生物化学第一章-蛋白质的结构与功能PPT课件
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生化论文蛋白质的结构与功能ppt课件
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3.从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构； 主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链 的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基 (subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白 质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基 础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质 行使功能的基础。在蛋白质合成过程中还需有形成空间 结构的控制因子，称为分子伴侣(molecular chaperons)。 在蛋白质合成时，尚未折叠的肽段有许多疏水基团暴露 在外，因此具有分子内或分子间聚集的倾向，从而影响 蛋白质的正确折叠。分子伴侣可以与未折叠的肽段进行 可逆的结合，引导肽链的正确折叠，并集合多条肽链成 为较大的结构。例如，热休克蛋白就是分子伴侣的一个 家族。 蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同
探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行
分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验
蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、
比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这
就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中， 多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作 用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构 象。
13
5.蛋白质是生物体各种功能的执行者，同时也是生 物体结构的构建者，蛋白质只有正确折叠并形成相 应的高级结构，才能正常行使其生物学功能，因此 蛋白质结构的研究一直是生物学领域的热点，蛋白 质的一级结构决定其高级结构和功能。
参考文献：1 黄积涛. 蛋白质结构、运动、功能. 天津大学博士学位论文 . 2002 2 胡敏 . 蛋白质结构的空间分布特征研究 . 浙江大学博士学位论文 .
小单位，它们处于永不停息的衰老、
3.从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构； 主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链 的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基 (subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白 质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基 础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质 行使功能的基础。在蛋白质合成过程中还需有形成空间 结构的控制因子，称为分子伴侣(molecular chaperons)。 在蛋白质合成时，尚未折叠的肽段有许多疏水基团暴露 在外，因此具有分子内或分子间聚集的倾向，从而影响 蛋白质的正确折叠。分子伴侣可以与未折叠的肽段进行 可逆的结合，引导肽链的正确折叠，并集合多条肽链成 为较大的结构。例如，热休克蛋白就是分子伴侣的一个 家族。 蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同
探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行
分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验
蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、
比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这
就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中， 多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作 用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构 象。
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5.蛋白质是生物体各种功能的执行者，同时也是生 物体结构的构建者，蛋白质只有正确折叠并形成相 应的高级结构，才能正常行使其生物学功能，因此 蛋白质结构的研究一直是生物学领域的热点，蛋白 质的一级结构决定其高级结构和功能。
参考文献：1 黄积涛. 蛋白质结构、运动、功能. 天津大学博士学位论文 . 2002 2 胡敏 . 蛋白质结构的空间分布特征研究 . 浙江大学博士学位论文 .
小单位，它们处于永不停息的衰老、
生物化学 第一篇 蛋白质的结构与功能
第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
生物化学课件 生物化学复习资料 第一章 蛋白质的结构与功能
Peptide 肽
Dipeptide (二肽): two AA residues Tripeptide (三肽): three AA residues Oligopeptide (寡肽): fewer than 10 AA residues Polypeptide (多肽): fewer than 50 AA residues Protein (蛋白质): more than 50 AA residues
高级结构 或空间构象 (conformation)
一. 蛋白质的一级结构 (Primary structure of protein)
从N端至C端以肽键相连的氨基酸排 列顺序，包括二硫键的位置。 主要的化学键：肽键，有些蛋白质 还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
Spatial structure (conformation) of proteins
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
(二) -螺旋 α-helix
left-hand helix
主链骨架形成 右手螺旋
right-hand helix
肽键特性
肽单元
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面， C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上 的6个原子构成了肽单元 (peptide unit) 。
与C1和C2连接的单键可自由旋转，旋转角 度决定相邻肽单元平面的相对空间位置，从而形 成不同的二级结构形式。
20 AAs can make numerous proteins in different arrangement
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
生物化学第1章蛋白质的结构与功能(共89张PPT)
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部
位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢
键和离子键。
血红蛋白的四级结构
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键： 氢键
蛋白质立体结构原则
由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子 共振”，使肽键具有部贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
β-折叠是由 若干肽段或 肽链排列起 来所形成的 扇面状片层 构象
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
结构特征：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平 行排列组成片状结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 涉及的肽段较短，一般为5～10个
氨基酸残基； ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。
3. -转角
是多肽链180°回 折部分所形成的一
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼 性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。
第一章 蛋白质结构与功能
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、一级结构与功能关系; 二、空间结构与功能关系;
一、一级结构与功能关系
（一）一级结构是空间结构的基础 上世纪60年代，C.Anfinsen对核糖核 酸酶（RNase）空间构象拆分和复原 实验：
细胞色素C的一级结构与物 种进化间的关系-----物种进 化树（phylogenetic tree）
空间结构（高级结 构）：二、三、四级 结构
一、一级结构
1、定义： 蛋白质多肽链中的氨基酸种类、数目 和特定排列顺序，还包括肽链数目和二 硫键位置等 2、稳定作用力－肽键
胰岛素的一级结构： 两条肽链，A链和B链
NH3+
51个氨基酸残基
COO-
3 个二硫键
COO-
二、蛋白质的空间结构
二级结构 三级结构 四级结构
DNA 异常 mRNA
Hbs （亚基）N … —Thr — Pro—Val — Glu—Lys—…
两种最重要的生物大分子比较
蛋白质 组成单位 种 类 氨基酸 20种 核酸 核苷酸
A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)
（二）氨基酸的理化性质
两性电离及等电点 紫外吸收 显色反应（印三酮反应等）
1、两性电离及等电点
两性电离
兼性离子（zwitterion）
等电点 （isoelectric point,pI）
2、紫外吸收
芳香族氨基酸的紫外吸收 芳香族氨基酸在波长约为280nm处有最大光吸收峰 吸收强度比较：色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 应用：测定生物样品中蛋白质的含量
α-螺旋的要点：
一般为右手螺旋
每圈含3.6个氨基酸残基 氢键 维持结构稳定 侧链位于螺旋外侧
生物化学课件-蛋白质结构与功能
1.构型和构象 1.构型和构象
构型(configuration)： 构型(configuration)：立体异构体分子中 (configuration) 取代原子或者基团的取向。 取代原子或者基团的取向。这种排列的改 共价键的 变会牵涉到共价键 形成和破坏， 变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢 键无关。例如氨基酸的D 键无关。例如氨基酸的D-和L-型。 构象(conformation)：取代基团单键旋转时 ： 构象 形成的不同的立体结构， 形成的不同的立体结构，这种空间位置的 改变会牵涉到氢键的形成和破坏 会牵涉到氢键的形成和破坏， 改变会牵涉到氢键的形成和破坏，但共价 键不被破坏。 键不被破坏。
为 α1 、α2 、β1 、β2
血红蛋白
• 每个亚基都含有一个
血红素辅基
氨基酸序列大 不相同， 不相同，但结 三级） 构（三级）相 似，功能也相 载氧） 似（载氧） 结构决定功能
维持蛋白质结构的作用力
一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键） 一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键） 二级结构：氢键（主链上 C=O C=O—和 H 二级结构：氢键（主链上—C=O 和N—H之 间形成） 间形成） 三、四级结构：次级键（氢键、疏水键、 四级结构：次级键（氢键、疏水键、 离子键、范德华力、配位键） 离子键、范德华力、配位键）
（3）分析多肽链的N-末端和C-末端; 分析多肽链的N 末端和C 末端; N-端氨基酸分析法： 端氨基酸分析法：
DNFB法 Edman法 氨肽酶法（ DNFB法、Edman法、氨肽酶法（肽链外切 它能从多肽链的N 端逐个的向里水解） 酶，它能从多肽链的N-端逐个的向里水解）
C-端氨基酸分析法： 端氨基酸分析法：
b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） b.同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异（分子病） 同种蛋白质中氨基酸顺序的个体差异 血红蛋白的一级结构变化引起镰刀型贫血病
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该反应可作为蛋白质定性、定量分析的 基础。
.
26
二、肽
（一）肽(peptide) 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形
成的化合物。
.
27
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
.
28
• 肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键，本质为酰胺键。
.
4
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
.
5
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
.
6
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
.
7
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
.
8
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
.
30
多肽链有方向性：
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N端
Ala-Tyr-Asp-Gly
N
C
C端
.
31
N末端
C末端
于所处溶液的酸碱度。
R CH COOH
NH2
R CH COOH NH3+
pH<pI 阳离子
+OH+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
pH=pI 氨基酸的兼性离子
.
R CH COONH2
pH>pI 阴离子
22
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
.
29
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
第二章
蛋白质化学
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
.
2
蛋白质的生物学功能
1）酶的生物催化作用
.
3
2）调控作用
参与基因调控：组蛋白、非组蛋白等 参与代谢调控：如激素或生长因子等
.
13
基本氨基酸中，除脯氨酸和 甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。
例外：
COOH │
H2N — C — H │
R
Gly —— 没有手性 Pro —— 亚氨基酸
.
14
（一）氨基酸的分类
分类依据 ：R侧链基团的结构及理 化性质的不同
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
.
15
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
ห้องสมุดไป่ตู้
精氨酸
组氨酸
Arg （R） His （H）
10.76
7.59
.
19
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine
.
Thr T 5.60
17
3. 酸性氨基酸 Glu，Asp
——侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97
谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
.
18
4. 碱性氨基酸 His，Arg，Lys
脯氨酸 proline
.
Pro P
6.30
16
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
.
23
2. 紫外吸收
色氨酸和酪 氨酸的最大吸收 峰在 280 nm 附 近。
.
24
紫外分分光度法：
大多数蛋白质含有这 两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是 分析溶液中蛋白质含 量的快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
.
25
3．显色反应
茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产 生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm。
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
.
11
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存 在 自 然 界 中 的 氨 基 酸 有 300 余 种 ， 但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
.
12
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
.
9
组成蛋白质的元素
主
C 50 ~ 55 %
要 元
H
6~ 8 %
素
O 19 ~ 24 %
组 成
N 13 ~ 19 %
S
0~4 %
有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、 Se、I等。
.
10
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
凯氏定氮法：
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
.
20
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
.
21
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决
.
26
二、肽
（一）肽(peptide) 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形
成的化合物。
.
27
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
.
28
• 肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键，本质为酰胺键。
.
4
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
.
5
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
.
6
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
.
7
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
.
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第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
.
30
多肽链有方向性：
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N端
Ala-Tyr-Asp-Gly
N
C
C端
.
31
N末端
C末端
于所处溶液的酸碱度。
R CH COOH
NH2
R CH COOH NH3+
pH<pI 阳离子
+OH+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
pH=pI 氨基酸的兼性离子
.
R CH COONH2
pH>pI 阴离子
22
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
.
29
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
第二章
蛋白质化学
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
.
2
蛋白质的生物学功能
1）酶的生物催化作用
.
3
2）调控作用
参与基因调控：组蛋白、非组蛋白等 参与代谢调控：如激素或生长因子等
.
13
基本氨基酸中，除脯氨酸和 甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。
例外：
COOH │
H2N — C — H │
R
Gly —— 没有手性 Pro —— 亚氨基酸
.
14
（一）氨基酸的分类
分类依据 ：R侧链基团的结构及理 化性质的不同
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
.
15
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
ห้องสมุดไป่ตู้
精氨酸
组氨酸
Arg （R） His （H）
10.76
7.59
.
19
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine
.
Thr T 5.60
17
3. 酸性氨基酸 Glu，Asp
——侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97
谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
.
18
4. 碱性氨基酸 His，Arg，Lys
脯氨酸 proline
.
Pro P
6.30
16
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
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2. 紫外吸收
色氨酸和酪 氨酸的最大吸收 峰在 280 nm 附 近。
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紫外分分光度法：
大多数蛋白质含有这 两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是 分析溶液中蛋白质含 量的快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
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3．显色反应
茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产 生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm。
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
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一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存 在 自 然 界 中 的 氨 基 酸 有 300 余 种 ， 但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
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COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
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9
组成蛋白质的元素
主
C 50 ~ 55 %
要 元
H
6~ 8 %
素
O 19 ~ 24 %
组 成
N 13 ~ 19 %
S
0~4 %
有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、 Se、I等。
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蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
凯氏定氮法：
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
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（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决