第五章 蛋白质
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蛋白热变性的一般规律：大多数蛋白质在45～50℃ 时开始变性，也有些蛋白的Td可以达到相当高的温度。 如大豆球蛋白92℃、燕麦球蛋白108℃等。 当加热温度在临界温度以上时，每提高10℃，变性 速度提高600倍。
温度导致蛋白质变性主要涉及到非共价相互作用
的去稳定作用。氢键、静电和范德华相互作用在高温 下不稳定在低温下稳定，而疏水相互作用随温度升高 作用力增强（在60-70℃达到最高）。 一般认为，温度越低，蛋白质的稳定性越高。然 而也有例外。如肌红蛋白和突变型噬菌体T4溶菌酶分 别在30 ℃和12.5 ℃时显示最高稳定性。
第五章
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节 第八节
蛋白质
引言 氨基酸的物理化学性质 蛋白质的结构 蛋白质的变性 蛋白质的功能性质 蛋白质的营养性质 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化 食品蛋白质
本章重点
1、基本概念；
2、蛋白质变性的机理及影响因素； 3、蛋白质功能性质产生的机理、影响因素及在食品 工业上的具体应用； 4、蛋白质在食品加工和贮藏中发生的物理、化学和 营养变化以及如何利用和防止这些变化； 5、常见食品蛋白质的特点。
三、氨基酸的性质
1、氨基酸的酸-碱性质
氨基酸具有两性性质。氨基酸在溶液中净电荷为 零时的pH值为氨基酸的等电点pI 。 pH值在等电点以上，氨基酸带净负电荷，低于等 电点，氨基酸带净正电荷。
2、氨基酸的疏水性
氨基酸从乙醇转移至水的自由能变化△Gt 可用 来表示氨基酸的疏水性，△Gt是一个加和函数。
第一节
一、蛋白质的功能
引言
1、是生物细胞的主要成分；
2、部分蛋白质作为生物催化剂； 3、机体内生物免疫作用所必须的物质； 4、在食品加工中，蛋白质除具有营养价值外，对食品 的质地、色、香、味等方面有着重要的功能作用。
二、蛋白质的分类
纤维状蛋白质 按分子形状分: 球状蛋白质
简单蛋白质 按分子组成分: 仅由氨基酸组成
3.表面活性剂和变性
表面活性剂，如十二烷基硫酸钠（SDS）是强有力的 变性剂，在较低浓度下可使蛋白质完全变性，同时SDS类 表面活性剂诱导的蛋白变性是不可逆的。 4.有机溶剂和变性 许多有机溶剂可以导致蛋白质变性。亲水有机溶剂 通过改变水的介电常数从而改变了稳定蛋白质结构的静 电力；疏水有机溶剂由于进入蛋白质疏水区，打断疏水 相互作用，从而导致变性。
YD ′
变性剂浓度、温度或pH
x
图5－9
典型的蛋白质变性曲线
Y－随蛋白质构象而变化的任何可测定的蛋白质分子的物理 和化学性质, YN和YD－分别代表在天然和变性状态下的Y。
对于大多数蛋白质当变性剂的浓度（或温度） 提高时，Y在开始阶段保持不变，但超过一个临界点 后，从YN急剧变化至YD ，这表明蛋白质变性是一个协 同过程。可以认为球状蛋白质能以天然或变性态存在， 而以中间态很少存在，此即所谓的“两状态转变”模 型，可用下式表示：
蛋白质天然态（PN）
蛋白质变性态（PD）
动态平衡关系中的表观平衡常数为：KD=[PD]/[PN]
三、影响蛋白质变性的因素
（一）物理因素 1.热与蛋白质变性
当蛋白质溶液被逐渐加热并超过临界温度时，蛋白 质将发生从天然状态向变性状态的剧烈转变。在此转变 中点的温度被称作熔化温度（Tm）或变性温度（Td）。
时还具有较强的吸湿性和保湿性。
多肽具有抑制蛋白质形成凝胶的性能，可利用此 性质来调整食品的质构。
应用实例：
（1）谷胱甘肽（δ-谷氨酰-半胱氨酸-甘氨酸）
清除自由基、清除过氧化物、解毒（氟、重金 属、CO...)、抗过敏、辅酶等 （2）大豆肽（300-700） 良好的溶解性，易吸收，降血压，降低胆固醇， 抗氧化、促进双岐杆菌增殖。 （3）酪蛋白磷酸肽（ＣＰＰ） 促进小肠中钙的吸收 （4）乳链菌肽 还有: 肽...... 防腐剂 玉米肽、大米肽、鱼蛋白肽、乳清蛋白
具有大的正△Gt 的氨基酸侧链是疏水的，倾向
于处在蛋白质分子的内部；具有负的△Gt 的氨基酸 侧链是亲水性的，倾向于处于蛋白质分子的表面。
3、氨基酸的溶解度 胱氨酸、酪氨酸、天冬氨酸、谷氨酸等在水中的 溶解度很小，而精氨酸、赖氨酸的溶解度特别大。在 盐酸溶液中，一切氨基酸都有不同程度的溶解度。
三、活性肽 生物活性肽也称作功能肽，近年来研究非常活 跃，其应用涉及到生物学、医药学、化学等多种学 科，在食品科学研究及功能食品开发中也显示出美
氨基酸的组成影响着蛋白质的热稳定性。含较高
比例疏水性氨基酸残基（尤其是Val、Ile、Leu和Phe） 的蛋白质比亲水性较强的蛋白质更为稳定。蛋白质的
平均疏水性和热变性温度之间呈一定的正相关。
蛋白质（或酶）在干燥条件下比含水分时对热变 性的耐受力大，说明蛋白质在有水存在时易变性。
2.静水压和变性 压力诱导的蛋白质变性，一般在25℃下要求
一、蛋白质的水合 蛋白质分子可以通过氢键、静电引力、疏水作用等 形式与水分子相互结合：
O
H H H
O
HБайду номын сангаас
O C
H
H
O
H
H H
O C O
H H H
O
H H
N
O
O
H
O
O O
H H H H
H H
H
O
H
N O
H H
+
H HO
O
O
H H
H
H
水同蛋白质相互作用的示意图
在宏观水平上，蛋白质与水的结合是一个逐步进 行的过程，即首先形成结合水和邻近水，再形成多分 子层水，如若条件允许，蛋白质将进一步水合。 蛋白质结合水的能力：干蛋白质粉与相对湿度为 90～95%的水蒸气达到平衡时，每克蛋白质所结合水的
第二节 氨基酸的物理化学性质
一、氨基酸的结构
二、氨基酸的分类 按侧链R的极性可将20种氨基酸分为四组： A．非极性（或疏水性）氨基酸 有8种，丙 、苯丙 、缬、亮、异亮、蛋氨酸、
脯氨酸、色氨酸等。
B．侧链不带电荷的极性氨基酸（不解离） 有羟基：丝、苏、酪 有巯基: 半胱 有酰胺基：谷氨酰胺 、天冬酰胺 还有甘氨酸 C．碱性氨基酸（带正电荷）三种：赖、精、组 D．酸性氨基酸（带负电荷）两种：谷、天冬
二、稳定蛋白质构象的作用力和键 维持蛋白质高级结构的作用力包括共价键和非
共价键（次级键）。
共价键主要指二硫键（个别情况下还包括酯 键）；非共价键主要指氨基酸残基间的氢键（包括
水桥）、静电作用（包括金属离子桥）、疏水相互 作用和范德华力。
除共价键二硫键的键能较大外，其他的作用能
较小。所以，在外来因素的影响下，很容易导致蛋 白质的结构不稳定，发生变性。
蛋白质还可以发生冻结变性。一方面是由于蛋白
质周围的水与其结合状态发生变化，这种变化破坏了 一些维持蛋白原构象的力，同时由于水保护层的破坏， 蛋白质的一些基团就可以发生直接的接触和相互作用， 导致蛋白质发生聚集或原来的亚基发生重排。另一方 面，由于大量水形成冰后，剩余的水中无机盐浓度大 大提高，这种局部的高浓度盐也会使蛋白质发生变性。
①溶解度降低；②与水的结合能力降低；③生物 活性（功能）丧失，如失去酶活性或免疫活性；④容 易被水解；⑤黏度变大；⑥难以结晶。 变性通常具有负面涵义，然而，有时又要利用蛋 白质的变性。如：豆类中胰蛋白酶抑制剂的热变性能 显著提高豆类蛋白质的消化率和生物有效性；部分变 性的蛋白质比天然蛋白质更易消化和具有较好的起泡 性质和乳化性质；热变性也是热凝结形成蛋白质凝胶 的条件。
1.pH值和变性
蛋白质在等电点时比其他pH下稳定。在极端pH值时，
蛋白质内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质 分子的构象发生变化。
2.有机溶质和变性
不同种类的有机物使蛋白变性的原因不尽相同。如 尿素和胍盐能断裂蛋白分子间或分子内的氢键，打断水 分子之间的氢键结构而改变水的极性，从而使蛋白发生 变性。
结合蛋白质
由氨基酸和非蛋白质物质组成
简单蛋白质按溶解度可分为清蛋白、球蛋白、谷 蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、鱼精蛋白和硬蛋白等:
1、清蛋白
溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液，能被饱和硫酸 铵所沉淀，加热可凝固。广泛存在于生物体内。
2、球蛋白
不溶于水而溶于稀盐、稀酸和稀碱，为半饱和硫 酸铵所沉淀。普遍存在于生物体内。
5.促溶盐与蛋白质变性 碱土金属只能有限度地与蛋白质起作用，过渡金
属如铜、铁、汞和银等离子易与蛋白质发生作用。
在低浓度时，盐的离子与蛋白质发生非特异性的 静电相互作用，稳定了蛋白质的结构；在高浓度时，
盐对蛋白质的稳定性不利，且阴离子的影响甚于阳离 子。在等离子强度时，各种阴离子影响蛋白质稳定性 的能力一般遵循下列顺序：
均质等，会产生高的剪切力，能导致蛋白质变性。高温 和高剪切力相结合能使蛋白质发生不可逆的变性。
4.辐照和变性 电磁波对蛋白质结构的影响与电磁波的波长与能量 有关。如果辐照仅引起蛋白质构象的改变，那么将不会
显著影响蛋白质的营养价值；如果辐照导致了氨基酸残 基的变化，便会导致营养价值的降低。
（二）化学因素
3、变性的监测
根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的 改变来监测蛋白质的变性。如超离心沉降特性、黏度、 溶解度、电泳特性、旋光色散、圆二色性、X射线衍 射、紫外差示光谱、红外光谱、热力学性质、免疫性 质等。
二、变性热力学 许多单体球状蛋白质的变性方式如下图：
y
状 态 或 性 质
Y N′
YD
YN
3、谷蛋白 不溶于水、乙醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸和 稀碱。如米谷蛋白和麦谷蛋白等。
4、醇溶谷蛋白
不溶于水及无水乙醇，但溶于70%-80%乙醇、稀 酸和稀碱。这类蛋白质主要存在于谷物种子中，如玉
米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。
其他简单蛋白质不再介绍。 结合蛋白质也可分为核蛋白、脂蛋白、糖蛋白 和粘蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白、金属蛋 白等。
F-<SO42-<Cl-<Br-<I-<ClO4-<SCN-<Cl3CCOO-
第五节
蛋白质的功能性质
蛋白质的功能性质指在食品加工、保藏、制备和
消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白 质的物理和化学性质。
决定蛋白质功能性质的蛋白质的物理和化学性质 包括大小、形状、氨基酸组成和顺序、净电荷和电荷 的分布、疏水性和亲水性之比、二级、三级和四级结 构，分子柔性和刚性以及蛋白质分子间相互作用和同 其他组分作用的能力。
克数。
蛋白质的持水能力：蛋白质吸收水并将水保留在 蛋白质组织中的能力。 蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关。
影响蛋白质水合性质的因素主要有： 1、蛋白质的总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加； 2、蛋白质在其等电点时水合性质最差，吸水量最 少；偏离等电点吸水量增加；
第三节 蛋白质的结构
一、蛋白质的分子结构 蛋白质按照不同的结构水平分为一级、二级、三级及 四级结构。 蛋白质的构成单元氨基酸通过共价键即肽键连结而成
的线性序列称为蛋白质的一级结构。 蛋白质的二级结构是指在多肽链的某些部分氨基酸残 基周期性的（有规则的）空间排列。 当线性蛋白质链（含有二级结构部分）进一步折叠成 紧密的三维形式时就形成了蛋白质的三级结构。 四级结构是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空 间排列。
100～1200MPa的压力。
压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性 和可压缩性。大多数纤维状蛋白质分子不存在空穴， 它们对压力作用的稳定性高于球状蛋白质。压力导致 的蛋白变性是高度可逆的。 高静水压加工正在成为食品加工中的一项新技术， 应用于灭菌和蛋白质的凝胶作用。
3.剪切和变性 一些食品的加工过程，如振动、打擦、捏合、高速
好的前景。
功能肽按照获得途径的差异可以分作两类，一 类是由生物体特别是动物体内获得的天然功能肽；
另一类是利用动植物蛋白，通过水解或酶解，再经 过活性筛选而获得的外源性功能肽。
营养学研究证明，功能肽类在人体内的消化吸收 明显优于蛋白质和单个氨基酸，对人体内蛋白质的合 成无任何不良影响，而且具有促进钙吸收、降血压、 提高免疫力等生理功能。此外，功能肽具有优良的加 工性能。 天然蛋白的水溶液当其浓度超过13%时就会形成 凝胶，不利于蛋白溶液的制备；而多肽即使在50%的 高浓度下和在较宽的pH范围内仍能保持溶解状态，同
第四节
1、定义
蛋白质的变性
一、蛋白质变性的概念及监测方法
把蛋白质二级及其以上的高级结构在酸、碱、盐、 热、有机溶剂等的作用下遭到破坏而一级结构并未发生 变化的过程叫蛋白质的变性。
一般来说，在温和条件下蛋白质比较容易发生可逆 的变性，在比较剧烈的条件下产生的是不可逆变性。
2、蛋白质变性所产生的影响：
温度导致蛋白质变性主要涉及到非共价相互作用
的去稳定作用。氢键、静电和范德华相互作用在高温 下不稳定在低温下稳定，而疏水相互作用随温度升高 作用力增强（在60-70℃达到最高）。 一般认为，温度越低，蛋白质的稳定性越高。然 而也有例外。如肌红蛋白和突变型噬菌体T4溶菌酶分 别在30 ℃和12.5 ℃时显示最高稳定性。
第五章
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节 第八节
蛋白质
引言 氨基酸的物理化学性质 蛋白质的结构 蛋白质的变性 蛋白质的功能性质 蛋白质的营养性质 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化 食品蛋白质
本章重点
1、基本概念；
2、蛋白质变性的机理及影响因素； 3、蛋白质功能性质产生的机理、影响因素及在食品 工业上的具体应用； 4、蛋白质在食品加工和贮藏中发生的物理、化学和 营养变化以及如何利用和防止这些变化； 5、常见食品蛋白质的特点。
三、氨基酸的性质
1、氨基酸的酸-碱性质
氨基酸具有两性性质。氨基酸在溶液中净电荷为 零时的pH值为氨基酸的等电点pI 。 pH值在等电点以上，氨基酸带净负电荷，低于等 电点，氨基酸带净正电荷。
2、氨基酸的疏水性
氨基酸从乙醇转移至水的自由能变化△Gt 可用 来表示氨基酸的疏水性，△Gt是一个加和函数。
第一节
一、蛋白质的功能
引言
1、是生物细胞的主要成分；
2、部分蛋白质作为生物催化剂； 3、机体内生物免疫作用所必须的物质； 4、在食品加工中，蛋白质除具有营养价值外，对食品 的质地、色、香、味等方面有着重要的功能作用。
二、蛋白质的分类
纤维状蛋白质 按分子形状分: 球状蛋白质
简单蛋白质 按分子组成分: 仅由氨基酸组成
3.表面活性剂和变性
表面活性剂，如十二烷基硫酸钠（SDS）是强有力的 变性剂，在较低浓度下可使蛋白质完全变性，同时SDS类 表面活性剂诱导的蛋白变性是不可逆的。 4.有机溶剂和变性 许多有机溶剂可以导致蛋白质变性。亲水有机溶剂 通过改变水的介电常数从而改变了稳定蛋白质结构的静 电力；疏水有机溶剂由于进入蛋白质疏水区，打断疏水 相互作用，从而导致变性。
YD ′
变性剂浓度、温度或pH
x
图5－9
典型的蛋白质变性曲线
Y－随蛋白质构象而变化的任何可测定的蛋白质分子的物理 和化学性质, YN和YD－分别代表在天然和变性状态下的Y。
对于大多数蛋白质当变性剂的浓度（或温度） 提高时，Y在开始阶段保持不变，但超过一个临界点 后，从YN急剧变化至YD ，这表明蛋白质变性是一个协 同过程。可以认为球状蛋白质能以天然或变性态存在， 而以中间态很少存在，此即所谓的“两状态转变”模 型，可用下式表示：
蛋白质天然态（PN）
蛋白质变性态（PD）
动态平衡关系中的表观平衡常数为：KD=[PD]/[PN]
三、影响蛋白质变性的因素
（一）物理因素 1.热与蛋白质变性
当蛋白质溶液被逐渐加热并超过临界温度时，蛋白 质将发生从天然状态向变性状态的剧烈转变。在此转变 中点的温度被称作熔化温度（Tm）或变性温度（Td）。
时还具有较强的吸湿性和保湿性。
多肽具有抑制蛋白质形成凝胶的性能，可利用此 性质来调整食品的质构。
应用实例：
（1）谷胱甘肽（δ-谷氨酰-半胱氨酸-甘氨酸）
清除自由基、清除过氧化物、解毒（氟、重金 属、CO...)、抗过敏、辅酶等 （2）大豆肽（300-700） 良好的溶解性，易吸收，降血压，降低胆固醇， 抗氧化、促进双岐杆菌增殖。 （3）酪蛋白磷酸肽（ＣＰＰ） 促进小肠中钙的吸收 （4）乳链菌肽 还有: 肽...... 防腐剂 玉米肽、大米肽、鱼蛋白肽、乳清蛋白
具有大的正△Gt 的氨基酸侧链是疏水的，倾向
于处在蛋白质分子的内部；具有负的△Gt 的氨基酸 侧链是亲水性的，倾向于处于蛋白质分子的表面。
3、氨基酸的溶解度 胱氨酸、酪氨酸、天冬氨酸、谷氨酸等在水中的 溶解度很小，而精氨酸、赖氨酸的溶解度特别大。在 盐酸溶液中，一切氨基酸都有不同程度的溶解度。
三、活性肽 生物活性肽也称作功能肽，近年来研究非常活 跃，其应用涉及到生物学、医药学、化学等多种学 科，在食品科学研究及功能食品开发中也显示出美
氨基酸的组成影响着蛋白质的热稳定性。含较高
比例疏水性氨基酸残基（尤其是Val、Ile、Leu和Phe） 的蛋白质比亲水性较强的蛋白质更为稳定。蛋白质的
平均疏水性和热变性温度之间呈一定的正相关。
蛋白质（或酶）在干燥条件下比含水分时对热变 性的耐受力大，说明蛋白质在有水存在时易变性。
2.静水压和变性 压力诱导的蛋白质变性，一般在25℃下要求
一、蛋白质的水合 蛋白质分子可以通过氢键、静电引力、疏水作用等 形式与水分子相互结合：
O
H H H
O
HБайду номын сангаас
O C
H
H
O
H
H H
O C O
H H H
O
H H
N
O
O
H
O
O O
H H H H
H H
H
O
H
N O
H H
+
H HO
O
O
H H
H
H
水同蛋白质相互作用的示意图
在宏观水平上，蛋白质与水的结合是一个逐步进 行的过程，即首先形成结合水和邻近水，再形成多分 子层水，如若条件允许，蛋白质将进一步水合。 蛋白质结合水的能力：干蛋白质粉与相对湿度为 90～95%的水蒸气达到平衡时，每克蛋白质所结合水的
第二节 氨基酸的物理化学性质
一、氨基酸的结构
二、氨基酸的分类 按侧链R的极性可将20种氨基酸分为四组： A．非极性（或疏水性）氨基酸 有8种，丙 、苯丙 、缬、亮、异亮、蛋氨酸、
脯氨酸、色氨酸等。
B．侧链不带电荷的极性氨基酸（不解离） 有羟基：丝、苏、酪 有巯基: 半胱 有酰胺基：谷氨酰胺 、天冬酰胺 还有甘氨酸 C．碱性氨基酸（带正电荷）三种：赖、精、组 D．酸性氨基酸（带负电荷）两种：谷、天冬
二、稳定蛋白质构象的作用力和键 维持蛋白质高级结构的作用力包括共价键和非
共价键（次级键）。
共价键主要指二硫键（个别情况下还包括酯 键）；非共价键主要指氨基酸残基间的氢键（包括
水桥）、静电作用（包括金属离子桥）、疏水相互 作用和范德华力。
除共价键二硫键的键能较大外，其他的作用能
较小。所以，在外来因素的影响下，很容易导致蛋 白质的结构不稳定，发生变性。
蛋白质还可以发生冻结变性。一方面是由于蛋白
质周围的水与其结合状态发生变化，这种变化破坏了 一些维持蛋白原构象的力，同时由于水保护层的破坏， 蛋白质的一些基团就可以发生直接的接触和相互作用， 导致蛋白质发生聚集或原来的亚基发生重排。另一方 面，由于大量水形成冰后，剩余的水中无机盐浓度大 大提高，这种局部的高浓度盐也会使蛋白质发生变性。
①溶解度降低；②与水的结合能力降低；③生物 活性（功能）丧失，如失去酶活性或免疫活性；④容 易被水解；⑤黏度变大；⑥难以结晶。 变性通常具有负面涵义，然而，有时又要利用蛋 白质的变性。如：豆类中胰蛋白酶抑制剂的热变性能 显著提高豆类蛋白质的消化率和生物有效性；部分变 性的蛋白质比天然蛋白质更易消化和具有较好的起泡 性质和乳化性质；热变性也是热凝结形成蛋白质凝胶 的条件。
1.pH值和变性
蛋白质在等电点时比其他pH下稳定。在极端pH值时，
蛋白质内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质 分子的构象发生变化。
2.有机溶质和变性
不同种类的有机物使蛋白变性的原因不尽相同。如 尿素和胍盐能断裂蛋白分子间或分子内的氢键，打断水 分子之间的氢键结构而改变水的极性，从而使蛋白发生 变性。
结合蛋白质
由氨基酸和非蛋白质物质组成
简单蛋白质按溶解度可分为清蛋白、球蛋白、谷 蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、鱼精蛋白和硬蛋白等:
1、清蛋白
溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液，能被饱和硫酸 铵所沉淀，加热可凝固。广泛存在于生物体内。
2、球蛋白
不溶于水而溶于稀盐、稀酸和稀碱，为半饱和硫 酸铵所沉淀。普遍存在于生物体内。
5.促溶盐与蛋白质变性 碱土金属只能有限度地与蛋白质起作用，过渡金
属如铜、铁、汞和银等离子易与蛋白质发生作用。
在低浓度时，盐的离子与蛋白质发生非特异性的 静电相互作用，稳定了蛋白质的结构；在高浓度时，
盐对蛋白质的稳定性不利，且阴离子的影响甚于阳离 子。在等离子强度时，各种阴离子影响蛋白质稳定性 的能力一般遵循下列顺序：
均质等，会产生高的剪切力，能导致蛋白质变性。高温 和高剪切力相结合能使蛋白质发生不可逆的变性。
4.辐照和变性 电磁波对蛋白质结构的影响与电磁波的波长与能量 有关。如果辐照仅引起蛋白质构象的改变，那么将不会
显著影响蛋白质的营养价值；如果辐照导致了氨基酸残 基的变化，便会导致营养价值的降低。
（二）化学因素
3、变性的监测
根据一系列物理性质、光学性质、生物功能等的 改变来监测蛋白质的变性。如超离心沉降特性、黏度、 溶解度、电泳特性、旋光色散、圆二色性、X射线衍 射、紫外差示光谱、红外光谱、热力学性质、免疫性 质等。
二、变性热力学 许多单体球状蛋白质的变性方式如下图：
y
状 态 或 性 质
Y N′
YD
YN
3、谷蛋白 不溶于水、乙醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸和 稀碱。如米谷蛋白和麦谷蛋白等。
4、醇溶谷蛋白
不溶于水及无水乙醇，但溶于70%-80%乙醇、稀 酸和稀碱。这类蛋白质主要存在于谷物种子中，如玉
米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。
其他简单蛋白质不再介绍。 结合蛋白质也可分为核蛋白、脂蛋白、糖蛋白 和粘蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白、金属蛋 白等。
F-<SO42-<Cl-<Br-<I-<ClO4-<SCN-<Cl3CCOO-
第五节
蛋白质的功能性质
蛋白质的功能性质指在食品加工、保藏、制备和
消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白 质的物理和化学性质。
决定蛋白质功能性质的蛋白质的物理和化学性质 包括大小、形状、氨基酸组成和顺序、净电荷和电荷 的分布、疏水性和亲水性之比、二级、三级和四级结 构，分子柔性和刚性以及蛋白质分子间相互作用和同 其他组分作用的能力。
克数。
蛋白质的持水能力：蛋白质吸收水并将水保留在 蛋白质组织中的能力。 蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关。
影响蛋白质水合性质的因素主要有： 1、蛋白质的总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加； 2、蛋白质在其等电点时水合性质最差，吸水量最 少；偏离等电点吸水量增加；
第三节 蛋白质的结构
一、蛋白质的分子结构 蛋白质按照不同的结构水平分为一级、二级、三级及 四级结构。 蛋白质的构成单元氨基酸通过共价键即肽键连结而成
的线性序列称为蛋白质的一级结构。 蛋白质的二级结构是指在多肽链的某些部分氨基酸残 基周期性的（有规则的）空间排列。 当线性蛋白质链（含有二级结构部分）进一步折叠成 紧密的三维形式时就形成了蛋白质的三级结构。 四级结构是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空 间排列。
100～1200MPa的压力。
压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性 和可压缩性。大多数纤维状蛋白质分子不存在空穴， 它们对压力作用的稳定性高于球状蛋白质。压力导致 的蛋白变性是高度可逆的。 高静水压加工正在成为食品加工中的一项新技术， 应用于灭菌和蛋白质的凝胶作用。
3.剪切和变性 一些食品的加工过程，如振动、打擦、捏合、高速
好的前景。
功能肽按照获得途径的差异可以分作两类，一 类是由生物体特别是动物体内获得的天然功能肽；
另一类是利用动植物蛋白，通过水解或酶解，再经 过活性筛选而获得的外源性功能肽。
营养学研究证明，功能肽类在人体内的消化吸收 明显优于蛋白质和单个氨基酸，对人体内蛋白质的合 成无任何不良影响，而且具有促进钙吸收、降血压、 提高免疫力等生理功能。此外，功能肽具有优良的加 工性能。 天然蛋白的水溶液当其浓度超过13%时就会形成 凝胶，不利于蛋白溶液的制备；而多肽即使在50%的 高浓度下和在较宽的pH范围内仍能保持溶解状态，同
第四节
1、定义
蛋白质的变性
一、蛋白质变性的概念及监测方法
把蛋白质二级及其以上的高级结构在酸、碱、盐、 热、有机溶剂等的作用下遭到破坏而一级结构并未发生 变化的过程叫蛋白质的变性。
一般来说，在温和条件下蛋白质比较容易发生可逆 的变性，在比较剧烈的条件下产生的是不可逆变性。
2、蛋白质变性所产生的影响：