生物化学 第四章 酶概论

二、酶的命名和分类
1961年国际酶学委员会（enzyme commission）提 出的酶的命名和分类方法。
（一）命名
1．系统名称（systematic name） （1）标明底物，催化反应的性质
例: G-6-P→F-6-P G-6-P异构酶
（2）两个底物参加反应时应同时列出，中间用冒号（:） 分开。如其中一个底物为水时，水可略去。
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20% 蛋白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中的 RNA可催化E. coli tRNA的前体加工。
Sidney Altman Yale University New
辅酶不具备专一型，酶的催化专一性由酶的蛋白质部分决定
（五）根据酶蛋白分子的特点将酶分成三类
1．单体酶（monomeric enzyme） 一条肽链，水解酶
2．寡聚酶（oligomeric enzyme） 几个或多个亚基组成，亚基之间以非共价键集合， 大多为糖代谢酶
3．多酶复合物（multienzyme complex） 几个酶嵌合而成的复合物 2-6个功能相关的酶组成 丙酮酸脱氢酶复合物和脂肪酸合成酶复合物
抗体酶可催化多种化学反应，包括酯水解、酰胺水解、酰基转移、 光诱导反应、氧化还原分应、金属螯合反应等。其中有的反应过 去根本不存在一种生物催化剂能催化它们进行，甚至可以使热力 学上无法进行的反应得以进行。
抗体酶的研究，为人们提供了一条合理途径去设计适合于市场需 要的蛋白质，即人为地设计制作酶。它是酶工程的一个全新领域。 利用动物免疫系统产生抗体的高度专一性，可以得到一系列高度 专一性的抗体酶，使抗体酶不断丰富。随之出现大量针对性强、 药效高的药物。立本专一性抗体酶的研究，使生产高纯度立体专 一性的药物成为现实。以某个生化反应的过渡态类似物来诱导免 疫反应，产生特定抗体酶，以治疗某种酶先天性缺陷的遗传病。 抗体酶可有选择地使病毒外壳蛋白的肽键裂解，从而防止病毒与 靶细胞结合。抗体酶的固定化已获得成功，将大大地推进工业化 进程。
2NH3
（二）酶是生物催化剂
1．酶与一般催化剂的共同点 (1) 只催化热力学上允许进行的反应
（2）用量少而催化效率高
（3）能加快化学反应的速度，但不改变平衡点，反 应前后本身不发生变化
如 CO2+H2O
H2CO3
（3）降低反应所需的活化能
例 2H2O2→2H2O+O2
反应 非催化反应 钯催化反应 H2O2酶催化
4．有些DNA也有催化活性
1995年Cuenoud等发现有些DNA分子亦 具有催化活性。
（四）酶的组成
1．单纯蛋白质酶类
2．缀合蛋白质酶类
全酶=酶蛋白+辅助因子（辅酶、辅基或金属离子）
金属离子或小分子有机化合物
辅酶（coenzyme）和酶蛋白结合较松，用透析的方法可以除 去的小分子有机物 辅基（prosthetic group）结合比较紧，用透析的方法不易除去 的小分子物质
抗体：与抗原特异结合的免疫球蛋白。 抗体酶：指具有催化功能的抗体分子，在抗体分子的可变区
（即肽链的N端）是识别抗原的活性区域，这部分区 域被赋予了酶的属性。
1986年美国Schultz和Lerner两个实验室同时在Science上 发表论文，报道他们成功地得到了具有催化活性的抗体。
抗体酶的性质 抗体酶的用途
（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关
（三）酶的化学本质
1．大多数酶是蛋白质（Most enzymes are proteins）
1926年美国Sumner 脲酶的结晶，并指出酶是蛋白质 1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋 白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。
J.B.Sumner
J.H.Northrop
20世纪80年代发现某些RNA有催化 活性，还有一些抗体也有催化活性， 甚至有些DNA也有催化活性，使酶是 蛋白质的传统概念受到很大冲击。
2．某些RNA有催化活性
1982年美国T. Cech等人发现四膜虫的rRNA前 体能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发 现RNA有催化活性
1mole Fe3+ 只能催化6×10-4mole H2O2的分解
转换数（turnover number, TN or kcat）:
每秒钟或每分钟，每个酶分子转换底物的分子数，或每 秒钟或每分钟每摩尔酶转换底物的摩尔数。
（ห้องสมุดไป่ตู้）高的专一性
（3）温和的反应条件 （4）酶在体内受到严格调控
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制 剂和激活剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、 酶原活化等。
活化能 75.24kJ/mol 48.9kJ/mol 8.36kJ/mol
2．酶作为生物催化剂的特殊点 （1）高的催化效率
以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催 化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。 例 2H2O2→2H2O+O2 1mole H2O2酶 能催化 5×106mole H2O2的分解
第四章 酶
本章主要介绍酶的化学本质、结构和特性； 酶的作用动力学；酶的作用机理；酶的应用； 还介绍了别构酶、共价调节酶、同工酶等的概 念、性质、生物学意义。
一、酶的概念
（一）酶的生物学意义
6CO2+6H2O+能量
植物 动物
C6H12O6+6O2↑
N2 + 3H2 2NH3
N2+3H2
某些微生物
500℃ ,300大气压 Fe
Haven, CT, USA
Cech和Altman各自独立地发现了RNA的催 化活性，并命名这一类酶为ribozyme（核酶）， 2人共同获1989年诺贝尔化学奖。
1．Cell vol 31, 147～157，1982年。
2．Sci. Amer. Vol 255, 64～75，1986。
3．抗体酶（abzyme）
例1： 丙氨酸+α-酮戊二酸 → 谷氨酸+丙酮酸
丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶
例2： 脂肪+H2O → 脂酸+甘油
脂肪水解酶
2．习惯名称（recommended name）
（1）底物 （2）反应性质 （3）底物，反应性质 （4）来源或其它特点