合物。脯氨酸或羟脯氨酸与之反应生成黄色化合物，是因为亚氨基的存在（2）与2,4-二硝基氟苯反应（DNFB 或FDNB ）生成黄色二硝基苯氨基酸，被Sanger 用于测定肽链N 端氨基酸，被称为Sanger 反应。 28. 氨酸残基:由于形成肽键的α-羧基与α-氨基之间缩合释放出一分子水，肽链中的氨基酸已不是完整的分子，因而称作氨酸残基。 29.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸从N 端到C 端的排列顺序。 30.蛋白质的二级结构：肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而成的局部空间结构。是蛋白质结构的构象单元，主要有：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。 31. α螺旋特征：α螺旋每一圈含3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm 。Sn=3.613（13表示上升一圈含13个原子） 32.蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠。凭借次级键维系使α螺旋、β折叠、β转角等二级结构相互配置而形成的特定构象。 34. 四级结构：由相同或者不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构。 35. 论述蛋白质结构与功能的关系。 1、一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶 2、一般结构近似的蛋白质，功能也相似，如同源蛋白（细胞色素等） 3、来源于同种生物体的蛋白质，其一级结构变化，往往是分子病的基础，如镰刀型贫血症 4、变性作用证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系 5、别构酶、别构蛋白等也证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系，如血红蛋白和肌红蛋白 36. 在酸性环境中，蛋白质带正电荷，pH