《生物化学酶》PPT课件
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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物化学PPT课件 酶
2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学检验中酶测定PPT课件
心脑血管疾病酶测定
要点一
总结词
心脑血管疾病酶测定有助于评估心脑血管系统的健康状况 。
要点二
详细描述
心脑血管疾病酶测定包括肌酸激酶（CK）、肌酸激酶同工酶 （CK-MB）、乳酸脱氢酶（LDH）等指标的检测，这些酶在 心肌和骨骼肌中有特定的生理功能，当心脑血管系统受损时， 酶的活性会发生变化，通过测定这些酶的活性，可以判断心 脑血管系统的健康状况，对于心脑血管疾病的诊断和治疗具 有重要的意义。
04
酶测定在临床诊断中的应用
肝病酶测定
总结词
肝病酶测定是生物化学检验中的重要部分，用于评估肝功能状况。
详细描述
肝病酶测定包括谷丙转氨酶（ALT）、谷草转氨酶（AST）、碱性磷酸酶（ALP）等指标的检测，这些酶 在肝脏中有特定的生理功能，当肝脏受损时，酶的活性会发生变化，通过测定这些酶的活性，可以判断肝 脏的功能状况，对于肝病的诊断和治疗具有重要的意义。
酶测定的重要性
酶是生物体内重要的生物催化剂，参与生物体的代谢和调控过程 。通过酶测定可以了解酶的活性、含量以及性质，进而了解生物 体的代谢状态和生理功能，为疾病诊断、治疗和药物研发提供科 学依据。
酶测定在生物化学检验中的应用
01 02
临床诊断
酶测定在临床诊断中广泛应用，如肝功、肾功、心肌酶谱等检测项目， 通过对特定酶的活性检测，可以判断相应器官的功能状态，辅助医生进 行疾病诊断。
详细描述
比色法是一种通过测量酶催化 反应后生成物的颜色变化来计 算酶活性的方法。该方法操作 简便，设备简单，适合大批量 样本检测，因此在生物化学检 验中广泛应用。
总结词
对试剂要求高、误差较大
详细描述
比色法对试剂的质量和浓度要 求较高，否则会影响检测结果 的准确性和可靠性。同时，由 于不同颜色的生成与酶活性之 间可能存在非线性关系，因此 该方法可能存在较大的误差。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
生物化学7第三章酶PPT课件
率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
生物化学 酶PPT
1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别在四膜 虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中 发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。
1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的 DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。
1989年度 诺贝尔化学奖
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为： ① 辅酶(Coenzyme)：
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
三、维生素与辅助因子
1. 定义：维生素是维持人体正常生理功能或细胞正常代 谢所必需的营养物质，人体的需要量极小（常以毫克 或微克计），但在体内不能合成或合成量很少，必须 由食物供给的一类小分子有机化合物。
组成的多酶复合物。 • 多功能酶：指一些多酶体系在进化过程中
由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶或 串联酶。
二、酶的分子组成
按照分子组成分为两种： 单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
尼克酸, NAD+; 尼克酰胺 NADP+
多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
VitB6
吡哆醇 吡哆醛
磷酸吡哆醛 氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅基
磷酸吡哆胺
吡哆胺
泛酸 遍多酸 CoA
酰基转移酶的辅酶
生物素 VitH 生物素 羧化酶的辅基
叶酸
FH4
一碳单位转移酶的辅酶
VitB12 钴胺素 甲钴胺素 甲基转移酶的辅酶
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金属离子：与酶蛋白结合，有的紧，有的松
本课件由西华大学生物工程学院车振明制作
二、酶的结构
（一）酶的结构与蛋白质的结构相同， 是具有一定空间结构的蛋白质。
（二）根据酶蛋白的结构特点，酶可 分为：
123..单 寡 多聚酶体酶 复： 合: 由 体只两：有个由一或几条两个多个酶肽以有链上 组,分的 织子亚 的量基 聚 在组集1成 在3,,一亚00起基0-,之功35间能,0由上00非相之共互间价配，键合一相，般连第是，一水亚个解酶 酶基的,可产如物以蛋是白第相酶二同、个的羧酶,也肽的可酶底以。物是，不如同丙的酮，酸 分脱氢子酶量、在脂35肪,0酸00合-几成百酶万。，如丙酮酸 激酶、乳酸脱氢酶。
S
量
水
平
E+S
E1
ES
E2
G
P+ E
反应过程
本课件由西华大学生物工程学院车振明制作
（二）中间产物学说——酶降低活化 能的原因
E S k1 ES k2 P E k1
酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的
许中间多物实（验E事S）实，证再明分了解成E－产S物复（合P物）的并释存 在放出。酶E－，S使复反合应物沿形一成个的低活速化率能与的酶途和径底进 物行，的降性低质反有应关所。需活化能，所以能加快反
返回
酶分子
结合部位 活性中心
催化部位 必需基团
维持活性中心的必需基团
其它部分（非必需基团）
调控部位
酶分子中存在着一些可以 与其他分子发生某种程度 的结合的部位，从而引起 酶分子空间构象的变化， 对酶起激活或抑制作用
胰（为T二yr 24）8 酶活性中心的形成 凝 乳 蛋 白酶的为为为底AG羧蛋空rl物ug 2174间白05 结多构肽，链使经相过关盘的绕A折A叠形形成成微特区S定e。r 酶肽 的酶 活活 性性
4.共价催化 （1）某亲些核酶催在化催化过程中，能通过共 亲电价 复 渡性核中键合的基指与物间原团酶物底 ，子攻分物 这，，击子结个反并底中合中应与物具成间的之分有不产活作子非稳物化用中共定很能形具用的容大成有电酶 易大共部子变降-底价分对成低物键正的过。 而产生不稳定的过渡态复合物，活化 能降低。 （2）亲电催化
组3酶.分酸氨子碱酸中催的可化咪作为：唑酸基硷：催化的功能基团
（1）一p般K值都约是为广6义.7的-7酸.1，－在碱接催近化中方性式。
的广条义件酸下－，碱一催半化以是广指义通酸过的质形子式酸存提在供， 另部一分半质以子广,或义是碱通的过形质式子存碱在接，受因部而分它质 既子能的作作为用质，子达供到体降，低又反能应作活为化质能子的受过 体程，。有效地进行酸碱催化。 （2）酶咪活唑性基部供位出上和的接某受些质基子团的可速以度作很 快为，良其好半的衰质期子短供，体小或于受0体.1对毫底微物秒进。行所 以酸许碱多催酶化活。性本中课心件由都西华有大学组生物氨工程酸学院残车振基明制。作
2、Ribozyme的化学本质是RNA
在已鉴定过的数千种酶中，绝大多数 酶的化学本质是蛋白质。但在1982年， 美国科学家T.Cech发现原生动物四膜 虫的26SrRNA前体具有自我拼接的催 化活性。T.Cech将这种RNA命名为 “Ribozyme”。
核酶（ Ribozyme ）：指对RNA具有 催化活性的RNA 。
二、酶的作用特点 （一）与无机催化剂相比，有如下共 同点：
❖反应前后都不发生数量和质量变化； ❖能加快反应速度,但不改变反应的平 衡点； ❖从热力学上看,只能催化热力学上允 许进行的反应；
❖都能降低反应所需的活化能。
活化能：
在一定温 度下， 1mol底物 全部进入 活化状态
S
能 量 水 平
E+S
应速度。
二、酶专一性的作用机理（理论） 1.锁钥学说
认为底物分子或底物分子的一部分象 钥匙那样，专一地楔入到酶的活性中心部 位这，种也学就说是不说能底解物释分酶子活进性行中化心学的反结应构的部 位与与底酶物分和子产活物性结中构心都具吻有合紧的密现互象补，的也关系。
不能解释酶专一性中的所有现象。
酶专一性的“锁钥学说”
另一方面，由于活性中心的立体 结构和相关基团的诱导和定向作用， 使底物分子中参与反应的基团相互接 近，分子间反应类似分子内反应，活 化能降低。
2.“张力”和“形变” 底物与酶结合诱导酶的分子构象
变化，变化的酶分子又使底物分子的 敏感键产生“张力”甚至“形变” ， 从而促使酶－底物中间产物进入过渡 态。
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2.诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与
底物互补的固定形状，而只是由于底 物的诱导才形成了互补形状。
酶专一性的“诱导契合学说”
三、与酶的高效性有关的因素
1.邻近及定向效应 在酶促反应中，底物分子结合到
酶的活性中心，一方面底物在酶活性 中心的有效浓度大大增加，有利于提 高反应速度；
（四）酶原 1.酶原：某些酶在细胞内合成或初分 泌时没有催化活性，这种无活性状态 的酶前身物称为酶原。 2.酶原激活：酶原变成酶的过程（切 去几个AA的肽段）。
实质：酶活性中心的形成或暴露过程。
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第四节 酶的作用机制
一.酶催化作用的本质：降低反应活化能。
能
三、酶的活性中心
（一）与催化作用相关的结构特点
酶的活性中心：指酶分子中直接和底 物结合，并和酶催化作用直接有关的 部位。 必需基团与调控部位：参与构成酶的 活性中心和维持酶的特定构象所必需 的基团，包括活性中心基团及维持活 性中心的基团。
活性中心
与底物结合，决 定酶的专一性
结合部位
催化部位
底物的敏感键在此处断裂而形成新键， 决定酶的高效性
4.裂合酶：催化从底物上移去某 些基团而形成双键的非水解性反应及 其逆反应的酶。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨 酶等。
例如， 延胡索酸水合酶催化的 反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O HOOCCH2CHCOOH
OH
5.异构酶：催化同分异构体的相 互转变，即底物分子内基团或原子的 重排过程的酶。
第二节 酶的分类和命名 一、酶的分类
国际E学委员会制定的“国际系统 分类法”将酶促反应分为六大类:
1.氧化还原酶: 催化氧化还原反应的酶。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应
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2.转移酶：催化基团转移反应， 即将一个底物分子的基团或原子转移 到另一个底物的分子上。
反应物(或底物)性质、键的类型。
二、酶的命名
1.习惯命名法 ➢底物名称 脲酶、淀粉酶、蛋白酶 ➢反应性质 脱氢酶、加氧酶、转氨酶 ➢两者结合 琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶 ➢酶的来源 胃蛋白酶、木瓜蛋白酶 2.国际系统命名法 底物1：底物2 反应类型 如：琥珀酸：FAD氧化还原酶
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第三节 酶的组成与结构 一、酶的组成
中中
心 心 His
Asp
示意图 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
（三）酶活性中心的结构特征 1.活性中心是酶分子表面的一个凹穴， 一定的大小和特殊的构象，在与底物 接触时表现一定的柔性。
X-Y
2.构成胰活凝性乳中蛋心白的酶大的多活数性A中A心残基为疏 水性的，使此小区形成一个非极性的 微环境，有利于与底物作用。在活性 中3心.在内活仅性有中少心数，极底性物A以A残弱基键以与其酶功结能 基合团（直有接利与于底产物物作形用成。）。 活性中心的AA在一级结构上相距X很-Y远， 甚至不在一条肽链上，但在三级结构 上比较靠近。
按化学成分酶分为：单纯酶和结合酶 1.单纯酶：只由蛋白质组成，如脲酶、 淀粉酶、蛋白酶。 2.结合酶：除蛋白质外，还有对热稳 定的非蛋白小分子物质，称辅因子。
辅因子：辅酶、辅基、金属离子 辅酶： 与酶蛋白结合疏松， 用透析法可以除去 辅基： 与酶蛋白结合紧密， 不能用透析法除去 小分子有机化合物
往往是由维生素参与形成的小分子有机物。
E1
ES
E2
所需的自
G
由能，单
位J/mol。
P+ E
反应过程
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（二）酶的作用特点
➢极高的催化效率 ➢❖高度的专一性 ➢易失活（蛋白质变性） ➢活性可调控（激活、抑制） ➢常需辅助因子（辅酶、辅基等）来自继续1.极高的催化效率
反应速度与不加催化剂相比可提 高108～1020，与加普通催化剂相比可 提高107～1013.
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的 反应。
CH2OH O OH
OH
OH OH
6-磷酸葡萄糖
CH2OH
CH2OH
O OH
OH
OH
6-磷酸果糖
6.合成酶：又称为连接酶，能够催 化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成 反应。这类反应必须与ATP分解反应 相互偶联。
如：Gln合成酶, 丙酮酸羧化酶。
A + B + ATP AB + ADP + Pi
如酶：的1关大编于类号编1：亚号类第中四国的个际亚则酶亚没学类委有员表什会示么标受特志体殊的规类定， E类型11只C：、：11111表．．...111表类类示． ． ．12表表团底示、；111...示示，物321反亚77氧氧受不应类为为为化 化体同乳苹性、乙还还是。酸果质亚醇原原N例A酸：，亚酶酶D如：N+：前类A，，，：DNN+A面、作作N氧ADAD+用用D所顺+化氧氧P于于+化还述序化，==还原号的还CCHH原酶六原OOHH酶。酶大基基。。 亚1E.C类16．.第1：．3三表团表氧1.个示，1示化1氧受为反、表化体L示应脱-还是酪作性氢原细氨用质；酶胞酸在：，色：-C如t作素RHNO用第AH，-基于一连团=接类C上H酶中O，H(的基A受MP) 亚体亚NAD类+ 团：，，第表受4示个体作数是用字分表键子示的氧底类。物型不或同受。体； 顺清序楚当地号酶表：明的表了编示这号底个仅物酶有。的前特三性个：数反字应时性，质就、已
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二、酶的结构
（一）酶的结构与蛋白质的结构相同， 是具有一定空间结构的蛋白质。
（二）根据酶蛋白的结构特点，酶可 分为：
123..单 寡 多聚酶体酶 复： 合: 由 体只两：有个由一或几条两个多个酶肽以有链上 组,分的 织子亚 的量基 聚 在组集1成 在3,,一亚00起基0-,之功35间能,0由上00非相之共互间价配，键合一相，般连第是，一水亚个解酶 酶基的,可产如物以蛋是白第相酶二同、个的羧酶,也肽的可酶底以。物是，不如同丙的酮，酸 分脱氢子酶量、在脂35肪,0酸00合-几成百酶万。，如丙酮酸 激酶、乳酸脱氢酶。
S
量
水
平
E+S
E1
ES
E2
G
P+ E
反应过程
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（二）中间产物学说——酶降低活化 能的原因
E S k1 ES k2 P E k1
酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的
许中间多物实（验E事S）实，证再明分了解成E－产S物复（合P物）的并释存 在放出。酶E－，S使复反合应物沿形一成个的低活速化率能与的酶途和径底进 物行，的降性低质反有应关所。需活化能，所以能加快反
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酶分子
结合部位 活性中心
催化部位 必需基团
维持活性中心的必需基团
其它部分（非必需基团）
调控部位
酶分子中存在着一些可以 与其他分子发生某种程度 的结合的部位，从而引起 酶分子空间构象的变化， 对酶起激活或抑制作用
胰（为T二yr 24）8 酶活性中心的形成 凝 乳 蛋 白酶的为为为底AG羧蛋空rl物ug 2174间白05 结多构肽，链使经相过关盘的绕A折A叠形形成成微特区S定e。r 酶肽 的酶 活活 性性
4.共价催化 （1）某亲些核酶催在化催化过程中，能通过共 亲电价 复 渡性核中键合的基指与物间原团酶物底 ，子攻分物 这，，击子结个反并底中合中应与物具成间的之分有不产活作子非稳物化用中共定很能形具用的容大成有电酶 易大共部子变降-底价分对成低物键正的过。 而产生不稳定的过渡态复合物，活化 能降低。 （2）亲电催化
组3酶.分酸氨子碱酸中催的可化咪作为：唑酸基硷：催化的功能基团
（1）一p般K值都约是为广6义.7的-7酸.1，－在碱接催近化中方性式。
的广条义件酸下－，碱一催半化以是广指义通酸过的质形子式酸存提在供， 另部一分半质以子广,或义是碱通的过形质式子存碱在接，受因部而分它质 既子能的作作为用质，子达供到体降，低又反能应作活为化质能子的受过 体程，。有效地进行酸碱催化。 （2）酶咪活唑性基部供位出上和的接某受些质基子团的可速以度作很 快为，良其好半的衰质期子短供，体小或于受0体.1对毫底微物秒进。行所 以酸许碱多催酶化活。性本中课心件由都西华有大学组生物氨工程酸学院残车振基明制。作
2、Ribozyme的化学本质是RNA
在已鉴定过的数千种酶中，绝大多数 酶的化学本质是蛋白质。但在1982年， 美国科学家T.Cech发现原生动物四膜 虫的26SrRNA前体具有自我拼接的催 化活性。T.Cech将这种RNA命名为 “Ribozyme”。
核酶（ Ribozyme ）：指对RNA具有 催化活性的RNA 。
二、酶的作用特点 （一）与无机催化剂相比，有如下共 同点：
❖反应前后都不发生数量和质量变化； ❖能加快反应速度,但不改变反应的平 衡点； ❖从热力学上看,只能催化热力学上允 许进行的反应；
❖都能降低反应所需的活化能。
活化能：
在一定温 度下， 1mol底物 全部进入 活化状态
S
能 量 水 平
E+S
应速度。
二、酶专一性的作用机理（理论） 1.锁钥学说
认为底物分子或底物分子的一部分象 钥匙那样，专一地楔入到酶的活性中心部 位这，种也学就说是不说能底解物释分酶子活进性行中化心学的反结应构的部 位与与底酶物分和子产活物性结中构心都具吻有合紧的密现互象补，的也关系。
不能解释酶专一性中的所有现象。
酶专一性的“锁钥学说”
另一方面，由于活性中心的立体 结构和相关基团的诱导和定向作用， 使底物分子中参与反应的基团相互接 近，分子间反应类似分子内反应，活 化能降低。
2.“张力”和“形变” 底物与酶结合诱导酶的分子构象
变化，变化的酶分子又使底物分子的 敏感键产生“张力”甚至“形变” ， 从而促使酶－底物中间产物进入过渡 态。
本课件由西华大学生物工程学院车振明制作
2.诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与
底物互补的固定形状，而只是由于底 物的诱导才形成了互补形状。
酶专一性的“诱导契合学说”
三、与酶的高效性有关的因素
1.邻近及定向效应 在酶促反应中，底物分子结合到
酶的活性中心，一方面底物在酶活性 中心的有效浓度大大增加，有利于提 高反应速度；
（四）酶原 1.酶原：某些酶在细胞内合成或初分 泌时没有催化活性，这种无活性状态 的酶前身物称为酶原。 2.酶原激活：酶原变成酶的过程（切 去几个AA的肽段）。
实质：酶活性中心的形成或暴露过程。
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第四节 酶的作用机制
一.酶催化作用的本质：降低反应活化能。
能
三、酶的活性中心
（一）与催化作用相关的结构特点
酶的活性中心：指酶分子中直接和底 物结合，并和酶催化作用直接有关的 部位。 必需基团与调控部位：参与构成酶的 活性中心和维持酶的特定构象所必需 的基团，包括活性中心基团及维持活 性中心的基团。
活性中心
与底物结合，决 定酶的专一性
结合部位
催化部位
底物的敏感键在此处断裂而形成新键， 决定酶的高效性
4.裂合酶：催化从底物上移去某 些基团而形成双键的非水解性反应及 其逆反应的酶。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨 酶等。
例如， 延胡索酸水合酶催化的 反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O HOOCCH2CHCOOH
OH
5.异构酶：催化同分异构体的相 互转变，即底物分子内基团或原子的 重排过程的酶。
第二节 酶的分类和命名 一、酶的分类
国际E学委员会制定的“国际系统 分类法”将酶促反应分为六大类:
1.氧化还原酶: 催化氧化还原反应的酶。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应
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2.转移酶：催化基团转移反应， 即将一个底物分子的基团或原子转移 到另一个底物的分子上。
反应物(或底物)性质、键的类型。
二、酶的命名
1.习惯命名法 ➢底物名称 脲酶、淀粉酶、蛋白酶 ➢反应性质 脱氢酶、加氧酶、转氨酶 ➢两者结合 琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶 ➢酶的来源 胃蛋白酶、木瓜蛋白酶 2.国际系统命名法 底物1：底物2 反应类型 如：琥珀酸：FAD氧化还原酶
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第三节 酶的组成与结构 一、酶的组成
中中
心 心 His
Asp
示意图 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
（三）酶活性中心的结构特征 1.活性中心是酶分子表面的一个凹穴， 一定的大小和特殊的构象，在与底物 接触时表现一定的柔性。
X-Y
2.构成胰活凝性乳中蛋心白的酶大的多活数性A中A心残基为疏 水性的，使此小区形成一个非极性的 微环境，有利于与底物作用。在活性 中3心.在内活仅性有中少心数，极底性物A以A残弱基键以与其酶功结能 基合团（直有接利与于底产物物作形用成。）。 活性中心的AA在一级结构上相距X很-Y远， 甚至不在一条肽链上，但在三级结构 上比较靠近。
按化学成分酶分为：单纯酶和结合酶 1.单纯酶：只由蛋白质组成，如脲酶、 淀粉酶、蛋白酶。 2.结合酶：除蛋白质外，还有对热稳 定的非蛋白小分子物质，称辅因子。
辅因子：辅酶、辅基、金属离子 辅酶： 与酶蛋白结合疏松， 用透析法可以除去 辅基： 与酶蛋白结合紧密， 不能用透析法除去 小分子有机化合物
往往是由维生素参与形成的小分子有机物。
E1
ES
E2
所需的自
G
由能，单
位J/mol。
P+ E
反应过程
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（二）酶的作用特点
➢极高的催化效率 ➢❖高度的专一性 ➢易失活（蛋白质变性） ➢活性可调控（激活、抑制） ➢常需辅助因子（辅酶、辅基等）来自继续1.极高的催化效率
反应速度与不加催化剂相比可提 高108～1020，与加普通催化剂相比可 提高107～1013.
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的 反应。
CH2OH O OH
OH
OH OH
6-磷酸葡萄糖
CH2OH
CH2OH
O OH
OH
OH
6-磷酸果糖
6.合成酶：又称为连接酶，能够催 化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成 反应。这类反应必须与ATP分解反应 相互偶联。
如：Gln合成酶, 丙酮酸羧化酶。
A + B + ATP AB + ADP + Pi
如酶：的1关大编于类号编1：亚号类第中四国的个际亚则酶亚没学类委有员表什会示么标受特志体殊的规类定， E类型11只C：、：11111表．．...111表类类示． ． ．12表表团底示、；111...示示，物321反亚77氧氧受不应类为为为化 化体同乳苹性、乙还还是。酸果质亚醇原原N例A酸：，亚酶酶D如：N+：前类A，，，：DNN+A面、作作N氧ADAD+用用D所顺+化氧氧P于于+化还述序化，==还原号的还CCHH原酶六原OOHH酶。酶大基基。。 亚1E.C类16．.第1：．3三表团表氧1.个示，1示化1氧受为反、表化体L示应脱-还是酪作性氢原细氨用质；酶胞酸在：，色：-C如t作素RHNO用第AH，-基于一连团=接类C上H酶中O，H(的基A受MP) 亚体亚NAD类+ 团：，，第表受4示个体作数是用字分表键子示的氧底类。物型不或同受。体； 顺清序楚当地号酶表：明的表了编示这号底个仅物酶有。的前特三性个：数反字应时性，质就、已